stringtranslate.com

Аланиновая трансаминаза

Аланинтрансаминаза ( АЛТ ) представляет собой фермент трансаминазу ( EC 2.6.1.2). Ее также называют аланинаминотрансферазой ( АЛТ или АЛАТ ), ранее называли сывороточной глутамат-пируват-трансаминазой или сывороточной глутамат-пировиноградной трансаминазой (SGPT) и впервые охарактеризовали в середине 1950-х годов Артуром Карменом и его коллегами. [1] АЛТ обнаруживается в плазме и различных тканях организма, но наиболее часто встречается в печени . Он катализирует две части аланинового цикла . Уровень АЛТ в сыворотке, уровень АСТ ( аспартатаминазы ) в сыворотке и их соотношение ( соотношение АСТ/АЛТ ) обычно измеряются клинически в качестве биомаркеров здоровья печени. [ нужна цитата ]

Период полувыведения АЛТ из кровообращения составляет около 47 часов. [2] Аминотрансфераза выводится синусоидными клетками печени. [2]

Функция

АЛТ катализирует перенос аминогруппы от L -аланина к α-кетоглутарату , продуктами этой обратимой реакции переаминирования являются пируват и L-глутамат . [ нужна цитата ]

L-аланин + α-кетоглутарат ⇌ пируват + L-глутамат

Для АЛТ (и всех аминотрансфераз) необходим кофермент пиридоксальфосфат , который превращается в пиридоксамин на первой фазе реакции, когда аминокислота превращается в кетокислоту. [ нужна цитата ]

Клиническое значение

АЛТ обычно измеряется клинически в рамках функциональных тестов печени и является компонентом соотношения АСТ/АЛТ . [3] При использовании в диагностике его почти всегда измеряют в международных единицах/литр (МЕ/л) [4] или мккат. Хотя источники различаются по конкретным референтным диапазонам для пациентов, стандартным референтным диапазоном для экспериментальных исследований является 0–40 МЕ/л. [3]

Повышенные уровни

Результаты испытаний всегда следует интерпретировать с использованием референтного диапазона лаборатории, выдавшей результат. Однако типичными референтными интервалами для АЛТ являются:

Значительно повышенные уровни АЛТ (SGPT) часто предполагают наличие других медицинских проблем, таких как вирусный гепатит , диабет , застойная сердечная недостаточность , повреждение печени, проблемы с желчевыводящими путями , инфекционный мононуклеоз или миопатия , поэтому АЛТ обычно используется как способ скрининга. при проблемах с печенью. [ нужна цитация ] Повышенный уровень АЛТ также может быть вызван дефицитом холина в рационе . [ нужна цитация ] Однако повышенный уровень АЛТ не означает автоматически, что существуют проблемы со здоровьем. Колебания уровней АЛТ являются нормальными в течение дня, они также могут повышаться в ответ на интенсивные физические нагрузки. [6]

Когда в крови обнаруживаются повышенные уровни АЛТ, возможные первопричины можно еще больше сузить, измеряя другие ферменты. Например, повышенный уровень АЛТ из-за повреждения гепатоцитов можно отличить от проблем с желчными протоками, измеряя щелочную фосфатазу . Кроме того, повышение уровня АЛТ, связанное с миопатией, следует подозревать, когда уровень аспартатаминотрансферазы (АСТ) превышает уровень АЛТ; Возможность мышечного заболевания, вызывающего повышение показателей печени, может быть дополнительно изучена путем измерения мышечных ферментов, включая креатинкиназы . Многие препараты могут повышать уровень АЛТ, в том числе зилеутон , этиловые эфиры кислот омега-3 (Ловаза), [7] противовоспалительные препараты, антибиотики, лекарства от холестерина, некоторые антипсихотики, такие как рисперидон, и противосудорожные средства. [ нужна ссылка ] Парацетамол (ацетаминофен) также может повышать уровень АЛТ. [8]

В течение многих лет Американский Красный Крест использовал тестирование АЛТ как часть набора тестов, чтобы гарантировать безопасность поставок крови, отстраняя доноров с повышенным уровнем АЛТ. Цель заключалась в том, чтобы выявить доноров, потенциально инфицированных гепатитом С, поскольку в то время не было специального теста на это заболевание. До июля 1992 года крупные банки крови не проводили широкое тестирование доноров крови на гепатит С. С введением тестов ELISA на антитела второго поколения к гепатиту С Красный Крест изменил политику ALT. С июля 2003 года доноры, ранее дисквалифицированные из-за повышенного уровня АЛТ и по какой-либо другой причине, не могут быть восстановлены в качестве доноров, если они обратятся в отдел консультирования доноров своей региональной организации Красного Креста. [9]

В 2000 году Американская ассоциация клинической химии определила, что подходящей терминологией для АСТ и АЛТ являются аспартатаминотрансфераза и аланинаминотрансфераза. Термин «трансаминаза» устарел и больше не используется при заболеваниях печени. [10]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Кармен А., Вроблевски Ф., Ладью Дж.С. (январь 1955 г.). «Активность трансаминаз в крови человека». Журнал клинических исследований . 34 (1): 126–31. дои : 10.1172/JCI103055. ПМК  438594 . ПМИД  13221663.
  2. ^ ab Джаннини Э.Г., Теста Р., Саварино В. (февраль 2005 г.). «Изменение ферментов печени: руководство для врачей». Журнал Канадской медицинской ассоциации . 172 (3): 367–79. дои : 10.1503/cmaj.1040752. ПМК 545762 . PMID  15684121. Клиренс аминотрансфераз осуществляется в печени синусоидальными клетками. Период полувыведения из кровообращения составляет около 47 часов для АЛТ, около 17 часов для общей АСТ и в среднем 87 часов для митохондриальной АСТ. 
  3. ^ аб Лала В., Гоял А., Бансал П., Минтер Д. (июль 2020 г.). «Функциональные тесты печени». Стат Перлс . Остров сокровищ (Флорида): StatPearls Publishing. ПМИД  29494096.
  4. ^ Гури Н., Прейсс Д., Саттар Н. (сентябрь 2010 г.). «Ферменты печени, неалкогольная жировая болезнь печени и сердечно-сосудистые заболевания: описательный обзор и клиническая перспектива перспективных данных». Гепатология . 52 (3): 1156–61. дои : 10.1002/hep.23789 . PMID  20658466. S2CID  5141849.
  5. ^ Маршалл В. (2012). «Аланинаминотрансфераза: монография по аналиту» (PDF) . Ассоциация клинической биохимии и лабораторной медицины . стр. 3–7. Архивировано из оригинала (PDF) 8 августа 2014 года . Проверено 7 октября 2013 г.
  6. ^ Гибони PT (март 2005 г.). «Слегка повышенный уровень трансаминаз печени у бессимптомного пациента». Американский семейный врач . 71 (6): 1105–10. ПМИД  15791889.
  7. ^ Дуббельдам JL, де Йонг HJ, Оссе JW (2008). «Питер Дуллемейер, профессор морфологии животных». Acta Morphologica Neerlando-Scandinavica . 27 (1–2): 9–16. ПМИД  2683599.
  8. ^ Уоткинс П.Б., Капловиц Н., Слэттери Дж.Т., Колонезе CR, Колуччи С.В., Стюарт П.В., Харрис СК (июль 2006 г.). «Повышение уровня аминотрансфераз у здоровых взрослых, получающих 4 грамма ацетаминофена ежедневно: рандомизированное контролируемое исследование». ДЖАМА . 296 (1): 87–93. дои : 10.1001/jama.296.1.87. ПМИД  16820551.
  9. ^ Ван Остранд Д. «Требования доноров Красного Креста». Американский Красный Крест округа Томпкинс . Архивировано из оригинала 3 ноября 2005 года . Проверено 1 августа 2005 г.
  10. ^ Дюфур Д.Р., Лотт Дж.А., Нолте Ф.С., Гретч Д.Р., Кофф Р.С., Сифф Л.Б. (декабрь 2000 г.). «Диагностика и мониторинг поражения печени. I. Характеристики лабораторных исследований». Клиническая химия . 46 (12): 2027–49. дои : 10.1093/clinchem/46.12.2027 . ПМИД  11106349.

Внешние ссылки