stringtranslate.com

Протеородопсин

Протеородопсин (также известный как pRhodopsin ) — это семейство трансмембранных белков , которые используют ретиналь в качестве хромофора для светоопосредованной функциональности, в данном случае протонного насоса . pRhodopsin обнаружен в морских планктонных бактериях , археях и эукариотах ( протах ), но впервые был обнаружен у бактерий. [1] [2] [3] [4]

Его название происходит от протеобактерий (теперь называемых Pseudomonadota ), которые были названы в честь древнегреческого Πρωτεύς ( Протей ), раннего морского бога, упомянутого Гомером как « Старик моря », Ῥόδος ( родон ) для « розы », из-за ее розоватого цвета, и ὄψις ( опсис ) для «зрения». Некоторые члены семейства, гомологичные родопсин -подобные пигменты , то есть бактериородопсин (которых существует более 800 типов), имеют сенсорные функции , такие как опсины , неотъемлемые для зрительной фототрансдукции . Многие из этих сенсорных функций неизвестны — например, функция нейропсина в сетчатке человека. [5] Известно, что члены имеют различные спектры поглощения, включая зеленый и синий видимый свет . [6] [7] [8] [9] [10] [11]

История

Протеородопсин (PR или pRhodopsin) был впервые обнаружен в 2000 году в бактериальной искусственной хромосоме из ранее некультивированных морских Gammaproteobacteria , до сих пор упоминаемых только по их риботипическим метагеномным данным , SAR86. Было обнаружено, что больше видов Gammaproteobacteria, как грамположительных , так и грамотрицательных , экспрессируют этот белок. [1]

Распределение

Образцы бактерий, экспрессирующих протеородопсин, были получены из восточной части Тихого океана , центральной части северной части Тихого океана и южного океана , Антарктиды . [12] Впоследствии гены вариантов протеородопсина были идентифицированы в образцах из Средиземного моря , Красного моря , Саргассова моря , Японского моря и Северного моря . [4] [6]

Варианты протеородопсина не распространяются случайным образом, а рассеиваются вдоль градиентов глубины на основе максимальной настройки поглощения конкретной последовательности голопротеина ; это в основном связано с электромагнитным поглощением водой , которое создает градиенты длины волны относительно глубины. Oxyrrhis marina — это простейший динофлагеллят с поглощающим зеленый протеородопсином (результат группы L109), который существует в основном в мелководных приливных бассейнах и на берегах, где все еще доступен зеленый свет. Karlodinium micrum , другой динофлагелат, экспрессирует настроенный на синий протеородопсин (E109), что может быть связано с его глубоководными вертикальными миграциями . [3] Первоначально считалось, что O. marina является гетеротрофом , однако протеородопсин вполне может принимать участие в функционально значимой манере, поскольку он был наиболее обильно экспрессируемым ядерным геном и, кроме того, неравномерно распределен в организме, что предполагает некоторую функцию мембраны органеллы . Ранее единственными известными эукариотическими белками, преобразующими солнечную энергию, были Фотосистема I и Фотосистема II . Была выдвинута гипотеза, что латеральный перенос генов — это метод, с помощью которого протеородопсин проник в многочисленные типы. Бактерии, археи и эукариоты — все колонизируют фотическую зону , где они появляются на свету; Протеородопсин смог распространиться через эту зону, но не в другие части водной толщи. [3] [4] [9] [13] [14]

Таксономия

Протеородопсин принадлежит к семейству подобных ретинилиденовых белков, наиболее похожих на его архейных гомологов галородопсин и бактериородопсин. Сенсорный родопсин был открыт Францем Кристианом Боллем в 1876 году. [11] [15] Бактериородопсин был открыт в 1971 году и назван в 1973 году и в настоящее время известно, что он существует только в археях, а не в бактериях. [16] Галородопсин был впервые открыт и назван в 1977 году. [17] Бактериородопсин и Галородопсин оба существуют только в археях, тогда как протеородопсин охватывает бактерии, археи и эукариоты. Протеородопсин имеет семь трансмембранных α-спиралей ретиналя, ковалентно связанных с помощью механизма оснований Шиффа с остатком лизина в седьмой спирали (спираль G). Бактериородопсин, как и протеородопсин, является светочувствительным протонным насосом. Сенсорный родопсин является G-сопряженным белком, участвующим в зрении. [1] [17]

Активный сайт

Визуализация с цветовой кодировкой и маркировкой в ​​активном центре 2L6x, спирали D и E скрыты для удобства обзора, сайт связывания лиганда сетчатки

По сравнению с его более известным архейным гомологом бактериородопсином, большинство остатков активного центра, известных своей важностью для механизма бактериородопсина, сохраняются в протеородопсине. Однако сходство последовательностей не является существенно сохраненным ни от гало-, ни от бактериородопсина. Гомологи остатков активного центра Arg 82, Asp 85 (первичный акцептор протонов ), Asp 212 и Lys 216 ( сайт связывания основания Шиффа ретинального ) в бактериородопсине сохраняются как Arg94, Asp97, Asp227 и Lys231 в протеородопсине. Однако в протеородопсине нет остатков карбоновой кислоты , непосредственно гомологичных Glu 194 или Glu204 бактериородопсина (или Glu 108 и 204 в зависимости от варианта бакродопсина), которые, как полагают, участвуют в пути высвобождения протонов на внеклеточной поверхности. Однако Asp97 и Arg94 могут заменить эту функциональность без близкого расположения остатков, как в бактериородопсине. Кафедра химии Сиракузского университета убедительно показала, что Asp97 не может быть группой высвобождения протонов, поскольку высвобождение происходило при вынужденных условиях, при которых группа аспарагиновой кислоты оставалась протонированной. [18] [19] [20] [21]

Лиганд

Визуализация связанного с ретином активного центра структуры белка 2L6X pRhodopsin, остатки закодированы цветом и помечены в зависимости от активности, лиганд оранжевый.

Семейство галопротеинов родопсина объединяет лиганд ретиналь, один из многих типов витамина А. Ретиналь представляет собой сопряженный полиненасыщенный хромофор ( полиен ), получаемый из плотоядной пищи или по каротиновому пути ( β-каротин 15,15'-моноксигеназа ).

Функция

Протеородопсин функционирует во всех океанах Земли как работающий под действием света насос H+, по механизму, аналогичному механизму бактериородопсина. Как и в бактериородопсине, ретинальный хромофор протеородопсина ковалентно связан с апопротеином через протонированное основание Шиффа в Lys231. Конфигурация ретинального хромофора в нефотолизированном протеородопсине преимущественно полностью транс, [18] и изомеризуется в 13-цис при освещении светом. Было предложено несколько моделей полного фотоцикла протеородопсина, основанных на FTIR и УФ-видимой спектроскопии ; они напоминают установленные модели фотоцикла для бактериородопсина. [18] [20] [21] [22] Полные фотосистемы на основе протеородопсина были обнаружены и экспрессированы в E. coli, что дало им дополнительную способность к световому градиенту энергии для генерации АТФ без внешней потребности в ретинале или предшественниках; вместе с геном PR пять других белков кодируют путь биосинтеза фотопигмента. [23]

Генная инженерия

Если ген протеородопсина вставить в E. coli и дать ретиналь этим модифицированным бактериям , то они включат пигмент в свою клеточную мембрану и будут качать H+ в присутствии света. Глубокий фиолетовый цвет является репрезентативным для явно трансформированных колоний из-за поглощения света. Протонные градиенты могут использоваться для питания других структур мембранных белков или для подкисления органеллы типа везикул. [1] Было также продемонстрировано, что протонный градиент, создаваемый протеородопсином, может использоваться для генерации АТФ. [23]

Смотрите также

Галерея

Ссылки

  1. ^ abcd Béjà O, Aravind L, Koonin EV, Suzuki MT, Hadd A, Nguyen LP, Jovanovich SB, Gates CM, Feldman RA, Spudich JL, Spudich EN, DeLong EF (сентябрь 2000 г.). «Бактериальный родопсин: свидетельство нового типа фототрофии в море». Science . 289 (5486): 1902–6. Bibcode :2000Sci...289.1902B. doi :10.1126/science.289.5486.1902. PMID  10988064.
  2. ^ Lin S, Zhang H, Zhuang Y, Tran B, Gill J (ноябрь 2010 г.). «Метатранскриптомные анализы на основе сплайсированного лидера приводят к распознаванию скрытых геномных особенностей у динофлагеллят». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (46): 20033–8. Bibcode : 2010PNAS..10720033L. doi : 10.1073/pnas.1007246107 . PMC 2993343. PMID  21041634 . 
  3. ^ abc Slamovits CH, Okamoto N, Burri L, James ER, Keeling PJ (2011). "Бактериальный протеородопсиновый протонный насос у морских эукариот". Nature Communications . 2 (2): 183. Bibcode :2011NatCo...2..183S. doi : 10.1038/ncomms1188 . PMID  21304512.
  4. ^ abc Frigaard NU, Martinez A, Mincer TJ, DeLong EF (февраль 2006 г.). «Локальный перенос генов протеородопсина между морскими планктонными бактериями и археями». Nature . 439 (7078): 847–50. Bibcode :2006Natur.439..847F. doi :10.1038/nature04435. PMID  16482157. S2CID  4427548.
  5. ^ Buhr ED, Yue WW, Ren X, Jiang Z, Liao HW, Mei X, Vemaraju S, Nguyen MT, Reed RR, Lang RA, Yau KW, Van Gelder RN (20 октября 2015 г.). ""Фотосинхронизация локальных циркадных осцилляторов сетчатки и роговицы млекопитающих, опосредованная нейропсином (OPN5)". Труды Национальной академии наук . 112 (42): 13093–13098. Bibcode : 2015PNAS..11213093B. doi : 10.1073/pnas.1516259112 . PMC 4620855. PMID  26392540 . 
  6. ^ ab Béjà O, Spudich EN, Spudich JL, Leclerc M, DeLong EF (июнь 2001 г.). "Фототрофия протеородопсина в океане". Nature . 411 (6839): 786–9. Bibcode :2001Natur.411..786B. doi :10.1038/35081051. PMID  11459054. S2CID  4428964.
  7. ^ Man D, Wang W, Sabehi G, Aravind L, Post AF, Massana R, Spudich EN, Spudich JL, Béjà O (апрель 2003 г.). «Диверсификация и спектральная настройка морских протеородопсинов». The EMBO Journal . 22 (8): 1725–31. doi :10.1093/emboj/cdg183. PMC 154475. PMID  12682005 . 
  8. ^ Келемен Б.Р., Ду М., Дженсен Р.Б. (декабрь 2003 г.). «Протеородопсин в живом цвете: разнообразие спектральных свойств живых бактериальных клеток». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1618 (1): 25–32. дои : 10.1016/j.bbamem.2003.10.002 . ПМИД  14643930.
  9. ^ ab Sabehi G, Kirkup BC, Rozenberg M, Stambler N, Polz MF, Béjà O (май 2007 г.). «Адаптация и спектральная настройка в дивергентных морских протеородопсинах из восточного Средиземноморья и Саргассова моря». Журнал ISME . 1 (1): 48–55. doi : 10.1038/ismej.2007.10 . PMID  18043613.
  10. ↑ Энциклопедия неврологических наук . Academic Press. 29 апреля 2014 г. стр. 441. ISBN 978-0-12-385158-1.
  11. ^ ab Giese, Arthur C (сентябрь 2013 г.). Фотофизиология: общие принципы; Действие света на растения . Elsevier. стр. 9. ISBN 978-1-4832-6227-7.
  12. ^ Venter JC, Remington K, Heidelberg JF, Halpern AL, Rusch D, Eisen JA, Wu D, Paulsen I, Nelson KE, Nelson W, Fouts DE, Levy S, Knap AH, Lomas MW, Nealson K, White O, Peterson J, Hoffman J, Parsons R, Baden-Tillson H, Pfannkoch C, Rogers YH, Smith HO (апрель 2004 г.). «Экологическое геномное дробовик-секвенирование Саргассова моря». Science . 304 (5667): 66–74. Bibcode :2004Sci...304...66V. CiteSeerX 10.1.1.124.1840 . doi :10.1126/science.1093857. PMID  15001713. S2CID  1454587. 
  13. ^ Джованнони, SJ; Биббс, Л; Чо, Джей Си; Стейпелс, доктор медицины; Дезидерио, Р; Вергин, КЛ; Раппе, М.С.; Лэйни, С; Вильгельм, LJ; Трипп, HJ; Матур, Э.Дж.; Барофски, Д.Ф. (3 ноября 2005 г.). «Протеородопсин в вездесущей морской бактерии SAR11». Природа . 438 (7064): 82–5. Бибкод : 2005Natur.438...82G. дои : 10.1038/nature04032. PMID  16267553. S2CID  4414677.
  14. ^ Кушваха, SC; Кейтс, M (23 августа 1973 г.). «Выделение и идентификация «бактериородопсина» и второстепенных C40-каротиноидов в Halobacterium cutirubrum». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Липиды и липидный метаболизм . 316 (2): 235–43. doi :10.1016/0005-2760(73)90013-1. PMID  4741911.
  15. ^ Энциклопедия неврологических наук . Academic Press. Апрель 2014. С. 441. ISBN 978-0-12-385158-1.
  16. ^ Oesterhelt, D; Stoeckenius, W (29 сентября 1971 г.). «Родопсиноподобный белок из пурпурной мембраны Halobacterium halobium». Nature New Biology . 233 (39): 149–52. doi :10.1038/newbio233149a0. PMID  4940442.
  17. ^ ab Matsuno-Yagi, A; Mukohata, Y (9 сентября 1977 г.). «Две возможные роли бактериородопсина; сравнительное исследование штаммов Halobacterium halobium, различающихся по пигментации». Biochemical and Biophysical Research Communications . 78 (1): 237–43. doi :10.1016/0006-291x(77)91245-1. PMID  20882.
  18. ^ abc Dioumaev AK, Brown LS, Shih J, Spudich EN, Spudich JL, Lanyi JK (апрель 2002 г.). «Перенос протонов в фотохимическом реакционном цикле протеородопсина». Биохимия . 41 (17): 5348–58. doi :10.1021/bi025563x. PMID  11969395.
  19. ^ Partha R, Krebs R, Caterino TL, Braiman MS (июнь 2005 г.). «Ослабленная связь консервативного аргинина с хромофором протеородопсина и его противоионом подразумевает структурные отличия от бактериородопсина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1708 (1): 6–12. doi : 10.1016/j.bbabio.2004.12.009 . PMID  15949979.
  20. ^ ab Dioumaev AK, Wang JM, Bálint Z, Váró G, Lanyi JK (июнь 2003 г.). «Протонный транспорт протеородопсином требует, чтобы ретинальный противоион основания Шиффа Asp-97 был анионным». Биохимия . 42 (21): 6582–7. doi :10.1021/bi034253r. PMID  12767242.
  21. ^ ab Krebs RA, Alexiev U, Partha R, DeVita AM, Braiman MS (апрель 2002 г.). "Обнаружение быстрого активируемого светом высвобождения H+ и промежуточного образования M из протеородопсина". BMC Physiology . 2 : 5. doi : 10.1186/1472-6793-2-5 . PMC 103662 . PMID  11943070. 
  22. ^ Xiao Y, Partha R, Krebs R, Braiman M (январь 2005 г.). «ИК-Фурье-спектроскопия с временным разрешением фотоинтермедиатов, участвующих в быстром транзитном высвобождении H+ протеородопсином». Журнал физической химии B. 109 ( 1): 634–41. doi :10.1021/jp046314g. PMID  16851056.
  23. ^ ab Martinez A, Bradley AS, Waldbauer JR, Summons RE, DeLong EF (2007). «Экспрессия гена фотосистемы протеородопсина обеспечивает фотофосфорилирование в гетерологичном хозяине». PNAS . 104 (13): 5590–5595. Bibcode :2007PNAS..104.5590M. doi : 10.1073/pnas.0611470104 . PMC 1838496 . PMID  17372221.