stringtranslate.com

Каспаза 3

Каспаза-3 — это белок каспазы , взаимодействующий с каспазой-8 и каспазой-9 . Он кодируется геном CASP3 . Ортологи CASP3 [4] были идентифицированы у многочисленных млекопитающих , для которых доступны полные данные о геномах. Уникальные ортологи также присутствуют у птиц , ящериц , беспанцирных и костистых рыб .

Белок CASP3 является членом семейства протеаз цистеин - аспарагиновой кислоты ( каспазы ). [5] Последовательная активация каспаз играет центральную роль в фазе выполнения клеточного апоптоза . Каспазы существуют как неактивные проферменты , которые подвергаются протеолитической обработке в консервативных остатках аспарагиновой кислоты для получения двух субъединиц, большой и малой, которые димеризуются для формирования активного фермента . Этот белок расщепляет и активирует каспазы 6 и 7 ; а сам белок обрабатывается и активируется каспазами 8, 9 и 10. Это преобладающая каспаза, участвующая в расщеплении белка-предшественника бета-амилоида 4A , который связан с гибелью нейронов при болезни Альцгеймера . [6] Альтернативный сплайсинг этого гена приводит к двум вариантам транскрипта, которые кодируют один и тот же белок. [7]

Каспаза-3 имеет много типичных характеристик, общих для всех известных в настоящее время каспаз. Например, ее активный сайт содержит остаток цистеина (Cys-163) и остаток гистидина (His-121), которые стабилизируют расщепление пептидной связи белковой последовательности с карбокси-концевой стороной аспарагиновой кислоты , когда она является частью определенной последовательности из 4 аминокислот. [9] [10] Эта специфичность позволяет каспазам быть невероятно избирательными, с 20 000-кратным предпочтением аспарагиновой кислоты по сравнению с глутаминовой кислотой . [11] Ключевой особенностью каспаз в клетке является то, что они присутствуют в виде зимогенов , называемых прокаспазами, которые неактивны до тех пор, пока биохимическое изменение не вызовет их активацию. Каждая прокаспаза имеет большую N-концевую субъединицу около 20 кДа, за которой следует меньшая субъединица около 10 кДа, называемые p20 и p10 соответственно. [12]

Субстратная специфичность

В нормальных условиях каспазы распознают тетрапептидные последовательности на своих субстратах и ​​гидролизуют пептидные связи после остатков аспарагиновой кислоты . Каспаза 3 и каспаза 7 имеют схожую субстратную специфичность, распознавая тетрапептидный мотив Asp-xx-Asp. [13] C-концевой Asp абсолютно необходим, в то время как вариации в других трех положениях могут быть допустимы. [14] Специфичность субстрата каспазы широко используется в разработке ингибиторов и лекарств на основе каспазы. [15]

Структура

В частности, каспаза-3 (также известная как CPP32/Yama/apopain) [16] [17] [18] образуется из зимогена 32 кДа, который расщепляется на субъединицы 17 кДа и 12 кДа. Когда прокаспаза расщепляется по определенному остатку, активный гетеротетрамер может затем образоваться посредством гидрофобных взаимодействий, в результате чего четыре антипараллельных бета-слоя из p17 и два из p12 объединяются, образуя гетеродимер, который, в свою очередь, взаимодействует с другим гетеродимером, образуя полную 12-цепочечную структуру бета- слоя , окруженную альфа-спиралями , что является уникальным для каспаз. [12] [19] Когда гетеродимеры выстраиваются друг относительно друга «голова к хвосту», активный сайт располагается на каждом конце молекулы, образованной остатками обеих участвующих субъединиц, хотя необходимые остатки Cys-163 и His-121 находятся на субъединице p17 (большей). [19]

субъединицы альтернативный текст
Субъединицы p12 (розовая) и p17 (голубая) каспазы-3 со структурами бета-слоев каждой из них, выделенными красным и синим цветом соответственно; изображение создано в Pymol из 1rhm.pdb

Механизм

Каталитический сайт каспазы-3 включает тиоловую группу Cys-163 и имидазольное кольцо His-121. His-121 стабилизирует карбонильную группу ключевого остатка аспартата, в то время как Cys-163 атакует, в конечном итоге расщепляя пептидную связь. Cys-163 и Gly-238 также выполняют функцию стабилизации тетраэдрического переходного состояния комплекса субстрат-фермент посредством водородных связей . [19] Было обнаружено, что in vitro каспаза-3 предпочитает пептидную последовательность DEVDG (Asp-Glu-Val-Asp-Gly) с расщеплением, происходящим на карбоксильной стороне второго остатка аспарагиновой кислоты (между D и G). [11] [19] [20] Каспаза-3 активна в широком диапазоне pH , который немного выше (более основной), чем у многих других каспаз-исполнителей. Этот широкий диапазон указывает на то, что каспаза-3 будет полностью активна в нормальных и апоптотических условиях клеток. [21]

активный сайт alt текст
Cys-285 (желтый) и His-237 (зеленый и темно-синий) в активном центре каспазы-3, субъединица p12 розового цвета и субъединица p17 светло-голубого цвета; изображение создано в Pymol из 1rhr.pdb

Активация

Каспаза-3 активируется в апоптотической клетке как внешними (лиганд смерти), так и внутренними (митохондриальными) путями. [12] [22] Зимогенная функция каспазы-3 необходима, поскольку, если ее не регулировать, активность каспазы будет убивать клетки без разбора. [23] Как каспаза-убийца, зимоген каспазы-3 практически не проявляет активности, пока не будет расщеплен инициирующей каспазой после того, как произошли события апоптотической сигнализации. [24] Одним из таких сигнальных событий является введение гранзима B , который может активировать инициирующие каспазы, в клетки , нацеленные на апоптоз клетками -киллерами Т. [25] [26] Затем эта внешняя активация запускает характерный каскад каспазы, характерный для апоптотического пути, в котором каспаза-3 играет доминирующую роль. [10] При внутренней активации цитохром c из митохондрий работает в сочетании с каспазой-9 , фактором активации апоптоза 1 ( Apaf-1 ) и АТФ для обработки прокаспазы-3. [20] [26] [27] Этих молекул достаточно для активации каспазы-3 in vitro, но in vivo необходимы другие регуляторные белки . [27] Было показано, что экстракт мангостина ( Garcinia mangostana ) ингибирует активацию каспазы 3 в обработанных B-амилоидом нейрональных клетках человека. [28]

Ингибирование

Одним из способов ингибирования каспазы является использование семейства белков IAP (ингибитор апоптоза), которое включает c-IAP1, c-IAP2, XIAP и ML-IAP. [19] XIAP связывает и ингибирует инициаторную каспазу-9, которая напрямую участвует в активации исполнительной каспазы-3. [27] Однако во время каскада каспазы каспаза-3 функционирует для ингибирования активности XIAP путем расщепления каспазы-9 в определенном месте, не давая XIAP возможности связываться и ингибировать активность каспазы-9. [29]

Взаимодействия

Было показано, что каспаза 3 взаимодействует с:

Биологическая функция

Было обнаружено, что каспаза-3 необходима для нормального развития мозга , а также для ее типичной роли в апоптозе, где она отвечает за конденсацию хроматина и фрагментацию ДНК . [20] Повышенные уровни фрагмента каспазы-3, p17, в кровотоке являются признаком недавнего инфаркта миокарда . [51] В настоящее время показано, что каспаза-3 может играть роль в эмбриональной и гемопоэтической дифференцировке стволовых клеток . [52]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000031628 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  3. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "OrthoMaM phylogenetic marker: CASP3 coding sequence". Архивировано из оригинала 2016-03-03 . Получено 2009-12-20 .
  5. ^ Alnemri ES, Livingston DJ, Nicholson DW, Salvesen G, Thornberry NA, Wong WW, Yuan J (октябрь 1996 г.). "Номенклатура человеческой протеазы ICE/CED-3". Cell . 87 (2): 171. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81334-3 . PMID  8861900. S2CID  5345060.
  6. ^ Gervais FG, Xu D, Robertson GS, Vaillancourt JP, Zhu Y, Huang J, LeBlanc A, Smith D, Rigby M, Shearman MS, Clarke EE, Zheng H, Van Der Ploeg LH, Ruffolo SC, Thornberry NA, Xanthoudakis S, Zamboni RJ, Roy S, Nicholson DW (апрель 1999 г.). «Участие каспаз в протеолитическом расщеплении белка-предшественника амилоида-бета при болезни Альцгеймера и образовании амилоидогенного пептида A бета». Cell . 97 (3): 395–406. doi : 10.1016/s0092-8674(00)80748-5 . PMID  10319819. S2CID  17524567.
  7. ^ «Ген Энтреза: каспаза 3 CASP3, цистеинпептидаза, связанная с апоптозом».
  8. ^ Harrington HA, Ho KL, Ghosh S, Tung KC (2008). «Построение и анализ модульной модели активации каспазы при апоптозе». Теоретическая биология и медицинское моделирование . 5 (1): 26. doi : 10.1186/1742-4682-5-26 . PMC 2672941. PMID  19077196 . 
  9. ^ Wyllie AH (1997). «Апоптоз: обзор». British Medical Bulletin . 53 (3): 451–65. doi : 10.1093/oxfordjournals.bmb.a011623 . PMID  9374030.
  10. ^ ab Perry DK, Smyth MJ, Stennicke HR, Salvesen GS, Duriez P, Poirier GG, Hannun YA (июль 1997 г.). «Цинк — мощный ингибитор апоптотической протеазы, каспазы-3. Новая цель цинка в ингибировании апоптоза». Журнал биологической химии . 272 ​​(30): 18530–3. doi : 10.1074/jbc.272.30.18530 . PMID  9228015.
  11. ^ ab Stennicke HR, Renatus M, Meldal M, Salvesen GS (сентябрь 2000 г.). «Внутренне погашенные флуоресцентные пептидные субстраты раскрывают предпочтения подсайтов человеческих каспаз 1, 3, 6, 7 и 8». The Biochemical Journal . 350 (2): 563–8. doi :10.1042/0264-6021:3500563. PMC 1221285 . PMID  10947972. 
  12. ^ abc Salvesen GS (январь 2002 г.). «Каспазы: открытие ящиков и интерпретация стрелок». Смерть клеток и дифференциация . 9 (1): 3–5. doi :10.1038/sj.cdd.4400963. PMID  11803369. S2CID  31274387.
  13. ^ Agniswamy J, Fang B, Weber IT (сентябрь 2007 г.). «Пластичность карманов специфичности S2-S4 каспазы-7, выявленная с помощью структурного и кинетического анализа». Журнал FEBS . 274 (18): 4752–65. doi :10.1111/j.1742-4658.2007.05994.x. PMID  17697120. S2CID  1860924.
  14. ^ Fang B, Boross PI, Tozser J, Weber IT (июль 2006 г.). «Структурный и кинетический анализ каспазы-3 раскрывает роль сайта связывания s5 в распознавании субстрата». Журнал молекулярной биологии . 360 (3): 654–66. doi :10.1016/j.jmb.2006.05.041. PMID  16781734.
  15. ^ Вебер ИТ, Фанг Б, Агнисвами Дж (октябрь 2008 г.). «Каспазы: структурно-управляемое проектирование лекарств для контроля клеточной смерти». Мини-обзоры по медицинской химии . 8 (11): 1154–62. doi :10.2174/138955708785909899. PMID  18855730.
  16. ^ Fernandes-Alnemri T, Litwack G, Alnemri ES (декабрь 1994 г.). "CPP32, новый человеческий апоптотический белок с гомологией с белком смерти клеток Caenorhabditis elegans Ced-3 и бета-превращающим ферментом интерлейкина-1 млекопитающих". Журнал биологической химии . 269 (49): 30761–4. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47344-9 . PMID  7983002.
  17. ^ Tewari M, Quan LT, O'Rourke K, Desnoyers S, Zeng Z, Beidler DR, Poirier GG, Salvesen GS, Dixit VM (июнь 1995 г.). "Yama/CPP32 beta, гомолог млекопитающих CED-3, является CrmA-ингибируемой протеазой, которая расщепляет субстрат смерти поли(АДФ-рибоза)полимеразу". Cell . 81 (5): 801–9. doi : 10.1016/0092-8674(95)90541-3 . PMID  7774019. S2CID  18866447.
  18. ^ Nicholson DW, Ali A, Thornberry NA, Vaillancourt JP, Ding CK, Gallant M, Gareau Y, Griffin PR, Labelle M, Lazebnik YA (июль 1995 г.). «Идентификация и ингибирование протеазы ICE/CED-3, необходимой для апоптоза млекопитающих». Nature . 376 (6535): 37–43. Bibcode :1995Natur.376...37N. doi :10.1038/376037a0. PMID  7596430. S2CID  4240789.
  19. ^ abcde Lavrik IN, Golks A, Krammer PH (октябрь 2005 г.). «Каспазы: фармакологическая манипуляция клеточной смертью». Журнал клинических исследований . 115 (10): 2665–72. doi :10.1172/JCI26252. PMC 1236692. PMID  16200200 . 
  20. ^ abc Porter AG, Jänicke RU (февраль 1999). "Emerging roles of caspase-3 in apoptosis". Cell Death and Differentiation . 6 (2): 99–104. doi : 10.1038/sj.cdd.4400476 . PMID  10200555.
  21. ^ Stennicke HR, Salvesen GS (октябрь 1997 г.). «Биохимические характеристики каспаз-3, -6, -7 и -8». Журнал биологической химии . 272 ​​(41): 25719–23. doi : 10.1074/jbc.272.41.25719 . PMID  9325297.
  22. ^ Ghavami S, Hashemi M, Ande SR, Yeganeh B, Xiao W, Eshraghi M, Bus CJ, Kadkhoda K, Wiechec E, Halayko AJ , Los M (август 2009 г.). «Апоптоз и рак: мутации в генах каспазы». Журнал медицинской генетики . 46 (8): 497–510. doi : 10.1136/jmg.2009.066944 . PMID  19505876.
  23. ^ Boatright KM, Salvesen GS (декабрь 2003 г.). «Механизмы активации каспаз». Current Opinion in Cell Biology . 15 (6): 725–31. doi :10.1016/j.ceb.2003.10.009. PMID  14644197.
  24. ^ Walters J, Pop C, Scott FL, Drag M, Swartz P, Mattos C, Salvesen GS, Clark AC (декабрь 2009 г.). «Конститутивно активный и неингибиторный зимоген каспазы-3 эффективно индуцирует апоптоз». The Biochemical Journal . 424 (3): 335–45. doi :10.1042/BJ20090825. PMC 2805924 . PMID  19788411. 
  25. ^ Gallaher BW, Hille R, Raile K, Kiess W (сентябрь 2001 г.). «Апоптоз: жить или умереть — тяжелая работа в любом случае!». Hormone and Metabolic Research . 33 (9): 511–9. doi :10.1055/s-2001-17213. PMID  11561209. S2CID  36623826.
  26. ^ ab Katunuma N, Matsui A, Le QT, Utsumi K, Salvesen G, Ohashi A (2001). «Новый каскад активации прокаспазы-3, опосредованный лизоапоптазами, и его биологическое значение при апоптозе». Advances in Enzyme Regulation . 41 (1): 237–50. doi :10.1016/S0065-2571(00)00018-2. PMID  11384748.
  27. ^ abc Li P, Nijhawan D, Wang X (январь 2004 г.). «Митохондриальная активация апоптоза». Cell . 116 (2 Suppl): S57–9, 2 стр. после S59. doi : 10.1016/S0092-8674(04)00031-5 . PMID  15055583. S2CID  5180966.
  28. ^ Moongkarndi P, Srisawat C, Saetun P, Jantaravinid J, Peerapittayamongkol C, Soi-ampornkul R, Junnu S, Sinchaikul S, Chen ST, Charoensilp P, Thongboonkerd V, Neungton N (май 2010 г.). «Защитный эффект экстракта мангостина против цитотоксичности, вызванной бета-амилоидом, окислительного стресса и измененного протеома в клетках SK-N-SH» (PDF) . Journal of Proteome Research . 9 (5): 2076–86. doi :10.1021/pr100049v. PMID  20232907.
  29. ^ Denault JB, Eckelman BP, Shin H, Pop C, Salvesen GS (июль 2007 г.). «Каспаза 3 ослабляет ингибирование каспазы 9, опосредованное XIAP (X-связанным ингибитором белка апоптоза)». The Biochemical Journal . 405 (1): 11–9. doi :10.1042/BJ20070288. PMC 1925235 . PMID  17437405. 
  30. ^ Guo Y, Srinivasula SM, Druilhe A, Fernandes-Alnemri T, Alnemri ES (апрель 2002 г.). «Каспаза-2 индуцирует апоптоз, высвобождая проапоптотические белки из митохондрий». Журнал биологической химии . 277 (16): 13430–7. doi : 10.1074/jbc.M108029200 . PMID  11832478.
  31. ^ Шринивасула SM, Ахмад M, Фернандес-Альнемри T, Литвак G, Альнемри ES (декабрь 1996 г.). «Молекулярное упорядочение пути Fas-апоптоза: протеаза Fas/APO-1 Mch5 — это ингибируемая CrmA протеаза, которая активирует несколько цистеиновых протеаз, подобных Ced-3/ICE». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (25): 14486–91. Bibcode : 1996PNAS...9314486S. doi : 10.1073 /pnas.93.25.14486 . PMC 26159. PMID  8962078. 
  32. ^ Selvakumar, P.; Sharma, RK. (Май 2007). "Роль системы кальпаина и каспазы в регуляции N-миристоилтрансферазы при раке толстой кишки у человека (обзор)". Int J Mol Med . 19 (5): 823–7. doi : 10.3892/ijmm.19.5.823 . PMID  17390089.
  33. ^ Shu HB, Halpin DR, Goeddel DV (июнь 1997). «Casper is a FADD- and caspase-related inducer of apoptosis». Immunity . 6 (6): 751–63. doi : 10.1016/S1074-7613(00)80450-1 . PMID  9208847.
  34. ^ Han DK, Chaudhary PM, Wright ME, Friedman C, Trask BJ, Riedel RT, Baskin DG, Schwartz SM, Hood L (октябрь 1997 г.). «MRIT, новый белок, содержащий домен эффектора смерти, взаимодействует с каспазами и BclXL и инициирует гибель клеток». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (21): 11333–8. Bibcode : 1997PNAS...9411333H. doi : 10.1073/pnas.94.21.11333 . PMC 23459. PMID  9326610 . 
  35. ^ Forcet C, Ye X, Granger L, Corset V, Shin H, Bredesen DE, Mehlen P (март 2001 г.). «Рецептор зависимости DCC (удаленный при колоректальном раке) определяет альтернативный механизм активации каспазы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (6): 3416–21. Bibcode : 2001PNAS ...98.3416F. doi : 10.1073/pnas.051378298 . PMC 30668. PMID  11248093. 
  36. ^ Samali A, Cai J, Zhivotovsky B, Jones DP, Orrenius S (апрель 1999 г.). «Присутствие преапоптотического комплекса прокаспазы-3, Hsp60 и Hsp10 в митохондриальной фракции клеток Jurkat». The EMBO Journal . 18 (8): 2040–8. doi :10.1093/emboj/18.8.2040. PMC 1171288. PMID  10205158 . 
  37. ^ Xanthoudakis S, Roy S, Rasper D, Hennessey T, Aubin Y, Cassady R, Tawa P, Ruel R, Rosen A, Nicholson DW (апрель 1999 г.). «Hsp60 ускоряет созревание прокаспазы-3 активаторными протеазами в процессе апоптоза». The EMBO Journal . 18 (8): 2049–56. doi :10.1093/emboj/18.8.2049. PMC 1171289. PMID  10205159 . 
  38. ^ Ruzzene M, Penzo D, Pinna LA (май 2002 г.). «Ингибитор протеинкиназы CK2 4,5,6,7-тетрабромбензотриазол (TBB) индуцирует апоптоз и зависимую от каспазы деградацию специфического для гемопоэтических клеток белка 1 (HS1) в клетках Jurkat». The Biochemical Journal . 364 (Pt 1): 41–7. doi :10.1042/bj3640041. PMC 1222543 . PMID  11988074. 
  39. ^ Chen YR, Kori R, John B, Tan TH (ноябрь 2001 г.). «Каспазо-опосредованное расщепление актин-связывающих и SH3-домен-содержащих белков кортактина, HS1 и HIP-55 во время апоптоза». Biochemical and Biophysical Research Communications . 288 (4): 981–9. doi :10.1006/bbrc.2001.5862. PMID  11689006.
  40. ^ Tamm I, Wang Y, Sausville E, Scudiero DA, Vigna N, Oltersdorf T, Reed JC (декабрь 1998 г.). «Белок семейства IAP survivin ингибирует активность каспазы и апоптоз, вызванный Fas (CD95), Bax, каспазами и противораковыми препаратами». Cancer Research . 58 (23): 5315–20. PMID  9850056.
  41. ^ Shin S, Sung BJ, Cho YS, Kim HJ, Ha NC, Hwang JI, Chung CW, Jung YK, Oh BH (январь 2001 г.). «Антиапоптотический белок сурвивин человека является прямым ингибитором каспазы-3 и -7». Биохимия . 40 (4): 1117–23. doi :10.1021/bi001603q. PMID  11170436.
  42. ^ Lee ZH, Lee SE, Kwack K, Yeo W, Lee TH, Bae SS, Suh PG, Kim HH (март 2001 г.). «Каспаза-опосредованное расщепление TRAF3 в стимулированных FasL клетках Jurkat-T». Journal of Leukocyte Biology . 69 (3): 490–6. doi :10.1189/jlb.69.3.490. PMID  11261798. S2CID  34256107.
  43. ^ Leo E, Deveraux QL, Buchholtz C, Welsh K, Matsuzawa S, Stennicke HR, Salvesen GS, Reed JC (март 2001 г.). «TRAF1 — субстрат каспаз, активируемых во время апоптоза, вызванного рецептором фактора некроза опухоли-альфа». Журнал биологической химии . 276 (11): 8087–93. doi : 10.1074/jbc.M009450200 . PMID  11098060.
  44. ^ Suzuki Y, Nakabayashi Y, Takahashi R (июль 2001 г.). «Убиквитин-протеинлигазная активность X-связанного ингибитора белка апоптоза способствует протеасомной деградации каспазы-3 и усиливает ее антиапоптотический эффект при Fas-индуцированной гибели клеток». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (15): 8662–7. Bibcode : 2001PNAS...98.8662S. doi : 10.1073/pnas.161506698 . PMC 37492. PMID  11447297 . 
  45. ^ Силке Дж., Хокинс К.Дж., Экерт ПГ., Чью Дж., Дэй КЛ., Пакуш М., Верхаген АМ., Во DL. (апрель 2002 г.). «Антиапоптотическая активность XIAP сохраняется при мутации сайтов, взаимодействующих с каспазой 3 и каспазой 9». Журнал клеточной биологии . 157 (1): 115–24. doi :10.1083/jcb.200108085. PMC 2173256. PMID  11927604 . 
  46. ^ Riedl SJ, Renatus M, Schwarzenbacher R, Zhou Q, Sun C, Fesik SW, Liddington RC, Salvesen GS (март 2001 г.). «Структурная основа ингибирования каспазы-3 XIAP». Cell . 104 (5): 791–800. doi : 10.1016/S0092-8674(01)00274-4 . PMID  11257232. S2CID  17915093.
  47. ^ Рой Н., Деверо К. Л., Такахаши Р., Сальвесен Г. С., Рид Дж. К. (декабрь 1997 г.). «Белки c-IAP-1 и c-IAP-2 являются прямыми ингибиторами специфических каспаз». Журнал EMBO . 16 (23): 6914–25. doi :10.1093/emboj/16.23.6914. PMC 1170295. PMID  9384571 . 
  48. ^ Deveraux QL, Takahashi R, Salvesen GS, Reed JC (июль 1997 г.). "X-связанный IAP является прямым ингибитором протеаз клеточной смерти". Nature . 388 (6639): 300–4. Bibcode :1997Natur.388..300D. doi : 10.1038/40901 . PMID  9230442. S2CID  4395885.
  49. ^ Suzuki Y, Nakabayashi Y, Nakata K, Reed JC, Takahashi R (июль 2001 г.). «X-связанный ингибитор белка апоптоза (XIAP) ингибирует каспазу-3 и -7 в различных режимах». Журнал биологической химии . 276 (29): 27058–63. doi : 10.1074/jbc.M102415200 . PMID  11359776.
  50. ^ Ohtsubo T, Kamada S, Mikami T, Murakami H, Tsujimoto Y (сентябрь 1999 г.). «Идентификация NRF2, члена семейства факторов транскрипции NF-E2, как субстрата для протеаз типа каспазы-3». Cell Death and Differentiation . 6 (9): 865–72. doi : 10.1038/sj.cdd.4400566 . PMID  10510468.
  51. ^ Agosto M, Azrin M, Singh K, Jaffe AS, Liang BT (январь 2011 г.). «Фрагмент p17 сывороточной каспазы-3 повышен у пациентов с инфарктом миокарда с подъемом сегмента ST: новое наблюдение». Журнал Американского колледжа кардиологии . 57 (2): 220–1. doi : 10.1016/j.jacc.2010.08.628 . PMID  21211695.
  52. ^ Абдул-Гани М, Мегеней ЛА (июнь 2008 г.). «Реабилитация наемного убийцы: каспаза-3 направляет дифференциацию стволовых клеток». Cell Stem Cell . 2 (6): 515–6. doi : 10.1016/j.stem.2008.05.013 . PMID  18522841.

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме Каспаза 3 .