stringtranslate.com

Целентеразин

Коэлентеразин – это люциферин , молекула, излучающая свет после реакции с кислородом , обнаруженная у многих водных организмов восьми типов . [1] Это субстрат многих люцифераз, таких как люцифераза Renilla reniformis (Rluc), люцифераза Gaussia (Gluc) и фотопротеинов , включая экворин и обелин. Все эти белки катализируют окисление этого вещества, реакция, каталогизированная EC 1.13.12.5 .

История

Целэнтеразин был выделен и охарактеризован одновременно двумя группами, изучавшими люминесцирующие организмы морскую анютину ( Renilla reniformis ) и книдарию Aequorea victoria соответственно. [2] [3] Обе группы независимо друг от друга обнаружили, что в обеих люминесцентных системах использовалось одно и то же соединение. Молекула была названа в честь ныне устаревшего типа кишечнополостных . Аналогичным образом, два основных метаболита — целентерамид и целентерамин — были названы в честь соответствующих функциональных групп . Хотя целентеразин был впервые обнаружен у Aequorea victoria , позже было показано, что они не синтезируют целентеразин, а получают его с пищей, в основном из ракообразных и веслоногих ракообразных. [4]

Вхождение

Целентеразин широко встречается в морских организмах, включая:

Соединение также было выделено из нелюминесцентных организмов, таких как атлантическая сельдь и несколько видов креветок, включая Pandalus Borealis и Pandalus Platyuros .

Биосинтез

Биосинтез целентеразина в метридиях начинается с двух молекул тирозина и одной молекулы фенилаланина , и некоторые исследователи полагают, что он происходит в форме циклизованного пептида «Фе-Тир-Тир» (FYY). [6]

Многие представители рода Metridia также продуцируют люциферазы, использующие это соединение, [7] некоторые из которых секретируются во внеклеточное пространство, что является необычным свойством для люцифераз. [8]

Характеристики

Целентеразин может кристаллизоваться в оранжево-желтые кристаллы. Молекула поглощает свет в ультрафиолетовом и видимом спектрах с пиком поглощения при 435 нм в метаноле, что придает молекуле желтый цвет. Молекула самопроизвольно окисляется в аэробных условиях или в некоторых органических растворителях, таких как диметилформамид и ДМСО , и предпочтительно хранится в метаноле или инертном газе .

Синтетические производные целентеразина

Для улучшения биофизических свойств производные целентеразина были синтезированы различными методами, в том числе многокомпонентными. [9]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ аб Шимомура, О. (2006). Биолюминесценция: химические основы и методы . Мировое научное издательство . стр. 159–65. ISBN 978-981-256-801-4.
  2. ^ Хори К., Шарбонно Х., Харт Р.К., Кормье М.Дж. (октябрь 1977 г.). «Структура нативного люциферина Renilla reinformis». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 74 (10): 4285–7. Бибкод : 1977PNAS...74.4285H. дои : 10.1073/pnas.74.10.4285 . ПМК 431924 . ПМИД  16592444. 
  3. ^ Шимомура О, Джонсон FH (апрель 1975 г.). «Химическая природа систем биолюминесценции кишечнополостных». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 72 (4): 1546–9. Бибкод : 1975PNAS...72.1546S. дои : 10.1073/pnas.72.4.1546 . ПМЦ 432574 . ПМИД  236561. 
  4. ^ Хэддок С.Х., Риверс Т.Дж., Робисон Б.Х. (сентябрь 2001 г.). «Могут ли кишечнополостные вырабатывать целентеразин? Диетическая потребность в люциферине при биолюминесценции книдарий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (20): 11148–51. Бибкод : 2001PNAS...9811148H. дои : 10.1073/pnas.201329798 . ПМК 58698 . ПМИД  11572972. 
  5. ^ Хэддок SHD, Дело JF (1994). «Биолюминесцентный хетогнат» (PDF) . Природа . 367 (6460): 225–26. Бибкод : 1994Natur.367..225H. дои : 10.1038/367225a0. S2CID  4362422. Архивировано из оригинала (PDF) 16 мая 2008 г. Проверено 28 октября 2008 г.
  6. ↑ Фрэнсис В.Р., Шанер, Северная Каролина, Кристиансон Л.М., Пауэрс М.Л., Хэддок С.Х. (30 июня 2015 г.). «Появление гомологов изопенициллин-N-синтазы в биолюминесцентных гребневиках и значение для биосинтеза целентеразина». ПЛОС ОДИН . 10 (6): e0128742. Бибкод : 2015PLoSO..1028742F. дои : 10.1371/journal.pone.0128742 . ПМЦ 4488382 . ПМИД  26125183. 
  7. ^ Тесслер М., Гаффни Дж.П., Кроуфорд Дж.М., Траутман Э., Гуджарати Н.А., Алатало П. и др. (14 сентября 2018 г.). «Метридия люценс». ПерДж . 6 : е5506. дои : 10.7717/peerj.5506 . ПМК 6140675 . ПМИД  30233994. 
  8. ^ Маркова С.В., Гольц С., Франк Л.А., Кальтхоф Б., Высоцкий Е.С. (январь 2004 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК люциферазы морской копеподы Metridia longa. Новый секретируемый биолюминесцентный репортерный фермент». Журнал биологической химии . 279 (5): 3212–7. дои : 10.1074/jbc.M309639200 . ПМИД  14583604.
  9. ^ Весе V, Вуоколо G (2015). «Многокомпонентный синтез новых производных целентеразина, замещенных в положении C-3». Тетраэдр . 71 (46): 8781–85. дои : 10.1016/j.tet.2015.09.048.

Внешние ссылки

Внешние ссылки