stringtranslate.com

Аквапорин

Аквапорины , также называемые водными каналами , являются белками-каналами из более крупного семейства основных внутренних белков , которые образуют поры в мембране биологических клеток , в основном облегчая транспорт воды между клетками . [1] Клеточные мембраны различных бактерий , грибов , животных и растительных клеток содержат аквапорины, через которые вода может быстрее поступать в клетку и выходить из нее, чем путем диффузии через фосфолипидный бислой . [2] Аквапорины имеют шесть охватывающих мембрану альфа-спиральных доменов с карбоксильными и аминоконцами на цитоплазматической стороне. Две гидрофобные петли содержат консервативный аспарагин - пролин - аланин («мотив NPA»), которые образуют ствол, окружающий центральную пороподобную область, которая содержит дополнительную плотность белка. [3] Поскольку аквапорины обычно всегда открыты и распространены практически в каждом типе клеток, это приводит к ошибочному представлению о том, что вода легко проходит через клеточную мембрану по градиенту концентрации. Вода может проходить через клеточную мембрану посредством простой диффузии , поскольку она представляет собой небольшую молекулу, и посредством осмоса , в случаях, когда концентрация воды снаружи клетки больше, чем внутри. Однако, поскольку вода является полярной молекулой, этот процесс простой диффузии относительно медленный, и в тканях с высокой водопроницаемостью большая часть воды проходит через аквапорин. [4] [5]

Нобелевская премия по химии 2003 года была присуждена совместно Питеру Агре за открытие аквапоринов [6] и Родерику Маккиннону за его работу по структуре и механизму калиевых каналов . [7]

Генетические дефекты, связанные с генами аквапоринов , связаны с несколькими заболеваниями человека, включая нефрогенный несахарный диабет и оптический нейромиелит . [8] [9] [10] [11]

История

Механизм облегченного транспорта воды и вероятное существование водных пор привлекали исследователей с 1957 года. [12] В большинстве клеток вода перемещается внутрь и наружу посредством осмоса через липидный компонент клеточных мембран. Из-за относительно высокой проницаемости воды некоторых эпителиальных клеток долгое время предполагалось, что должен существовать какой-то дополнительный механизм транспорта воды через мембраны. Соломон и его коллеги выполнили пионерскую работу по проницаемости воды через клеточную мембрану в конце 1950-х годов. [13] [14] В середине 1960-х годов альтернативная гипотеза («модель разделения–диффузии») стремилась установить, что молекулы воды распределяются между водной фазой и липидной фазой, а затем диффундируют через мембрану, пересекая ее до следующей интерфазы, где они покидают липид и возвращаются в водную фазу. [15] [16] Исследования Паризи, Эдельмана, Карвуниса и др. подчеркивал не только важность наличия водных каналов, но и возможность регулировать их проницаемость. [17] [18] [19] В 1990 году эксперименты Веркмана продемонстрировали функциональную экспрессию водных каналов, что указывает на то, что водные каналы фактически являются белками. [20] [21]

Открытие

Только в 1992 году Питер Агре из Университета Джонса Хопкинса сообщил о первом аквапорине, «аквапорине-1» (первоначально известном как CHIP 28) . [22] В 1999 году вместе с другими исследовательскими группами Агре сообщил о первых изображениях с высоким разрешением трехмерной структуры аквапорина, а именно аквапорина-1. [23] Дальнейшие исследования с использованием моделирования на суперкомпьютере определили путь воды при ее движении по каналу и продемонстрировали, как пора может пропускать воду без прохождения небольших растворенных веществ. [24] Новаторские исследования и последующее открытие водных каналов Агре и его коллег принесли Агре Нобелевскую премию по химии в 2003 году. [7] Агре сказал, что он открыл аквапорины «по счастливой случайности». Он изучал антигены группы крови Rh и выделил молекулу Rh, но вторая молекула, размером 28 килодальтон (и поэтому названная 28K), продолжала появляться. Сначала они думали, что это фрагмент молекулы Rh или загрязняющее вещество, но оказалось, что это новый вид молекулы с неизвестной функцией. Она присутствовала в таких структурах, как почечные канальцы и эритроциты, и была связана с белками различного происхождения, например, в мозге плодовой мушки , бактериях, хрусталике глаза и растительной ткани. [23]

Однако первое сообщение о опосредованном белками транспорте воды через мембраны было сделано Георге Бенгой и другими в 1986 году, до первой публикации Агре на эту тему. [25] [26] Это привело к спору о том, что работа Бенги не была должным образом признана ни Агре, ни Комитетом по Нобелевской премии. [27]

Функция

Иллюстрация молекулы аквапорина

Аквапорины — это «система водопровода для клеток». Вода движется через клетки организованным образом, наиболее быстро в тканях, имеющих водные каналы аквапоринов. [28] В течение многих лет ученые предполагали, что вода просачивается через клеточную мембрану, и некоторая часть воды действительно просачивается. Однако это не объясняло, как вода может так быстро перемещаться через некоторые клетки. [28]

Аквапорины избирательно проводят молекулы воды в клетку и из нее, одновременно предотвращая прохождение ионов и других растворенных веществ . Также известные как водные каналы, аквапорины являются интегральными белками мембранных пор. Некоторые из них, известные как акваглицеропорины , также транспортируют другие небольшие незаряженные растворенные молекулы, включая аммиак, CO2 , глицерин и мочевину. Например, канал аквапорина 3 имеет ширину поры 8–10 ангстрем и позволяет проходить гидрофильным молекулам в диапазоне от 150 до 200 Да . Однако водные поры полностью блокируют ионы, включая протоны , что необходимо для сохранения электрохимической разности потенциалов мембраны . [29]

Молекулы воды проходят через поры канала в один ряд. Наличие водных каналов увеличивает проницаемость мембраны для воды. Они также необходимы для системы транспортировки воды в растениях [30] и устойчивости к засухе и солевым стрессам. [31]

Структура

Схематическая диаграмма двумерной структуры аквапорина 1 ( AQP1 ), изображающая шесть трансмембранных альфа-спиралей и пять межспиральных петлевых областей AE
Трехмерная структура аквапорина Z, на которой виден водный канал в форме «песочных часов», проходящий через центр белка.

Белки аквапорина состоят из пучка из шести трансмембранных α-спиралей . Они встроены в клеточную мембрану. Амино- и карбоксильные концы обращены внутрь клетки. Амино- и карбоксильные половины похожи друг на друга, по-видимому, повторяя рисунок нуклеотидов. Это могло быть создано путем удвоения ранее половинного гена. Между спиралями находятся пять областей (A – E), которые петляют внутрь или наружу клеточной мембраны, две из них гидрофобные (B, E), с рисунком аспарагина-пролина-аланина («мотив NPA»). Они создают характерную форму песочных часов, делая водный канал узким в середине и более широким на каждом конце. [29] [32]

Другим и еще более узким местом в канале AQP1 является «фильтр селективности ar/R», кластер аминокислот, позволяющий аквапорину избирательно пропускать или блокировать прохождение различных молекул. [33]

Аквапорины образуют четырехкомпонентные кластеры (тетрамеры) в клеточной мембране, причем каждый из четырех мономеров действует как водный канал. Различные аквапорины имеют водные каналы разного размера, самые маленькие типы пропускают только воду. [29]

Рентгеновские профили показывают, что аквапорины имеют два конических входа. Эта форма песочных часов может быть результатом естественного процесса отбора в сторону оптимальной проницаемости. [34] Было показано, что конические входы с подходящим углом раскрытия действительно могут обеспечить значительное увеличение проницаемости гидродинамического канала. [34]

мотив NPA

В симуляциях каналы аквапорина появляются для пропускания только воды, поскольку молекулы фактически выстраиваются в очередь по одному. Направляемый локальным электрическим полем аквапорина, кислород в каждой молекуле воды смотрит вперед, когда он входит, поворачиваясь на полпути и выходя с кислородом, смотрящим назад. [35] Расположение противоположно направленных электростатических потенциалов в двух половинах канала предотвращает поток протонов, но позволяет воде свободно проходить. [36]

фильтр селективности ar/R

Схематическое изображение движения воды через узкий селективный фильтр аквапоринового канала

Ароматический/ аргининовый или «ar/R» селективный фильтр представляет собой кластер аминокислот , которые помогают связываться с молекулами воды и исключать другие молекулы, которые могут попытаться проникнуть в пору. Это механизм, с помощью которого аквапорин способен избирательно связывать молекулы воды и, таким образом, пропускать их и предотвращать проникновение других молекул. Фильтр ar/R состоит из двух групп аминокислот из спиралей B (HB) и E (HE) и двух групп из петли E (LE1, LE2) с двух сторон мотива NPA. Его обычное положение составляет 8 Å на внешней стороне мотива NPA; это, как правило, самая узкая часть канала. Его узость ослабляет водородные связи между молекулами воды, позволяя аргининам, которые несут положительный заряд, взаимодействовать с молекулами воды и отфильтровывать нежелательные протоны. [37]

Таксономическое распределение

У млекопитающих

У млекопитающих известно тринадцать типов аквапоринов; шесть из них находятся в почках, [38] но предполагается существование гораздо большего количества. Наиболее изученные аквапорины сравниваются в следующей таблице:

В растениях

В растениях вода всасывается из почвы через корни, где она проходит из коры в сосудистые ткани. Существует три пути для потока воды в этих тканях, известные как апопластический, симпластический и трансцеллюлярный пути. В частности, аквапорины находятся в вакуолярной мембране, в дополнение к плазматической мембране растений; трансцеллюлярный путь включает транспорт воды через плазматическую и вакуолярную мембраны. [41] Когда корни растений подвергаются воздействию хлорида ртути , который, как известно, ингибирует аквапорины, поток воды значительно уменьшается, а поток ионов — нет, что подтверждает мнение о том, что существует механизм для транспорта воды, независимый от транспорта ионов: аквапорины. [42] Аквапорины могут играть важную роль в росте растяжения, обеспечивая приток воды в расширяющиеся клетки — процесс, необходимый для поддержания развития растений. [41] Растительные аквапорины важны для минерального питания и детоксикации ионов; Оба они необходимы для гомеостаза минералов, таких как бор. [43]

Аквапорины в растениях делятся на четыре основных гомологичных подсемейства, или группы: [44]

Эти пять подсемейств позже были разделены на более мелкие эволюционные подгруппы на основе их последовательности ДНК. PIPs кластеризуются в две подгруппы, PIP1 и PIP2, в то время как TIPs кластеризуются в 5 подгрупп, TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 и TIP5. Каждая подгруппа снова делится на изоформы , например PIP1;1, PIP1;2. Поскольку номенклатура изоформ исторически основана на функциональных параметрах, а не на эволюционных, было выдвинуто несколько новых предложений относительно аквапоринов растений с изучением эволюционных взаимоотношений между различными аквапоринами. [49] В рамках различного выбора изоформ аквапоринов в растениях также существуют уникальные модели экспрессии, специфичные для клеток и тканей. [41]

Когда аквапорины растений подавляются, гидравлическая проводимость и фотосинтез листа снижаются. [50] Когда происходит пропуск аквапоринов растений, он останавливает поток воды через пору белка. Это может произойти по разным причинам, например, когда растение содержит мало клеточной воды из-за засухи. [51] Пропуск аквапорина осуществляется путем взаимодействия между механизмом пропускания и аквапорином, что вызывает трехмерное изменение в белке, так что он блокирует пору и, таким образом, препятствует потоку воды через пору. У растений существует по крайней мере две формы пропускания аквапорина: пропуск путем дефосфорилирования определенных остатков серина в ответ на засуху и протонирование определенных остатков гистидина в ответ на затопление. Фосфорилирование аквапорина участвует в открытии и закрытии лепестков в ответ на температуру. [52] [53]

В гетероконтах

У гетероконтов , включая диатомовые и бурые водоросли , были обнаружены особые аквапорины, называемые большими внутренними белками (LIP) [54] . LIP содержат NPM-мотив вместо второго консервативного NPA-мотива, типичного для большинства MIP.

В других организмах

Аквапорины были обнаружены в грибах Saccharomyces cerevisiae (дрожжи), Dictyostelium , Candida и Ustilago , а также в простейших Trypanosoma и Plasmodium . [30]

Клиническое значение

Было два явных примера заболеваний, идентифицированных как результат мутаций в аквапоринах: мутации в гене аквапорина-2 вызывают наследственный нефрогенный несахарный диабет у людей, [9] в то время как у мышей, гомозиготных по инактивирующим мутациям в гене аквапорина-0, развивается врожденная катаракта . [55] У небольшого числа людей был выявлен тяжелый или полный дефицит аквапорина-1. Они, в целом, здоровы, но демонстрируют дефект в способности концентрировать растворенные вещества в моче и сохранять воду при лишении питьевой воды. [56] [57] У мышей с целевыми делециями в аквапорине-1 также наблюдается дефицит сохранения воды из-за неспособности концентрировать растворенные вещества в мозговом веществе почек путем противоточного размножения . [58] Аквапорины играют ключевую роль в приобретенных формах нефрогенного несахарного диабета , расстройствах, которые вызывают повышенное производство мочи. [59] Аквапорин 2 регулируется вазопрессином, который при связывании с рецептором клеточной поверхности активирует сигнальный путь цАМФ. Это приводит к тому, что содержащие аквапорин-2 везикулы увеличивают поглощение воды и возвращаются в кровоток. Мутация рецептора вазопрессина аквапорина 2 является причиной приобретенного несахарного диабета. У крыс приобретенный нефрогенный несахарный диабет может быть вызван нарушением регуляции аквапорина-2 из-за введения солей лития , низкой концентрации калия в крови ( гипокалиемия ) и высокой концентрации кальция в крови ( гиперкальциемия ). [60] [61] [62] Аутоиммунные реакции против аквапорина 4 у людей вызывают болезнь Девика . [8] Если бы аквапорином можно было манипулировать, это могло бы потенциально решить такие медицинские проблемы, как задержка жидкости при сердечных заболеваниях и отек мозга после инсульта. [28]

Ссылки

  1. ^ Агре П (2006). «Водные каналы аквапоринов». Proc Am Thorac Soc . 3 (1): 5–13. doi :10.1513/pats.200510-109JH. PMC 2658677.  PMID 16493146  .
  2. ^ Купер Г. (2009). Клетка: молекулярный подход . Вашингтон, округ Колумбия: ASM PRESS. стр. 544. ISBN 978-0-87893-300-6.
  3. ^ Verkman, AS (январь 2000). "Структура и функция водных каналов аквапоринов". Am J Physiol Renal Physiol . 278 (1): F13-28. doi :10.1152/ajprenal.2000.278.1.F13. PMID  10644652.
  4. ^ Купер, Джеффри (2000). Ячейка (2-е изд.). MA: Sinauer Associates . Получено 23 апреля 2020 г.
  5. ^ Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурски, С. Лоуренс (2000). Молекулярная клеточная биология (4-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 9781464183393. Получено 20 мая 2020 г. .
  6. ^ Knepper MA, Nielsen S (2004). «Питер Агре, лауреат Нобелевской премии по химии 2003 года». J. Am. Soc. Nephrol . 15 (4): 1093–5. doi : 10.1097/01.ASN.0000118814.47663.7D . PMID  15034115.
  7. ^ ab "Нобелевская премия по химии 2003 года". Нобелевский фонд . Получено 23.01.2008 .
  8. ^ ab Lennon VA, Kryzer TJ, Pittock SJ, Verkman AS, Hinson SR (2005). «IgG-маркер оптико-спинального рассеянного склероза связывается с водным каналом аквапорина-4». J. Exp. Med . 202 (4): 473–7. doi :10.1084/jem.20050304. PMC 2212860. PMID  16087714 . 
  9. ^ ab Bichet DG (2006). "Нефрогенный несахарный диабет" (PDF) . Adv Chronic Kidney Dis . 13 (2): 96–104. doi :10.1053/j.ackd.2006.01.006. PMID  16580609. Архивировано из оригинала (PDF) 2018-07-18.
  10. ^ Агре П., Козоно Д. (2003). «Аквапориновые водные каналы: молекулярные механизмы заболеваний человека». FEBS Lett . 555 (1): 72–8. doi : 10.1016/S0014-5793(03)01083-4 . PMID  14630322. S2CID  35406097.
  11. ^ Schrier RW (2007). «Расстройства водного гомеостаза, связанные с аквапорином». Drug News Perspect . 20 (7): 447–53. doi :10.1358/dnp.2007.20.7.1138161. PMID  17992267.
  12. ^ Parisi M, Dorr RA, Ozu M, Toriano R (декабрь 2007 г.). «От мембранных пор до аквапоринов: 50 лет измерения потоков воды». J Biol Phys . 33 (5–6): 331–43. doi :10.1007/s10867-008-9064-5. PMC 2565768. PMID  19669522 . 
  13. ^ Paganelli CV, Solomon AK (ноябрь 1957 г.). «Скорость обмена тритиевой воды через мембрану эритроцитов человека». J. Gen. Physiol . 41 (2): 259–77. doi :10.1085/jgp.41.2.259. PMC 2194835. PMID 13475690  . 
  14. ^ Goldstein DA; Solomon AK (1960-09-01). «Определение эквивалентного радиуса пор для человеческих эритроцитов путем измерения осмотического давления». Журнал общей физиологии . 44 (1): 1–17. doi :10.1085/jgp.44.1.1. PMC 2195086. PMID  13706631 . 
  15. ^ Dainty, J.; House, CR (1966-07-01). «Исследование доказательств наличия мембранных пор в коже лягушки». Журнал физиологии . 185 (1): 172–184. doi :10.1113/jphysiol.1966.sp007979. PMC 1395865. PMID  5965891 . 
  16. ^ Ханаи Т, Хейдон ДА (1966-08-01). «Проницаемость для воды бимолекулярных липидных мембран». Журнал теоретической биологии . 11 (3): 370–382. Bibcode : 1966JThBi..11..370H. doi : 10.1016/0022-5193(66)90099-3. PMID  5967438.
  17. ^ Parisi M, Bourguet J (1984-01-01). «Влияние клеточного закисления на индуцированные ADH внутримембранные агрегаты частиц». American Journal of Physiology. Cell Physiology . 246 (1): C157–C159. doi :10.1152/ajpcell.1984.246.1.c157. ISSN  0363-6143. PMID  6320654.
  18. ^ Эдельман, Исидор С. (25 мая 1965 г.). «Зависимость антидиуретического действия вазопрессина, окситоцина и деаминоокситоцина от ионов водорода». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биофизика, включая фотосинтез . 102 (1): 185–197. doi :10.1016/0926-6585(65)90212-8. PMID  5833400 – через Elsevier Science Direct.
  19. ^ Carvounis CP, Levine SD, Hays RM (1979-05-01). "Зависимость pH от транспорта воды и растворенных веществ в мочевом пузыре жабы". Kidney International . 15 (5): 513–519. doi : 10.1038/ki.1979.66 . ISSN  0085-2538. PMID  39188.
  20. ^ Чжан, РБ; Логи, КА; Веркман, А.С. (1990-09-15). «Экспрессия мРНК, кодирующей водные каналы почек и эритроцитов в ооцитах Xenopus». Журнал биологической химии . 265 (26): 15375–15378. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55405-3 . ISSN  0021-9258. PMID  2394728.
  21. ^ Чжан, Р.; Альпер, С.Л.; Торенс, Б.; Веркман, А.С. (1991-11-01). «Доказательства экспрессии ооцитов, что водный канал эритроцитов отличается от полосы 3 и транспортера глюкозы». Журнал клинических исследований . 88 (5): 1553–1558. doi :10.1172/JCI115466. PMC 295670. PMID  1939644 . 
  22. ^ Agre P, Preston GM, Smith BL, Jung JS, Raina S, Moon C, Guggino WB, Nielsen S (1 октября 1993 г.). «Аквапориновый ЧИП: архетипический молекулярный водный канал». Am. J. Physiol . 265 (4 Pt 2): F463–76. doi :10.1152/ajprenal.1993.265.4.F463. PMID  7694481. S2CID  2685263.
  23. ^ ab Mitsuoka K, Murata K, Walz T, Hirai T, Agre P, Heymann JB, Engel A, Fujiyoshi Y (1999). «Структура аквапорина-1 при разрешении 4,5 А обнаруживает короткие альфа-спирали в центре мономера». J. Struct. Biol . 128 (1): 34–43. doi :10.1006/jsbi.1999.4177. PMID  10600556. S2CID  1076256.
  24. ^ de Groot BL, Grubmüller H (2005). «Динамика и энергетика проникновения воды и исключения протонов в аквапоринах». Curr. Opin. Struct. Biol . 15 (2): 176–83. doi :10.1016/j.sbi.2005.02.003. hdl : 11858/00-001M-0000-0012-E99D-E . PMID  15837176.
  25. ^ Benga G, Popescu O, Pop VI, Holmes RP (1986). "связывание p-(хлормеркури)бензолсульфоната мембранными белками и ингибирование транспорта воды в эритроцитах человека". Биохимия . 25 (7): 1535–8. doi :10.1021/bi00355a011. PMID  3011064.
  26. ^ Kuchel PW (2006). «История открытия аквапоринов: конвергентная эволюция идей — но кто был там первым?». Cell. Mol. Biol. (Noisy-le-grand) . 52 (7): 2–5. PMID  17543213.
  27. ^ Benga, G. "Gheorghe Benga". Ad Astra - Онлайн-проект для румынского научного сообщества. Архивировано из оригинала 25 декабря 2007 г. Получено 2008-04-05 .
  28. ^ abc Беседа с Питером Агре: использование лидерской роли для придания науке человеческого лица, Клаудия Дрейфус , New York Times, 26 января 2009 г.
  29. ^ abc Gonen T, Walz T (2006). «Структура аквапоринов». Q. Rev. Biophys . 39 (4): 361–96. doi :10.1017/S0033583506004458. PMID  17156589. S2CID  40235608.
  30. ^ ab Kruse E, Uehlein N, Kaldenhoff R (2006). "Аквапорины". Genome Biol . 7 (2): 206. doi : 10.1186/gb-2006-7-2-206 . PMC 1431727. PMID  16522221 . 
  31. ^ Xu Y, et al. (2014). "Ген аквапорина банана". BMC Plant Biology . 14 (1): 59. doi : 10.1186/1471-2229-14-59 . PMC 4015420. PMID  24606771 . 
  32. ^ Fu D, Lu M (2007). «Структурная основа проникновения воды и исключения протонов в аквапоринах (Обзор)». Молекулярная мембранная биология . 24 (5–6): 366–74. doi :10.1080/09687680701446965. PMID  17710641. S2CID  343461.
  33. ^ Sui, Haixin; Han, Bong-Gyoon; Lee, John K.; Walian, Peter; Jap, Bing K. (2001). «Структурная основа водоспецифического транспорта через водный канал AQP1». Nature . 414 (6866): 872–878. doi :10.1038/414872a. PMID  11780053.
  34. ^ ab Gravelle S, Joly L, Detcheverry F, Ybert C, Cottin-Bizonne C, Bocquet L (2013). «Оптимизация водопроницаемости через форму песочных часов аквапоринов». PNAS . 110 (41): 16367–16372. arXiv : 1310.4309 . Bibcode :2013PNAS..11016367G. doi : 10.1073/pnas.1306447110 . PMC 3799357 . PMID  24067650. 
  35. ^ de Groot BL, Grubmüller H (2001). «Проникновение воды через биологические мембраны: механизм и динамика аквапорина-1 и GlpF». Science . 294 (5550): 2353–2357. Bibcode :2001Sci...294.2353D. doi :10.1126/science.1062459. hdl : 11858/00-001M-0000-0014-61AF-6 . PMID  11743202. S2CID  446498.
  36. ^ Tajkhorshid E, Nollert P, Jensen MØ, Miercke LJ, O'Connell J, Stroud RM, Schulten K (2002). "Контроль селективности семейства водных каналов аквапоринов путем глобальной ориентационной настройки". Science . 296 (5567): 525–30. Bibcode :2002Sci...296..525T. doi :10.1126/science.1067778. PMID  11964478. S2CID  22410850.
  37. ^ Sui H, Han BG, Lee JK, Walian P, Jap BK (2001). «Структурная основа водоспецифического транспорта через водный канал AQP1». Nature . 414 (6866): 872–878. doi :10.1038/414872a. PMID  11780053. S2CID  4315108.
  38. ^ Nielsen S, Frøkiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). «Аквапорины в почках: от молекул к медицине». Physiol. Rev. 82 ( 1): 205–44. doi :10.1152/physrev.00024.2001. PMID  11773613.
  39. ^ ab Если в таблицах не указано иное, то ссылка: Walter F. Boron (2005). Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch . Elsevier/Saunders. ISBN 978-1-4160-2328-9.Страница 842
  40. ^ Sands JM (2012). «Аквапорин 2: не только для перемещения воды». Журнал Американского общества нефрологии . 23 (9): 1443–1444. doi : 10.1681/ASN.2012060613. PMC 3431422. PMID  22797179 . 
  41. ^ abc Йоханссон, И; Карлссон, М; Йохансон, У; Ларссон, К; Кьельбом, П (2000-05-01). "Роль аквапоринов в водном балансе клеток и всего растения". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1465 (1–2): 324–342. doi : 10.1016/S0005-2736(00)00147-4 . PMID  10748263.
  42. ^ Шомон, Ф.; Тайерман, С.Д. (2014-04-01). «Аквапорины: высокорегулируемые каналы, контролирующие водные отношения растений». Физиология растений . 164 (4): 1600–1618. doi :10.1104/pp.113.233791. PMC 3982727. PMID  24449709 . 
  43. ^ Фарфор, Роза; Бустаманте, Антонио; Рос, Рок; Серрано, Рамон; Муле Салорт, Хосе М. (2018). «BvCOLD1: новый аквапорин из сахарной свеклы (Beta vulgaris L.), участвующий в гомеостазе бора и абиотическом стрессе». Растение, клетка и окружающая среда . 41 (12): 2844–2857. дои : 10.1111/шт.13416. hdl : 10251/145984 . PMID  30103284. S2CID  51974856.
  44. ^ Kaldenhoff R , Bertl A, Otto B, Moshelion M, Uehlein N (2007). "Характеристика аквапоринов растений". Osmosensing и Osmosignaling . Методы в энзимологии. Т. 428. С. 505–31. doi :10.1016/S0076-6879(07)28028-0. ISBN 978-0-12-373921-6. PMID  17875436.
  45. ^ Kammerloher W, Fischer U, Piechottka GP, Schäffner AR (1994). «Водные каналы в плазматической мембране растений, клонированные с помощью иммуноселекции из экспрессионной системы млекопитающих». Plant J . 6 (2): 187–99. doi : 10.1046/j.1365-313X.1994.6020187.x . PMID  7920711.
  46. ^ Maeshima M (2001). «ТРАНСПОРТЕРЫ ТОНОПЛАСТА: Организация и функции». Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol . 52 (1): 469–497. doi :10.1146/annurev.arplant.52.1.469. PMID  11337406.
  47. ^ Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). «Структура, функция и регуляция семейства внутренних белков, подобных нодулину 26, растительных акваглицеропоринов». Biochim. Biophys. Acta . 1758 (8): 1165–75. doi : 10.1016/j.bbamem.2006.03.024 . PMID  16716251.
  48. ^ Йохансон У, Густавссон С (2002). «Новое подсемейство основных внутренних белков растений». Mol. Biol. Evol . 19 (4): 456–61. doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a004101 . PMID  11919287.
  49. ^ Йохансон, Урбан; Карлссон, Мария; Йохансон, Ингела; Густавссон, София; Шёвалл, Сара; Фрейссе, Лора; Вайг, Альфонс Р.; Кьельбом, Пер (2001). «Полный набор генов, кодирующих основные внутренние белки арабидопсиса, обеспечивает основу для новой номенклатуры основных внутренних белков растений». Физиология растений . 126 (4): 1358–1369. doi :10.1104/pp.126.4.1358. PMC 117137. PMID  11500536 . 
  50. ^ Саде, Н.; Шатил-Коэн, А.; Аттиа, З.; Морель, К.; Бурсиак, И.; Келли, Г.; Гранот, Д.; Яаран, А.; Лернер, С. (2014-11-01). «Роль аквапоринов плазматической мембраны в регуляции континуума оболочки пучка-мезофилла и гидравлики листьев». Физиология растений . 166 (3): 1609–1620. doi :10.1104/pp.114.248633. PMC 4226360. PMID  25266632 . 
  51. ^ Kaldenhoff R , Fischer M (2006). «Аквапорины в растениях». Acta Physiol (Oxf) . 187 (1–2): 169–76. doi :10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x. PMID  16734753. S2CID  35656554.
  52. ^ Azad AK, Sawa Y, Ishikawa T, Shibata H (2004). «Фосфорилирование аквапорина плазматической мембраны регулирует зависящее от температуры открытие лепестков тюльпана». Plant Cell Physiol . 45 (5): 608–17. doi : 10.1093/pcp/pch069 . PMID  15169943.
  53. ^ Azad AK, Katsuhara M, Sawa Y, Ishikawa T, Shibata H (2008). «Характеристика четырех аквапоринов плазматической мембраны в лепестках тюльпана: предполагаемый гомолог регулируется фосфорилированием». Plant Cell Physiology . 49 (8): 1196–208. doi : 10.1093/pcp/pcn095 . PMID  18567892.
  54. ^ Хабудаев КВ, Петрова ДП, Грачев МА, Лихошвай ЮВ (2014). "Новое подсемейство LIP основных внутренних белков". BMC Genomics . 15 (1): 1–7. doi : 10.1186/1471-2164-15-173 . PMC 4022174 . PMID  24589353. 
  55. ^ Okamura T, Miyoshi I, Takahashi K, Mototani Y, Ishigaki S, Kon Y, Kasai N (2003). «Двусторонние врожденные катаракты являются результатом мутации усиления функции в гене аквапорина-0 у мышей» . Genomics . 81 (4): 361–8. doi :10.1016/S0888-7543(03)00029-6. PMID  12676560.
  56. ^ Радин, М. Джудит; Ю, Мин-Джюн; Стоедкильде, Лене; Миллер, Р. Лэнс; Хофферт, Джейсон Д.; Фрокиер, Йорген; Писиткун, Трайрак; Неппер, Марк А. (06 марта 2017 г.). «Регулирование аквапорина-2 в здоровье и болезнях». Ветеринарная клиническая патология . 41 (4): 455–470. дои : 10.1111/j.1939-165x.2012.00488.x. ПМК 3562700 . ПМИД  23130944. 
  57. ^ King, Landon S; Choi, Michael; Fernandez, Pedro C; Cartron, Jean-Pierre; Agre, Peter (2001-07-19). «Нарушение способности концентрировать мочу из-за полного дефицита аквапорина-1». New England Journal of Medicine . 345 (3): 175–179. doi : 10.1056/NEJM200107193450304 . PMID  11463012.
  58. ^ Шнерманн, Юрген; Чжоу, Чунг-Лин; Ма, Тонгхуэй; Трейнор, Тимоти; Кнеппер, Марк А.; Веркман, А.С. (1998-08-04). «Дефектная проксимальная канальцевая реабсорбция жидкости у трансгенных мышей с нулевым аквапорином-1». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (16): 9660–9664. Bibcode : 1998PNAS...95.9660S. doi : 10.1073 /pnas.95.16.9660 . PMC 21395. PMID  9689137. 
  59. ^ Ханна А (2006). «Приобретенный нефрогенный несахарный диабет». Semin. Nephrol . 26 (3): 244–8. doi :10.1016/j.semnegrol.2006.03.004. PMID  16713497.
  60. ^ Кристенсен, С.; Кусано, Э.; Юсуфи, А. Н.; Мураяма, Н.; Доуса, Т. П. (1985-06-01). «Патогенез нефрогенного несахарного диабета, вызванного хроническим введением лития крысам». Журнал клинических исследований . 75 (6): 1869–1879. doi :10.1172/JCI111901. PMC 425543. PMID  2989335 . 
  61. ^ Марплс, Д.; Фрокиэр, Дж.; Дёруп, Дж.; Кнеппер, МА.; Нильсен, С. (1996-04-15). «Вызванное гипокалиемией снижение экспрессии водных каналов аквапорина-2 в мозговом веществе и корковом веществе почек крыс». Журнал клинических исследований . 97 (8): 1960–1968. doi :10.1172/JCI118628. PMC 507266. PMID  8621781 . 
  62. ^ Марплс, Д.; Кристенсен, С.; Кристенсен, Э.И.; Оттосен, П.Д.; Нильсен, С. (1995-04-01). «Вызванное литием снижение экспрессии водного канала аквапорина-2 в мозговом веществе почек крыс». Журнал клинических исследований . 95 (4): 1838–1845. doi :10.1172/JCI117863. PMC 295720. PMID  7535800 . 

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме Аквапорины .