stringtranslate.com

Лизин

Лизин (обозначение Lys или K ) [2] представляет собой α-аминокислоту , которая является предшественником многих белков . Он содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированном состоянии −NH+
3форма в биологических условиях), группа α-карбоновой кислоты (которая в биологических условиях находится в депротонированной форме -COO- ) и лизил боковой цепи ((CH 2 ) 4 NH 2 ), что классифицирует ее как основную , заряженную ( при физиологическом pH), алифатическая аминокислота. Он кодируется кодонами ААА и ААГ. Как и почти все другие аминокислоты, α-углерод является хиральным , а лизин может относиться либо к энантиомеру , либо к рацемической смеси обоих. В целях данной статьи лизин будет относиться к биологически активному энантиомеру L -лизину, где α-углерод находится в S- конфигурации.

Организм человека не может синтезировать лизин. Он необходим человеку и поэтому должен поступать с пищей. В организмах, синтезирующих лизин, существуют два основных пути биосинтеза : диаминопимелатный и α-аминоадипатный пути, которые используют разные ферменты и субстраты и встречаются у разных организмов. Катаболизм лизина происходит по одному из нескольких путей, наиболее распространенным из которых является сахаропиновый путь .

Лизин играет несколько ролей в организме человека, наиболее важную роль в протеиногенезе , а также в сшивании полипептидов коллагена , поглощении необходимых минеральных питательных веществ и в выработке карнитина , который играет ключевую роль в метаболизме жирных кислот . Лизин также часто участвует в модификациях гистонов и, таким образом, влияет на эпигеном . ε - аминогруппа часто участвует в образовании водородных связей и в качестве основного основания в катализе . ε- аммониевая группа ( −NH+
3) присоединен к четвертому углероду от α-углерода, который присоединен к карбоксильной (C=OOH) группе. [3]

Из-за его важности в некоторых биологических процессах недостаток лизина может привести к нескольким болезненным состояниям, включая дефекты соединительных тканей, нарушение метаболизма жирных кислот, анемию и системный белково-энергетический дефицит. Напротив, переизбыток лизина, вызванный неэффективным катаболизмом, может вызвать тяжелые неврологические расстройства .

Лизин был впервые выделен немецким биологом-химиком Фердинандом Генрихом Эдмундом Дрехселем в 1889 году из белка казеина в молоке. [4] Он назвал его « лизин ». [5] В 1902 году немецкие химики Эмиль Фишер и Фриц Вейгерт определили химическую структуру лизина, синтезировав его. [6]

Биосинтез

Пути биосинтеза лизина. За биосинтез L -лизина de novo ответственны два пути , а именно (A) диаминопимелатный путь и (B) α-аминоадипатный путь.

В природе идентифицированы два пути синтеза лизина. Путь диаминопимелата (DAP) принадлежит к семейству биосинтетических производных аспартата , которое также участвует в синтезе треонина , метионина и изолейцина , [7] [8] , тогда как путь α-аминоадипата (ААА) является частью семейства биосинтеза глутамата . . [9] [10]

путь DAP

Путь DAP обнаружен как у прокариот , так и у растений и начинается с реакции конденсации, катализируемой дигидродипиколинатсинтазой (DHDPS) (EC 4.3.3.7), между производным аспартата, полуальдегидом L -аспартата и пируватом с образованием (4 S )-4-гидрокси. -2,3,4,5-тетрагидро-(2S ) -дипиколиновая кислота (HTPA). [11] [12] [13] [14] [15] Затем продукт восстанавливают дигидродипиколинатредуктазой (DHDPR) (EC 1.3.1.26) с НАД(P)H в качестве донора протонов с получением 2,3, 4,5-тетрагидродипиколинат (ТГДП). [16] С этого момента были обнаружены четыре варианта пути, а именно ацетилазный, аминотрансферазный, дегидрогеназный и сукцинилазный пути. [7] [17] Оба варианта пути ацетилазы и сукцинилазы используют четыре стадии, катализируемые ферментами , путь аминотрансферазы использует два фермента, а путь дегидрогеназы использует один фермент. [18] Эти четыре варианта пути сходятся при образовании предпоследнего продукта, мезо -диаминопимелата, который впоследствии ферментативно декарбоксилируется в необратимой реакции, катализируемой диаминопимелатдекарбоксилазой (DAPDC) (EC 4.1.1.20), с образованием L -лизина. [19] [20] Путь DAP регулируется на нескольких уровнях, в том числе на уровне ферментов, участвующих в процессинге аспартата, а также на начальной стадии конденсации, катализируемой DHDPS. [20] [21] Лизин создает сильную петлю отрицательной обратной связи на этих ферментах и, следовательно, регулирует весь путь. [21]

Путь ААА

Путь ААА включает конденсацию α-кетоглутарата и ацетил-КоА через промежуточную ААА для синтеза L -лизина. Было показано, что этот путь присутствует у нескольких видов дрожжей , а также у простейших и высших грибов. [10] [22] [23] [24] [25] [26] [27] Также сообщалось, что альтернативный вариант пути ААА был обнаружен у Thermus thermophilus и Pyrococcus horikoshii , что может указывать на то, что этот путь более широко распространен у прокариот, чем предполагалось первоначально. [28] [29] [30] Первым и лимитирующим этапом пути ААА является реакция конденсации между ацетил-КоА и α-кетоглутаратом, катализируемая гомоцитрат-синтазой (HCS) (EC 2.3.3.14) с образованием промежуточного продукта. гомоцитрил-КоА, который гидролизуется тем же ферментом с образованием гомоцитрата . [31] Гомоцитрат ферментативно дегидратируется гомоаконитазой (HAc) (EC 4.2.1.36) с получением цис -гомоаконитата . [32] HAc затем катализирует вторую реакцию, в которой цис -гомоаконитат подвергается регидратации с образованием гомоизоцитрата . [10] Полученный продукт подвергается окислительному декарбоксилированию с помощью гомоизоцитратдегидрогеназы (HIDH) (EC 1.1.1.87) с образованием α-кетоадипата. [10] Затем ААА образуется посредством пиридоксаль-5'-фосфат (PLP) -зависимой аминотрансферазы (PLP-AT) (EC 2.6.1.39) с использованием глутамата в качестве донора аминогруппы. [31] С этого момента путь ААА меняется в зависимости от [здесь чего-то не хватает ? -> хотя бы заголовок раздела! ] в королевстве. В грибах ААА восстанавливается до α-аминоадипат-полуальдегида посредством ААА-редуктазы (EC 1.2.1.95) в уникальном процессе, включающем как аденилирование , так и восстановление, которое активируется фосфопантетеинилтрансферазой ( EC 2.7.8.7). [10] После образования полуальдегида сахаропинкредуктаза ( EC 1.5.1.10) катализирует реакцию конденсации с глутаматом и НАД(Ф)Н в качестве донора протонов, а имин восстанавливается с образованием предпоследнего продукта, сахаропина. [30] Последний этап пути у грибов включаетсахаропиндегидрогеназа (SDH) (EC 1.5.1.8) катализирует окислительное дезаминирование сахаропина, в результате чего образуется L -лизин. [10] В варианте пути ААА, обнаруженном у некоторых прокариот, ААА сначала превращается в N -ацетил-α-аминоадипат, который фосфорилируется , а затем восстановительно дефосфорилируется до ε-альдегида. [30] [31] Альдегид затем трансаминируется до N -ацетиллизина, который деацетилируется с образованием L -лизина. [30] [31] Однако ферменты, участвующие в этом варианте пути, нуждаются в дальнейшей проверке.

Катаболизм

Путь катаболизма сахаропина-лизина. Сахаропиновый путь является наиболее известным путем катаболизма лизина.

Как и все аминокислоты, катаболизм лизина начинается с поступления лизина с пищей или распада внутриклеточного белка. Катаболизм также используется как средство контроля внутриклеточной концентрации свободного лизина и поддержания устойчивого состояния для предотвращения токсических эффектов чрезмерного количества свободного лизина. [33] Существует несколько путей, участвующих в катаболизме лизина, но наиболее часто используемым является сахаропиновый путь, который в основном происходит в печени ( и эквивалентных органах) у животных, особенно в митохондриях . [34] [33] [35] [36] Это обратный путь ААА, описанный ранее. [34] [37] У животных и растений первые два этапа пути сахаропина катализируются бифункциональным ферментом α-аминоадипиновой полуальдегидсинтазой (AASS) , который обладает как лизин-кетоглутаратредуктазой (LKR) (EC 1.5.1.8 ) и активности SDH, тогда как в других организмах, таких как бактерии и грибы, оба этих фермента кодируются отдельными генами . [38] [39] Первый этап включает катализируемое LKR восстановление L -лизина в присутствии α-кетоглутарата с образованием сахаропина, при этом НАД(Ф)Н действует как донор протонов. [40] Затем сахаропин подвергается реакции дегидратации, катализируемой СДГ в присутствии НАД + , с образованием ААС и глутамата. [41] ААС-дегидрогеназа (AASD) (EC 1.2.1.31) затем дополнительно обезвоживает молекулу до ААА. [40] Впоследствии PLP-AT катализирует реакцию, обратную реакции пути биосинтеза ААА, в результате чего ААА превращается в α-кетоадипат. Продукт, α-кетоадипат, декарбоксилируется в присутствии НАД + и кофермента А с образованием глутарил-КоА, однако фермент, участвующий в этом, еще полностью не выяснен. [42] [43] Некоторые данные свидетельствуют о том, что за реакцию декарбоксилирования отвечает 2-оксоадипатдегидрогеназный комплекс (OADHc), который структурно гомологичен субъединице E1 оксоглутаратдегидрогеназного комплекса (OGDHc) (EC 1.2.4.2). [42] [44] Наконец, глутарил-КоА окислительно декарбоксилируется до кротонил-КоА с помощью дегидрогеназы глутарил-КоА (EC 1.3.8.6), которая далее подвергается дальнейшей обработке посредством нескольких ферментативных стадий с получением ацетил-КоА; незаменимый метаболит углерода , участвующий в цикле трикарбоновых кислот (ЦТК) . [40][45] [46] [47]

Питательная ценность

Лизин является незаменимой аминокислотой для человека. [48] ​​Суточная потребность человека в питательных веществах варьируется от ~60 мг/кг у младенцев до ~30 мг/кг у взрослых. [34] Это требование обычно соблюдается в западном обществе , где потребление лизина из мяса и овощей значительно превышает рекомендуемую норму. [34] В вегетарианских диетах потребление лизина меньше из-за ограниченного количества лизина в зерновых культурах по сравнению с мясными источниками. [34]

Учитывая ограниченную концентрацию лизина в зерновых культурах, давно предполагалось, что содержание лизина можно увеличить с помощью методов генетической модификации . [49] [50] Часто эти методы включали преднамеренное нарушение регуляции пути DAP посредством введения нечувствительных к обратной связи лизина ортологов фермента DHDPS. [49] [50] Эти методы имели ограниченный успех, вероятно, из-за токсических побочных эффектов увеличения количества свободного лизина и косвенного воздействия на цикл ТЦА. [51] Растения накапливают лизин и другие аминокислоты в виде запасных белков семян , содержащихся в семенах растений, и это представляет собой съедобный компонент зерновых культур. [52] Это подчеркивает необходимость не только увеличения количества свободного лизина, но и его направления на синтез стабильных запасных белков семян и, как следствие, повышения пищевой ценности потребляемого компонента сельскохозяйственных культур. [53] [54] Хотя методы генетической модификации имели ограниченный успех, более традиционные методы селекции позволили выделить « качественный белок кукурузы », который значительно увеличил уровни лизина и триптофана , также незаменимых аминокислот. Это увеличение содержания лизина объясняется мутацией opaque-2 , которая снижает транскрипцию зеиновых запасных белков семян, не имеющих лизина, и , как следствие, увеличивает количество других белков, богатых лизином. [54] [55] Обычно, чтобы преодолеть ограничение содержания лизина в кормах для скота , добавляют лизин промышленного производства. [56] [57] Промышленный процесс включает ферментативное культивирование Corynebacterium Glutamicum и последующую очистку лизина. [56]

Диетические источники

Хорошими источниками лизина являются продукты с высоким содержанием белка, такие как яйца, мясо (особенно красное мясо, баранина, свинина и птица), соя , фасоль и горох, сыр (особенно пармезан) и некоторые виды рыбы (например, треска и сардины ). [58] Лизин является лимитирующей аминокислотой (незаменимая аминокислота, содержащаяся в наименьшем количестве в конкретном продукте питания) в большинстве зерновых культур , но его много в большинстве бобовых (бобовых). [59] Фасоль содержит лизин, которого не хватает кукурузе , и в археологических находках человека фасоль и кукуруза часто встречаются вместе, как в « Трех сестрах» : фасоль, кукуруза и тыква. [60]

Считается, что пища содержит достаточно лизина, если в ней содержится не менее 51 мг лизина на грамм белка (так что белок содержит 5,1% лизина). [61] L -лизин HCl используется в качестве пищевой добавки , обеспечивая 80,03% L -лизина. [62] Таким образом, 1 г L -лизина содержится в 1,25 г L -лизина HCl.

Биологические роли

Наиболее распространенной ролью лизина является протеиногенез. Лизин часто играет важную роль в структуре белка . Поскольку его боковая цепь содержит положительно заряженную группу на одном конце и длинный гидрофобный углеродный хвост рядом с основной цепью, лизин считается в некоторой степени амфипатическим . По этой причине лизин можно найти скрытым, а также чаще всего в каналах растворителя и на внешней стороне белков, где он может взаимодействовать с водной средой. [63] Лизин также может способствовать стабильности белка, поскольку его ε-аминогруппа часто участвует в водородных связях , солевых мостиках и ковалентных взаимодействиях с образованием основания Шиффа . [63] [64] [65] [66]

Вторая важная роль лизина заключается в эпигенетической регуляции посредством модификации гистонов . [67] [68] Существует несколько типов ковалентных модификаций гистонов, которые обычно включают остатки лизина, обнаруженные в выступающем хвосте гистонов. Модификации часто включают добавление или удаление ацетила (-CH 3 CO) , образующего ацетиллизин или превращающегося в лизин, вплоть до трехметильных (-CH 3 ) , убиквитина или группы белка сумо . [67] [69] [70] [71] [72] Различные модификации оказывают дальнейшее влияние на регуляцию генов , при котором гены могут активироваться или подавляться.

Лизин также играет ключевую роль в других биологических процессах, в том числе; структурные белки соединительных тканей , гомеостаз кальция и метаболизм жирных кислот . [73] [74] [75] Было показано, что лизин участвует в сшивании между тремя спиральными полипептидами в коллагене , что приводит к его стабильности и прочности на разрыв. [73] [76] Этот механизм аналогичен роли лизина в клеточных стенках бактерий , в которой лизин (и мезо -диаминопимелат) имеют решающее значение для образования поперечных связей и, следовательно, стабильности клеточной стенки. [77] Эта концепция ранее изучалась как средство предотвращения нежелательного высвобождения потенциально патогенных генетически модифицированных бактерий. Было предложено использовать ауксотрофный штамм Escherichia coli ( X 1776) для всех методов генетической модификации, поскольку этот штамм не способен выжить без добавления DAP и, следовательно, не может жить вне лабораторной среды. [78] Также предполагается, что лизин участвует в абсорбции кальция в кишечнике и задержке его в почках и, таким образом, может играть роль в гомеостазе кальция . [74] Наконец, было показано, что лизин является предшественником карнитина , который транспортирует жирные кислоты в митохондрии , где они могут окисляться с высвобождением энергии. [75] [79] Карнитин синтезируется из триметиллизина , который является продуктом деградации некоторых белков, поскольку такой лизин сначала должен быть включен в белки и метилирован, прежде чем превратиться в карнитин. [75] Однако у млекопитающих основным источником карнитина являются пищевые источники, а не преобразование лизина. [75]

В опсинах , таких как родопсин и зрительные опсины (кодируемые генами OPN1SW , OPN1MW и OPN1LW ), ретинальдегид образует основание Шиффа с консервативным остатком лизина, а взаимодействие света с ретинилиденовой группой вызывает передачу сигнала в цветовом зрении (см. зрительный цикл) . подробности).

Спорные роли

Велась долгая дискуссия о том, что лизин при внутривенном или пероральном введении может значительно увеличить высвобождение гормона роста . [80] Это привело к тому, что спортсмены начали использовать лизин в качестве средства, способствующего росту мышц во время тренировок, однако на сегодняшний день не обнаружено никаких существенных доказательств в поддержку такого применения лизина. [80] [81]

Поскольку белки вируса простого герпеса (ВПГ) богаче аргинином и беднее лизином, чем клетки, которые они инфицируют, в качестве лечения были опробованы добавки лизина. Поскольку обе аминокислоты поглощаются в кишечнике, перерабатываются в почках и переносятся в клетки одними и теми же переносчиками аминокислот , избыток лизина теоретически ограничивает количество аргинина, доступного для репликации вируса. [82] Клинические исследования не предоставили убедительных доказательств эффективности в качестве профилактического средства или лечения вспышек простого герпеса. [83] [84] В ответ на заявления о том, что лизин может улучшить иммунный ответ на ВПГ, обзор Европейского агентства по безопасности пищевых продуктов не обнаружил никаких доказательств причинно-следственной связи. В том же обзоре, опубликованном в 2011 году, не было обнаружено никаких доказательств в поддержку утверждений о том, что лизин может снижать уровень холестерина, повышать аппетит, способствовать синтезу белка в какой-либо роли, кроме обычного питательного вещества, или увеличивать усвоение или удержание кальция. [85]

Роль в болезни

Заболевания, связанные с лизином, являются результатом последующей переработки лизина, т.е. включения в белки или модификации в альтернативные биомолекулы. Роль лизина в коллагене была описана выше, однако недостаток лизина и гидроксилизина , участвующих в сшивании пептидов коллагена, связан с болезненным состоянием соединительной ткани. [86] Поскольку карнитин является ключевым метаболитом лизина, участвующим в метаболизме жирных кислот, некачественная диета с недостатком карнитина и лизина может привести к снижению уровня карнитина, что может иметь значительные каскадные последствия для здоровья человека. [79] [87] Также было показано, что лизин играет роль в анемии , поскольку предположительно лизин влияет на усвоение железа и, следовательно, на концентрацию ферритина в плазме крови . [88] Однако точный механизм действия еще предстоит выяснить. [88] Чаще всего дефицит лизина наблюдается в незападных обществах и проявляется как белково-энергетическая недостаточность , которая имеет глубокие и системные последствия для здоровья человека. [89] [90] Существует также наследственное генетическое заболевание, которое включает мутации ферментов, ответственных за катаболизм лизина, а именно бифункционального фермента AASS сахаропинового пути. [91] Из-за отсутствия катаболизма лизина аминокислота накапливается в плазме, и у пациентов развивается гиперлизинемия , которая может протекать как бессимптомно, так и с тяжелыми неврологическими нарушениями , включая эпилепсию , атаксию , спастичность и психомоторные нарушения . [91] [92] Клиническое значение гиперлизинемии является предметом дискуссий в этой области, при этом некоторые исследования не обнаружили корреляции между физическими или умственными нарушениями и гиперлизинемией. [93] В дополнение к этому, мутации в генах, связанных с метаболизмом лизина, были вовлечены в несколько болезненных состояний, включая пиридоксин-зависимую эпилепсию ( ген ALDH7A1 ), α-кетоадипиновую и α-аминоадипиновую ацидурию ( ген DHTKD1 ) и тип глутаровой ацидурии. 1 ( ген GCDH ). [42] [94] [95] [96] [97]

Гиперлизинурия характеризуется высоким содержанием лизина в моче. [98] Это часто происходит из-за метаболического заболевания , при котором белок , участвующий в расщеплении лизина, становится нефункциональным из-за генетической мутации. [99] Это также может произойти из-за недостаточности почечного канальцевого транспорта. [99]

Использование лизина в кормах для животных

Лизин продается в качестве добавки для кошек.

Производство лизина для кормов для животных является крупной мировой отраслью, объем которой в 2009 году достиг почти 700 000 тонн при рыночной стоимости более 1,22 миллиарда евро. [100] Лизин является важной добавкой к кормам для животных, поскольку он является лимитирующей аминокислотой при оптимизации роста некоторых животных, таких как свиньи и куры, для производства мяса. Добавки лизина позволяют использовать более дешевый растительный белок (например, кукурузу, а не сою ), сохраняя при этом высокие темпы роста и ограничивая загрязнение от выделения азота. [101] Однако, в свою очередь, загрязнение фосфатами является одним из основных экологических издержек, когда кукуруза используется в качестве корма для птицы и свиней. [102]

Лизин промышленно производят путем микробной ферментации на основе главным образом сахара. Генно-инженерные исследования активно изучают бактериальные штаммы, чтобы повысить эффективность производства и позволить производить лизин из других субстратов. [100]

В популярной культуре

В фильме 1993 года « Парк Юрского периода» , основанном на романе Майкла Крайтона «Парк Юрского периода» 1990 года , показаны динозавры , которые были генетически изменены так, что они не могли производить лизин, что является примером искусственной ауксотрофии . [103] Это было известно как «непредвиденный случай лизина» и должно было помешать клонированным динозаврам выжить за пределами парка, заставляя их зависеть от добавок лизина, предоставляемых ветеринарным персоналом парка. На самом деле ни одно животное не может производить лизин, это незаменимая аминокислота . [104]

В 1996 году лизин оказался в центре внимания дела о ценовом сговоре , крупнейшего в истории США. Компания Archer Daniels Midland выплатила штраф в размере 100 миллионов долларов США, а трое ее руководителей были осуждены и отбыли тюремное заключение. Также виновными по делу о сговоре цен были признаны две японские фирмы ( Ajinomoto , Kyowa Hakko) и южнокорейская фирма (Sewon). [105] Секретные видеозаписи заговорщиков, фиксирующих цену на лизин, можно найти в Интернете или запросив видео в Антимонопольном отделе Министерства юстиции США . Этот случай лег в основу книги «Информатор: Правдивая история» , [106] и фильма «Информатор!». .

Рекомендации

Эта статья была адаптирована из следующего источника по лицензии CC BY 4.0 (2018 г.) (отчеты рецензентов): Коди Дж. Холл; Татьяна П. Соареш да Кошта (1 июня 2018 г.). «Лизин: биосинтез, катаболизм и роль» (PDF) . Викижурнал науки . 1 (1): 4. дои : 10.15347/WJS/2018.004. ISSN  2470-6345. Викиданные  Q55120301.

  1. ^ аб Уильямс, Пенсильвания; Хьюз, CE; Харрис, К.Д. М (2015). «L-лизин: использование порошковой рентгеновской дифракции для завершения набора кристаллических структур 20 непосредственно кодируемых протеиногенных аминокислот». Энджью. хим. Межд. Эд. 54 (13): 3973–3977. дои : 10.1002/anie.201411520. ПМИД  25651303.
  2. ^ «Объединенная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре (JCBN). Номенклатура и символика аминокислот и пептидов. Рекомендации 1983 г.» Биохимический журнал . 219 (2): 345–373. 15 апреля 1984 г. doi : 10.1042/bj2190345. ПМЦ 1153490 . ПМИД  6743224. 
  3. ^ Лизин. Биологический проект, факультет биохимии и молекулярной биофизики, Университет Аризоны.
  4. ^ Дрексель Э (1889). «Zur Kenntniss der Spaltungsprodukte des Caseïns» [[Вклад] в [наши] знания о продуктах расщепления казеина]. Журнал практической химии . 2-я серия (на немецком языке). 39 : 425–429. дои : 10.1002/prac.18890390135. На стр. 428, Дрексель представил эмпирическую формулу хлороплатинатной соли лизина – C 8 H 16 N 2 O 2 Cl 2 ·PtCl 4 + H 2 O – но позже он признал, что эта формула неверна, поскольку кристаллы соли содержали этанол вместо воды. . См.: Дрексель Э. (1891). «Der Abbau der Eiweissstoffe» [Разборка белков]. Archiv für Anatomie und Physiologie (на немецком языке): 248–278.; Дрексель Э (1877). «Zur Kenntniss der Spaltungsproducte des Caseïns» [Вклад] в [наши] знания о продуктах расщепления казеина] (на немецком языке): 254–260. Из стр. 256:] «… die darin enthaltene Base Hat die Formel C 6 H 14 N 2 O 2 . Der anfängliche Irrthum ist Dadurch veranlasst worden, dass das Chloroplatinat nicht, wie angenommen ward, Krystallwasser, sondern Krystallalkohol enthält,…» (… основание [то] содержащееся в нем имеет [эмпирическую] формулу C 6 H 14 N 2 O 2. Первоначальная ошибка была вызвана тем, что хлороплатинат содержал в кристалле не воду (как предполагалось), а этанол… ) {{cite journal}}: Требуется цитировать журнал |journal=( помощь )
  5. ^ Дрексель Э (1891). «Der Abbau der Eiweissstoffe» [Разборка белков]. Archiv für Anatomie und Physiologie (на немецком языке): 248–278.; Фишер Э (1891). «Ueber neue Spaltungsproducte des Leimes» [О новых продуктах расщепления желатина] (на немецком языке): 465–469. Из стр. 469:] «… die Base C 6 H 14 N 2 O 2 , welche mit dem Namen Lysin bezeichnet werden mag,…» (…основание C 6 H 14 N 2 O 2 , которое может обозначаться названием «лизин» , … ) [Примечание: Эрнст Фишер был аспирантом Дрекселя.] {{cite journal}}: Требуется цитировать журнал |journal=( помощь )
  6. ^ Фишер Э, Вейгерт Ф (1902). «Synthese der α,ε – Diaminocapronsäure (Inactives Lysin)» [Синтез α,ε-диаминогексановой кислоты ([оптически] неактивный лизин)]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (на немецком языке). 35 (3): 3772–3778. дои : 10.1002/cber.190203503211.
  7. ^ Аб Хадсон А.О., Блесс С., Маседо П., Чаттерджи С.П., Сингх Б.К., Гилварг С., Леустек Т. (январь 2005 г.). «Биосинтез лизина в растениях: доказательства варианта известных бактериальных путей». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1721 (1–3): 27–36. дои : 10.1016/j.bbagen.2004.09.008. ПМИД  15652176.
  8. ^ Веласко А.М., Легина Дж.И., Ласкано А. (октябрь 2002 г.). «Молекулярная эволюция путей биосинтеза лизина». Журнал молекулярной эволюции . 55 (4): 445–459. Бибкод : 2002JMolE..55..445В. дои : 10.1007/s00239-002-2340-2. PMID  12355264. S2CID  19460256.
  9. ^ Миядзаки Т., Миядзаки Дж., Ямане Х., Нисияма М. (июль 2004 г.). «Альфа-аминоадипатаминотрансфераза из чрезвычайно термофильной бактерии Thermus thermophilus» (PDF) . Микробиология . 150 (Часть 7): 2327–2334. дои : 10.1099/mic.0.27037-0. PMID  15256574. S2CID  25416966. Архивировано из оригинала (PDF) 28 февраля 2020 г.
  10. ^ abcdef Сюй Х, Анди Б, Цянь Дж, Вест А.Х., Кук П.Ф. (2006). «Альфа-аминоадипатный путь биосинтеза лизина у грибов». Клеточная биохимия и биофизика . 46 (1): 43–64. дои : 10.1385/CBB: 46: 1: 43. PMID  16943623. S2CID  22370361.
  11. ^ Аткинсон С.С., Договски С., Даунтон М.Т., Чаботар П.Е., Добсон Р.К., Джеррард Дж.А., Вагнер Дж., Перуджини М.А. (март 2013 г.). «Структурное, кинетическое и компьютерное исследование Vitis vinifera DHDPS открывает новое понимание механизма аллостерического ингибирования, опосредованного лизином». Молекулярная биология растений . 81 (4–5): 431–446. дои : 10.1007/s11103-013-0014-7. hdl : 11343/282680 . PMID  23354837. S2CID  17129774.
  12. ^ Гриффин МД, Биллаканти Дж. М., Уэйсон А., Келлер С., Мертенс Х. Д., Аткинсон СК, Добсон Р. К., Перуджини М. А., Джеррард Дж. А., Пирс Ф. Г. (2012). «Характеристика первых ферментов, участвующих в биосинтезе лизина у Arabidopsis thaliana». ПЛОС ОДИН . 7 (7): е40318. Бибкод : 2012PLoSO...740318G. дои : 10.1371/journal.pone.0040318 . ПМК 3390394 . ПМИД  22792278. 
  13. ^ Соареш да Коста Т.П., Маскрофт-Тейлор AC, Добсон Р.К., Девениш С.Р., Джеймсон ГБ, Джеррард Дж.А. (июль 2010 г.). «Насколько важен «незаменимый» лизин активного центра дигидродипиколинатсинтазы?». Биохимия . 92 (7): 837–845. дои : 10.1016/j.biochi.2010.03.004. ПМИД  20353808.
  14. ^ Соареш да Коста Т.П., Кристенсен Дж.Б., Дебуа С., Гордон С.Е., Гупта Р., Хоган С.Дж., Нельсон Т.Г., Даунтон М.Т., Гарди К.К., Эбботт Б.М., Вагнер Дж., Панджикар С., Перуджини М.А. (2015). «Анализ четвертичной структуры незаменимого олигомерного фермента». Аналитическое ультрацентрифугирование . Методы энзимологии. Том. 562. стр. 205–223. дои : 10.1016/bs.mie.2015.06.020. ISBN 9780128029084. ПМИД  26412653.
  15. ^ Маскрофт-Тейлор AC, Соарес да Коста Т.П., Джеррард Дж.А. (март 2010 г.). «Новое понимание механизма дигидродипиколинатсинтазы с использованием изотермической титровальной калориметрии». Биохимия . 92 (3): 254–262. дои : 10.1016/j.biochi.2009.12.004. ПМИД  20025926.
  16. ^ Кристенсен Дж.Б., Соарес да Кошта Т.П., Фау П., Пирс Ф.Г., Панджикар С., Перуджини М.А. (ноябрь 2016 г.). «Структура и функция цианобактериальных DHDPS и DHDPR». Научные отчеты . 6 (1): 37111. Бибкод : 2016NatSR...637111C. дои : 10.1038/srep37111. ПМК 5109050 . ПМИД  27845445. 
  17. ^ Маккой А.Дж., Адамс Н.Е., Хадсон А.О., Гилварг С., Леустек Т., Маурелли А.Т. (ноябрь 2006 г.). «L,L-диаминопимелатаминотрансфераза, трансферментный фермент, общий для хламидий и растений для синтеза диаминопимелата/лизина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (47): 17909–17914. Бибкод : 2006PNAS..10317909M. дои : 10.1073/pnas.0608643103 . ПМЦ 1693846 . ПМИД  17093042. 
  18. ^ Хадсон А.О., Гилварг С., Леустек Т. (май 2008 г.). «Биохимическая и филогенетическая характеристика нового пути биосинтеза диаминопимелата у прокариот идентифицирует дивергентную форму LL-диаминопимелатаминотрансферазы». Журнал бактериологии . 190 (9): 3256–3263. дои : 10.1128/jb.01381-07. ПМК 2347407 . ПМИД  18310350. 
  19. ^ Певерелли М.Г., Перуджини М.А. (август 2015 г.). «Оптимизированный совмещенный анализ для количественной оценки активности диаминопимелатдекарбоксилазы». Биохимия . 115 : 78–85. дои : 10.1016/j.biochi.2015.05.004. ПМИД  25986217.
  20. ^ ab Соарес да Коста Т.П., Дебуа С., Договски С., Горман М.А., Кетарен Н.Е., Паксман Дж.Дж., Сиддики Т., Заммит Л.М., Эбботт Б.М., Робинс-Браун Р.М., Паркер М.В., Джеймсон ГБ, Холл Н.Э., Панджикар С., Перуджини М.А. (август 2016 г.). «Структурные детерминанты, определяющие аллостерическое ингибирование основной мишени антибиотика». Состав . 24 (8): 1282–1291. дои : 10.1016/j.str.2016.05.019 . ПМИД  27427481.
  21. ^ аб Джандер Г, Джоши В (1 января 2009 г.). «Биосинтез аминокислот, полученных из аспартата, в Arabidopsis thaliana». Книга «Арабидопсис» . 7 : e0121. дои : 10.1199/таб.0121. ПМЦ 3243338 . ПМИД  22303247. 
  22. ^ Энди Б., Вест А.Х., Кук П.Ф. (сентябрь 2004 г.). «Кинетический механизм меченной гистидином гомоцитратсинтазы из Saccharomyces cerevisiae». Биохимия . 43 (37): 11790–11795. дои : 10.1021/bi048766p. ПМИД  15362863.
  23. ^ Бхаттачарджи Дж.К. (1985). «Альфа-аминоадипатный путь биосинтеза лизина у низших эукариот». Критические обзоры по микробиологии . 12 (2): 131–151. дои : 10.3109/10408418509104427. ПМИД  3928261.
  24. ^ Бхаттачарджи Дж. К., Страссман М. (май 1967 г.). «Накопление трикарбоновых кислот, связанное с биосинтезом лизина у дрожжевого мутанта». Журнал биологической химии . 242 (10): 2542–2546. дои : 10.1016/S0021-9258(18)95997-1 . ПМИД  6026248.
  25. ^ Гайярден CM, Рибет AM, Хеслот Х (ноябрь 1982 г.). «Дикий тип и мутантные формы гомоизоцитровой дегидрогеназы в дрожжах Saccharomycopsis lipolytica». Европейский журнал биохимии . 128 (2–3): 489–494. дои : 10.1111/j.1432-1033.1982.tb06991.x . ПМИД  6759120.
  26. ^ Яклич В.М., Кубичек К.П. (июль 1990 г.). «Гомоцитратсинтаза из Penicillium chrysogenum. Локализация, очистка цитозольного изофермента и чувствительность к лизину». Биохимический журнал . 269 ​​(1): 247–253. дои : 10.1042/bj2690247. ПМЦ 1131560 . ПМИД  2115771. 
  27. ^ Йе Ж.Х., Бхаттачарджи Дж.К. (декабрь 1988 г.). «Путь биосинтеза лизина и биохимические блоки лизиновых ауксотрофов Schizosaccharomyces pombe». Журнал бактериологии . 170 (12): 5968–5970. дои : 10.1128/jb.170.12.5968-5970.1988. ПМК 211717 . ПМИД  3142867. 
  28. ^ Кобаши Н., Нисияма М., Танокура М. (март 1999 г.). «Независимый от аспартаткиназы синтез лизина у чрезвычайно термофильной бактерии Thermus thermophilus: лизин синтезируется с помощью альфа-аминоадипиновой кислоты, а не с помощью диаминопимелиновой кислоты». Журнал бактериологии . 181 (6): 1713–1718. дои : 10.1128/JB.181.6.1713-1718.1999. ПМК 93567 . ПМИД  10074061. 
  29. ^ Косуге Т., Хосино Т. (1999). «Альфа-аминоадипатный путь биосинтеза лизина широко распространен среди штаммов Thermus». Журнал бионауки и биоинженерии . 88 (6): 672–675. дои : 10.1016/S1389-1723(00)87099-1. ПМИД  16232683.
  30. ^ abcd Нисида Х, Нисияма М, Кобаши Н, Косуге Т, Хосино Т, Ямане Х (декабрь 1999 г.). «Кластер прокариотических генов, участвующий в синтезе лизина по аминоадипатному пути: ключ к эволюции биосинтеза аминокислот». Геномные исследования . 9 (12): 1175–1183. дои : 10.1101/гр.9.12.1175 . ПМИД  10613839.
  31. ^ abcd Нисида Х, Нисияма М (сентябрь 2000 г.). «Что характерно для синтеза лизина грибами по альфа-аминоадипатному пути?». Журнал молекулярной эволюции . 51 (3): 299–302. Бибкод : 2000JMolE..51..299N. дои : 10.1007/s002390010091. PMID  11029074. S2CID  1265909.
  32. ^ Забриски Т.М., Джексон, доктор медицины (февраль 2000 г.). «Биосинтез и метаболизм лизина у грибов». Отчеты о натуральных продуктах . 17 (1): 85–97. дои : 10.1039/a801345d. ПМИД  10714900.
  33. ^ Аб Чжу X, Галили Г (май 2004 г.). «Метаболизм лизина одновременно регулируется синтезом и катаболизмом как в репродуктивных, так и в вегетативных тканях». Физиология растений . 135 (1): 129–136. дои : 10.1104/стр.103.037168. ПМК 429340 . ПМИД  15122025. 
  34. ^ abcde Tomé D, Bos C (июнь 2007 г.). «Потребность в лизине на протяжении жизненного цикла человека». Журнал питания . 137 (6 Приложение 2): 1642S–1645S. дои : 10.1093/jn/137.6.1642S . ПМИД  17513440.
  35. ^ Блемингс К.П., Креншоу Т.Д., Свик Р.В., Беневенга, Нью-Джерси (август 1994 г.). «Лизин-альфа-кетоглутаратредуктаза и сахаропиндегидрогеназа расположены только в митохондриальном матриксе печени крыс». Журнал питания . 124 (8): 1215–1221. дои : 10.1093/jn/124.8.1215 . ПМИД  8064371.
  36. ^ Галили Г., Тан Г., Чжу X, Гакиере Б. (июнь 2001 г.). «Катаболизм лизина: сверхрегулируемый метаболический путь стресса и развития». Современное мнение в области биологии растений . 4 (3): 261–266. дои : 10.1016/s1369-5266(00)00170-9. ПМИД  11312138.
  37. ^ Арруда П., Кемпер Э.Л., Папес Ф., Лейте А. (август 2000 г.). «Регуляция катаболизма лизина у высших растений». Тенденции в науке о растениях . 5 (8): 324–330. дои : 10.1016/s1360-1385(00)01688-5. ПМИД  10908876.
  38. ^ Сакстедер К.А., Биери Б.Дж., Моррелл Дж.К., Гудман Б.К., Гейсбрехт Б.В., Кокс Р.П., Гулд С.Дж., Джерати М.Т. (июнь 2000 г.). «Идентификация гена альфа-аминоадипиновой полуальдегидсинтазы, дефектного при семейной гиперлизинемии». Американский журнал генетики человека . 66 (6): 1736–1743. дои : 10.1086/302919. ПМЦ 1378037 . ПМИД  10775527. 
  39. ^ Чжу X, Тан Г, Галили Дж (декабрь 2002 г.). «Активность бифункционального фермента лизин-кетоглутаратредуктазы/сахаропиндегидрогеназы арабидопсиса катаболизма лизина регулируется функциональным взаимодействием между двумя его ферментными доменами». Журнал биологической химии . 277 (51): 49655–49661. дои : 10.1074/jbc.m205466200 . ПМИД  12393892.
  40. ^ abc Kiyota E, Pena IA, Arruda P (ноябрь 2015 г.). «Сахаропиновый путь в развитии семян и реакции кукурузы на стресс». Растение, клетка и окружающая среда . 38 (11): 2450–2461. дои : 10.1111/шт.12563 . ПМИД  25929294.
  41. ^ Серрано GC, Резенде и Силва Фигейра Т, Киёта Э, Заната Н, Арруда П (март 2012 г.). «Расщепление лизина по сахаропиновому пути у бактерий: LKR и SDH у бактерий и его связь с растительными и животными ферментами». Письма ФЭБС . 586 (6): 905–911. дои : 10.1016/j.febslet.2012.02.023 . PMID  22449979. S2CID  32385212.
  42. ^ abc Данхаузер К., Зауэр С.В., Хаак ТБ, Виланд Т., Штауфнер С., Граф Э., Зшоке Дж., Стром Т.М., Трауб Т., Окунь Дж.Г., Мейтингер Т., Хоффманн Г.Ф., Прокиш Х., Кёлькер С. (декабрь 2012 г.). «Мутации DHTKD1 вызывают 2-аминоадипиновую и 2-оксоадипиновую ацидурию». Американский журнал генетики человека . 91 (6): 1082–1087. дои : 10.1016/j.ajhg.2012.10.006. ПМЦ 3516599 . ПМИД  23141293. 
  43. ^ Зауэр С.В., Опп С., Хоффманн Г.Ф., Келлер Д.М., Окунь Дж.Г., Кёлькер С. (январь 2011 г.). «Терапевтическая модуляция церебрального метаболизма L-лизина на мышиной модели глутаровой ацидурии типа I». Мозг . 134 (Часть 1): 157–170. дои : 10.1093/brain/awq269 . ПМИД  20923787.
  44. ^ Гонсалвес Р.Л., Буник В.И., Бренд, доктор медицинских наук (февраль 2016 г.). «Продукция супероксида/перекиси водорода митохондриальным комплексом 2-оксоадипатдегидрогеназы». Свободно-радикальная биология и медицина . 91 : 247–255. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2015.12.020 . ПМИД  26708453.
  45. ^ Го Д.Л., Патель А., Томас Г.Х., Саломонс Г.С., Шор Д.С., Джейкобс С., Джерати М.Т. (июль 2002 г.). «Характеристика человеческого гена, кодирующего альфа-аминоадипатаминотрансферазу (AADAT)». Молекулярная генетика и обмен веществ . 76 (3): 172–180. дои : 10.1016/s1096-7192(02)00037-9. ПМИД  12126930.
  46. ↑ Хертель Ю, Экель Э, Кох Дж, Фукс Г, Линдер Д, Бакель В (1 февраля 1993 г.). «Очистка глутарил-КоА-дегидрогеназы из Pseudomonas sp., фермента, участвующего в анаэробном расщеплении бензоата». Архив микробиологии . 159 (2): 174–181. дои : 10.1007/bf00250279. PMID  8439237. S2CID  2262592.
  47. ^ Sauer SW (октябрь 2007 г.). «Биохимия и биоэнергетика дефицита глутарил-КоА-дегидрогеназы». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 30 (5): 673–680. дои : 10.1007/s10545-007-0678-8. PMID  17879145. S2CID  20609879.
  48. ^ Нельсон Д.Л., Кокс М.М., Ленинджер А.Л. (2013). Ленингерские принципы биохимии (6-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. ISBN 978-1-4641-0962-1. OCLC  824794893.
  49. ^ Аб Галили Г., Амир Р. (февраль 2013 г.). «Обогащение растений незаменимыми аминокислотами лизином и метионином для улучшения качества питания». Журнал биотехнологии растений . 11 (2): 211–222. дои : 10.1111/pbi.12025 . ПМИД  23279001.
  50. ^ Аб Ван Г, Сюй М, Ван В, Галили Г (июнь 2017 г.). «Обогащение садовых культур незаменимыми аминокислотами: обзор». Международный журнал молекулярных наук . 18 (6): 1306. doi : 10.3390/ijms18061306 . ПМК 5486127 . ПМИД  28629176. 
  51. ^ Ангеловичи Р., Фейт А., Ферни А.Р., Галили Г. (январь 2011 г.). «Признак семян с высоким содержанием лизина отрицательно связан с циклом ТСА и замедляет прорастание семян арабидопсиса». Новый фитолог . 189 (1): 148–159. дои : 10.1111/j.1469-8137.2010.03478.x . ПМИД  20946418.
  52. ^ Эдельман М, Кольт М (2016). «Питательная ценность листьев по сравнению с семенами». Границы в химии . 4 : 32. дои : 10.3389/fchem.2016.00032 . ПМЦ 4954856 . ПМИД  27493937. 
  53. ^ Цзян С.Ю., Ма А., Се Л., Рамачандран С. (сентябрь 2016 г.). «Улучшение содержания и качества белка за счет сверхэкспрессии искусственно синтетических слитых белков с высоким содержанием лизина и треонина в растениях риса». Научные отчеты . 6 (1): 34427. Бибкод : 2016NatSR...634427J. дои : 10.1038/srep34427. ПМК 5039639 . ПМИД  27677708. 
  54. ^ ab Shewry PR (ноябрь 2007 г.). «Улучшение содержания белка и состава зерна злаков». Журнал зерновых наук . 46 (3): 239–250. дои : 10.1016/j.jcs.2007.06.006.
  55. ^ Прасанна Б., Васал С.К., Кассахун Б., Сингх Н.Н. (2001). «Качественный протеин кукурузы». Современная наука . 81 (10): 1308–1319. JSTOR  24105845.
  56. ^ аб Кирхер М., Пфефферле В. (апрель 2001 г.). «Ферментативное производство L -лизина как кормовой добавки для животных». Хемосфера . 43 (1): 27–31. Бибкод : 2001Chmsp..43...27K. дои : 10.1016/s0045-6535(00)00320-9. ПМИД  11233822.
  57. ^ Джуниор Л, Альберто Л, Летти Г.В., Соккол CR, Джуниор Л, Альберто Л., Летти Г.В., Соккол CR (2016). «Разработка отрубей, обогащенных L-лизином, для кормления животных посредством глубинной ферментации Corynebacterium glutamicum с использованием агропромышленных субстратов». Бразильский архив биологии и технологий . 59 . дои : 10.1590/1678-4324-2016150519 . ISSN  1516-8913.
  58. ^ Медицинский центр Университета Мэриленда. «Лизин» . Проверено 30 декабря 2009 г.
  59. ^ Янг В.Р., Пеллетт П.Л. (1994). «Растительные белки по отношению к белковому и аминокислотному питанию человека». Американский журнал клинического питания . 59 (5 доп.): 1203S–1212S. дои : 10.1093/ajcn/59.5.1203s . PMID  8172124. S2CID  35271281.
  60. ^ Лэндон, Аманда Дж. (2008). «Как» трех сестер: истоки сельского хозяйства в Мезоамерике и человеческая ниша». Антрополог Небраски : 110–124 . Проверено 9 августа 2022 г.
  61. ^ Институт медицины национальных академий (2005). Диетическая норма потребления макронутриентов. п. 589. дои : 10.17226/10490. ISBN 978-0-309-08525-0. Проверено 29 октября 2017 г.
  62. ^ «База данных пищевых добавок: информация о смесях (DSBI)» . L -лизин HCl 10000820 80,03% лизина
  63. ^ аб Беттс М.Дж., Рассел Р.Б. (2003). Барнс М.Р., Грей И.С. (ред.). Биоинформатика для генетиков . John Wiley & Sons, Ltd., стр. 289–316. дои : 10.1002/0470867302.ch14. ISBN 978-0-470-86730-3.
  64. ^ Бликлинг С., Реннер С., Лабер Б., Поленц Х.Д., Холак Т.А., Хубер Р. (январь 1997 г.). «Механизм реакции дигидродипиколинатсинтазы Escherichia coli, исследованный методами рентгеновской кристаллографии и ЯМР-спектроскопии». Биохимия . 36 (1): 24–33. дои : 10.1021/bi962272d. PMID  8993314. S2CID  23072673.
  65. ^ Кумар С., Цай С.Дж., Нусинов Р. (март 2000 г.). «Факторы, повышающие термостабильность белков». Белковая инженерия . 13 (3): 179–91. дои : 10.1093/протеин/13.3.179 . ПМИД  10775659.
  66. ^ Сокалингам С., Рагунатан Г., Саундрараджан Н., Ли С.Г. (9 июля 2012 г.). «Исследование влияния поверхностного мутагенеза лизина на аргинин на стабильность и структуру белка с использованием зеленого флуоресцентного белка». ПЛОС ОДИН . 7 (7): е40410. Бибкод : 2012PLoSO...740410S. дои : 10.1371/journal.pone.0040410 . ПМЦ 3392243 . ПМИД  22792305. 
  67. ^ аб Дамбахер С., Хан М., Шотта Г. (июль 2010 г.). «Эпигенетическая регуляция развития путем метилирования лизина гистонов». Наследственность . 105 (1): 24–37. дои : 10.1038/hdy.2010.49 . ПМИД  20442736.
  68. ^ Мартин С., Чжан Ю (ноябрь 2005 г.). «Разнообразные функции метилирования лизина гистонов». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 6 (11): 838–849. дои : 10.1038/nrm1761. PMID  16261189. S2CID  31300025.
  69. ^ Блэк JC, Ван Рехем C, Whetstine JR (ноябрь 2012 г.). «Динамика метилирования лизина гистонов: становление, регуляция и биологическое воздействие». Молекулярная клетка . 48 (4): 491–507. doi :10.1016/j.molcel.2012.11.006. ПМК 3861058 . ПМИД  23200123. 
  70. ^ Чоудхари С., Кумар С., Гнад Ф., Нильсен М.Л., Рехман М., Вальтер Т.К., Олсен Дж.В., Манн М. (август 2009 г.). «Ацетилирование лизина нацелено на белковые комплексы и совместно регулирует основные клеточные функции». Наука . 325 (5942): 834–840. Бибкод : 2009Sci...325..834C. дои : 10.1126/science.1175371 . PMID  19608861. S2CID  206520776.
  71. ^ Шиио Ю., Эйзенман Р.Н. (ноябрь 2003 г.). «Сумойлирование гистонов связано с репрессией транскрипции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (23): 13225–13230. дои : 10.1073/pnas.1735528100 . ПМК 263760 . ПМИД  14578449. 
  72. ^ Ван Х, Ван Л, Эрджумент-Бромаж Х, Видал М, Темпст П, Джонс Р.С., Чжан Ю (октябрь 2004 г.). «Роль убиквитинирования гистона H2A в молчании Polycomb». Природа . 431 (7010): 873–878. Бибкод : 2004Natur.431..873W. дои : 10.1038/nature02985. hdl : 10261/73732. PMID  15386022. S2CID  4344378.
  73. ^ AB Шоулдерс, доктор медицинских наук, Рейнс RT (2009). «Структура и стабильность коллагена». Ежегодный обзор биохимии . 78 : 929–958. doi : 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833. ПМЦ 2846778 . ПМИД  19344236. 
  74. ^ ab Civitelli R, Villareal DT, Agnusdei D, Nardi P, Avioli LV, Gennari C (1992). «Диетический метаболизм L -лизина и кальция у человека». Питание . 8 (6): 400–405. ПМИД  1486246.
  75. ^ abcd Ваз FM, Вандерс Р.Дж. (февраль 2002 г.). «Биосинтез карнитина у млекопитающих». Биохимический журнал . 361 (Часть 3): 417–429. дои : 10.1042/bj3610417. ПМЦ 1222323 . ПМИД  11802770. 
  76. ↑ Ямаути М., Шричолпеч М. (25 мая 2012 г.). «Лизин посттрансляционные модификации коллагена». Очерки по биохимии . 52 : 113–133. дои : 10.1042/bse0520113. ПМЦ 3499978 . ПМИД  22708567. 
  77. ^ Фоллмер В., Бланот Д., де Педро М.А. (март 2008 г.). «Структура и архитектура пептидогликана». Обзоры микробиологии FEMS . 32 (2): 149–167. дои : 10.1111/j.1574-6976.2007.00094.x . ПМИД  18194336.
  78. ^ Кертисс Р. (май 1978 г.). «Биологическое сдерживание и трансмиссивность векторов клонирования». Журнал инфекционных болезней . 137 (5): 668–675. дои : 10.1093/infdis/137.5.668. ПМИД  351084.
  79. ^ аб Фланаган Дж.Л., Симмонс П.А., Вехиге Дж., Уиллкокс М.Д., Гаррет К. (апрель 2010 г.). «Роль карнитина в болезни». Питание и обмен веществ . 7:30 . дои : 10.1186/1743-7075-7-30 . ПМЦ 2861661 . ПМИД  20398344. 
  80. ^ аб Хромиак Дж., Антонио Дж. (2002). «Использование аминокислот спортсменами в качестве агентов, высвобождающих гормон роста». Питание . 18 (7–8): 657–661. дои : 10.1016/s0899-9007(02)00807-9. ПМИД  12093449.
  81. ^ Корпус Э, Блэкман М.Р., Роберсон Р., Шолфилд Д., Харман С.М. (июль 1993 г.). «Пероральный аргинин-лизин не повышает уровень гормона роста или инсулиноподобного фактора роста-I у пожилых мужчин». Журнал геронтологии . 48 (4): М128–М133. дои :10.1093/geronj/48.4.M128. ПМИД  8315224.
  82. ^ Габи А.Р. (2006). «Натуральные средства от простого герпеса». Альтернативный Мед Преп . 11 (2): 93–101. ПМИД  16813459.
  83. ^ Томблин Ф.А., Лукас К.Х. (2001). «Лизин для лечения губного герпеса». Am J Health Syst Pharm . 58 (4): 298–300, 304. doi : 10.1093/ajhp/58.4.298 . ПМИД  11225166.
  84. ^ Чи CC, Ван Ш., Деламер FM, Войнаровска Ф, Петерс MC, Канджират ПП (7 августа 2015 г.). «Мероприятия по профилактике простого герпеса губ (герпеса на губах)». Кокрановская база данных систематических обзоров . 2016 (8): CD010095. дои : 10.1002/14651858.CD010095.pub2. ПМК 6461191 . ПМИД  26252373. 
  85. ^ «Научное заключение по обоснованию утверждений о пользе для здоровья, связанных с L -лизином и иммунной защитой от вируса герпеса (ID 453), поддержанием нормальной концентрации холестерина ЛПНП в крови (ID 454, 4669), увеличением аппетита, приводящим к увеличению энергии. ". Журнал EFSA . 9 (4): 2063. 2011. doi :10.2903/j.efsa.2011.2063. ISSN  1831-4732.
  86. ^ Пиннелл С.Р., Крейн С.М., Кензора Дж.Э., Глимчер М.Дж. (май 1972 г.). «Наследственное заболевание соединительной ткани. Коллагеновая болезнь с дефицитом гидроксилизина». Медицинский журнал Новой Англии . 286 (19): 1013–1020. дои : 10.1056/NEJM197205112861901. ПМИД  5016372.
  87. ^ Рудман Д., Сьюэлл К.В., Ансли Дж.Д. (сентябрь 1977 г.). «Дефицит карнитина у больных кахексией с циррозом печени». Журнал клинических исследований . 60 (3): 716–723. дои : 10.1172/jci108824. ПМК 372417 . ПМИД  893675. 
  88. ^ ab Rushton DH (июль 2002 г.). «Питательные факторы и выпадение волос». Клиническая и экспериментальная дерматология . 27 (5): 396–404. дои : 10.1046/j.1365-2230.2002.01076.x. PMID  12190640. S2CID  39327815.
  89. ^ Эмери П.В. (октябрь 2005 г.). «Метаболические изменения при недостаточном питании». Глаз . 19 (10): 1029–1034. дои : 10.1038/sj.eye.6701959 . ПМИД  16304580.
  90. ^ Гош С., Смрига М., Вувор Ф., Сури Д., Мохаммед Х., Арма С.М., Скримшоу Н.С. (октябрь 2010 г.). «Влияние добавок лизина на здоровье и заболеваемость среди бедных пригородных домохозяйств в Аккре, Гана». Американский журнал клинического питания . 92 (4): 928–939. дои : 10.3945/ajcn.2009.28834 . ПМИД  20720257.
  91. ^ ab Houten SM, Te Brinke H, Denis S, Ruiter JP, Knegt AC, de Klerk JB, Auguustides-Savvopoulou P, Häberle J, Baumgartner MR, Кошкун T, Zschocke J, Sass JO, Poll-The BT, Wanders RJ, Дюран М (апрель 2013 г.). «Генетическая основа гиперлизинемии». Сиротский журнал редких заболеваний . 8:57 . дои : 10.1186/1750-1172-8-57 . ПМЦ 3626681 . ПМИД  23570448. 
  92. ^ Хоффманн Г.Ф., Кёлькер С. (2016). «Церебральные расстройства, связанные с органическими кислотами, и другие нарушения катаболизма лизина». Врожденные метаболические заболевания . Шпрингер, Берлин, Гейдельберг. стр. 333–348. дои : 10.1007/978-3-662-49771-5_22. ISBN 978-3-662-49769-2.
  93. ^ Дэнсис Дж., Хатцлер Дж., Ампола М.Г., Ши В.Е., ван Гельдерен Х.Х., Кирби Л.Т., Вуди, Северная Каролина (май 1983 г.). «Прогноз гиперлизинемии: промежуточный отчет». Американский журнал генетики человека . 35 (3): 438–442. ПМЦ 1685659 . ПМИД  6407303. 
  94. ^ Миллс П.Б., Стрейс Э., Якобс С., Плеко Б., Бакстер П., Баумгартнер М., Виллемсен М.А., Омран Х., Таке Ю., Уленберг Б., Веске Б., Клейтон П.Т. (март 2006 г.). «Мутации антиквитина у людей с пиридоксин-зависимыми судорогами». Природная медицина . 12 (3): 307–309. дои : 10.1038/нм1366. PMID  16491085. S2CID  27940375.
  95. ^ Миллс П.Б., Футитт Э.Дж., Миллс К.А., Тушл К., Эйлетт С., Варадкар С., Хемингуэй С., Марлоу Н., Ренни Дж., Бакстер П., Дюлак О., Нэббут Р., Крейген У.Дж., Шмитт Б., Фейе Ф., Кристенсен Е. Де Лонлей П., Пайк М.Г., Хьюз М.И., Стрейс Э.А., Джейкобс К., Зубери С.М., Клейтон П.Т. (июль 2010 г.). «Генотипический и фенотипический спектр пиридоксинзависимой эпилепсии (дефицит ALDH7A1)». Мозг . 133 (Часть 7): 2148–2159. doi : 10.1093/brain/awq143. ПМК 2892945 . ПМИД  20554659. 
  96. ↑ Хаген Дж., Те Бринке Х., Вандерс Р.Дж., Кнегт AC, Уссорен Э., Хугебум А.Дж., Руйтер Г.Дж., Беккер Д., Шваб КО, Франке И., Дюран М., Уотерхэм HR, Сасс Дж.О., Хаутен С.М. (сентябрь 2015 г.). «Генетическая основа альфа-аминоадипиновой и альфа-кетоадипиновой ацидурии». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 38 (5): 873–879. дои : 10.1007/s10545-015-9841-9 . PMID  25860818. S2CID  20379124.
  97. ^ Хедлунд Г.Л., Лонго Н., Паскуали М. (май 2006 г.). «Глутаровая ацидемия 1 типа». Американский журнал медицинской генетики. Часть C: Семинары по медицинской генетике . 142С (2): 86–94. doi : 10.1002/ajmg.c.30088. ПМК 2556991 . ПМИД  16602100. 
  98. ^ «Гиперлизинурия | Определите гиперлизинурию на Dictionary.com» .
  99. ^ аб Уолтер, Джон; Джон Фернандес; Жан-Мари Содубре; Жорж ван ден Берге (2006). Врожденные метаболические заболевания: диагностика и лечение . Берлин: Шпрингер. п. 296. ИСБН 978-3-540-28783-4.
  100. ^ ab «Норвежский грант на улучшение процесса производства лизина» . Все о корме . 26 января 2010 г. Архивировано из оригинала 11 марта 2012 г.
  101. ^ Ториде Ю (2004). «Лизин и другие аминокислоты для кормов: производство и вклад в использование белка в кормлении животных». Источники белка для кормовой промышленности; Экспертная консультация и семинар ФАО по источникам белка для индустрии кормов для животных; Бангкок, 29 апреля – 3 мая 2002 г. Рим: Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций. ISBN 978-92-5-105012-5.
  102. ^ Абельсон PH (март 1999 г.). «Потенциальный фосфатный кризис». Наука . 283 (5410): 2015. Бибкод : 1999Sci...283.2015A. дои : 10.1126/science.283.5410.2015. PMID  10206902. S2CID  28106949.
  103. ^ Койн Дж. А. (10 октября 1999 г.). «Истина где-то там». Нью-Йорк Таймс . Проверено 6 апреля 2008 г.
  104. ^ Ву Джи (май 2009 г.). «Аминокислоты: обмен веществ, функции и питание». Аминокислоты . 37 (1): 1–17. дои : 10.1007/s00726-009-0269-0. PMID  19301095. S2CID  1870305.
  105. ^ Коннор Дж.М. (2008). Глобальный фиксинг цен (2-е изд.). Гейдельберг: Springer-Verlag. ISBN 978-3-540-78669-6.
  106. ^ Эйхенвальд К. (2000). Информатор: реальная история . Нью-Йорк: Бродвейские книги. ISBN 978-0-7679-0326-4.