stringtranslate.com

Полифенолоксидаза

Полифенолоксидаза ( PPO ; также полифенолоксидаза i, хлоропласт ), фермент , участвующий в потемнении фруктов , представляет собой тетрамер , содержащий четыре атома меди на молекулу. [1]

ППО может принимать в качестве субстратов монофенолы и/или о -дифенолы . [2] Фермент работает, катализируя о - гидроксилирование молекул монофенолов , в которых бензольное кольцо содержит один гидроксильный заместитель, в о -дифенолы ( молекулы фенола , содержащие два гидроксильных заместителя в положениях 1, 2, без углерода между ними). [3] Он также может дополнительно катализировать окисление о - дифенолов с образованием о -хинонов . [4] PPO катализирует быструю полимеризацию о - хинонов с образованием черных, коричневых или красных пигментов ( полифенолов ), которые вызывают потемнение фруктов .

Аминокислота тирозин содержит одно фенольное кольцо, которое может окисляться под действием PPO с образованием о - хинона. Следовательно, ППО также могут называться тирозиназами . [5]

Обычные продукты, вырабатывающие фермент, включают грибы ( Agaricus bisporus ), [6] [7] яблоки ( Malus Domestica ), [8] [9] авокадо ( Persea americana ) и салат ( Lactuca sativa ). [10]

Структура и функции

PPO указан как морфеин , белок, который может образовывать два или более различных гомоолигомеров (формы морфеина), но должен распадаться и менять форму для преобразования между формами. Он существует в виде мономера , тримера, тетрамера , октамера или додекамера , [11] [12] выполняя множество функций . [13]

В растениях ППО представляет собой пластидный фермент с неясным синтезом и функцией. В функциональных хлоропластах он может участвовать в химии кислорода, например, опосредовать псевдоциклическое фотофосфорилирование . [14]

В номенклатуре ферментов различают ферменты монофенолоксидазы ( тирозиназы ) и ферменты о -дифенол:кислородоксидоредуктазы ( катехиноксидазы ). Предпочтение субстрата тирозиназ и катехолоксидаз контролируется аминокислотами вокруг двух ионов меди в активном центре . [15]

Распространение и приложения

Смесь ферментов монофенолоксидазы и катехолоксидазы присутствует почти во всех тканях растений, а также может быть обнаружена у бактерий, животных и грибов. У насекомых присутствуют кутикулярные полифенолоксидазы [16] , и их продукты отвечают за толерантность к высыханию .

Продукт реакции винограда (2-S глутатионилкафтариновая кислота) представляет собой соединение окисления, образующееся при действии ПФО на кафтаровую кислоту и содержащееся в вине. Это сложное соединение отвечает за более низкий уровень потемнения некоторых белых вин.

Растения используют полифенолоксидазу как один из комплексов химической защиты от паразитов . [17]

Ингибиторы

Существует два типа ингибиторов ППО: конкурентные по отношению к кислороду в медном участке фермента и конкурентные по отношению к фенолам. Тентоксин также использовался в недавних исследованиях для устранения активности ППО в проростках высших растений. [18] Трополон — ингибитор полифенолоксидазы винограда . [19] Другим ингибитором этого фермента является метабисульфит калия . [20] Активность ППО корня банана сильно ингибируется дитиотреитом и метабисульфитом натрия , [21] как и ППО плодов банана, аналогичными серосодержащими соединениями, включая дитионит натрия и цистеин , в дополнение к аскорбиновой кислоте (витамин С). [22]

Анализы

Было разработано несколько тестов для мониторинга активности полифенолоксидаз и оценки ингибирующей способности ингибиторов полифенолоксидазы. В частности, широко применяются анализы на основе ультрафиолетовой/видимой (УФ/Видимой) спектрофотометрии . [23] Наиболее распространенный спектрофотометрический анализ УФ/ВИД включает мониторинг образования о- хинонов , которые являются продуктами реакций, катализируемых полифенолоксидазой, или потребления субстрата. [24] Также использовался альтернативный спектрофотометрический метод, который включает связывание о -хинонов с нуклеофильными реагентами , такими как гидрохлорид 3-метил-2-бензотиазолинонегидразона (MBTH). [25] Другие методы, такие как анализы окрашивания активности с использованием электрофореза в полиакриламидном геле , [26] радиоактивные анализы на основе трития, [ 27] анализ потребления кислорода, [28] и анализ на основе ядерного магнитного резонанса (ЯМР) были также использованы. сообщили и использовали. [29]

Ферментативное подрумянивание

Полифенолоксидаза — это фермент, обнаруженный во всех растениях и животных, [30] включая большинство фруктов и овощей. [31] ППО имеет важное значение для пищевой промышленности, поскольку он катализирует ферментативное потемнение при повреждении тканей в результате синяков, сжатия или вмятин, что делает продукцию менее товарной и приводит к экономическим потерям. [30] [31] [32] Ферментативное потемнение из-за PPO также может привести к потере питательной ценности фруктов и овощей, что еще больше снижает их ценность. [10] [30] [31]

Поскольку субстраты этих реакций ППО расположены в вакуолях растительных клеток, поврежденных главным образом в результате неправильного сбора урожая , ППО инициирует цепочку реакций потемнения. [32] [33] Воздействие кислорода при нарезке или пюре также приводит к ферментативному потемнению фруктов и овощей под действием PPO. [31] Примеры, в которых реакция потемнения, катализируемая PPO, может быть желательной, включают авокадо, чернослив, виноград изюм, черный чай и зеленые кофейные зерна. [10] [31]

В манго

В манго ферментативное потемнение, катализируемое ППО, в основном вызвано ожогом сока, что приводит к потемнению кожицы. [ нужна цитация ] ППО типа катехолоксидазы расположен в хлоропластах клеток кожицы манго, а его фенольные субстраты - в вакуолях. Таким образом, ожог сока является инициирующим действием ППО в кожуре манго, поскольку он разрушает клеточные компартменты. [33] PPO находится в кожуре, соке и мякоти манго, с самым высоким уровнем активности в коже. [31]

В авокадо

PPO в авокадо вызывает быстрое потемнение под воздействием кислорода, [10] многоэтапный процесс, включающий реакции окисления как монофенолов , так и полифенолов, в результате чего продукты о-хинона впоследствии необратимо превращаются в коричневые полимерные пигменты ( меланины ). [34]

В яблоке

Присутствующий в хлоропластах и ​​митохондриях всех частей яблока [31] РРО является основным ферментом, ответственным за ферментативное потемнение яблок. [35] В связи с ростом потребительского спроса на предварительно приготовленные фрукты и овощи, решение ферментативного подрумянивания стало целевой областью исследований и разработки новых продуктов. [36] Например, предварительно нарезанные яблоки являются привлекательным потребительским продуктом, но нарезка яблок вызывает активность ППО, что приводит к потемнению поверхностей срезов и снижению их эстетических качеств. [36] Потемнение также происходит в яблочных соках и пюре при неправильном обращении или обработке. [37]

Арктические яблоки , пример генетически модифицированных фруктов , созданных для снижения активности РРО, представляют собой набор яблок, зарегистрированных под торговой маркой , которые содержат признак отсутствия потемнения, полученный в результате подавления экспрессии РРО, тем самым подавляя потемнение фруктов. [38]

В абрикосе

Абрикос как плод климактерического возраста подвергается быстрому послеуборочному созреванию . Латентная форма ППО может спонтанно активироваться в течение первых недель хранения, образуя активный фермент с молекулярной массой 38 кДа. [39] Комбинации аскорбиновой кислоты и протеазы представляют собой многообещающий практический метод борьбы с потемнением, поскольку обработанное абрикосовое пюре сохраняет свой цвет . [40]

В картофеле

PPO , обнаруженный в высоких концентрациях в кожуре клубней картофеля и на 1–2 мм ткани внешней коры , используется в картофеле в качестве защиты от насекомых-хищников, что приводит к ферментативному потемнению из-за повреждения тканей. [ нужна цитация ] Повреждение кожной ткани клубня картофеля вызывает нарушение разделения клеток, что приводит к потемнению. Коричневые или черные пигменты образуются в результате реакции хиноновых продуктов ППО с аминокислотными группами в клубне. [32] В картофеле гены РРО экспрессируются не только в клубнях картофеля, но также в листьях, черешках , цветках и корнях. [32]

В орехе

В грецком орехе ( Juglans regia ) были идентифицированы два разных гена ( jr PPO1 и jr PPO2), кодирующие полифенолоксидазы. Оба изофермента предпочитают разные субстраты , поскольку jr PPO1 проявляет более высокую активность по отношению к монофенолам , тогда как jr PPO2 более активен по отношению к дифенолам . [41] [42]

В черном тополе

Мономерная катехолоксидаза Populus nigra превращает кофейную кислоту в хинон и меланин в поврежденных клетках . [43] [44]

Родственные ферменты

Профенолоксидаза — это модифицированная форма реакции комплемента , обнаруженная у некоторых беспозвоночных, включая насекомых , крабов и червей . [45]

Гемоцианин гомологичен фенолоксидазам (например, тирозиназе ), поскольку оба фермента имеют общий тип координации активного центра меди. Гемоцианин также проявляет активность ППО, но с замедленной кинетикой из-за большего стерического объема в активном центре. Частичная денатурация фактически улучшает активность ППО гемоцианина, обеспечивая больший доступ к активному центру. [46]

Ауреусидинсинтаза гомологична растительной полифенолоксидазе, но содержит некоторые существенные модификации.

Ауронсинтаза [47] катализирует образование ауронов. Ауронсинтаза, очищенная из Coreopsis grandiflora, проявляет слабую тирозиназную активность против изоликиритигенина , но фермент не реагирует с классическими субстратами тирозиназы L- тирозином и тирамином и поэтому должен быть классифицирован как катехолоксидаза . [48]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ «Полифенолоксидаза». Руководство по ферментам Уортингтона . Проверено 13 сентября 2011 г.
  2. ^ Макларин, Марк-Энтони; Люнг, Айвенго К.Х. (2020). «Субстратная специфичность полифенолоксидазы». Крит. Преподобный Биохим. Мол. Биол. 55 (3): 274–308. дои : 10.1080/10409238.2020.1768209. PMID  32441137. S2CID  218831573.
  3. ^ Санчес-Феррер; Х. Н. Родригес-Лопес; Ф. Гарсиа-Кановас; Ф. Гарсиа-Кармона (1995). «Тирозиназа: всесторонний обзор ее механизма». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1247 (1): 1–11. дои : 10.1016/0167-4838(94)00204-т. ПМИД  7873577.
  4. ^ С Эйкен; Б. Кребс; Дж. К. Саккеттини (1999). «Катехолоксидаза - структура и активность». Современное мнение в области структурной биологии . 9 (6): 677–683. дои : 10.1016/s0959-440x(99)00029-9. ПМИД  10607672.
  5. ^ Майер AM (ноябрь 2006 г.). «Полифенолоксидазы в растениях и грибах: куда пойти? Обзор». Фитохимия . 67 (21): 2318–31. Бибкод : 2006PChem..67.2318M. doi :10.1016/j.phytochem.2006.08.006. ПМИД  16973188.
  6. ^ Маурахер С.Г., Молитор С., Майкл С., Крагл М., Рицци А., Ромпель А. (март 2014 г.). «Высокий уровень очистки белка позволяет однозначно определять полипептид латентной изоформы PPO4 грибной тирозиназы». Фитохимия . 99 : 14–25. Бибкод : 2014PChem..99...14M. doi :10.1016/j.phytochem.2013.12.016. ПМЦ 3969299 . ПМИД  24461779. 
  7. ^ Маурахер С.Г., Молитор С., Аль-Овейни Р., Корц Ю., Ромпель А. (сентябрь 2014 г.). «Скрытая и активная грибная тирозиназа abPPO4, сокристаллизованная с гексат вольфрамотеллуратом (VI) в монокристалле». Акта Кристаллографика. Раздел D. Биологическая кристаллография . 70 (Часть 9): 2301–15. дои : 10.1107/S1399004714013777. ПМК 4157443 . ПМИД  25195745. 
  8. ^ Кампацикас I, Биелич А, Прецлер М, Ромпель А (август 2017 г.). «Три рекомбинантно экспрессируемые яблочные тирозиназы предполагают наличие аминокислот, ответственных за моно- и дифенолазную активность в растительных полифенолоксидазах». Научные отчеты . 7 (1): 8860. Бибкод : 2017НатСР...7.8860К. дои : 10.1038/s41598-017-08097-5. ПМК 5562730 . ПМИД  28821733. 
  9. ^ Кампацикас I, Биелич А, Прецлер М, Ромпель А (май 2019 г.). «Реакция саморасщепления, индуцированная пептидами, инициирует активацию тирозиназы». Ангеванде Хеми . 58 (22): 7475–7479. дои : 10.1002/anie.201901332. ПМК 6563526 . ПМИД  30825403. 
  10. ^ abcd Толедо Л., Агирре С. (декабрь 2017 г.). «Возвращение к ферментативному потемнению авокадо (Persea americana): история, достижения и перспективы на будущее». Критические обзоры в области пищевой науки и питания . 57 (18): 3860–3872. дои : 10.1080/10408398.2016.1175416. PMID  27172067. S2CID  205692816.
  11. ^ Джолли Р.Л., Мейсон Х.С. (март 1965 г.). «Множественные формы грибной тирозиназы. Взаимопревращение». Журнал биологической химии . 240 : PC1489–91. дои : 10.1016/S0021-9258(18)97603-9 . ПМИД  14284774.
  12. ^ Джолли Р.Л., Робб Д.А., Мейсон Х.С. (март 1969 г.). «Множественные формы грибной тирозиназы. Явления ассоциации-диссоциации». Журнал биологической химии . 244 (6): 1593–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)91800-4 . ПМИД  4975157.
  13. ^ Маллетт MF, Доусон CR (август 1949 г.). «О природе высокоочищенных препаратов грибной тирозиназы». Архив биохимии . 23 (1): 29–44. ПМИД  18135760.
  14. ^ Вон К.С., Герцог С.О. (1984). «Функция полифенолоксидазы у высших растений». Физиология Плантарум . 60 (1): 106–112. doi :10.1111/j.1399-3054.1984.tb04258.x.
  15. ^ Кампацикас I, Ромпель А (октябрь 2020 г.). «Похожие, но все же разные: какие аминокислотные остатки отвечают за различную активность медных ферментов типа III?». ХимБиоХим . 22 (7): 1161–1175. дои : 10.1002/cbic.202000647 . ISSN  1439-4227. ПМК 8049008 . ПМИД  33108057. 
  16. ^ Сугумаран М, Липке Х (май 1983 г.). «Образование хинонметида из 4-алкилкатехолов: новая реакция, катализируемая кутикулярной полифенолоксидазой». Письма ФЭБС . 155 (1): 65–68. дои : 10.1016/0014-5793(83)80210-5. S2CID  84630585.
  17. ^ Талер Дж.С., Карбан Р., Ульман Д.Е., Боге К., Босток Р.М. (апрель 2002 г.). «Взаимосвязь между путями защиты растений жасмонатом и салицилатом: влияние на некоторых растительных паразитов». Экология . 131 (2): 227–235. Бибкод : 2002Oecol.131..227T. дои : 10.1007/s00442-002-0885-9. PMID  28547690. S2CID  25912204.
  18. ^ Герцог С.О., Вон К.К. (апрель 1982 г.). «Отсутствие участия полифенолоксидазы в орто-гидроксилировании фенольных соединений в проростках маша». Физиология Плантарум . 54 (4): 381–385. doi :10.1111/j.1399-3054.1982.tb00696.x.
  19. ^ Валеро Э., Гарсия-Морено М., Варон Р., Гарсия-Кармона Ф. (1991). «Зависимое от времени ингибирование полифенолоксидазы винограда трополоном». Дж. Агрик. Пищевая хим . 39 (6): 1043–1046. дои : 10.1021/jf00006a007.
  20. ^ Дель Синьор А, Ромеоа Ф, Джаччо М (май 1997 г.). «Содержание фенольных веществ в базидиомицетах». Микологические исследования . 101 (5): 552–556. дои : 10.1017/S0953756296003206.
  21. ^ Вуйтс Н., Де Ваеле Д., Свеннен Р. (2006). «Экстракция и частичная характеристика полифенолоксидазы из корней банана (Musa acuminata Grande naine)». Физиология и биохимия растений . 44 (5–6): 308–14. doi :10.1016/j.plaphy.2006.06.005. ПМИД  16814556.
  22. ^ Палмер Дж. К. (1963). «Банановая полифенолоксидаза. Получение и свойства». Физиология растений . 38 (5). Издательство Оксфордского университета: 508–513. дои : 10.1104/стр.38.5.508. ПМК 549964 . ПМИД  16655824. 
  23. ^ Гарсиа-Молина Ф., Муньос Х.Л., Варон Р., Родригес-Лопес Х.Н., Гарсиа-Кановас Ф., Тудела Дж. (ноябрь 2007 г.). «Обзор спектрофотометрических методов измерения монофенолазной и дифенолазной активности тирозиназы». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 55 (24): 9739–49. дои : 10.1021/jf0712301. ПМИД  17958393.
  24. ^ Хагбин К., У Тан Э (январь 2003 г.). «Прямой спектрофотометрический анализ монооксигеназной и оксидазной активности грибной тирозиназы в присутствии синтетических и природных субстратов». Аналитическая биохимия . 312 (1): 23–32. дои : 10.1016/S0003-2697(02)00408-6. ПМИД  12479831.
  25. ^ Эспин Х.К., Моралес М., Варон Р., Тудела Х., Гарсиа-Кановас Ф. (октябрь 1995 г.). «Непрерывный спектрофотометрический метод определения монофенолазной и дифенолазной активности яблочной полифенолоксидазы». Аналитическая биохимия . 231 (1): 237–46. дои : 10.1006/abio.1995.1526. ПМИД  8678307.
  26. ^ Рескиньо А, Соллаи Ф, Ринальди AC, Содду Г, Санжуст Э (март 1997 г.). «Окрашивание активности полифенолоксидазы в полиакриламидных гелях для электрофореза». Журнал биохимических и биофизических методов . 34 (2): 155–9. дои : 10.1016/S0165-022X(96)01201-8. ПМИД  9178091.
  27. ^ Померанц С.Х. (июнь 1964 г.). «Гидроксилирование тирозина, катализируемое тирозиназой млекопитающих: улучшенный метод анализа». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 16 (2): 188–94. дои : 10.1016/0006-291X(64)90359-6. ПМИД  5871805.
  28. ^ Нэйш-Байфилд С., Райли, Пенсильвания (ноябрь 1992 г.). «Окисление одноатомных фенольных субстратов тирозиназой. Оксиметрическое исследование». Биохимический журнал . 288 (Часть 1): 63–7. дои : 10.1042/bj2880063. ПМЦ 1132080 . ПМИД  1445282. 
  29. ^ Ли Ю, Зафар А., Килмартин П.А., Рейниссон Дж., Люнг И.К. (ноябрь 2017 г.). «Разработка и применение метода ЯМР для определения полифенолоксидаз». ХимияВыбрать . 2 (32): 10435–41. дои : 10.1002/slct.201702144.
  30. ^ abc Ünal MÜ (2007). «Свойства полифенолоксидазы из банана Анамур (Musa Cavendishii)». Пищевая химия . 100 (3): 909–913. doi :10.1016/j.foodchem.2005.10.048.
  31. ^ abcdefg Вамос-Вигьясо Л (1981). «Полифенолоксидаза и пероксидаза во фруктах и ​​овощах». Критические обзоры в области пищевой науки и питания . 15 (1): 49–127. дои : 10.1080/10408398109527312. ПМИД  6794984.
  32. ^ abcd Thygesen PW, Dry IB, Robinson SP (октябрь 1995 г.). «Полифенолоксидаза в картофеле. Мультигенное семейство, демонстрирующее дифференциальные закономерности экспрессии». Физиология растений . 109 (2): 525–31. дои : 10.1104/стр.109.2.525. ПМК 157616 . ПМИД  7480344. 
  33. ^ Аб Робинсон С.П., Ловейс Б.Р., Чако ЭК (1993). «Ферменты полифенолоксидазы в соке и кожуре плодов манго». Функциональная биология растений . 20 (1): 99–107. дои : 10.1071/pp9930099. ISSN  1445-4416.
  34. ^ Шелби Т. Перес; Келси А. Унк; Касандра Дж. Райли (29 октября 2019 г.). «Лаборатория авокадо: исследование ферментативной реакции потемнения» (PDF) . Колледж Роллинз, CourseSource . Проверено 8 марта 2020 г.
  35. ^ Роша AM, Кано MP, Галеацци MA, Мораис AM (1 августа 1998 г.). «Характеристика яблочной полифенолоксидазы Старкинга». Журнал науки о продовольствии и сельском хозяйстве . 77 (4): 527–534. doi :10.1002/(sici)1097-0010(199808)77:4<527::aid-jsfa76>3.0.co;2-e. hdl : 10261/114868 . ISSN  1097-0010.
  36. ^ ab Son SM, Moon KD, Lee CY (апрель 2001 г.). «Ингибирующее действие различных средств, препятствующих потемнению ломтиков яблок». Пищевая химия . 73 (1): 23–30. дои : 10.1016/s0308-8146(00)00274-0.
  37. ^ Николя Джей-Джей, Ришар-Форже ФК, Гупи П.М., Амио М.Дж., Обер С.Ю. (1994). «Ферментативные реакции потемнения яблок и яблочных продуктов». Критические обзоры в области пищевой науки и питания . 34 (2): 109–57. дои : 10.1080/10408399409527653. ПМИД  8011143.
  38. ^ «Новая информация о продуктах питания - Мероприятия Arctic Apple GD743 и GS784» . Секция новых пищевых продуктов, Управление по питанию, Отдел товаров для здоровья и пищевых продуктов, Министерство здравоохранения Канады, Оттава. 20 марта 2015 года . Проверено 5 ноября 2016 г.
  39. ^ Дерарджа А.Э., Прецлер М., Кампацикас И., Баркат М., Ромпель А. (сентябрь 2017 г.). «Очистка и характеристика латентной полифенолоксидазы из абрикоса (Prunus Armeniaca L.)». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (37): 8203–8212. doi : 10.1021/acs.jafc.7b03210. ПМК 5609118 . ПМИД  28812349. 
  40. ^ Дерарджа А.Э., Прецлер М., Кампацикас И., Баркат М., Ромпель А. (декабрь 2019 г.). «Ингибирование полифенолоксидазы абрикоса комбинацией растительных протеаз и аскорбиновой кислоты». Пищевая химия . 4 : 100053. doi :10.1016/j.fochx.2019.100053. ПМК 6804514 . ПМИД  31650127. 
  41. ^ Панис Ф, Кампацикас И, Биелич А, Ромпель А (февраль 2020 г.). «Превращение тирозиназы грецкого ореха в катехолоксидазу путем направленного мутагенеза». Научные отчеты . 10 (1): 1659. Бибкод : 2020НатСР..10.1659П. дои : 10.1038/s41598-020-57671-x. ПМК 6997208 . ПМИД  32015350. 
  42. ^ Панис Ф, Ромпель А (июль 2020 г.). «Идентификация положения аминокислот, контролирующего различную ферментативную активность изоферментов тирозиназы грецкого ореха (jrPPO1 и jrPPO2)». Научные отчеты . 10 (1): 10813. Бибкод : 2020NatSR..1010813P. дои : 10.1038/s41598-020-67415-6. ПМЦ 7331820 . ПМИД  32616720. 
  43. ^ Тремольер, Мишель; Биет, Джозеф Г. (1984). «Выделение и характеристика полифенолоксидазы из стареющих листьев тополя черного». Фитохимия . 23 (3): 501–505. Бибкод : 1984PChem..23..501T. дои : 10.1016/s0031-9422(00)80367-2. ISSN  0031-9422.
  44. ^ Ромпель, Аннетт; Фишер, Хельмут; Мейвес, Дирк; Бюльдт-Каренцопулос, К.; Диллинджер, Рене; Тучек, Феликс; Витцель, Герберт; Кребс, Б. (1999). «Очистка и спектроскопические исследования катехолоксидаз Lycopus europaeus и Populus nigra: доказательства существования биядерного медного центра типа 3 и спектроскопического сходства с тирозиназой и гемоцианином». Журнал биологической неорганической химии . 4 (1): 56–63. дои : 10.1007/s007750050289. ISSN  1432-1327. PMID  10499103. S2CID  29871864.
  45. ^ Бек Г., Хабихт Г.С. (ноябрь 1996 г.). «Иммунитет и беспозвоночные» (PDF) . Научный американец . 275 (5): 60–66. Бибкод : 1996SciAm.275e..60B. doi : 10.1038/scientificamerican1196-60. ПМИД  8875808.
  46. ^ Декер Х, Тучек Ф (август 2000 г.). «Тирозиназная/катехолоксидазная активность гемоцианинов: структурная основа и молекулярный механизм». Тенденции биохимических наук . 25 (8): 392–7. дои : 10.1016/S0968-0004(00)01602-9. ПМИД  10916160.
  47. ^ Молитор С., Маурахер С.Г., Ромпель А. (март 2016 г.). «Ауронсинтаза представляет собой катехолоксидазу с гидроксилазной активностью и дает представление о механизме действия растительных полифенолоксидаз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (13): Е1806-15. Бибкод : 2016PNAS..113E1806M. дои : 10.1073/pnas.1523575113 . ПМЦ 4822611 . ПМИД  26976571. 
  48. ^ Молитор С., Маурахер С.Г., Парган С., Майер Р.Л., Халбвирт Х., Ромпель А. (сентябрь 2015 г.). «Латентная и активная ауронсинтаза из лепестков C. grandiflora: полифенолоксидаза с уникальными характеристиками». Планта . 242 (3): 519–37. дои : 10.1007/s00425-015-2261-0. ПМК 4540782 . ПМИД  25697287.