stringtranslate.com

Миофиламент

Миофиламенты — это три белковых филаментов миофибрилл в мышечных клетках . Основными белками, участвующими в этом процессе , являются миозин , актин и титин . Миозин и актин — это сократительные белки , а титин — эластичный белок. Миофиламенты действуют вместе при сокращении мышц , и в порядке убывания их размера — толстые, состоящие в основном из миозина, тонкие, состоящие в основном из актина, и очень тонкие, состоящие в основном из титина. [1] [2]

Типы мышечной ткани — поперечнополосатые скелетные мышцы и сердечная мышца , косополосатые мышцы (встречаются у некоторых беспозвоночных ) и неполосатые гладкие мышцы . [3] Различные расположения миофиламентов создают разные мышцы. Поперечнополосатые мышцы имеют поперечные полосы нитей. В косополосатых мышцах нити расположены в шахматном порядке. Гладкие мышцы имеют нерегулярное расположение нитей.

Структура

Мышечное волокно, показывающее толстые и тонкие миофиламенты миофибриллы .

Существует три различных типа миофиламентов: толстые, тонкие и эластичные нити. [1]

Функция

Белковый комплекс, состоящий из актина и миозина, сократительных белков, иногда называют актомиозином . В поперечно-полосатых скелетных и сердечных мышцах актиновые и миозиновые нити имеют определенную и постоянную длину порядка нескольких микрометров, что намного меньше длины удлиненной мышечной клетки (до нескольких сантиметров в некоторых скелетных мышечных клетках ). [5] Сократительная природа этого белкового комплекса основана на структуре толстых и тонких нитей. Толстая нить, миозин , имеет двухголовую структуру, головки которой расположены на противоположных концах молекулы. Во время сокращения мышцы головки миозиновых нитей прикрепляются к противоположно ориентированным тонким нитям, актину , и тянут их друг мимо друга. Действие прикрепления миозина и движения актина приводит к укорочению саркомера. Сокращение мышцы состоит из одновременного укорочения нескольких саркомеров. [6]

Сокращение мышечных волокон

Терминал аксона двигательного нейрона высвобождает нейротрансмиттер ацетилхолин , который диффундирует через синаптическую щель и связывается с мембраной мышечного волокна . Это деполяризует мембрану мышечного волокна, и импульс перемещается в саркоплазматический ретикулум мышцы через поперечные канальцы . Затем ионы кальция высвобождаются из саркоплазматического ретикулума в саркоплазму и впоследствии связываются с тропонином . Тропонин и связанный с ним тропомиозин претерпевают конформационные изменения после связывания кальция и обнажают сайты связывания миозина на актине , тонкой нити. Затем нити актина и миозина образуют связи. После связывания миозин тянет нити актина друг к другу или внутрь. Таким образом, происходит сокращение мышцы, и саркомер укорачивается по мере того, как происходит этот процесс. [7]

Расслабление мышечных волокон

Фермент ацетилхолинэстераза расщепляет ацетилхолин, и это прекращает стимуляцию мышечного волокна. Активный транспорт перемещает ионы кальция обратно в саркоплазматический ретикулум мышечного волокна. АТФ вызывает разрыв связи между актиновыми и миозиновыми нитями. Тропонин и тропомиозин возвращаются к своей первоначальной конформации и тем самым блокируют места связывания на актиновой нити. Мышечное волокно расслабляется, и весь саркомер удлиняется. Теперь мышечное волокно готово к следующему сокращению. [8]

Реакция на упражнения

Изменения, которые происходят с миофиламентом в ответ на упражнения, давно являются предметом интереса для физиологов упражнений и спортсменов, которые зависят от их исследований для самых передовых методов тренировок. Спортсмены в спектре спортивных мероприятий особенно заинтересованы в том, какой тип протокола тренировки приведет к максимальной генерации силы мышцей или группой мышц, поэтому большое внимание уделяется изменениям в миофиламенте при хронических и острых формах упражнений.

В то время как точный механизм изменения миофиламентов в ответ на упражнения все еще изучается у млекопитающих, некоторые интересные подсказки были обнаружены у чистокровных скаковых лошадей. Исследователи изучали наличие мРНК в скелетных мышцах лошадей в три различных момента времени: непосредственно перед тренировкой, сразу после тренировки и через четыре часа после тренировки. Они сообщили о статистически значимых различиях в мРНК для генов, специфичных для производства актина . Это исследование предоставляет доказательства механизмов как немедленной, так и отсроченной реакции миофиламентов на упражнения на молекулярном уровне. [9]

Совсем недавно изменения белка миофиламента были изучены у людей в ответ на силовые тренировки. Опять же, исследователи не совсем ясно представляют себе молекулярные механизмы изменений, и изменение состава типа волокон в миофиламенте может не быть ответом, который многие спортсмены долгое время предполагали. [10] В этом исследовании рассматривалось специфическое напряжение мышц в четырехглавой мышце бедра и латеральной широкой мышце бедра у сорока двух молодых мужчин. Исследователи сообщают о 17% увеличении специфического напряжения мышц после периода силовых тренировок, несмотря на снижение присутствия MyHC, тяжелой цепи миозина. В этом исследовании делается вывод, что нет четкой связи между составом типа волокон и мышечным напряжением in vivo, а также не было доказательств упаковки миофиламента в тренированных мышцах.

Исследовать

Другие перспективные области исследований, которые могут пролить свет на точную молекулярную природу ремоделирования белка в мышцах, вызванного физическими упражнениями, могут быть связаны с изучением связанных белков, связанных с клеточной архитектурой, таких как десмин и дистрофин . Считается, что эти белки обеспечивают клеточный каркас, необходимый для сокращения актин-миозинового комплекса. Исследования десмина показали, что его присутствие значительно возросло в тестовой группе, подвергшейся силовым тренировкам, в то время как не было никаких доказательств увеличения десмина при тренировках на выносливость. Согласно этому исследованию, не было обнаружено заметного увеличения дистрофина при силовых или выносливостных тренировках. [11] Возможно, что изменения миофиламентов, вызванные физическими упражнениями, затрагивают не только сократительные белки актин и миозин.

В то время как исследования по ремоделированию мышечных волокон продолжаются, существуют общепринятые факты о миофиламенте от Американского колледжа спортивной медицины. [ необходима цитата ] Считается, что увеличение мышечной силы происходит из-за увеличения размера мышечных волокон, а не увеличения количества мышечных волокон и миофиламентов. Однако есть некоторые свидетельства того, что сателлитные клетки животных дифференцируются в новые мышечные волокна, а не просто обеспечивают функцию поддержки мышечных клеток.

Ослабленная сократительная функция скелетных мышц также связана с состоянием миофибрилл. Недавние исследования показывают, что эти состояния связаны с измененной производительностью отдельных волокон из-за сниженной экспрессии белков миофиламентов и/или изменений во взаимодействиях миозин-актиновых поперечных мостиков. Кроме того, адаптации на уровне клеток и миофиламентов связаны с пониженной производительностью всей мышцы и всего тела. [12]

Ссылки

  1. ^ ab Саладин, Кеннет (2012). Анатомия и физиология: единство формы и функции (6-е изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк: McGraw-Hill. С. 245–246. ISBN 9780073378251.
  2. ^ Келлермайер, Д.; Смит ДЖ., 3-й; Гранцье, Х. (май 2019 г.). «Мутации титина и мышечные заболевания». Архив Пфлюгера: Европейский журнал физиологии . 471 (5): 673–682. doi : 10.1007/s00424-019-02272-5. PMC 6481931. PMID  30919088. {{cite journal}}: CS1 maint: числовые имена: список авторов ( ссылка )
  3. ^ Cao, T; Thongam, U; Jin, JP (15 мая 2019 г.). «Тропонин беспозвоночных: взгляд на эволюцию и регуляцию сокращения поперечно-полосатых мышц». Архивы биохимии и биофизики . 666 : 40–45. doi : 10.1016/j.abb.2019.03.013. PMC 6529277. PMID  30928296 . 
  4. ^ Аль-Хаят, HA; Кенслер, RW; Моррис, EP; Сквайр, JM (12 ноября 2010 г.). «Трехмерная структура M-области (голая зона) миозиновых нитей поперечно-полосатых мышц позвоночных с помощью одночастичного анализа». Журнал молекулярной биологии . 403 (5): 763–76. doi : 10.1016/j.jmb.2010.09.025 . PMC 3314970. PMID  20851129 . 
  5. ^ Альбертс, Брюс (2015). Молекулярная биология клетки (шестое изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк. С. 918. ISBN 9780815344643.{{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка )
  6. ^ Альбертс, Брюс и др., «Сокращение мышц». Essential Cell Biology. 3rd. Нью-Йорк: Garland Science, 2010. стр. 599. Печать.
  7. ^ Шир, Дэвид и др., «Мышечная система», Hole's Essentials of Anatomy & Physiology. 9-е. McGraw Hill, 2006. стр. 175. Печать.
  8. ^ Шир, Дэвид и др., «Мышечная система», Hole's Essentials of Anatomy & Physiology. 9-е. McGraw Hill, 2006. стр. 175. Печать.
  9. ^ McGivney BA, Eivers SS, MacHugh DE и др. (2009). «Транскрипционные адаптации после упражнений в скелетных мышцах чистокровных лошадей подчеркивают молекулярные механизмы, которые приводят к гипертрофии мышц». BMC Genomics . 10 : 638. doi : 10.1186/1471-2164-10-638 . PMC 2812474 . PMID  20042072. 
  10. ^ Erskine RM, Jones DA, Maffulli N, Williams AG, Stewart CE, Degens H (февраль 2011 г.). «Что вызывает in vivo специфическое напряжение мышц, чтобы увеличиться после силовой тренировки?». Exp. Physiol . 96 (2): 145–55. doi : 10.1113/expphysiol.2010.053975 . PMID  20889606. S2CID  20304624.
  11. ^ Parcell AC, Woolstenhulme MT, Sawyer RD (март 2009). «Структурные изменения белка при силовых и выносливостных тренировках на велосипеде». J Strength Cond Res . 23 (2): 359–65. doi :10.1519/JSC.0b013e318198fd62. PMID  19209072. S2CID  29584507.
  12. ^ Miller MS, Callahan DM, Toth MJ (2014). «Адаптация миофиламентов скелетных мышц к старению, болезням и неиспользованию и их влияние на общую мышечную производительность у пожилых людей». Front Physiol . 5 : 369. doi : 10.3389/fphys.2014.00369 . PMC 4176476. PMID  25309456 . 

Внешние ссылки