хлорофиллид

Химическое соединение

Хлорофиллид а и хлорофиллид b являются биосинтетическим предшественниками хлорофилла а и хлорофилла b соответственно. Их группы пропионовой кислоты превращаются в фитиловые эфиры ферментом хлорофиллсинтазой на заключительном этапе пути. Таким образом, основной интерес к этим химическим соединениям связан с изучением биосинтеза хлорофилла в растениях , водорослях и цианобактериях . Хлорофиллид А также является промежуточным продуктом биосинтеза бактериохлорофиллов . ^{[1] [2]}

Структуры

Хлорофиллид а , (R=H). В хлорофиллиде b метильная группа, показанная в зеленом поле, заменена формильной группой.

Хлорофиллид а представляет собой карбоновую кислоту (R=H). В хлорофиллиде b метильная группа в положении 13 ( нумерация хлорофиллида a по ИЮПАК ), выделенная в зеленом поле, заменена формильной группой .

Биосинтез приводит к образованию протопорфирина IX.

На ранних стадиях биосинтеза, который начинается с глутаминовой кислоты , тетрапиррол создается ферментами деаминазой и косинтетазой , которые преобразуют аминолевулиновую кислоту через порфобилиноген и гидроксиметилбилан в уропорфириноген III . Последний является первым макроциклическим промежуточным продуктом, общим для гема , сирогема , кофактора _F430 , кобаламина и самого хлорофилла. ^[3] Следующими промежуточными продуктами являются копропорфириноген III и протопорфириноген IX , который окисляется до полностью ароматического протопорфирина IX . Вставка железа в протопорфирин IX, например, у млекопитающих дает гем, кофактор, переносящий кислород в крови, но растения вместо этого комбинируют магний , чтобы дать после дальнейших преобразований хлорофилл для фотосинтеза. ^[4]

Биосинтез хлорофиллидов из протопорфирина IX.

Детали поздних стадий пути биосинтеза хлорофилла различаются в зависимости от растений (например, Arabidopsis thaliana , Nicotiana tabacum и Triticum aestivum ) и бактерий (например, Rubrivivax gelatinosus и Synechocystis ), на которых он был изучен. Однако, хотя гены и ферменты различаются, химические реакции при этом идентичны. ^{[1] [5]}

Введение магния

Магний встраивается в протопорфирин IX.

Хлорофилл характеризуется наличием иона магния , координированного внутри лиганда , называемого хлорином . Металл встраивается в протопорфирин IX с помощью фермента магнийхелатазы ^[1] , который катализирует реакцию EC 6.6.1.1

протопорфирин IX + Mg²⁺
+ АТФ + Н
₂O АДФ + фосфат + Mg-протопорфирин IX + 2 H ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ ⁺

Этерификация пропионатной группы кольца C

Следующим шагом на пути к хлорофиллидам является образование метилового (СН ₃ ) эфира по одной из пропионатных групп, катализируемое ферментом магнийпротопорфирин IX метилтрансферазой ^[6] в реакции метилирования ЕС 2.1.1.11.

Mg-протопорфирин IX + S-аденозилметионин 13-метиловый эфир Mg-протопорфирина IX + S-аденозил-L-гомоцистеин ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

От порфирина к хлорину

Система хлориновых колец образуется, когда этерифицированная боковая цепь пропионата циклизуется с основным порфириновым кольцом с образованием дивинилпротохлорофиллида.

В кольцевой системе хлорина пятичленное углеродное кольцо E образуется, когда одна из пропионатных групп порфирина циклизуется с атомом углерода, связывающим исходные пиррольные кольца C и D. Ряд химических стадий катализируется ферментом магний-протопорфирин. IX монометилэфирная (окислительная)циклаза ^[7] дает общую реакцию ЕС 1.14.13.81

Mg-протопорфирин IX 13-монометиловый эфир + 3 НАДФН + 3 Н ⁺ + 3 О ₂ дивинилпротохлорофиллид + 3 НАДФ ⁺ + 5 Н ₂ О ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

У ячменя электроны обеспечиваются восстановленным ферредоксином , который может получать их от фотосистемы I или, в темноте, от ферредоксина — НАДФ(+) редуктазы : белок циклаза называется XanL и кодируется геном Xantha-1 . ^[8] В анаэробных организмах, таких как Rhodobacter sphaeroides, происходит такая же общая трансформация, но кислород, включенный в 13-монометиловый эфир магния-протопорфирина IX, поступает из воды в реакции EC 1.21.98.3. ^[9]

Этапы восстановления до хлорофиллида а

Для получения хлорофиллида а необходимы еще два превращения . Обе реакции являются реакциями восстановления : одна превращает винильную группу в этильную группу , а вторая присоединяет два атома водорода к пиррольному кольцу D, хотя общая ароматичность макроцикла сохраняется. Эти реакции протекают независимо, а у некоторых организмов последовательность обратная. ^[1] Фермент дивинилхлорофиллид а 8-винилредуктаза ^[10] превращает 3,8-дивинилпротохлорофиллид в протохлорофиллид в реакции EC 1.3.1.75.

3,8-дивинилпротохлорофиллид + НАДФН + Н ⁺ протохлорофиллид + НАДФ ⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Восстановление кольца D протохлорофиллида завершает биосинтез хлорофиллида а.

Далее следует реакция ЕС 1.3.1.33, в которой пиррольное кольцо D восстанавливается ферментом протохлорофиллидредуктазой ^[11]

протохлорофиллид + НАДФН + Н ⁺ хлорофиллид а + НАДФ ⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Эта реакция светозависима, но существует альтернативный фермент, ферредоксин:протохлорофиллидредуктаза (АТФ-зависимая) ^[12] , который использует восстановленный ферредоксин в качестве кофактора и не зависит от света; он проводит аналогичную реакцию EC 1.3.7.7, но с альтернативным субстратом 3,8-дивинилпротохлорофиллидом.

3,8-дивинилпротохлорофиллид + восстановленный ферредоксин + 2 АТФ + 2 Н ₂ О 3,8-дивинилхлорофиллид а + окисленный ферредоксин + 2 АДФ + 2 фосфат ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

В организмах, которые используют эту альтернативную последовательность стадий восстановления, процесс завершается реакцией EC 1.3.7.13, катализируемой ферментом, который может брать различные субстраты и выполнять необходимое восстановление винильной группы, например, в этом случае.

3,8-дивинилхлорофиллид а + 2 восстановленный ферредоксин + 2 Н ⁺ хлорофиллид а + 2 окисленный ферредоксин ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

От хлорофиллида а к хлорофиллиду b

Хлорофиллид а- оксигеназа — это фермент, который превращает хлорофиллид а в хлорофиллид b ^[13] , катализируя общую реакцию EC 1.3.7.13

хлорофиллид а + 2 О ₂ + 2 НАДФН + 2 Н ⁺ хлорофиллид б + 3 Н ₂ О + 2 НАДФ ⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Использование в биосинтезе хлорофиллов.

Хлорофилл a , b и d

Хлорофиллсинтаза ^[14] завершает биосинтез хлорофилла а, катализируя реакцию EC 2.5.1.62

хлорофилл а + фитилдифосфат хлорофилл а + дифосфат ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

При этом образуется сложный эфир группы карбоновой кислоты в хлорофиллиде а с 20-углеродным дитерпеновым спиртом фитолом . Хлорофилл b производится тем же ферментом, который действует на хлорофиллид b . То же самое известно о хлорофиллах d и f , которые оба состоят из соответствующих хлорофиллидов, в конечном итоге полученных из хлорофиллида а . ^[15]

Использование в биосинтезе бактериохлорофиллов.

Бактериохлорофиллы — это светособирающие пигменты, обнаруженные в фотосинтезирующих бактериях: они не производят кислород в качестве побочного продукта. Таких структур много, но все они биосинтетически связаны, поскольку происходят из хлорофиллида а . ^{[1] [16]}

BChl a : бактериохлориновое кольцо и боковые цепи.

Бактериохлорофиллид а (R=H). Более ранние промежуточные соединения имеют винильную группу или 1-гидроксиэтильную группу вместо показанной ацетильной группы .

Бактериохлорофилл а является типичным примером; его биосинтез изучен у Rhodobacter capsulatus и Rhodobacter sphaeroides . Первым шагом является восстановление (с транс-стереохимией ) пиррольного кольца B, в результате чего образуется характерная 18-электронная ароматическая система многих бактериохлорофиллов. Это осуществляется ферментом хлорофиллид а редуктазой , катализирующим реакцию ЕС 1.3.7.15.

хлорофиллид а + 2 восстановленный ферредоксин + АТФ + Н ₂ О + 2 Н ⁺ 3-деацетил 3-винилбактериохлорофиллид а + 2 окисленный ферредоксин + АДФ + фосфат ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Следующие два этапа превращают винильную группу сначала в 1-гидроксиэтильную группу, а затем в ацетильную группу бактериохлорофиллида а . Реакции катализируются хлорофиллид-а-31-гидратазой ( ЕС 4.2.1.165) и бактериохлорофиллид-а-дегидрогеназой ( ЕС 1.1.1.396) следующим образом: ^{[2] [17]}

3-деацетил 3-винилбактериохлорофиллид а + H ₂ O 3-деацетил 3-(1-гидроксиэтил)бактериохлорофиллид а ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

3-деацетил 3-(1-гидроксиэтил)бактериохлорофиллид а + НАД ⁺ бактериохлорофиллид а + НАДН + Н ⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Эти три ферментативно-катализируемые реакции могут происходить в разных последовательностях с образованием бактериохлорофиллида, готового к этерификации в конечные пигменты для фотосинтеза. Фитиловый эфир бактериохлорофилла а не присоединяется напрямую: скорее, исходным промежуточным соединением является сложный эфир с R = геранилгеранил (из геранилгеранилпирофосфата ), который затем подвергается дополнительным стадиям по мере восстановления трех алкеновых связей боковой цепи. ^[17]

Рекомендации

1. Willows, Роберт Д. (2003). «Биосинтез хлорофиллов из протопорфирина IX». Отчеты о натуральных продуктах . 20 (6): 327–341. дои : 10.1039/B110549N. ПМИД  12828371.
2. Болливар, Дэвид В. (2007). «Последние достижения в биосинтезе хлорофилла». Исследования фотосинтеза . 90 (2): 173–194. дои : 10.1007/s11120-006-9076-6. PMID  17370354. S2CID  23808539.
3. Баттерсби А.Р., Фукс С.Дж., Мэтчем Г.В., Макдональд Э. (май 1980 г.). «Биосинтез пигментов жизни: формирование макроцикла». Природа . 285 (5759): 17–21. Бибкод : 1980Natur.285...17B. дои : 10.1038/285017a0 . PMID  6769048. S2CID  9070849.
4. Баттерсби, Арканзас (2000). «Тетрапирролы: пигменты жизни. Обзор тысячелетия». Отчеты о натуральных продуктах . 17 (6): 507–526. дои : 10.1039/B002635M. ПМИД  11152419.
5. Р. Каспи (18 июля 2007 г.). «3,8-дивинилхлорофиллид биосинтез I (аэробный, светозависимый)». База данных метаболических путей MetaCyc . Проверено 4 июня 2020 г.
6. Шепард, Марк; Рид, Джеймс Д.; Хантер, К. Нил (2003). «Очистка и кинетическая характеристика метилтрансферазы протопорфирина IX магния из Synechocystis PCC6803». Биохимический журнал . 371 (2): 351–360. дои : 10.1042/BJ20021394. ПМЦ 1223276 . ПМИД  12489983. 
7. Болливар Д.В., Бил С.И. (сентябрь 1996 г.). «Фермент биосинтеза хлорофилла Mg-протопорфирин IX монометиловый эфир (окислительная) циклаза (характеристика и частичная очистка от Chlamydomonas reinhardtii и Synechocystis sp. PCC 6803)». Физиология растений . 112 (1): 105–114. дои : 10.1104/стр.112.1.105. ПМК 157929 . ПМИД  12226378. 
8. Стюарт, Дэвид; Сандстрем, Малин; Юсеф, Хелми М.; Захрабекова, Шахира; Дженсен, Пол Эрик; Болливар, Дэвид В.; Ханссон, Матс (08 сентября 2020 г.). «Аэробный ячменный Mg-протопорфирин IX монометилэфирциклаза питается электронами ферредоксина». Растения . 9 (9): 1157. doi : 10.3390/plants9091157 . ПМК 7570240 . ПМИД  32911631. 
9. Порра, Роберт Дж.; Шафер, Вольфрам; Гад'Он, Наср; Катедер, Ингрид; Дрюс, Герхарт; Шеер, Хьюго (1996). «Происхождение двух карбонильных кислородов бактериохлорофилла а. Демонстрация двух различных путей образования кольца е у Rhodobacter sphaeroides и Roseobacter denitrificans, а также общий гидратазный механизм образования 3-ацетильной группы». Европейский журнал биохимии . 239 (1): 85–92. doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.0085u.x . ПМИД  8706723.
10. Пархэм, Рамин; Ребейс, Константин А. (1992). «Биогенез хлоропластов: [4-винил]хлорофиллид-а-редуктаза представляет собой дивинилхлорофиллид-специфичный, НАДФН-зависимый фермент». Биохимия . 31 (36): 8460–8464. дои : 10.1021/bi00151a011. ПМИД  1390630.
11. Апель, Клаус; Сантель, Ханс-Иоахим; Редлинджер, Том Э.; Фальк, Хайнц (2005). «Протохлорофиллидный голохром ячменя (Hordeum vulgare L.)». Европейский журнал биохимии . 111 (1): 251–258. дои : 10.1111/j.1432-1033.1980.tb06100.x . ПМИД  7439188.
12. Мураки Н., Номата Дж., Эбата К., Мизогути Т., Шиба Т., Тамиаки Х., Курису Г., Фудзита Ю. (май 2010 г.). «Рентгеновская кристаллическая структура светонезависимой протохлорофиллидредуктазы». Природа . 465 (7294): 110–4. Бибкод : 2010Natur.465..110M. дои : 10.1038/nature08950. PMID  20400946. S2CID  4427639.
13. Эггинка, Лаура Л.; Лобрутто, Рассел; Брюн, Дэниел К.; Брюсслан, Джуди; Ямасато, Акихиро; Танака, Аюми; Хубер, Дж. Кеннет (2004). «Синтез хлорофилла b: локализация хлорофиллида оксигеназы и открытие стабильного радикала в каталитической субъединице». Биология растений BMC . 4 :5. дои : 10.1186/1471-2229-4-5 . ПМК 406501 . ПМИД  15086960. 
14. Шмид, ХК; Рассадина В.; Остер, У.; Шох, С.; Рюдигер, В. (2002). «Предварительная загрузка хлорофиллсинтазы тетрапренилдифосфатом является обязательным этапом биосинтеза хлорофилла» (PDF) . Биологическая химия . 383 (11): 1769–78. дои :10.1515/BC.2002.198. PMID  12530542. S2CID  3099209.
15. Цузуки, Юки; Цукатани, Юсуке; Ямакава, Хисанори; Ито, Сигеру; Фудзита, Юичи; Ямамото, Харуки (29 марта 2022 г.). «Влияние света и кислорода на биосинтез хлорофилла d у морской цианобактерии Acaryochromis marina». Растения . 11 (7): 915. doi : 10.3390/plants11070915 . ПМК 9003380 . ПМИД  35406896. 
16. Сенге, Матиас О.; Смит, Кевин М. (2004). «Биосинтез и структура бактериохлорофиллов». Аноксигенные фотосинтезирующие бактерии . Достижения в области фотосинтеза и дыхания. Том. 2. С. 137–151. дои : 10.1007/0-306-47954-0_8. ISBN 0-7923-3681-Х.
17. Р. Каспи (08 декабря 2015 г.). «Путь: биосинтез бактериохлорофилла». База данных метаболических путей MetaCyc . Проверено 4 июня 2020 г.