stringtranslate.com

Внеклеточный матрикс

В биологии внеклеточный матрикс ( ECM ) [1] [2] представляет собой сеть, состоящую из внеклеточных макромолекул и минералов, таких как коллаген , ферменты , гликопротеины и гидроксиапатит , которые обеспечивают структурную и биохимическую поддержку окружающим клеткам. [3] [4] [5] Поскольку многоклеточность развивалась независимо в разных многоклеточных линиях, состав ЕСМ варьируется в зависимости от многоклеточных структур; однако клеточная адгезия, межклеточная связь и дифференцировка являются общими функциями ECM. [6]

Внеклеточный матрикс животных включает интерстициальный матрикс и базальную мембрану . [7] Интерстициальный матрикс присутствует между различными клетками животных (т.е. в межклеточных пространствах). Гели полисахаридов и волокнистых белков заполняют интерстициальное пространство и действуют как буфер сжатия от нагрузки, оказываемой на внеклеточный матрикс. [8] Базальные мембраны представляют собой пластинчатые отложения внеклеточного матрикса, на которых покоятся различные эпителиальные клетки. Каждый тип соединительной ткани у животных имеет тип ВКМ: коллагеновые волокна и костный минерал составляют ВКМ костной ткани ; ретикулярные волокна и основное вещество составляют внеклеточный матрикс рыхлой соединительной ткани ; а плазма крови – это ЕСМ крови .

Растительный ЕСМ включает в себя компоненты клеточной стенки , такие как целлюлоза, в дополнение к более сложным сигнальным молекулам. [9] Некоторые одноклеточные организмы принимают многоклеточные биопленки , в которых клетки встроены в ЕСМ, состоящий в основном из внеклеточных полимерных веществ (ЭПС). [10]

Состав

1: Микрофиламенты 2: Фосфолипидный бислой 3: Интегрин 4: Протеогликан 5: Фибронектин 6: Коллаген 7: Эластин

Компоненты ЕСМ производятся внутриклеточно резидентными клетками и секретируются в ЕСМ посредством экзоцитоза . [11] После секреции они затем агрегируются с существующим матриксом. ЕСМ состоит из переплетенной сетки волокнистых белков и гликозаминогликанов (ГАГ).

Протеогликаны

Гликозаминогликаны (ГАГ) представляют собой углеводные полимеры и в основном присоединяются к белкам внеклеточного матрикса с образованием протеогликанов (заметным исключением является гиалуроновая кислота; см. ниже). Протеогликаны имеют суммарный отрицательный заряд, который притягивает положительно заряженные ионы натрия (Na + ), которые притягивают молекулы воды посредством осмоса, сохраняя гидратацию внеклеточного матрикса и резидентных клеток. Протеогликаны также могут помочь улавливать и хранить факторы роста в ЕСМ.

Ниже описаны различные типы протеогликана, обнаруженные во внеклеточном матриксе.

Гепарансульфат

Гепарансульфат (HS) представляет собой линейный полисахарид , обнаруженный во всех тканях животных. Он встречается в виде протеогликана (PG), в котором две или три цепи HS прикреплены в непосредственной близости к поверхности клетки или белкам ЕСМ. [12] [13] Именно в этой форме HS связывается с различными белковыми лигандами и регулирует широкий спектр биологической активности, включая процессы развития , ангиогенез , свертывание крови и метастазирование опухоли .

Во внеклеточном матриксе, особенно в базальных мембранах , основными белками, к которым присоединен гепарансульфат, являются мультидоменные белки перлекан , агрин и коллаген XVIII .

Сульфат хондроитина

Сульфаты хондроитина способствуют прочности хрящей, сухожилий , связок и стенок аорты . Также известно, что они влияют на нейропластичность . [14]

Кератан сульфат

Кератансульфаты имеют различное содержание сульфатов и, в отличие от многих других ГАГ, не содержат уроновой кислоты . Они присутствуют в роговице , хрящах, костях и рогах животных .

Непротеогликановый полисахарид

Гиалуроновая кислота

Гиалуроновая кислота (или «гиалуронан») представляет собой полисахарид , состоящий из чередующихся остатков D-глюкуроновой кислоты и N-ацетилглюкозамина, и в отличие от других ГАГ не встречается в качестве протеогликана. Гиалуроновая кислота во внеклеточном пространстве придает тканям способность противостоять сжатию, обеспечивая противодействующую тургорную (набуханию) силу путем поглощения значительного количества воды. Таким образом, гиалуроновая кислота в изобилии обнаруживается в ЕСМ суставов, несущих нагрузку. Это также основной компонент интерстициального геля. Гиалуроновая кислота находится на внутренней поверхности клеточной мембраны и выводится из клетки во время биосинтеза. [15]

Гиалуроновая кислота действует как экологический сигнал, который регулирует поведение клеток во время эмбрионального развития, процессов заживления, воспаления и развития опухолей . Он взаимодействует со специфическим трансмембранным рецептором CD44 . [16]

Белки

Коллаген

Коллагены являются наиболее распространенным белком в ЕСМ. Фактически, коллаген является наиболее распространенным белком в организме человека [17] [18] и составляет 90% содержания белка костного матрикса. [19] Коллагены присутствуют в ЕСМ в виде фибриллярных белков и обеспечивают структурную поддержку резидентным клеткам. Коллаген экзоцитируется в форме предшественника ( проколлаген ), который затем расщепляется протеазами проколлагена , обеспечивая внеклеточную сборку. Такие заболевания, как синдром Элерса-Данлоса , несовершенный остеогенез и буллезный эпидермолиз, связаны с генетическими дефектами генов , кодирующих коллаген . [11] Коллаген можно разделить на несколько семейств в зависимости от типа образуемой им структуры:

  1. Фибриллярный (тип I, II, III, V, XI)
  2. Фасит (Тип IX, XII, XIV)
  3. Короткая цепочка (Тип VIII, X)
  4. Базальная мембрана (Тип IV)
  5. Другое (Тип VI, VII, XIII)

Эластин

Эластины , в отличие от коллагенов, придают тканям эластичность, позволяя им при необходимости растягиваться, а затем возвращаться в исходное состояние. Это полезно для кровеносных сосудов , легких , кожи и затылочных связок , поскольку эти ткани содержат большое количество эластина. Эластин синтезируется фибробластами и гладкомышечными клетками. Эластины очень нерастворимы, а тропоэластины секретируются внутри молекулы-шаперона , которая высвобождает молекулу-предшественник при контакте с волокном зрелого эластина. Затем тропоэластины дезаминируются и включаются в цепь эластина. Такие расстройства, как растяжение кожи и синдром Вильямса , связаны с дефицитом или отсутствием эластиновых волокон во внеклеточном матриксе. [11]

Внеклеточные везикулы

В 2016 году Хулейхель и др. Сообщили о присутствии ДНК, РНК и связанных с матриксом нановезикул (MBV) в биокаркасах ЕСМ. [20] Было обнаружено, что форма и размер MBV соответствуют ранее описанным экзосомам . Груз MBV включает в себя различные белковые молекулы, липиды, ДНК, фрагменты и микроРНК. Подобно биокаркасам ЕСМ, MBV могут изменять состояние активации макрофагов и изменять различные клеточные свойства, такие как; пролиферация, миграция и клеточный цикл. В настоящее время считается, что MBV являются неотъемлемым и функциональным ключевым компонентом биокаркасов ЕСМ.

Белки клеточной адгезии

Фибронектин

Фибронектины представляют собой гликопротеины , которые соединяют клетки с коллагеновыми волокнами в ЕСМ, позволяя клеткам перемещаться через ЕСМ. Фибронектины связывают коллаген и интегрины клеточной поверхности , вызывая реорганизацию цитоскелета клетки для облегчения движения клеток. Фибронектины секретируются клетками в развернутой, неактивной форме. Связывание с интегринами разворачивает молекулы фибронектина, позволяя им образовывать димеры , чтобы они могли правильно функционировать. Фибронектины также помогают в месте повреждения тканей, связываясь с тромбоцитами во время свертывания крови и способствуя движению клеток к пораженному участку во время заживления ран. [11]

Ламинин

Ламинины — это белки, обнаруженные в базальных пластинках практически всех животных. Вместо того, чтобы формировать коллагеноподобные волокна, ламинины образуют сети паутинных структур, которые сопротивляются растягивающим силам в базальной пластинке. Они также способствуют адгезии клеток. Ламинины связывают другие компоненты ЕСМ, такие как коллагены и нидогены . [11]

Разработка

Существует множество типов клеток, которые способствуют развитию различных типов внеклеточного матрикса, обнаруженного во множестве типов тканей. Местные компоненты ЕСМ определяют свойства соединительной ткани.

Фибробласты являются наиболее распространенным типом клеток в ЕСМ соединительной ткани, в котором они синтезируют, поддерживают и обеспечивают структурный каркас; фибробласты секретируют компоненты-предшественники ЕСМ, включая основное вещество . Хондроциты находятся в хряще и производят хрящевой матрикс. Остеобласты отвечают за формирование кости.

Физиология

Жесткость и эластичность

ЕСМ может существовать с различной степенью жесткости и эластичности : от мягких тканей головного мозга до твердых костных тканей. Эластичность ЭЦМ может отличаться на несколько порядков. Это свойство в первую очередь зависит от концентрации коллагена и эластина [4] , и недавно было показано, что оно играет важную роль в регуляции многочисленных клеточных функций.

Клетки могут ощущать механические свойства окружающей среды, применяя силы и измеряя возникающую в результате обратную реакцию. [21] Это играет важную роль, поскольку помогает регулировать многие важные клеточные процессы, включая сокращение клеток, [22] миграцию клеток , [23] пролиферацию клеток , [24] дифференцировку [25] и гибель клеток ( апоптоз ). [26] Ингибирование немышечного миозина II блокирует большинство этих эффектов, [25] [23] [22] что указывает на то, что они действительно связаны с восприятием механических свойств ЕСМ, что стало новым направлением исследований в течение последнего десятилетия. .

Влияние на экспрессию генов

Различные механические свойства ЕСМ оказывают влияние как на поведение клеток, так и на экспрессию генов . [27] Хотя механизм, с помощью которого это происходит, до конца не объяснен, считается, что адгезионные комплексы и актин - миозиновый цитоскелет , чьи сократительные силы передаются через трансклеточные структуры, играют ключевые роли в еще не открытых молекулярных путях. [22]

Влияние на дифференциацию

Эластичность ЕСМ может направлять клеточную дифференциацию — процесс, посредством которого клетка переходит от одного типа клеток к другому. В частности, было показано, что наивные мезенхимальные стволовые клетки (МСК) определяют происхождение и соответствуют фенотипам с чрезвычайной чувствительностью к эластичности на уровне ткани. МСК, помещенные на мягкие матрицы, имитирующие мозг, дифференцируются в нейроноподобные клетки, демонстрируя сходную форму, профили РНКи , цитоскелетные маркеры и уровни транскрипционных факторов . Аналогично, более жесткие матрицы, имитирующие мышцы, являются миогенными, а матрицы с жесткостью, имитирующие коллагеновую кость, - остеогенными. [25]

Дуротаксис

Жесткость и эластичность также управляют миграцией клеток , этот процесс называется дуротаксисом . Этот термин был придуман Ло CM и его коллегами, когда они обнаружили тенденцию отдельных клеток мигрировать вверх по градиенту жесткости (в сторону более жестких субстратов) [23] и с тех пор широко изучается. Считается, что молекулярные механизмы, лежащие в основе дуротаксиса, существуют в первую очередь в фокальной адгезии , большом белковом комплексе , который действует как основное место контакта между клеткой и внеклеточным матриксом. [28] Этот комплекс содержит множество белков, которые необходимы для дуротаксиса, включая структурные белки якоря ( интегрин ) и сигнальные белки (киназы адгезии ( FAK ), талин , винкулин , паксиллин , α-актинин , GTPases и т. д.), которые вызывают изменения формы клеток. и сократимость актомиозина. [29] Считается, что эти изменения вызывают перестройки цитоскелета , способствующие направленной миграции .

Функция

Благодаря своей разнообразной природе и составу ЕСМ может выполнять множество функций, таких как обеспечение поддержки, отделение тканей друг от друга и регулирование межклеточной коммуникации. Внеклеточный матрикс регулирует динамическое поведение клетки. Кроме того, он связывает широкий спектр клеточных факторов роста и действует как локальное хранилище для них. [7] Изменения физиологических условий могут вызвать активность протеаз , которая вызывает локальное высвобождение таких запасов. Это обеспечивает быструю и локальную активацию клеточных функций, опосредованную фактором роста, без синтеза de novo .

Формирование внеклеточного матрикса имеет важное значение для таких процессов, как рост, заживление ран и фиброз . Понимание структуры и состава ЕСМ также помогает понять сложную динамику опухолевой инвазии и метастазирования в биологии рака, поскольку метастазы часто включают разрушение внеклеточного матрикса ферментами, такими как сериновые протеазы , треониновые протеазы и матриксные металлопротеиназы . [7] [30]

Жесткость и эластичность ЕСМ имеет важное значение для миграции клеток , экспрессии генов [31 ] и дифференцировки . [25] Клетки активно ощущают жесткость ЕСМ и мигрируют преимущественно к более жестким поверхностям в результате явления, называемого дуротаксис . [23] Они также обнаруживают эластичность и соответствующим образом корректируют экспрессию своих генов, что все чаще становится предметом исследований из-за ее влияния на дифференцировку и прогрессирование рака. [32]

В мозге, где гиалуронан является основным компонентом ЕСМ, матрица проявляет как структурные, так и сигнальные свойства. Высокомолекулярный гиалуронан действует как диффузионный барьер, который может локально модулировать диффузию во внеклеточном пространстве. При деградации матрикса фрагменты гиалуроновой кислоты высвобождаются во внеклеточное пространство, где они действуют как провоспалительные молекулы, управляя ответом иммунных клеток, таких как микроглия . [33]

Клеточная адгезия

Многие клетки связываются с компонентами внеклеточного матрикса. Клеточная адгезия может происходить двумя способами; посредством фокальных спаек , соединяющих ЕСМ с актиновыми нитями клетки, и гемидесмосом , соединяющих ЕСМ с промежуточными нитями, такими как кератин . Адгезия клетки к ЕСМ регулируется специфическими молекулами клеточной адгезии на клеточной поверхности (САМ), известными как интегрины . Интегрины представляют собой белки клеточной поверхности, которые связывают клетки со структурами ЕСМ, такими как фибронектин и ламинин, а также с белками интегринов на поверхности других клеток.

Фибронектины связываются с макромолекулами ЕСМ и облегчают их связывание с трансмембранными интегринами. Присоединение фибронектина к внеклеточному домену инициирует внутриклеточные сигнальные пути, а также ассоциацию с клеточным цитоскелетом через набор адаптерных молекул, таких как актин . [8]

Клиническое значение

Было обнаружено, что внеклеточный матрикс вызывает возобновление роста и заживление тканей. Хотя механизм действия, посредством которого внеклеточный матрикс способствует конструктивному ремоделированию ткани, до сих пор неизвестен, исследователи теперь полагают, что связанные с матриксом нановезикулы (MBV) играют ключевую роль в процессе заживления. [20] [34] Например, у человеческого плода внеклеточный матрикс работает со стволовыми клетками, обеспечивая рост и восстановление всех частей человеческого тела, а плод может вырастить все, что было повреждено в утробе матери. Ученые давно считали, что матрица перестает функционировать после полного развития. В прошлом его использовали, чтобы помочь лошадям залечить порванные связки, но в настоящее время его исследуют как устройство для регенерации тканей у людей. [35]

С точки зрения восстановления травм и тканевой инженерии внеклеточный матрикс служит двум основным целям. Во-первых, он предотвращает срабатывание иммунной системы в результате травмы и ответную реакцию воспалением и образованием рубцовой ткани. Затем он помогает окружающим клеткам восстанавливать ткань вместо образования рубцовой ткани. [35]

Для медицинских целей необходимый ЕСМ обычно извлекается из мочевого пузыря свиней — легкодоступного и относительно неиспользуемого источника. В настоящее время его регулярно используют для лечения язв путем закрытия отверстия в ткани, выстилающей желудок, но в настоящее время многие университеты, а также правительство США проводят дальнейшие исследования по применению этого препарата для раненых солдат. По состоянию на начало 2007 года испытания проводились на военной базе в Техасе. Ученые используют порошкообразную форму для ветеранов войны в Ираке, чьи руки были повреждены на войне. [36]

Не все устройства ЕСМ происходят из мочевого пузыря. Внеклеточный матрикс, полученный из подслизистой оболочки тонкой кишки свиньи, используется для лечения «дефектов межпредсердной перегородки» (ДМПП), «открытого овального окна» (ПФО) и паховой грыжи . Через год 95% коллагенового ЕСМ в этих пластырях было заменено нормальными мягкими тканями сердца. [37]

Белки внеклеточного матрикса обычно используются в системах клеточных культур для поддержания стволовых клеток и клеток-предшественников в недифференцированном состоянии во время клеточной культуры и действуют, индуцируя дифференцировку эпителиальных, эндотелиальных и гладкомышечных клеток in vitro. Белки внеклеточного матрикса также можно использовать для поддержки 3D-культуры клеток in vitro для моделирования развития опухоли. [38]

Класс биоматериалов, полученных в результате обработки тканей человека или животных для сохранения частей внеклеточного матрикса, называется биоматериалом ЕСМ .

В растениях

Растительные клетки мозаично образуют ткани . Клеточная стенка представляет собой относительно жесткую структуру, окружающую растительную клетку . Клеточная стенка обеспечивает боковую прочность, чтобы противостоять осмотическому тургорному давлению , но она достаточно гибкая, чтобы при необходимости обеспечить рост клеток; он также служит средой для межклеточной коммуникации. Клеточная стенка состоит из нескольких слоев ламината из целлюлозных микрофибрилл , встроенных в матрицу гликопротеинов , включая гемицеллюлозу , пектин и экстенсин . Компоненты гликопротеинового матрикса помогают клеточным стенкам соседних растительных клеток связываться друг с другом. Избирательная проницаемость клеточной стенки определяется главным образом пектинами в гликопротеиновом матриксе. Плазмодесмы ( единственное число : плазмодесма) — это поры, которые пересекают клеточные стенки соседних растительных клеток. Эти каналы жестко регулируются и избирательно позволяют молекулам определенного размера проходить между клетками. [15]

У Pluriformea ​​и Filozoa

Функциональность внеклеточного матрикса животных (Metazoa) развилась у общего предка Pluriformea ​​и Filozoa после дивергенции Ichthyosporea . [39]

История

Важность внеклеточного матрикса давно признана (Lewis, 1922), но этот термин стал использоваться сравнительно недавно (Gospodarowicz et al., 1979). [40] [41] [42] [43]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ «Матрица - Определение и примеры - Биологический онлайн-словарь» . 24 декабря 2021 г.
  2. ^ «Ткани тела | Обучение SEER» . Training.seer.cancer.gov . Проверено 12 января 2023 г.
  3. ^ Теохарис А.Д., Скандалис СС, Гиалели С., Караманос Н.К. (февраль 2016 г.). «Структура внеклеточного матрикса». Обзоры расширенной доставки лекарств . 97 : 4–27. doi :10.1016/j.addr.2015.11.001. ПМИД  26562801.
  4. ^ ab Bonnans C, Chou J, Werb Z (декабрь 2014 г.). «Ремоделирование внеклеточного матрикса в развитии и заболеваниях». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 15 (12): 786–801. дои : 10.1038/nrm3904. ПМК 4316204 . ПМИД  25415508. 
  5. ^ Мишель Дж., Тонон Т., Скорнет Д., Кок Дж.М., Клоарег Б. (октябрь 2010 г.). «Метаболизм полисахаридов клеточной стенки бурой водоросли Ectocarpus siliculosus. Взгляд на эволюцию полисахаридов внеклеточного матрикса у эукариот». Новый фитолог . 188 (1): 82–97. дои : 10.1111/j.1469-8137.2010.03374.x . ПМИД  20618907.Значок открытого доступа
  6. ^ Абедин М., Кинг Н. (декабрь 2010 г.). «Разнообразные эволюционные пути клеточной адгезии». Тенденции в клеточной биологии . 20 (12): 734–42. дои : 10.1016/j.tcb.2010.08.002. ПМК 2991404 . ПМИД  20817460. 
  7. ^ abc Кумар; Аббас; Фаусто (2005). Роббинс и Котран: патологическая основа болезней (7-е изд.). Филадельфия: Эльзевир. ISBN 978-0-7216-0187-8.
  8. ^ ab Альбертс Б, Брей Д, Хопин К, Джонсон А, Льюис Дж, Рафф М, Робертс К, Уолтер П (2004). «Ткани и рак» . Основная клеточная биология . Нью-Йорк и Лондон: Garland Science . ISBN 978-0-8153-3481-1.
  9. ^ Браунли, Колин (октябрь 2002 г.). «Роль внеклеточного матрикса в передаче сигналов между клетками: паракринные парадигмы». Современное мнение в области биологии растений . 5 (5): 396–401. дои : 10.1016/S1369-5266(02)00286-8. ПМИД  12183177.
  10. ^ Костакиоти М., Хаджифрангиску М., Хультгрен С.Дж. (апрель 2013 г.). «Бактериальные биопленки: развитие, распространение и терапевтические стратегии на заре постантибиотической эры». Перспективы Колд-Спринг-Харбора в медицине . 3 (4): а010306. doi : 10.1101/cshperspect.a010306. ПМЦ 3683961 . ПМИД  23545571. 
  11. ^ abcde Plopper G (2007). Внеклеточный матрикс и клеточная адгезия, в книге «Клетки» (ред. Левин Б., Кассимерис Л., Лингаппа В., Плоппер Г.) . Садбери, Массачусетс: Джонс и Бартлетт. ISBN 978-0-7637-3905-8.
  12. ^ Галлахер Дж.Т., Лион М. (2000). «Молекулярная структура гепарансульфата и взаимодействие с факторами роста и морфогенами». В Иоццо Р.В. (ред.). Протеогликаны: строение, биология и молекулярные взаимодействия . Марсель Деккер Инк. Нью-Йорк, Нью-Йорк. стр. 27–59. ISBN 9780824703349.
  13. ^ Иоццо Р.В. (1998). «Матричные протеогликаны: от молекулярного дизайна к клеточной функции». Ежегодный обзор биохимии . 67 (1): 609–52. doi : 10.1146/annurev.biochem.67.1.609 . PMID  9759499. S2CID  14638091.Значок закрытого доступа
  14. ^ Хенш, Такао К. (2005). «Механизмы критического периода в развитии зрительной коры». Нейронное развитие . Текущие темы биологии развития. Том. 69. С. 215–237. дои : 10.1016/S0070-2153(05)69008-4. ISBN 978-0-12-153169-0. ПМИД  16243601.
  15. ^ ab Лодиш Х., Берк А., Мацудайра П., Кайзер К.А., Кригер М., Скотт М.П., ​​Зипурски С.Л., Дарнелл Дж. (2008). «Интеграция клеток в ткани». Молекулярно-клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. стр. 197–234.
  16. ^ Пич Р.Дж., Холленбо Д., Стаменкович И., Аруффо А. (июль 1993 г.). «Идентификация сайтов связывания гиалуроновой кислоты во внеклеточном домене CD44». Журнал клеточной биологии . 122 (1): 257–64. дои : 10.1083/jcb.122.1.257. ПМК 2119597 . ПМИД  8314845. Значок открытого доступа
  17. ^ Ди Лулло Г.А., Суини С.М., Коркко Дж., Ала-Кокко Л., Сан-Антонио Дж.Д. (февраль 2002 г.). «Картирование сайтов связывания лигандов и мутаций, связанных с заболеванием, в самом распространенном белке человека - коллагене I типа». Журнал биологической химии . 277 (6): 4223–31. дои : 10.1074/jbc.M110709200 . ПМИД  11704682.Значок открытого доступа
  18. ^ Карсенти Г., Парк RW (1995). «Регуляция экспрессии генов коллагена I типа». Международные обзоры иммунологии . 12 (2–4): 177–85. дои : 10.3109/08830189509056711. ПМИД  7650420.Значок закрытого доступа
  19. ^ Керн Б., Шен Дж., Старбак М., Карсенти Г. (март 2001 г.). «Cbfa1 способствует специфической для остеобластов экспрессии генов коллагена I типа». Журнал биологической химии . 276 (10): 7101–7. дои : 10.1074/jbc.M006215200 . ПМИД  11106645.Значок открытого доступа
  20. ^ Аб Хулейхель Л., Хасси Г.С., Наранхо Дж.Д., Чжан Л., Дзики Дж.Л., Тернер Н.Дж., Штольц Д.Б., Бадилак С.Ф. (июнь 2016 г.). «Связанные с матрицей нановезикулы в биокаркасах ЕСМ». Достижения науки . 2 (6): e1600502. Бибкод : 2016SciA....2E0502H. doi : 10.1126/sciadv.1600502. ПМЦ 4928894 . ПМИД  27386584. 
  21. ^ Плотников С.В., Пасапера А.М., Сабасс Б., Уотерман С.М. (декабрь 2012 г.). «Колебания силы внутри фокальных спаек опосредуют определение ригидности ЕСМ и направляют направленную миграцию клеток». Клетка . 151 (7): 1513–27. дои : 10.1016/j.cell.2012.11.034. ПМК 3821979 . ПМИД  23260139. Значок закрытого доступа
  22. ^ abc Discher DE, Janmey P, Wang YL (ноябрь 2005 г.). «Тканевые клетки чувствуют жесткость своего субстрата и реагируют на него». Наука . 310 (5751): 1139–43. Бибкод : 2005Sci...310.1139D. CiteSeerX 10.1.1.318.690 . дои : 10.1126/science.1116995. PMID  16293750. S2CID  9036803. Значок закрытого доступа
  23. ^ abcd Lo CM, Ван HB, Дембо М, Ван YL (июль 2000 г.). «Движение клеток определяется жесткостью субстрата». Биофизический журнал . 79 (1): 144–52. Бибкод : 2000BpJ....79..144L. дои : 10.1016/S0006-3495(00)76279-5. ПМЦ 1300921 . ПМИД  10866943. Значок закрытого доступа
  24. ^ Хаджипанайи Э., Мудера В., Браун Р.А. (февраль 2009 г.). «Тесная зависимость пролиферации фибробластов от жесткости матрикса коллагенового каркаса». Журнал тканевой инженерии и регенеративной медицины . 3 (2): 77–84. дои : 10.1002/терм.136 . PMID  19051218. S2CID  174311.Значок закрытого доступа
  25. ^ abcd Энглер А.Дж., Сен С., Суини Х.Л., Дишер Д.Э. (август 2006 г.). «Эластичность матрицы определяет спецификацию происхождения стволовых клеток». Клетка . 126 (4): 677–89. дои : 10.1016/j.cell.2006.06.044 . PMID  16923388. S2CID  16109483.Значок закрытого доступа
  26. ^ Ван Х.Б., Дембо М., Ван Ю.Л. (ноябрь 2000 г.). «Гибкость субстрата регулирует рост и апоптоз нормальных, но не трансформированных клеток». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 279 (5): C1345-50. doi :10.1152/ajpcell.2000.279.5.C1345. ПМИД  11029281.Значок закрытого доступа
  27. ^ Вахби, Вафа; Наакка, Эрика; Туомайнен, Катя; Сулейманова, Илида; Арпалахти, Аннамари; Мииналайнен, Илкка; Ваананен, Юхо; Гренман, Рейдар; Монни, Оути; Аль-Самади, Ахмед; Сало, Туула (февраль 2020 г.). «Критическое воздействие матриц на культивируемые клетки карциномы: матрица, полученная из опухолей человека, способствует инвазивным свойствам клеток». Экспериментальные исследования клеток . 389 (1): 111885. doi :10.1016/j.yexcr.2020.111885. hdl : 10138/325579 . PMID  32017929. S2CID  211035510.
  28. ^ Аллен Дж.Л., Кук М.Э., Аллистон Т. (сентябрь 2012 г.). «Жесткость ЕСМ запускает путь TGFβ, способствующий дифференцировке хондроцитов». Молекулярная биология клетки . 23 (18): 3731–42. doi :10.1091/mbc.E12-03-0172. ПМЦ 3442419 . ПМИД  22833566. 
  29. ^ Канчанавонг П., Штенгель Г., Пасапера А.М., Рамко Э.Б., Дэвидсон М.В., Хесс Х.Ф., Уотерман К.М. (ноябрь 2010 г.). «Наномасштабная архитектура клеточных адгезий на основе интегрина». Природа . 468 (7323): 580–4. Бибкод : 2010Natur.468..580K. дои : 10.1038/nature09621. ПМК 3046339 . ПМИД  21107430. 
  30. ^ Лиотта Л.А., Трюггвасон К., Гарбиса С., Харт И., Фольц С.М., Шафи С. (март 1980 г.). «Метастатический потенциал коррелирует с ферментативной деградацией коллагена базальной мембраны». Природа . 284 (5751): 67–8. Бибкод : 1980Natur.284...67L. дои : 10.1038/284067a0. PMID  6243750. S2CID  4356057.Значок закрытого доступа
  31. ^ Ван Дж.Х., Тампатти Б.П., Лин Дж.С., Им Х.Дж. (апрель 2007 г.). «Механорегуляция экспрессии генов в фибробластах». Джин . 391 (1–2): 1–15. дои : 10.1016/j.gene.2007.01.014. ПМЦ 2893340 . ПМИД  17331678. Значок закрытого доступа
  32. ^ Провенцано П.П., Инман Д.Р., Элисири К.В., Кили П.Дж. (декабрь 2009 г.). «Индуцированная плотностью матрицы механорегуляция фенотипа клеток молочной железы, передачи сигналов и экспрессии генов посредством связи FAK-ERK». Онкоген . 28 (49): 4326–43. дои : 10.1038/onc.2009.299. ПМК 2795025 . ПМИД  19826415. Значок закрытого доступа
  33. ^ Сория Ф.Н., Павиоло С., Дудников Э., Ароткарена М.Л., Ли А., Данне Н., Мандал АК, Госсет П., Дехай Б., Грок Л., Когнет Л., Безар Е. (июль 2020 г.). «Синуклеинопатия изменяет наномасштабную организацию и диффузию во внеклеточном пространстве мозга посредством ремоделирования гиалуронана». Природные коммуникации . 11 (1): 3440. Бибкод : 2020NatCo..11.3440S. дои : 10.1038/s41467-020-17328-9 . ПМЦ 7351768 . ПМИД  32651387. Значок открытого доступа
  34. ^ «Исследователи Питта разгадывают загадку того, как работает регенеративная медицина» . ЭврекАлерт! . Проверено 01 марта 2017 г.
  35. ^ ab «Пыль пикси» помогает человеку вырастить новый палец
  36. ^ HowStuffWorks, Люди могут отрастить пальцы? В 2009 году Кардиологический центр Св. Франциска объявил об использовании технологии внеклеточного матрикса в восстановительной хирургии. Архивировано 10 марта 2007 г. в Wayback Machine .
  37. ^ «Первая в истории имплантация биоабсорбируемого устройства Biostar в DHZB» . НОВОСТИ ДХЗБ. Декабрь 2007 г. Архивировано из оригинала 11 декабря 2008 г. Проверено 5 августа 2008 г. Почти прозрачная коллагеновая матрица состоит из очищенного с медицинской точки зрения кишечника свиньи, который расщепляется клетками-мусорщиками (макрофагами) иммунной системы. Примерно через год коллаген почти полностью (90-95%) заменяется нормальной тканью организма: остается только крошечный металлический каркас. Полностью рассасывающийся имплантат в настоящее время находится в стадии разработки.
  38. ^ Кляйнман Х.К., Лакенбилл-Эддс Л., Кэннон Ф.В., Сефел Г.К. (октябрь 1987 г.). «Использование компонентов внеклеточного матрикса для культуры клеток». Аналитическая биохимия . 166 (1): 1–13. дои : 10.1016/0003-2697(87)90538-0. ПМИД  3314585.
  39. ^ Тихоненков, Денис В. (2020). «Понимание происхождения многоклеточности многоклеточных животных от хищных одноклеточных родственников животных». БМК Биология . 18 (39): 39. дои : 10.1186/s12915-020-0762-1 . ПМЦ 7147346 . ПМИД  32272915. 
  40. ^ Льюис WH (1922). «Адгезивность клеток». Анат Рек . 23 (7): 387–392. дои : 10.1002/ar.1090230708. S2CID  84566330.
  41. ^ Господирович Д., Влодовский И., Гринбург Г., Джонсон Л.К. (1979). «Форма клетки определяется внеклеточным матриксом и отвечает за контроль клеточного роста и функционирования». В Сато Г.Х., Росс Р. (ред.). Гормоны и клеточная культура . Лаборатория Колдспринг-Харбор. п. 561. ИСБН 9780879691257.
  42. ^ Мехам Р, изд. (2011). Внеклеточный матрикс: обзор. Спрингер. ISBN 9783642165559.[ нужна страница ]
  43. ^ Ригер Р., Михаэлис А., Грин М.М. (6 декабря 2012 г.). Глоссарий генетики: классический и молекулярный (5-е изд.). Берлин: Springer-Verlag. п. 553. ИСБН 9783642753336.

дальнейшее чтение