stringtranslate.com

Металлопротеин

Строение гемоглобина . Гем - кофактор, содержащий металлическое железо , показан зеленым цветом.

Металлопротеин — это общий термин для белка , который содержит кофактор иона металла . [1] [2] Большая часть всех белков относится к этой категории. Например, по крайней мере 1000 белков человека (из ~20 000) содержат домены цинк-связывающих белков [3] , хотя цинковых металлопротеинов человека может быть до 3000. [4]

Избыток

Подсчитано, что примерно половина всех белков содержит металл . [5] По другой оценке, примерно от четверти до одной трети всех белков требуются металлы для выполнения своих функций. [6] Таким образом, металлопротеины выполняют в клетках множество различных функций , таких как хранение и транспорт белков, ферментов и белков передачи сигналов или инфекционных заболеваний. [7] Обилие белков, связывающих металлы, может быть присуще аминокислотам, которые используют белки, поскольку даже искусственные белки без эволюционной истории легко связывают металлы. [8]

Большинство металлов в организме человека связаны с белками. Например, относительно высокая концентрация железа в организме человека обусловлена ​​главным образом содержанием железа в гемоглобине .

Принципы координационной химии

В металлопротеинах ионы металлов обычно координируются азотистыми , кислородными или серными центрами, принадлежащими аминокислотным остаткам белка. Эти донорские группы часто представлены боковыми цепями аминокислотных остатков. Особенно важны имидазольный заместитель в остатках гистидина , тиолатные заместители в остатках цистеина и карбоксилатные группы, обеспечиваемые аспартатом . Учитывая разнообразие металлопротеома , было показано, что практически все аминокислотные остатки связывают металлические центры. Пептидный остов также обеспечивает донорские группы; к ним относятся депротонированные амиды и амидные карбонильные кислородные центры. Было рассмотрено связывание свинца(II) в природных и искусственных белках. [10]

Помимо донорных групп, представленных аминокислотными остатками, многие органические кофакторы действуют как лиганды. Пожалуй, наиболее известными являются тетрадентатные макроциклические лиганды N 4 , включенные в гем- белок. Неорганические лиганды, такие как сульфид и оксид, также распространены.

Хранение и транспорт металлопротеинов

Это продукт второй стадии гидролиза белков, получаемый обработкой несколько более сильными кислотами и щелочами.

Переносчики кислорода

Гемоглобин , который является основным переносчиком кислорода у человека, имеет четыре субъединицы, в которых ион железа (II) координируется плоским макроциклическим лигандом протопорфирином IX (PIX) и имидазольным атомом азота остатка гистидина . Шестое координационное место содержит молекулу воды или молекулу дикислорода . Напротив, белок миоглобин , обнаруженный в мышечных клетках , имеет только одну такую ​​единицу. Активный центр расположен в гидрофобном кармане. Это важно, поскольку без него железо(II) необратимо окислится до железа(III). Константа равновесия образования HbO 2 такова, что кислород поглощается или выделяется в зависимости от парциального давления кислорода в легких или мышцах. В гемоглобине четыре субъединицы проявляют кооперативный эффект, который позволяет легко переносить кислород из гемоглобина в миоглобин. [11]

И в гемоглобине , и в миоглобине иногда ошибочно утверждают, что кислородсодержащие виды содержат железо (III). Сейчас известно, что диамагнитная природа этих частиц обусловлена ​​тем, что атом железа(II) находится в низкоспиновом состоянии. В оксигемоглобине атом железа расположен в плоскости порфиринового кольца, а в парамагнитном дезоксигемоглобине атом железа лежит над плоскостью кольца. [11] Это изменение спинового состояния является совместным эффектом из-за более высокого расщепления кристаллического поля и меньшего ионного радиуса Fe 2+ в фрагменте оксигемоглобина.

Гемеритрин – еще один железосодержащий переносчик кислорода. Местом связывания кислорода является биядерный центр железа. Атомы железа координируются с белком через карбоксилатные боковые цепи глутамата и аспартата , а также пять остатков гистидина . Поглощение О 2 гемеритрином сопровождается двухэлектронным окислением восстановленного биядерного центра с образованием связанного пероксида (OOH- ) . Механизм поглощения и выделения кислорода детально разработан. [12] [13]

Гемоцианины переносят кислород в крови большинства моллюсков и некоторых членистоногих , например мечехвоста . По биологической популярности использования в транспорте кислорода они уступают только гемоглобину. При окислении два атома меди (I) в активном центре окисляются до меди (II), а молекулы дикислорода восстанавливаются до пероксида O.2−
2. [14] [15]

Хлорокруорин (как более крупный переносчик эритрокруорин ) представляет собой кислородсвязывающий гемопротеин, присутствующий в плазме крови многих кольчатых червей , особенно некоторых морских полихет .

Цитохромы

Реакции окисления и восстановления не распространены в органической химии , поскольку лишь немногие органические молекулы могут действовать как окислители или восстановители . С другой стороны, железо (II) легко окисляется до железа (III). Эта функциональность используется в цитохромах , которые функционируют как векторы переноса электронов . Присутствие иона металла позволяет металлоферментам выполнять такие функции, как окислительно-восстановительные реакции , которые не могут быть легко выполнены ограниченным набором функциональных групп, обнаруженных в аминокислотах . [16] Атом железа в большинстве цитохромов содержится в гемовой группе. Различия между этими цитохромами заключаются в разных боковых цепях. Например, цитохром а имеет простетическую группу гема а , а цитохром b имеет простетическую группу гема b . Эти различия приводят к разным окислительно-восстановительным потенциалам Fe 2+ /Fe 3+ , так что в митохондриальную цепь транспорта электронов вовлекаются различные цитохромы . [17]

Ферменты цитохрома P450 выполняют функцию внедрения атома кислорода в связь C-H, реакцию окисления. [18] [19]

Рубредоксин

Активный центр рубредоксина .

Рубредоксин — переносчик электронов, обнаруженный у бактерий и архей , метаболизирующих серу . Активный центр содержит ион железа, координированный атомами серы четырех остатков цистеина , образующих почти правильный тетраэдр . Рубредоксины осуществляют процессы одноэлектронного переноса. Степень окисления атома железа меняется между состояниями +2 и +3. В обеих степенях окисления металл является высокоспиновым , что помогает минимизировать структурные изменения.

Пластоцианин

Медный участок в пластоцианине

Пластоцианин — один из семейства белков синей меди , которые участвуют в реакциях переноса электрона . Место связывания меди описывается как искаженная тригонально-пирамидальная форма . [20] Тригональная плоскость основания пирамиды состоит из двух атомов азота (N 1 и N 2 ) из отдельных гистидинов и серы (S 1 ) из цистеина. Сера (S 2 ) из аксиального метионина образует вершину. Искажение происходит в длинах связей между медными и серными лигандами. Контакт Cu-S 1 короче (207  пм ), чем Cu-S 2 (282 пм). Удлиненная связь Cu-S 2 дестабилизирует форму Cu(II) и увеличивает окислительно-восстановительный потенциал белка. Синий цвет (пиковое поглощение 597  нм ) обусловлен связью Cu-S 1 , где происходит перенос заряда от S(pπ) к Cu(d x 2 - y 2 ). [21]

В восстановленной форме пластоцианина His -87 станет протонированным с pKa , равным 4,4. Протонирование предотвращает его действие в качестве лиганда , и геометрия позиций меди становится тригонально-планарной .

Хранение и передача ионов металлов

Железо

Железо хранится в виде железа(III) в ферритине . Точная природа сайта связывания еще не определена. Железо, по-видимому, присутствует в виде продукта гидролиза , такого как FeO(OH). Железо транспортируется трансферрином , место связывания которого состоит из двух тирозинов , аспарагиновой кислоты и гистидина . [22] В организме человека нет механизма выведения железа. [ нужна цитация ] Это может привести к проблемам с перегрузкой железом у пациентов, получающих переливание крови , как, например, при β- талассемии . Железо фактически выводится с мочой [23] , а также концентрируется в желчи [24] , которая выводится с калом. [25]

Медь

Церулоплазмин является основным медьсодержащим белком крови. Церулоплазмин проявляет оксидазную активность, что связано с возможным окислением Fe(II) в Fe(III), тем самым способствуя его транспорту в плазме крови в сочетании с трансферрином, который может переносить железо только в состоянии Fe(III).

Кальций

Остеопонтин участвует в минерализации внеклеточного матрикса костей и зубов.

Металлоферменты

Все металлоферменты имеют одну общую особенность, а именно то, что ион металла связан с белком с помощью одного лабильного координационного сайта. Как и для всех ферментов , форма активного центра имеет решающее значение. Ион металла обычно находится в кармане, форма которого соответствует подложке. Ион металла катализирует реакции, которые трудно осуществить в органической химии .

Карбоангидраза

Активный центр карбоангидразы . Три координирующих остатка гистидина показаны зеленым цветом, гидроксид - красным и белым, а цинк - серым.

В водном растворе углекислый газ образует угольную кислоту .

СО 2 + Н 2 О ⇌ Н 2 СО 3

Эта реакция протекает очень медленно в отсутствие катализатора, но довольно быстро в присутствии гидроксид- иона .

CO 2 + OH − ⇌ HCO−
3

Подобная реакция происходит почти мгновенно с карбоангидразой . Строение активного центра карбоангидраз хорошо известно по ряду кристаллических структур. Он состоит из иона цинка , координированного тремя имидазольными атомами азота из трех гистидиновых единиц. Четвертое координационное место занимает молекула воды. Координационная сфера иона цинка имеет примерно тетраэдрическую форму . Положительно заряженный ион цинка поляризует координированную молекулу воды, и нуклеофильная атака отрицательно заряженной части гидроксида на диоксид углерода протекает быстро. Каталитический цикл производит ион бикарбоната и ион водорода [2] в качестве равновесия.

Н 2 СО 3 ⇌ HCO−
3+ Ч +

способствует диссоциации угольной кислоты при биологических значениях pH . [26]

Витамин B12 - зависимые ферменты

Кобальтсодержащий витамин B 12 ( также известный как кобаламин) катализирует перенос метильных (-CH 3 ) групп между двумя молекулами, что включает разрыв связей C-C - процесс, который энергетически затратен в органических реакциях. Ион металла снижает энергию активации процесса за счет образования временной связи Co-CH 3 . [27] Структура кофермента была определена Дороти Ходжкин и ее сотрудниками, за что она получила Нобелевскую премию по химии . [28] Он состоит из иона кобальта (II), координированного с четырьмя атомами азота корринового кольца и пятым атомом азота имидазольной группы . В состоянии покоя имеется сигма-связь Co-C с 5'-атомом углерода аденозина . [29] Это встречающееся в природе металлоорганическое соединение, что объясняет его функцию в реакциях транс -метилирования, таких как реакция, проводимая метионинсинтазой .

Нитрогеназа (фиксация азота)

Фиксация атмосферного азота — энергоемкий процесс, так как он предполагает разрыв очень прочной тройной связи между атомами азота. Нитрогеназы катализируют этот процесс . Один из таких ферментов встречается у бактерий Rhizobium . Его действие состоит из трех компонентов: атома молибдена в активном центре, кластеров железа и серы , которые участвуют в транспортировке электронов, необходимых для восстановления азота, и обильного источника энергии в виде АТФ магния . Последнее обеспечивается мутуалистическим симбиозом между бактериями и растением-хозяином, часто бобовыми . Реакцию можно записать символически как

N 2 + 16 Mg АТФ + 8 e − → 2  NH 3 + 16 Mg АДФ +16 P i + H 2

где P i означает неорганический фосфат . Точную структуру активного сайта определить сложно. По-видимому, он содержит кластер MoFe 7 S 8 , который способен связать молекулу динитрога и, предположительно, позволить начать процесс восстановления. [30] Электроны переносятся ассоциированным кластером «P», который содержит два кубических кластера Fe 4 S 4 , соединенных серными мостиками. [31]

Супероксиддисмутаза

Структура тетрамера супероксиддисмутазы 2 человека

Супероксид - ион O−
2образуется в биологических системах путем восстановления молекулярного кислорода . У него есть неспаренный электрон , поэтому он ведет себя как свободный радикал . Это мощный окислитель . Эти свойства делают супероксид-ион очень токсичным и используются фагоцитами для уничтожения вторгшихся микроорганизмов . В противном случае ион супероксида должен быть уничтожен, прежде чем он нанесет нежелательный ущерб клетке. Ферменты супероксиддисмутазы выполняют эту функцию очень эффективно. [32]

Формальная степень окисления атомов кислорода равна − 1 ⁄ 2 . В растворах с нейтральным pH ион супероксида диспропорционирует молекулярному кислороду и перекиси водорода .

2  О−
2+ 2 Ч + → О 2 + Ч 2 О 2

В биологии этот тип реакции называется реакцией дисмутации . Он включает как окисление, так и восстановление супероксид-ионов. Группа ферментов супероксиддисмутазы (СОД) увеличивает скорость реакции почти до скорости , ограниченной диффузией. [33] Ключом к действию этих ферментов является ион металла с переменной степенью окисления, который может действовать либо как окислитель, либо как восстановитель.

Окисление: M ( n +1)+ + O−
2→ М н + + О 2
Сокращение: M n + + O−
2+ 2 ЧАС + → M ( п +1)+ + ЧАС 2 О 2 .

В СОД человека активным металлом является медь , например Cu(II) или Cu(I), тетраэдрически координированная четырьмя гистидиновыми остатками. Этот фермент также содержит ионы цинка для стабилизации и активируется медным шапероном супероксиддисмутазы ( CCS ). Другие изоферменты могут содержать железо , марганец или никель . В активности Ni-SOD участвует никель(III), необычная для этого элемента степень окисления. Геометрия никеля в активном центре циклически меняется от плоско-квадратного Ni(II) с тиолатными (Cys 2 и Cys 6 ) и азотистыми лигандами основной цепи (His 1 и Cys 2 ) до квадратно-пирамидального Ni(III) с добавленной аксиальной боковой цепью His 1 . лиганд. [34]

Белки, содержащие хлорофилл

Гемоглобин (слева) и хлорофилл (справа), две совершенно разные молекулы с точки зрения функций, очень похожи, когда дело касается их атомной формы. Есть только три основных структурных различия; атом магния (Mg) в хлорофилле, в отличие от железа (Fe) в гемоглобине. Кроме того, хлорофилл имеет расширенный изопреноидный хвост и дополнительную алифатическую циклическую структуру макроцикла.

Хлорофилл играет решающую роль в фотосинтезе . Он содержит магний , заключенный в хлориновое кольцо. Однако ион магния не участвует непосредственно в фотосинтетической функции и может быть заменен другими двухвалентными ионами с небольшой потерей активности. Скорее, фотон поглощается хлориновым кольцом, электронная структура которого хорошо приспособлена для этой цели.

Первоначально поглощение фотона приводит к возбуждению электрона в синглетное состояние Q-зоны. Возбужденное состояние претерпевает интеркомбинационный переход из синглетного состояния в триплетное состояние , в котором имеются два электрона с параллельным спином . Этот вид, по сути, является свободным радикалом , он очень реактивен и позволяет переносить электрон к акцепторам, расположенным рядом с хлорофиллом в хлоропласте . При этом хлорофилл окисляется. Позже в фотосинтетическом цикле хлорофилл снова восстанавливается. Это восстановление в конечном итоге отбирает электроны из воды, образуя молекулярный кислород в качестве конечного продукта окисления.

Гидрогеназа

Гидрогеназы подразделяются на три различных типа в зависимости от содержания металлов в активном центре: гидрогеназа железо-железо, гидрогеназа никель-железо и гидрогеназа железа. [35] Все гидрогеназы катализируют обратимое поглощение H 2 , но гидрогеназы [FeFe] и [NiFe] являются настоящими окислительно-восстановительными катализаторами , вызывая окисление H 2 и восстановление H + .

ЧАС 2 ⇌ 2 ЧАС + + 2 е −

[Fe]гидрогеназы катализируют обратимое гетеролитическое расщепление H 2 .

ЧАС 2 ⇌ ЧАС + + Ч −
Структуры активных центров трех типов ферментов гидрогеназ.

Рибозим и дезоксирибозим

С момента открытия рибозимов Томасом Чехом и Сидни Альтманом в начале 1980-х годов было показано, что рибозимы представляют собой отдельный класс металлоферментов. [36] Многие рибозимы требуют ионов металлов в своих активных центрах для химического катализа; поэтому их называют металлоферментами. Кроме того, ионы металлов необходимы для структурной стабилизации рибозимов. Интрон I группы — наиболее изученный рибозим, в катализе которого участвуют три металла. [37] Другие известные рибозимы включают интрон группы II , РНКазу P и несколько небольших вирусных рибозимов (таких как головка молотка , шпилька , HDV и VS ), а также большую субъединицу рибосом. Описано несколько классов рибозимов. [38]

Дезоксирибозимы , также называемые ДНКзимами или каталитической ДНК, представляют собой искусственные катализаторы на основе ДНК, которые были впервые произведены в 1994 году. [39] Почти все ДНКзимы требуют ионов металлов. Хотя рибозимы в основном катализируют расщепление субстратов РНК, ДНК-зимы могут катализировать различные реакции, включая расщепление РНК/ДНК, лигирование РНК/ДНК, фосфорилирование и дефосфорилирование аминокислот, а также образование углерод-углеродных связей. [40] Тем не менее, ДНКзимы, которые катализируют реакцию расщепления РНК, являются наиболее широко изученными. 10-23 ДНКзим, открытый в 1997 году, является одной из наиболее изученных каталитических ДНК, имеющих клиническое применение в качестве терапевтического агента. [41] Сообщалось о нескольких металлоспецифичных ДНКзимах, включая ДНКзим GR-5 ( специфичный для свинца ), [42] ДНКзимы CA1-3 ( специфичные для меди ), ДНКзим 39E ( специфичный для уранила ) [43] и ДНКзим NaA43 ( специфичный для натрия ). [44]

Металлопротеины сигнальной трансдукции

Кальмодулин

Мотив EF-рука

Кальмодулин является примером белка, передающего сигнал. Это небольшой белок, содержащий четыре мотива EF-hand , каждый из которых способен связывать ион Ca 2+ .

В белковом домене петли EF-hand ион кальция координируется в пятиугольной бипирамидальной конфигурации. Шесть остатков глутаминовой кислоты и аспарагиновой кислоты , участвующих в связывании, находятся в положениях 1, 3, 5, 7 и 9 полипептидной цепи. В положении 12 находится глутаматный или аспартатный лиганд, который ведет себя как (бидентатный лиганд), обеспечивая два атома кислорода. Девятый остаток в петле обязательно представляет собой глицин из-за конформационных требований основной цепи. Координационная сфера иона кальция содержит только карбоксилатные атомы кислорода и не содержит атомов азота. Это согласуется с жесткой природой иона кальция.

Белок имеет два примерно симметричных домена, разделенных гибкой «шарнирной» областью. Связывание кальция вызывает конформационные изменения белка. Кальмодулин участвует во внутриклеточной сигнальной системе, действуя как диффузный вторичный мессенджер для исходных стимулов. [45] [46]

Тропонин

Как в сердечных , так и в скелетных мышцах производство мышечной силы контролируется главным образом изменениями внутриклеточной концентрации кальция . В целом, когда уровень кальция повышается, мышцы сокращаются, а когда уровень кальция падает, мышцы расслабляются. Тропонин , наряду с актином и тропомиозином , представляет собой белковый комплекс, с которым связывается кальций, вызывая выработку мышечной силы.

Транскрипционные факторы

Цинковый палец . Ион цинка (зеленый) координируется двумя остатками гистидина и двумя остатками цистеина .

Многие факторы транскрипции содержат структуру, известную как цинковый палец . Это структурный модуль, в котором область белка сворачивается вокруг иона цинка. Цинк не контактирует напрямую с ДНК , с которой связываются эти белки. Вместо этого кофактор необходим для стабильности плотно свернутой белковой цепи. [47] В этих белках ион цинка обычно координируется парами боковых цепей цистеина и гистидина.

Другие металлоферменты

Существует два типа дегидрогеназы угарного газа : один содержит железо и молибден, другой — железо и никель. Были рассмотрены параллели и различия в каталитических стратегиях. [48]

Pb 2+ (свинец) может замещать Ca 2+ (кальций), как, например, у кальмодулина или Zn 2+ (цинк), как у металлокарбоксипептидаз [49]

Некоторые другие металлоферменты приведены в следующей таблице в зависимости от используемого металла.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Банки Л (2013). «Металломика и электролизер: некоторые определения и общие комментарии». В Sigel A, Sigel H, Sigel RK (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 12. Спрингер. стр. 1–13. дои : 10.1007/978-94-007-5561-1_1. ISBN 978-94-007-5561-1. ПМИД  23595668.
  2. ^ ab Шрайвер Д.Ф., Аткинс П.В. (1999). «Чарпер 19, Бионеорганическая химия». Неорганическая химия (3-е изд.). Издательство Оксфордского университета. ISBN 978-0-19-850330-9.
  3. ^ Человеческий эталонный протеом в Uniprot, по состоянию на 12 января 2018 г.
  4. ^ Андреини С, Банки Л, Бертини I, Розато А (ноябрь 2006 г.). «Цинк через три сферы жизни». Журнал исследований протеома . 5 (11): 3173–8. дои : 10.1021/pr0603699. ПМИД  17081069.
  5. ^ Томсон AJ, Грей HB (1998). «Биоинорганическая химия» (PDF) . Современное мнение в области химической биологии . 2 (2): 155–158. дои : 10.1016/S1367-5931(98)80056-2. ПМИД  9667942.
  6. ^ Уолдрон К.Дж., Робинсон, штат Нью-Джерси (январь 2009 г.). «Как бактериальные клетки обеспечивают получение металлопротеинами нужного металла?». Обзоры природы. Микробиология . 7 (1): 25–35. doi : 10.1038/nrmicro2057. PMID  19079350. S2CID  7253420.
  7. ^ Карвер П.Л. (2013). «Ионы металлов и инфекционные заболевания. Обзор из клиники». В Sigel A, Sigel H, Sigel RK (ред.). Взаимосвязь между ионами незаменимых металлов и заболеваниями человека . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 13. Спрингер. стр. 1–28. дои : 10.1007/978-94-007-7500-8_1. ISBN 978-94-007-7499-5. ПМИД  24470087.
  8. ^ Ван, М.С.; Хёглер, К.Х.; Хехт, М (2019). «Неразвитые белки De Novo обладают врожденной склонностью связывать переходные металлы». Жизнь . 9 (8): 8. дои : 10.3390/life9010008 . ПМК 6463171 . ПМИД  30634485. 
  9. ^ Марет В. (февраль 2010 г.). «Металлопротеомика, металлопротеомы и аннотация металлопротеинов». Металломика . 2 (2): 117–25. дои : 10.1039/b915804a . ПМИД  21069142.
  10. ^ Кангелози В., Рактонг Л., Пекораро В.Л. (2017). «Глава 10. Связывание свинца (II) в природных и искусственных белках». В Астрид С., Хельмут С., Сигел Р.К. (ред.). Свинец: его влияние на окружающую среду и здоровье . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 17. де Грюйтер. стр. 271–318. дои : 10.1515/9783110434330-010. ISBN 9783110434330. ПМЦ  5771651 . ПМИД  28731303.
  11. ^ аб Гринвуд, Норман Н .; Эрншоу, Алан (1997). Химия элементов (2-е изд.). Баттерворт-Хайнеманн . ISBN 978-0-08-037941-8.Рис.25.7, стр 1100 иллюстрирует строение дезоксигемоглобина.
  12. ^ Стенкамп, RE (1994). «Дикислород и гемеритрин». хим. Откр. 94 (3): 715–726. дои : 10.1021/cr00027a008.
  13. ^ Вирстам М., Липпард С.Дж., Фриснер Р.А. (апрель 2003 г.). «Обратимое связывание дикислорода с гемеритрином». Журнал Американского химического общества . 125 (13): 3980–7. дои : 10.1021/ja017692r. ПМИД  12656634.
  14. ^ Карлин К., Круз Р.В., Гультне Й., Фарук А., Хейс Дж.К., Зубьета Дж. (1987). «Реакционная способность дикислорода и меди. Обратимое связывание O 2 и CO с феноксо-мостиковым комплексом димеди (I)». Варенье. хим. Соц. 109 (9): 2668–2679. дои : 10.1021/ja00243a019.
  15. ^ Китадзима Н., Фудзисава К., Фудзимото С., Морока Ю., Хасимото С., Китагава Т., Ториуми К., Тацуми К., Накамура А. (1992). «Новая модель связывания дикислорода в гемоцианине. Синтез, характеристика и молекулярная структура ц - η 2 : η 2 -пероксодиядерных комплексов меди(II), [Cu(Hb(3,5-R 2 pz) 3 ) ] 2 (O 2 ) (R = изопропил и Ph)». Варенье. хим. Соц. 114 (4): 1277–1291. дои : 10.1021/ja00030a025.
  16. ^ Мессершмидт А, Хубер Р, Вигхардт К, Пулос Т (2001). Справочник по металлопротеинам . Уайли. ISBN 978-0-471-62743-2.
  17. ^ Мур GR, Петтигрю GW (1990). Цитохром с: структурные и физико-химические аспекты . Берлин: Шпрингер.
  18. ^ Сигел А, Сигел Х, Сигел РК, ред. (2007). Повсеместная роль белков цитохрома 450 . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 3. Уайли. ISBN 978-0-470-01672-5.
  19. ^ Ортис де Монтеллано П. (2005). Цитохром P450 Структура, механизм и биохимия (3-е изд.). Спрингер. ISBN 978-0-306-48324-0.
  20. ^ Колман П.М., Фриман Х.К. , Гасс Дж.М., Мурата М., Норрис В.А., Рамшоу Дж.А., Член парламента Венкатаппа (1978). «Рентгеноструктурный анализ пластоцианина с разрешением 2,7 Å». Природа . 272 (5651): 319–324. Бибкод : 1978Natur.272..319C. дои : 10.1038/272319a0. S2CID  4226644.
  21. ^ Соломон Э.И., Гевирт А.А., Коэн С.Л. (1986). Спектроскопические исследования активных центров. Синяя медь и электронные структурные аналоги . Том. 307. стр. 236–266. дои : 10.1021/bk-1986-0307.ch016. ISBN 978-0-8412-0971-8. {{cite book}}: |journal=игнорируется ( помощь )
  22. ^ Андерсон Б.Ф., Бейкер Х.М., Додсон Э.Дж., Норрис Дж.Е., Рамболл С.В., Уотерс Дж.М., Бейкер Э.Н. (апрель 1987 г.). «Структура лактоферрина человека при разрешении 3,2 А». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (7): 1769–73. дои : 10.1073/pnas.84.7.1769 . ПМК 304522 . ПМИД  3470756. 
  23. ^ Родригес Э, Диас С (декабрь 1995 г.). «Уровни железа, меди и цинка в моче: связь с различными индивидуальными факторами». Журнал микроэлементов в медицине и биологии . 9 (4): 200–9. дои : 10.1016/S0946-672X(11)80025-8. ПМИД  8808191.
  24. ^ Шуманн К., Шефер С.Г., Форт W (1986). «Всасывание железа и выведение трансферрина с желчью у крыс». Исследования в экспериментальной медицине. Zeitschrift für die Gesamte Experimentelle Medizin Einschliesslich Experimenteller Chirurgie . 186 (3): 215–9. дои : 10.1007/BF01852047. PMID  3738220. S2CID  7925719.
  25. ^ «Желчевая экскреция продуктов жизнедеятельности». Архивировано из оригинала 26 марта 2017 г. Проверено 24 марта 2017 г.
  26. ^ Линдског С (1997). «Строение и механизм карбоангидразы». Фармакология и терапия . 74 (1): 1–20. дои : 10.1016/S0163-7258(96)00198-2. ПМИД  9336012.
  27. ^ Сигел А, Сигел Х, Сигел РК, ред. (2008). Металл-углеродные связи в ферментах и ​​кофакторах . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 6. Уайли. ISBN 978-1-84755-915-9.
  28. ^ «Нобелевская премия по химии 1964 года». Нобелевская премия.org . Проверено 6 октября 2008 г.
  29. ^ Ходжкин, округ Колумбия (1965). «Структура ядра Коррина по данным рентгеновского анализа». Учеб. Р. Сок. А. _ 288 (1414): 294–305. Бибкод : 1965RSPSA.288..294H. дои : 10.1098/rspa.1965.0219. S2CID  95235740.
  30. ^ Орм-Джонсон, WH (1993). Штейфель, Э.И.; Кукуваннис, Д.; Ньютон, округ Колумбия (ред.). Молибденовые ферменты, кофакторы и модельные системы . Достижения химии, серия симпозиумов №. 535. Вашингтон, округ Колумбия: Американское химическое общество. стр. 257. ISBN 9780841227088.
  31. ^ Чан МК, Ким Дж, Рис, округ Колумбия (май 1993 г.). «Пара нитротазного FeMo-кофактора и P-кластера: структуры с разрешением 2,2 А». Наука . 260 (5109): 792–4. дои : 10.1126/science.8484118. ПМИД  8484118.
  32. ^ Пакер, Л., изд. (2002). Супероксиддисмутаза: 349 (Методы энзимологии) . Академическая пресса. ISBN 978-0-12-182252-1.
  33. ^ Генрих П., Леффлер Г., Петридес П.Е. (2006). Биохимия и патобиохимия (на немецком языке). Берлин: Шпрингер. п. 123. ИСБН 978-3-540-32680-9.
  34. ^ Барондо Д.П., Кассманн С.Дж., Брунс К.К., Тайнер Дж.А., Гецофф Э.Д. (июнь 2004 г.). «Структура и механизм супероксиддисмутазы никеля». Биохимия . 43 (25): 8038–47. дои : 10.1021/bi0496081. ПМИД  15209499.
  35. ^ Паркин, Элисон (2014). «Понимание и использование гидрогеназ, биологических дигидрогенных катализаторов». В Кронеке, Питер М.Х.; Соса Торрес, Марта Э. (ред.). Металлоориентированная биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 14. Спрингер. стр. 99–124. дои : 10.1007/978-94-017-9269-1_5. ISBN 978-94-017-9268-4. ПМИД  25416392.
  36. ^ Пайл AM (август 1993 г.). «Рибозимы: отдельный класс металлоферментов». Наука . 261 (5122): 709–14. Бибкод : 1993Sci...261..709P. дои : 10.1126/science.7688142. ПМИД  7688142.
  37. ^ Шан С., Йошида А., Сан С., Пичирилли Дж. А., Хершлаг Д. (октябрь 1999 г.). «Три иона металла в активном центре рибозима I группы тетрахимены». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (22): 12299–304. Бибкод : 1999PNAS...9612299S. дои : 10.1073/pnas.96.22.12299 . ПМК 22911 . ПМИД  10535916. 
  38. ^ Вайнберг З., Ким П.Б., Чен Т.Х., Ли С., Харрис К.А., Люнсе CE, Breaker RR (август 2015 г.). «Новые классы саморасщепляющихся рибозимов, выявленные с помощью сравнительного геномного анализа». Химическая биология природы . 11 (8): 606–10. дои : 10.1038/nchembio.1846. ПМК 4509812 . ПМИД  26167874. 
  39. ^ Брейкер Р.Р., Джойс Г.Ф. (декабрь 1994 г.). «Фермент ДНК, расщепляющий РНК». Химия и биология . 1 (4): 223–9. дои : 10.1016/1074-5521(94)90014-0. ПМИД  9383394.
  40. ^ Сильверман СК (май 2015 г.). «В поисках ДНК-катализаторов для модификации белков». Отчеты о химических исследованиях . 48 (5): 1369–79. doi : 10.1021/acs.accounts.5b00090. ПМЦ 4439366 . ПМИД  25939889. 
  41. ^ Санторо SW, Джойс Г.Ф. (апрель 1997 г.). «Фермент ДНК общего назначения, расщепляющий РНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (9): 4262–6. Бибкод : 1997PNAS...94.4262S. дои : 10.1073/pnas.94.9.4262 . ПМК 20710 . ПМИД  9113977. 
  42. ^ Брейкер Р.Р., Джойс Г.Ф. (декабрь 1994 г.). «Фермент ДНК, расщепляющий РНК». Химия и биология . 1 (4): 223–9. дои : 10.1016/1074-5521(94)90014-0. ПМИД  9383394.
  43. ^ Лю Дж., Браун А.К., Мэн X, Кропек Д.М., Исток Дж.Д., Уотсон Д.Б., Лу Ю. (февраль 2007 г.). «Каталитический датчик-маяк для урана с чувствительностью в триллионы частей и селективностью в миллион раз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (7): 2056–61. Бибкод : 2007PNAS..104.2056L. дои : 10.1073/pnas.0607875104 . ЧВК 1892917 . ПМИД  17284609. 
  44. ^ Тораби С.Ф., Ву П, МакГи CE, Чен Л., Хван К., Чжэн Н., Ченг Дж., Лу Ю (май 2015 г.). «Выбор in vitro натрий-специфического ДНКзима и его применение во внутриклеточном зондировании». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (19): 5903–8. Бибкод : 2015PNAS..112.5903T. дои : 10.1073/pnas.1420361112 . ПМЦ 4434688 . ПМИД  25918425. 
  45. ^ Стивенс ФК (август 1983 г.). «Кальмодулин: введение». Канадский журнал биохимии и клеточной биологии . 61 (8): 906–10. дои : 10.1139/o83-115. ПМИД  6313166.
  46. ^ Чин Д., Минс АР (август 2000 г.). «Кальмодулин: прототип датчика кальция». Тенденции в клеточной биологии . 10 (8): 322–8. дои : 10.1016/S0962-8924(00)01800-6. ПМИД  10884684.
  47. ^ Берг Дж. М. (1990). «Домены цинковых пальцев: гипотезы и современные знания». Ежегодный обзор биофизики и биофизической химии . 19 (1): 405–21. дои : 10.1146/annurev.bb.19.060190.002201. ПМИД  2114117.
  48. ^ Джеунг Дж, Фесселер Дж, Гетцль С, Доббек Х (2014). «Угарный газ. Токсичный газ и топливо для анаэробов и аэробов: дегидрогеназы угарного газа». В Kroneck PM, Соса Торрес М.Э. (ред.). Металлоориентированная биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 14. Спрингер. стр. 37–69. дои : 10.1007/978-94-017-9269-1_3. ISBN 978-94-017-9268-4. ПМИД  25416390.
  49. ^ Аоки К., Мураяма К., Ху Н (2017). «Глава 7. Твердотельные структуры комплексов свинца, имеющие отношение к биологическим системам». В Астрид С., Хельмут С., Сигел Р.К. (ред.). Свинец: его влияние на окружающую среду и здоровье . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 17. де Грюйтер. стр. 123–200. дои : 10.1515/9783110434330-007. ISBN 9783110434330. ПМИД  28731300.
  50. ^ Романи, Андреа, депутат (2013). «Гомеостаз магния в клетках млекопитающих». В Банки, Люсия (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 12. Спрингер. стр. 69–118. дои : 10.1007/978-94-007-5561-1_4. ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402. ПМИД  23595671.
  51. ^ Рот Дж., Понцони С., Ашнер М. (2013). «Гомеостаз и транспорт марганца». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 12. Спрингер. стр. 169–201. дои : 10.1007/978-94-007-5561-1_6. ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402. ПМК  6542352 . ПМИД  23595673.
  52. ^ Длоухи AC, Outten CE (2013). «Железный металлом в эукариотических организмах». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 12. Спрингер. стр. 241–78. дои : 10.1007/978-94-007-5561-1_8. ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402. ПМЦ  3924584 . ПМИД  23595675.
  53. ^ Кракан В., Банерджи Р. (2013). «Глава 10 Транспорт и биохимия кобальта и корриноидов». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 12. Спрингер. doi : 10.1007/978-94-007-5561-10_10 (неактивен 31 января 2024 г.). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402.{{cite book}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на январь 2024 г. ( ссылка )
  54. ^ Сигел А, Сигел Х, Сигел РК, ред. (2008). Никель и его удивительное влияние на природу . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 2. Уайли. ISBN 978-0-470-01671-8.
  55. ^ Сидор А.М., Замби Д.Б. (2013). «Глава 11. Металломика никеля: общие темы, определяющие гомеостаз никеля». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 12. Спрингер. doi : 10.1007/978-94-007-5561-10_11 (неактивен 31 января 2024 г.). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402.{{cite book}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на январь 2024 г. ( ссылка )
  56. ^ Вест К.Э., Хашеми Х.Ф., Кобин П.А. (2013). «Глава 13. Медный металлом в эукариотических клетках». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 12. Спрингер. doi : 10.1007/978-94-007-5561-10_12 (неактивен 31 января 2024 г.). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402.{{cite book}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на январь 2024 г. ( ссылка )
  57. ^ Марет В. (2013). «Глава 14 Цинк и протеом цинка». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 12. Спрингер. doi : 10.1007/978-94-007-5561-10_14 (неактивен 31 января 2024 г.). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402.{{cite book}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на январь 2024 г. ( ссылка )
  58. ^ Павлин А.Ф., Пекораро V (2013). «Природные и искусственные белки, содержащие кадмий». В Sigel A, Sigel H, Sigel RK (ред.). Кадмий: от токсичности к незаменимости . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 11. Спрингер. стр. 303–337. дои : 10.1007/978-94-007-5179-8_10. ISBN 978-94-007-5178-1. ПМИД  23430777.
  59. ^ Фрайзингер Э.Ф., Васак М. (2013). «Кадмий в металлотионинах». В Sigel A, Sigel H, Sigel RK (ред.). Кадмий: от токсичности к незаменимости . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 11. Спрингер. стр. 339–372. дои : 10.1007/978-94-007-5179-8_11. ISBN 978-94-007-5178-1. ПМИД  23430778.
  60. ^ Мендель, Ральф Р. (2013). «Глава 15. Обмен молибдена». В Банки, Люсия (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 12. Спрингер. doi : 10.1007/978-94-007-5561-10_15 (неактивен 31 января 2024 г.). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402.{{cite book}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на январь 2024 г. ( ссылка )
  61. ^ Тен Бринк, Феликс (2014). «Жизнь на ацетилене. Первозданный источник энергии». В Кронеке, Питер М.Х.; Соса Торрес, Марта Э. (ред.). Металлоориентированная биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 14. Спрингер. стр. 15–35. дои : 10.1007/978-94-017-9269-1_2. ISBN 978-94-017-9268-4. ПМИД  25416389.

Внешние ссылки

Викискладе есть медиафайлы по теме металлопротеинов .