stringtranslate.com

Рецептор инсулиноподобного фактора роста 1

Рецептор инсулиноподобного фактора роста 1 ( IGF-1 ) представляет собой белок , обнаруженный на поверхности клеток человека . Это трансмембранный рецептор , который активируется гормоном, называемым инсулиноподобным фактором роста 1 ( ИФР-1 ), и родственным ему гормоном, называемым ИФР-2 . Он принадлежит к большому классу тирозинкиназных рецепторов. Этот рецептор опосредует действие IGF-1, который представляет собой полипептидный белковый гормон, сходный по молекулярной структуре с инсулином. IGF-1 играет важную роль в росте и продолжает оказывать анаболическое действие у взрослых, то есть может вызывать гипертрофию скелетных мышц и других тканей-мишеней. Мыши, у которых отсутствует рецептор IGF-1, умирают на поздних стадиях развития и демонстрируют резкое снижение массы тела. Это свидетельствует о сильном стимулирующем рост эффекте этого рецептора.

Состав

Принципиальная схема структуры IGF-1R

Две альфа-субъединицы и две бета-субъединицы составляют рецептор IGF-1. Субъединицы α и β синтезируются из одного предшественника мРНК. Затем предшественник гликозилируется, протеолитически расщепляется и сшивается цистеиновыми связями с образованием функциональной трансмембранной αβ-цепи. [5] α-цепи расположены внеклеточно, а β-субъединица охватывает мембрану и отвечает за внутриклеточную передачу сигнала при стимуляции лигандом. Зрелый IGF-1R имеет молекулярную массу примерно 320 кДа. цитата? Рецептор является членом семейства, которое состоит из рецептора инсулина и IGF-2R (и их соответствующих лигандов IGF-1 и IGF-2), а также нескольких IGF-связывающих белков.

И ИФР-1Р, и рецептор инсулина имеют сайт связывания АТФ , который используется для обеспечения фосфатов для аутофосфорилирования . Гомология между IGF-1R и рецептором инсулина составляет 60%. В кристаллах киназного домена IGF1R идентифицированы структуры комплексов аутофосфорилирования тирозиновых остатков 1165 и 1166. [6]

В ответ на связывание лиганда α-цепи индуцируют аутофосфорилирование тирозина β-цепей. Это событие запускает каскад внутриклеточной передачи сигналов, который, хотя и специфичен для типа клеток, часто способствует их выживанию и пролиферации. [7] [8]

Члены семьи

Рецепторы тирозинкиназы, включая рецептор IGF-1, опосредуют свою активность, вызывая добавление фосфатных групп к определенным тирозинам определенных белков внутри клетки. Это добавление фосфата индуцирует так называемые каскады «клеточной сигнализации» — и обычным результатом активации рецептора IGF-1 является выживание и пролиферация компетентных к митозу клеток, а также рост (гипертрофия) в таких тканях, как скелетные мышцы и сердечная мышца. .

Функция

Эмбриональное развитие

Во время эмбрионального развития путь IGF-1R участвует в развивающихся зачатках конечностей.

Кормление грудью

Сигнальный путь IGFR имеет решающее значение для нормального развития ткани молочной железы во время беременности и лактации . Во время беременности происходит интенсивная пролиферация эпителиальных клеток , которые формируют проток и ткань железы. После отъема клетки подвергаются апоптозу , и вся ткань разрушается. В этом общем процессе участвуют несколько факторов роста и гормонов, и считается, что IGF-1R играет роль в дифференцировке клеток и играет ключевую роль в ингибировании апоптоза до завершения отлучения от груди.

Передача сигналов инсулина

IGF-1 связывается по крайней мере с двумя рецепторами клеточной поверхности: рецептором IGF1 (IGFR) и рецептором инсулина . Рецептор IGF-1, по-видимому, является «физиологическим» рецептором — он связывает IGF-1 со значительно более высоким сродством, чем связывает инсулин. [9] Как и рецептор инсулина, рецептор IGF-1 представляет собой рецепторную тирозинкиназу, то есть он передает сигналы, вызывая добавление молекулы фосфата к определенным тирозинам. IGF-1 активирует рецептор инсулина примерно на 10% от активности инсулина. Часть этой передачи сигналов может осуществляться через гетеродимеры IGF1R/рецептора инсулина (причина путаницы заключается в том, что исследования связывания показывают, что IGF-1 связывает рецептор инсулина в 100 раз хуже, чем инсулин, но это не коррелирует с фактической эффективностью IGF). -1 in vivo при индукции фосфорилирования инсулинового рецептора и гипогликемии).

Старение

Исследования на самках мышей показали, что как супраоптическое ядро ​​(SON), так и паравентрикулярное ядро ​​(PVN) теряют примерно одну треть иммунореактивных клеток IGF-1R при нормальном старении. Кроме того, старые мыши с ограниченной калорийностью (CR) потеряли большее количество неиммунореактивных клеток IGF-1R, сохраняя при этом аналогичное количество иммунореактивных клеток IGF-1R по сравнению со старыми мышами-Al. Следовательно, мыши со старым CR демонстрируют более высокий процент иммунореактивных клеток IGF-1R, что отражает повышенную чувствительность гипоталамуса к IGF-1 по сравнению с нормально стареющими мышами. [10] [11]

Краниосиностоз

Мутации IGF1R связаны с краниосиностозом . [12]

Размер тела

Было показано, что IGF-1R оказывает значительное влияние на размер тела у собак мелких пород. [13] «Несинонимичный SNP по адресу chr3:44,706,389, который заменяет высококонсервативный аргинин в аминокислоте 204 на гистидин», связан с особенно маленьким размером тела. «Предполагается, что эта мутация предотвратит образование нескольких водородных связей в богатом цистеином домене лиганд-связывающей внеклеточной субъединицы рецептора. Девять из 13 крошечных пород собак несут эту мутацию, и многие собаки гомозиготны по ней». Было показано, что более мелкие особи нескольких мелких и средних пород также являются носителями этой мутации.

Мыши, несущие только одну функциональную копию IGF-1R, являются нормальными, но демонстрируют снижение массы тела примерно на 15%. Также было показано, что IGF-1R регулирует размер тела у собак. Мутировавшая версия этого гена встречается у ряда мелких пород собак. [13]

Инактивация/удаление гена

Делеция гена рецептора IGF-1 у мышей приводит к летальности на ранних стадиях эмбрионального развития, и по этой причине нечувствительность к IGF-1, в отличие от случая нечувствительности к гормону роста (GH) ( синдром Ларона ), не наблюдается в человеческой популяции. . [14]

Клиническое значение

Рак

IGF-1R участвует в развитии нескольких видов рака, [15] [16], включая рак молочной железы, простаты и легких. В некоторых случаях его антиапоптотические свойства позволяют раковым клеткам противостоять цитотоксическим свойствам химиотерапевтических препаратов или лучевой терапии. При раке молочной железы, где ингибиторы EGFR, такие как эрлотиниб , используются для ингибирования сигнального пути EGFR, IGF-1R придает резистентность, образуя половину гетеродимера (см. описание передачи сигнала EGFR на странице эрлотиниба ), позволяя передаче сигналов EGFR возобновить работу в присутствии подходящего ингибитора. Этот процесс называется перекрестными помехами между EGFR и IGF-1R. Кроме того, он участвует в развитии рака молочной железы, увеличивая метастатический потенциал исходной опухоли за счет способности стимулировать васкуляризацию.

Повышенные уровни IGF-IR выражены в большинстве первичных и метастатических опухолей больных раком предстательной железы. [17] Данные свидетельствуют о том, что передача сигналов IGF-IR необходима для выживания и роста, когда клетки рака простаты переходят к независимости от андрогенов. [18] Кроме того, когда иммортализованные клетки рака простаты, имитирующие запущенное заболевание, обрабатываются лигандом IGF-1R, IGF-1, клетки становятся более подвижными. [19] Члены семейства рецепторов IGF и их лиганды, по-видимому, также участвуют в канцерогенезе опухолей молочной железы у собак. [20] [21] IGF1R амплифицируется при нескольких типах рака на основании анализа данных TCGA, и амплификация гена может быть одним из механизмов сверхэкспрессии IGF1R при раке. [22]

Клетки рака легких, стимулированные с помощью глюкокортикоидов , были переведены в обратимое состояние покоя, которое зависело от IGF-1R и сопутствующих ему сигнальных путей выживания. [23]

Ингибиторы

Из-за сходства структур ИФР-1Р и инсулинового рецептора (ИР), особенно в областях сайта связывания АТФ и тирозинкиназных областей, синтез селективных ингибиторов ИФР-1Р затруднен. В текущих исследованиях особое место занимают три основных класса ингибиторов:

  1. Тирфостины , такие как AG538 [24] и AG1024. Они находятся на ранних доклинических испытаниях. Считается, что они не являются АТФ-конкурентными, хотя при использовании в EGFR они являются таковыми, как описано в исследованиях QSAR. Они демонстрируют некоторую селективность в отношении IGF-1R по сравнению с IR.
  2. Производные пирроло(2,3-d)-пиримидина, такие как NVP-AEW541, изобретенные Novartis, демонстрируют гораздо большую (в 100 раз) селективность в отношении IGF-1R по сравнению с IR. [25]
  3. Моноклональные антитела, вероятно, являются наиболее специфичными и перспективными терапевтическими соединениями. Тепротумумаб — это новый метод лечения, показывающий значительную пользу при заболеваниях щитовидной железы и глаз .

Взаимодействия

Было показано, что рецептор инсулиноподобного фактора роста 1 взаимодействует с :

Регулирование

Имеются данные, позволяющие предположить, что IGF1R отрицательно регулируется микроРНК miR-7 . [42]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ abc GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000140443 — Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000005533 — Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Грегори К.В., ДеЖорж А., Сайкс Р.А. (2001). «Ось IGF в развитии и прогрессировании рака простаты». Последние научные разработки в области рака : 437–462. ISBN 81-7895-002-2.
  6. ^ Сюй Q, Малецка К.Л., Финк Л., Джордан Э.Дж., Даффи Э., Коландер С., Петерсон Дж.Р., Данбрэк Р.Л. (декабрь 2015 г.). «Идентификация трехмерных структур комплексов аутофосфорилирования в кристаллах протеинкиназ». Научная сигнализация . 8 (405): сс13. doi : 10.1126/scisignal.aaa6711. ПМЦ 4766099 . ПМИД  26628682. 
  7. ^ Джонс Дж.И., Клеммонс Д.Р. (февраль 1995 г.). «Инсулиноподобные факторы роста и их связывающие белки: биологическое действие». Эндокринные обзоры . 16 (1): 3–34. дои : 10.1210/edrv-16-1-3. ПМИД  7758431.
  8. ^ ЛеРойт Д., Вернер Х., Бейтнер-Джонсон Д., Робертс Коннектикут (апрель 1995 г.). «Молекулярные и клеточные аспекты рецептора инсулиноподобного фактора роста I». Эндокринные обзоры . 16 (2): 143–63. doi : 10.1210/edrv-16-2-143. ПМИД  7540132.
  9. ^ Хавсави Ю., Эль-Генди Р., Твелвс С., Спирс В., Битти Дж. (декабрь 2013 г.). «Инсулиноподобный фактор роста - перекрестные помехи эстрадиола и опухолеобразование молочной железы» (PDF) . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Обзоры о раке . 1836 (2): 345–53. дои : 10.1016/j.bbcan.2013.10.005. ПМИД  24189571.
  10. ^ Саид О, Ягмаи Ф, Гаран С.А., Гоу А.М., Фолькер М.А., Штернберг Х., Тимирас П.С. (февраль 2007 г.). «Иммунореактивные клетки рецептора инсулиноподобного фактора роста-1 избирательно сохраняются в паравентрикулярном гипоталамусе мышей с ограниченной калорийностью». Международный журнал нейробиологии развития . 25 (1): 23–8. дои : 10.1016/j.ijdevneu.2006.11.004 . PMID  17194562. S2CID  5828689.
  11. ^ Ягмаи Ф, Саид О, Гаран С.А., Фолькер М.А., Гоу А.М., Фрейтаг В., Штернберг Х., Тимирас П.С. (ноябрь 2006 г.). «Возрастная потеря иммунореактивных клеток рецептора инсулиноподобного фактора роста-1 в супраоптическом гипоталамусе снижается у мышей с ограниченной калорийностью». Международный журнал нейробиологии развития . 24 (7): 431–6. doi :10.1016/j.ijdevneu.2006.08.008. PMID  17034982. S2CID  22533403.
  12. ^ Каннингем М.Л., Хорст Дж.А., Ридер М.Дж., Хинг А.В., Стэнэуэй И.Б., Парк С.С., Самудрала Р., Спелц М.Л. (январь 2011 г.). «Варианты IGF1R, связанные с изолированным краниосиностозом с одним швом». Американский журнал медицинской генетики. Часть А. 155А (1): 91–7. doi : 10.1002/ajmg.a.33781. ПМК 3059230 . ПМИД  21204214. 
  13. ^ ab Hoopes BC, Rimbault M, Liebers D, Ostander EA, Sutter NB (декабрь 2012 г.). «Рецептор инсулиноподобного фактора роста 1 (IGF1R) способствует уменьшению размеров собак». Геном млекопитающих . 23 (11–12): 780–90. doi : 10.1007/s00335-012-9417-z. ПМК 3511640 . ПМИД  22903739. 
  14. ↑ Харрис-младший, Липпман М.Э., Осборн К.К., Морроу М. (28 марта 2012 г.). Заболевания молочной железы. Липпинкотт Уильямс и Уилкинс. стр. 88–. ISBN 978-1-4511-4870-1.
  15. ^ Варшамана-Грин Г.С., Литц Дж., Бухдангер Э., Гарсия-Эчеверрия С., Хофманн Ф., Кристал Г.В. (февраль 2005 г.). «Ингибитор киназы рецептора инсулиноподобного фактора роста-I, NVP-ADW742, повышает чувствительность линий клеток мелкоклеточного рака легких к воздействию химиотерапии». Клинические исследования рака . 11 (4): 1563–71. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-04-1544. PMID  15746061. S2CID  12090402.
  16. ^ Джонс Х.Э., Годдард Л., Джи Дж.М., Хискокс С., Рубини М., Барроу Д., Ноулден Дж.М., Уильямс С., Уэйклинг А.Е., Николсон Р.И. (декабрь 2004 г.). «Передача сигналов рецептора инсулиноподобного фактора роста-I и приобретенная устойчивость к гефитинибу (ZD1839; Iressa) в клетках рака молочной железы и простаты человека». Эндокринный рак . 11 (4): 793–814. дои : 10.1677/erc.1.00799 . hdl : 11392/523178. PMID  15613453. S2CID  19466790.
  17. ^ Хеллауэлл ГО, Тернер Г.Д., Дэвис Д.Р., Поулсом Р., Брюстер С.Ф., Маколей В.М. (май 2002 г.). «Экспрессия рецептора инсулиноподобного фактора роста 1 типа усиливается при первичном раке простаты и обычно сохраняется при метастатическом заболевании». Исследования рака . 62 (10): 2942–50. ПМИД  12019176.
  18. ^ Крюкл С.Л., Сайкс Р.А., Эдлунд Н.М., Белл Р.Х., Уртадо-Колл А., Фазли Л., Глив М.Э., Кокс М.Э. (декабрь 2004 г.). «Увеличенная экспрессия и передача сигналов рецептора инсулиноподобного фактора роста I являются компонентами андроген-независимого прогрессирования в модели прогрессирования рака простаты генетического происхождения». Исследования рака . 64 (23): 8620–9. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-04-2446 . ПМИД  15574769.
  19. ^ Яо Х, Дашнер Э.Дж., ван Голен СМ, ван Голен К.Л. (апрель 2006 г.). «RhoC GTPase необходима для инвазии клеток рака простаты PC-3, но не для подвижности». Онкоген . 25 (16): 2285–96. дои : 10.1038/sj.onc.1209260 . ПМИД  16314838.
  20. ^ Клопфляйш Р., Хвид Х., Клозе П., да Коста А., Грубер А.Д. (декабрь 2010 г.). «Рецептор инсулина экспрессируется в нормальной молочной железе собак и доброкачественных аденомах, но снижается в метастатических карциномах молочной железы собак, подобных раку молочной железы человека». Ветеринария и сравнительная онкология . 8 (4): 293–301. дои : 10.1111/j.1476-5829.2009.00232.x. ПМИД  21062411.
  21. ^ Клопфляйш Р., Ленце Д., Хуммель М., Грубер А.Д. (ноябрь 2010 г.). «Метастатические карциномы молочной железы собак можно идентифицировать по профилю экспрессии генов, который частично совпадает с профилями рака молочной железы человека». БМК Рак . 10 :618. дои : 10.1186/1471-2407-10-618 . ПМЦ 2994823 . ПМИД  21062462. 
  22. ^ Чен Ю, МакГи Дж, Чен Х, Доман ТН, Гонг Х, Чжан Ю, Хамм Н, Ма Х, Хиггс Р.Э., Бхагват С.В., Бьюкенен С., Пэн С.Б., Сташке К.А., Ядав В., Юэ Ю, Курос-Мехр Х. (2014). «Идентификация генов, вызывающих рак, амплифицированных в наборах данных TCGA». ПЛОС ОДИН . 9 (5): e98293. Бибкод : 2014PLoSO...998293C. дои : 10.1371/journal.pone.0098293 . ПМК 4038530 . ПМИД  24874471. 
  23. ^ Прекович С., Шурман К., Маяо-Перальта И., Маньон А.Г., Буйс М., Явуз С., Велленштейн М.Д., Баррера А., Монкхорст К., Хубер А., Моррис Б. (июль 2021 г.). «Глюкокортикоидный рецептор вызывает обратимое состояние покоя, толерантное к лекарствам, с приобретенной терапевтической уязвимостью при раке легких». Природные коммуникации . 12 (1): 4360. Бибкод : 2021NatCo..12.4360P. дои : 10.1038/s41467-021-24537-3 . ПМЦ 8285479 . ПМИД  34272384. 
  24. ^ Блюм Г., Газит А., Левицкий А. (декабрь 2000 г.). «Субстратные конкурентные ингибиторы киназы рецептора IGF-1». Биохимия . 39 (51): 15705–12. дои : 10.1021/bi001516y. ПМИД  11123895.
  25. ^ «Архивная копия» (PDF) . Архивировано из оригинала (PDF) 4 марта 2016 г. Проверено 18 июля 2012 г.{{cite web}}: CS1 maint: архивная копия в заголовке ( ссылка )
  26. ^ Тая С., Инагаки Н., Сенгику Х., Макино Х., Ивамацу А., Уракава И., Нагао К., Катаока С., Кайбути К. (ноябрь 2001 г.). «Прямое взаимодействие рецептора инсулиноподобного фактора роста-1 с RhoGEF, связанным с лейкемией». Журнал клеточной биологии . 155 (5): 809–20. дои : 10.1083/jcb.200106139. ПМК 2150867 . ПМИД  11724822. 
  27. ^ Арбет-Энгельс С., Тартар-Декерт С., Экхарт В. (февраль 1999 г.). «С-концевая киназа Src связывается с лиганд-стимулированным рецептором инсулиноподобного фактора роста-I». Журнал биологической химии . 274 (9): 5422–8. дои : 10.1074/jbc.274.9.5422 . ПМИД  10026153.
  28. ^ abc Сехат Б, Андерссон С, Гирнита Л, Ларссон О (июль 2008 г.). «Идентификация c-Cbl как новой лигазы для рецептора инсулиноподобного фактора роста-I с отличной от Mdm2 ролью в убиквитинировании и эндоцитозе рецептора». Исследования рака . 68 (14): 5669–77. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-07-6364. ПМИД  18632619.
  29. ^ Ротем-Йегудар Р., Гальперин Э., Горовиц М. (август 2001 г.). «Ассоциация рецептора инсулиноподобного фактора роста 1 с EHD1 и SNAP29». Журнал биологической химии . 276 (35): 33054–60. дои : 10.1074/jbc.M009913200 . ПМИД  11423532.
  30. ^ аб Веккьоне А, Марчезе А, Генри П, Ротин Д, Моррионе А (май 2003 г.). «Комплекс Grb10/Nedd4 регулирует индуцированное лигандом убиквитинирование и стабильность рецептора инсулиноподобного фактора роста I». Молекулярная и клеточная биология . 23 (9): 3363–72. дои : 10.1128/mcb.23.9.3363-3372.2003. ПМК 153198 . ПМИД  12697834. 
  31. ^ abc Дей BR, Фрик К., Лопачински В., Ниссли С.П., Фурланетто Р.В. (июнь 1996 г.). «Доказательства прямого взаимодействия рецептора инсулиноподобного фактора роста I с IRS-1, Shc и Grb10». Молекулярная эндокринология . 10 (6): 631–41. дои : 10.1210/mend.10.6.8776723 . ПМИД  8776723.
  32. ^ Он В., Роуз Д.В., Олефски Дж.М., Густафсон Т.А. (март 1998 г.). «Grb10 по-разному взаимодействует с рецептором инсулина, рецептором инсулиноподобного фактора роста I и рецептором эпидермального фактора роста через домен гомологии Grb10 Src 2 (SH2) и второй новый домен, расположенный между доменами гомологии плекстрина и SH2». Журнал биологической химии . 273 (12): 6860–7. дои : 10.1074/jbc.273.12.6860 . ПМИД  9506989.
  33. ^ Моррионе А., Валентинис Б., Ли С., Оой Дж.Ю., Марголис Б., Басерга Р. (июль 1996 г.). «Grb10: новый субстрат рецептора инсулиноподобного фактора роста I». Исследования рака . 56 (14): 3165–7. ПМИД  8764099.
  34. ^ аб Маньес С., Мира Э., Гомес-Мутон С., Чжао З.Дж., Лакалль Р.А., Мартинес-А.С. (апрель 1999 г.). «Согласованная активность тирозинфосфатазы SHP-2 и киназы фокальной адгезии в регуляции подвижности клеток». Молекулярная и клеточная биология . 19 (4): 3125–35. дои : 10.1128/mcb.19.4.3125. ПМК 84106 . ПМИД  10082579. 
  35. ^ ab Тартар-Декерт С., Савка-Верхелле Д., Мурдака Дж., Ван Обберген Э. (октябрь 1995 г.). «Доказательства дифференциального взаимодействия SHC и субстрата инсулинового рецептора-1 (IRS-1) с рецептором инсулиноподобного фактора роста-I (IGF-I) в двугибридной системе дрожжей». Журнал биологической химии . 270 (40): 23456–60. дои : 10.1074/jbc.270.40.23456 . ПМИД  7559507.
  36. ^ Мот I, Делахай Л., Фийу С., Понс С., Уайт М.Ф., Ван Обберген Э. (декабрь 1997 г.). «Взаимодействие дикого типа и доминантно-негативной регуляторной субъединицы p55PIK фосфатидилинозитол-3-киназы с сигнальными белками инсулиноподобного фактора роста-1» (PDF) . Молекулярная эндокринология . 11 (13): 1911–23. дои : 10.1210/mend.11.13.0029 . ПМИД  9415396.
  37. ^ ab Seely BL, Reichart DR, Staubs PA, Jhun BH, Hsu D, Maegawa H, Milarski KL, Saltiel AR, Olefsky JM (август 1995 г.). «Локализация сайтов связывания рецептора инсулиноподобного фактора роста I для белков домена SH2 p85, Syp и белка, активирующего ГТФазу». Журнал биологической химии . 270 (32): 19151–7. дои : 10.1074/jbc.270.32.19151 . ПМИД  7642582.
  38. ^ Сантэн Р.Дж., Сонг RX, Чжан З., Кумар Р., Дженг М.Х., Масамура А., Лоуренс Дж., Берштейн Л., Юэ В. (июль 2005 г.). «Долгосрочное лишение эстрадиола в клетках рака молочной железы усиливает передачу сигналов фактора роста и повышает чувствительность к эстрогену». Эндокринный рак . 12. 12 (Приложение 1): С61-73. doi : 10.1677/erc.1.01018. PMID  16113100. S2CID  18995886.
  39. ^ Дей Б.Р., Спенс С.Л., Ниссли П., Фурланетто Р.В. (сентябрь 1998 г.). «Взаимодействие человеческого супрессора передачи сигналов цитокинов (SOCS)-2 с рецептором инсулиноподобного фактора роста-I». Журнал биологической химии . 273 (37): 24095–101. дои : 10.1074/jbc.273.37.24095 . ПМИД  9727029.
  40. ^ Дей БР, Фурланетто Р.В., Ниссли П. (ноябрь 2000 г.). «Белок-супрессор передачи сигналов цитокинов (SOCS)-3 взаимодействует с рецептором инсулиноподобного фактора роста-I». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 278 (1): 38–43. дои : 10.1006/bbrc.2000.3762. ПМИД  11071852.
  41. ^ Крапаро А., Фрейнд Р., Густавсон Т.А. (апрель 1997 г.). «14-3-3 (эпсилон) взаимодействует с рецептором инсулиноподобного фактора роста I и субстратом инсулинового рецептора I фосфосерин-зависимым образом». Журнал биологической химии . 272 (17): 11663–9. дои : 10.1074/jbc.272.17.11663 . ПМИД  9111084.
  42. ^ Цзян Л., Лю X, Чен Z, Цзинь Ю, Хайдбредер CE, Колокитас А, Ван А, Дай Ю, Чжоу X (ноябрь 2010 г.). «МикроРНК-7 нацелена на IGF1R (рецептор инсулиноподобного фактора роста 1) в клетках плоскоклеточного рака языка». Биохимический журнал . 432 (1): 199–205. дои : 10.1042/BJ20100859. ПМК 3130335 . ПМИД  20819078. 

дальнейшее чтение

Внешние ссылки