Гидрофобный эффект — это наблюдаемая тенденция неполярных веществ агрегировать в водном растворе и вытесняться водой . [1] [2] Слово «гидрофобный» буквально означает «боящийся воды» и описывает сегрегацию воды и неполярных веществ, которая максимизирует энтропию воды и минимизирует площадь контакта между водой и неполярными молекулами. С точки зрения термодинамики гидрофобный эффект — это изменение свободной энергии воды, окружающей растворенное вещество. [3] Положительное изменение свободной энергии окружающего растворителя указывает на гидрофобность, тогда как отрицательное изменение свободной энергии подразумевает гидрофильность.
Гидрофобный эффект отвечает за разделение смеси нефти и воды на два компонента. Он также отвечает за эффекты, связанные с биологией, в том числе: образование клеточных мембран и везикул, сворачивание белков , встраивание мембранных белков в неполярную липидную среду и ассоциации белков с небольшими молекулами . Следовательно, гидрофобный эффект необходим для жизни. [4] [5] [6] [7] Вещества, у которых наблюдается этот эффект, известны как гидрофобы .
Амфифилы – это молекулы, которые имеют как гидрофобные, так и гидрофильные домены. Моющие средства состоят из амфифилов, которые позволяют гидрофобным молекулам растворяться в воде путем образования мицелл и бислоев (как в мыльных пузырях ). Они также важны для клеточных мембран , состоящих из амфифильных фосфолипидов , которые предотвращают смешивание внутренней водной среды клетки с внешней водой.
В случае сворачивания белка гидрофобный эффект важен для понимания структуры белков, которые имеют гидрофобные аминокислоты (такие как валин , лейцин , изолейцин , фенилаланин , триптофан и метионин ), сгруппированные вместе внутри белка. Структуры глобулярных белков имеют гидрофобное ядро, в котором гидрофобные боковые цепи скрыты от воды, что стабилизирует свернутое состояние. Заряженные и полярные боковые цепи расположены на поверхности, подвергающейся воздействию растворителя, где они взаимодействуют с окружающими молекулами воды. Минимизация количества гидрофобных боковых цепей, подвергающихся воздействию воды, является основной движущей силой процесса сворачивания, [8] [9] [10] , хотя образование водородных связей внутри белка также стабилизирует структуру белка. [11] [12]
Было установлено, что энергетика сборки третичной структуры ДНК обусловлена гидрофобным эффектом в дополнение к спариванию оснований Уотсона-Крика , которое отвечает за селективность последовательности, и стэкинг-взаимодействиям между ароматическими основаниями. [13] [14]
В биохимии гидрофобный эффект можно использовать для разделения смесей белков на основе их гидрофобности. Колоночная хроматография с гидрофобной неподвижной фазой, такой как фенилсефароза , приведет к тому, что более гидрофобные белки будут перемещаться медленнее, а менее гидрофобные - быстрее элюироваться из колонки. Для достижения лучшего разделения можно добавить соль (более высокие концентрации соли усиливают гидрофобный эффект), и ее концентрация снижается по мере разделения. [15]
Происхождение гидрофобного эффекта до конца не понятно. Некоторые утверждают, что гидрофобное взаимодействие представляет собой в основном энтропийный эффект, возникающий из-за разрыва высокодинамичных водородных связей между молекулами жидкой воды неполярным растворенным веществом. [16] Углеводородная цепь или подобная неполярная область большой молекулы не способны образовывать водородные связи с водой. Введение такой поверхности без водородных связей в воду вызывает нарушение сети водородных связей между молекулами воды. Водородные связи переориентируются по касательной к такой поверхности, чтобы минимизировать разрушение трехмерной сети молекул воды, связанной водородными связями, и это приводит к образованию структурированной водной «клетки» вокруг неполярной поверхности. Молекулы воды, образующие «клетку» (или клатрат ), обладают ограниченной подвижностью. В сольватной оболочке мелких неполярных частиц ограничение составляет около 10%. Например, в случае растворенного ксенона при комнатной температуре было обнаружено ограничение подвижности на уровне 30%. [17] В случае более крупных неполярных молекул переориентационное и поступательное движение молекул воды в сольватной оболочке может быть ограничено в два-четыре раза; так, при 25 °С время переориентационной корреляции воды увеличивается с 2 до 4–8 пикосекунд. Как правило, это приводит к значительным потерям поступательной и вращательной энтропии молекул воды и делает процесс невыгодным с точки зрения свободной энергии в системе. [18] Агрегируясь вместе, неполярные молекулы уменьшают площадь поверхности, подвергающуюся воздействию воды , и минимизируют их разрушительное воздействие.
Гидрофобный эффект можно оценить количественно путем измерения коэффициентов распределения неполярных молекул между водой и неполярными растворителями. Коэффициенты распределения могут быть преобразованы в свободную энергию переноса, которая включает энтальпийную и энтропийную компоненты, ΔG = ΔH - TΔS . Эти компоненты определяются экспериментально методом калориметрии . Было обнаружено, что гидрофобный эффект обусловлен энтропией при комнатной температуре из-за пониженной подвижности молекул воды в сольватной оболочке неполярного растворенного вещества; однако энтальпийная составляющая энергии переноса оказалась благоприятной, то есть она усиливала водородные связи вода-вода в сольватной оболочке из-за пониженной подвижности молекул воды. При более высокой температуре, когда молекулы воды становятся более подвижными, этот выигрыш в энергии уменьшается вместе с энтропийной составляющей. Гидрофобный эффект зависит от температуры, что приводит к «холодной денатурации » белков. [19]
Гидрофобный эффект можно рассчитать, сравнивая свободную энергию сольватации с объемной водой. Таким образом, гидрофобный эффект может быть не только локализован, но и разложен на энтальпийный и энтропийный вклады. [3]
{{cite book}}
: |journal=
игнорируется ( помощь )См. также страницы обсуждения термодинамики 137–144.