stringtranslate.com

Коллаген

Молекула тропоколлагена: три левосторонних проколлагена (красный, зеленый, синий) соединяются, образуя правосторонний тройной спиральный тропоколлаген.

Коллаген ( / ˈ k ɒ l ə dʒ ə n / ) — основной структурный белок внеклеточного матрикса , обнаруженный в различных соединительных тканях организма . Являясь основным компонентом соединительной ткани, он является наиболее распространенным белком у млекопитающих [1] , составляя от 25% до 35% содержания белка во всем организме. Коллаген состоит из аминокислот, связанных вместе, образующих тройную спираль удлиненных фибрилл [2] , известную как спираль коллагена . Он в основном встречается в соединительной ткани , такой как хрящи , кости , сухожилия , связки и кожа . Коллаген составляет 30% белка, содержащегося в организме человека . Витамин С жизненно важен для синтеза коллагена. Витамин Е улучшает выработку коллагена.

HCR- FISH визуализация экспрессии коллагена у P. waltl

В зависимости от степени минерализации коллагеновые ткани могут быть жесткими (кость) или податливыми (сухожилия) или иметь градиент от жесткой к податливой (хрящ). Коллагена также много в роговице , кровеносных сосудах , кишечнике , межпозвоночных дисках и дентине зубов. [3] В мышечной ткани он служит основным компонентом эндомизия . Коллаген составляет один-два процента мышечной ткани и составляет 6% веса скелетной мышечной ткани. [4] Фибробласт – наиболее распространенная клетка, вырабатывающая коллаген . Желатин , используемый в пищевой и промышленной промышленности, представляет собой коллаген, необратимо гидролизованный под воздействием тепла, основных растворов или слабых кислот. [5]

Этимология

Коллаген

Название коллагена происходит от греческого κόλλα ( kólla ), что означает « клей », и суффикса -γέν, -gen , обозначающего «производящий». [6] [7]

Типы людей

Более 90% коллагена в организме человека представляет собой коллаген I типа . [8] Однако по состоянию на 2011 год было идентифицировано, описано и разделено на несколько групп в зависимости от образуемой ими структуры 28 типов человеческого коллагена. [9] Все типы содержат по крайней мере одну тройную спираль . [9] Количество типов показывает разнообразную функциональность коллагена. [10]

Пять наиболее распространенных типов: [11]

В биологии человека

Сердечный

Коллагеновый скелет сердца , включающий четыре кольца сердечных клапанов , гистологически, эластически и уникальным образом связан с сердечной мышцей. В состав сердечного скелета входят также разделительные перегородки камер сердца — межжелудочковая и предсердно-желудочковая перегородки . Вклад коллагена в измерение сердечной деятельности в целом представляет собой непрерывную скручивающую силу, противоположную жидкостной механике кровяного давления, излучаемого сердцем. Коллагеновая структура, которая отделяет верхние камеры сердца от нижних, представляет собой непроницаемую мембрану, которая препятствует проникновению крови и электрических импульсов типичными физиологическими способами. При поддержке коллагена фибрилляция предсердий никогда не перерастает в фибрилляцию желудочков . Коллаген имеет гладкую мышечную массу с различной плотностью. Масса, распределение, возраст и плотность коллагена способствуют податливости, необходимой для движения крови вперед и назад. Отдельные створки сердечного клапана сгибаются в нужную форму с помощью специализированного коллагена под переменным давлением . Постепенное отложение кальция в коллагене является естественной функцией старения. Кальцифицированные точки в коллагеновых матрицах демонстрируют контраст в движущемся изображении крови и мышц, что позволяет методам технологии визуализации сердца достигать соотношений, по существу указывающих приток крови ( сердечный вход ) и выход крови ( сердечный выброс ). Патология коллагеновой основы сердца понимается как заболевание соединительной ткани . [ нужна цитата ]

Костные трансплантаты

Поскольку скелет формирует структуру тела, жизненно важно, чтобы он сохранял свою прочность даже после переломов и травм. Коллаген используется при костной пластике, поскольку он имеет тройную спиральную структуру, что делает его очень прочной молекулой. Он идеален для использования в костях, поскольку не нарушает структурную целостность скелета. Тройная спиральная структура коллагена предотвращает его разрушение ферментами, обеспечивает адгезию клеток и важна для правильной сборки внеклеточного матрикса. [12]

Регенерация тканей

Коллагеновые каркасы используются для регенерации тканей, будь то губки, [13] тонкие листы, [14] гели, [15] или волокна. [16] Коллаген обладает благоприятными свойствами для регенерации тканей, такими как структура пор, проницаемость, гидрофильность и стабильность in vivo. Коллагеновые каркасы также поддерживают отложение клеток, таких как остеобласты и фибробласты , и после их внедрения способствуют нормальному протеканию роста. [17]

Реконструктивное хирургическое использование

Коллагены широко используются при создании искусственных заменителей кожи, используемых при лечении тяжелых ожогов и ран. [18] [19] Эти коллагены могут быть получены из бычьего, лошадиного, свиного или даже человеческого источника; и иногда используются в сочетании с силиконами , гликозаминогликанами , фибробластами , факторами роста и другими веществами. [20]

Лечение раны

Коллаген — один из ключевых природных ресурсов организма и компонент кожной ткани, который может принести пользу на всех этапах заживления ран . [21] Когда коллаген становится доступным для раневого ложа, может произойти закрытие. Таким образом, можно избежать ухудшения раны, за которым иногда следуют такие процедуры, как ампутация.

Коллаген является натуральным продуктом и поэтому используется в качестве естественной повязки на раны и обладает свойствами, которыми не обладают искусственные повязки на раны. Он устойчив к бактериям, что имеет жизненно важное значение для раневых повязок. Это помогает сохранить рану стерильной благодаря своей естественной способности бороться с инфекцией. Когда коллаген используется в качестве повязки на ожог, здоровая грануляционная ткань может очень быстро образовываться над ожогом, помогая ему быстро зажить. [22]

На протяжении четырех фаз заживления ран коллаген выполняет следующие функции:

Фундаментальные исследования

Коллаген используется в лабораторных исследованиях клеточных культур , изучении поведения клеток и их взаимодействия с внеклеточной средой . [23] Коллаген также широко используется в качестве биочернил для 3D-биопечати и биопроизводства 3D-моделей тканей.

Биология

Белок коллагена состоит из тройной спирали, которая обычно состоит из двух одинаковых цепей (α1) и дополнительной цепи, незначительно отличающейся по химическому составу (α2). [24] Аминокислотный состав коллагена нетипичен для белков, особенно в отношении высокого содержания в нем гидроксипролина . Наиболее распространенными мотивами в аминокислотной последовательности коллагена являются глицин - пролин -Х и глицин-Х-гидроксипролин, где Х представляет собой любую аминокислоту, кроме глицина , пролина или гидроксипролина . Приведен средний аминокислотный состав кожи рыб и млекопитающих. [25]

Синтез

Сначала собирается трехмерная многожильная структура, основными компонентами которой являются аминокислоты глицин и пролин. Это еще не коллаген, а его предшественник проколлаген. Затем проколлаген модифицируется путем добавления гидроксильных групп к аминокислотам пролину и лизину . Этот шаг важен для последующего гликозилирования и формирования структуры тройной спирали коллагена. Поскольку ферменты гидроксилазы, которые осуществляют эти реакции, требуют витамина С в качестве кофактора, длительный дефицит этого витамина приводит к нарушению синтеза коллагена и цинге . [26] Эти реакции гидроксилирования катализируются двумя разными ферментами: пролил-4-гидроксилазой [27] и лизилгидроксилазой. В реакции на гидроксилирование расходуется одна молекула аскорбата.[28] Синтез коллагена происходит внутри и снаружи клетки. Здесь обсуждается образование коллагена, в результате которого образуется фибриллярный коллаген (наиболее распространенная форма). Другой формой коллагена является сетчатый коллаген, который часто участвует в формировании систем фильтрации. Все типы коллагенов представляют собой тройные спирали, а различия заключаются в составе альфа-пептидов, созданных на этапе 2.

  1. Транскрипция мРНК : около 44 генов связаны с образованием коллагена, каждый из которых кодирует определенную последовательность мРНК и обычно имеет префикс « COL ». Начало синтеза коллагена начинается с включения генов, которые связаны с образованием определенного альфа-пептида (обычно альфа-1, 2 или 3).
  2. Формирование пре-пропептида : как только конечная мРНК выходит из ядра клетки и попадает в цитоплазму, она связывается с рибосомальными субъединицами, и происходит процесс трансляции. Ранняя/первая часть нового пептида известна как сигнальная последовательность. Сигнальная последовательность на N-конце пептида распознается частицей распознавания сигнала на эндоплазматическом ретикулуме , которая будет отвечать за направление пре-пропептида в эндоплазматический ретикулум. Следовательно, как только синтез нового пептида завершен, он поступает непосредственно в эндоплазматический ретикулум для посттрансляционного процессинга. Теперь он известен как препроколлаген.
  3. Пре-пропептид в про-коллаген : происходят три модификации пре-пропептида, приводящие к образованию альфа-пептида:
    1. Сигнальный пептид на N-конце удаляется, и молекула теперь известна как пропептид (а не проколлаген).
    2. Гидроксилирование лизинов и пролинов на пропептиде ферментами «пролилгидроксилазой» и «лизилгидроксилазой» (с образованием гидроксипролина и гидроксилизина) происходит, чтобы способствовать сшиванию альфа-пептидов. Этот ферментативный этап требует витамина С в качестве кофактора. При цинге отсутствие гидроксилирования пролинов и лизинов приводит к более рыхлой тройной спирали (которая образована тремя альфа-пептидами).
    3. Гликозилирование происходит путем добавления мономеров глюкозы или галактозы к гидроксильным группам, которые были размещены на лизинах, но не на пролинах.
    4. Как только эти модификации произошли, три гидроксилированных и гликозилированных пропептида скручиваются в тройную спираль, образуя проколлаген. Проколлаген еще имеет размотанные концы, которые позже будут обрезаны. На этом этапе проколлаген упаковывается в транспортную везикулу, предназначенную для аппарата Гольджи.
  4. Модификация аппарата Гольджи . В аппарате Гольджи проколлаген подвергается последней посттрансляционной модификации перед тем, как выйти из клетки. На этом этапе добавляются олигосахариды (а не моносахариды, как на этапе 3), а затем проколлаген упаковывается в секреторную везикулу, предназначенную для внеклеточного пространства.
  5. Формирование тропоколлагена . Попав за пределы клетки, мембраносвязанные ферменты, известные как коллагеновые пептидазы, удаляют «свободные концы» молекулы проколлагена. То, что осталось, известно как тропоколлаген. Дефекты на этом этапе приводят к одной из многих коллагенопатий, известных как синдром Элерса-Данлоса . Этот этап отсутствует при синтезе типа III, типа фибриллярного коллагена.
  6. Формирование коллагеновых фибрилл : лизилоксидаза , внеклеточный медь-зависимый фермент, обеспечивает заключительный этап пути синтеза коллагена. Этот фермент действует на лизины и гидроксилизины, образуя альдегидные группы, которые в конечном итоге образуют ковалентную связь между молекулами тропоколлагена. Этот полимер тропоколлагена известен как коллагеновая фибрилла.
Действие лизилоксидазы

Аминокислоты

Коллаген имеет необычный аминокислотный состав и последовательность:

Кортизол стимулирует распад коллагена (кожи) на аминокислоты. [29]

Образование коллагена I

Большинство коллагенов формируется аналогичным образом, но для I типа характерен следующий процесс:

  1. Внутри клетки
    1. Два типа альфа-цепей – альфа-1 и альфа-2 образуются при трансляции на рибосомах по шероховатой эндоплазматической сети (RER). Эти пептидные цепи, известные как препроколлаген, имеют на каждом конце регистрационные пептиды и сигнальный пептид . [30]
    2. Полипептидные цепи высвобождаются в просвет РЭР.
    3. Сигнальные пептиды расщепляются внутри RER, и эти цепи теперь известны как про-альфа-цепи.
    4. Внутри просвета происходит гидроксилирование аминокислот лизина и пролина . Этот процесс зависит от аскорбиновой кислоты (витамина С) и потребляет ее в качестве кофактора .
    5. Происходит гликозилирование специфических остатков гидроксилизина.
    6. Тройная альфа-спиральная структура образуется внутри эндоплазматического ретикулума из двух цепей альфа-1 и одной цепи альфа-2.
    7. Проколлаген доставляется в аппарат Гольджи , где он упаковывается и секретируется во внеклеточное пространство путем экзоцитоза .
  2. За пределами клетки
    1. Регистрационные пептиды расщепляются и образуется тропоколлаген под действием проколлагенпептидазы .
    2. Множественные молекулы тропоколлагена образуют фибриллы коллагена посредством ковалентного сшивания ( альдольной реакции ) лизилоксидазой , которая связывает остатки гидроксилизина и лизина. Множественные коллагеновые фибриллы образуют коллагеновые волокна.
    3. Коллаген может быть прикреплен к клеточным мембранам с помощью нескольких типов белков, включая фибронектин , ламинин , фибулин и интегрин .

Синтетический патогенез

Дефицит витамина С вызывает цингу – серьезное и болезненное заболевание, при котором дефектный коллаген препятствует образованию прочной соединительной ткани . Десны разрушаются и кровоточат, с потерей зубов; кожа обесцвечивается, а раны не заживают. До 18-го века это состояние было печально известно среди длительных военных, особенно военно-морских, экспедиций, во время которых участников лишали продуктов, содержащих витамин С.

Аутоиммунное заболевание, такое как красная волчанка или ревматоидный артрит [31] , может поражать здоровые волокна коллагена.

Многие бактерии и вирусы выделяют факторы вирулентности , такие как фермент коллагеназа , который разрушает коллаген или препятствует его производству.

Молекулярная структура

Одна молекула коллагена, тропоколлаген, используется для образования более крупных агрегатов коллагена, таких как фибриллы. Его длина примерно 300  нм и диаметр 1,5 нм, он состоит из трех полипептидных нитей (называемых альфа-пептидами, см. шаг 2), каждая из которых имеет конформацию левой спирали – это не следует путать с правая альфа-спираль . Эти три левые спирали скручены вместе в правую тройную спираль или «суперспираль», кооперативную четвертичную структуру , стабилизированную множеством водородных связей . В случае коллагена типа I и, возможно, всех фибриллярных коллагенов, если не всех коллагенов, каждая тройная спираль соединяется в правостороннюю супер-суперспираль, называемую коллагеновой микрофибриллой. Каждая микрофибрилла переплетена с соседними микрофибриллами до такой степени, что можно предположить, что они индивидуально нестабильны, хотя внутри коллагеновых фибрилл они настолько хорошо упорядочены, что являются кристаллическими.

Три полипептида скручиваются, образуя тропоколлаген. Многие тропоколлагены затем связываются вместе, образуя фибриллу, и многие из них затем образуют волокна.

Отличительной особенностью коллагена является регулярное расположение аминокислот в каждой из трех цепей этих субъединиц коллагена. Последовательность часто соответствует образцу Gly - Pro -X или Gly-X- Hyp , где X может представлять собой любой из других аминокислотных остатков. [25] Пролин или гидроксипролин составляют около 1/6 всей последовательности. Поскольку глицин составляет 1/3 последовательности, это означает, что примерно половина последовательности коллагена не представляет собой глицин, пролин или гидроксипролин, факт, который часто упускают из виду из-за необычного характера GX 1 X 2 альфа-пептидов коллагена. Высокое содержание глицина в коллагене важно для стабилизации спирали коллагена, поскольку это обеспечивает очень тесное соединение коллагеновых волокон внутри молекулы, способствуя образованию водородных связей и образованию межмолекулярных поперечных связей. [25] Такое регулярное повторение и высокое содержание глицина встречается лишь в нескольких других волокнистых белках, таких как фиброин шелка .

Коллаген – это не только структурный белок. Благодаря своей ключевой роли в определении клеточного фенотипа, клеточной адгезии, тканевой регуляции и инфраструктуры, многие участки его небогатых пролином областей выполняют роль ассоциации/регуляции клеток или матрикса. Относительно высокое содержание пролиновых и гидроксипролиновых колец с их геометрически ограниченными карбоксильными и (вторичными) аминогруппами , а также большое количество глицина обуславливают склонность отдельных полипептидных цепей к спонтанному образованию левых спиралей без каких-либо внутрицепочечных связей. водородная связь.

Поскольку глицин — наименьшая аминокислота без боковой цепи, он играет уникальную роль в волокнистых структурных белках. В коллагене Gly необходим в каждой третьей позиции, поскольку при сборке тройной спирали этот остаток оказывается внутри (оси) спирали, где нет места для более крупной боковой группы, чем одиночный атом водорода глицина . По той же причине кольца Pro и Hyp должны быть направлены наружу. Эти две аминокислоты помогают стабилизировать тройную спираль – Hyp даже в большей степени, чем Pro; более низкая их концентрация требуется у таких животных, как рыбы, температура тела которых ниже, чем у большинства теплокровных животных. Более низкое содержание пролина и гидроксипролина характерно для холодноводных, но не для тепловодных рыб; последние, как правило, имеют такое же содержание пролина и гидроксипролина, как и млекопитающие. [25] Более низкое содержание пролина и гидроксипролина в холодноводных рыбах и других пойкилотермных животных приводит к тому, что их коллаген имеет более низкую термическую стабильность, чем коллаген млекопитающих. [25] Эта более низкая термическая стабильность означает, что желатин, полученный из рыбьего коллагена, не пригоден для многих пищевых и промышленных применений.

Субъединицы тропоколлагена спонтанно самособираются с регулярно расположенными в шахматном порядке концами в еще более крупные массивы во внеклеточных пространствах тканей. [32] [33] Дополнительная сборка фибрилл осуществляется фибробластами, которые откладывают полностью сформированные фибриллы из фибрипозиторов. В фибриллярных коллагенах молекулы расположены в шахматном порядке относительно соседних молекул примерно на 67  нм (единица, которая обозначается как «D» и изменяется в зависимости от состояния гидратации агрегата). В каждом повторе D-периода микрофибриллы есть часть, содержащая пять молекул в поперечном сечении, называемая «перекрытием», и часть, содержащая только четыре молекулы, называемая «разрывом». [34] Эти области перекрытия и разрыва сохраняются по мере того, как микрофибриллы собираются в фибриллы, и, таким образом, их можно увидеть с помощью электронной микроскопии. Тройные спиральные тропоколлагены в микрофибриллах расположены в виде квазигексагональной упаковки. [34] [35]

D-период коллагеновых фибрилл приводит к появлению видимых полос длиной 67 нм при наблюдении с помощью электронной микроскопии.

Существует некоторая ковалентная сшивка внутри тройных спиралей и различная степень ковалентной сшивки между спиралями тропоколлагена, образующими хорошо организованные агрегаты (такие как фибриллы). [36] Более крупные пучки фибриллярных клеток формируются с помощью нескольких различных классов белков (включая различные типы коллагена), гликопротеинов и протеогликанов для формирования различных типов зрелых тканей из альтернативных комбинаций одних и тех же ключевых игроков. [33] Нерастворимость коллагена была препятствием для изучения мономерного коллагена, пока не было обнаружено, что тропоколлаген из молодых животных может быть извлечен, поскольку он еще не полностью сшит . Однако достижения в методах микроскопии (т.е. электронная микроскопия (ЭМ) и атомно-силовая микроскопия (АСМ)) и дифракция рентгеновских лучей позволили исследователям получать все более подробные изображения структуры коллагена in situ . [37] Эти более поздние достижения особенно важны для лучшего понимания того, как структура коллагена влияет на межклеточную связь и межклеточную связь, а также как ткани строятся в процессе роста и восстановления и изменяются в процессе развития и заболеваний. [38] [39] Например, с помощью наноиндентирования на основе АСМ было показано, что отдельная коллагеновая фибрилла представляет собой гетерогенный материал в осевом направлении со значительно разными механическими свойствами в областях зазора и перекрытия, что коррелирует с его различными молекулярными организациями в эти два региона. [40]

Коллагеновые фибриллы/агрегаты располагаются в различных комбинациях и концентрациях в различных тканях, обеспечивая различные свойства тканей. В кости целые тройные спирали коллагена расположены параллельно и в шахматном порядке. Промежутки размером 40 нм между концами субъединиц тропоколлагена (приблизительно равные области щели), вероятно, служат местами зародышеобразования для отложения длинных, твердых, мелких кристаллов минерального компонента, которым является гидроксилапатит (приблизительно) Ca 10 (OH) 2 (ПО 4 ) 6 . [41] Коллаген типа I придает кости прочность на растяжение .

Сопутствующие расстройства

Заболевания, связанные с коллагеном, чаще всего возникают из-за генетических дефектов или дефицита питательных веществ, которые влияют на биосинтез, сборку, посттрансляционную модификацию, секрецию или другие процессы, участвующие в нормальном производстве коллагена.

Помимо вышеперечисленных нарушений, при склеродермии наблюдается избыточное отложение коллагена .

Болезни

Тысяча мутаций выявлена ​​в 12 из более чем 20 типов коллагена. Эти мутации могут привести к различным заболеваниям на тканевом уровне. [44]

Несовершенный остеогенез . Вызвано мутацией коллагена 1 типа , доминантным аутосомным заболеванием, приводит к слабости костей и неправильной форме соединительной ткани. Некоторые случаи могут быть легкими, а другие могут привести к летальному исходу. В легких случаях наблюдается снижение уровня коллагена 1 типа, тогда как в тяжелых случаях наблюдаются структурные дефекты коллагена. [45]

Хондродисплазия – заболевание скелета, предположительно вызванное мутацией коллагена 2 типа ; для подтверждения этого проводятся дальнейшие исследования. [46]

Синдром Элерса-Данлоса . Известны тринадцать различных типов этого заболевания, которые приводят к деформациям соединительной ткани. [47] Некоторые из более редких типов могут быть смертельными и привести к разрыву артерий. Каждый синдром вызван отдельной мутацией. Например, сосудистый тип (vEDS) этого заболевания вызван мутацией коллагена 3-го типа . [48]

Синдром Альпорта – может передаваться генетически, обычно как Х-сцепленное доминантное заболевание, но также как аутосомно-доминантное и аутосомно-рецессивное заболевание. У людей с этим заболеванием возникают проблемы с почками и глазами, потеря слуха также может развиться в детстве или подростковые годы. [49]

Синдром Кноблоха – вызван мутацией гена COL18A1 , который кодирует выработку коллагена XVIII. У пациентов наблюдается выпячивание ткани головного мозга и дегенерация сетчатки; человек, у которого есть члены семьи с этим расстройством, подвергается повышенному риску его развития у себя, поскольку существует наследственная связь. [44]

Характеристики

Коллаген — один из длинных волокнистых структурных белков , функции которого сильно отличаются от функций глобулярных белков , таких как ферменты . Плотные пучки коллагена, называемые коллагеновыми волокнами, являются основным компонентом внеклеточного матрикса , который поддерживает большинство тканей и придает клеткам структуру снаружи, но коллаген также содержится внутри определенных клеток. Коллаген обладает большой прочностью на разрыв и является основным компонентом фасций , хрящей , связок , сухожилий , костей и кожи. [50] [51] Наряду с эластином и мягким кератином он отвечает за прочность и эластичность кожи, а его деградация приводит к появлению морщин , сопровождающих старение . [52] Он укрепляет кровеносные сосуды и играет роль в развитии тканей . Он присутствует в роговице и хрусталике глаза в кристаллической форме. Это может быть один из наиболее распространенных белков в летописи окаменелостей, учитывая, что он, по-видимому, часто окаменевает, даже в костях мезозоя и палеозоя . [53]

Использование

Салями и коллагеновая оболочка (внизу) вошли в нее.

Коллаген имеет широкий спектр применений: от пищевых до медицинских. [54] В медицинской промышленности он используется в косметической хирургии и ожоговой хирургии . В пищевой промышленности одним из примеров использования является изготовление оболочек для колбас .

Если коллаген подвергается достаточной денатурации , например, при нагревании, три нити тропоколлагена частично или полностью разделяются на глобулярные домены, содержащие вторичную структуру, отличную от нормального полипролина коллагена II (PPII) случайных клубков . Этот процесс описывает образование желатина , который используется во многих продуктах питания, включая ароматизированные желатиновые десерты . Помимо продуктов питания, желатин используется в фармацевтической, косметической и фотоиндустрии. Он также используется в качестве пищевой добавки и рекламируется как потенциальное средство против процесса старения. [55] [56] [57]

От греческого слова « колла » слово «коллаген» означает « производитель клея » и относится к раннему процессу кипячения кожи и сухожилий лошадей и других животных для получения клея. Коллагеновый клей использовался египтянами около 4000 лет назад, а коренные американцы использовали его для изготовления луков около 1500 лет назад. Самым старым клеем в мире, возраст которого, согласно углеродным данным, составляет более 8000 лет, оказался коллаген, который использовался в качестве защитной прокладки на веревочных корзинах и вышитых тканях , для скрепления посуды и в перекрещивающихся украшениях на человеческих черепах . [58] Коллаген обычно превращается в желатин, но выживает из-за засушливых условий. Клеи животных термопластичны и снова размягчаются при повторном нагревании, поэтому их до сих пор используют при изготовлении музыкальных инструментов, таких как прекрасные скрипки и гитары, которые, возможно, придется снова открыть для ремонта – применение, несовместимое с жесткими синтетическими пластиковыми клеями, которые являются постоянными. Сухожилия и шкуры животных, в том числе кожаные, на протяжении тысячелетий использовались для изготовления полезных изделий.

Желатин- резорцин - формальдегидный клей (с заменой формальдегида менее токсичными пентандиалом и этандиалем ) использовался для заживления экспериментальных разрезов легких кроликов . [59]

Косметика

Бычий коллаген широко используется в дермальных наполнителях для эстетической коррекции морщин и старения кожи. [60] Коллагеновые кремы также широко продаются, хотя коллаген не может проникнуть в кожу, поскольку его волокна слишком велики. [61] Большинство исследований по добавкам коллагена финансировалось отраслями, которые могли бы извлечь выгоду из положительных результатов исследований. [61]

История

Молекулярные и упаковочные структуры коллагена ускользали от учёных на протяжении десятилетий исследований. Первые доказательства того, что он обладает регулярной структурой на молекулярном уровне, были представлены в середине 1930-х годов. [62] [63] Затем исследования сосредоточились на конформации мономера коллагена , в результате чего было создано несколько конкурирующих моделей, хотя они правильно учитывали конформацию каждой отдельной пептидной цепи. Модель тройной спирали «Мадрас», предложенная Г. Н. Рамачандраном в 1955 г., предоставила точную модель четвертичной структуры коллагена. [64] [65] [66] [67] [68] Эта модель была подтверждена дальнейшими исследованиями более высокого разрешения в конце 20-го века. [69] [70] [71] [72]

Структура упаковки коллагена не была определена в такой же степени за пределами фибриллярных типов коллагена, хотя давно известно, что она гексагональная. [35] [73] [74] Как и в случае с мономерной структурой, несколько противоречивых моделей предполагают, что упаковка молекул коллагена либо «листовидная», либо микрофибриллярная . [75] [76] Микрофибриллярная структура коллагеновых фибрилл в сухожилиях, роговице и хряще была визуализирована непосредственно с помощью электронной микроскопии в конце 20-го и начале 21-го века. [77] [78] [79] Микрофибриллярная структура сухожилия хвоста крысы была смоделирована как наиболее близкая к наблюдаемой структуре, хотя она чрезмерно упрощала топологическую прогрессию соседних молекул коллагена и поэтому не предсказывала правильную конформацию прерывистой D- периодическое пентамерное расположение, называемое микрофибриллой . [34] [80] [81]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Ди Лулло, Глория А.; Суини, Шон М.; Кёркко, Ярмо; Ала-Кокко, Лина и Сан-Антонио, Джеймс Д. (2002). «Картирование сайтов связывания лигандов и мутаций, связанных с заболеванием, в самом распространенном белке человека - коллагене I типа». Ж. Биол. хим. 277 (6): 4223–31. дои : 10.1074/jbc.M110709200 . ПМИД  11704682.
  2. ^ «Кожа, выращенная с использованием биотехнологий, вот-вот выйдет на подиум» . Экономист . 26 августа 2017 года. Архивировано из оригинала 1 сентября 2017 года . Проверено 2 сентября 2017 г.
  3. ^ Краткая энциклопедия Britannica, 2007 г.
  4. ^ Сикорский, Здзислав Э. (2001). Химические и функциональные свойства пищевых белков . Бока-Ратон, Флорида: CRC Press. п. 242. ИСБН 978-1-56676-960-0.
  5. ^ Бог, Роберт Х. (1923). «Условия, влияющие на гидролиз коллагена до желатина». Промышленная и инженерная химия . 15 (11): 1154–59. дои : 10.1021/ie50167a018.
  6. ^ OED, 2-е издание, 2005 г.
  7. ^ Мюллер, Вернер Э.Г. (2003). «Происхождение сложности многоклеточных животных: Porifera как интегрированные животные». Интегративная и сравнительная биология . 43 (1): 3–10. CiteSeerX 10.1.1.333.3174 . дои : 10.1093/icb/43.1.3. PMID  21680404. S2CID  17232196. 
  8. ^ Обзор учебника Sabiston по хирургии, 7-е издание. Глава 5. Заживление ран, вопрос 14.
  9. ^ ab Рикар-Блюм, С. (2011). «Коллагеновая семья». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 3 (1): а004978. doi : 10.1101/cshperspect.a004978. ПМК 3003457 . ПМИД  21421911. 
  10. ^ Францке, CW; Брукнер, П; Брукнер-Тудерман, Л. (11 февраля 2005 г.). «Коллагеновые трансмембранные белки: последние открытия в биологии и патологии». Журнал биологической химии . 280 (6): 4005–08. дои : 10.1074/jbc.R400034200 . ПМИД  15561712.
  11. ^ Ашоккумар, Мейяжаган; Аджаян, Пуликель М. (3 апреля 2021 г.). «Материаловедческий взгляд на многофункциональные материалы, полученные из коллагена». Международные обзоры материалов . 66 (3): 160–87. Бибкод : 2021IMRv...66..160A. дои : 10.1080/09506608.2020.1750807. ISSN  0950-6608. S2CID  216270520.
  12. ^ Каннифф, Дж; Ф. О'Брайен (2011). «Коллагеновые каркасы для ортопедической регенеративной медицины». Журнал Общества минералов, металлов и материалов . 63 (4): 66–73. Бибкод : 2011JOM....63d..66C. дои : 10.1007/s11837-011-0061-y. S2CID  136755815.
  13. ^ Гейгер, М (2003). «Коллагеновые губки для регенерации кости с помощью rhBMP-2». Обзоры расширенной доставки лекарств . 55 (12): 1613–29. doi :10.1016/j.addr.2003.08.010. ISSN  0169-409X. ПМИД  14623404.
  14. ^ Буньяратавей, Пинтиппа; Ван, Хом-Лай (2001). «Коллагеновые мембраны: обзор». Журнал пародонтологии . 72 (2): 215–29. дои : 10.1902/jop.2001.72.2.215. hdl : 2027.42/141506 . ISSN  0022-3492. ПМИД  11288796.
  15. ^ Друри, Джини Л.; Муни, Дэвид Дж. (2003). «Гидрогели для тканевой инженерии: параметры конструкции каркасов и их применение». Биоматериалы . 24 (24): 4337–51. дои : 10.1016/S0142-9612(03)00340-5. ISSN  0142-9612. ПМИД  12922147.
  16. ^ Тонндорф, Роберт; Айбибу, Дилбар; Шериф, Чокри (2020). «Коллагеновое мультифиламентное прядение». Материаловедение и инженерия: C . 106 : 110105. doi : 10.1016/j.msec.2019.110105. ISSN  0928-4931. PMID  31753356. S2CID  202227968.
  17. ^ Оливейра, С; Р Рингшиа; Р. Легерос; Э. Кларк; Л Террасио; К. Тейшейра М. Йост (2009). «Улучшенный коллагеновый каркас для регенерации скелета». Журнал исследований биомедицинских материалов, часть A. 94 (2): 371–79. doi : 10.1002/jbm.a.32694. ПМЦ 2891373 . ПМИД  20186736. 
  18. ^ Онкар, Сингх; Гупта, Шилпи Сингх; Сони, Мохан; Моисей, Соня; Шукла, Сумит; Матур, Радж Кумар (январь 2011 г.). «Коллагеновая повязка по сравнению с обычными повязками при ожогах и хронических ранах: ретроспективное исследование». Журнал кожной и эстетической хирургии . 4 (1): 12–16. дои : 10.4103/0974-2077.79180 . ПМК 3081477 . ПМИД  21572675. 
  19. ^ Гулд, ЖЖ (2016). «Местные биоматериалы на основе коллагена для лечения хронических ран: обоснование и клиническое применение». Достижения в области ухода за ранами . 5 (1): 19–31. дои : 10.1089/wound.2014.0595. ПМЦ 4717516 . ПМИД  26858912. 
  20. ^ «Саше с коллагеном и экстрактом шиповника» . Алайна Фарма . Архивировано из оригинала 4 июля 2016 года . Проверено 31 мая 2021 г.
  21. ^ Бирбрайр, Александр; Чжан, Тан; Файлы, Дэниел С.; Маннава, Сандип; Смит, Томас; Ван, Чжун-Мин; Месси, Мария Л.; Минц, Акива; Дельбоно, Освальдо (6 ноября 2014 г.). «Перициты типа 1 накапливаются после повреждения тканей и производят коллаген органозависимым образом». Исследования и терапия стволовыми клетками . 5 (6): 122. дои : 10.1186/scrt512 . ISSN  1757-6512. ПМЦ 4445991 . ПМИД  25376879. 
  22. ^ Сингх, О; СС Гупта; М Сони; С. Моисей; С Шукла; РК Матур (2011). «Коллагеновая повязка по сравнению с обычными повязками при ожогах и хронических ранах: ретроспективное исследование». Журнал кожной и эстетической хирургии . 4 (1): 12–16. дои : 10.4103/0974-2077.79180 . ПМК 3081477 . ПМИД  21572675. 
  23. ^ Блоу, Натан (2009). «Клеточная культура: построение лучшей матрицы». Природные методы . 6 (8): 619–22. дои : 10.1038/nmeth0809-619 . S2CID  33438539.
  24. ^ Бродский, Барбара; Персиков, Антон В. (1 января 2005 г.). «Молекулярная структура тройной спирали коллагена». Достижения в области химии белков . 70 : 301–39. дои : 10.1016/S0065-3233(05)70009-7. ISBN 978-0120342709. ISSN  0065-3233. PMID  15837519. S2CID  20879450.
  25. ^ abcde Шпак, Пол (2011). «Химия и ультраструктура рыбьих костей: значение для тафономии и анализа стабильных изотопов». Журнал археологической науки . 38 (12): 3358–72. Бибкод : 2011JArSc..38.3358S. дои : 10.1016/j.jas.2011.07.022.
  26. ^ Петеркофски, Б (1991). «Потребность в аскорбате для гидроксилирования и секреции проколлагена: связь с ингибированием синтеза коллагена при цинге». Американский журнал клинического питания . 54 (6 доп.): 1135С–40С. дои : 10.1093/ajcn/54.6.1135s . ПМИД  1720597.
  27. ^ Горрес, КЛ; Рейнс, RT (2010). «Пролил-4-гидроксилаза». Крит. Преподобный Биохим. Мол. Биол . 45 (2): 106–24. дои : 10.3109/10409231003627991. ПМЦ 2841224 . ПМИД  20199358. 
  28. ^ Мюллюля, Р.; Маямаа, К.; Гюнцлер, В.; Ханауске-Абель, HM; Кивирикко, К.И. (1984). «Аскорбат расходуется стехиометрически в несвязанных реакциях, катализируемых пропил-4-гидроксилазой и лизилгидроксилазой». Ж. Биол. Хим . 259 (9): 5403–05. дои : 10.1016/S0021-9258(18)91023-9 . ПМИД  6325436.
  29. ^ Хоук, JC; Шарма, В.К.; Патель, Ю.М.; Гладнер, Дж. А. (1968). «Индукция коллагенолитической и протеолитической активности противовоспалительными препаратами в коже и фибробластах». Биохимическая фармакология . 17 (10): 2081–90. дои : 10.1016/0006-2952(68)90182-2. ПМИД  4301453.
  30. ^ «препроколлаген». Бесплатный словарь .
  31. ^ Аль-Хадиси, Х.; Айзенберг, Д.А.; и другие. (1982). «Функция нейтрофилов при системной красной волчанке и других коллагеновых заболеваниях». Энн Реум Дис . 41 (1): 33–38. дои :10.1136/ard.41.1.33. ПМЦ 1000860 . ПМИД  7065727. 
  32. ^ Халмс, ди-джей (2002). «Строительство молекул коллагена, фибрилл и супрафибриллярных структур». J Структур Биол . 137 (1–2): 2–10. дои : 10.1006/jsbi.2002.4450. ПМИД  12064927.
  33. ^ Аб Халмс, ди-джей (1992). «Суперсемейство коллагена - разнообразные структуры и агрегаты». Очерки биохимии . 27 : 49–67. ПМИД  1425603.
  34. ^ abc Оргель, JP; Ирвинг, TC; и другие. (2006). «Микрофибриллярная структура коллагена I типа in situ». ПНАС . 103 (24): 9001–05. Бибкод : 2006PNAS..103.9001O. дои : 10.1073/pnas.0502718103 . ПМЦ 1473175 . ПМИД  16751282. 
  35. ^ аб Халмс, DJ и Миллер, А. (1979). «Квазигексагональная молекулярная упаковка в коллагеновых фибриллах». Природа . 282 (5741): 878–80. Бибкод : 1979Natur.282..878H. дои : 10.1038/282878a0. PMID  514368. S2CID  4332269.
  36. ^ Перумал, С.; Антипова О. и Оргель Дж. П. (2008). «Архитектура коллагеновых фибрилл, организация доменов и тройная спиральная конформация управляют его протеолизом». ПНАС . 105 (8): 2824–29. Бибкод : 2008PNAS..105.2824P. дои : 10.1073/pnas.0710588105 . ПМК 2268544 . ПМИД  18287018. 
  37. ^ Бьюкенен, Дженна К.; Чжан, И; Холмс, Джефф; Ковингтон, Энтони Д.; Прабакар, Суджай (2019). «Роль методов рассеяния рентгеновских лучей в понимании коллагеновой структуры кожи» (PDF) . ХимияВыбрать . 4 (48): 14091–102. дои : 10.1002/slct.201902908. ISSN  2365-6549. S2CID  212830367. Архивировано (PDF) из оригинала 27 января 2022 года.
  38. ^ Суини, С.М.; Оргел, JP; и другие. (2008). «Домены-кандидаты взаимодействия клеток и матрикса на коллагеновых фибриллах, преобладающем белке позвоночных». J Биол Хим . 283 (30): 21187–97. дои : 10.1074/jbc.M709319200 . ПМЦ 2475701 . ПМИД  18487200. 
  39. ^ Твардовский, Т.; Фертала, А.; и другие. (2007). «Коллаген типа I и миметики коллагена как суперполимеры, способствующие ангиогенезу». Карр Фарм Дес . 13 (35): 3608–21. дои : 10.2174/138161207782794176. ПМИД  18220798.
  40. ^ Минари-Джоландан, М; Ю, МФ (2009). «Наномеханическая неоднородность в областях зазора и перекрытия фибрилл коллагена I типа, имеющая последствия для неоднородности кости». Биомакромолекулы . 10 (9): 2565–70. дои : 10.1021/bm900519v. ПМИД  19694448.
  41. ^ Росс, М.Х. и Павлина, В. (2011) Гистология , 6-е изд., Липпинкотт Уильямс и Уилкинс, стр. 2011. 218.
  42. ^ Седерхалл, К.; Маренхольц, И.; Кершер, Т.; Рюшендорф, Ф; Рюшендорф, Ф.; Эспарса-Гордилло, Дж.; Майр, Г; и другие. (2007). «Варианты нового гена эпидермального коллагена (COL29A1) связаны с атопическим дерматитом». ПЛОС Биология . 5 (9): е242. doi : 10.1371/journal.pbio.0050242 . ЧВК 1971127 . ПМИД  17850181. 
  43. ^ «Типы коллагена и связанные заболевания». Новости-Medical.net . 18 января 2011 г. Архивировано из оригинала 1 декабря 2017 г. Проверено 19 ноября 2017 г. .
  44. ^ аб Махаджан В.Б., Олни А.Х., Гарретт П., Чари А., Драган Э., Лернер Г., Мюррей Дж., Бассук А.Г. (2010). «Мутация коллагена XVIII при синдроме Кноблоха с острым лимфобластным лейкозом». Американский журнал медицинской генетики, часть A. 152А (11): 2875–79. doi : 10.1002/ajmg.a.33621. ПМЦ 2965270 . ПМИД  20799329. 
  45. ^ Гайко-Галичка, А (2002). «Мутации в генах коллагена I типа, приводящие к несовершенному остеогенезу у людей» (PDF) . Акта Биохимика Полоника . 49 (2): 433–41. дои : 10.18388/abp.2002_3802 . PMID  12362985. Архивировано (PDF) из оригинала 7 июня 2013 года.
  46. ^ Хортон В.А., Кэмпбелл Д., Мачадо М.А., Чоу Дж. (1989). «Скрининг коллагена II типа при хондродисплазиях человека». Являюсь. Дж. Мед. Жене . 34 (4): 579–83. дои : 10.1002/ajmg.1320340425. ПМИД  2624272.
  47. ^ Малфейт Ф., Франкомано С., Байерс П. и др. (2017). «Международная классификация синдромов Элерса-Данлоса 2017 года». Am J Med Genet C. 175С (1): 8–26. дои : 10.1002/ajmg.c.31552 . PMID  28306229. S2CID  4440499.
  48. ^ Хамель BC, Палс Г, Энгельс CH, ван ден Аккер Э, Бурс GH, ван Донген PW, Стейлен PM (1998). «Синдром Элерса-Данлоса и нарушения коллагена III типа: переменный клинический спектр». Клин. Жене . 53 (6): 440–46. doi :10.1111/j.1399-0004.1998.tb02592.x. PMID  9712532. S2CID  39089732.
  49. ^ Каштан, CE (1993) «Нефропатии, связанные с коллагеном IV (синдром Альпорта и нефропатия тонкой базальной мембраны, архивировано 25 декабря 2017 г. в Wayback Machine )», в RA Pagon, TD Bird, CR Dolan, K Stephens и MP Adam ( ред.), GeneReviews, Вашингтонский университет, Сиэтл, Сиэтл, штат Вашингтон, PMID  20301386.
  50. ^ Фратцл, П. (2008). Коллаген: структура и механика . Нью-Йорк: Спрингер. ISBN 978-0-387-73905-2.
  51. ^ Бюлер, MJ (2006). «Природа создает прочный коллаген: объяснение наноструктуры коллагеновых фибрилл». ПНАС . 103 (33): 12285–90. Бибкод : 2006PNAS..10312285B. дои : 10.1073/pnas.0603216103 . ПМЦ 1567872 . ПМИД  16895989. 
  52. ^ Дермальные наполнители | Стареющая кожа. Архивировано 13 мая 2011 года в Wayback Machine . Pharmaxchange.info. Проверено 21 апреля 2013 г.
  53. ^ Зильберберг, Л.; Лаурин, М. (2011). «Анализ органического матрикса ископаемых костей методом просвечивающей электронной микроскопии». Comptes Рендус Палевол . 11 (5–6): 357–66. doi :10.1016/j.crpv.2011.04.004.
  54. ^ «4 способа, с помощью которых коллаген может улучшить ваше здоровье» . Пенн Медисин . Филадельфия, Пенсильвания: Система здравоохранения Пенсильванского университета . 4 ноября 2018 г. Архивировано из оригинала 19 сентября 2020 г. . Проверено 3 апреля 2023 г.{{cite web}}: CS1 maint: bot: original URL status unknown (link)
  55. ↑ Хенд Аль-Атиф (1 января 2022 г.). «Коллагеновые добавки от старения и морщин: сдвиг парадигмы в области дерматологии и косметики». Дерматология практическая и концептуальная . 12 (1): e2022018. дои : 10.5826/dpc.1201a18. ПМЦ 8824545 . ПМИД  35223163. 
  56. ^ Грэм Лоутон (1 апреля 2023 г.). «Радикально новая теория о том, что морщины на самом деле вызывают старение». Новый учёный .
  57. ^ Хауг, IJ (2011). Справочник по пищевым белкам . Вудхед Паблишинг Лимитед. стр. 92–115. ISBN 978-1-84569-758-7.
  58. ↑ Уокер, Амели А. (21 мая 1998 г.). «Обнаружен древнейший клей». Археология . Архивировано из оригинала 17 декабря 2005 года.
  59. ^ Эннкер, IC; Эннкер, Юрген; и другие. (1994). «Коллагеновый клей, не содержащий формальдегида, в экспериментальном склеивании легких». Анна. Торак. Хирург. 57 (6): 1622–27. дои : 10.1016/0003-4975(94)90136-8 . ПМИД  8010812.
  60. ^ Уэсли, Эндрю; Мендонса, Элисангела; Цукер, Фабио (6 марта 2023 г.). «Глобальное увлечение коллагеном связано с вырубкой лесов в Бразилии». Хранитель . ISSN  0261-3077 . Проверено 6 марта 2023 г.
  61. ^ аб «Коллаген». Гарвардская школа общественного здравоохранения им. Т.Ч. Чана: Источник питания . 26 мая 2021 г. Проверено 6 марта 2023 г.
  62. ^ Вайкофф, Р.; Кори Р. и Биско Дж. (1935). «Рентгеновские отражения на больших расстояниях от сухожилия». Наука . 82 (2121): 175–76. Бибкод : 1935Sci....82..175W. дои : 10.1126/science.82.2121.175. ПМИД  17810172.
  63. ^ Кларк, Г.; Паркер, Э.; Шаад Дж. и Уоррен У.Дж. (1935). «Новые измерения ранее неизвестных больших межплоскостных расстояний в природных материалах». Варенье. хим. Соц. 57 (8): 1509. doi :10.1021/ja01311a504.
  64. ^ Рамачандран, Дж.Н.; Картаха, Гопинатх (сентябрь 1955 г.). «Строение коллагена». Природа . 176 (4482): 593–595. Бибкод : 1955Natur.176..593R. дои : 10.1038/176593a0. PMID  13265783. S2CID  33745131.
  65. ^ Рамачандран, Дж.Н.; Карта, Г. (август 1954 г.). «Строение коллагена». Природа . 174 (4423): 269–270. Бибкод : 1954Natur.174..269R. дои : 10.1038/174269c0. PMID  13185286. S2CID  4284147.
  66. ^ Баласубраманян, Д. (октябрь 2001 г.). «GNR - Дань уважения». Резонанс . 6 (10): 2–4. дои : 10.1007/BF02836961. S2CID  122261106. Архивировано из оригинала 10 января 2014 года.
  67. ^ Леонидас, Деметрес Д.; Чавали, Великобритания; и другие. (2001). «Связывание ионов фосфата и пирофосфата в активном центре ангиогенина человека, выявленное методом рентгеновской кристаллографии». Белковая наука . 10 (8): 1669–76. дои : 10.1110/ps.13601. ПМК 2374093 . ПМИД  11468363. 
  68. ^ Субраманиан, Ишвара (2001). «Некролог: Г. Н. Рамачандран». Структурная и молекулярная биология природы . 8 (6): 489–91. дои : 10.1038/88544 . PMID  11373614. S2CID  7231304.
  69. ^ Фрейзер, Р.Д.; Макрей, Т.П. и Сузуки, Э. (1979). «Конформация цепи в молекуле коллагена». Дж Мол Биол . 129 (3): 463–81. дои : 10.1016/0022-2836(79)90507-2. ПМИД  458854.
  70. ^ Окуяма, К.; Окуяма, К; и другие. (1981). «Кристаллическая и молекулярная структура коллагеноподобного полипептида (Pro-Pro-Gly) 10 ». Дж Мол Биол . 152 (2): 427–43. дои : 10.1016/0022-2836(81)90252-7. ПМИД  7328660.
  71. ^ Трауб, В.; Йонат А. и Сигал ДМ (1969). «О молекулярной структуре коллагена». Природа . 221 (5184): 914–17. Бибкод : 1969Natur.221..914T. дои : 10.1038/221914a0. PMID  5765503. S2CID  4145093.
  72. ^ Белла, Дж.; Итон, М.; Бродский Б.; Берман, HM (1994). «Кристаллическая и молекулярная структура коллагеноподобного пептида при разрешении 1,9 А». Наука . 266 (5182): 75–81. Бибкод : 1994Sci...266...75B. дои : 10.1126/science.7695699. ПМИД  7695699.
  73. ^ Джесиор, JC; Миллер А. и Берте-Коломинас К. (1980). «Кристаллическая трехмерная упаковка является общей характеристикой фибрилл коллагена I типа». ФЭБС Летт . 113 (2): 238–40. дои : 10.1016/0014-5793(80)80600-4 . PMID  7389896. S2CID  40958154.
  74. ^ Фрейзер, RDB и MacRae, TP (1981). «Элементарная клетка и молекулярная связь в коллагене сухожилий». Межд. Ж. Биол. Макромол. 3 (3): 193–200. дои : 10.1016/0141-8130(81)90063-5.
  75. ^ Фрейзер, Р.Д.; Макрей, ТП; Миллер, А. (1987). «Молекулярная упаковка в фибриллах коллагена I типа». Дж Мол Биол . 193 (1): 115–25. дои : 10.1016/0022-2836(87)90631-0. ПМИД  3586015.
  76. ^ Весс, Ти Джей; Хаммерсли, AP; и другие. (1998). «Молекулярная упаковка коллагена I типа в сухожилии». Дж Мол Биол . 275 (2): 255–67. дои : 10.1006/jmbi.1997.1449. ПМИД  9466908.
  77. ^ Распанти, М.; Оттани, В.; Руджери, А. (1990). «Субфибриллярная архитектура и функциональные свойства коллагена: сравнительное исследование сухожилий крыс». Дж. Анат. 172 : 157–64. ПМЦ 1257211 . ПМИД  2272900.  
  78. ^ Холмс, DF; Гилпин, CJ; Бэлдок, К.; Зизе, У.; Костер, Эй Джей; Кадлер, К.Э. (2001). «Структура коллагеновых фибрилл роговицы в трех измерениях: структурное понимание сборки фибрилл, механических свойств и организации тканей». ПНАС . 98 (13): 7307–12. Бибкод : 2001PNAS...98.7307H. дои : 10.1073/pnas.111150598 . ПМК 34664 . ПМИД  11390960. 
  79. ^ Холмс, DF; Кадлер, К.Э. (2006). «Структура микрофибрилл 10 + 4 тонких хрящевых фибрилл». ПНАС . 103 (46): 17249–54. Бибкод : 2006PNAS..10317249H. дои : 10.1073/pnas.0608417103 . ПМЦ 1859918 . ПМИД  17088555. 
  80. ^ Окуяма, К; Бэчингер, HP; Мизуно, К; Будко, ИП; Энгель, Дж; Беризио, Р; Витальяно, Л (2009). «Комментарий Оргеля и др. к микрофибриллярной структуре коллагена типа I in situ (2006), Proc. Natl Acad. Sci. USA, 103, 9001–05». Acta Crystallographica Раздел D. 65 (Часть 9): 1009–10. Бибкод : 2009AcCrD..65.1007O. дои : 10.1107/S0907444909023051 . ПМИД  19690380.
  81. ^ Оргель, Джозеф (2009). «О структуре упаковки коллагена: ответ на комментарий Окуямы и др. о микрофибриллярной структуре коллагена I типа in situ». Acta Crystallographica Раздел D. D65 (9): 1009. Бибкод : 2009AcCrD..65.1009O. дои : 10.1107/S0907444909028741 .
Викискладе есть медиафайлы, связанные с коллагеном .