Хлорофиллид

Химическое соединение

Хлорофиллид а и хлорофиллид b являются биосинтетическими предшественниками хлорофилла а и хлорофилла b соответственно. Их пропионовые кислотные группы преобразуются в фитиловые эфиры ферментом хлорофиллсинтазой на последнем этапе пути. Таким образом, основной интерес к этим химическим соединениям был связан с изучением биосинтеза хлорофилла в растениях , водорослях и цианобактериях . Хлорофиллид а также является промежуточным звеном в биосинтезе бактериохлорофиллов . ^{[1] [2]}

Структуры

Хлорофиллид а , (R=H). В хлорофиллиде b метильная группа, показанная в зеленом поле, заменена формильной группой.

Хлорофиллид a , является карбоновой кислотой (R=H). В хлорофиллиде b метильная группа в положении 13 ( нумерация IUPAC для хлорофиллида a ) и выделенная в зеленом поле, заменена формильной группой .

Биосинтез достигает стадии образования протопорфирина IX

На ранних этапах биосинтеза, который начинается с глутаминовой кислоты , тетрапиррол создается ферментами дезаминазой и косинтетазой , которые преобразуют аминолевулиновую кислоту через порфобилиноген и гидроксиметилбилан в уропорфириноген III . Последний является первым макроциклическим промежуточным продуктом, общим для гема , сирогема , кофактора F ₄₃₀ , кобаламина и самого хлорофилла. ^[3] Следующими промежуточными продуктами являются копропорфириноген III и протопорфириноген IX , который окисляется до полностью ароматического протопорфирина IX . Вставка железа в протопорфирин IX, например, у млекопитающих дает гем, переносящий кислород кофактор в крови, но растения вместо этого объединяют магний, чтобы дать, после дальнейших преобразований, хлорофилл для фотосинтеза. ^[4]

Биосинтез хлорофиллидов из протопорфирина IX

Детали поздних стадий биосинтетического пути к хлорофиллу различаются в растениях (например, Arabidopsis thaliana , Nicotiana tabacum и Triticum aestivum ) и бактериях (например, Rubrivivax gelatinosus и Synechocystis ), в которых он изучался. Однако, хотя гены и ферменты различаются, химические реакции, участвующие в них, идентичны. ^{[1] [5]}

Введение магния

Магний встраивается в протопорфирин IX

Хлорофилл характеризуется наличием иона магния, координированного внутри лиганда, называемого хлорином . Металл вставляется в протопорфирин IX ферментом магниевой хелатазой ^[1], которая катализирует реакцию EC 6.6.1.1

протопорфирин IX + Mg²⁺
+ АТФ + Н
₂O АДФ + фосфат + Mg-протопорфирин IX + 2 H ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ ⁺

Этерификация пропионатной группы кольца С

Следующим шагом на пути к хлорофиллидам является образование метилового (CH ₃ ) эфира на одной из пропионатных групп, которое катализируется ферментом магнийпротопорфирин IX метилтрансферазой ^[6] в реакции метилирования EC 2.1.1.11.

Mg-протопорфирин IX + S-аденозилметионин Mg-протопорфирин IX 13-метиловый эфир + S-аденозил-L-гомоцистеин ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

От порфирина к хлорину

Система хлоринового кольца образуется, когда этерифицированная пропионатная боковая цепь циклизуется в основное порфириновое кольцо с образованием дивинилпротохлорофиллида.

Система хлоринового кольца включает пятичленное углеродное кольцо E, которое образуется, когда одна из пропионатных групп порфирина циклизуется с атомом углерода, связывающим исходные пиррольные кольца C и D. Серия химических стадий, катализируемых ферментом магний-протопорфирин IX монометилэфир (окислительной) циклазой ^[7], дает общую реакцию EC 1.14.13.81

Mg-протопорфирин IX 13-монометиловый эфир + 3 НАДФН + 3 Н ⁺ + 3 О ₂ дивинилпротохлорофиллид + 3 НАДФ ⁺ + 5 Н ₂ О ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

В ячмене электроны поставляются восстановленным ферредоксином , который может получать их из фотосистемы I или, в темноте, из ферредоксина — НАДФ(+) редуктазы : белок циклазы называется XanL и кодируется геном Xantha-l . ^[8] В анаэробных организмах, таких как Rhodobacter sphaeroides, происходит то же самое общее преобразование, но кислород, включенный в 13-монометиловый эфир магний-протопорфирина IX, поступает из воды в реакции EC 1.21.98.3. ^[9]

Шаги восстановления до хлорофиллида а

Для получения хлорофиллида a требуются еще два превращения . Оба являются реакциями восстановления : один преобразует винильную группу в этильную группу , а второй добавляет два атома водорода к пиррольному кольцу D, хотя общая ароматичность макроцикла сохраняется. Эти реакции протекают независимо, и в некоторых организмах последовательность обратная. ^[1] Фермент дивинилхлорофиллид a 8-винилредуктаза ^[10] преобразует 3,8-дивинилпротохлорофиллид в протохлорофиллид в реакции EC 1.3.1.75

3,8-дивинилпротохлорофиллид + НАДФН + H ⁺ протохлорофиллид + НАДФ ⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Восстановление кольца D протохлорофиллида завершает биосинтез хлорофиллида а.

Далее следует реакция EC 1.3.1.33, в которой пиррольное кольцо D восстанавливается ферментом протохлорофиллидредуктазой ^[11]

протохлорофиллид + НАДФН + Н ⁺ хлорофиллид а + НАДФ ⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Эта реакция зависит от света, но существует альтернативный фермент, ферредоксин:протохлорофиллидредуктаза (АТФ-зависимая) ^[12] , который использует восстановленный ферредоксин в качестве своего кофактора и не зависит от света; он выполняет похожую реакцию EC 1.3.7.7, но с альтернативным субстратом 3,8-дивинилпротохлорофиллидом.

3,8-дивинилпротохлорофиллид + восстановленный ферредоксин + 2 АТФ + 2 H ₂ O 3,8-дивинилхлорофиллид a + окисленный ферредоксин + 2 АДФ + 2 фосфата ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

В организмах, которые используют эту альтернативную последовательность стадий восстановления, процесс завершается реакцией EC 1.3.7.13, катализируемой ферментом, который может брать различные субстраты и выполнять необходимое восстановление винильной группы, например, в этом случае

3,8-дивинилхлорофиллид а + 2 восстановленный ферредоксин + 2 H ⁺ хлорофиллид а + 2 окисленный ферредоксин ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Из хлорофиллидаак хлорофиллидуб

Хлорофиллид а- оксигеназа — это фермент, который превращает хлорофиллид а в хлорофиллид b ^[13], катализируя общую реакцию EC 1.3.7.13

хлорофиллид а + 2 O ₂ + 2 НАДФН + 2 H ⁺ хлорофиллид b + 3 H ₂ O + 2 НАДФ ⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Использование в биосинтезе хлорофиллов

Хлорофилл a , b и d

Хлорофиллсинтаза ^[14] завершает биосинтез хлорофилла а, катализируя реакцию EC 2.5.1.62

хлорофиллид а + фитилдифосфат хлорофилл а + дифосфат ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Это образует эфир карбоксильной группы кислоты в хлорофиллиде a с 20-углеродным дитерпеновым спиртом фитолом . Хлорофилл b производится тем же ферментом, который действует на хлорофиллид b . То же самое известно для хлорофилла d и f , оба производятся из соответствующих хлорофиллидов, в конечном итоге производимых из хлорофиллида a . ^[15]

Использование в биосинтезе бактериохлорофиллов

Бактериохлорофиллы — это пигменты, собирающие свет, которые обнаруживаются в фотосинтезирующих бактериях: они не производят кислород в качестве побочного продукта. Существует много таких структур, но все они биосинтетически связаны, поскольку получены из хлорофиллида a . ^{[1] [16]}

БХла: бактериохлориновое кольцо и боковые цепи

Бактериохлорофиллид a (R=H). Более ранние промежуточные продукты имеют винильную группу или 1-гидроксиэтильную группу вместо показанной ацетильной группы .

Бактериохлорофилл a является типичным примером; его биосинтез был изучен в Rhodobacter capsulatus и Rhodobacter sphaeroides . Первым шагом является восстановление (с транс-стереохимией ) пиррольного кольца B, что дает характерную 18-электронную ароматическую систему многих бактериохлорофиллов. Это осуществляется ферментом хлорофиллид a-редуктазой , которая катализирует реакцию EC 1.3.7.15.

хлорофиллид а + 2 восстановленный ферредоксин + АТФ + H ₂ O + 2 H ⁺ 3-деацетил 3-винилбактериохлорофиллид а + 2 окисленный ферредоксин + АДФ + фосфат ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Следующие два шага преобразуют винильную группу сначала в 1-гидроксиэтильную группу, а затем в ацетильную группу бактериохлорофиллида а . Реакции катализируются хлорофиллид а 31-гидратазой ( EC 4.2.1.165) и бактериохлорофиллид а дегидрогеназой ( EC 1.1.1.396) следующим образом: ^{[2] [17]}

3-деацетил 3-винилбактериохлорофиллид а + H ₂ O 3-деацетил 3-(1-гидроксиэтил)бактериохлорофиллид а ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

3-деацетил 3-(1-гидроксиэтил)бактериохлорофиллид а + НАД ⁺ бактериохлорофиллид а + НАДН + Н ⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Эти три ферментативно-катализируемые реакции могут происходить в различных последовательностях для получения бактериохлорофиллида a, готового к этерификации в конечные пигменты для фотосинтеза. Фитильный эфир бактериохлорофилла a не присоединяется напрямую: скорее, начальным промежуточным продуктом является эфир с R=геранилгеранил (из геранилгеранилпирофосфата ), который затем подвергается дополнительным стадиям, поскольку три алкеновые связи боковой цепи восстанавливаются. ^[17]

Ссылки

1. Willows, Robert D. (2003). «Биосинтез хлорофиллов из протопорфирина IX». Natural Product Reports . 20 (6): 327–341. doi :10.1039/B110549N. PMID  12828371.
2. Bollivar, David W. (2007). «Последние достижения в биосинтезе хлорофилла». Photosynthesis Research . 90 (2): 173–194. doi :10.1007/s11120-006-9076-6. PMID  17370354. S2CID  23808539.
3. Battersby AR, Fookes CJ, Matcham GW, McDonald E (май 1980). «Биосинтез пигментов жизни: формирование макроцикла». Nature . 285 (5759): 17–21. Bibcode :1980Natur.285...17B. doi : 10.1038/285017a0 . PMID  6769048. S2CID  9070849.
4. Баттерсби, AR (2000). «Тетрапирролы: пигменты жизни. Обзор тысячелетия». Natural Product Reports . 17 (6): 507–526. doi :10.1039/B002635M. PMID  11152419.
5. R. Caspi (2007-07-18). "3,8-дивинил-хлорофиллид биосинтез I (аэробный, светозависимый)". База данных метаболических путей MetaCyc . Получено 2020-06-04 .
6. Шеперд, Марк; Рейд, Джеймс Д.; Хантер, К. Нил (2003). «Очистка и кинетическая характеристика метилтрансферазы магниевого протопорфирина IX из Synechocystis PCC6803». Biochemical Journal . 371 (2): 351–360. doi :10.1042/BJ20021394. PMC 1223276 . PMID  12489983. 
7. Bollivar DW, Beale SI (сентябрь 1996 г.). "Фермент биосинтеза хлорофилла Mg-протопорфирин IX монометиловый эфир (окислительная) циклаза (характеристика и частичная очистка от Chlamydomonas reinhardtii и Synechocystis sp. PCC 6803)". Физиология растений . 112 (1): 105–114. doi :10.1104/pp.112.1.105. PMC 157929. PMID  12226378 . 
8. Стюарт, Дэвид; Сандстрём, Малин; Юссеф, Хельми М.; Захрабекова, Шахира; Йенсен, Пол Эрик; Болливар, Дэвид В.; Ханссон, Матс (2020-09-08). "Аэробная циклаза монометилового эфира магния-протопорфирина IX ячменя питается электронами от ферредоксина". Растения . 9 (9): 1157. doi : 10.3390/plants9091157 . PMC 7570240. PMID  32911631 . 
9. Porra, Robert J.; Schafer, Wolfram; Gad'On, Nasr; Katheder, Ingrid; Drews, Gerhart; Scheer, Hugo (1996). «Происхождение двух карбонильных кислородов бактериохлорофилла a. Демонстрация двух различных путей формирования кольца e у Rhodobacter sphaeroides и Roseobacter denitrificans и общего механизма гидратазы для формирования 3-ацетильной группы». European Journal of Biochemistry . 239 (1): 85–92. doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.0085u.x . PMID  8706723.
10. Пархам, Рамин; Ребейз, Константин А. (1992). «Биогенез хлоропластов: [4-винил] хлорофиллид а-редуктаза — это дивинилхлорофиллид а-специфический, НАДФН-зависимый фермент». Биохимия . 31 (36): 8460–8464. doi :10.1021/bi00151a011. PMID  1390630.
11. Апель, Клаус; Сантель, Ханс-Иоахим; Редлинджер, Том Э.; Фальк, Хайнц (2005). «Протохлорофиллидный голохром ячменя (Hordeum vulgare L.)». Европейский журнал биохимии . 111 (1): 251–258. дои : 10.1111/j.1432-1033.1980.tb06100.x . ПМИД  7439188.
12. Мураки Н., Номата Дж., Эбата К., Мизогути Т., Шиба Т., Тамиаки Х., Курису Г., Фудзита Ю. (май 2010 г.). «Рентгеновская кристаллическая структура светонезависимой протохлорофиллидредуктазы». Природа . 465 (7294): 110–4. Бибкод : 2010Natur.465..110M. дои : 10.1038/nature08950. PMID  20400946. S2CID  4427639.
13. Эггинк, Лора Л.; Лобрутто, Рассел; Брюн, Дэниел К.; Брусслан, Джуди; Ямасато, Акихиро; Танака, Аюми; Хубер, Дж. Кеннет (2004). «Синтез хлорофилла b: Локализация хлорофиллидной оксигеназы и открытие стабильного радикала в каталитической субъединице». BMC Plant Biology . 4 : 5. doi : 10.1186/1471-2229-4-5 . PMC 406501. PMID  15086960 . 
14. Schmid, HC; Rassadina, V.; Oster, U.; Schoch, S.; Rüdiger, W. (2002). «Предварительная загрузка хлорофиллсинтазы тетрапренилдифосфатом — обязательный шаг в биосинтезе хлорофилла» (PDF) . Biological Chemistry . 383 (11): 1769–78. doi :10.1515/BC.2002.198. PMID  12530542. S2CID  3099209.
15. Цузуки, Юки; Цукатани, Юсукэ; Ямакава, Хисанори; Ито, Сигеру; Фудзита, Юичи; Ямамото, Харуки (29 марта 2022 г.). «Влияние света и кислорода на биосинтез хлорофилла d в ​​морской цианобактерии Acaryochloris marina». Растения . 11 (7): 915. doi : 10.3390/plants11070915 . PMC 9003380. PMID  35406896 . 
16. Сенге, Матиас О.; Смит, Кевин М. (2004). «Биосинтез и структуры бактериохлорофиллов». Аноксигенные фотосинтезирующие бактерии . Достижения в области фотосинтеза и дыхания. Том 2. С. 137–151. doi :10.1007/0-306-47954-0_8. ISBN 0-7923-3681-X.
17. R. Caspi (2015-12-08). "Путь: биосинтез бактериохлорофилла а". База данных метаболических путей MetaCyc . Получено 2020-06-04 .