С -конец (также известный как карбоксильный конец , карбокси-конец , С-концевой хвост , карбокси-хвост , С- конец или СООН-конец ) представляет собой конец аминокислотной цепи ( белка или полипептида ), оканчивающийся свободной карбоксильной группой (-СООН). Когда белок транслируется с информационной РНК, он создается от N-конца к С-концу. При записи пептидных последовательностей принято располагать С-конец справа и записывать последовательность от N-конца к С-концу.
Каждая аминокислота имеет карбоксильную группу и аминогруппу . Аминокислоты соединяются друг с другом, образуя цепь посредством реакции дегидратации , которая соединяет аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой следующей. Таким образом, полипептидные цепи имеют конец с несвязанной карбоксильной группой (С-конец) и конец с несвязанной аминогруппой (N -конец) . Белки естественным образом синтезируются, начиная с N-конца и заканчивая С-концом.
В то время как N-конец белка часто содержит сигналы нацеливания , C-конец может содержать сигналы удерживания для сортировки белков. Наиболее распространенным сигналом удержания ЭР является аминокислотная последовательность -KDEL ( Lys - Asp - Glu - Leu ) или -HDEL ( His -Asp-Glu-Leu) на С-конце. Это удерживает белок в эндоплазматическом ретикулуме и предотвращает его попадание в секреторный путь .
Последовательность -SKL (Ser-Lys-Leu) или подобная ей вблизи С-конца служит сигналом пероксисомального нацеливания 1, направляя белок в пероксисому .
С-конец белков может быть модифицирован посттрансляционно , чаще всего путем добавления липидного якоря к С-концу, что позволяет белку встраиваться в мембрану без наличия трансмембранного домена .
Одной из форм модификации С-конца является пренилирование . Во время пренилирования к остатку цистеина вблизи С-конца добавляется фарнезил- или геранилгеранил- изопреноидный мембранный якорь. Небольшие мембраносвязанные G-белки часто модифицируются таким образом.
Другой формой С-концевой модификации является добавление фосфогликана гликозилфосфатидилинозитола (ГФИ) в качестве мембранного якоря. Якорь GPI прикрепляется к С-концу после протеолитического расщепления С-концевого пропептида. Наиболее ярким примером такого типа модификации является прионный белок.
С-концевой лейцин метилируется по карбоксильной группе ферментом лейцинкарбоксилметилтрансферазой 1 у позвоночных, образуя метиловый эфир . [1]
С-концевой домен некоторых белков выполняет специализированные функции. У человека CTD РНК-полимеразы II обычно состоит из до 52 повторов последовательности Tyr -Ser- Pro - Thr -Ser-Pro-Ser. [2] Это позволяет другим белкам связываться с С-концевым доменом РНК-полимеразы, чтобы активировать активность полимеразы. Эти домены затем участвуют в инициации транскрипции ДНК, кэпировании транскрипта РНК и прикреплении к сплайсосоме для сплайсинга РНК . [3]