stringtranslate.com

Миозин

Часть структуры миозина II. Атомы тяжелой цепи окрашены в розовый цвет (слева); атомы в легких цепях окрашены в блекло-оранжевый и блекло-желтый цвет (также с левой стороны).

Миозины ( / ˈm aɪ ə s ɪ n , -oʊ -/ [ 1] [2] ) — суперсемейство моторных белков , наиболее известное своей ролью в сокращении мышц и в широком спектре других процессов подвижности у эукариот . Они АТФ -зависимы и отвечают за актиновую подвижность.

Первый миозин (М2) был открыт в 1864 году Вильгельмом Кюне . Кюне извлек из скелетных мышц вязкий белок , который, по его мнению, отвечал за поддержание состояния напряжения в мышцах. Он назвал этот белок миозином . [3] [4] Этот термин был расширен и теперь включает группу сходных АТФаз , обнаруженных в клетках как поперечно-полосатой мышечной ткани , так и гладкой мышечной ткани .

После открытия в 1973 году у Acanthamoeba castellanii ферментов с миозиноподобной функцией во всем мире эукариот был обнаружен глобальный диапазон дивергентных генов миозина. [5]

Хотя первоначально считалось, что миозин ограничен мышечными клетками (следовательно, мио- (s) + -in ), единого «миозина» не существует; скорее, это очень большое суперсемейство генов, чьи белковые продукты обладают общими основными свойствами связывания актина, гидролиза АТФ (активность фермента АТФазы) и силовой трансдукции. Практически все эукариотические клетки содержат изоформы миозина . Некоторые изоформы выполняют специализированные функции в определенных типах клеток (например, в мышцах), тогда как другие изоформы распространены повсеместно. Структура и функция миозина глобально консервативны у разных видов до такой степени, что миозин II мышц кролика связывается с актином амебы . [6]

Структура и функции

Домены

Большинство молекул миозина состоят из головки , шеи и хвоста.

Рабочий ход

Множественные молекулы миозина II генерируют силу в скелетных мышцах посредством механизма силового удара, подпитываемого энергией, высвобождаемой в результате гидролиза АТФ. [7] Силовой удар возникает при высвобождении фосфата из молекулы миозина после гидролиза АТФ, когда миозин прочно связан с актином. Эффектом этого высвобождения является конформационное изменение молекулы, которая противодействует актину. Высвобождение молекулы АДФ приводит к так называемому строгому состоянию миозина. [8] Связывание новой молекулы АТФ высвободит миозин из актина. Гидролиз АТФ в миозине заставит его снова связаться с актином, чтобы повторить цикл. Комбинированный эффект множества мощных ударов заставляет мышцу сокращаться.

Номенклатура, эволюция и генеалогическое древо

Неукорененное филогенетическое дерево миозина

Широкое разнообразие генов миозина, обнаруженных во всех типах эукариот, было названо в соответствии с разными схемами по мере их открытия. Поэтому номенклатура может быть несколько запутанной при попытке сравнить функции белков миозина внутри и между организмами.

Миозин скелетных мышц, наиболее заметный представитель суперсемейства миозинов из-за его обилия в мышечных волокнах , был открыт первым. Этот белок составляет часть саркомера и образует макромолекулярные нити, состоящие из множества субъединиц миозина. Подобные миозиновые белки, образующие филаменты, были обнаружены в сердечной мышце , гладких мышцах и немышечных клетках. Однако начиная с 1970-х годов исследователи начали открывать новые гены миозина у простых эукариот [5] , кодирующие белки, которые действовали как мономеры и поэтому были названы миозинами I класса. Эти новые миозины получили общее название «нетрадиционные миозины» [9] и были обнаружены во многих тканях, помимо мышц. Эти новые члены суперсемейства были сгруппированы в соответствии с филогенетическими отношениями, полученными в результате сравнения аминокислотных последовательностей их головных доменов, при этом каждому классу присвоена римская цифра [10] [11] [12] [13] (см. филогенетическое дерево). . Нетрадиционные миозины также имеют расходящиеся хвостовые домены, что предполагает уникальные функции. [14] Сегодняшний разнообразный набор миозинов, вероятно, произошел от предкового предшественника (см. Рисунок).

Анализ аминокислотных последовательностей различных миозинов показывает большую вариабельность хвостовых доменов, но сильную консервативность последовательностей головных доменов. По-видимому, это происходит для того, чтобы миозины могли взаимодействовать через свои хвосты с большим количеством различных грузов, в то время как цель в каждом случае – движение по актиновым нитям – остается той же самой и, следовательно, требует одних и тех же механизмов в моторе. Например, геном человека содержит более 40 различных генов миозина .

Эти различия в форме также определяют скорость, с которой миозины могут перемещаться по актиновым нитям. Гидролиз АТФ и последующее высвобождение фосфатной группы вызывает «силовой ход», при котором область «плеча рычага» или «шеи» тяжелой цепи тянется вперед. Поскольку рабочий ход всегда перемещает плечо рычага на один и тот же угол, длина плеча рычага определяет смещение груза относительно актиновой нити. Более длинное плечо рычага заставит груз пройти большее расстояние, хотя плечо рычага претерпевает такое же угловое смещение – точно так же, как человек с более длинными ногами может двигаться дальше с каждым отдельным шагом. Скорость миозинового мотора зависит от скорости, с которой он проходит полный кинетический цикл связывания АТФ с высвобождением АДФ.

Классы миозина

Миозин I

Миозин I, вездесущий клеточный белок, действует как мономер и участвует в транспорте везикул . [15] Он имеет размер шага 10 нм и считается ответственным за адаптационную реакцию стереоцилий во внутреннем ухе. [16]

Миозин II

Модель мышечного сокращения со скользящей нитью .
Структура сердечного саркомера с миозином

Миозин II (также известный как обычный миозин) — это тип миозина, ответственный за сокращение мышц в мышечных клетках большинства типов клеток животных. Он также обнаружен в немышечных клетках сократительных пучков, называемых стрессовыми волокнами . [17]

В мышечных клетках длинные спиральные хвосты отдельных молекул миозина соединяются, образуя толстые нити саркомера . Создающие силу головные домены торчат сбоку от толстой нити, готовые пройти вдоль соседних тонких нитей, основанных на актине, в ответ на соответствующие химические сигналы.

Миозин III

Миозин III — малоизученный представитель семейства миозинов. Он был изучен in vivo на глазах дрозофилы , где считается, что он играет роль в фототрансдукции . [20] Человеческий ген -гомолог миозина III, MYO3A , был обнаружен в рамках проекта «Геном человека» и экспрессируется в сетчатке и улитке . [21]

Кристаллическая структура V-мотора миозина с незаменимой легкой цепью – без нуклеотидов

Миозин IV

Миозин IV имеет единственный мотив IQ и хвост, в котором отсутствует какая-либо последовательность, образующая спиральную спираль. Он имеет гомологию, аналогичную хвостовым доменам миозина VII и XV. [22]

Миозин V

Миозин V представляет собой нетрадиционный миозиновый мотор, который является процессивным как димер и имеет размер шага 36 нм. [23] Он перемещается (ходит) вдоль актиновых нитей, направляясь к зазубренному концу (+ концу) нитей. Миозин V участвует в транспортировке грузов (например, РНК, везикул, органелл, митохондрий) из центра клетки на периферию, но, кроме того, было показано, что он действует как динамическая привязь, удерживая везикулы и органеллы в богатых актином клетках. периферия клеток. [24] [25] Недавнее исследование восстановления одиночной молекулы in vitro по сборке актиновых нитей предполагает, что миозин V перемещается дальше при вновь собирающемся (богатом ADP-Pi) F-актине, в то время как процессивные длины короче у старых (богатых ADP) F. -актин. [26]

Ленточная диаграмма молекулярного двигателя миозина V [27] , псевдоцветная для иллюстрации основных субдоменов. В целях наглядности важные петли (которые в литературе часто обозначаются отдельно) не выделяются. Эта перспектива подчеркивает сайт связывания нуклеотидов и разделение субдоменов U50 и L50, которые образуют расщелину сайта связывания актина.

Моторную головку Myosin V можно разделить на следующие функциональные области: [27]

Миозин VI

Состояние миозина VI из PDB 2V26 перед силовым ударом [32]

Миозин VI представляет собой нетрадиционный миозиновый двигатель, который в основном является процессивным как димер, но также действует как непроцессивный мономер. Он идет вдоль актиновых нитей, направляясь к заостренному концу (-концу) нитей. [33] Считается, что миозин VI транспортирует эндоцитарные пузырьки в клетку. [34]

Миозин VII

Миозин VII представляет собой нетрадиционный миозин с двумя доменами FERM в хвостовой области. Он имеет удлиненное плечо рычага, состоящее из пяти мотивов IQ, связывающих кальмодулин, за которыми следует одна альфа-спираль (SAH) [35] . Миозин VII необходим для фагоцитоза у Dictyostelium discoideum , сперматогенеза у C. elegans и образования стереоцилий у мышей и рыбок данио. [36]

Миозин VIII

Миозин VIII — это специфичный для растений миозин, связанный с делением клеток; [37] , в частности, он участвует в регуляции потока цитоплазмы между клетками [38] и в локализации везикул во фрагмопласте . [39]

Миозин IX

Миозин IX — группа одноголовых моторных белков. Впервые было показано, что он направлен на минус-конец [40] , но более позднее исследование показало, что оно направлено на плюс-конец. [41] Механизм движения этого миозина плохо изучен.

Миозин X

Миозин X — это нетрадиционный миозиновый мотор, который функционирует как димер . Считается, что димеризация миозина X происходит антипараллельно. [42] Такое поведение не наблюдалось у других миозинов. Обнаружено, что в клетках млекопитающих мотор локализуется в филоподиях . Миозин X приближается к зазубренным концам нитей. Некоторые исследования показывают, что он предпочитает ходить по пучкам актина, а не по одиночным нитям. [43] Это первый миозиновый мотор, демонстрирующий такое поведение.

Миозин XI

Миозин XI управляет движением органелл, таких как пластиды и митохондрии, в растительных клетках. [44] Он отвечает за светонаправленное движение хлоропластов в зависимости от интенсивности света и образование стромул , соединяющих различные пластиды. Миозин XI также играет ключевую роль в росте кончиков полярных корней и необходим для правильного удлинения корневых волосков . [45] Было обнаружено, что специфический миозин XI, обнаруженный в Nicotiana tabacum , является самым быстрым из известных процессивных молекулярных моторов , движущихся со скоростью 7 мкм/с с шагом 35 нм вдоль актиновой нити. [46]

Миозин XII

Миозин XIII

Миозин XIV

Эта группа миозина была обнаружена в типе Apicomplexa . [47] Миозины локализуются на плазматических мембранах внутриклеточных паразитов и затем могут участвовать в процессе клеточной инвазии. [48]

Этот миозин также обнаружен у реснитчатых простейших Tetrahymena thermaphila . Известные функции включают: транспортировку фагосом в ядро ​​и нарушение регулируемого развитием элиминации макронуклеуса во время конъюгации.

Миозин XV

Миозин XV необходим для развития актиновой основной структуры неподвижных стереоцилий , расположенных во внутреннем ухе. Считается, что он функционален как мономер.

Миозин XVI

Миозин XVII

Миозин XVIII

MYO18A Ген на хромосоме 17q11.2, который кодирует моторные молекулы на основе актина с АТФазной активностью, которые могут участвовать в поддержании каркаса стромальных клеток, необходимого для поддержания межклеточного контакта.

Миозин XIX

Нетрадиционный миозин XIX (Myo19) представляет собой митохондриально-ассоциированный миозиновый двигатель. [49]

Гены у человека

Обратите внимание, что не все эти гены активны.

Легкие цепи миозина различны и обладают своими свойствами. Они не считаются «миозинами», но являются компонентами макромолекулярных комплексов, составляющих функциональные ферменты миозина.

Парамиозин

Парамиозин представляет собой крупный мышечный белок массой 93–115 кДа , который был описан у ряда различных типов беспозвоночных . [50] Считается, что толстые нити беспозвоночных состоят из внутреннего ядра парамиозина, окруженного миозином. Миозин взаимодействует с актином , что приводит к сокращению волокон. [51] Парамиозин обнаружен у многих различных видов беспозвоночных, например, у Brachiopoda , Sipunculidea , Nematoda , Annelida , Mollusca , Arachnida и Insecta . [50] Парамиозин отвечает за механизм «захвата», который обеспечивает устойчивое сокращение мышц с очень небольшими затратами энергии, так что моллюск может оставаться закрытым в течение длительных периодов времени.

Парамиозины можно найти в морепродуктах. Недавнее компьютерное исследование показало, что после кишечного пищеварения у человека парамиозины обыкновенного осьминога , кальмара Гумбольдта , японского морского ушка, японского гребешка, средиземноморской мидии , тихоокеанской устрицы , морского огурца и белоногих креветок могут выделять короткие пептиды , которые ингибируют ферментативную активность ангиотензинпревращающего фермента. и дипептидилпептидаза . [52]

Рекомендации

  1. ^ "Миозин". Словарь Merriam-Webster.com .
  2. ^ «миозин - определение миозина на английском языке из Оксфордского словаря» . OxfordDictionaries.com . Архивировано из оригинала 24 августа 2012 года . Проверено 20 января 2016 г.
  3. ^ Хартман, Массачусетс; Спудич, Дж. А. (1 апреля 2012 г.). «Краткий обзор суперсемейства миозина». Журнал клеточной науки . 125 (Часть 7): 1627–32. дои : 10.1242/jcs.094300. ПМЦ 3346823 . ПМИД  22566666. 
  4. ^ Сент-Дьёрдьи, AG (июнь 2004 г.). «Ранняя история биохимии мышечного сокращения». Журнал общей физиологии . 123 (6): 631–41. дои : 10.1085/jgp.200409091. ПМК 2234565 . ПМИД  15173217. 
  5. ^ ab Pollard TD, Korn ED (июль 1973 г.). «Миозин Acanthamoeba. I. Выделение из Acanthamoeba castellanii фермента, подобного мышечному миозину». Журнал биологической химии . 248 (13): 4682–90. дои : 10.1016/S0021-9258(19)43718-6 . PMID  4268863. Архивировано из оригинала 6 января 2016 года.
  6. ^ МакМахон, Т.А. 1984. Мышцы, рефлексы и передвижение. 1-е издание. Издательство Принстонского университета. ISBN 978-0-691-02376-2 
  7. ^ Тыска MJ, Warshaw DM (январь 2002 г.). «Миозиновый силовой удар». Подвижность клеток и цитоскелет . 51 (1): 1–15. дои : 10.1002/см.10014. ПМИД  11810692.
  8. ^ фон дер Экен Дж., Хейслер С.М., Патан-Чхатбар С., Манштейн DJ, Раунсер С. (июнь 2016 г.). «Крио-ЭМ структура цитоплазматического актомиозинового комплекса человека с почти атомным разрешением». Природа . 534 (7609): 724–8. Бибкод : 2016Natur.534..724E. дои : 10.1038/nature18295. PMID  27324845. S2CID  4472407.
  9. ^ Чейни Р.Э., Мусекер М.С. (февраль 1992 г.). «Нетрадиционные миозины». Современное мнение в области клеточной биологии . 4 (1): 27–35. дои : 10.1016/0955-0674(92)90055-H. ПМИД  1558751.
  10. ^ Чейни Р.Э., Райли М.А., Мусекер М.С. (1993). «Филогенетический анализ суперсемейства миозина». Подвижность клеток и цитоскелет . 24 (4): 215–23. дои : 10.1002/см.970240402. ПМИД  8477454.
  11. ^ Гудсон Х.В. (1994). «Молекулярная эволюция суперсемейства миозина: применение филогенетических методов к биологическим вопросам клетки». Серия Общества общих физиологов . 49 : 141–57. ПМИД  7939893.
  12. ^ Ходж Т., Коуп MJ (октябрь 2000 г.). «Генеалогическое древо миозина». Журнал клеточной науки . 113 Пт 19 (19): 3353–4. дои : 10.1242/jcs.113.19.3353. ПМИД  10984423.
  13. ^ Берг Дж.С., Пауэлл BC, Чейни RE (апрель 2001 г.). «Тысячелетняя перепись миозина». Молекулярная биология клетки . 12 (4): 780–94. дои : 10.1091/mbc.12.4.780. ПМК 32266 . ПМИД  11294886. 
  14. ^ Оливер Т.Н., Берг Дж.С., Чейни Р.Э. (октябрь 1999 г.). «Хвосты нетрадиционных миозинов». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 56 (3–4): 243–57. дои : 10.1007/s000180050426. PMID  11212352. S2CID  23407921.
  15. ^ Macive S (4 июня 2003 г.). «Миозин I». Архивировано из оригинала 2 июня 2007 года . Проверено 23 мая 2007 г.
  16. ^ Баттерс С., Артур С.П., Лин А., Портер Дж., Дживс М.А., Миллиган Р.А., Моллой Дж.Э., Колуччио Л.М. (апрель 2004 г.). «Myo1c предназначен для адаптационной реакции внутреннего уха». Журнал ЭМБО . 23 (7): 1433–40. дои : 10.1038/sj.emboj.7600169. ПМК 391074 . ПМИД  15014434. 
  17. ^ Висенте-Мансанарес М., Ма Х, Адельштейн Р.С., Хорвиц А.Р. (ноябрь 2009 г.). «Немышечный миозин II занимает центральное место в адгезии и миграции клеток». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 10 (11): 778–90. дои : 10.1038/nrm2786. ПМЦ 2834236 . ПМИД  19851336. 
  18. ^ abcdefg Агилар Х.Н., Митчелл Б.Ф. (2010). «Физиологические пути и молекулярные механизмы, регулирующие сократимость матки». Обновление репродукции человека . 16 (6): 725–44. дои : 10.1093/humupd/dmq016 . ПМИД  20551073.
  19. ^ Мацуока Р., Ёсида М.К., Фурутани Ю., Имамура С., Канда Н., Янагисава М., Масаки Т., Такао А. (апрель 1993 г.). «Ген тяжелой цепи миозина гладкой мускулатуры человека, картированный в хромосомной области 16q12». Американский журнал медицинской генетики . 46 (1): 61–7. дои : 10.1002/ajmg.1320460110. ПМИД  7684189.
  20. ^ «Новая страница 2». Архивировано из оригинала 7 июля 2009 года . Проверено 16 декабря 2015 г.
  21. ^ ЭнтрезГен 53904
  22. ^ Селлерс-младший (март 2000 г.). «Миозины: разнообразное суперсемейство». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1496 (1): 3–22. дои : 10.1016/S0167-4889(00)00005-7 . ПМИД  10722873.
  23. ^ Уоршоу, DM (февраль 2012 г.). «Наклон и вращение при движении миозина V вдоль актиновых нитей, что обнаруживается с помощью поляризации флуоресценции». Журнал общей физиологии . 139 (2): 97–100. дои : 10.1085/jgp.201210769. ПМЦ 3269787 . ПМИД  22291143. 
  24. ^ Лекуона Е, Минин А, Трехо Х.Э., Чен Дж., Комеллас А.П., Сунь Х., Грилло Д., Некрасова О.Е., Уэлч Л.К., Шлейфер I, Гельфанд VI, Шнайдер Дж.И. (ноябрь 2009 г.). «Миозин-Va ограничивает перемещение везикул, содержащих Na+/K+-АТФазу, в альвеолярные эпителиальные клетки». Журнал клеточной науки . 122 (Часть 21): 3915–22. дои : 10.1242/jcs.046953. ПМЦ 2773192 . ПМИД  19808891. 
  25. ^ Хаммер Дж. А., Селлерс-младший (декабрь 2011 г.). «Поход на работу: роль миозинов класса V как переносчиков грузов». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 13 (1): 13–26. дои : 10.1038/nrm3248. PMID  22146746. S2CID  11853457.
  26. ^ Циммерманн Д., Сантос А., Ковар Д.Р., Rock RS (август 2015 г.). «Возраст актина определяет длину пробега миозина-5 и миозина-6». Современная биология . 25 (15): 2057–62. дои : 10.1016/j.cub.2015.06.033. ПМЦ 4556227 . ПМИД  26190073. 
  27. ^ аб Суини, Х. Ли; Худусс, Энн (1 апреля 2010 г.). «Структурное и функциональное понимание миозинового моторного механизма». Ежегодный обзор биофизики . 39 (1): 539–557. doi : 10.1146/annurev.biophys.050708.133751. ISSN  1936-122Х. ПМИД  20192767.
  28. ^ Кулл, Ф.Дж.; Вейл, РД; Флеттерик, Р.Дж. (19 ноября 1998 г.). «Дело об общем предке: моторные белки кинезина и миозина и G-белки». Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 19 (8): 877–886. дои : 10.1023/а: 1005489907021. ISSN  0142-4319. PMID  10047987. S2CID  25508217.
  29. ^ Сасаки, Наоя; Окура, Рэйко; Суто, Кадзуо (8 декабря 2000 г.). «Вставка или удаление одного остатка в последовательности стойки Dictyostelium Myosin II отменяет сильное связывание с актином *». Журнал биологической химии . 275 (49): 38705–38709. дои : 10.1074/jbc.M001966200 . ISSN  0021-9258. ПМИД  11005804.
  30. ^ Сибата, Котоми; Кояма, Цубаса; Инде, Шохей; Иваи, Сосуке; Чаен, Сигэру (2017). «Мутации в спирали SH1 изменяют термические свойства миозина II». Биофизика и физикобиология . 14 : 67–73. doi :10.2142/biophysical.14.0_67. ISSN  2189-4779. ПМЦ 5468464 . ПМИД  28630813. 
  31. ^ аб Кодера, Нориюки; Андо, Тосио (18 июня 2014 г.). «Путь к визуализации шагающего миозина V методом высокоскоростной атомно-силовой микроскопии». Биофизические обзоры . 6 (3–4): 237–260. дои : 10.1007/s12551-014-0141-7. ISSN  1867-2450. ПМК 4256461 . ПМИД  25505494. 
  32. ^ Менетре Дж., Ллинас П., Мукерджи М., Суини Х.Л., Худусс А. (октябрь 2007 г.). «Структурная основа большого мощного удара миозина VI». Клетка . 131 (2): 300–8. дои : 10.1016/j.cell.2007.08.027 . PMID  17956731. S2CID  14102005.
  33. ^ Басс Ф, Кендрик-Джонс Дж (апрель 2008 г.). «Как регулируются клеточные функции миозина VI внутри клетки?». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 369 (1): 165–75. дои : 10.1016/j.bbrc.2007.11.150. ПМК 2635068 . ПМИД  18068125. 
  34. ^ Басс Ф., Спудич Г., Кендрик-Джонс Дж. (2004). «Миозин VI: клеточные функции и двигательные свойства». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 20 : 649–76. doi : 10.1146/annurev.cellbio.20.012103.094243. ПМЦ 1693462 . ПМИД  15473855. 
  35. ^ Ли Дж, Чен Ю, Дэн Ю, Унарта И.С., Лу Ц, Хуан Х, Чжан М (апрель 2017 г.). «Вызванное Ca2+ изменение жесткости мотива IQ миозина VIIa - разгибание рычага с одной α-спиралью». Состав . 25 (4): 579–591.e4. дои : 10.1016/j.str.2017.02.002 . ПМИД  28262393.
  36. ^ Шлива М, изд. (2003). Молекулярные моторы . Вайли-ВЧ. стр. 516, 518. ISBN. 978-3-527-30594-0.
  37. ^ Редди А.С., День IS (2001). «Анализ миозинов, закодированных в недавно завершенной последовательности генома Arabidopsis thaliana». Геномная биология . 2 (7): ИССЛЕДОВАНИЕ0024. doi : 10.1186/gb-2001-2-7-research0024 . ПМК 55321 . ПМИД  11516337. 
  38. ^ Балуска Ф, Цврчкова Ф, Кендрик-Джонс Дж, Фолькманн Д (май 2001 г.). «Токиновые плазмодесмы как ворота для разгрузки флоэмы. Миозин VIII и кальретикулин как молекулярные детерминанты аккумулирующей силы?». Физиология растений . 126 (1): 39–46. дои : 10.1104/стр.126.1.39. ПМК 1540107 . ПМИД  11351069. 
  39. ^ Райхельт С., Найт А.Е., Ходж Т.П., Балуска Ф., Самай Дж., Фолькманн Д., Кендрик-Джонс Дж. (сентябрь 1999 г.). «Характеристика нетрадиционного миозина VIII в растительных клетках и его локализация на постцитокинетической клеточной стенке». Заводской журнал . 19 (5): 555–67. дои : 10.1046/j.1365-313X.1999.00553.x . ПМИД  10504577.
  40. ^ Иноуэ А., Сайто Дж., Икебе Р., Икебе М. (апрель 2002 г.). «Миозин IXb представляет собой одноголовый процессивный двигатель, направленный на отрицательный конец». Природная клеточная биология . 4 (4): 302–6. дои : 10.1038/ncb774. PMID  11901422. S2CID  12158370.
  41. ^ О'Коннелл CB, Мусекер MS (февраль 2003 г.). «Нативный миозин-IXb представляет собой двигатель, направленный на плюс, а не на минус». Природная клеточная биология . 5 (2): 171–2. дои : 10.1038/ncb924. PMID  12563277. S2CID  687308.
  42. ^ Лу Ц, Е Ф, Вэй З, Вэнь З, Чжан М (октябрь 2012 г.). «Антипараллельная спирально-опосредованная димеризация миозина X». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (43): 17388–93. дои : 10.1073/pnas.1208642109 . ПМЦ 3491486 . ПМИД  23012428. 
  43. ^ Ропарс В, Ян З, Изабет Т, Блан Ф, Чжоу К, Лин Т, Лю Икс, Хиссье П, Самазан Ф, Амигес Б, Ян ЭД, Парк Х, Пилипенко О, Чеккини М, Синделар К.В., Суини Х.Л., Houdusse А (сентябрь 2016 г.). «Мотор миозина X оптимизирован для движения по пучкам актина». Природные коммуникации . 7 : 12456. Бибкод : 2016NatCo...712456R. doi : 10.1038/ncomms12456. ПМК 5025751 . ПМИД  27580874. 
  44. ^ Саттарзаде А., Крамер Дж., Жермен А.Д., Хансон М.Р. (ноябрь 2009 г.). «Хвостовой домен миозина XI, гомологичный домену, связывающему миозиновые вакуоли дрожжей, взаимодействует с пластидами и стромулами у Nicotiana benthamiana». Молекулярный завод . 2 (6): 1351–8. дои : 10.1093/mp/ssp094 . ПМИД  19995734.
  45. ^ Перемыслов В.В., Прохневский А.И., Ависар Д., Доля В.В. (март 2008 г.). «Два миозина класса XI участвуют в транспортировке органелл и развитии корневых волосков арабидопсиса». Физиология растений . 146 (3): 1109–16. дои : 10.1104/стр.107.113654. ПМК 2259062 . ПМИД  18178669. 
  46. ^ Томинага М., Кодзима Х., Ёкота Э., Ории Х., Накамори Р., Катаяма Э. и др. (март 2003 г.). «Миозин XI высших растений перемещается по актину с шагом 35 нм с высокой скоростью». Журнал ЭМБО . 22 (6): 1263–72. дои : 10.1093/emboj/cdg130. ПМК 151065 . ПМИД  12628919. 
  47. ^ Дельбак Ф, Сенгер А, Нойхаус Э.М., Стратманн Р., Аджиока Дж.В., Турсель С., Херм-Гетц А., Томаво С., Солдати Т., Солдати Д. (ноябрь 2001 г.). «Миозины B/C Toxoplasma gondii: один ген, два хвоста, две локализации и роль в делении паразита». Журнал клеточной биологии . 155 (4): 613–23. дои : 10.1083/jcb.200012116. ПМК 2198869 . ПМИД  11706051. 
  48. ^ Хеттманн С, Херм А, Гейтер А, Франк Б, Шварц Э, Солдати Т, Солдати Д (апрель 2000 г.). «Двухосновный мотив в хвосте апикомплексана миозина класса XIV является важным фактором, определяющим локализацию плазматической мембраны». Молекулярная биология клетки . 11 (4): 1385–400. дои : 10.1091/mbc.11.4.1385. ПМК 14854 . ПМИД  10749937. 
  49. ^ «MYO19 - Нетрадиционный миозин-XIX - Homo sapiens (Человек) - Ген и белок MYO19» . www.uniprot.org . Проверено 21 апреля 2022 г.
  50. ^ аб Винкельман Л (1976). «Сравнительные исследования парамиозинов». Сравнительная биохимия и физиология Б . 55 (3): 391–7. дои : 10.1016/0305-0491(76)90310-2. ПМИД  987889.
  51. ^ Тварог Б.М. (октябрь 1976 г.). «Аспекты функции гладких мышц ловчих мышц моллюсков». Физиологические обзоры . 56 (4): 829–38. doi :10.1152/physrev.1976.56.4.829. ПМИД  185635.
  52. ^ Чай, Цун-Тай; Вонг, Клара Чиа-Си; Сабри, Мохамад Зулькефли; Вонг, Фай-Чу (2022). «Парамиозины морепродуктов как источники пептидов антиангиотензинпревращающего фермента и антидипептидилпептидазы после желудочно-кишечного пищеварения: хеминформатическое исследование». Молекулы . 27 (12): 3864. doi : 10,3390/molecules27123864 . ПМЦ 9229108 . ПМИД  35744987. 

дальнейшее чтение

Дополнительные изображения

Внешние ссылки

Викискладе есть медиафайлы по теме миозинов .