Альфа-цепь рецептора интерлейкина -2 (также называемая антигеном Tac, P55 и в основном CD25 ) — это белок, участвующий в сборке высокоаффинного рецептора интерлейкина-2 , состоящего из альфа ( IL2RA ), бета ( IL2RB ) и общей гамма-цепи ( IL2RG ). Как следует из названия, этот рецептор взаимодействует с интерлейкином-2 , плейотропным цитокином , который играет важную роль в иммунном гомеостазе . [5] [6]
Субъединица альфа рецептора человеческого белка интерлейкина-2 кодируется геном IL2RA длиной около 51,6 кб. Альтернативные названия этого гена, кодирующего белок, — IL2R , IDDM10 и TCGFR . Расположение IL2RA в геноме человека — на коротком плече 10-й хромосомы (10p15.1). [7] [8] [9]
Несколько частых точечных мутаций , однонуклеотидный полиморфизм (SNP), были выявлены в гене IL2RA или в непосредственной близости от него в популяции. Эти SNP были связаны в основном с восприимчивостью к расстройствам иммунной дисрегуляции, большинство из которых были обнаружены в исследованиях рассеянного склероза (РС) и сахарного диабета 1 типа . [10] [11] [12] [13] [14]
Ортологи гена IL2RA с идентичными функциональными возможностями белка относительно многочисленны и постоянны среди видов животных, особенно в подгруппах млекопитающих . Более того, консервативные гомологи этого гена есть у мыши, крысы, собаки, коровы, шимпанзе и макаки-резуса. [15] [16]
CD25 широко экспрессируется среди лейкоцитов . Самая высокая поверхностная экспрессия этого белка наблюдается на регуляторных Т-клетках (Tregs) , где CD25 экспрессируется конститутивно, особенно на подмножестве, классифицируемом как естественные Tregs. Его также можно обнаружить на активированных В-клетках , NK-клетках (естественных киллерах) , тимоцитах и некоторых клетках миелоидной линии (например, макрофагах , дендритных клетках ). [17] [18] IL2RA использовался в качестве маркера для идентификации регуляторных Т-клеток CD4+FoxP3+ у мышей, и было обнаружено, что большая часть покоящихся Т-клеток памяти конститутивно экспрессирует IL2RA у людей. [19] Высокая экспрессия CD25 также обнаружена на активированных TCR обычных Т-клетках (как CD8+ , так и CD4+ Т-лимфоцитах), где он считается маркером активации Т-клеток. [20] Кроме того, экспрессия альфа-субъединицы рецептора ИЛ-2 может быть обнаружена в нелимфоидных тканях, таких как легкие ( альвеолярные макрофаги ), печень ( клетки Купфера ) и кожа ( клетки Лангерганса ). [5] [18]
Белок IL2RA может быть экспрессирован во многих типах неопластических клеток , таких как большинство В-клеточных новообразований, Т-клеточные лимфомы , некоторые острые нелимфоцитарные лейкозы , нейробластомы , мастоцитоз , макроглобулиемия Вальденстрема и лимфоциты, инфильтрирующие опухоль . [21] [22]
Альфа-цепь рецептора интерлейкина-2 представляет собой интегральный мембранный белок , точнее, трансмембранный белок типа I. Этот битопический полипептид построен из последовательности 272 аминокислот и имеет молекулярную массу около 30,8 кДа. [8] CD25 состоит из трех доменов: внеклеточного (N-конец), трансмембранного (альфа-спираль) и цитоплазматического (C-конец). Однако, в то время как внеклеточная часть способна функционировать как сайт связывания для интерлейкина-2 , короткий цитоплазматический домен не способен вызывать внутриклеточную сигнализацию и, следовательно, должен олигомеризоваться с другими субъединицами рецептора IL-2. [8] [9] Цепи альфа ( IL2RA ) и бета ( IL2RB ) рецептора интерлейкина -2 (IL2 ) вместе с общей гамма-цепью ( IL2RG ) составляют комплекс рецепторов IL-2 с высоким сродством ( Kd ~10−11M). Гомодимерные альфа-цепи ( IL2RA ) приводят к образованию рецепторов с низким сродством ( Kd ~10−8M) без способности передавать сигналы, в то время как димерные бета ( IL2RB ) и гамма-цепи ( IL2RG ) образуют рецепторы со средним сродством ( Kd ~10−9M). Более того, CD25 является исключительной субъединицей, которая полностью связывает IL-2, в то время как CD132 связывает общие цитокины семейства γc ( IL-4 , IL-7 , IL-9 , IL-15 и IL-21 ), а субъединица CD122 связывает также IL-15 . [5] [23] [24]
Растворимый IL2RA был выделен и определен как результат внеклеточного протеолиза во время активации Т-лимфоцитов. [18] Также были выделены поочередно сплайсированные мРНК IL2RA , но значение каждой из них в настоящее время неизвестно. [25]
Интерлейкин-2 может взаимодействовать с димерным рецептором IL-2 средней аффинности, который состоит из цепей бета ( CD122 ) и гамма ( CD132 ), или с тримерным комплексом высокой аффинности, где также субъединица альфа (CD25) конструирует рецептор IL-2 и обеспечивает повышенную специфическую силу связывания. После активации рецептора его лигандом происходит гетеродимеризация внутриклеточных доменов бета и гамма. [ 5] [23] Это соединение субъединиц объединяет янус-киназы JAK1 и JAK3 , учитывая их связь с соответствующими цитоплазматическими частями субъединиц бета и гамма. Нижестоящее фосфорилирование приводит к инициации трех сигнальных путей: пути JAK-STAT , пути PI3K/Akt/mTOR и пути Ras/Raf/MEK/ERK (MAPK) . Что касается пути JAK-STAT, в этом сигнальном каскаде участвуют определенные трансдукторы сигнала и активаторы транскрипции : STAT5 , STAT1 и STAT3 , и после димеризации они перемещаются в ядро для выполнения функций факторов транскрипции . Все три сигнальных пути важны для разнообразной клеточной регуляции с точки зрения повышения выживаемости (антиапоптотический эффект ), пролиферации и роста клеток , регуляции транскрипции и дифференциации клеток . [24] [6] Т-лимфоциты находятся под влиянием сигнализации IL-2R в случае дифференциации подтипа CD4+ T-хелперов : стимулируя Th1 , Th2 , Th9 , Tfr (фолликулярные регуляторные клетки T) и подавляя Th17 , Tfh (фолликулярные хелперы T). Кроме того, сила сигнализации IL-2R в цитотоксических лимфоцитах CD8+ T может быть связана с фенотипической судьбой этих клеток для формирования эффекторных и памяти T-клеток. [5] [18] [26]
Группа Ройфмана первой выявила иммунологические последствия потери CD25, и пациент страдал от хронических инфекций и тяжелой аутоиммунной реакции, напоминающей нарушение регуляции иммунитета, полиэндокринопатию , энтеропатию, Х-сцепленный ( IPEX ) синдром, вызванный мутациями в гене FOXP3 . [23]
Уровни растворимой формы CD25, называемой sIL-2Rα , связаны с патогенезом аутоиммунных заболеваний и рака . Поскольку sCD25 вырабатывается во время активации иммунной системы, он используется в качестве одного из биомаркеров для отслеживания прогрессирования заболевания и указания исхода клинических расстройств. В частности, это отличительный признак гиперактивированной иммунной системы и цитокинового шторма , который может привести к полиорганной недостаточности. [27] При раке повышенные уровни этого растворимого белка являются диагностическим маркером лейкемии и лимфомы . [28] Кроме того, уровни sIL-2Rα также имеют некоторое значение при инфекционных заболеваниях и трансплантации . Более высокие уровни в сыворотке коррелировали с тяжестью и необходимостью госпитализации пациентов с COVID-19 . [29] Количество sIL-2Rα в плазме пациентов с положительным результатом на ВИЧ (вирус иммунодефицита человека) имеет корреляцию с вирусной нагрузкой ВИЧ и, следовательно, с прогрессированием заболевания. Аналогично при болезни Шагаса , вызванной простейшим Trypanosoma cruzi , у пациентов наблюдаются повышенные уровни sIL-2Rα и аутоантител . [30] Что касается трансплантации , более высокие уровни sCD25 могут использоваться в качестве предиктора отторжения органов и реакции «трансплантат против хозяина» (РТПХ) при гемопоэтических трансплантациях . Что касается сердечно-сосудистых заболеваний (ССЗ), растворимый IL-2Rα имеет положительную корреляцию с гипертонией , сахарным диабетом 2 типа , сердечным саркоидозом , инсультом и сердечной недостаточностью . Что касается неврологических расстройств, высокие уровни sIL-2Rα являются признаком повышенного риска развития шизофрении . [18]
Поскольку Treg-клетки конститутивно экспрессируют субъединицу IL-2Rα на поверхности, некоторые иммунотерапевтические подходы пытаются использовать эту информацию для селективности. [27] Антитело NARA1 используется в противоопухолевых подходах для преимущественного дополнения интерлейкина-2 к обычным Т-клеткам CD8+ . NARA1 связывается с цитокином на участке связывания IL-2Rα, предотвращая связывание с CD25. Поэтому этот комплекс должен взаимодействовать с обычными Т-лимфоцитами по сравнению с регуляторными Т-клетками и, таким образом, увеличивать цитотоксическую активность без увеличения подавляющей активности в опухолевой среде. [31] Антитела непосредственно против CD25 были изменены, чтобы содержать «активирующие» Fc-области с целью антителозависимой клеточно-опосредованной цитотоксичности , в данном случае истощения Treg. Антитело маркирует клетку с субъединицей IL-2Rα на поверхности, которая впоследствии распознается и очищается миелоидной клеткой с рецептором Fc . [5] Более того, для лечения рассеянного склероза препарат под названием даклизумаб связывается с IL2RA и таким образом блокирует высокоаффинные рецепторы IL-2 на недавно активированных Т-клетках для взаимодействия с IL-2, а также перекрестную презентацию IL-2 дендритными клетками . [32] [33]
С другой стороны, стратегии лечения аутоиммунных и воспалительных заболеваний требуют селективности в отношении Tregs и подавления иммунной системы. Экспрессия субъединицы IL-2Rα на Tregs обеспечивает лучшую чувствительность к IL-2 . Поэтому введение низких доз цитокина преимущественно стимулирует регуляторные клетки T по сравнению с другими. Терапия низкими дозами IL-2 используется при реакции «трансплантат против хозяина» , сахарном диабете 1 типа , васкулите , вызванном вирусом гепатита С , и системной красной волчанке . [5] [6]