stringtranslate.com

С100А1

Белок S100-A1 , также известный как белок связывания кальция S100 A1, представляет собой белок , который у людей кодируется геном S100A1 . [ 5] [6] S100A1 высоко экспрессируется в сердечной и скелетной мышце и локализуется в Z-дисках и саркоплазматическом ретикулуме . S100A1 показал себя перспективным эффективным кандидатом для генной терапии для лечения сердечной ткани после инфаркта миокарда .

Структура

S100A1 является членом семейства белков S100 , экспрессируемых в сердечной мышце , скелетных мышцах и мозге, [7] с самой высокой плотностью в Z-линиях и саркоплазматическом ретикулуме . [8] S100A1 содержит 4 кальций -связывающих мотива EF-hand в своей димеризованной форме, [9] и может существовать как гетеро-, так и гомодимер . Гомодимер S100A1 имеет высокое сродство (наномолярный диапазон или плотнее) и образован посредством гидрофобной упаковки пучка из 4 спиралей X-типа, созданного между спиралями 1, 1', 4 и 4'. Структурная информация, полученная с помощью спектроскопии ядерного магнитного резонанса белка о гомодимерной форме этого белка, показывает, что каждый мономер является спиральным и содержит две кальций-связывающие петли EF-hand ; один в N-конце и каноническая рука EF в C-конце , имеющая более высокое сродство к кальцию ( константа диссоциации примерно 20 микромоль). Два домена руки EF соседствуют друг с другом в трехмерном пространстве и соединены друг с другом через короткую область бета-слоя (остатки 27–29 и 68–70).

При связывании кальция спираль 3 S100A1 переориентируется из относительно антипараллельной спирали 4 в приблизительно перпендикулярную. Это конформационное изменение отличается от большинства EF-рук тем, что входящая спираль, а не выходящая, перемещается. Это конформационное изменение обнажает большой гидрофобный карман между спиралью 3, 4 и шарнирной областью S100A1, которая участвует практически во всех взаимодействиях целевых белков, зависящих от кальция . Эти биофизические свойства, по-видимому, хорошо сохраняются во всем семействе белков S100. Спираль 3, 4 и шарнирная область являются наиболее расходящимися областями между отдельными белками S100, и поэтому вполне вероятно, что последовательность этих областей имеет решающее значение в тонкой настройке кальций-зависимого связывания мишени белками S100. [10] S-нитрозилирование S100A1 в Cys 85 реорганизует конформацию S100A1 в C-концевой спирали и линкере, соединяющем два домена EF hand . [11]

Наиболее точная структура раствора с высоким разрешением человеческого белка apo-S100A1 (код доступа PDB: 2L0P) была определена с помощью ЯМР-спектроскопии в 2011 году. [12]

Гены S100 включают по крайней мере 19 членов, которые расположены в виде кластера на хромосоме 1q21. [13] [14]

Функция

Белки S100 локализуются в цитоплазме и/или ядре широкого спектра клеток и участвуют в регуляции ряда клеточных процессов, таких как прогрессирование и дифференциация клеточного цикла . Этот белок может функционировать в стимуляции высвобождения Ca 2+, вызванного Ca 2+ , ингибировании сборки микротрубочек и ингибировании фосфорилирования , опосредованного протеинкиназой C.

S100A1 экспрессируется во время развития примитивного сердца на 8-й день эмбрионального развития на уровнях, которые схожи между предсердиями и желудочками . По мере развития до 17,5-го дня эмбрионального развития экспрессия S100A1 смещается к более низким уровням в предсердиях и более высоким уровням в миокарде желудочков . [15]

S100A1 показал себя регулятором сократимости миокарда. Сверхэкспрессия S100A1 посредством переноса гена аденовируса в кардиомиоциты взрослых кроликов или трансгенный мышиный S100A1 с ограниченной сердечной функцией повысили сократительную способность сердца за счет увеличения транзиентов и поглощения саркоплазматического ретикулярного кальция , изменения чувствительности к кальцию и кооперативности миофибрилл , усиления активности SERCA2A и усиления высвобождения кальция, вызванного кальцием . [16] [17] [18] В частности, S100A1 увеличивает усиление связи возбуждения-сокращения [19] и снижает частоту кальциевых искр [20] в кардиомиоцитах . Было показано, что усиление транссарколеммального притока кальция через кальциевые каналы L-типа с помощью S100A зависит от протеинкиназы А. [ 21] Влияние S100A1 на белки миофиламентов может осуществляться через титин ; Было показано, что S100A1 взаимодействует с областью PEVK титина зависимым от кальция образом , и его связывание снижает силу в анализе подвижности in vitro, что позволяет предположить, что S100A может модулировать пассивное напряжение на основе титина перед систолой . [22] [23] У мышей с абляцией гена S100A1 (S100A1-/-) сердечный резерв при бета-адренергической стимуляции был нарушен, показывая снижение скорости сокращения и скорости расслабления, а также снижение чувствительности к кальцию . Однако S100A1-/- не показал возможной гипертрофии сердца или расширения камер у старых мышей. [24]

В животных моделях заболеваний было показано, что уровни белка S100A1 изменяются в гипертрофированной ткани правого желудочка в модели легочной гипертензии ; [25] в нескольких типах тканей ( мозг , скелетные мышцы и сердечная мышца ) в модели сахарного диабета I типа ; [26] Было показано, что S100A1 является регулятором генетической программы, лежащей в основе гипертрофии сердца , поскольку S100A1 ингибирует альфа1- адренергическую стимуляцию гипертрофических генов, включая MYH7 , ACTA1 и S100B . [27] В крысиной модели инфаркта миокарда внутрикоронарный перенос гена аденовируса S100A1 восстановил транзитные кальциевые потоки и нагрузку саркоплазматического ретикулярного кальциевого потока , нормализовал внутриклеточные концентрации натрия , обратил вспять патологическую экспрессию программы генов плода, восстановил энергоснабжение, нормализовал сократительную функцию, сохранил инотропный резерв и снизил сердечную гипертрофию через 1 неделю после инфаркта миокарда . [28] [29] В поддержку аденовирусных экспериментов, трансгенные мыши с повышенной экспрессией S100A1, подвергнутые инфаркту миокарда , показали сохраненную сократительную функцию, отменили апоптоз , сохранили цикл кальция саркоплазматического ретикулума и бета-адренергическую сигнализацию , предотвратили гипертрофию сердца и сердечную недостаточность , а также продлили выживаемость по сравнению с нетрансгенными контрольными животными. [30] [31]

S100A1 также был идентифицирован как новый регулятор постишемического ангиогенеза эндотелиальных клеток , поскольку у пациентов с ишемией конечностей наблюдалось снижение экспрессии S100A1 в гипоксической ткани. [32] [33]

В меланоцитарных клетках экспрессия гена S100A1 может регулироваться MITF . [34]

Клиническое значение

S100A1 продемонстрировал эффективность и осуществимость в лечении симптомов сердечной недостаточности на больших доклинических моделях и человеческих кардиомиоцитах [35] [36] и, таким образом, показывает большие перспективы для клинических испытаний. [37] [38] [39] [40] [41] [42] [43]

Сниженная экспрессия этого белка была связана с кардиомиопатиями [44] , а терапия с использованием вспомогательного устройства левого желудочка не восстанавливает уровни S100A1 у пациентов. [45] S100A1 показал себя многообещающим в качестве раннего диагностического биомаркера острой ишемии миокарда , проявляя отчетливую временную динамику в плазме человека после ишемического события по сравнению с традиционными маркерами креатинкиназы , CKMB и тропонина I. [ 46] [47] Этот высвобождаемый при травме внеклеточный пул S100A1 был исследован на неонатальных кардиомиоцитах мышей и, как было показано, предотвращает апоптоз через ERK1/2-зависимый путь, что позволяет предположить, что высвобождение S100A1 из поврежденных клеток является внутренним механизмом выживания жизнеспособного миокарда. [48] ​​S100 также показал себя многообещающим биомаркером неконтролируемой гипероксической реоксигенации во время сердечно-легочного шунтирования у младенцев с цианотичным заболеванием сердца [49] и у взрослых. [50] Было показано, что перенос гена S100A1 в сконструированную сердечную ткань увеличивает сократительную способность имплантатов тканей, что позволяет предположить, что S100A1 может быть эффективным для содействия заместительной терапии сердечной ткани у пациентов с сердечной недостаточностью . [51] Однако клиническую эффективность этой стратегии еще предстоит определить. Кроме того, известно, что несколько препаратов, включая пентамидин , [10] амлексанокс , олопатадин , кромолин и пропанолол , [10] связываются с S100A1, хотя их сродство часто находится в среднем микромолярном диапазоне.

Взаимодействия

S100 взаимодействует с

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000160678 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000044080 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ "Ген Энтреза: S100A1 S100 кальций-связывающий белок A1".
  6. ^ Morii K, Tanaka R, Takahashi Y, Minoshima S, Fukuyama R, Shimizu N, Kuwano R (февраль 1991). «Структура и распределение хромосом генов альфа- и бета-субъединиц человека S100». Biochemical and Biophysical Research Communications . 175 (1): 185–91. doi :10.1016/S0006-291X(05)81218-5. PMID  1998503.
  7. ^ Engelkamp D, Schäfer BW, Erne P, Heizmann CW (октябрь 1992 г.). "S100 alpha, CAPL и CACY: молекулярное клонирование и анализ экспрессии трех кальций-связывающих белков из человеческого сердца". Биохимия . 31 (42): 10258–64. doi :10.1021/bi00157a012. PMID  1384693.
  8. ^ Maco B, Mandinova A, Dürrenberger MB, Schäfer BW, Uhrík B, Heizmann CW (2001). «Ультраструктурное распределение белка S100A1, связывающего Ca2+, в человеческом сердце». Physiological Research . 50 (6): 567–74. PMID  11829317.
  9. ^ Marenholz I, Heizmann CW, Fritz G (октябрь 2004 г.). «S100 белки у мышей и человека: от эволюции к функции и патологии (включая обновление номенклатуры)». Biochemical and Biophysical Research Communications . 322 (4): 1111–22. doi :10.1016/j.bbrc.2004.07.096. PMID  15336958.
  10. ^ abc Wright NT, Cannon BR, Zimmer DB, Weber DJ (1 мая 2009 г.). «S100A1: Структура, Функция и Терапевтический Потенциал». Current Chemical Biology . 3 (2): 138–145. doi :10.2174/2212796810903020138. PMC 2771873. PMID  19890475 . 
  11. ^ Ленарчич Живкович М, Заремба-Козиол М, Жукова Л, Познаньский Ю, Жуков И, Выслоух-Цешиньска А (23 ноября 2012 г.). «Посттрансляционное S-нитрозилирование является эндогенным фактором, тонко настраивающим свойства человеческого белка S100A1». Журнал биологической химии . 287 (48): 40457–70. дои : 10.1074/jbc.m112.418392 . ПМК 3504761 . ПМИД  22989881. 
  12. ^ Nowakowski M, Jaremko Ł, Jaremko M, Zhukov I, Belczyk A, Bierzyński A, Ejchart A (май 2011). «Структура и динамика человеческого белка apo-S100A1 в растворе ЯМР». Журнал структурной биологии . 174 (2): 391–9. doi :10.1016/j.jsb.2011.01.011. PMID  21296671.
  13. ^ Донато Р. (июль 1999 г.). «Функциональные роли белков S100, кальций-связывающих белков типа EF-hand». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Molecular Cell Research . 1450 (3): 191–231. doi :10.1016/s0167-4889(99)00058-0. PMID  10395934.
  14. ^ Wicki R, Schäfer BW, Erne P, Heizmann CW (октябрь 1996 г.). «Характеристика человеческих и мышиных кДНК, кодирующих S100A13, нового члена семейства белков S100». Biochemical and Biophysical Research Communications . 227 (2): 594–9. doi :10.1006/bbrc.1996.1551. PMID  8878558.
  15. ^ Kiewitz R, Lyons GE, Schäfer BW, Heizmann CW (декабрь 2000 г.). «Транскрипционная регуляция S100A1 и экспрессия во время развития сердца мыши». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1498 (2–3): 207–19. doi :10.1016/s0167-4889(00)00097-5. PMID  11108964.
  16. ^ ab Most P, Remppis A, Pleger ST, Löffler E, Ehlermann P, Bernotat J, Kleuss C, Heierhorst J, Ruiz P, Witt H, Karczewski P, Mao L, Rockman HA, Duncan SJ, Katus HA, Koch WJ (сентябрь 2003 г.). «Трансгенная сверхэкспрессия белка S100A1, связывающего Ca2+, в сердце приводит к повышению сократительной способности миокарда in vivo». Журнал биологической химии . 278 (36): 33809–17. doi : 10.1074/jbc.M301788200 . PMID  12777394.
  17. ^ Remppis A, Most P, Löffler E, Ehlermann P, Bernotat J, Pleger S, Börries M, Reppel M, Fischer J, Koch WJ, Smith G, Katus HA (2002). «Небольшой белок связывания Ca2+ EF-hand S100A1 увеличивает сократимость и цикличность Ca2+ в сердечных миоцитах крыс». Basic Research in Cardiology . 97 Suppl 1 (7): I56–62. doi :10.1007/s003950200031. PMID  12479236. S2CID  25461816.
  18. ^ Most P, Bernotat J, Ehlermann P, Pleger ST, Reppel M, Börries M, Niroomand F, Pieske B, Janssen PM, Eschenhagen T, Karczewski P, Smith GL, Koch WJ, Katus HA, Remppis A (ноябрь 2001 г.). "S100A1: регулятор сократимости миокарда". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (24): 13889–94. Bibcode : 2001PNAS...9813889M. doi : 10.1073/pnas.241393598 . PMC 61137. PMID  11717446 . 
  19. ^ Kettlewell S, Most P, Currie S, Koch WJ, Smith GL (декабрь 2005 г.). «S100A1 увеличивает усиление связи возбуждения-сокращения в изолированных желудочковых кардиомиоцитах кролика». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 39 (6): 900–10. doi :10.1016/j.yjmcc.2005.06.018. PMID  16236309.
  20. ^ Völkers M, Loughrey CM, Macquaide N, Remppis A, DeGeorge BR, Wegner FV, Friedrich O, Fink RH, Koch WJ, Smith GL, Most P (февраль 2007 г.). "S100A1 снижает частоту кальциевых искр и изменяет их пространственные характеристики в проницаемых взрослых желудочковых кардиомиоцитах". Cell Calcium . 41 (2): 135–43. doi :10.1016/j.ceca.2006.06.001. PMID  16919727.
  21. ^ Reppel M, Sasse P, Piekorz R, Tang M, Roell W, Duan Y, Kletke A, Hescheler J, Nürnberg B, Fleischmann BK (октябрь 2005 г.). «S100A1 усиливает ток Ca2+ L-типа в кардиомиоцитах желудочков эмбриональных мышей и новорожденных крыс». Журнал биологической химии . 280 (43): 36019–28. doi : 10.1074/jbc.M504750200 . PMID  16129693.
  22. ^ ab Yamasaki R, Berri M, Wu Y, Trombitás K, McNabb M, Kellermayer MS, Witt C, Labeit D, Labeit S, Greaser M, Granzier H (октябрь 2001 г.). "Взаимодействие титина и актина в миокарде мыши: пассивная модуляция напряжения и его регуляция кальцием/S100A1". Biophysical Journal . 81 (4): 2297–313. Bibcode :2001BpJ....81.2297Y. doi :10.1016/S0006-3495(01)75876-6. PMC 1301700 . PMID  11566799. 
  23. ^ Fukushima H, Chung CS, Granzier H (2010). "Зависимость взаимодействия титина с актином от изоформы титина и его регуляция S100A1/Ca2+ в скинированном миокарде". Журнал биомедицины и биотехнологии . 2010 : 727239. doi : 10.1155/2010/727239 . PMC 2855102. PMID  20414336. 
  24. ^ Du XJ, Cole TJ, Tenis N, Gao XM, Köntgen F, Kemp BE, Heierhorst J (апрель 2002 г.). «Нарушение сократимости сердца в ответ на гемодинамический стресс у мышей с дефицитом S100A1». Молекулярная и клеточная биология . 22 (8): 2821–9. doi :10.1128/mcb.22.8.2821-2829.2002. PMC 133731. PMID 11909974  . 
  25. ^ Элерманн П., Ремпис А., Гуддат О., Вейманн Дж., Шнабель П.А., Мотч Дж., Хейцманн К.В., Катус Х.А. (февраль 2000 г.). «Повышение уровня регуляции Ca(2+)-связывающего белка S100A1 в правом желудочке при хронической легочной гипертензии». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1500 (2): 249–55. дои : 10.1016/s0925-4439(99)00106-4 . ПМИД  10657594.
  26. ^ Zimmer DB, Chessher J, Wilson GL, Zimmer WE (декабрь 1997 г.). «Экспрессия S100A1 и S100B и целевые белки при диабете I типа». Эндокринология . 138 (12): 5176–83. doi : 10.1210/endo.138.12.5579 . PMID  9389498.
  27. ^ Tsoporis JN, Marks A, Zimmer DB, McMahon C, Parker TG (январь 2003 г.). «Миокардиальный белок S100A1 играет роль в поддержании нормальной экспрессии генов во взрослом сердце». Молекулярная и клеточная биохимия . 242 (1–2): 27–33. doi :10.1023/A:1021148503861. PMID  12619862. S2CID  12957638.
  28. ^ Мост П, Плегер С.Т., Фёлкерс М., Хайдт Б., Боэррис М., Вайхенхан Д., Леффлер Э., Янссен П.М., Экхарт А.Д., Мартини Дж., Уильямс М.Л., Катус Х.А., Ремпис А., Кох В.Дж. (декабрь 2004 г.). «Доставка сердечного аденовирусного гена S100A1 спасает поврежденный миокард». Журнал клинических исследований . 114 (11): 1550–63. дои : 10.1172/JCI21454. ПМК 529280 . ПМИД  15578088. 
  29. ^ Плегер С.Т., Ремпис А., Хайдт Б., Фёлкерс М., Чупрун Дж.К., Кун М., Чжоу Р.Х., Гао Э., Сабо Г., Вайченхан Д., Мюллер О.Дж., Экхарт А.Д., Катус Х.А., Кох В.Дж., Мост П (декабрь 2005 г.). «Генная терапия S100A1 сохраняет функцию сердца in vivo после инфаркта миокарда». Молекулярная терапия . 12 (6): 1120–9. дои : 10.1016/j.ymthe.2005.08.002 . ПМИД  16168714.
  30. ^ Most P, Seifert H, Gao E, Funakoshi H, Völkers M, Heierhorst J, Remppis A, Pleger ST, DeGeorge BR, Eckhart AD, Feldman AM, Koch WJ (сентябрь 2006 г.). «Уровни сердечного белка S100A1 определяют сократительную способность и склонность к сердечной недостаточности после инфаркта миокарда». Circulation . 114 (12): 1258–68. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.106.622415 . PMID  16952982.
  31. ^ Плегер С.Т., Мост П., Баучер М., Солтис С., Чупрун Дж.К., Плегер В., Гао Э., Дасгупта А., Ренго Г., Ремпис А., Катус Х.А., Экхарт А.Д., Рабиновиц Дж.Е., Кох В.Дж. (май 2007 г.). «Стабильная специфичная для миокарда генная терапия AAV6-S100A1 приводит к спасению от хронической функциональной сердечной недостаточности». Тираж . 115 (19): 2506–15. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.106.671701 . ПМИД  17470693.
  32. ^ Descamps B, Madeddu P, Emanueli C (4 января 2013 г.). «S100A1: новый и важный молекулярный компонент для постишемического ангиогенеза». Circulation Research . 112 (1): 3–5. doi :10.1161/circresaha.112.281022. PMC 3616364. PMID  23287450 . 
  33. ^ Most P, Lerchenmüller C, Rengo G, Mahlmann A, Ritterhoff J, Rohde D, Goodman C, Busch CJ, Laube F, Heissenberg J, Pleger ST, Weiss N, Katus HA, Koch WJ, Peppel K (4 января 2013 г.). «Дефицит S100A1 ухудшает постишемический ангиогенез через нарушенную функцию проангиогенных эндотелиальных клеток и регуляцию синтазы оксида азота». Circulation Research . 112 (1): 66–78. doi :10.1161/circresaha.112.275156. PMC 3760372. PMID  23048072 . 
  34. ^ Hoek KS, Schlegel NC, Eichhoff OM, Widmer DS, Praetorius C, Einarsson SO, Valgeirsdottir S, Bergsteinsdottir K, Schepsky A, Dummer R, Steingrimsson E (декабрь 2008 г.). «Новые цели MITF, идентифицированные с использованием двухэтапной стратегии ДНК-микрочипов». Pigment Cell & Melanoma Research . 21 (6): 665–76. doi : 10.1111/j.1755-148X.2008.00505.x . PMID  19067971. S2CID  24698373.
  35. ^ Бринкс Х., Роде Д., Фолькерс М., Цю Г., Плегер С.Т., Херцог Н., Рабиновиц Дж., Рухпарвар А., Сильвестри С., Лерхенмюллер С., Мазер П.Дж., Экхарт А.Д., Катус Х.А., Каррел Т., Кох В.Дж., Мост П. (23 август 2011 г.). «Генетически таргетная терапия S100A1 обращает вспять дисфункцию отказавших кардиомиоцитов человека». Журнал Американского колледжа кардиологов . 58 (9): 966–73. doi :10.1016/j.jacc.2011.03.054. ПМЦ 3919460 . ПМИД  21851887. 
  36. ^ Плегер С.Т., Шан С., Ксензик Дж., Бекереджян Р., Букстегерс П., Хинкель Р., Шинкель С., Лейхс Б., Людвиг Дж., Цю Г., Вебер С., Рааке П., Кох В.Дж., Катус Х.А., Мюллер О.Дж., Мост П (20 июль 2011 г.). «Сердечная генная терапия AAV9-S100A1 спасает постишемическую сердечную недостаточность на доклинической модели на крупных животных». Наука трансляционной медицины . 3 (92): 92ра64. doi : 10.1126/scitranslmed.3002097. ПМЦ 4095769 . ПМИД  21775667. 
  37. ^ Belmonte SL, Margulies KB, Blaxall BC (23 августа 2011 г.). «S100A1: Еще один шаг к терапевтическому развитию сердечной недостаточности». Журнал Американского колледжа кардиологии . 58 (9): 974–6. doi : 10.1016/j.jacc.2011.04.032 . PMID  21851888.
  38. ^ Rohde D, Brinks H, Ritterhoff J, Qui G, Ren S, Most P (май 2011 г.). «Генная терапия S100A1 при сердечной недостаточности: новая стратегия на грани клинических испытаний». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 50 (5): 777–84. doi :10.1016/j.yjmcc.2010.08.012. PMID  20732326.
  39. ^ Rohde D, Ritterhoff J, Voelkers M, Katus HA, Parker TG, Most P (октябрь 2010 г.). «S100A1: многогранная терапевтическая цель при сердечно-сосудистых заболеваниях». Journal of Cardiovascular Translational Research . 3 (5): 525–37. doi :10.1007/s12265-010-9211-9. PMC 2933808. PMID  20645037 . 
  40. ^ Kraus C, Rohde D, Weidenhammer C, Qiu G, Pleger ST, Voelkers M, Boerries M, Remppis A, Katus HA, Most P (октябрь 2009 г.). «S100A1 в сердечно-сосудистом здоровье и заболеваниях: устранение разрыва между фундаментальной наукой и клинической терапией». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 47 (4): 445–55. doi :10.1016/j.yjmcc.2009.06.003. PMC 2739260. PMID  19538970 . 
  41. ^ Ritterhoff J, Most P (июнь 2012 г.). «Нацеливание S100A1 при сердечной недостаточности». Gene Therapy . 19 (6): 613–21. doi : 10.1038/gt.2012.8 . PMID  22336719. S2CID  22951165.
  42. ^ Kairouz V, Lipskaia L, Hajjar RJ, Chemaly ER (апрель 2012 г.). «Молекулярные мишени в генной терапии сердечной недостаточности: текущие противоречия и трансляционные перспективы». Annals of the New York Academy of Sciences . 1254 (1): 42–50. Bibcode : 2012NYASA1254...42K. doi : 10.1111/j.1749-6632.2012.06520.x. PMC 3470446. PMID  22548568 . 
  43. ^ Zouein FA, Booz GW (2013). «AAV - опосредованная генная терапия сердечной недостаточности: повышение сократимости и обработки кальция». F1000Prime Reports . 5 : 27. doi : 10.12703/p5-27 . PMC 3732072. PMID  23967378. 
  44. ↑ Ремпис А., Гретен Т., Шефер Б.В., Хунцикер П., Эрне П., Катус Х.А., Хейцманн К.В. (11 октября 1996 г.). «Измененная экспрессия Ca(2+)-связывающего белка S100A1 при кардиомиопатии человека». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1313 (3): 253–7. дои : 10.1016/0167-4889(96)00097-3 . ПМИД  8898862.
  45. ^ Bennett MK, Sweet WE, Baicker-McKee S, Looney E, Karohl K, Mountis M, Tang WH, Starling RC, Moravec CS (июль 2014 г.). "S100A1 при сердечной недостаточности у человека: отсутствие восстановления после поддержки левого желудочка". Circulation: Heart Failure . 7 (4): 612–8. doi :10.1161/circheartfailure.113.000849. PMC 4102621 . PMID  24842913. 
  46. ^ Kiewitz R, Acklin C, Minder E, Huber PR, Schäfer BW, Heizmann CW (11 августа 2000 г.). «S100A1, новый маркер острой ишемии миокарда». Biochemical and Biophysical Research Communications . 274 (3): 865–71. doi :10.1006/bbrc.2000.3229. PMID  10924368.
  47. ^ Роде Д., Шон С., Боеррис М., Дидрихсоне I, Риттерхофф Дж., Кубацки К.Ф., Фёлкерс М., Херцог Н., Мелер М., Цопорис Дж.Н., Паркер Т.Г., Линке Б., Янницис Е., Гао Э., Пеппель К., Катус Х.А., Мост П (15 мая 2014 г.). «S100A1 высвобождается из ишемизированных кардиомиоцитов и сигнализирует о повреждении миокарда через Toll-подобный рецептор 4». ЭМБО Молекулярная медицина . 6 (6): 778–94. дои : 10.15252/emmm.201303498. ПМК 4203355 . ПМИД  24833748. 
  48. ^ Most P, Boerries M, Eicher C, Schweda C, Ehlermann P, Pleger ST, Loeffler E, Koch WJ, Katus HA, Schoenenberger CA, Remppis A (28 ноября 2003 г.). «Внеклеточный белок S100A1 ингибирует апоптоз в желудочковых кардиомиоцитах посредством активации внеклеточной сигнально-регулируемой протеинкиназы 1/2 (ERK1/2)». Журнал биологической химии . 278 (48): 48404–12. doi : 10.1074/jbc.m308587200 . PMID  12960148.
  49. ^ Matheis G, Abdel-Rahman U, Braun S, Wimmer-Greinecker G, Esmaili A, Seitz U, Bastanier CK, Moritz A, Hofstetter R (октябрь 2000 г.). «Неконтролируемая реоксигенация путем инициирования сердечно-легочного шунтирования связана с более высоким уровнем белка S100 у цианотичных пациентов по сравнению с цианотичными пациентами». The Thoracic and Cardiovascular Surgeon . 48 (5): 263–8. doi :10.1055/s-2000-7879. PMID  11100757. S2CID  260335126.
  50. ^ Brett W, Mandinova A, Remppis A, Sauder U, Rüter F, Heizmann CW, Aebi U, Zerkowski HR (15 июня 2001 г.). «Транслокация белка связывания кальция S100A1(1) во время операции на сердце». Biochemical and Biophysical Research Communications . 284 (3): 698–703. doi :10.1006/bbrc.2001.4996. PMID  11396958.
  51. ^ Ремпис А., Плегер С.Т., Мост П., Линденкамп Дж., Элерманн П., Шведа С., Леффлер Е., Вайхенхан Д., Циммерманн В., Эшенхаген Т., Кох В.Дж., Катус Х.А. (апрель 2004 г.). «Перенос гена S100A1: стратегия укрепления искусственных сердечных трансплантатов». Журнал генной медицины . 6 (4): 387–94. дои : 10.1002/jgm.513. PMID  15079813. S2CID  30629576.
  52. ^ Ландар А., Кэдделл Г., Чесшер Дж., Циммер Д.Б. (сентябрь 1996 г.). «Идентификация целевого белка S100A1/S100B: фосфоглюкомутазы». Cell Calcium . 20 (3): 279–85. doi :10.1016/S0143-4160(96)90033-0. PMID  8894274.
  53. ^ ab Руал Дж.Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хирозан-Кишикава Т., Дрико А., Ли Н, Берриз Г.Ф., Гиббонс Ф.Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон С., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж. , Голдберг Д.С., Чжан Л.В., Вонг С.Л., Франклин Г., Ли С., Альбала Дж.С., Лим Дж., Фротон С., Лламосас Е., Чевик С., Бекс С., Ламеш П., Сикорски Р.С., Ванденхаут Дж., Зогби Х.И., Смоляр А., Босак С., Секерра Р., Дусетт-Стамм Л., Кьюсик М.Е., Хилл Д.Е., Рот Ф.П., Видал М. (октябрь 2005 г.). «К карте сети белок-белковых взаимодействий человека в масштабе протеома». Природа . 437 (7062): 1173–8. Bibcode : 2005Natur.437.1173R. doi : 10.1038/nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  54. ^ Deloulme JC, Assard N, Mbele GO, Mangin C, Kuwano R, Baudier J (ноябрь 2000 г.). «S100A6 и S100A11 являются специфическими мишенями связывающего кальций и цинк белка S100B in vivo». Журнал биологической химии . 275 (45): 35302–10. doi : 10.1074/jbc.M003943200 . PMID  10913138.
  55. ^ Yang Q, O'Hanlon D, Heizmann CW, Marks A (февраль 1999 г.). «Демонстрация образования гетеродимера между S100B и S100A6 в дрожжевой двугибридной системе и меланоме человека». Experimental Cell Research . 246 (2): 501–9. doi :10.1006/excr.1998.4314. PMID  9925766.
  56. ^ Wang G, Rudland PS, White MR, Barraclough R (апрель 2000 г.). «Взаимодействие in vivo и in vitro индуцирующего метастазы белка S100, S100A4 (p9Ka) с S100A1». Журнал биологической химии . 275 (15): 11141–6. doi : 10.1074/jbc.275.15.11141 . PMID  10753920.
  57. ^ Holakovska B, Grycova L, Jirku M, Sulc M, Bumba L, Teisinger J (май 2012 г.). «Кальмодулин и белок S100A1 взаимодействуют с N-терминусом канала TRPM3». Журнал биологической химии . 287 (20): 16645–55. doi : 10.1074/jbc.M112.350686 . PMC 3351314. PMID  22451665 . 
  58. ^ Wright NT, Prosser BL, Varney KM, Zimmer DB, Schneider MF, Weber DJ (26 сентября 2008 г.). «S100A1 и кальмодулин конкурируют за один и тот же сайт связывания на рианодиновом рецепторе». Журнал биологической химии . 283 (39): 26676–83. doi : 10.1074/jbc.m804432200 . PMC 2546546. PMID  18650434 . 
  59. ^ Prosser BL, Hernández-Ochoa EO, Schneider MF (октябрь 2011 г.). «S100A1 и регуляция кальмодулином рецептора рианодина в поперечно-полосатых мышцах». Cell Calcium . 50 (4): 323–31. doi :10.1016/j.ceca.2011.06.001. PMC 3185186 . PMID  21784520. 
  60. ^ ab Kiewitz R, Acklin C, Schäfer BW, Maco B, Uhrík B, Wuytack F, Erne P, Heizmann CW (июнь 2003 г.). "Ca2+-зависимое взаимодействие S100A1 с Ca2+-АТФазой 2a саркоплазматического ретикулума и фосфоламбаном в человеческом сердце". Biochemical and Biophysical Research Communications . 306 (2): 550–7. doi :10.1016/s0006-291x(03)00987-2. PMID  12804600.
  61. ^ Most P, Boerries M, Eicher C, Schweda C, Völkers M, Wedel T, Söllner S, Katus HA, Remppis A, Aebi U, Koch WJ, Schoenenberger CA (январь 2005 г.). «Отдельное субклеточное расположение белка, связывающего Ca2+, S100A1 дифференциально модулирует цикличность Ca2+ в желудочковых кардиомиоцитах крысы». Journal of Cell Science . 118 (Pt 2): 421–31. doi :10.1242/jcs.01614. PMID  15654019. S2CID  33063596.
  62. ^ Prosser BL, Wright NT, Hernãndez-Ochoa EO, Varney KM, Liu Y, Olojo RO, Zimmer DB, Weber DJ, Schneider MF (22 февраля 2008 г.). «S100A1 связывается с сайтом связывания кальмодулина рецептора рианодина и модулирует связь возбуждения-сокращения скелетных мышц». Журнал биологической химии . 283 (8): 5046–57. doi : 10.1074/jbc.m709231200 . PMC 4821168. PMID  18089560 . 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки