Фактор VIII вырабатывается в синусоидальных клетках печени и эндотелиальных клетках за пределами печени по всему телу. Этот белок циркулирует в кровотоке в неактивной форме, связанный с другой молекулой, называемой фактором Виллебранда , до тех пор, пока не произойдет повреждение , повреждающее кровеносные сосуды . [8] В ответ на повреждение фактор свертывания крови VIII активируется и отделяется от фактора Виллебранда. Активный белок (иногда обозначаемый как фактор свертывания крови VIIIa) взаимодействует с другим фактором свертывания крови, называемым фактором IX. Это взаимодействие запускает цепочку дополнительных химических реакций, которые образуют сгусток крови. [8]
Фактор VIII участвует в свертывании крови ; он является кофактором для фактора IXa , который в присутствии Ca 2+ и фосфолипидов образует комплекс, который преобразует фактор X в активированную форму Xa. Ген фактора VIII производит два альтернативно сплайсированных транскрипта. Транскрипт варианта 1 кодирует большой гликопротеин , изоформу a, который циркулирует в плазме и ассоциируется с фактором фон Виллебранда в нековалентном комплексе. Этот белок подвергается множественным событиям расщепления. Транскрипт варианта 2 кодирует предполагаемый небольшой белок, изоформу b, который состоит в основном из домена связывания фосфолипида фактора VIIIc. Этот домен связывания необходим для коагулянтной активности. [9]
Люди с высоким уровнем фактора VIII подвержены повышенному риску тромбоза глубоких вен и тромбоэмболии легочной артерии . [10] Медь является необходимым кофактором для фактора VIII, а дефицит меди, как известно, увеличивает активность фактора VIII. [11]
Фактор VIII был впервые охарактеризован в 1984 году учеными Genentech. [13] Ген фактора VIII расположен на X-хромосоме (Xq28). Ген фактора VIII представляет собой интересную первичную структуру, поскольку другой ген ( F8A1 ) встроен в один из его интронов . [14]
Структура
Белок фактора VIII состоит из шести доменов: A1-A2-B-A3-C1-C2 и гомологичен фактору V.
Активация фактора VIII в фактор VIIIa происходит путем расщепления и высвобождения домена B. Теперь белок разделен на тяжелую цепь, состоящую из доменов A1-A2, и легкую цепь, состоящую из доменов A3-C1-C2. Оба образуют нековалентный комплекс в кальций-зависимой манере. Этот комплекс является прокоагулянтным фактором VIIIa. [17]
Активированный FVIII, больше не защищенный vWF, протеолитически инактивируется в ходе этого процесса (преимущественно активированным протеином C и фактором IXa ) и быстро выводится из кровотока.
Фактор VIII не подвержен заболеваниям печени. Фактически, в таких случаях его уровень обычно повышается. [21] [22]
Медицинское применение
FVIII, концентрированный из плазмы донорской крови, или рекомбинантный FVIII можно вводить больным гемофилией для восстановления гемостаза . Обходные агенты, такие как рекомбинантный FVIIa, можно использовать при приобретенной гемофилии.
Образование антител к фактору VIII также может быть серьезной проблемой для пациентов, получающих терапию против кровотечений; частота возникновения этих ингибиторов зависит от различных факторов, включая сам продукт фактора VIII. [23]
Иммуноокрашивание мишени
Фактор VIII, связанный с антигеном, используется в качестве мишени для иммуногистохимии , где эндотелиальные клетки, мегакариоциты, тромбоциты и тучные клетки обычно окрашиваются положительно. [24]
Скандал с загрязнением
В 1980-х годах некоторые фармацевтические компании, такие как Baxter International и Bayer, вызвали споры, продолжая продавать загрязненный фактор VIII после того, как появились новые термически обработанные версии. [25] Под давлением FDA необработанный продукт был изъят с рынков США, но продавался в страны Азии, Латинской Америки и некоторые европейские страны. Продукт был заражен ВИЧ, что обсуждалось Bayer и Управлением по контролю за продуктами и лекарствами США (FDA). [25]
В начале 1990-х годов фармацевтические компании начали производить рекомбинантные синтезированные факторы, которые теперь предотвращают почти все формы передачи заболеваний во время заместительной терапии.
История
Фактор VIII был впервые обнаружен в 1937 году, но только в 1979 году его очистка Эдвардом Тадденхэмом , Фрэнсис Ротблат и их коллегами привела к молекулярной идентификации белка. [26] [27]
^ Truett MA, Blacher R, Burke RL, Caput D, Chu C, Dina D и др. (октябрь 1985 г.). «Характеристика полипептидного состава человеческого фактора VIII:C и нуклеотидной последовательности и экспрессии человеческой почечной кДНК». DNA . 4 (5): 333–349. doi :10.1089/dna.1985.4.333. PMID 3935400.
^ Антонаракис С.Е. (июль 1995 г.). «Молекулярная генетика гена фактора свертывания крови VIII и гемофилия А». Тромбоз и гемостаз . 74 (1): 322–328. doi :10.1055/s-0038-1642697. PMID 8578479. S2CID 23435953.
^ ab "NIH: F8 – фактор свертывания крови VIII". Национальные институты здравоохранения.
^ "Ген Энтреза: фактор свертывания крови VIII F8, прокоагулянтный компонент (гемофилия А)".
^ Jenkins PV, Rawley O, Smith OP, O'Donnell JS (июнь 2012 г.). «Повышенные уровни фактора VIII и риск венозного тромбоза». British Journal of Haematology . 157 (6): 653–663. doi : 10.1111/j.1365-2141.2012.09134.x . PMID 22530883.
^ Milne DB, Nielsen FH (март 1996). «Влияние диеты с низким содержанием меди на показатели медного статуса у женщин в постменопаузе». Американский журнал клинического питания . 63 (3): 358–364. doi : 10.1093/ajcn/63.3.358 . PMID 8602593.
^ "19-й Примерный перечень основных лекарственных средств ВОЗ" (PDF) . ВОЗ. Апрель 2015 г. Получено 10 мая 2015 г.
^ Gitschier J, Wood WI, Goralka TM, Wion KL, Chen EY, Eaton DH и др. (ноябрь 1984 г.). «Характеристика гена человеческого фактора VIII». Nature . 312 (5992): 326–330. Bibcode :1984Natur.312..326G. doi :10.1038/312326a0. PMID 6438525. S2CID 4358041.
^ Левинсон Б., Кенврик С., Лакич Д., Хаммондс Г., Гитшир Дж. (май 1990 г.). «Транскрибированный ген в интроне гена человеческого фактора VIII». Геномика . 7 (1): 1–11. doi :10.1016/0888-7543(90)90512-S. PMID 2110545.
^ Villoutreix BO, Dahlbäck B (июнь 1998 г.). «Структурное исследование доменов A фактора свертывания крови человека V с помощью молекулярного моделирования». Protein Science . 7 (6): 1317–1325. doi :10.1002/pro.5560070607. PMC 2144041 . PMID 9655335.
^ Macedo-Ribeiro S, Bode W, Huber R, Quinn-Allen MA, Kim SW, Ortel TL и др. (ноябрь 1999 г.). «Кристаллические структуры домена C2, связывающего мембрану, фактора свертывания крови человека V». Nature . 402 (6760): 434–439. Bibcode :1999Natur.402..434M. doi :10.1038/46594. PMID 10586886. S2CID 4393638.
^ Thorelli E, Kaufman RJ, Dahlbäck B (июнь 1998 г.). «C-концевая область B-домена фактора V имеет решающее значение для антикоагулянтной активности фактора V». Журнал биологической химии . 273 (26): 16140–16145. doi : 10.1074/jbc.273.26.16140 . PMID 9632668.
^ Кумар В., Аббас А., Астер Дж. (2005). Роббинс и Котран Патологическая основа болезни (9-е изд.). Пенсильвания: Elsevier. стр. 655. ISBN978-0-8089-2450-0.
^ ab Каушанский К, Лихтман М, Бейтлер Э, Киппс Т, Прчал Дж, Селигсон У (2010). Williams Hematology (8-е изд.). McGraw-Hill. ISBN978-0-07-162151-9.
^ Фишер К, Пенду Р, ван Схоотен К.Дж., ван Дейк К, Денис К.В., ван ден Берг Х.М. и др. (август 2009 г.). «Модели прогнозирования периода полураспада фактора VIII у пациентов с тяжелой формой гемофилии: различные подходы для пациентов с группой крови O и не-O». PLOS ONE . 4 (8): e6745. Bibcode :2009PLoSO...4.6745F. doi : 10.1371/journal.pone.0006745 . PMC 2727052 . PMID 19707594.
^ Холлестелле М.Дж., Герцен Х.Г., Страатсбург И.Х., ван Гулик Т.М., ван Моурик Дж.А. (февраль 2004 г.). «Экспрессия фактора VIII при заболеваниях печени». Тромбоз и гемостаз . 91 (2): 267–275. дои : 10.1160/ч03-05-0310. PMID 14961153. S2CID 20091477.
^ Рубин Р., Леопольд Л. (1998). Гематологическая патофизиология . Мэдисон, Коннектикут: Fence Creek Publishing. ISBN1-889325-04-X.
^ Перник Н. «Окрашивание и маркеры CD — антиген, связанный с фактором VIII». Очерки патологии .Тема завершена: 1 июля 2012 г. Незначительные изменения: 25 июня 2021 г.
^ ab Bogdanich W, Koli E (май 2003 г.). "Два пути препарата Bayer в 80-х: более рискованный, направленный за границу". The New York Times в Интернете : A1, C5. PMID 12812170. Получено 07.01.2009 .
^ Tuddenham EG, Trabold NC, Collins JA, Hoyer LW (январь 1979). «Свойства коагулянтной активности фактора VIII, полученные с помощью иммуноадсорбционной хроматографии». Журнал лабораторной и клинической медицины . 93 (1): 40–53. PMID 366050.
^ "Некролог Фрэнсис Ротблат". The Times . 12 июня 2021 г. Получено 12 июня 2021 г.
Дальнейшее чтение
Gitschier J (1991). «Молекулярная основа гемофилии А». Annals of the New York Academy of Sciences . 614 (1 Process in Va): 89–96. Bibcode : 1991NYASA.614...89G. doi : 10.1111/j.1749-6632.1991.tb43694.x. PMID 1902642. S2CID 26493612.
White GC, Shoemaker CB (январь 1989). «Ген фактора VIII и гемофилия А». Кровь . 73 (1): 1–12. PMID 2491949.
Lenting PJ, van Mourik JA, Mertens K (декабрь 1998 г.). «Жизненный цикл фактора свертывания крови VIII с учетом его структуры и функции». Blood . 92 (11): 3983–3996. doi :10.1182/blood.V92.11.3983. PMID 9834200.
Саенко Е.Л., Ананьева Н., Куявская Д., Швинн Х., Йосич Д., Шима М. и др. (август 2002 г.). «Молекулярные дефекты фактора свертывания крови VIII и их влияние на функцию фактора VIII». Вокс Сангвинис . 83 (2): 89–96. дои : 10.1046/j.1423-0410.2002.00183.x . hdl : 2027.42/74861 . ПМИД 12201837.
Lollar P (август 2002 г.). «Молекулярная характеристика иммунного ответа на фактор VIII». Vox Sanguinis . 83. 83 (Suppl 1): 403–408. doi :10.1111/j.1423-0410.2002.tb05342.x. PMID 12617176. S2CID 26050729.
Fay PJ (март 2004 г.). «Активация фактора VIII и механизмы действия кофактора». Blood Reviews . 18 (1): 1–15. doi :10.1016/S0268-960X(03)00025-0. PMID 14684146.
Lavigne-Lissalde G, Schved JF, Granier C, Villard S (октябрь 2005 г.). «Антитела к фактору VIII: обновление 2005 г.». Тромбоз и гемостаз . 94 (4): 760–769. doi :10.1160/TH05-02-0118. PMID 16270627. S2CID 38533008.
Fang H, Wang L, Wang H (2007). «Структура белка и действие фактора VIII». Thrombosis Research . 119 (1): 1–13. doi :10.1016/j.thromres.2005.12.015. PMID 16487577.