N -конец (также известный как аминоконец , NH 2 -конец , N-терминальный конец или аминоконец ) является началом белка или полипептида , относящимся к свободной аминогруппе (-NH 2 ), расположенной на конце полипептида. Внутри пептида аминогруппа связана с карбоксильной группой другой аминокислоты, делая его цепью. Это оставляет свободную карбоксильную группу на одном конце пептида, называемом C-концом , и свободную аминогруппу на другом конце, называемом N-концом. По соглашению, пептидные последовательности записываются от N-конца к C-концу , слева направо (в системах записи LTR ). [1] Это соотносит направление трансляции с направлением текста, потому что, когда белок транслируется с информационной РНК , он создается от N-конца к C-концу, поскольку аминокислоты добавляются к карбоксильному концу белка. [ необходима ссылка ]
Каждая аминокислота имеет аминогруппу и карбоксильную группу . Аминокислоты соединяются друг с другом пептидными связями , которые образуются в результате реакции дегидратации , которая соединяет карбоксильную группу одной аминокислоты с аминогруппой следующей по принципу «голова к хвосту», образуя полипептидную цепь. Цепь имеет два конца — аминогруппу, N-конец, и несвязанную карбоксильную группу, C-конец . [2]
Когда белок транслируется с информационной РНК , он создается от N-конца к C-концу. Аминоконец аминокислоты (на заряженной тРНК ) во время стадии удлинения трансляции присоединяется к карбоксильному концу растущей цепи. Поскольку стартовый кодон генетического кода кодирует аминокислоту метионин , большинство белковых последовательностей начинаются с метионина (или, в бактериях, митохондриях и хлоропластах , с модифицированной версии N -формилметионина , fMet). Однако некоторые белки модифицируются посттрансляционно , например, путем расщепления от предшественника белка , и поэтому могут иметь разные аминокислоты на своем N-конце.
N-конец — это первая часть белка, которая покидает рибосому во время биосинтеза белка . Он часто содержит сигнальные пептидные последовательности, «внутриклеточные почтовые индексы », которые направляют доставку белка в нужную органеллу . Сигнальный пептид обычно удаляется в месте назначения сигнальной пептидазой . N-концевая аминокислота белка является важным фактором, определяющим его период полураспада (вероятность деградации). Это называется правилом N-конца .
N-концевой сигнальный пептид распознается частицей распознавания сигнала (SRP) и приводит к нацеливанию белка на секреторный путь . В эукариотических клетках эти белки синтезируются в шероховатом эндоплазматическом ретикулуме . В прокариотических клетках белки экспортируются через клеточную мембрану . В хлоропластах сигнальные пептиды нацеливают белки на тилакоиды .
N-концевой митохондриальный таргетирующий пептид (mtTP) позволяет белку импортироваться в митохондрию .
N-концевой пептид, связывающийся с хлоропластом (cpTP), позволяет белку импортироваться в хлоропласт .
N-концы белка могут быть модифицированы ко- или посттрансляционно. Модификации включают удаление инициирующего метионина (iMet) аминопептидазами , присоединение небольших химических групп, таких как ацетил , пропионил и метил , и добавление мембранных якорей, таких как пальмитоил и миристоил группы [3]
N-концевое ацетилирование — это форма модификации белка, которая может происходить как у прокариот , так и у эукариот . Было высказано предположение, что N-концевое ацетилирование может помешать белку следовать секреторному пути . [4]
N-конец может быть модифицирован путем добавления миристоилового якоря. Белки, модифицированные таким образом, содержат консенсусный мотив на своем N-конце в качестве сигнала модификации.
N-конец также может быть модифицирован путем добавления якоря жирной кислоты для образования N-ацетилированных белков. Наиболее распространенной формой такой модификации является добавление пальмитоильной группы.