stringtranslate.com

каталаза

Каталаза — это распространенный фермент, который встречается почти во всех живых организмах, подвергающихся воздействию кислорода (таких как бактерии , растения и животные), который катализирует разложение перекиси водорода на воду и кислород . [5] Это очень важный фермент для защиты клетки от окислительного повреждения активными формами кислорода (ROS). Каталаза имеет одно из самых высоких значений оборота среди всех ферментов; одна молекула каталазы может преобразовывать миллионы молекул перекиси водорода в воду и кислород каждую секунду. [6]

Каталаза представляет собой тетрамер из четырех полипептидных цепей, каждая из которых состоит из более чем 500 аминокислот . [7] Он содержит четыре железосодержащих гемовых группы, которые позволяют ферменту реагировать с перекисью водорода. Оптимальный pH для человеческой каталазы составляет приблизительно 7, [8] и имеет довольно широкий максимум: скорость реакции существенно не меняется между pH 6,8 и 7,5. [9] Оптимальный pH для других каталаз варьируется от 4 до 11 в зависимости от вида. [10] Оптимальная температура также варьируется в зависимости от вида. [11]

Структура

Человеческая каталаза образует тетрамер , состоящий из четырех субъединиц , каждую из которых можно концептуально разделить на четыре домена. [12] Обширное ядро ​​каждой субъединицы образовано восьмицепочечным антипараллельным β-стволом (β1-8) с ближайшим соседним соединением, закрытым петлями β-ствола с одной стороны и петлями α9 с другой. [12] Спиральный домен на одной стороне β-ствола состоит из четырех С-концевых спиралей (α16, α17, α18 и α19) и четырех спиралей, полученных из остатков между β4 и β5 (α4, α5, α6 и α7). [12] Альтернативный сплайсинг может привести к различным вариантам белка.

История

Каталаза была впервые обнаружена в 1818 году Луи Жаком Тенаром , который открыл перекись водорода (H 2 O 2 ). Тенар предположил, что ее распад был вызван неизвестным веществом. В 1900 году Оскар Лёв был первым, кто дал ей название каталаза, и обнаружил ее во многих растениях и животных. [13] В 1937 году каталаза из говяжьей печени была кристаллизована Джеймсом Б. Самнером и Александром Даунсом [14], а ее молекулярная масса была измерена в 1938 году. [15]

Аминокислотная последовательность бычьей каталазы была определена в 1969 году [16], а трехмерная структура — в 1981 году [ 17].

Функция

Молекулярный механизм

Хотя полный механизм действия каталазы в настоящее время неизвестен, [18] считается, что реакция происходит в два этапа:

H 2 O 2 + Fe(III)-E → H 2 O + O=Fe(IV)-E(.+)
H 2 O 2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H 2 O + Fe(III)-E + O 2 [18]

Здесь Fe()-E представляет собой железный центр гемовой группы, присоединенной к ферменту. Fe(IV)-E(.+) является мезомерной формой Fe(V)-E, то есть железо не полностью окисляется до +V, но получает некоторую стабилизирующую электронную плотность от лиганда гема, который затем отображается как катион-радикал (.+).

Когда перекись водорода попадает в активный центр , она не взаимодействует с аминокислотами Asn148 ( аспарагин в положении 148) и His75 , заставляя протон ( ион водорода ) переноситься между атомами кислорода. Свободный атом кислорода координируется, освобождая новообразованную молекулу воды и Fe(IV)=O. Fe(IV)=O реагирует со второй молекулой перекиси водорода, преобразуя Fe(III)-E и производя воду и кислород. [ 18] Реакционная способность центра железа может быть улучшена за счет присутствия фенолятного лиганда Tyr358 в пятом положении координации, что может способствовать окислению Fe (III) до Fe(IV). Эффективность реакции также может быть улучшена за счет взаимодействия His75 и Asn148 с промежуточными продуктами реакции . [18] Разложение перекиси водорода каталазой происходит в соответствии с кинетикой первого порядка, скорость пропорциональна концентрации перекиси водорода. [19]

Каталаза также может катализировать окисление перекисью водорода различных метаболитов и токсинов, включая формальдегид , муравьиную кислоту , фенолы , ацетальдегид и спирты . Это происходит по следующей реакции:

Н 2 О 2 + Н 2 Р → 2Н 2 О + Р

Точный механизм этой реакции неизвестен.

Любой ион тяжелого металла (например, катионы меди в сульфате меди(II) ) может действовать как неконкурентный ингибитор каталазы. Однако «дефицит меди может привести к снижению активности каталазы в таких тканях, как сердце и печень». [20] Кроме того, яд цианид является неконкурентным ингибитором [21] каталазы при высоких концентрациях перекиси водорода . [22] Арсенат действует как активатор . [23] Трехмерные белковые структуры перекисных промежуточных продуктов каталазы доступны в Protein Data Bank .

Клеточная роль

Перекись водорода является вредным побочным продуктом многих нормальных метаболических процессов; чтобы предотвратить повреждение клеток и тканей, ее необходимо быстро преобразовать в другие, менее опасные вещества. С этой целью каталаза часто используется клетками для быстрого катализа разложения перекиси водорода на менее реактивные газообразные молекулы кислорода и воды. [24]

Мыши, генетически модифицированные для отсутствия каталазы, изначально фенотипически нормальны. [25] Однако дефицит каталазы у мышей может увеличить вероятность развития ожирения , жировой дистрофии печени [26] и диабета 2 типа . [27] У некоторых людей очень низкий уровень каталазы ( акаталазия ), но при этом наблюдается мало побочных эффектов.

Повышенный окислительный стресс , который возникает при старении у мышей , смягчается сверхэкспрессией каталазы. [28] У мышей со сверхэкспрессией не наблюдается возрастной потери сперматозоидов , яичек и клеток Сертоли , наблюдаемой у мышей дикого типа. Окислительный стресс у мышей дикого типа обычно вызывает окислительное повреждение ДНК (измеряемое как 8-oxodG ) в сперме со старением, но эти повреждения значительно уменьшаются у старых мышей со сверхэкспрессией каталазы. [28] Кроме того, у этих мышей со сверхэкспрессией не наблюдается снижения числа детенышей в помете, зависящего от возраста. Сверхэкспрессия каталазы, нацеленная на митохондрии, продлевает продолжительность жизни мышей. [29]

У эукариот каталаза обычно находится в клеточной органелле , называемой пероксисомой . [30] Пероксисомы в растительных клетках участвуют в фотодыхании (использовании кислорода и производстве углекислого газа) и симбиотической фиксации азота (расщеплении двухатомного азота (N 2 ) на реактивные атомы азота). Перекись водорода используется как мощный антимикробный агент, когда клетки инфицированы патогеном. Каталаза-положительные патогены, такие как Mycobacterium tuberculosis , Legionella pneumophila и Campylobacter jejuni , вырабатывают каталазу для дезактивации пероксидных радикалов, что позволяет им выживать невредимыми внутри хозяина . [31]

Подобно алкогольдегидрогеназе , каталаза превращает этанол в ацетальдегид, но маловероятно, что эта реакция имеет физиологическое значение. [32]

Распределение среди организмов

Подавляющее большинство известных организмов используют каталазу в каждом органе , при этом особенно высокие концентрации наблюдаются в печени млекопитающих. [33] Каталаза в основном обнаруживается в пероксисомах и цитозоле эритроцитов (иногда и в митохондриях [34] ).

Почти все аэробные микроорганизмы используют каталазу. Она также присутствует в некоторых анаэробных микроорганизмах , таких как Methanosarcina barkeri . [35] Каталаза также универсальна среди растений и встречается в большинстве грибов . [36]

Одно уникальное использование каталазы происходит у жука-бомбардира . У этого жука есть два набора жидкостей, которые хранятся отдельно в двух парных железах. Большая из пары, камера хранения или резервуар, содержит гидрохиноны и перекись водорода, в то время как меньшая, реакционная камера, содержит каталазы и пероксидазы . Чтобы активировать ядовитый спрей, жук смешивает содержимое двух отсеков, в результате чего из перекиси водорода выделяется кислород. Кислород окисляет гидрохиноны и также действует как пропеллент. [37] Реакция окисления очень экзотермична (ΔH = −202,8 кДж/моль) и быстро нагревает смесь до точки кипения. [38]

Долгоживущие королевы термитов Reticulitermes speratus имеют значительно меньшие окислительные повреждения ДНК , чем невоспроизводимые особи (рабочие и солдаты). [39] Королевы имеют более чем в два раза более высокую активность каталазы и в семь раз более высокие уровни экспрессии гена каталазы RsCAT1, чем рабочие. [39] Похоже, что эффективная антиоксидантная способность королев термитов может частично объяснить, как они достигают более долгой жизни.

Ферменты каталазы из разных видов имеют сильно различающиеся оптимальные температуры. Пойкилотермные животные обычно имеют каталазы с оптимальными температурами в диапазоне 15-25 °C, в то время как каталазы млекопитающих или птиц могут иметь оптимальные температуры выше 35 °C, [40] [41] а каталазы из растений различаются в зависимости от их привычек роста . [40] Напротив, каталаза, выделенная из гипертермофильной археи Pyrobaculum calidifontis, имеет температурный оптимум 90 °C. [42]

Клиническое значение и применение

Перекись водорода

Каталаза используется в пищевой промышленности для удаления перекиси водорода из молока перед производством сыра . [43] Другое применение — в пищевой обертке, где она предотвращает окисление продуктов . [44] Каталаза также используется в текстильной промышленности для удаления перекиси водорода из тканей, чтобы гарантировать отсутствие перекиси в материале. [45]

Незначительное применение находит в гигиене контактных линз – некоторые средства для очистки линз дезинфицируют линзы с помощью раствора перекиси водорода; затем раствор, содержащий каталазу, используется для разложения перекиси водорода перед повторным использованием линзы. [46]

Бактериальная идентификация (тест на каталазу)

Положительная реакция каталазы

Тест на каталазу — один из трех основных тестов, используемых микробиологами для идентификации видов бактерий. Если бактерии обладают каталазой (т. е. являются каталазоположительными), при добавлении небольшого количества бактериального изолята к перекиси водорода наблюдаются пузырьки кислорода. Тест на каталазу проводится путем помещения капли перекиси водорода на предметное стекло микроскопа . Палочкой-аппликатором прикасаются к колонии, а затем кончиком размазывают каплю перекиси водорода.

Хотя тест на каталазу сам по себе не может идентифицировать конкретный организм, он может помочь в идентификации в сочетании с другими тестами, такими как тесты на устойчивость к антибиотикам. Наличие каталазы в бактериальных клетках зависит как от условий роста, так и от среды, используемой для выращивания клеток.

Также можно использовать капиллярные трубки . Небольшой образец бактерий собирается на конце капиллярной трубки, не блокируя трубку, чтобы избежать ложноотрицательных результатов. Затем противоположный конец погружается в перекись водорода, которая втягивается в трубку посредством капиллярного действия , и переворачивается вверх дном так, чтобы образец бактерий был направлен вниз. Затем рукой, держащей трубку, постукивают по столу, перемещая перекись водорода вниз, пока она не коснется бактерий. Если при контакте образуются пузырьки, это указывает на положительный результат каталазы. Этот тест может обнаруживать каталазоположительные бактерии в концентрациях выше примерно 10 5 клеток/мл [50] и прост в использовании.

Бактериальная вирулентность

Нейтрофилы и другие фагоциты используют перекись для уничтожения бактерий. Фермент НАДФН-оксидаза генерирует супероксид внутри фагосомы , который преобразуется через перекись водорода в другие окисляющие вещества, такие как хлорноватистая кислота , которая убивает фагоцитированные патогены. [51] У людей с хронической гранулематозной болезнью (ХГБ) фагоцитарное производство перекиси нарушено из-за дефектной системы НАДФН-оксидазы. Нормальный клеточный метаболизм все равно будет производить небольшое количество перекиси, и эта перекись может быть использована для производства хлорноватистой кислоты для искоренения бактериальной инфекции. Однако, если люди с ХГБ инфицированы каталазоположительными бактериями, бактериальная каталаза может разрушить избыток перекиси, прежде чем она сможет быть использована для производства других окисляющих веществ. У этих людей патоген выживает и становится хронической инфекцией. Эта хроническая инфекция обычно окружена макрофагами в попытке изолировать инфекцию. Эта стенка макрофагов, окружающая патоген, называется гранулемой . Многие бактерии являются каталазоположительными, но некоторые из них являются лучшими производителями каталазы, чем другие. Некоторые каталазоположительные бактерии и грибы включают: Nocardia , Pseudomonas , Listeria , Aspergillus , Candida , E. coli , Staphylococcus , Serratia , B. cepacia и H. pylori . [52]

Акаталазия

Акаталазия — это состояние, вызванное гомозиготными мутациями в CAT, приводящее к отсутствию каталазы. Симптомы незначительны и включают язвы полости рта. Гетерозиготная мутация CAT приводит к более низкой, но все еще присутствующей каталазе. [53]

Седые волосы

Низкий уровень каталазы может играть роль в процессе поседения человеческих волос. Перекись водорода естественным образом вырабатывается организмом и расщепляется каталазой. Перекись водорода может накапливаться в волосяных фолликулах, и если уровень каталазы снижается, это накопление может вызвать окислительный стресс и поседение. [54] Эти низкие уровни каталазы связаны со старостью. Перекись водорода препятствует выработке меланина , пигмента, который придает волосам цвет. [55] [56]

Взаимодействия

Было показано, что каталаза взаимодействует с генами ABL2 [57] и Abl . [57] Инфекция вирусом мышиного лейкоза приводит к снижению активности каталазы в легких, сердце и почках мышей. Напротив, диетический рыбий жир увеличивает активность каталазы в сердце и почках мышей. [58]

Методы определения активности каталазы

В 1870 году Шённ открыл образование желтого цвета при взаимодействии перекиси водорода с молибдатом; [59] затем, с середины 20-го века, эта реакция стала использоваться для колориметрического определения непрореагировавшей перекиси водорода в анализе активности каталазы. [60] Реакция стала широко использоваться после публикаций Королюка и др. (1988) [61] и Гота (1991). [62] Первая статья описывает анализ сывороточной каталазы без буфера в реакционной среде; последняя описывает процедуру, основанную на фосфатном буфере в качестве реакционной среды. Поскольку ион фосфата реагирует с молибдатом аммония, [62] использование буфера MOPS в качестве реакционной среды более целесообразно. [63]

Прямое УФ-измерение снижения концентрации перекиси водорода также широко используется после публикаций Beers & Sizer [64] и Aebi. [65]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000121691 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000027187 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Chelikani P, Fita I, Loewen PC (январь 2004 г.). «Разнообразие структур и свойств каталаз». Cellular and Molecular Life Sciences . 61 (2): 192–208. doi :10.1007/s00018-003-3206-5. hdl : 10261/111097 . PMC 11138816 . PMID  14745498. S2CID  4411482. 
  6. ^ Goodsell DS (2004-09-01). "Каталаза". Молекула месяца . Банк данных белков RCSB . Получено 2016-08-23 .
  7. ^ Boon EM, Downs A, Marcey D. "Каталаза: H2O2: H2O2 Oxidoreductase". Текст учебника по структуре каталазы . Получено 11.02.2007 .
  8. ^ Maehly AC, Chance B (1954). "Анализ каталаз и пероксидаз". Методы биохимического анализа . Том 1. С. 357–424. doi :10.1002/9780470110171.ch14. ISBN 978-0-470-11017-1. PMID  13193536.
  9. ^ Aebi H (1984). "Каталаза in vitro". Кислородные радикалы в биологических системах . Методы в энзимологии. Т. 105. С. 121–6. doi :10.1016/S0076-6879(84)05016-3. ISBN 978-0-12-182005-3. PMID  6727660.
  10. ^ «EC 1.11.1.6 - каталаза» . БРЕНДА: Комплексная информационная система по ферментам . Кафедра биоинформатики и биохимии Брауншвейгского технического университета . Проверено 26 мая 2009 г.
  11. ^ Toner K, Sojka G, Ellis R. "Количественное исследование ферментов; CATALASE". bucknell.edu. Архивировано из оригинала 2000-06-12 . Получено 2007-02-11 .
  12. ^ abc Putnam CD, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA (февраль 2000 г.). «Активные и ингибированные структуры человеческой каталазы: лиганд и связывание НАДФН и каталитический механизм». Журнал молекулярной биологии . 296 (1): 295–309. doi :10.1006/jmbi.1999.3458. PMID  10656833.
  13. ^ Loew O (май 1900). «Новый фермент, повсеместно встречающийся в организмах». Science . 11 (279): 701–702. Bibcode :1900Sci....11..701L. doi :10.1126/science.11.279.701. JSTOR  1625707. PMID  17751716.
  14. ^ Самнер Дж. Б., Даунс АЛ (апрель 1937 г.). «Кристаллическая каталаза». Science . 85 (2206): 366–367. Bibcode :1937Sci....85..366S. doi :10.1126/science.85.2206.366. PMID  17776781.
  15. ^ Самнер Дж. Б., Грален Н. (март 1938 г.). «Молекулярный вес кристаллической каталазы». Science . 87 (2256): 284. Bibcode :1938Sci....87..284S. doi :10.1126/science.87.2256.284. PMID  17831682. S2CID  36931581.
  16. ^ Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G (май 1969). «Аминокислотная последовательность каталазы печени быка: предварительный отчет». Архивы биохимии и биофизики . 131 (2): 653–655. doi :10.1016/0003-9861(69)90441-X. PMID  4892021.
  17. ^ Murthy MR, Reid TJ, Sicignano A, Tanaka N, Rossmann MG (октябрь 1981 г.). «Структура каталазы говяжьей печени». Журнал молекулярной биологии . 152 (2): 465–499. doi :10.1016/0022-2836(81)90254-0. PMID  7328661.
  18. ^ abcd Boon EM, Downs A, Marcey D. "Предлагаемый механизм каталазы". Каталаза: H 2 O 2 : H 2 O 2 Oxidoreductase: Catalase Structural Tutorial . Получено 2007-02-11 .
  19. ^ Aebi H (1984). "Каталаза in vitro". Кислородные радикалы в биологических системах . Методы в энзимологии. Т. 105. С. 121–126. doi :10.1016/S0076-6879(84)05016-3. ISBN 9780121820053. PMID  6727660.
  20. ^ Hordyjewska A, Popiołek Ł, Kocot J (август 2014 г.). «Многоликие «лица» меди в медицине и лечении». Biometals . 27 (4): 611–621. doi :10.1007/s10534-014-9736-5. PMC 4113679 . PMID  24748564. 
  21. ^ Кремер МЛ (апрель 1981 г.). «Нестационарное ингибирование действия фермента. Ингибирование каталазы цианидом». Журнал физической химии . 85 (7): 835–839. doi :10.1021/j150607a021.
  22. ^ Огура Y, Ямазаки I (август 1983 г.). «Стационарная кинетика реакции каталазы в присутствии цианида». Журнал биохимии . 94 (2): 403–408. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134369. PMID  6630165.
  23. ^ Kertulis-Tartar GM, Rathinasabapathi B, Ma LQ (октябрь 2009 г.). «Характеристика глутатионредуктазы и каталазы в листьях двух папоротников Pteris при воздействии мышьяка». Физиология и биохимия растений . 47 (10): 960–965. Bibcode : 2009PlPB...47..960K. doi : 10.1016/j.plaphy.2009.05.009. PMID  19574057.
  24. ^ Gaetani GF, Ferraris AM, Rolfo M, Mangerini R, Arena S, Kirkman HN (февраль 1996 г.). «Преобладающая роль каталазы в утилизации перекиси водорода в эритроцитах человека». Blood . 87 (4): 1595–1599. doi : 10.1182/blood.V87.4.1595.bloodjournal8741595 . PMID  8608252.
  25. ^ Ho YS, Xiong Y, Ma W, Spector A, Ho DS (июль 2004 г.). «Мыши, лишенные каталазы, развиваются нормально, но проявляют дифференцированную чувствительность к повреждению тканей оксидантами». Журнал биологической химии . 279 (31): 32804–32812. doi : 10.1074/jbc.M404800200 . PMID  15178682.
  26. ^ Heit C, Marshall S, Singh S, Yu X, Charkoftaki G, Zhao H и др. (февраль 2017 г.). «Удаление каталазы способствует преддиабетическому фенотипу у мышей». Free Radical Biology & Medicine . 103 : 48–56. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2016.12.011. PMC 5513671. PMID  27939935 . 
  27. ^ Góth L, Nagy T (сентябрь 2012 г.). «Акаталазия и сахарный диабет». Архив биохимии и биофизики . 525 (2): 195–200. doi :10.1016/j.abb.2012.02.005. PMID  22365890.
  28. ^ ab Selvaratnam J, Robaire B (ноябрь 2016 г.). «Сверхэкспрессия каталазы у мышей снижает окислительный стресс, связанный с возрастом, и поддерживает выработку спермы». Experimental Gerontology . 84 : 12–20. doi :10.1016/j.exger.2016.08.012. PMID  27575890. S2CID  2416413.
  29. ^ Schriner SE, Linford NJ, Martin GM, Treuting P, Ogburn CE, Emond M и др. (июнь 2005 г.). «Продление срока жизни мышей за счет сверхэкспрессии каталазы, нацеленной на митохондрии». Science . 308 (5730): 1909–1911. Bibcode :2005Sci...308.1909S. doi :10.1126/science.1106653. PMID  15879174. S2CID  38568666.
  30. ^ Альбертс Б., Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтер П. (2002). «Пероксисомы». Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  31. ^ Шриниваса Рао PS, Ямада Y, Леунг KY (сентябрь 2003 г.). «Основная каталаза (KatB), необходимая для устойчивости к H2O2 и фагоцитарно-опосредованного уничтожения Edwardsiella tarda». Микробиология . 149 (Pt 9): 2635–2644. doi : 10.1099/mic.0.26478-0 . PMID  12949187.
  32. ^ Lieber CS (январь 1997). «Обмен этанола, цирроз и алкоголизм». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии . 257 (1): 59–84. doi :10.1016/S0009-8981(96)06434-0. PMID  9028626.
  33. ^ Илюха ВА (2001). «Супероксиддисмутаза и каталаза в органах млекопитающих разного экогенеза». Журнал эволюционной биохимии и физиологии . 37 (3): 241–245. doi :10.1023/A:1012663105999. S2CID  38916410.
  34. ^ Bai J, Cederbaum AI (2001). «Митохондриальная каталаза и окислительное повреждение». Biological Signals and Receptors . 10 (3–4): 189–199. doi :10.1159/000046887 (неактивен 2024-09-12). PMID  11351128. S2CID  33795198.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на сентябрь 2024 г. ( ссылка )
  35. ^ Брюханов АЛ, Нетрусов АИ, Эгген РИ (июнь 2006). «Гены каталазы и супероксиддисмутазы транскрипционно активируются при окислительном стрессе в строго анаэробной архее Methanosarcina barkeri». Микробиология . 152 (Pt 6): 1671–1677. doi : 10.1099/mic.0.28542-0 . PMID  16735730.
  36. ^ Hansberg W, Salas-Lizana R, Dominguez L (сентябрь 2012 г.). «Грибные каталазы: функция, филогенетическое происхождение и структура». Архивы биохимии и биофизики . 525 (2): 170–180. doi :10.1016/j.abb.2012.05.014. PMID  22698962.
  37. ^ Eisner T, Aneshansley DJ (август 1999). «Нацеливание распыления на жука-бомбардира: фотографические доказательства». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (17): 9705–9709. Bibcode : 1999PNAS...96.9705E. doi : 10.1073/pnas.96.17.9705 . PMC 22274. PMID  10449758 . 
  38. ^ Beheshti N, McIntosh AC (2006). "Биомиметическое исследование взрывного разряда жука-бомбардира" (PDF) . International Journal of Design & Nature . 1 (1): 1–9. Архивировано из оригинала (PDF) 2011-07-26.
  39. ^ ab Tasaki E, Kobayashi K, Matsuura K, Iuchi Y (2017). «Эффективная антиоксидантная система у долгоживущей королевы термитов». PLOS ONE . 12 (1): e0167412. Bibcode : 2017PLoSO..1267412T. doi : 10.1371/journal.pone.0167412 . PMC 5226355. PMID  28076409 . 
  40. ^ ab Mitsuda H (1956-07-31). "Исследования каталазы" (PDF) . Бюллетень Института химических исследований Киотского университета . 34 (4): 165–192. Архивировано (PDF) из оригинала 2022-10-09 . Получено 27 сентября 2017 .
  41. ^ Çetinus ŞA, Öztop HN (июнь 2003 г.). «Иммобилизация каталазы в химически сшитые хитозановые шарики». Enzyme and Microbial Technology . 32 (7): 889–894. doi :10.1016/S0141-0229(03)00065-6.
  42. ^ Amo T, Atomi H, Imanaka T (июнь 2002 г.). «Уникальное присутствие каталазы марганца в гипертермофильной архее Pyrobaculum calidifontis VA1». Журнал бактериологии . 184 (12): 3305–3312. doi : 10.1128 /JB.184.12.3305-3312.2002. PMC 135111. PMID  12029047. 
  43. ^ "Каталаза". Worthington Enzyme Manual . Worthington Biochemical Corporation . Получено 2009-03-01 .
  44. ^ Hengge A (1999-03-16). "Re: как каталаза используется в промышленности?". Общая биология . MadSci Network. Архивировано из оригинала 2019-09-07 . Получено 2009-03-01 .
  45. ^ "текстильная промышленность". Пример 228. Международный информационный центр по чистому производству. Архивировано из оригинала 2008-11-04 . Получено 2009-03-01 .
  46. ^ Патент США 5521091, Кук Дж. Н., Уорсли Дж. Л., «Составы и методы разрушения перекиси водорода на контактных линзах», выдан 28 мая 1996 г. 
  47. ^ Роллинз ДМ (2000-08-01). "Список бактериальных патогенов". BSCI 424 Патогенная микробиология . Университет Мэриленда . Получено 2009-03-01 .
  48. ^ Джонсон М. "Продукция каталазы". Биохимические тесты . Mesa Community College. Архивировано из оригинала 2008-12-11 . Получено 2009-03-01 .
  49. ^ Фокс А. "Streptococcus pneumoniae и стафилококки". Университет Южной Каролины . Получено 2009-03-01 .
  50. ^ Мартин AM (2012-12-06). Переработка рыбы: Биотехнологические приложения. Springer Science & Business Media. ISBN 9781461553038.
  51. ^ Winterbourn CC, Kettle AJ, Hampton MB (июнь 2016 г.). «Активные формы кислорода и функция нейтрофилов». Annual Review of Biochemistry . 85 (1): 765–792. doi :10.1146/annurev-biochem-060815-014442. PMID  27050287.
  52. ^ Le T, Bhushan V, Sochat M, Kallianos K, Chavda Y, Zureick AH (2017-01-06). Первая помощь для USMLE шаг 1 2017: руководство для студентов (27-е изд.). Нью-Йорк: McGraw-Hill Education. ISBN 978-1-259-83762-3. OCLC  986222844.
  53. ^ "Запись OMIM - № 614097 - АКАТАЛАСЕМИЯ" . www.omim.org .
  54. ^ "Лекарство от седых волос? Ученые нашли основную причину обесцвечивания". NBC News . 6 мая 2013 г. Получено 31 июля 2022 г.
  55. ^ «Почему волосы седеют — больше не серая зона: наши волосы обесцвечиваются по мере того, как мы становимся старше». Science News . ScienceDaily. 2009-02-24 . Получено 2009-03-01 .
  56. ^ Wood JM, Decker H, Hartmann H, Chavan B, Rokos H, Spencer JD и др. (июль 2009 г.). «Старческое поседение волос: окислительный стресс, вызванный H2O2, влияет на цвет волос человека, притупляя восстановление сульфоксида метионина». FASEB Journal . 23 (7): 2065–2075. arXiv : 0706.4406 . doi : 10.1096/fj.08-125435 . PMID  19237503. S2CID  16069417.
  57. ^ ab Cao C, Leng Y, Kufe D (август 2003 г.). «Активность каталазы регулируется c-Abl и Arg в ответ на окислительный стресс». Журнал биологической химии . 278 (32): 29667–29675. doi : 10.1074/jbc.M301292200 . PMID  12777400.
  58. ^ Xi S, Chen LH (2000). «Влияние диетического рыбьего жира на тканевой глутатион и антиоксидантные защитные ферменты у мышей с мышиными СПИД». Nutrition Research . 20 (9): 1287–99. doi :10.1016/S0271-5317(00)00214-1.
  59. ^ Isaacs ML (1922). «Колориметрическое определение перекиси водорода». Журнал Американского химического общества . 44 (8): 1662–1663. doi :10.1021/ja01429a006.
  60. ^ Peizer LR, Widelock D (1955). «Колориметрический тест для измерения активности каталазы культур M. tuberculosis». American Review of Tuberculosis and Pulmonary Diseases . 71 (2): 305–313. doi :10.1164/artpd.1955.71.2.305 (неактивен 2024-09-12). PMID  14350192.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на сентябрь 2024 г. ( ссылка )
  61. ^ Королюк М.А., Иванова Л.И., Майорова И.Г., Токарев В.Е. (1988). «[Способ определения активности каталазы]». Лабораторное Дело (1): 16–19. ПМИД  2451064.
  62. ^ ab Góth L (февраль 1991 г.). «Простой метод определения активности каталазы в сыворотке и пересмотр референтного диапазона». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии . 196 (2–3): 143–151. doi :10.1016/0009-8981(91)90067-m. PMID  2029780.
  63. ^ Разыграев АВ (2023). «Ферментативная активность каталазы у взрослых комаров (Diptera: Culicidae): таксономическое распределение непрерывного признака предполагает его значимость для исследований филогении». Zootaxa . 5339 (2): 159–176. doi :10.11646/zootaxa.5339.2.3. PMID  38221060. S2CID  261383164.
  64. ^ Бирс РФ, Сайзер И.В. (март 1952 г.). «Спектрофотометрический метод измерения распада перекиси водорода каталазой». Журнал биологической химии . 195 (1): 133–140. doi : 10.1016/S0021-9258(19)50881-X . PMID  14938361.
  65. ^ Aebi H (январь 1984). "Каталаза in vitro". Кислородные радикалы в биологических системах . Методы в энзимологии. Том 105. Academic Press. С. 121–126. doi :10.1016/s0076-6879(84)05016-3. ISBN 9780121820053. PMID  6727660.

Внешние ссылки