stringtranslate.com

Супероксиддисмутаза

Супероксиддисмутаза ( СОД , EC 1.15.1.1) представляет собой фермент , который попеременно катализирует дисмутацию (или разделение) супероксида ( O−
2) радикал на обычный молекулярный кислород (O 2 ) и перекись водорода ( H
2О
2). Супероксид вырабатывается как побочный продукт метаболизма кислорода и, если его не регулировать, вызывает многие виды повреждений клеток. [2] Перекись водорода также вредна и разлагается другими ферментами, такими как каталаза . Таким образом, СОД является важной антиоксидантной защитой почти во всех живых клетках, подвергающихся воздействию кислорода. Единственным исключением являются Lactobacillus plantarum и родственные лактобактерии , которые используют другой механизм для предотвращения повреждения от реактивного O.−
2.

Химическая реакция

СОД катализируют диспропорционирование супероксида:

2ч+
+ 2О−
2→ О
2+ Ч
2О
2

Таким образом, О−
2превращается в два менее вредоносных вида.

Общую форму, применимую ко всем различным формам СОД, координируемым металлами, можно записать следующим образом:

Реакции, в которых происходит катализируемая СОД дисмутация супероксида на Cu,Zn СОД , можно записать следующим образом:

где М = Cu (n=1); Мн (n=2); Fe (n=2); Ni (n=2) только у прокариот.

В серии таких реакций степень окисления и заряд катиона металла колеблются между n и n+1: +1 и +2 для Cu или +2 и +3 для других металлов.

Типы

Общий

Ирвин Фридович и Джо МакКорд из Университета Дьюка обнаружили ферментативную активность супероксиддисмутазы в 1968 году. [3] СОД ранее были известны как группа металлопротеинов с неизвестной функцией; например, CuZnSOD был известен как эритрокупреин (или гемокупреин, или цитокупреин) или как ветеринарный противовоспалительный препарат «Орготеин». [4] Точно так же Брюэр (1967) идентифицировал белок, который позже стал известен как супероксиддисмутаза, как индофенолоксидазу, путем анализа белков крахмальных гелей с использованием метода феназина-тетразолия. [5]

Существует три основных семейства супероксиддисмутазы, в зависимости от структуры белка и металлического кофактора : тип Cu/Zn (который связывает как медь, так и цинк ), типы Fe и Mn (которые связывают либо железо , либо марганец ) и тип Ni. (который связывает никель ).

У высших растений изоферменты СОД локализованы в разных клеточных компартментах. Mn-СОД присутствует в митохондриях и пероксисомах . Fe-СОД обнаружен главным образом в хлоропластах, но также обнаружен в пероксисомах, а CuZn-СОД локализована в цитозоле , хлоропластах, пероксисомах и апопласте . [14] [15]

Человек

Три формы супероксиддисмутазы присутствуют у человека, у всех других млекопитающих и большинства хордовых . СОД1 располагается в цитоплазме , СОД2 — в митохондриях , СОД3 — внеклеточно . Первый представляет собой димер (состоит из двух единиц), остальные — тетрамеры (четыре субъединицы). СОД1 и СОД3 содержат медь и цинк, тогда как СОД2, митохондриальный фермент, в реактивном центре имеет марганец . Гены расположены на хромосомах 21, 6 и 4 соответственно (21q22.1, 6q25.3 и 4p15.3-p15.1) .

Растения

В высших растениях ферменты супероксиддисмутазы (СОД) действуют как антиоксиданты и защищают клеточные компоненты от окисления активными формами кислорода (АФК). [18] АФК могут образовываться в результате засухи, травм, гербицидов и пестицидов, озона, метаболической активности растений, дефицита питательных веществ, фотоингибирования, температуры над и под землей, токсичных металлов, а также ультрафиолетовых или гамма-лучей. [19] [20] Точнее, молекулярный O 2 восстанавливается до O−
2(АФК, называемая супероксидом), когда она поглощает возбужденный электрон, высвободившийся из соединений цепи переноса электронов. Известно, что супероксид денатурирует ферменты, окисляет липиды и фрагментирует ДНК. [19] СОД катализируют образование O 2 и H
2О
2из супероксида ( O−
2), что приводит к получению менее вредных реагентов.

При адаптации к повышенному уровню окислительного стресса концентрации СОД обычно увеличиваются с увеличением степени стресса. Компартментализация различных форм СОД по всему растению позволяет им очень эффективно противодействовать стрессу. В растениях существуют три хорошо известных и изученных класса металлических коферментов СОД. Во-первых, Fe-СОД состоят из двух видов: гомодимера (содержащего 1–2 г Fe) и тетрамера (содержащего 2–4 г Fe). Считается, что они являются древнейшими металлоферментами СОД и встречаются как у прокариот, так и у эукариот. Fe СОД наиболее часто локализуются внутри хлоропластов растений, где они являются аборигенными. Во-вторых, СОД Mn состоят из разновидностей гомодимера и гомотетрамера, каждый из которых содержит один атом Mn (III) на субъединицу. Они обнаруживаются преимущественно в митохондриях и пероксисомах. В-третьих, электрические свойства СОД Cu-Zn сильно отличаются от свойств двух других классов. Они концентрируются в хлоропластах , цитозоле и в некоторых случаях во внеклеточном пространстве. Обратите внимание, что СОД Cu-Zn обеспечивают меньшую защиту, чем СОД Fe, когда они локализованы в хлоропластах. [18] [19] [20]

Бактерии

Лейкоциты человека используют такие ферменты, как НАДФН-оксидаза , для выработки супероксида и других активных форм кислорода для уничтожения бактерий. Поэтому во время инфекции некоторые бактерии (например, Burkholderia pseudomallei ) вырабатывают супероксиддисмутазу, чтобы защитить себя от гибели. [21]

Биохимия

СОД превосходит повреждающие реакции супероксида, тем самым защищая клетку от токсичности супероксида. Реакция супероксида с нерадикалами запрещена по спину . В биологических системах это означает, что его основные реакции происходят с самим собой (дисмутация) или с другим биологическим радикалом, таким как оксид азота (NO), или с металлом переходного ряда. Супероксидный анион-радикал ( O−
2) самопроизвольно дисмутирует на O 2 и перекись водорода ( H
2О
2) довольно быстро (~10 5 М -1 с -1 при рН 7). [ нужна цитация ] СОД необходим, потому что супероксид реагирует с чувствительными и важными клеточными мишенями. Например, он реагирует с радикалом NO и образует токсичный пероксинитрит .

Поскольку некатализируемая реакция дисмутации супероксида требует взаимодействия двух молекул супероксида друг с другом, скорость дисмутации имеет второй порядок по отношению к начальной концентрации супероксида. Таким образом, период полураспада супероксида, хотя и очень короткий при высоких концентрациях (например, 0,05 секунды при 0,1 мМ), на самом деле довольно длительный при низких концентрациях (например, 14 часов при 0,1 нМ). Напротив, реакция супероксида с СОД имеет первый порядок по концентрации супероксида. Более того, супероксиддисмутаза имеет самое большое k кат / K M (приблизительное значение каталитической эффективности) среди всех известных ферментов (~7 x 10 9 M -1 с -1 ), [22] эта реакция ограничивается только частотой столкновений. между собой и супероксидом. То есть скорость реакции «диффузионно-ограничена».

Высокая эффективность супероксиддисмутазы кажется необходимой: даже при субнаномолярных концентрациях, достигаемых за счет высоких концентраций СОД внутри клеток, супероксид инактивирует фермент аконитазу цикла лимонной кислоты , может отравлять энергетический обмен и высвобождать потенциально токсичное железо. Аконитаза является одной из нескольких железосеросодержащих (де)гидратаз в метаболических путях, которые, как было показано, инактивируются супероксидом. [23]

Устойчивость и механизм складывания.

SOD1 — чрезвычайно стабильный белок. В голо-форме (связанной как с медью, так и с цинком) температура плавления составляет > 90 °C. В апо-форме (не связанной с медью или цинком) температура плавления составляет ~ 60 ° C. [24] Методом дифференциальной сканирующей калориметрии (ДСК) голо-СОД1 разворачивается по двухсостоятельному механизму: от димера до двух развернутых мономеров. [24] В экспериментах по химической денатурации голо-SOD1 разворачивается по трехуровневому механизму с наблюдением свернутого мономерного промежуточного продукта. [25]

Физиология

Супероксид – одна из основных активных форм кислорода в клетке. Как следствие, СОД выполняет ключевую антиоксидантную роль. Физиологическое значение СОД иллюстрируется тяжелыми патологиями, наблюдаемыми у мышей, генетически модифицированных с отсутствием этих ферментов. Мыши, у которых отсутствует SOD2, умирают через несколько дней после рождения на фоне массивного окислительного стресса . [26] У мышей, лишенных SOD1, развивается широкий спектр патологий, включая гепатоцеллюлярную карциному, [27] ускорение возрастной потери мышечной массы, [28] более раннюю заболеваемость катарактой и сокращение продолжительности жизни. Мыши, у которых отсутствует SOD3, не имеют каких-либо очевидных дефектов и имеют нормальную продолжительность жизни, хотя они более чувствительны к гипероксическому повреждению. [29] Мыши с нокаутом любого фермента СОД более чувствительны к летальному воздействию соединений, генерирующих супероксид, таких как паракват и дикват ( гербициды ).

У дрозофил , лишенных SOD1, продолжительность жизни резко сокращается, тогда как мухи, лишенные SOD2, умирают до рождения. Истощение СОД1 и СОД2 в нервной системе и мышцах дрозофилы связано с сокращением продолжительности жизни. [30] Накопление нейрональных и мышечных АФК, по-видимому, способствует возрастным нарушениям. Когда индуцируется сверхэкспрессия митохондриального SOD2, продолжительность жизни взрослой дрозофилы увеличивается. [31]

У черных садовых муравьев ( Lasius niger ) продолжительность жизни маток на порядок больше, чем у рабочих, несмотря на отсутствие систематических различий в нуклеотидных последовательностях между ними. [32] Было обнаружено, что ген SOD3 наиболее дифференциально сверхэкспрессируется в мозге королевы и рабочих муравьев. Это открытие повышает вероятность важной роли антиоксидантной функции в модуляции продолжительности жизни. [32]

Нокдаун СОД у червя C. elegans не вызывает серьезных физиологических нарушений. Однако продолжительность жизни C. elegans можно продлить с помощью миметиков супероксида/ каталазы , что позволяет предположить, что окислительный стресс является основным фактором, определяющим скорость старения . [33]

Нокаутные или нулевые мутации в SOD1 крайне вредны для аэробного роста почкующихся дрожжей Saccharomyces cerevisiae и приводят к резкому сокращению продолжительности жизни после диауксии. У S. cerevisiae дикого типа частота повреждений ДНК увеличивалась с возрастом в 3 раза, но более чем в 5 раз у мутантов с удаленными генами SOD1 или SOD2 . [34] Уровни активных форм кислорода увеличиваются с возрастом в этих мутантных штаммах и демонстрируют закономерность, аналогичную закономерности увеличения повреждений ДНК с возрастом. Таким образом, оказывается, что супероксиддисмутаза играет существенную роль в сохранении целостности генома S. cerevisiae во время старения . Нокаут SOD2 или нулевые мутации вызывают задержку роста дыхательных источников углерода в дополнение к снижению продолжительности жизни после диауксии.

У делящихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe дефицит митохондриальной супероксиддисмутазы SOD2 ускоряет хронологическое старение. [35]

Было создано несколько прокариотических нулевых мутантов SOD, включая E. coli . Потеря периплазматического CuZnSOD приводит к потере вирулентности и может стать привлекательной мишенью для новых антибиотиков.

Роль в болезни

Мутации первого фермента СОД ( СОД1 ) могут вызывать семейный боковой амиотрофический склероз (БАС, форма заболевания двигательных нейронов ). [36] [37] [38] [39] Наиболее распространенной мутацией в США является A4V , а наиболее интенсивно изучаемой является G93A . Инактивация SOD1 вызывает гепатоцеллюлярную карциному . [27] Снижение активности SOD3 связано с заболеваниями легких, такими как острый респираторный дистресс-синдром (ОРДС) или хроническая обструктивная болезнь легких (ХОБЛ). [40] [41] [42] Супероксиддисмутаза не экспрессируется в клетках нервного гребня развивающегося плода . Следовательно, высокие уровни свободных радикалов могут вызвать их повреждение и вызвать дизрафические аномалии (дефекты нервной трубки). [ нужна цитата ]

Мутации в SOD1 могут вызывать семейный БАС (некоторые данные также показывают, что SOD1 дикого типа в условиях клеточного стресса участвует в значительной части спорадических случаев БАС, которые составляют 90% пациентов с БАС) [43] . по механизму, который в настоящее время не понятен, но не за счет потери ферментативной активности или снижения конформационной стабильности белка SOD1. Сверхэкспрессия SOD1 связана с нервными расстройствами, наблюдаемыми при синдроме Дауна . [44] У пациентов с талассемией СОД будет увеличиваться как форма компенсационного механизма. Однако в хронической стадии СОД оказывается недостаточной и имеет тенденцию к снижению из-за разрушения белков в результате массивной реакции оксидант-антиоксидант. [45]

У мышей внеклеточная супероксиддисмутаза (SOD3, ecSOD) способствует развитию гипертонии . [46] [47] Инактивация СОД2 у мышей вызывает перинатальную летальность. [26]

Медицинское использование

Дополнительная супероксиддимутаза была предложена в качестве лечения для предотвращения бронхолегочной дисплазии у недоношенных детей , однако эффективность этого лечения не ясна. [48]

Исследовать

СОД использовался в экспериментальном лечении хронического воспаления при воспалительных заболеваниях кишечника. [49] [50] СОД может уменьшить нефротоксичность , вызванную цис-платиной (исследования на грызунах). [51] Как «Орготеин» или «Онтосеин», фармакологически активный очищенный СОД из бычьей печени, он также эффективен при лечении воспалительных заболеваний мочевыводящих путей у человека. [52] Какое-то время СОД из бычьей печени даже имела одобрение регулирующих органов в нескольких европейских странах для такого использования. Это было прервано опасениями по поводу прионных заболеваний . [ нужна цитата ]

Агент -миметик СОД , TEMPOL , в настоящее время проходит клинические испытания для радиозащиты и предотвращения радиационно-индуцированного дерматита . [53] TEMPOL и подобные нитроксиды-миметики СОД проявляют множественное действие при заболеваниях, связанных с окислительным стрессом. [54]

Косметическое использование

СОД может уменьшить повреждение кожи свободными радикалами, например, уменьшить фиброз после облучения при раке молочной железы. Однако исследования такого рода следует рассматривать как предварительные, поскольку в исследовании не было адекватного контроля, включая отсутствие рандомизации, двойного слепого метода или плацебо. [55] Известно, что супероксиддисмутаза обращает вспять фиброз , возможно, за счет дедифференцировки миофибробластов обратно в фибробласты . [56] [ нужны дополнительные пояснения ]

Коммерческие источники

СОД коммерчески получают из морского фитопланктона , бычьей печени, хрена , дыни и некоторых бактерий. С терапевтической целью СОД обычно вводят местно. Нет никаких доказательств того, что употребление незащищенных СОД или продуктов, богатых СОД, может иметь какие-либо физиологические эффекты, поскольку весь проглоченный СОД перед всасыванием расщепляется на аминокислоты . Однако прием внутрь СОД, связанного с белками пшеницы, может улучшить его терапевтическую активность, по крайней мере теоретически. [57]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ ab PDB : 1VAR ​; Боргшталь Г.Е., Пардж Х.Э., Хики М.Дж., Джонсон М.Дж., Буассино М., Холлевелл Р.А. и др. (апрель 1996 г.). «Полиморфный вариант Ile58Thr митохондриальной супероксиддисмутазы марганца человека снижает активность за счет дестабилизации тетрамерного интерфейса». Биохимия . 35 (14): 4287–4297. дои : 10.1021/bi951892w. PMID  8605177. S2CID  7450190.
  2. ^ Хайян М., Хашим М.А., АльНашеф И.М. (март 2016 г.). «Супероксид-ион: образование и химические последствия». Химические обзоры . 116 (5): 3029–3085. doi : 10.1021/acs.chemrev.5b00407 . ПМИД  26875845.
  3. ^ МакКорд Дж. М., Фридович I (ноябрь 1969 г.). «Супероксиддисмутаза. Ферментативная функция эритрокупреина (гемокупреина)». Журнал биологической химии . 244 (22): 6049–6055. дои : 10.1016/S0021-9258(18)63504-5 . ПМИД  5389100.
  4. ^ МакКорд Дж. М., Фридович I (1988). «Супероксиддисмутаза: первые двадцать лет (1968–1988)». Свободно-радикальная биология и медицина . 5 (5–6): 363–369. дои : 10.1016/0891-5849(88)90109-8. ПМИД  2855736.
  5. ^ Брюэр GJ (сентябрь 1967 г.). «Ахроматические области крахмальных гелей, окрашенных тетразолием: унаследованные электрофоретические вариации». Американский журнал генетики человека . 19 (5): 674–680. ПМК 1706241 . ПМИД  4292999. 
  6. ^ PDB : 2СОД ; Тайнер Дж.А., Гецофф Э.Д. , Бим К.М., Ричардсон Дж.С., Ричардсон, округ Колумбия (сентябрь 1982 г.). «Определение и анализ 2 А-структуры супероксиддисмутазы меди, цинка». Журнал молекулярной биологии . 160 (2): 181–217. дои : 10.1016/0022-2836(82)90174-7. ПМИД  7175933.
  7. ^ Квинт П., Ройцель Р., Микульски Р., Маккенна Р., Сильверман Д.Н. (февраль 2006 г.). «Кристаллическая структура нитрированной супероксиддисмутазы марганца человека: механизм инактивации». Свободно-радикальная биология и медицина . 40 (3): 453–458. doi :10.1016/j.freeradbiomed.2005.08.045. ПМИД  16443160.
  8. ^ Ричардсон Дж., Томас К.А., Рубин Б.Х., Ричардсон, округ Колумбия (апрель 1975 г.). «Кристаллическая структура бычьей супероксиддисмутазы Cu,Zn при разрешении 3 А: отслеживание цепей и металлические лиганды». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 72 (4): 1349–1353. дои : 10.1073/pnas.72.4.1349 . ПМЦ 432531 . ПМИД  1055410. .
  9. ^ Тайнер Дж.А., Гецофф Э.Д., Ричардсон Дж.С., Ричардсон, округ Колумбия (1983). «Структура и механизм действия супероксиддисмутазы меди, цинка». Природа . 306 (5940): 284–287. Бибкод : 1983Natur.306..284T. дои : 10.1038/306284a0. PMID  6316150. S2CID  4266810.
  10. ^ abc PDB : 1N0J ; Боргшталь Г.Е., Парге Х.Э., Хики М.Дж., Бейер В.Ф., Холлевелл Р.А., Тайнер Дж.А. (октябрь 1992 г.). «Структура митохондриальной супероксиддисмутазы марганца человека обнаруживает новый тетрамерный интерфейс двух 4-спиральных пучков». Клетка . 71 (1): 107–118. дои : 10.1016/0092-8674(92)90270-М. PMID  1394426. S2CID  41611695.
  11. ^ Барондо Д.П., Кассманн С.Дж., Брунс К.К., Тайнер Дж.А., Гецофф Э.Д. (июнь 2004 г.). «Структура и механизм супероксиддисмутазы никеля». Биохимия . 43 (25): 8038–8047. дои : 10.1021/bi0496081. PMID  15209499. S2CID  10700340.
  12. ^ ab PDB : 1Q0M ​; Вуергес Дж., Ли Дж.В., Йим Йи, Йим Х.С., Кан СО, Джинович Каруго К. (июнь 2004 г.). «Кристаллическая структура никельсодержащей супероксиддисмутазы обнаруживает другой тип активного центра». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (23): 8569–8574. Бибкод : 2004PNAS..101.8569W. дои : 10.1073/pnas.0308514101 . ПМЦ 423235 . ПМИД  15173586. 
  13. ^ PDB : 1SDY ; Джинович К., Гатти Г., Кода А., Антолини Л., Пелоси Г., Дезидери А. и др. (декабрь 1991 г.). «Раскрытие структуры и уточнение молекулярной динамики дрожжевого фермента супероксиддисмутазы Cu,Zn». Acta Crystallographica Раздел B: Структурная наука . 47 (Часть 6) (6): 918–927. Бибкод : 1991AcCrB..47..918D. дои : 10.1107/S0108768191004949 . ПМИД  1772629.
  14. ^ Corpas FJ, Barroso JB, дель Рио, Лос-Анджелес (апрель 2001 г.). «Пероксисомы как источник активных форм кислорода и сигнальных молекул оксида азота в растительных клетках». Тенденции в науке о растениях . 6 (4): 145–150. дои : 10.1016/S1360-1385(01)01898-2. ПМИД  11286918.
  15. ^ Корпус Ф.Дж., Фернандес-Оканья А., Каррерас А., Вальдеррама Р., Луке Ф., Эстебан Ф.Дж. и др. (июль 2006 г.). «Экспрессия различных форм супероксиддисмутазы в листьях оливы (Olea europaea L.) зависит от типа клеток». Физиология растений и клеток . 47 (7): 984–994. дои : 10.1093/pcp/pcj071 . ПМИД  16766574.
  16. ^ PDB : 3CQQ ; Цао X, Антонюк С.В., Ситхараман С.В., Уитсон Л.Дж., Тейлор А.Б., Холлоуэй С.П. и др. (июнь 2008 г.). «Структуры варианта G85R СОД1 при семейном боковом амиотрофическом склерозе». Журнал биологической химии . 283 (23): 16169–16177. дои : 10.1074/jbc.M801522200 . ПМК 2414278 . ПМИД  18378676. 
  17. ^ PDB : 2JLP ; Антонюк С.В., Стрэндж Р.В., Марклунд С.Л., Хаснайн С.С. (май 2009 г.). «Структура внеклеточной супероксиддисмутазы меди-цинка человека при разрешении 1,7 А: понимание связывания гепарина и коллагена». Журнал молекулярной биологии . 388 (2): 310–326. дои : 10.1016/j.jmb.2009.03.026. ПМИД  19289127.
  18. ^ аб Альшер Р.Г., Эртюрк Н., Хит Л.С. (май 2002 г.). «Роль супероксиддисмутазы (СОД) в контроле окислительного стресса у растений». Журнал экспериментальной ботаники . 53 (372): 1331–1341. дои : 10.1093/jexbot/53.372.1331 . ПМИД  11997379.
  19. ^ abc Smirnoff N (сентябрь 1993 г.). «Роль активного кислорода в реакции растений на дефицит воды и высыхание». Новый фитолог . 125 (1): 27–58. дои : 10.1111/j.1469-8137.1993.tb03863.x . ПМИД  33874604.
  20. ^ аб Райчаудхури СС, Дэн XW (2008). «Роль супероксиддисмутазы в борьбе с окислительным стрессом у высших растений». Ботаническое обозрение . 66 (1): 89–98. дои : 10.1007/BF02857783. S2CID  7663001.
  21. ^ Ванапорн М., Ванд М., Мичелл С.Л., Саркар-Тайсон М., Ирландия П., Голдман С. и др. (август 2011 г.). «Супероксиддисмутаза C необходима для внутриклеточного выживания и вирулентности Burkholderia pseudomallei». Микробиология . 157 (Часть 8): 2392–2400. дои : 10.1099/mic.0.050823-0 . ПМИД  21659326.
  22. ^ Генрих ПК, Леффлер Г, Петрифес PE (2006). Biochemie und Pathobiochemie (Springer-Lehrbuch) (немецкое издание). Берлин: Шпрингер. п. 123. ИСБН 978-3-540-32680-9.
  23. ^ Гарднер П.Р., Райнери I, Эпштейн Л.Б., Уайт CW (июнь 1995 г.). «Супероксидный радикал и железо модулируют активность аконитазы в клетках млекопитающих». Журнал биологической химии . 270 (22): 13399–13405. дои : 10.1074/jbc.270.22.13399 . ПМИД  7768942.
  24. ^ ab Статопулос П.Б., Румфельдт Дж.А., Карбасси Ф., Сиддалл К.А., Лепок Дж.Р., Мейеринг Э.М. (март 2006 г.). «Калориметрический анализ термодинамической стабильности и агрегации апо- и голо-амиотрофического бокового склероза, ассоциированных с Gly-93-мутантами супероксиддисмутазы». Журнал биологической химии . 281 (10): 6184–6193. дои : 10.1074/jbc.M509496200 . ПМИД  16407238.
  25. ^ Румфельдт Дж.А., Статопулос П.Б., Чакрабаррти А., Лепок Дж.Р., Мейринг Э.М. (январь 2006 г.). «Механизм и термодинамика гуанидинхлорид-индуцированной денатурации мутантных супероксиддисмутаз Cu,Zn, связанных с БАС». Журнал молекулярной биологии . 355 (1): 106–123. дои : 10.1016/j.jmb.2005.10.042. ПМИД  16307756.
  26. ^ Аб Ли Ю, Хуанг Т.Т., Карлсон Э.Дж., Мелов С., Урселл ПК, Олсон Дж.Л. и др. (декабрь 1995 г.). «Дилятационная кардиомиопатия и неонатальная смертность у мутантных мышей, у которых отсутствует супероксиддисмутаза марганца». Природная генетика . 11 (4): 376–381. дои : 10.1038/ng1295-376. PMID  7493016. S2CID  10900822.
  27. ^ ab Эльчури С., Оберли Т.Д., Ци В., Эйзенштейн Р.С., Джексон Робертс Л., Ван Реммен Х. и др. (январь 2005 г.). «Дефицит CuZnSOD приводит к стойким и широко распространенным окислительным повреждениям и гепатоканцерогенезу в более позднем возрасте». Онкоген . 24 (3): 367–380. дои : 10.1038/sj.onc.1208207 . ПМИД  15531919.
  28. ^ Мюллер Ф.Л., Сонг В., Лю Ю., Чаудхури А., Пик-Даль С., Стронг Р. и др. (июнь 2006 г.). «Отсутствие супероксиддисмутазы CuZn приводит к повышенному окислительному стрессу и ускорению возрастной атрофии скелетных мышц». Свободно-радикальная биология и медицина . 40 (11): 1993–2004. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2006.01.036. ПМИД  16716900.
  29. ^ Сентман М.Л., Гранстрем М., Якобсон Х., Реоме А., Басу С., Марклунд С.Л. (март 2006 г.). «Фенотипы мышей, лишенных внеклеточной супероксиддисмутазы и медь- и цинксодержащей супероксиддисмутазы». Журнал биологической химии . 281 (11): 6904–6909. дои : 10.1074/jbc.M510764200 . ПМИД  16377630.
  30. ^ Ока С., Хираи Дж., Ясукава Т., Накахара Ю., Иноуэ Ю.Х. (август 2015 г.). «Корреляция накопления активных форм кислорода за счет истощения супероксиддисмутазы с возрастными нарушениями в нервной системе и мышцах взрослых дрозофил». Биогеронтология . 16 (4): 485–501. дои : 10.1007/s10522-015-9570-3. PMID  25801590. S2CID  18050827.
  31. ^ Сан Дж, Фолк Д, Брэдли Т.Дж., Башня J (июнь 2002 г.). «Индуцированная сверхэкспрессия митохондриальной Mn-супероксиддисмутазы продлевает продолжительность жизни взрослой Drosophila melanogaster». Генетика . 161 (2): 661–672. дои : 10.1093/генетика/161.2.661. ПМЦ 1462135 . ПМИД  12072463. 
  32. ^ аб Лукас Э.Р., Келлер Л. (июль 2018 г.). «Повышенная экспрессия генов старения и иммунитета у королев черных садовых муравьев». Экспериментальная геронтология . 108 : 92–98. дои : 10.1016/j.exger.2018.03.020 . PMID  29625209. S2CID  5045743.
  33. ^ Мелов С., Равенскрофт Дж., Малик С., Гилл М.С., Уокер Д.В., Клейтон П.Е. и др. (сентябрь 2000 г.). «Продление продолжительности жизни с помощью миметиков супероксиддисмутазы/каталазы». Наука . 289 (5484): 1567–1569. Бибкод : 2000Sci...289.1567M. дои : 10.1126/science.289.5484.1567. PMID  10968795. S2CID  21519801.
  34. ^ Муид К.А., Каракая Х.К., Коч А. (февраль 2014 г.). «Отсутствие активности супероксиддисмутазы вызывает фрагментацию ядерной ДНК в процессе старения». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 444 (2): 260–263. дои : 10.1016/j.bbrc.2014.01.056. hdl : 11147/5542 . ПМИД  24462872.
  35. ^ Огата Т., Сеноо Т., Кавано С., Икеда С. (январь 2016 г.). «Дефицит митохондриальной супероксиддисмутазы ускоряет хронологическое старение делящихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe». Международная клеточная биология . 40 (1): 100–106. дои : 10.1002/cbin.10556 . PMID  26507459. S2CID  205563521.
  36. ^ Милани П., Гальярди С., Кова Э., Середа С. (2011). «Транкрипционная и посттранскрипционная регуляция SOD1 и ее потенциальные последствия при БАС». Международное исследование неврологии . 2011 : 458427. doi : 10.1155/2011/458427 . ПМК 3096450 . ПМИД  21603028. 
  37. ^ Дэн Х.Х., Хентати А., Тайнер Дж.А., Икбал З., Каябьяб А., Хунг В.И. и др. (август 1993 г.). «Боковой амиотрофический склероз и структурные дефекты супероксиддисмутазы Cu,Zn». Наука . 261 (5124): 1047–1051. Бибкод : 1993Sci...261.1047D. дои : 10.1126/science.8351519. ПМИД  8351519.
  38. ^ Конвит РА (декабрь 2006 г.). «Профилактика семейного БАС: клиническое исследование может быть осуществимо, но оправдано ли исследование эффективности?». Журнал неврологических наук . 251 (1–2): 1–2. дои : 10.1016/j.jns.2006.07.009. PMID  17070848. S2CID  33105812.
  39. ^ Аль-Чалаби А., Ли П.Н. (август 2000 г.). «Последние достижения в области бокового амиотрофического склероза». Современное мнение в неврологии . 13 (4): 397–405. дои : 10.1097/00019052-200008000-00006. PMID  10970056. S2CID  21577500.
  40. ^ Янг Р.П., Хопкинс Р., Блэк П.Н., Эдди С., Ву Л., Гэмбл Г.Д. и др. (май 2006 г.). «Функциональные варианты генов антиоксидантов у курильщиков с ХОБЛ и у лиц с нормальной функцией легких». Торакс . 61 (5): 394–399. дои : 10.1136/thx.2005.048512. ПМК 2111196 . ПМИД  16467073. 
  41. ^ Гангули К., Депнер М., Фаттман С., Бейн К., Оури Т.Д., Весселькампер СК и др. (май 2009 г.). «Супероксиддисмутаза 3, внеклеточные варианты (SOD3) и функция легких». Физиологическая геномика . 37 (3): 260–267. doi :10.1152/физиологгеномика.90363.2008. ПМК 2685504 . ПМИД  19318538. 
  42. ^ Gongora MC, Lob HE, Landmesser U, Guzik TJ, Martin WD, Ozumi K и др. (октябрь 2008 г.). «Потеря внеклеточной супероксиддисмутазы приводит к острому повреждению легких в присутствии окружающего воздуха: потенциальный механизм, лежащий в основе респираторного дистресс-синдрома взрослых». Американский журнал патологии . 173 (4): 915–926. doi : 10.2353/ajpath.2008.080119. ПМК 2543061 . ПМИД  18787098. 
  43. ^ Гальярди С., Кова Э., Дэвин А., Гуарески С., Абель К., Алвиси Э. и др. (август 2010 г.). «Экспрессия мРНК SOD1 при спорадическом боковом амиотрофическом склерозе». Нейробиология болезней . 39 (2): 198–203. дои : 10.1016/j.nbd.2010.04.008. PMID  20399857. S2CID  207065284.
  44. ^ Гронер Ю., Элрой-Штайн О., Авраам К.Б., Шиклер М., Кноблер Х., Минк-Голомб Д. ​​и др. (1994). «Повреждение клеток избытком CuZnSOD и синдромом Дауна». Биомедицина и фармакотерапия . 48 (5–6): 231–240. дои : 10.1016/0753-3322(94)90138-4. ПМИД  7999984.
  45. ^ Рухито Л., Мулатсих С., Софро А.С. (май 2015 г.). «Статус супероксиддисмутазы при трансфузионно-зависимой талассемии». Североамериканский журнал медицинских наук . 7 (5): 194–198. дои : 10.4103/1947-2714.157480 . ПМЦ 4462814 . ПМИД  26110130. 
  46. ^ Gongora MC, Qin Z, Laude K, Kim HW, McCann L, Folz JR и др. (сентябрь 2006 г.). «Роль внеклеточной супероксиддисмутазы при гипертонии». Гипертония . 48 (3): 473–481. дои : 10.1161/01.HYP.0000235682.47673.ab . ПМИД  16864745.
  47. ^ Лоб Х.Э., Марвар П.Дж., Гузик Т.Дж., Шарма С., Макканн Л.А., Вейанд С. и др. (февраль 2010 г.). «Индукция гипертонии и периферического воспаления за счет снижения внеклеточной супероксиддисмутазы в центральной нервной системе». Гипертония . 55 (2): 277–83, 6р после 283. doi :10.1161/HYPERTENSIONAHA.109.142646. ПМЦ 2813894 . ПМИД  20008675. 
  48. ^ Альбертелла М., Гентяла Р.Р., Параскевас Т., Эрет Д., Брускеттини М., Солл Р. и др. (Кокрейновская группа по неонатологии) (октябрь 2023 г.). «Супероксиддисмутаза при бронхолегочной дисплазии у недоношенных детей». Кокрановская база данных систематических обзоров . 2023 (10): CD013232. дои : 10.1002/14651858.CD013232.pub2. PMC  10561150. PMID  37811631.
  49. ^ Сеги Дж., Жиронелла М., Санс М., Гранелл С., Гил Ф., Гимено М. и др. (сентябрь 2004 г.). «Супероксиддисмутаза облегчает колит, вызванный TNBS, за счет снижения окислительного стресса, экспрессии молекул адгезии и рекрутирования лейкоцитов в воспаленный кишечник». Журнал биологии лейкоцитов . 76 (3): 537–544. дои : 10.1189/jlb.0304196. PMID  15197232. S2CID  15028921.
  50. ^ Сеги Дж., Жиронелла М., Санс М., Гранелл С., Гил Ф., Гимено М. и др. (сентябрь 2004 г.). «Супероксиддисмутаза облегчает колит, вызванный TNBS, за счет снижения окислительного стресса, экспрессии молекул адгезии и рекрутирования лейкоцитов в воспаленный кишечник». Журнал биологии лейкоцитов . 76 (3): 537–544. дои : 10.1189/jlb.0304196 . PMID  15197232. S2CID  15028921.
  51. ^ Макгиннесс Дж. Э., Проктор П. Х., Демопулос Х. Б., Хокансон Дж. А., Киркпатрик Д. С. (1978). «Уменьшение нефротоксичности цис-платины с помощью орготеина (супероксиддисмутазы)». Физиологическая химия и физика . 10 (3): 267–277. ПМИД  733940.
  52. ^ Марбергер Х, Хубер В, Барч Г, Шульте Т, Свобода П (1974). «Орготеин: новый противовоспалительный металлопротеиновый препарат, оценка клинической эффективности и безопасности при воспалительных состояниях мочевыводящих путей». Международная урология и нефрология . 6 (2): 61–74. дои : 10.1007/bf02081999. PMID  4615073. S2CID  23880216.
  53. ^ Номер клинического исследования NCT01324141 для «Местного применения MTS-01 при дерматите во время лучевой и химиотерапии при анальном раке» на сайте ClinicalTrials.gov.
  54. ^ Уилкокс CS (май 2010 г.). «Эффекты темпола и нитроксидов окислительно-восстановительного цикла в моделях окислительного стресса». Фармакология и терапия . 126 (2): 119–145. doi :10.1016/j.pharmthera.2010.01.003. ПМЦ 2854323 . ПМИД  20153367. 
  55. ^ Кампана Ф, Зервудис С, Пердеро Б, Гез Е, Фурке А, Бадиу С и др. (2004). «Местное применение супероксиддисмутазы уменьшает пострадиационный фиброз рака молочной железы». Журнал клеточной и молекулярной медицины . 8 (1): 109–116. CiteSeerX 10.1.1.336.8033 . doi :10.1111/j.1582-4934.2004.tb00265.x. ПМК 6740277 . ПМИД  15090266.  
  56. ^ Возенин-Бротонс MC, Сиван В., Голт Н., Ренард С., Геффротин С., Деланиан С. и др. (январь 2001 г.). «Антифибротическое действие Cu/Zn СОД опосредовано репрессией TGF-бета1 и фенотипической реверсией миофибробластов». Свободно-радикальная биология и медицина . 30 (1): 30–42. дои : 10.1016/S0891-5849(00)00431-7. ПМИД  11134893.
  57. ^ Ромао С (март 2015 г.). «Терапевтическая ценность пероральных добавок с комбинацией супероксиддисмутазы дыни и глиадина пшеницы». Питание . 31 (3): 430–436. дои : 10.1016/j.nut.2014.10.006 . ПМИД  25701330.

Внешние ссылки