stringtranslate.com

Когезин

Схема когезина, показывающая четыре составляющие его белковые субъединицы

Когезин — это белковый комплекс , который опосредует сцепление сестринских хроматид , гомологичную рекомбинацию и петлеобразование ДНК . Когезин образован из SMC3 , SMC1 , SCC1 и SCC3 ( SA1 или SA2 у людей). Когезин удерживает сестринские хроматиды вместе после репликации ДНК до анафазы , когда удаление когезина приводит к разделению сестринских хроматид. Комплекс образует кольцеобразную структуру, и считается, что сестринские хроматиды удерживаются вместе за счет захвата внутри кольца когезина. Когезин является членом семейства белковых комплексов SMC , которое включает Condensin , MukBEF и SMC-ScpAB.

Когезин был отдельно обнаружен в почкующихся дрожжах ( Saccharomyces cerevisiae ) Дугласом Кошландом [1] и Кимом Нэсмит в 1997 году. [2]

Структура

Модели структуры SMC и когезина

Когезин — это многосубъединичный белковый комплекс, состоящий из SMC1, SMC3, RAD21 и SCC3 (SA1 или SA2). [3] SMC1 и SMC3 являются членами семейства структурного поддержания хромосом (SMC) . Белки SMC имеют две основные структурные характеристики: АТФ-связывающий кассетный домен «головы» с активностью АТФазы (образованный взаимодействием N- и C-концов) и шарнирный домен, который позволяет димеризовать SMC. Головной и шарнирный домены соединены друг с другом посредством длинных антипараллельных спиральных спиралей. Димер присутствует в V-образной форме, соединенной шарнирами.

N -концевой домен RAD21 содержит две α-спирали, которые образуют трехспиральный пучок с закрученной спиралью SMC3. [4] Считается, что центральная область RAD21 в значительной степени неструктурирована, но содержит несколько участков связывания для регуляторов когезина. Сюда входят участок связывания для SA1 или SA2, [5] мотивы распознавания для расщепления сепаразой [6] и область, которая конкурентно связана с PDS5A , PDS5B или NIPBL . [7] [8] [9] C-концевой домен RAD21 образует крылатую спираль, которая связывает два β-листа в головном домене Smc1. [10]

После того, как RAD21 связывает белки SMC, SCC3 также может ассоциироваться с RAD21. Когда RAD21 связывается как с SMC1, так и с SMC3, комплекс когезина образует замкнутую кольцевую структуру. Интерфейсы между субъединицами SMC и RAD21 могут открываться, позволяя ДНК проходить в кольцо когезина и из него. [11]

Хотя структуры доступны для многих субъединиц и их интерфейсов, структура всего комплекса когезина не была решена. Наши знания о конформации когезина в основном получены из электронной микроскопии. Эти исследования выявили когезин в многочисленных конформациях, включая кольца, удлиненные стержни и совсем недавно в складчатых конформациях. Неизвестно, какая конформация преобладает внутри клетки и индуцируются ли некоторые из них подготовкой образца. [12]

Функция

Комплекс когезина регулирует множество жизненно важных клеточных процессов, таких как:

  1. Когезия сестринских хроматид во время митоза и мейоза . Она удерживает сестринские хроматиды связанными друг с другом во время метафазы , гарантируя, что во время деления клетки каждая сестринская хроматида разделится на противоположные полюса. Без когезина клетка не смогла бы контролировать сегрегацию сестринских хроматид, поскольку не было бы способа гарантировать, что веретенообразная нить, прикрепленная к каждой сестринской хроматиде, находится на другом полюсе. [13] [14] Другие белки также регулируют этот процесс вместе с когезином. Это PDS5A , PDS5B , NIPBL и ESCO1 в клетках млекопитающих. [14]
  2. Сборка аппарата биполярного веретена во время митоза. Когезин обеспечивает прикрепление микротрубочек веретена и сестринских кинетохор к хромосомам . Это тесно связано с правильной сегрегацией сестринских хроматид к двум полюсам веретена. Нарушение регуляции в этом процессе приводит к преждевременному разделению хромосом и образованию многополярных веретен. [15] [16] Белки Shugoshin 1 (или SGO1), Rae1 и NuMA связаны с когезином в этом процессе сборки. [17] [18]
  3. Контрольная точка повреждения ДНК и репарация. Она участвует в репарации двухцепочечных разрывов ДНК посредством гомологичной рекомбинации , где сестринская хроматида используется в качестве шаблона для реконструкции последовательности. [19]
  4. Недавно было обнаружено много новых функций когезина во многих различных клеточных процессах. Было показано, что когезин отвечает за регуляцию транскрипции, репарацию двухцепочечных разрывов ДНК , конденсацию хромосом, спаривание гомологичных хромосом во время мейоза I , моноориентацию сестринских кинетохор во время мейоза I, негомологичное сцепление центромеры , архитектуру и перестройку хромосом, репликацию ДНК и т. д. [20]

Нарушение сцепления сестринских хроматид

Комплекс, способствующий анафазе, связанный с Cdc20 (APC/C-cdc20), помечает секурин (ингибитор анафазы) для деградации протеасомой. Секурин расщепляется в анафазе , после деградации, опосредованной APC/C-cdc20, и он заставляет сепаразу (протеазу, ингибируемую ассоциацией с секурином) расщеплять субъединицу клейзина. Альфа-клейзин связан с комплексом когезина, связывая вместе SMC 3 и SMC 1, при этом точный клейзин варьируется между митозом и мейозом (Scc1 и Rec8 соответственно), и его расщепление в конечном итоге приводит к удалению когезина из хромосом. [21]

Диссоциация сплоченности сестринских хроматид определяет начало анафазы, которая устанавливает два набора идентичных хромосом на каждом полюсе клетки ( телофаза ). Затем две дочерние клетки разделяются, и новый раунд клеточного цикла начинается заново в каждой из них на стадии G0. Когда клетки готовы к делению, потому что размер клетки достаточно велик или потому что они получают соответствующий стимул, [22] они активируют механизм для входа в стадию G1 клеточного цикла, и они дублируют большинство органелл во время фазы S (синтеза), включая их центросому. Поэтому, когда процесс деления клетки закончится, каждая дочерняя клетка получит полный набор органелл. В то же время во время фазы S все клетки должны дублировать свою ДНК очень точно, процесс, называемый репликацией ДНК . После завершения репликации ДНК у эукариот молекула ДНК уплотняется и конденсируется, образуя митотические хромосомы , каждая из которых состоит из двух сестринских хроматид , которые удерживаются вместе за счет установления сцепления между ними; каждая хроматида представляет собой полную молекулу ДНК, прикрепленную через микротрубочки к одной из двух центросом делящейся клетки, расположенных на противоположных полюсах клетки. Чтобы избежать преждевременного разделения сестринских хроматид, APC/C поддерживается в неактивном состоянии, связанном с различными молекулами, которые являются частью сложного механизма, называемого контрольной точкой сборки веретена .

Механизм когезии сестринских хроматид

Неясно, как кольцо когезина связывает сестринские хроматиды вместе. Возможны два сценария:

  1. Субъединицы когезина связываются с каждой сестринской хроматидой и образуют мостик между ними.
  2. Поскольку когезин имеет кольцевую структуру, он способен охватывать обе сестринские хроматиды.

Текущие данные свидетельствуют о том, что второй сценарий наиболее вероятен. Белки, необходимые для сцепления сестринских хроматид, такие как Smc3 и Scc1, не регулируют образование ковалентных связей между когезином и ДНК, что указывает на то, что взаимодействие ДНК недостаточно для сцепления. [11] Кроме того, нарушение кольцевой структуры когезина посредством расщепления Smc3 или Scc1 вызывает преждевременное разделение сестринских хроматид in vivo. [23] Это показывает, что кольцевая структура важна для функции когезина.

Ранние исследования предполагали различные способы, которыми когезин может захватывать ДНК, [24] включая модель «наручников», которая удерживает оба гомолога вместе, и модель «наручников», где два переплетающихся комплекса когезина удерживают по одной сестринской хроматиде. Хотя некоторые исследования поддерживают идею модели «наручников», [24] эта модель не согласуется с рядом экспериментальных наблюдений, [25] и, как правило, считается, что она захватывает хроматин как мономер.

Несмотря на то, что гипотеза колец кажется обоснованной, все еще остаются вопросы о количестве колец, необходимых для удержания сестринских хроматид вместе. Одна из возможностей заключается в том, что одно кольцо окружает две хроматиды. Другая возможность предполагает создание димера, где каждое кольцо окружает одну сестринскую хроматиду. Два кольца соединены друг с другом посредством образования моста, который удерживает две сестринские хроматиды вместе.

Топология и структура этих субъединиц лучше всего охарактеризованы у почкующихся дрожжей [26] [27], но сохранение последовательности этих белков, а также биохимические и электронно-микроскопические наблюдения указывают на то, что комплексы когезина у других видов очень похожи по своей структуре [1].

Когезиновый комплекс устанавливается на начальных стадиях S-фазы . Комплексы связываются с хромосомами до того, как происходит репликация ДНК. Как только клетки начинают реплицировать свою ДНК, когезиновые кольца закрываются и связывают сестринские хроматиды вместе. [11] Когезиновые комплексы должны присутствовать во время S-фазы , чтобы произошла когезия. Однако неясно, как когезин загружается на хромосомы во время G1 . На данный момент предложено две гипотезы:

  1. Домен АТФазы белков SMC взаимодействует с ДНК, и это взаимодействие изначально опосредует загрузку комплексов когезина на хромосомы.
  2. Несколько белков помогают в процессе загрузки. Например, Scc2 и Scc4 оба необходимы для загрузки когезина в почкующиеся дрожжи.

Локализация когезиновых колец

Связывание когезина вдоль хромосомной ДНК считается динамическим, и его местоположение меняется в зависимости от транскрипции гена, специфической последовательности ДНК и наличия хромосомно-ассоциированных белков. Возможны три сценария:

  1. Расположение когезина зависит от ориентации соседних генов, и чаще всего он располагается в областях конвергентной транскрипции. Ориентация гена зависит от направления транскрипции и может быть трех типов: голова к голове, голова к хвосту и хвост к хвосту. Конфигурация хвост к хвосту приводит к конвергенции транскрипционного аппарата. Одна из гипотез утверждает, что РНК -полимераза «толкает» когезин вдоль ДНК, заставляя их двигаться в направлении РНК-полимераз. Изменение паттерна транскрипции генов изменяет местоположение когезина, указывая на то, что локализация когезина может зависеть от транскрипции. [28]
  2. В другой модели выталкивание хроматиновой петли подталкивается транскрипционно-генерируемой суперспирализацией, что также обеспечивает быструю релокализацию когезина и рост петель с разумной скоростью и в хорошем направлении. Кроме того, механизм выталкивания петель, управляемый суперспирализацией, согласуется с более ранними объяснениями, предполагающими, почему топологически ассоциированные домены (TAD), фланкированные конвергентными сайтами связывания CTCF, образуют более стабильные хроматиновые петли, чем TAD, фланкированные дивергентными сайтами связывания CTCF. В этой модели суперспирализация также стимулирует контакты энхансер-промотор, и предполагается, что транскрипция эРНК посылает первую волну суперспирализации, которая может активировать транскрипцию мРНК в данном TAD. [29]
  3. Несколько колец когезина обнаружены в плечах хромосом, которые имеют последовательности ДНК, богатые АТ, что указывает на то, что последовательность ДНК может быть независимым фактором связывания когезина. [28]
  4. Кольца когезина, особенно у почкующихся дрожжей , также расположены в области, окружающей центромеру. [28] Это могут объяснить две гипотезы: наличие повторяющейся гетерохроматиновой ДНК в центромерах и наличие хромосомно-ассоциированных белков. Например, Schizosaccharomyces pombe имеют несколько копий специфической гетерохроматиновой ДНК, участие которой в связывании когезии было доказано. У почкующихся дрожжей отсутствуют повторяющиеся последовательности, и, следовательно, требуется другой механизм для связывания когезии. Данные свидетельствуют о том, что связывание когезина с центромерной областью почкующихся дрожжей зависит от хромосомно-ассоциированных белков кинетохоры , которые опосредуют ассоциацию когезии с перицентрическими областями (кинетохора является усилителем перицентрического связывания когезина). [30]

Когезин и CTCF

Многие петли хроматина образуются с помощью так называемого механизма экструзии петель, когда кольцо когезина активно движется вдоль двух двойных спиралей ДНК, транслоцируя одну из них относительно другой. Таким образом, петля может стать меньше или больше. Процесс экструзии петель останавливается, когда когезин сталкивается с архитектурным хроматиновым белком CTCF . Участок CTCF должен иметь правильную ориентацию, чтобы остановить когезин.

Мейоз

Белки когезина SMC1β , SMC3 , REC8 и STAG3 , по-видимому, участвуют в сплочении сестринских хроматид на протяжении всего мейотического процесса в ооцитах человека . [31] Белки SMC1β, REC8 и STAG3 являются мейоз- специфическими когезинами.

Белок STAG3, по-видимому, необходим для женского мейоза. Гомозиготная мутация сдвига рамки считывания в гене Stag3 была выявлена ​​в большой кровнородственной семье с преждевременной недостаточностью яичников . [32] Кроме того, самки мышей с дефицитом STAG3 бесплодны, а их плодные ооциты останавливаются на ранней профазе 1.

Эволюция

Структура и функция когезина сохранились в ходе эволюции. Белки SMC обнаружены у прокариот и сохранились в ходе эволюции. Спирали SMC1 и SMC3 сохранились с аминокислотным расхождением менее 0,5%. [33]

Клиническое значение

Термин «когезинопатия» используется для описания состояний, влияющих на комплекс когезина. [34] [35] [36]

К таким условиям относятся:

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Guacci, V; Koshland, D; Strunnikov, A (3 октября 1997 г.). «Прямая связь между сплоченностью сестринских хроматид и конденсацией хромосом, выявленная посредством анализа MCD1 в S. cerevisiae». Cell . 91 (1): 47–57. doi :10.1016/s0092-8674(01)80008-8. PMC  2670185 . PMID  9335334.
  2. ^ Михаэлис, К; Чиоск, Р; Насмит, К (3 октября 1997 г.). «Когезины: хромосомные белки, которые предотвращают преждевременное разделение сестринских хроматид». Cell . 91 (1): 35–45. doi : 10.1016/s0092-8674(01)80007-6 . PMID  9335333. S2CID  18572651.
  3. ^ Лосада А., Хирано М., Хирано Т. (1998). «Идентификация белковых комплексов SMC Xenopus, необходимых для сцепления сестринских хроматид». Genes Dev . 12 (13): 1986–1997. doi :10.1101/gad.12.13.1986. PMC 316973. PMID  9649503 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  4. ^ Gligoris, TG; Scheinost, JC; Bürmann, F; Petela, N; Chan, KL; Uluocak, P; Beckouët, F; Gruber, S; Nasmyth, K; Löwe, J (21 ноября 2014 г.). «Закрытие кольца когезина: структура и функция его интерфейса Smc3-kleisin». Science . 346 (6212): 963–7. Bibcode :2014Sci...346..963G. doi :10.1126/science.1256917. PMC 4300515 . PMID  25414305. 
  5. ^ Hara, K; Zheng, G; Qu, Q; Liu, H; Ouyang, Z; Chen, Z; Tomchick, DR; Yu, H (октябрь 2014 г.). «Структура субкомплекса когезина выявляет прямой антагонизм шугошина-вапла в центромерной сплоченности». Nature Structural & Molecular Biology . 21 (10): 864–70. doi :10.1038/nsmb.2880. PMC 4190070 . PMID  25173175. 
  6. ^ Uhlmann, F; Lottspeich, F; Nasmyth, K (1 июля 1999). «Разделение сестринских хроматид в начале анафазы стимулируется расщеплением субъединицы когезина Scc1». Nature . 400 (6739): 37–42. Bibcode :1999Natur.400...37U. doi :10.1038/21831. PMID  10403247. S2CID  4354549.
  7. ^ Petela, NJ; Gligoris, TG; Metson, J; Lee, BG; Voulgaris, M; Hu, B; Kikuchi, S; Chapard, C; Chen, W; Rajendra, E; Srinivisan, M; Yu, H; Löwe, J; Nasmyth, KA (21 июня 2018 г.). «Scc2 — мощный активатор АТФазы когезина, способствующий загрузке путем связывания Scc1 без Pds5». Molecular Cell . 70 (6): 1134–1148.e7. doi : 10.1016/j.molcel.2018.05.022 . PMC 6028919 . PMID  29932904. 
  8. ^ Кикучи, С.; Борек, Д.М.; Отвиновски, З.; Томчик, Д.Р.; Ю, Х. (1 ноября 2016 г.). «Кристаллическая структура загрузчика когезина Scc2 и понимание когезинопатии». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (44): 12444–12449. Bibcode : 2016PNAS..11312444K. doi : 10.1073/pnas.1611333113 . PMC 5098657. PMID  27791135 . 
  9. ^ Muir, KW; Kschonsak, M; Li, Y; Metz, J; Haering, CH; Panne, D (8 марта 2016 г.). «Структура комплекса Pds5-Scc1 и ее значение для функции когезина». Cell Reports . 14 (9): 2116–2126. doi : 10.1016/j.celrep.2016.01.078 . PMID  26923589.
  10. ^ Haering, CH; Schoffnegger, D; Nishino, T; Helmhart, W; Nasmyth, K; Löwe, J (24 сентября 2004 г.). «Структура и стабильность взаимодействия Smc1-kleisin когезина» (PDF) . Molecular Cell . 15 (6): 951–64. doi :10.1016/j.molcel.2004.08.030. PMID  15383284.
  11. ^ abc Gruber S, Haering CH, Nasmyth K (март 2003 г.). «Хромосомный когезин образует кольцо». Cell . 112 (6): 765–77. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00162-4 . PMID  12654244.
  12. ^ Яцкевич, С.; Родс, Дж.; Нейсмит, К. (3 декабря 2019 г.). «Организация хромосомной ДНК комплексами SMC». Annual Review of Genetics . 53 : 445–482. doi : 10.1146/annurev-genet-112618-043633 . PMID  31577909. S2CID  203653572.
  13. ^ Nasmyth, Kim; Haering, Christian H. (2009). «Когезин: его роли и механизмы». Annual Review of Genetics . 43 : 525–558. doi :10.1146/annurev-genet-102108-134233. ISSN  1545-2948. PMID  19886810.
  14. ^ ab Brooker, Amanda S.; Berkowitz, Karen M. (2014). «Роль когезинов в митозе, мейозе, здоровье и болезнях человека». Cell Cycle Control . Methods in Molecular Biology (Clifton, NJ). Vol. 1170. pp. 229–266. doi :10.1007/978-1-4939-0888-2_11. ISBN 978-1-4939-0887-5. ISSN  1940-6029. PMC  4495907 . PMID  24906316.
  15. ^ Вонг, Ричард В.; Блобель, Гюнтер (2008-10-07). «Субъединица когезина SMC1 ассоциируется с митотическими микротрубочками на полюсе веретена». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (40): 15441–15445. Bibcode : 2008PNAS..10515441W. doi : 10.1073/pnas.0807660105 . ISSN  1091-6490. PMC 2557025. PMID 18832153  . 
  16. ^ Макналли, Карен П.; Бит, Элизабет А.; Данласки, Бреннан М.; Барросо, Консуэло; Гонг, Тин; Ли, Вэньчжэ; Мартинес-Перес, Энрике; Макналли, Фрэнсис Дж. (октябрь 2022 г.). «Когезин необходим для сборки мейотического веретена независимо от его роли в сплоченности у C. elegans». PLOS Genetics . 18 (10): e1010136. doi : 10.1371/journal.pgen.1010136 . ISSN  1553-7404. PMC 9632809 . PMID  36279281. 
  17. ^ МакГиннесс, Барри Э.; Хирота, Тору; Кудо, Нобуаки Р.; Питерс, Ян-Майкл; Насмит, Ким (март 2005 г.). «Шугошин предотвращает диссоциацию когезина от центромер во время митоза в клетках позвоночных». PLOS Biology . 3 (3): e86. doi : 10.1371/journal.pbio.0030086 . ISSN  1545-7885. PMC 1054882 . PMID  15737064. 
  18. ^ Конг, Сяндуо; Болл, Александр Р.; Сонода, Эйитиро; Фэн, Цзе; Такеда, Шуничи; Фукагава, Тацуо; Йен, Тим Дж.; Йокомори, Киоко (март 2009 г.). «Когезин ассоциируется с полюсами веретена специфическим для митоза образом и функционирует в сборке веретена в клетках позвоночных». Молекулярная биология клетки . 20 (5): 1289–1301. doi :10.1091/mbc.e08-04-0419. ISSN 1939-4586  . PMC 2649254. PMID  19116315. 
  19. ^ Литвин, Иренеуш; Пиларчик, Ева; Высоцкий, Роберт (28 ноября 2018 г.). «Новая роль когезина в реакции на повреждение ДНК». Гены . 9 (12): 581. doi : 10.3390/genes9120581 . ISSN  2073-4425. ПМК 6316000 . ПМИД  30487431. 
  20. ^ Mehta GD, Kumar R, Srivastava S, Ghosh SK (август 2013 г.). «Когезин: функции, выходящие за рамки сплоченности сестринских хроматид». FEBS Letters . 587 (15): 2299–312. Bibcode : 2013FEBSL.587.2299M. doi : 10.1016/j.febslet.2013.06.035. PMID  23831059. S2CID  39397443.
  21. ^ Mehta GD, Rizvi SM, Ghosh SK (август 2012 г.). «Когезин: хранитель целостности генома». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1823 (8): 1324–42. doi : 10.1016/j.bbamcr.2012.05.027 . PMID  22677545.
  22. ^ Conlon I, Raff M (январь 1999). «Контроль размера в развитии животных». Cell . 96 (2): 235–44. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80563-2 . ​​PMID  9988218.
  23. ^ Peters JM, Tedeschi A, Schmitz J (ноябрь 2008 г.). «Комплекс когезина и его роль в биологии хромосом». Genes & Development . 22 (22): 3089–114. doi : 10.1101/gad.1724308 . PMID  19056890.
  24. ^ ab Zhang N, Kuznetsov SG, Sharan SK, Li K, Rao PH, Pati D (декабрь 2008 г.). «Модель наручников для комплекса когезина». The Journal of Cell Biology . 183 (6): 1019–31. doi :10.1083/jcb.200801157. PMC 2600748. PMID  19075111 . 
  25. ^ Nasmyth K (октябрь 2011 г.). «Когезин: катеназа с отдельными входными и выходными воротами?». Nature Cell Biology . 13 (10): 1170–7. doi :10.1038/ncb2349. PMID  21968990. S2CID  25382204.
  26. ^ Haering, CH; Löwe, J; Hochwagen, A; Nasmyth, K (апрель 2002 г.). «Молекулярная архитектура белков SMC и когезинового комплекса дрожжей». Molecular Cell . 9 (4): 773–88. doi : 10.1016/s1097-2765(02)00515-4 . PMID  11983169.
  27. ^ Haering, CH; Farcas, AM; Arumugam, P; Metson, J; Nasmyth, K (17 июля 2008 г.). «Кольцо когезина объединяет сестринские молекулы ДНК» (PDF) . Nature . 454 (7202): 297–301. Bibcode : 2008Natur.454..297H. doi : 10.1038/nature07098. PMID  18596691. S2CID  1190883.
  28. ^ abc Ross KE, Cohen-Fix O (июль 2004). "Молекулярная биология: когезины скользят, скользя прочь". Nature . 430 (6999): 520–1. Bibcode :2004Natur.430..520R. doi : 10.1038/430520b . PMID  15282594. S2CID  52818523.
  29. ^ Рако Д., Бенедетти Ф., Дорье Дж., Стасиак А. (13 ноября 2017 г.). «Транскрипционно-индуцированная суперспирализация как движущая сила экструзии петель хроматина во время образования TAD в интерфазных хромосомах». Nucleic Acids Res . 46 (4): 1648–1660. doi :10.1093/nar/gkx1123. PMC 5829651. PMID  29140466 . 
  30. ^ Weber SA, Gerton JL, Polancic JE, DeRisi JL, Koshland D, Megee PC (сентябрь 2004 г.). «Кинетохор — это усилитель перицентрического связывания когезина». PLOS Biology . 2 (9): E260. doi : 10.1371/journal.pbio.0020260 . PMC 490027. PMID  15309047 . 
  31. ^ Гарсиа-Крус Р., Бриеньо М.А., Ройг И., Гроссманн М., Велилья Е, Пухоль А., Каберо Л., Пессарродона А., Барберо Х.Л., Гарсия Кальдес М. (сентябрь 2010 г.). «Динамика белков когезина REC8, STAG3, SMC1 бета и SMC3 согласуется с их ролью в слипании сестринских хроматид во время мейоза в ооцитах человека». Репродукция человека . 25 (9): 2316–27. doi : 10.1093/humrep/deq180. ПМИД  20634189.
  32. ↑ Кабюре С., Арболеда В.А., Ллано Э., Овербек П.А., Барберо Дж.Л., Ока К., Харрисон В., Вайман Д., Бен-Нерия З., Гарсия-Туньон И., Феллоус М., Пендас AM, Вейтиа Р.А., Вилен Е (март 2014 г.) . «Мутантный когезин при преждевременной недостаточности яичников». Медицинский журнал Новой Англии . 370 (10): 943–949. doi : 10.1056/NEJMoa1309635. ПМК 4068824 . ПМИД  24597867. 
  33. ^ White GE, Erickson HP (2009). «Спиральные спирали когезина сохраняются у животных, но не у дрожжей». PLOS ONE . 4 (3): e4674. Bibcode : 2009PLoSO...4.4674W. doi : 10.1371/journal.pone.0004674 . PMC 2650401. PMID  19262687 . 
  34. ^ Gard S, Light W, Xiong B, Bose T, McNairn AJ, Harris B, Fleharty B, Seidel C, Brickner JH, Gerton JL (ноябрь 2009 г.). «Мутации когезинопатии нарушают субъядерную организацию хроматина». Журнал клеточной биологии . 187 (4): 455–62. doi :10.1083/jcb.200906075. PMC 2779225. PMID  19948494 . 
  35. ^ van der Lelij P, Chrzanowska KH, Godthelp BC, Rooimans MA, Oostra AB, Stumm M, Zdzienicka MZ, Joenje H, de Winter JP (февраль 2010 г.). «Варшавский синдром разрыва, когезинопатия, связанная с мутациями в члене семейства XPD геликазы DDX11/ChlR1». American Journal of Human Genetics . 86 (2): 262–6. doi :10.1016/j.ajhg.2010.01.008. PMC 2820174 . PMID  20137776. 
  36. ^ ван дер Лелидж П., Годтелп BC, ван Зон В., ван Гослига Д., Оостра AB, Стелтенпул Дж., де Гроот Дж., Шепер Р.Дж., Волтуис Р.М., Вайсфис К., Дарруди Ф., Йоэнье Х., де Винтер Дж.П. (сентябрь 2009 г.). Уорбертон PE (ред.). «Клеточный фенотип фибробластов синдрома Робертса, выявленный по эктопической экспрессии ESCO2». ПЛОС ОДИН . 4 (9): е6936. Бибкод : 2009PLoSO...4.6936V. дои : 10.1371/journal.pone.0006936 . ПМЦ 2734174 . ПМИД  19738907. 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки