stringtranslate.com

Радикальные ферменты SAM

Радикальные ферменты SAM принадлежат к суперсемейству ферментов, которые используют железо-серный кластер ( 4Fe-4S ) для восстановительного расщепления S -аденозил- L -метионина (SAM) с образованием радикала , обычно 5′- дезоксиаденозильного радикала (5'-dAdo), в качестве критического промежуточного продукта. [1] [2] Эти ферменты используют этот радикальный промежуточный продукт [3] для выполнения различных преобразований, часто для функционализации неактивированных связей CH. Радикальные ферменты SAM участвуют в биосинтезе кофакторов , активации ферментов, модификации пептидов , посттранскрипционных и посттрансляционных модификациях , формировании кластера металлопротеинов , модификации тРНК , липидном метаболизме, биосинтезе антибиотиков и натуральных продуктов и т. д. Подавляющее большинство известных радикальных ферментов SAM принадлежат к радикальному суперсемейству SAM, [4] [5] и имеют богатый цистеином мотив, который соответствует или напоминает CxxxCxxC. Радикальные ферменты SAM составляют крупнейшее суперсемейство металлосодержащих ферментов. [6]

История и механизм

По состоянию на 2001 год было идентифицировано 645 уникальных радикальных ферментов SAM из 126 видов во всех трех доменах жизни. [4] Согласно базам данных EFI и SFLD, более 220 000 радикальных ферментов SAM, как ожидается, будут участвовать в 85 типах биохимических преобразований. [7]

Механизм этих реакций подразумевает перенос метильной или аденозильной группы с серы на железо. Образующийся органожелезный комплекс впоследствии высвобождает органический радикал. Последний шаг напоминает поведение аденозил- и метилкобаламинов . [8]

Номенклатура

Все ферменты, включая радикальные ферменты SAM, следуют простому руководству по систематическому наименованию. Систематическое наименование ферментов позволяет использовать единый процесс наименования, который признается всеми учеными для понимания соответствующей функции. Первое слово в названии фермента часто указывает на субстрат фермента. Положение реакции на субстрате также будет в начальной части названия. Наконец, класс фермента будет описан во второй половине названия, которая будет заканчиваться суффиксом -ase. Класс фермента будет описывать то, что фермент делает или изменяет на субстрате. Например, лигаза объединяет две молекулы, образуя новую связь. [9]

Наложение трех радикальных доменов ядра SAM. Боковые виды радикальных ферментов SAM BioB (PDB: 1R30), MoaA (PDB: 1TV8) и phTYW1 (PDB: 2YX0) показаны спереди и сзади. Эта складка ядра состоит из шести мотивов β/α, расположенных в манере, похожей на бочку TIM , и отвечает за генерацию радикалов. [10] β-слои окрашены в желтый цвет, а α-спирали показаны в голубой.

Классификация реакции

Для каждого класса будут упомянуты репрезентативные ферменты. Радикальные ферменты SAM и их механизмы, известные до 2008 года, обобщены Фреем и др . [5] С 2015 года доступны дополнительные обзорные статьи по радикальным ферментам SAM, в том числе:

  1. Достижения в радикальной энзимологии SAM: новые структуры и механизмы: [11]
  2. Радикальные S-аденозилметиониновые ферменты: [1]
  3. Радикальные ферменты S-аденозилметионина (SAM) в биосинтезе кофакторов: сокровищница сложных органических радикальных реакций перегруппировки: [12]
  4. Молекулярная архитектура и функции радикальных ферментов и их (ре)активирующих белков: [13]
  5. Радикальные ферменты SAM в биосинтезе RiPP . [14]
  6. Радикальные ферменты SAM с доменом, связывающим витамин B12 ( кобаламин). [15]

Метилирование углерода

Радикальные метилазы/метилтрансферазы SAM являются одной из крупнейших, но разнообразных подгрупп и способны метилировать широкий спектр нереакционноспособных углеродных и фосфорных центров. Эти ферменты делятся на три класса (класс A, B и C) с репрезентативными механизмами метилирования. Общей характеристикой является использование SAM, разделенного на две различные роли: одна как источник донора метильной группы, а вторая как источник радикала 5'-dAdo. [16] [17] Был предложен другой класс (класс D), но оказалось, что он был назначен неправильно. [18]

Подсемейство класса А

Структура B 12 -зависимого радикального фермента SAM (PDB:7QBS)

Подсемейство класса B

Подсемейство класса C

Метилтиолирование тРНК

Метилтиотрансферазы принадлежат к подгруппе радикальных ферментов SAM, которые содержат два кластера [4Fe-4S] + и один радикальный домен SAM. Метилтиотрансферазы играют важную роль в катализе метилтиолирования на нуклеотидах тРНК или антикодонах через окислительно-восстановительный механизм. Считается, что модификация тиолирования поддерживает эффективность и точность трансляции. [11] [26] [27] [28]

MiaB и RimO — хорошо изученные бактериальные прототипы метилтиотрансфераз, модифицирующих тРНК.

eMtaB — это обозначенная метилтиотрансфераза в эукариотических и архейных клетках. eMtaB катализирует метилтиолирование тРНК в позиции 37 на N6-треонилкарбамоиладенозине. [34] Сообщалось о бактериальном гомологе eMtaB, YqeV, который, как предполагается, функционирует аналогично MiaB и RimO. [34]

Введение серы в нереакционноспособные связи CH

Сульфотрансферазы — это небольшое подмножество радикальных ферментов SAM. Два известных примера — BioB и LipA, которые независимо друг от друга отвечают за синтез биотина и метаболизм липоевой кислоты соответственно. [1]

Углеродная вставка

Активным сайтом нитрогеназы Mo является M-кластер, металл-серный кластер, содержащий карбид в своем ядре. В биосинтезе M-кластера радикальный фермент SAM NifB, как было установлено, катализирует реакцию вставки углерода, приводящую к образованию Mo/гомоцитрат-свободного предшественника M-кластера. [35]

Анаэробное окислительное декарбоксилирование

Посттрансляционная модификация белка

Образование радикалов белка

Ферменты, активирующие радикальный глицил (GRE-AE), являются радикальным подмножеством SAM, которое может содержать стабильный и каталитически необходимый радикал глицила в своем активном состоянии. Лежащая в основе химия считается самой простой в радикальном суперсемействе SAM с отщеплением атома H радикалом 5'-dAdo, являющимся продуктом реакции. [1] Вот несколько примеров:

Модификации пептидов

Радикальные ферменты SAM, которые могут катализировать сшитые пептиды серы в альфа-углеродный тиоэфир (сактипептиды), генерируют класс пептидов с антибактериальными свойствами. [44] [45] Эти пептиды относятся к новому классу рибосомально синтезированных и посттрансляционно модифицированных пептидов (RiPP). [7]

Другим подвидом пептид-модифицирующих радикальных ферментов SAM являются ферменты, несущие домен SPASM/Twitch. Ферменты SPASM/Twitch несут функционализированное C-концевое расширение для связывания двух кластеров [4Fe-4S], особенно в посттрансляционных модификациях пептидов. [46] [47] [48] [7]

Следующие примеры являются типичными ферментами, которые могут катализировать модификации пептидов для получения определенных природных продуктов или кофакторов.

  1. TsrM в биосинтезе тиострептона [49] [50]
  2. PoyD [51] и PoyC [52] в биосинтезе политионамида
  3. TbtI в биосинтезе тиомурацина [23]
  4. NosN в биосинтезе нозигептида [53]
  5. EpeE (ранее называвшийся YydG) в биосинтезе эпипептидов [54] [55] [56]
  6. MoaA в биосинтезе молибдоптерина [53] [12]
  7. PqqE в биосинтезе пирролохинолинхинона [53]
  8. TunB в биосинтезе туникамицина [53]
  9. OxsB в биосинтезе оксетаноцина [53]
  10. БуХЭ в анаэробном биосинтезе бактериохлорофилла [53]
  11. Синтазы F0 в биосинтезе кофактора F420 [57] [58]
  12. MqnE и MqnC в биосинтезе менахинона [53] [12]
  13. QhpD в посттрансляционной обработке хиногемопротеинаминодегидрогеназы [59]
  14. RumMC2 в биосинтезе руминококцина C [44] [60]

Эпимеризация

Радикальные эпимеразы SAM отвечают за региоселективное введение D-аминокислот в RiPP. [55] Два известных фермента были подробно описаны в путях биосинтеза RiPP. [7] Радикальные эпимеразы пептидов SAM используют критический остаток цистеина для обеспечения возврата атома водорода к эпимеризованному остатку в дополнение к уникальным особенностям взаимодействия с RiPP . [56]

Два известных фермента были подробно описаны в путях биосинтеза RiPP. [7]

Сложные перестройки углеродного скелета

Было показано, что еще одно подмножество радикального суперсемейства SAM катализирует перестройки углеродного скелета, особенно в областях репарации ДНК и биосинтеза кофакторов.

Другие реакции

Клинические соображения

Терапевтическое применение

Ниже приведены несколько примеров радикальных ферментов SAM, которые, как было показано, являются перспективными целями для разработки антибиотиков и противовирусных препаратов. [73] [74]

Примеры

Примеры радикальных ферментов SAM, обнаруженных в радикальном суперсемействе SAM, включают:

Неканонический

Кроме того, было описано несколько неканонических радикальных ферментов SAM. Они не могут быть распознаны скрытой марковской моделью Pfam PF04055, но все еще используют три остатка Cys в качестве лигандов для кластера 4Fe4S и производят радикал из S-аденозилметионина. К ним относятся

Ссылки

  1. ^ abcdefgh Broderick JB , Duffus BR, Duschene KS, Shepard EM (апрель 2014 г.). «Радикальные S-аденозилметиониновые ферменты». Chemical Reviews . 114 (8): 4229–4317. doi :10.1021/cr4004709. PMC  4002137. PMID  24476342 .
  2. ^ Холлидей GL, Акива E, Менг EC, Браун SD, Калхун S, Пипер U и др. (2018). «Атлас радикального суперсемейства SAM: расходящаяся эволюция функции с использованием домена «Plug and Play»». Радикальные ферменты SAM . Методы в энзимологии. Том 606. С. 1–71. doi :10.1016/bs.mie.2018.06.004. ISBN 978-0-12-812794-0. PMC  6445391 . PMID  30097089.
  3. ^ Хоффман Б. М., Бродерик В. Э., Бродерик Дж. Б. (июнь 2023 г.). «Механизм радикальной инициации в суперсемействе радикальных ферментов SAM».  Annual Review of Biochemistry . 92 (1): 333–349. doi : 10.1146/annurev-biochem-052621-090638 . PMC 10759928. PMID 37018846. S2CID  257983715. 
  4. ^ ab Sofia HJ, Chen G, Hetzler BG, Reyes-Spindola JF, Miller NE (март 2001 г.). «Радикальный SAM, новое суперсемейство белков, связывающее неразрешенные этапы в знакомых биосинтетических путях с радикальными механизмами: функциональная характеристика с использованием новых методов анализа и визуализации информации». Nucleic Acids Research . 29 (5): 1097–1106. doi :10.1093/nar/29.5.1097. PMC 29726 . PMID  11222759. 
  5. ^ ab Frey PA, Hegeman AD, Ruzicka FJ (2008). «Радикальное суперсемейство SAM». Критические обзоры по биохимии и молекулярной биологии . 43 (1): 63–88. doi :10.1080/10409230701829169. PMID  18307109. S2CID  86816844.
  6. ^ Мартин Л., Вернед X., Николет И. (2021). «Методы скрининга условий кристаллизации радикального фермента SAM». Белки Fe-S . Методы в молекулярной биологии. Т. 2353. С. 333–348. doi :10.1007/978-1-0716-1605-5_17. ISBN 978-1-0716-1604-8. PMID  34292557. S2CID  236174521.
  7. ^ abcdef Benjdia A, Balty C, Berteau O (2017). "Радикальные ферменты SAM в биосинтезе рибосомально синтезированных и посттрансляционно модифицированных пептидов (RiPP)". Frontiers in Chemistry . 5 : 87. doi : 10.3389 /fchem.2017.00087 . PMC 5682303. PMID  29167789. 
  8. ^ Broderick WE, Hoffman BM, Broderick JB (ноябрь 2018 г.). «Механизм радикального инициирования в радикальном суперсемействе S-аденозил-l-метионина». Accounts of Chemical Research . 51 (11): 2611–2619. doi :10.1021/acs.accounts.8b00356. PMC 6324848. PMID  30346729 . 
  9. ^ "Классификация ферментов". www.qmul.ac.uk . Получено 2020-03-27 .
  10. ^ Vey JL, Drennan CL (апрель 2011 г.). «Структурное понимание генерации радикалов радикальным суперсемейством SAM». Chemical Reviews . 111 (4): 2487–506. doi :10.1021/cr9002616. PMC 5930932 . PMID  21370834. 
  11. ^ abcde Wang J, Woldring RP, Román-Meléndez GD, McClain AM, Alzua BR, Marsh EN (сентябрь 2014 г.). «Последние достижения в радикальной энзимологии SAM: новые структуры и механизмы». ACS Chemical Biology . 9 (9): 1929–38. doi :10.1021/cb5004674. PMC 4168785 . PMID  25009947. 
  12. ^ abc Mehta AP, Abdelwahed SH, Mahanta N, Fedoseyenko D, Philmus B, Cooper LE и др. (февраль 2015 г.). «Радикальные S-аденозилметиониновые (SAM) ферменты в биосинтезе кофакторов: сокровищница сложных органических радикальных реакций перегруппировки». Журнал биологической химии . 290 (7): 3980–6. doi : 10.1074/jbc.R114.623793 . PMC 4326808. PMID  25477515 . 
  13. ^ Шибата Н., Торая Т. (октябрь 2015 г.). «Молекулярная архитектура и функции радикальных ферментов и их (ре)активирующих белков». Журнал биохимии . 158 (4): 271–292. doi : 10.1093/jb/mvv078 . PMID  26261050.
  14. ^ Benjdia A, Balty C, Berteau O (2017). «Радикальные ферменты SAM в биосинтезе рибосомально синтезированных и посттрансляционно модифицированных пептидов (RiPP)». Frontiers in Chemistry . 5 : 87. doi : 10.3389/fchem.2017.00087 . PMC 5682303. PMID  29167789 . 
  15. ^ Benjdia A, Berteau O (декабрь 2023 г.). "B 12 -зависимые радикальные ферменты SAM: постоянно расширяющееся структурное и механистическое разнообразие". Current Opinion in Structural Biology . 83 : 102725. doi : 10.1016/j.sbi.2023.102725. PMID  37931378. S2CID  265023219.
  16. ^ Fyfe CD, Bernardo-García N, Fradale L, Grimaldi S, Guillot A, Brewee C и др. (февраль 2022 г.). «Кристаллографические снимки B12-зависимой радикальной SAM метилтрансферазы». Nature . 602 (7896): 336–342. Bibcode :2022Natur.602..336F. doi :10.1038/s41586-021-04355-9. PMC 8828468 . PMID  35110733. 
  17. ^ abc Fujimori DG (август 2013 г.). «Радикальные реакции метилирования, опосредованные SAM». Current Opinion in Chemical Biology . 17 (4): 597–604. doi :10.1016/j.cbpa.2013.05.032. PMC 3799849. PMID  23835516 . 
  18. ^ Lloyd CT, Iwig DF, Wang B, Cossu M, Metcalf WW, Boal AK и др. (сентябрь 2022 г.). «Открытие, структура и механизм тетраэфирной липидсинтазы». Nature . 609 (7925): 197–203. Bibcode :2022Natur.609..197L. doi :10.1038/s41586-022-05120-2. PMC 9433317 . PMID  35882349. 
  19. ^ abc Fyfe CD, Bernardo-García N, Fradale L, Grimaldi S, Guillot A, Brewee C и др. (февраль 2022 г.). «Кристаллографические снимки B12-зависимой радикальной SAM метилтрансферазы». Nature . 602 (7896): 336–342. Bibcode :2022Natur.602..336F. doi :10.1038/s41586-021-04355-9. PMC 8828468 . PMID  35110733. 
  20. ^ abcd Bauerle MR, Schwalm EL, Booker SJ (февраль 2015 г.). «Механистическое разнообразие радикального S-аденозилметионин (SAM)-зависимого метилирования». Журнал биологической химии . 290 (7): 3995–4002. doi : 10.1074/jbc.r114.607044 . PMC 4326810. PMID  25477520 . 
  21. ^ Ян Ф., Фухимори Д.Г. (март 2011 г.). «Метилирование РНК радикальными ферментами SAM RlmN и Cfr происходит посредством переноса метиленовой группы и гидридного сдвига». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (10): 3930–3934. Bibcode : 2011PNAS..108.3930Y. doi : 10.1073/pnas.1017781108 . PMC 3054002. PMID  21368151 . 
  22. ^ Pierre S, Guillot A, Benjdia A, Sandström C, Langella P, Berteau O (декабрь 2012 г.). «Триптофан метилтрансфераза тиострептона расширяет химию радикальных ферментов SAM». Nature Chemical Biology . 8 (12): 957–959. doi :10.1038/nchembio.1091. PMID  23064318.
  23. ^ ab Mahanta N, Hudson GA, Mitchell DA (октябрь 2017 г.). «Радикальные S-аденозилметиониновые ферменты, участвующие в биосинтезе RiPP». Биохимия . 56 (40): 5229–5244. doi :10.1021/acs.biochem.7b00771. PMC 5634935. PMID  28895719 . 
  24. ^ Zhang Z, Mahanta N, Hudson GA, Mitchell DA, van der Donk WA (декабрь 2017 г.). «Механизм радикальной S-аденозил-1-метионин тиазол метил трансферазы класса C». Журнал Американского химического общества . 139 (51): 18623–18631. doi :10.1021/jacs.7b10203. PMC 5748327. PMID  29190095 . 
  25. ^ Jin WB, Wu S, Jian XH, Yuan H, Tang GL (июль 2018 г.). «Радикальный фермент S-аденозил-L-метионин и метилтрансфераза катализируют образование циклопропана в биосинтезе природных продуктов». Nature Communications . 9 (1): 2771. Bibcode :2018NatCo...9.2771J. doi : 10.1038/s41467-018-05217-1 . PMC 6050322 . PMID  30018376. 
  26. ^ Agris PF (1996). «Важность модификации: роль модифицированных нуклеозидов и Mg2+ в структуре и функции РНК». Прогресс в исследовании нуклеиновых кислот и молекулярной биологии . 53 : 79–129. doi :10.1016/s0079-6603(08)60143-9. ISBN 978-0-12-540053-4. PMID  8650309.
  27. ^ Urbonavicius J, Qian Q, Durand JM, Hagervall TG, Björk GR (сентябрь 2001 г.). «Улучшение поддержания рамки считывания — общая функция для нескольких модификаций тРНК». The EMBO Journal . 20 (17): 4863–4873. doi : 10.1093 /emboj/20.17.4863. PMC 125605. PMID  11532950. 
  28. ^ Leipuviene R, Qian Q, Björk GR (февраль 2004 г.). «Образование тиолированных нуклеозидов, присутствующих в тРНК из Salmonella enterica serovar Typhimurium, происходит двумя принципиально разными путями». Journal of Bacteriology . 186 (3): 758–766. doi : 10.1128/jb.186.3.758-766.2004 . PMC 321476 . PMID  14729702. 
  29. ^ Pierrel F, Douki T, Fontecave M, Atta M (ноябрь 2004 г.). «Белок MiaB — это бифункциональный радикальный S-аденозилметиониновый фермент, участвующий в тиолировании и метилировании тРНК». Журнал биологической химии . 279 (46): 47555–63. doi : 10.1074/jbc.m408562200 . PMID  15339930.
  30. ^ Esberg B, Leung HC, Tsui HC, Björk GR, Winkler ME (декабрь 1999 г.). «Идентификация гена miaB, участвующего в метилтиолировании изопентенилированных производных A37 в тРНК Salmonella typhimurium и Escherichia coli». Журнал бактериологии . 181 (23): 7256–65. doi : 10.1128/jb.181.23.7256-7265.1999 . PMC 103688. PMID  10572129. 
  31. ^ Kowalak JA, Walsh KA (август 1996). «Бета-метилтиоаспарагиновая кислота: идентификация новой посттрансляционной модификации в рибосомальном белке S12 из Escherichia coli». Protein Science . 5 (8): 1625–32. doi :10.1002/pro.5560050816. PMC 2143476 . PMID  8844851. 
  32. ^ Anton BP, Saleh L, Benner JS, Raleigh EA, Kasif S, Roberts RJ (февраль 2008 г.). «RimO, фермент, подобный MiaB, метилтиолирует универсально консервативный остаток Asp88 рибосомального белка S12 в Escherichia coli». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (6): 1826–31. Bibcode : 2008PNAS..105.1826A. doi : 10.1073/pnas.0708608105 . PMC 2538847. PMID  18252828 . 
  33. ^ Форухар Ф., Аррагайн С., Атта М., Гамбарелли С., Мусаска Дж. М., Хуссейн М. и др. (май 2013 г.). «Два кластера Fe-S катализируют вставку серы радикальными SAM-метилтиотрансферазами». Nature Chemical Biology . 9 (5): 333–8. doi :10.1038/nchembio.1229. PMC 4118475 . PMID  23542644. 
  34. ^ ab Arragain S, Handelman SK, Forouhar F, Wei FY, Tomizawa K, Hunt JF и др. (сентябрь 2010 г.). «Идентификация эукариотической и прокариотической метилтиотрансферазы для биосинтеза 2-метилтио-N6-треонилкарбамоиладенозина в тРНК». Журнал биологической химии . 285 (37): 28425–33. doi : 10.1074/jbc.m110.106831 . PMC 2937867. PMID  20584901 . 
  35. ^ Wiig JA, Hu Y, Chung Lee C, Ribbe MW (сентябрь 2012 г.). «Радикальная SAM-зависимая вставка углерода в M-кластер нитрогеназы». Science . 337 (6102): 1672–5. Bibcode :2012Sci...337.1672W. doi :10.1126/science.1224603. PMC 3836454 . PMID  23019652. 
  36. ^ Ji X, Mo T, Liu WQ, Ding W, Deng Z, Zhang Q (май 2019 г.). «Пересмотр механизма анаэробной оксидазы копропорфириногена III HemN». Angewandte Chemie . 58 (19): 6235–6238. doi :10.1002/anie.201814708. PMID  30884058. S2CID  195662230.
  37. ^ Хелифи Н., Амин Али О, Рош П., Гросси В., Брошье-Армане С., Валетт О. и др. (ноябрь 2014 г.). «Анаэробное окисление длинноцепочечных н-алканов гипертермофильной сульфатредуцирующей архей Archaeoglobus fulgidus». Журнал ISME . 8 (11): 2153–66. Бибкод : 2014ISMEJ...8.2153K. дои : 10.1038/ismej.2014.58 . ПМЦ 4992073 . ПМИД  24763368. 
  38. ^ Benjdia A, Berteau O (февраль 2016 г.). «Сульфатазы и радикальные ферменты SAM: новые темы в метаболизме гликозаминогликанов и микробиоте человека». Труды биохимического общества . 44 (1): 109–15. doi :10.1042/BST20150191. PMID  26862195.
  39. ^ Berteau O, Guillot A, Benjdia A, Rabot S (август 2006 г.). «Новый тип бактериальной сульфатазы раскрывает новый путь созревания у прокариот». Журнал биологической химии . 281 (32): 22464–70. doi : 10.1074/jbc.M602504200 . PMID  16766528.
  40. ^ ab Benjdia A, Dehò G, Rabot S, Berteau O (март 2007 г.). «Первые доказательства третьей системы созревания сульфатазы у прокариот из мутантов делеции aslB и ydeM E. coli». FEBS Letters . 581 (5): 1009–14. Bibcode : 2007FEBSL.581.1009B. doi : 10.1016/j.febslet.2007.01.076. PMID  17303125. S2CID  43188362.
  41. ^ ab Benjdia A, Subramanian S, Leprince J, Vaudry H, Johnson MK, Berteau O (июнь 2008 г.). «Анаэробные ферменты, созревающие с сульфатазой, первые ферменты с двойным субстратным радикалом S-аденозилметионин». Журнал биологической химии . 283 (26): 17815–26. doi : 10.1074/jbc.M710074200 . PMC 2440623. PMID  18408004 . 
  42. ^ Dierks T, Schmidt B, Борисенко LV, Peng J, Preusser A, Mariappan M и др. (май 2003 г.). «Множественный дефицит сульфатазы вызван мутациями в гене, кодирующем человеческий фермент, генерирующий C(альфа)-формилглицин». Cell . 113 (4): 435–44. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00347-7 . PMID  12757705. S2CID  11571659.
  43. ^ Benjdia A, Leprince J, Guillot A, Vaudry H, Rabot S, Berteau O (март 2007 г.). «Анаэробные ферменты, созревающие сульфатазу: радикальные ферменты SAM, способные катализировать in vitro посттрансляционную модификацию сульфатазы». Журнал Американского химического общества . 129 (12): 3462–3. doi :10.1021/ja067175e. PMID  17335281.
  44. ^ ab Balty C, Guillot A, Fradale L, Brewee C, Boulay M, Kubiak X и др. (октябрь 2019 г.). «Руминококцин C, антиклостридиальный сактипептид, вырабатываемый видным представителем микробиоты человека Ruminococcus gnavus». Журнал биологической химии . 294 (40): 14512–14525. doi : 10.1074/jbc.RA119.009416 . PMC 6779426. PMID  31337708 . 
  45. ^ Flühe L, Marahiel MA (август 2013 г.). «Радикальный фермент S-аденозилметионин катализирует образование тиоэфирной связи в биосинтезе сактипептида». Current Opinion in Chemical Biology . 17 (4): 605–12. doi :10.1016/j.cbpa.2013.06.031. PMID  23891473.
  46. ^ Хафт ДХ (январь 2011 г.). «Биоинформатические доказательства широко распространенного, рибосомально продуцируемого предшественника переносчика электронов, его белков созревания и его никотинопротеиновых окислительно-восстановительных партнеров». BMC Genomics . 12 (1): 21. doi : 10.1186/1471-2164-12-21 . PMC 3023750 . PMID  21223593. 
  47. ^ Хафт ДХ, Басу МК (июнь 2011 г.). «Открытие биологических систем in silico: семейства радикальных белков S-аденозилметионина и их целевые пептиды для посттрансляционной модификации». Журнал бактериологии . 193 (11): 2745–55. doi : 10.1128/jb.00040-11 . PMC 3133131. PMID  21478363 . 
  48. ^ Grell TA, Goldman PJ, Drennan CL (февраль 2015 г.). «SPASM и домены подергивания в радикальных ферментах S-аденозилметионина (SAM)». Журнал биологической химии . 290 (7): 3964–71. doi : 10.1074/jbc.R114.581249 . PMC 4326806. PMID  25477505 . 
  49. ^ Pierre S, Guillot A, Benjdia A, Sandström C, Langella P, Berteau O (декабрь 2012 г.). «Триптофан метилтрансфераза тиострептона расширяет химию радикальных ферментов SAM». Nature Chemical Biology . 8 (12): 957–9. doi :10.1038/nchembio.1091. PMID  23064318.
  50. ^ Benjdia A, Pierre S, Gherasim C, Guillot A, Carmona M, Amara P и др. (октябрь 2015 г.). "Триптофан метилтрансфераза тиострептона А TsrM катализирует реакцию переноса метила, зависящую от коб(II)аламина". Nature Communications . 6 (1): 8377. Bibcode :2015NatCo...6.8377B. doi :10.1038/ncomms9377. PMC 4632189 . PMID  26456915. 
  51. ^ ab Parent A, Benjdia A, Guillot A, Kubiak X, Balty C, Lefranc B и др. (февраль 2018 г.). «Механистические исследования PoyD, радикального фермента S-Adenosyl-l-methionine, катализирующего итеративные и направленные эпимеризации в биосинтезе политионамида A». Журнал Американского химического общества . 140 (7): 2469–2477. doi :10.1021/jacs.7b08402. PMC 5824343. PMID 29253341  . 
  52. ^ Parent A, Guillot A, Benjdia A, Chartier G, Leprince J, Berteau O (декабрь 2016 г.). «B12-радикальный SAM-фермент PoyC катализирует метилирование валина Cβ во время биосинтеза политионамида». Журнал Американского химического общества . 138 (48): 15515–15518. doi :10.1021/jacs.6b06697. PMC 5410653. PMID  27934015 . 
  53. ^ abcdefg Yokoyama K, Lilla EA (июль 2018 г.). «Радикальные ферменты SAM, образующие связь CC, участвующие в построении углеродных скелетов кофакторов и натуральных продуктов». Natural Product Reports . 35 (7): 660–694. doi :10.1039/c8np00006a. PMC 6051890 . PMID  29633774. 
  54. ^ ab Popp PF, Benjdia A, Strahl H, Berteau O, Mascher T (февраль 2020 г.). «Эпипептид YydF по своей сути запускает реакцию клеточной оболочки на стресс у Bacillus subtilis и вызывает серьезные нарушения мембраны». Frontiers in Microbiology . 11 : 151. doi : 10.3389/fmicb.2020.00151 . PMC 7026026. PMID  32117169 . 
  55. ^ abc Benjdia A, Guillot A, Ruffié P, Leprince J, Berteau O (июль 2017 г.). «Посттрансляционная модификация рибосомально синтезированных пептидов радикальной эпимеразой SAM в Bacillus subtilis». Nature Chemistry . 9 (7): 698–707. Bibcode :2017NatCh...9..698B. doi :10.1038/nchem.2714. PMC 6485343 . PMID  28644475. 
  56. ^ abcd Kubiak X, Polsinelli I, Chavas LM, Fyfe CD, Guillot A, Fradale L, et al. (март 2024 г.). «Структурная и механистическая основа эпимеризации RiPP радикальным ферментом SAM». Nature Chemical Biology . 20 (3): 382–391. doi :10.1038/s41589-023-01493-1. PMID  38158457. S2CID  266665607.
  57. ^ Philmus B, Decamps L, Berteau O, Begley TP (апрель 2015 г.). «Биосинтетическая универсальность и координированное действие 5'-дезоксиаденозильных радикалов в биосинтезе деазафлавина». Журнал Американского химического общества . 137 (16): 5406–13. doi :10.1021/ja513287k. PMC 4416281. PMID  25781338 . 
  58. ^ Decamps L, Philmus B, Benjdia A, White R, Begley TP, Berteau O (ноябрь 2012 г.). «Биосинтез F0, предшественника кофактора F420, требует уникального фермента с двумя радикальными доменами SAM и тирозина в качестве субстрата». Журнал Американского химического общества . 134 (44): 18173–6. doi :10.1021/ja307762b. PMID  23072415.
  59. ^ Nakai T, Ito H, Kobayashi K, Takahashi Y, Hori H, Tsubaki M и др. (апрель 2015 г.). «Радикальный фермент S-аденозил-L-метионин QhpD катализирует последовательное образование внутрибелковых тиоэфирных связей серы с метиленовым углеродом». Журнал биологической химии . 290 (17): 11144–66. doi : 10.1074/jbc.M115.638320 . PMC 4409272. PMID  25778402 . 
  60. ^ Balty C, Guillot A, Fradale L, Brewee C, Lefranc B, Herrero C и др. (декабрь 2020 г.). «Биосинтез сактипептида руминококцина C микробиомом человека: механистическое понимание образования тиоэфирных связей радикальными ферментами SAM». Журнал биологической химии . 295 (49): 16665–16677. doi : 10.1074/jbc.RA120.015371 . PMC 8188230. PMID  32972973 . 
  61. ^ Itoh H, Inoue M (январь 2013 г.). «Структурная перестановка сильнодействующего цитотоксина, политионамида B: открытие цитотоксического пептида с измененной активностью». ACS Medicinal Chemistry Letters . 4 (1): 52–6. doi :10.1021/ml300264c. PMC 4027433. PMID 24900563  . 
  62. ^ Freeman MF, Helf MJ, Bhushan A, Morinaka BI, Piel J (апрель 2017 г.). «Семь ферментов создают необычайную молекулярную сложность в некультивируемой бактерии». Nature Chemistry . 9 (4): 387–395. Bibcode :2017NatCh...9..387F. doi :10.1038/nchem.2666. PMID  28338684.
  63. ^ Benjdia A, Heil K, Barends TR, Carell T, Schlichting I (октябрь 2012 г.). «Структурные идеи распознавания и восстановления повреждений УФ-ДНК с помощью Spore Photoproduct Lyase, радикального фермента SAM». Nucleic Acids Research . 40 (18): 9308–18. doi :10.1093/nar/gks603. PMC 3467042. PMID  22761404 . 
  64. ^ Chandor A, Berteau O, Douki T, Gasparutto D, Sanakis Y, Ollagnier-de-Choudens S и др. (сентябрь 2006 г.). «Динуклеотидный фотопродукт споры, минимальный субстрат фермента лиазы фотопродукта споры репарации ДНК из Bacillus subtilis». Журнал биологической химии . 281 (37): 26922–31. doi : 10.1074/jbc.M602297200 . PMID  16829676.
  65. ^ Yang L, Li L (февраль 2015 г.). «Споровая фотопродуктовая лиаза: известное, спорное и неизвестное». Журнал биологической химии . 290 (7): 4003–9. doi : 10.1074/jbc.R114.573675 . PMC 4326811. PMID  25477522 . 
  66. ^ Chandor-Proust A, Berteau O, Douki T, Gasparutto D, Ollagnier-de-Choudens S, Fontecave M и др. (декабрь 2008 г.). «Репарация ДНК и свободные радикалы, новые знания о механизме лиазы фотопродукта спор, выявленные путем замены одной аминокислоты». Журнал биологической химии . 283 (52): 36361–8. doi : 10.1074/jbc.M806503200 . PMC 2662300. PMID  18957420 . 
  67. ^ Benjdia A (декабрь 2012 г.). «ДНК-фотолиазы и SP-лиаза: структура и механизм светозависимых и независимых ДНК-лиаз». Current Opinion in Structural Biology . 22 (6): 711–20. doi :10.1016/j.sbi.2012.10.002. PMID  23164663.
  68. ^ Ёкогава Т., Номура Ю., Ясуда А., Огино Х., Хиура К., Накада С. и др. (декабрь 2019 г.). «Идентификация радикального фермента SAM, участвующего в синтезе археозина». Химическая биология природы . 15 (12): 1148–1155. дои : 10.1038/s41589-019-0390-7 . ПМИД  31740832.
  69. ^ Хонарманд Эбрахими К (апрель 2018 г.). «Объединяющий взгляд на противовирусную активность широкого спектра действия RSAD2 (виперина) на основе его радикальной химии SAM». Металломика . 10 (4): 539–552. doi :10.1039/C7MT00341B. PMID  29568838.
  70. ^ Wei FY, Suzuki T, Watanabe S, Kimura S, Kaitsuka T, Fujimura A и др. (сентябрь 2011 г.). «Дефицит модификации тРНК (Lys) Cdkal1 вызывает развитие диабета 2 типа у мышей». Журнал клинических исследований . 121 (9): 3598–608. doi :10.1172/JCI58056. PMC 3163968. PMID  21841312 . 
  71. ^ Hänzelmann P, Schindelin H (август 2004 г.). «Кристаллическая структура S-аденозилметионин-зависимого фермента MoaA и ее влияние на дефицит кофактора молибдена у людей». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (35): 12870–5. Bibcode : 2004PNAS..10112870H . doi : 10.1073/pnas.0404624101 . PMC 516487. PMID  15317939. 
  72. ^ abcde Landgraf BJ, McCarthy EL, Booker SJ (июнь 2016 г.). «Радикальные S-аденозилметиониновые ферменты в здоровье и болезнях человека». Annual Review of Biochemistry . 85 (1): 485–514. doi :10.1146/annurev-biochem-060713-035504. PMID  27145839.
  73. ^ Letzel AC, Pidot SJ, Hertweck C (ноябрь 2014 г.). «Геномный анализ рибосомально синтезированных и посттрансляционно модифицированных пептидов (RiPP) у анаэробных бактерий». BMC Genomics . 15 (1): 983. doi : 10.1186/1471-2164-15-983 . PMC 4289311 . PMID  25407095. 
  74. ^ Пападжанни М (сентябрь 2003 г.). «Рибосомально синтезированные пептиды с антимикробными свойствами: биосинтез, структура, функция и применение». Biotechnology Advances . 21 (6): 465–99. doi :10.1016/s0734-9750(03)00077-6. PMID  14499150.
  75. ^ Джоши С., Федосеенко Д., Маханта Н., Дукати РГ., Фенг М., Шрамм В.Л. и др. (март 2019 г.). «Антибактериальная стратегия против H. pylori: ингибирование радикального фермента SAM MqnE в биосинтезе менахинона». Письма о медицинской химии ACS . 10 (3): 363–366. doi :10.1021/acsmedchemlett.8b00649. PMC 6421580. PMID  30891141 . 
  76. ^ Feng J, Wu J, Dai N, Lin S, Xu HH, Deng Z и др. (2013-07-18). "Открытие и характеристика BlsE, радикальной S-аденозил-L-метиониндекарбоксилазы, участвующей в пути биосинтеза бластицидина S". PLOS ONE . ​​8 (7): e68545. Bibcode :2013PLoSO...868545F. doi : 10.1371/journal.pone.0068545 . PMC 3715490 . PMID  23874663. 
  77. ^ Хонарманд Эбрахими К., Роуботэм Дж.С., МакКалла Дж., Джеймс В.С. (июнь 2020 г.). «Механизм дегидратации диола беспорядочным радикальным гомологом фермента SAM противовирусного фермента виперина (RSAD2)». ХимБиоХим . 21 (11): 1605–1612. дои : 10.1002/cbic.201900776. PMID  31951306. S2CID  210698395.
  78. ^ Zhang Q, Li Y, Chen D, Yu Y, Duan L, Shen B и др. (март 2011 г.). «Фрагментация-рекомбинация ферментативной углеродной цепи, опосредованная радикалами». Nature Chemical Biology . 7 (3): 154–60. doi :10.1038/nchembio.512. PMC 3079562 . PMID  21240261. 
  79. ^ Bruender NA, Wilcoxen J, Britt RD, Bandarian V (апрель 2016 г.). «Биохимическая и спектроскопическая характеристика радикального фермента S-аденозил-L-метионина, участвующего в образовании пептидной тиоэфирной поперечной связи». Biochemistry . 55 (14): 2122–34. doi :10.1021/acs.biochem.6b00145. PMC 4829460 . PMID  27007615. 
  80. ^ Chatterjee A, Li Y, Zhang Y, Grove TL, Lee M, Krebs C и др. (декабрь 2008 г.). «Восстановление ThiC в биосинтезе пиримидина тиамина расширяет радикальное суперсемейство SAM». Nature Chemical Biology . 4 (12): 758–65. doi :10.1038/nchembio.121. PMC 2587053 . PMID  18953358. 
  81. ^ Zhang Y, Zhu X, Torelli AT, Lee M, Dzikovski B, Koralewski RM и др. (июнь 2010 г.). «Для биосинтеза дифтамида требуется органический радикал, генерируемый железо-серным ферментом». Nature . 465 (7300): 891–6. Bibcode :2010Natur.465..891Z. doi :10.1038/nature09138. PMC 3006227 . PMID  20559380. 
  82. ^ Kamat SS, Williams HJ, Raushel FM (ноябрь 2011 г.). «Промежуточные продукты в превращении фосфонатов в фосфат бактериями». Nature . 480 (7378): 570–3. Bibcode :2011Natur.480..570K. doi :10.1038/nature10622. PMC 3245791 . PMID  22089136. 

Внешние ссылки