stringtranslate.com

Меланин

Микрофотография пигмента меланина (преломляющего свет зернистого материала — в центре изображения) в пигментированной меланоме .
Микрофотография эпидермиса, меланин отмечен слева.

Меланин ( / ˈ m ɛ l ə n ɪ n / ⓘ ; отдревнегреческого μέλας(mélas) «чёрный, тёмный») — семействобиомолекул,организованных в видеолигомеровилиполимеров, которые, помимо прочих функций, обеспечиваютпигментымногихорганизмов.[1]Пигменты меланина вырабатываются в специализированной группе клеток, известных какмеланоциты.

Существует пять основных типов меланина: эумеланин, феомеланин, нейромеланин , алломеланин и пиомеланин. [2] Меланин вырабатывается посредством многоступенчатого химического процесса, известного как меланогенез , где за окислением аминокислоты тирозина следует полимеризация . Феомеланин — это цистеинированная форма, содержащая полибензотиазиновые части, которые в значительной степени отвечают за красный или желтый оттенок, придаваемый некоторым цветам кожи или волос. Нейромеланин обнаружен в мозге. Были проведены исследования для изучения его эффективности при лечении нейродегенеративных заболеваний, таких как болезнь Паркинсона . [3] Алломеланин и пиомеланин — это два типа безазотистого меланина.

Фенотипическая цветовая вариация , наблюдаемая в эпидермисе и волосах млекопитающих , в первую очередь определяется уровнями эумеланина и феомеланина в исследуемой ткани. У среднестатистического человека эумеланин более распространен в тканях, требующих фотозащиты , таких как эпидермис и ретинальный пигментный эпителий . [4] У здоровых людей эпидермальный меланин коррелирует с воздействием УФ-излучения, в то время как ретинальный меланин, как было обнаружено, коррелирует с возрастом, при этом его уровни уменьшаются в 2,5 раза между первым и девятым десятилетиями жизни, [5] что объясняется окислительной деградацией, опосредованной активными формами кислорода, генерируемыми через липофусцин -зависимые пути. [6] При отсутствии альбинизма или гиперпигментации человеческий эпидермис содержит приблизительно 74% эумеланина и 26% феомеланина, в значительной степени независимо от тона кожи, при этом содержание эумеланина колеблется в пределах 71,8–78,9%, а феомеланина — в пределах 21,1–28,2%. [7] Общее содержание меланина в эпидермисе колеблется от примерно 0 мкг/мг в эпидермальной ткани альбиноса [8] до >10 мкг/мг в более темной ткани. [9]

В коже человека меланогенез инициируется воздействием УФ-излучения , в результате чего кожа темнеет. Эумеланин является эффективным поглотителем света; пигмент способен рассеивать более 99,9% поглощенного УФ-излучения. [10] Из-за этого свойства эумеланин, как полагают, защищает клетки кожи от повреждения УФ-излучением А и В, снижая риск истощения фолиевой кислоты и деградации дермы. Воздействие УФ-излучения связано с повышенным риском злокачественной меланомы , рака меланоцитов (клеток меланина). Исследования показали более низкую заболеваемость раком кожи у людей с более концентрированным меланином, т. е. более темным тоном кожи . [11]

Типы меланина

Эумеланин

Часть структурной формулы эумеланина. "(COOH)" может быть COOH или H, или (реже) другими заместителями . Стрелка указывает, где продолжается полимер.

Эумеланин имеет две формы, связанные с 5,6-дигидроксииндолом (DHI) и 5,6-дигидроксииндол-2-карбоновой кислотой (DHICA). Эумеланин, полученный из DHI, темно-коричневый или черный и нерастворимый, а эумеланин, полученный из DHICA, более светлый и растворимый в щелочи. Оба эумеланина возникают в результате окисления тирозина в специализированных органеллах, называемых меланосомами . Эта реакция катализируется ферментом тирозиназой . Первоначальный продукт, допахинон, может превращаться либо в 5,6-дигидроксииндол (DHI), либо в 5,6-дигидроксииндол-2-карбоновую кислоту (DHICA). DHI и DHICA окисляются, а затем полимеризуются, образуя два эумеланина. [12]

В естественных условиях DHI и DHICA часто сополимеризуются, что приводит к образованию ряда полимеров эумеланина. Эти полимеры вносят вклад в разнообразие компонентов меланина в коже и волосах человека, от светло-желтого/красного феомеланина до светло-коричневого эумеланина, обогащенного DHICA, и темно-коричневого или черного эумеланина, обогащенного DHI. Эти конечные полимеры различаются по растворимости и цвету. [12]

Анализ высокопигментированной кожи ( тип V и VI по Фицпатрику) показывает, что DHI-эумеланин составляет наибольшую часть, приблизительно 60–70%, за ним следует DHICA-эумеланин в количестве 25–35%, а феомеланин всего 2–8%. Примечательно, что в то время как обогащение DHI-эумеланином происходит во время загара , оно сопровождается уменьшением DHICA-эумеланина и феомеланина. [12] Небольшое количество черного эумеланина при отсутствии других пигментов вызывает седые волосы. Небольшое количество эумеланина при отсутствии других пигментов вызывает светлые волосы. [13] Эумеланин присутствует в коже и волосах и т. д.

Феомеланин

Часть структурной формулы феомеланина. "(COOH)" может быть COOH или H, или (реже) другими заместителями . Стрелки обозначают продолжение полимера.

Феомеланины (или феомеланины) придают волосам оттенки от желтоватого до красноватого. [14] Феомеланины особенно концентрируются в губах, сосках, головке полового члена и влагалище. [15] Когда небольшое количество эумеланина в волосах (который в противном случае привел бы к светлым волосам) смешивается с феомеланином, в результате получаются оранжевые волосы, которые обычно называют «рыжими» или «рыжими» . Феомеланин также присутствует в коже, и поэтому рыжеволосые люди часто имеют более розоватый оттенок своей кожи. Воздействие ультрафиолетового света на кожу увеличивает содержание феомеланина, как и эумеланина; но вместо того, чтобы поглощать свет, феомеланин в волосах и коже отражает желтый или красный свет, что может увеличить повреждение от воздействия УФ-излучения. [16]

Производство феомеланина в значительной степени зависит от доступности цистеина , который транспортируется в меланосому, реагируя с допахиноном с образованием цис-допы. Затем цис-допа претерпевает несколько преобразований, прежде чем сформировать феомеланин. [12] С химической точки зрения феомеланины отличаются от эумеланинов тем, что олигомерная структура включает бензотиазиновые и бензотиазольные единицы, которые производятся [17] вместо DHI и DHICA , когда присутствует аминокислота L-цистеин .

Феомеланины, в отличие от эуэманинов, редко встречаются у низших организмов [18], и утверждается, что они являются «эволюционным новшеством в родословной четвероногих» [19], но недавние исследования обнаружили их также у некоторых рыб. [20]

Нейромеланин

Нейромеланин (НМ) — это нерастворимый полимерный пигмент, вырабатываемый в определенных популяциях катехоламинергических нейронов в мозге. У людей самое большое количество НМ, который присутствует в меньших количествах у других приматов и полностью отсутствует у многих других видов. [21] Биологическая функция остается неизвестной, хотя было показано, что человеческий НМ эффективно связывает переходные металлы , такие как железо, а также другие потенциально токсичные молекулы. Поэтому он может играть решающую роль в апоптозе и связанной с ним болезни Паркинсона . [22]

Другие формы меланинов

Вплоть до 1960-х годов меланин классифицировался на эумеланин и феомеланин. Однако в 1955 году был открыт меланин, связанный с нервными клетками, нейромеланин. В 1972 году была открыта водорастворимая форма, пиомеланин. В 1976 году в природе был обнаружен алломеланин, пятая форма меланинов. [2]

Пептидомеланин

Микрофотография конодиофора Aspergillus niger (штамм: melanoliber), полученная с помощью СЭМ, имеющего большое количество мелких конидоспор (окрашенных). Эти споры выделяют пептидомеланин в окружающую среду во время прорастания.
Биохимический состав пептидомеланина

Пептидомеланин — еще одна водорастворимая форма меланина. [23] Было обнаружено, что он секретируется в окружающую среду прорастающими спорами Aspergillus niger (штамм: melanoliber). Пептидомеланин образуется как сополимер между эумеланином L-ДОФА и короткими пептидами , которые образуют «корону», отвечающую за растворимость вещества. Пептидные цепи связаны с основным полимером L-ДОФА с помощью пептидных связей. Это приводит к предложенному биосинтетическому процессу, включающему гидроксилирование тирозинилированных пептидов, образованных с помощью протеаз во время спорогенеза, которые затем включаются автоокислительным путем в растущий основной полимер L-ДОФА.

селеномеланин

Можно обогатить меланин селеном вместо серы . Этот селеновый аналог феомеланина был успешно синтезирован химическими и биосинтетическими путями с использованием селеноцистина в качестве исходного сырья. [24] Из-за более высокого атомного номера селена можно ожидать, что полученный селеномеланин обеспечит лучшую защиту от ионизирующего излучения по сравнению с другими известными формами меланина. Эта защита была продемонстрирована в экспериментах с радиацией на клетках человека и бактериях, что открывает возможность применения в космических полетах. [25]

Трихохромы

Трихохромы (ранее называвшиеся трихозидеринами) — это пигменты, которые производятся тем же метаболическим путем, что и эумеланины и феомеланины, но в отличие от этих молекул они имеют низкую молекулярную массу. Они встречаются в некоторых рыжих человеческих волосах. [26]

Люди

Альбинизм возникает, когда меланоциты производят мало меланина. Эта девочка-альбинос из Папуа-Новой Гвинеи .

У людей меланин является основным фактором, определяющим цвет кожи . Он также содержится в волосах, пигментированной ткани, лежащей в основе радужной оболочки глаза, и в сосудистой полоске внутреннего уха . В мозге ткани с меланином включают продолговатый мозг и пигментосодержащие нейроны в областях ствола мозга , таких как голубое пятно . Он также встречается в сетчатой ​​оболочке надпочечников . [ 18]

Меланин в коже вырабатывается меланоцитами , которые находятся в базальном слое эпидермиса . Хотя, в целом, люди обладают схожей концентрацией меланоцитов в своей коже, меланоциты у некоторых людей и этнических групп вырабатывают различное количество меланина. Соотношение эумеланина (74%) и феомеланина (26%) в эпидермисе постоянно независимо от степени пигментации. [ 27] У некоторых людей в организме очень мало или совсем нет синтеза меланина, состояние, известное как альбинизм . [28]

Поскольку меланин представляет собой совокупность более мелких молекул-компонентов, существует много различных типов меланина с различными пропорциями и схемами связывания этих молекул-компонентов. И феомеланин, и эумеланин встречаются в коже и волосах человека, но эумеланин является наиболее распространенным меланином у людей, а также формой, которая, скорее всего, будет дефицитной при альбинизме. [29]

Другие организмы

Меланины выполняют очень разнообразные роли и функции в различных организмах. Одна из форм меланина входит в состав чернил, используемых многими головоногими моллюсками (см. Чернила головоногих моллюсков ) в качестве защитного механизма от хищников. Меланины также защищают микроорганизмы, такие как бактерии и грибки, от стрессов, которые влекут за собой повреждение клеток, таких как ультрафиолетовое излучение солнца и активные формы кислорода . Меланин также защищает от повреждений, вызванных высокими температурами, химическими стрессами (такими как тяжелые металлы и окислители ) и биохимическими угрозами (такими как защита хозяина от вторгающихся микробов). [30] Поэтому во многих патогенных микробах (например, в грибке Cryptococcus neoformans ) меланины, по-видимому, играют важную роль в вирулентности и патогенности , защищая микроб от иммунных реакций его хозяина . У беспозвоночных основным аспектом врожденной иммунной системы защиты от вторгающихся патогенов является меланин. В течение нескольких минут после заражения микроб инкапсулируется в меланин (меланизация), и считается, что образование побочных продуктов свободных радикалов во время формирования этой капсулы способствует их уничтожению. [31] Некоторые виды грибов, называемые радиотрофными грибами , по-видимому, способны использовать меланин в качестве фотосинтетического пигмента , который позволяет им улавливать гамма-лучи [32] и использовать эту энергию для роста. [33]

У рыб меланин встречается не только в коже, но и во внутренних органах, таких как глаза. Большинство видов рыб используют эумеланин, [34] [19] но Stegastes apicalis и Cyprinus carpio используют вместо него феомеланин. [20] [35]

Более темные перья птиц обязаны своим цветом меланину и менее подвержены разрушению бактериями, чем непигментированные или содержащие каротиноидные пигменты. [36] Перья, содержащие меланин, также на 39% более устойчивы к истиранию, чем те, которые его не содержат, потому что гранулы меланина помогают заполнить пространство между кератиновыми нитями, которые образуют перья. [37] [38] Синтез феомеланина у птиц подразумевает потребление цистеина, полунезаменимой аминокислоты, которая необходима для синтеза антиоксиданта глутатиона (GSH), но которая может быть токсичной, если ее в избытке в рационе. Действительно, многие плотоядные птицы, в рационе которых высокое содержание белка, демонстрируют окраску на основе феомеланина. [39]

Меланин также важен для пигментации млекопитающих . [40] Рисунок шерсти млекопитающих определяется геном агути , который регулирует распределение меланина. [41] [42] Механизмы гена были тщательно изучены на мышах, чтобы обеспечить понимание разнообразия рисунков шерсти млекопитающих. [43]

Было замечено, что меланин у членистоногих откладывается слоями, создавая таким образом брэгговский отражатель с переменным показателем преломления. Когда масштаб этого рисунка совпадает с длиной волны видимого света, возникает структурная окраска : придавая ряду видов радужный цвет. [44] [45]

Паукообразные — одна из немногих групп, в которой меланин не так легко обнаружить, хотя исследователи обнаружили данные, свидетельствующие о том, что пауки на самом деле вырабатывают меланин. [46]

Некоторые виды моли, включая лесную тигровую моль , преобразуют ресурсы в меланин для улучшения своей терморегуляции. Поскольку лесная тигровая моль имеет популяции в большом диапазоне широт, было замечено, что более северные популяции показали более высокие показатели меланизации. Как в желтом, так и в белом мужском фенотипе лесной тигровой моли, особи с большим количеством меланина имели повышенную способность удерживать тепло, но повышенную скорость хищничества из-за более слабого и менее эффективного апосематического сигнала. [47]

Меланин защищает мух и мышей Drosophila от повреждения ДНК не-УФ-излучением. [48] Важные исследования на моделях Drosophila включают Hopwood et al. , 1985. [48] Большая часть нашего понимания радиозащитных эффектов меланина против гамма-излучения получена в лабораториях и исследовательских группах Ирмы Моссе. [49] [50] [51] [52] [53] [54] [55] : 1151  Моссе начала заниматься радиобиологией в советское время, получила все большую поддержку от правительства в связи с открытием радиотрофных микробов в Чернобыле и с 2022 года продолжает работу в Белорусском институте генетики и цитологии. [54] Ее наиболее значительный вклад - Mosse et al. , 2000 на мышах [49] [50] [51] [52] [53] [54] [55] : 1151  , но также включает Mosse et al. , 1994, [53] Mosse et al. , 1997, [53] Mosse et al. , 1998, [52] Mosse et al. , 2001, [53] Mosse et al. , 2002, [52] [53] Mosse et al. , 2006, [52] [53] Mosse et al. , 2007 [53] и Mosse et al. , 2008. [53]

Растения

Химическая структура индол-5,6-хинона

Меланин, вырабатываемый растениями, иногда называют «катехиновыми меланинами», поскольку они могут давать катехол при щелочном плавлении. Это обычно наблюдается при ферментативном потемнении фруктов, таких как бананы. Меланин из скорлупы каштана может использоваться в качестве антиоксиданта и красителя. [56] Биосинтез включает окисление индол-5,6-хинона полифенолоксидазой типа тирозиназы из тирозина и катехоламинов , что приводит к образованию катехолового меланина. Несмотря на это, многие растения содержат соединения, которые подавляют выработку меланинов. [57]

Интерпретация как одиночный мономер

В настоящее время известно, что меланины не имеют единой структуры или стехиометрии. [ необходима цитата ] Тем не менее, химические базы данных, такие как PubChem, включают структурные и эмпирические формулы; обычно 3,8-диметил-2,7-дигидробензо[1,2,3- cd :4,5,6 -c ′ d ′]дииндол-4,5,9,10-тетрон . Его можно рассматривать как единый мономер, который учитывает измеренный элементный состав и некоторые свойства меланина, но вряд ли его можно найти в природе. [58] Солано [58] утверждает, что эта вводящая в заблуждение тенденция вытекает из сообщения об эмпирической формуле в 1948 году, [59] но не приводит никаких других исторических подробностей.

Пути биосинтеза

Первый этап биосинтетического пути как эумеланинов, так и феомеланинов катализируется тирозиназой . [ 60 ]

Тирозин → ДОФА → допахинон

Допахинон может соединяться с цистеином двумя путями с образованием бензотиазинов и феомеланинов.

допахинон + цистеин → 5-S-цистеинилдопа → промежуточный бензотиазин → феомеланин
допахинон + цистеин → 2-S-цистеинилдопа → промежуточный бензотиазин → феомеланин

Кроме того, допахинон может преобразовываться в лейкодопахром и следовать еще двум путям к эумеланинам.

допахинон → лейкодопахром → допахром → 5,6-дигидроксииндол-2-карбоновая кислота → хинон → эумеланин
допахинон → лейкодопахром → допахром → 5,6-дигидроксииндол → хинон → эумеланин

Подробные метаболические пути можно найти в базе данных KEGG (см. Внешние ссылки).

Микроскопический вид

Меланин коричневый, непреломляющий свет и мелкозернистый, с отдельными гранулами диаметром менее 800 нанометров. Это отличает меланин от обычных пигментов распада крови , которые крупнее, плотнее и преломляющие свет, и имеют цвет от зеленого до желтого или красно-коричневого. В сильно пигментированных поражениях плотные агрегаты меланина могут скрывать гистологические детали. Разбавленный раствор перманганата калия является эффективным отбеливателем меланина. [61]

Генетические нарушения и болезненные состояния

Существует около девяти типов окулокутантного альбинизма , который в основном является аутосомно-рецессивным заболеванием. У некоторых этнических групп наблюдается более высокая частота различных форм. Например, наиболее распространенный тип, называемый окулокутантным альбинизмом типа 2 (OCA2), особенно часто встречается среди людей чернокожего африканского происхождения и белых европейцев. Люди с OCA2 обычно имеют светлую кожу, но часто не такую ​​бледную, как OCA1. У них (OCA2 или OCA1? см. комментарии в разделе «История») волосы от светло-русых до золотистых, клубнично-русых или даже каштановых, и чаще всего голубые глаза. 98,7–100% современных европейцев являются носителями производного аллеля SLC24A5 , известной причины несиндромального окулокутантного альбинизма. Это аутосомно-рецессивное заболевание, характеризующееся врожденным снижением или отсутствием пигмента меланина в коже, волосах и глазах. По оценкам, частота OCA2 среди афроамериканцев составляет 1 на 10 000, что контрастирует с частотой 1 на 36 000 у белых американцев. [62] В некоторых африканских странах частота этого расстройства еще выше, от 1 на 2 000 до 1 на 5 000. [63] Другая форма альбинизма, «желтый окулокутанный альбинизм», по-видимому, более распространена среди амишей , которые в основном имеют швейцарское и немецкое происхождение. Люди с этим вариантом IB расстройства обычно имеют белые волосы и кожу при рождении, но быстро развивают нормальную пигментацию кожи в младенчестве. [63]

Глазной альбинизм влияет не только на пигментацию глаз, но и на остроту зрения. Люди с альбинизмом обычно плохо проходят тесты, в диапазоне от 20/60 до 20/400. Кроме того, две формы альбинизма, примерно 1 из 2700 наиболее распространены среди людей пуэрториканского происхождения, связаны со смертностью, выходящей за рамки смертей, связанных с меланомой.

Связь между альбинизмом и глухотой хорошо известна, хотя и плохо изучена. В своем трактате 1859 года «О происхождении видов » Чарльз Дарвин заметил, что «кошки, которые полностью белые и имеют голубые глаза, как правило, глухие». [64] У людей гипопигментация и глухота встречаются вместе при редком синдроме Ваарденбурга , преимущественно наблюдаемом среди хопи в Северной Америке. [65] Частота альбинизма у индейцев хопи оценивается примерно в 1 из 200 человек. Похожие модели альбинизма и глухоты были обнаружены у других млекопитающих, включая собак и грызунов. Однако недостаток меланина как таковой, по-видимому, не является прямой причиной глухоты, связанной с гипопигментацией, поскольку большинство людей, у которых отсутствуют ферменты, необходимые для синтеза меланина, имеют нормальную слуховую функцию. [66] Вместо этого отсутствие меланоцитов в сосудистой полоске внутреннего уха приводит к кохлеарным нарушениям, [67] хотя причины этого до конца не изучены.

При болезни Паркинсона, расстройстве, которое влияет на нейромоторное функционирование, наблюдается снижение нейромеланина в черной субстанции и голубом пятне в результате специфического выпадения дофаминергических и норадренергических пигментированных нейронов. Это приводит к снижению синтеза дофамина и норадреналина . Хотя не было выявлено никакой корреляции между расой и уровнем нейромеланина в черной субстанции, значительно более низкая заболеваемость Паркинсона у чернокожих, чем у белых, «побудила некоторых предположить, что кожный меланин может каким-то образом защищать нейромеланина в черной субстанции от внешних токсинов». [68]

В дополнение к дефициту меланина, молекулярная масса полимера меланина может быть уменьшена различными факторами, такими как окислительный стресс, воздействие света, нарушение его связи с белками меланосомального матрикса , изменения pH или локальные концентрации ионов металлов. Было высказано предположение, что снижение молекулярной массы или снижение степени полимеризации глазного меланина превращает обычно антиоксидантный полимер в прооксидант . В своем прооксидантном состоянии меланин, как предполагается, участвует в возникновении и прогрессировании дегенерации желтого пятна и меланомы . [69] Разагилин , важный препарат монотерапии при болезни Паркинсона, обладает свойствами связывания меланина и свойствами уменьшения опухоли меланомы. [70]

Однако более высокие уровни эумеланина также могут быть недостатком, помимо более высокой предрасположенности к дефициту витамина D. Темная кожа является осложняющим фактором при лазерном удалении винных пятен . Эффективные при лечении белой кожи, в целом, лазеры менее успешны при удалении винных пятен у людей азиатского или африканского происхождения. Более высокие концентрации меланина у людей с более темной кожей просто рассеивают и поглощают лазерное излучение, препятствуя поглощению света целевой тканью. Аналогичным образом меланин может осложнить лазерное лечение других дерматологических заболеваний у людей с более темной кожей.

Веснушки и родинки образуются там, где в коже есть локализованная концентрация меланина. Они тесно связаны с бледной кожей.

Никотин имеет сродство к меланинсодержащим тканям из-за его функции предшественника в синтезе меланина или его необратимого связывания с меланином. Предполагается, что это лежит в основе повышенной никотиновой зависимости и более низких показателей отказа от курения у темнокожих людей. [71]

Человеческие адаптации

Физиология

Меланоциты вставляют гранулы меланина в специализированные клеточные пузырьки , называемые меланосомами . Затем они переносятся в клетки кератиноцитов человеческого эпидермиса . Меланосомы в каждой клетке-реципиенте накапливаются на вершине клеточного ядра , где они защищают ядерную ДНК от мутаций, вызванных ионизирующим излучением ультрафиолетовых лучей солнца . В целом, люди, чьи предки долгое время жили в регионах земного шара вблизи экватора, имеют большее количество эумеланина в своей коже. Это делает их кожу коричневой или черной и защищает ее от высоких уровней воздействия солнца, которые чаще приводят к меланомам у людей со светлой кожей. [72]

Не все эффекты пигментации выгодны. Пигментация увеличивает тепловую нагрузку в жарком климате, и темнокожие люди поглощают на 30% больше тепла от солнечного света, чем очень светлокожие люди, хотя этот фактор может быть компенсирован более обильным потоотделением. В холодном климате темная кожа влечет за собой большую потерю тепла за счет излучения. Пигментация также препятствует синтезу витамина D. Поскольку пигментация, по-видимому, не совсем выгодна для жизни в тропиках, были выдвинуты другие гипотезы о ее биологическом значении; например, вторичное явление, вызванное адаптацией к паразитам и тропическим болезням. [73]

Эволюционное происхождение

У ранних людей развился темный цвет кожи как адаптация к потере волос на теле, что усилило воздействие УФ-излучения. До развития безволосости у ранних людей могла быть светлая кожа под мехом, похожая на ту, что встречается у других приматов . [74] Анатомически современные люди появились в Африке между 200 000 и 100 000 лет назад, [75] а затем заселили остальной мир путем миграции между 80 000 и 50 000 лет назад, в некоторых областях скрещивая с определенными архаичными видами людей ( неандертальцами , денисовцами и, возможно, другими). ​​[76] У первых современных людей была более темная кожа, как у коренных жителей Африки сегодня. После миграции и расселения в Азии и Европе селективное давление темной УФ-защитной кожи уменьшилось там, где излучение солнца было менее интенсивным. Это привело к нынешнему диапазону цвета кожи человека. Из двух распространенных вариантов генов, которые, как известно, связаны с бледной кожей человека, Mc1r , по-видимому, не подвергся положительному отбору [77] , тогда как SLC24A5 подвергся положительному отбору [78] .

Эффекты

Как и в случае с народами, мигрирующими на север, люди со светлой кожей, мигрирующие к экватору, акклиматизируются к гораздо более сильному солнечному излучению. Природа выбирает меньше меланина, когда ультрафиолетовое излучение слабое. Кожа большинства людей темнеет под воздействием ультрафиолетового света, давая им большую защиту, когда это необходимо. Это физиологическая цель загара . Темнокожие люди, которые вырабатывают больше защищающего кожу эумеланина, имеют большую защиту от солнечных ожогов и развития меланомы, потенциально смертельной формы рака кожи, а также других проблем со здоровьем, связанных с воздействием сильного солнечного излучения , включая фотодеградацию некоторых витаминов, таких как рибофлавины , каротиноиды , токоферол и фолат . [79]

Меланин в глазах, в радужной оболочке и сосудистой оболочке , помогает защищать от ультрафиолетового и высокочастотного видимого света ; люди с голубыми, зелеными и серыми глазами больше подвержены риску проблем с глазами, связанных с солнцем. Кроме того, хрусталик глаза желтеет с возрастом, обеспечивая дополнительную защиту. Однако хрусталик также становится более жестким с возрастом, теряя большую часть своей аккомодации — способности менять форму для фокусировки с дальнего на ближний — ущерб, вероятно, из-за сшивания белков, вызванного воздействием УФ-излучения.

Недавние исследования показывают, что меланин может выполнять защитную функцию, отличную от фотозащиты. [80] Меланин способен эффективно хелатировать ионы металлов через свои карбоксилатные и фенольные гидроксильные группы, часто гораздо более эффективно, чем мощный хелатирующий лиганд этилендиаминтетраацетат (ЭДТА). Таким образом, он может служить для секвестрации потенциально токсичных ионов металлов, защищая остальную часть клетки. Эта гипотеза подтверждается тем фактом, что потеря нейромеланина, наблюдаемая при болезни Паркинсона, сопровождается повышением уровня железа в мозге.

Физические свойства и технологические применения

Существуют доказательства существования высокосшитого гетерополимера , ковалентно связанного с меланопротеинами матричного каркаса. [81] Было высказано предположение, что способность меланина действовать как антиоксидант прямо пропорциональна его степени полимеризации или молекулярной массе . [82] Неоптимальные условия для эффективной полимеризации мономеров меланина могут привести к образованию прооксидантного меланина с более низкой молекулярной массой, что связано с возникновением и прогрессированием дегенерации желтого пятна и меланомы . [83] Сигнальные пути , которые повышают регуляцию меланизации в ретинальном пигментном эпителии (RPE), также могут быть вовлечены в снижение фагоцитоза внешнего сегмента палочки RPE. Это явление частично объясняется щадящей фовеолярной дегенерацией при дегенерации желтого пятна . [84]

Роль в метастазировании меланомы

Сильно пигментированные клетки меланомы имеют модуль Юнга около 4,93 кПа, по сравнению с непигментированными клетками, имеющими значение 0,98 кПа. [85] Эластичность клеток меланомы имеет решающее значение для метастазирования и роста ; непигментированные опухоли были больше, чем пигментированные опухоли, и распространялись гораздо легче. Пигментированные и непигментированные клетки присутствуют в опухолях меланомы , поэтому они обе могут быть устойчивыми к лекарствам и метастатическими. [85]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Касадеваль А (2018). «Меланин запускает противогрибковую защиту». Nature . 555 (7696): 319–320. Bibcode :2018Natur.555..319C. doi :10.1038/d41586-018-02370-x. ISSN  0028-0836. PMID  29542711. S2CID  3832753.
  2. ^ ab Cao W, Zhou X, McCallum NC, Hu Z, Ni QZ, Kapoor U и др. (9 февраля 2021 г.). «Раскрытие структуры и функции меланина через синтез». Журнал Американского химического общества . 143 (7): 2622–2637. doi : 10.1021/jacs.0c12322. hdl : 1854/LU-8699336 . ISSN  0002-7863. PMID  33560127. S2CID  231872855. Архивировано из оригинала 30 августа 2024 г. Получено 13 февраля 2021 г.
  3. ^ Haining RL, Achat-Mendes C (март 2017 г.). «Нейромеланин, одна из самых недооцененных молекул в современной медицине, не является зрителем». Neural Regeneration Research . 12 (3): 372–375. doi : 10.4103/1673-5374.202928 . PMC 5399705. PMID  28469642 . 
  4. ^ Istrate M, Vlaicu B, Poenaru M, Hasbei-Popa M, Salavat M, Iliescu D (апрель 2020 г.). «Фотозащитная роль меланина в пигментном эпителии сетчатки человека. Методы визуализации меланина сетчатки». Румынский журнал офтальмологии . 64 (2): 100–104. doi :10.22336/rjo.2020.20. PMC 7339703. PMID 32685774  . 
  5. ^ Sarna T, Burke J, Korytowski W, Rózanowska M, Skumatz C, Zareba A и др. (январь 2003 г.). «Потеря меланина из человеческого RPE с возрастом: возможная роль фотоокисления меланина». Experimental Eye Research . 76 (1): 89–98. doi :10.1016/s0014-4835(02)00247-6. PMID  12589778 . Получено 26 октября 2024 г. .
  6. ^ Донцов А, Яковлева М, Васин А, Гулин А, Айбуш А, Надточенко В и др. (Август 2023 г.). «Понимание механизма вызванного светом возрастного снижения концентрации меланина в клетках пигментного эпителия сетчатки». Международный журнал молекулярных наук . 24 (17): 13099. doi : 10.3390/ijms241713099 . PMC 10487480. PMID  37685907 . 
  7. ^ Дель Бино С., Ито С., Джульетта С., Наканиши Ю., Бастьен П., Вакамацу К. и др. (18 августа 2015 г.). «Химический анализ конститутивной пигментации эпидермиса человека показывает постоянное соотношение эумеланина и феомеланина». Исследование пигментных клеток и меланомы . 28 (6): 707–17. дои : 10.1111/pcmr.12410. ПМИД  26285058 . Проверено 26 октября 2024 г.
  8. ^ Marçon C, Maia M (30 сентября 2019 г.). «Альбинизм: эпидемиология, генетика, кожная характеристика, психосоциальные факторы☆☆☆». Anais Brasileiros de Dermatologia . 94 (5): 503–520. doi :10.1016/j.abd.2019.09.023. PMC 6857599. PMID  31777350 . 
  9. ^ Дель Бино С., Ито С., Джульетта С., Наканиши Ю., Бастьен П., Вакамацу К. и др. (18 августа 2015 г.). «Химический анализ конститутивной пигментации эпидермиса человека показывает постоянное соотношение эумеланина и феомеланина». Исследование пигментных клеток и меланомы . 28 (6): 707–17. дои : 10.1111/pcmr.12410. ПМИД  26285058 . Проверено 26 октября 2024 г.
  10. ^ Meredith P, Riesz J (2004). «Квантовые выходы радиационной релаксации для синтетического эумеланина». Фотохимия и фотобиология . 79 (2): 211–6. arXiv : cond-mat/0312277 . doi :10.1111/j.1751-1097.2004.tb00012.x. PMID  15068035. S2CID  222101966.
  11. ^ Бреннер М., Хеаринг В.Дж. (2008). «Защитная роль меланина против повреждения УФ-излучением кожи человека». Фотохимия и фотобиология . 84 (3): 539–49. doi :10.1111/j.1751-1097.2007.00226.x. PMC 2671032. PMID  18435612 . 
  12. ^ abcd Alaluf S, Heath A, Carter N, Atkins D, Mahalingam H, Barrett K и др. (2001). «Изменение содержания и состава меланина в фотоэкспонированной и фотозащищенной коже человека типа V и VI: доминирующая роль DHI». Pigment Cell Research . 14 (5): 337–347. doi :10.1034/j.1600-0749.2001.140505.x. ISSN  0893-5785. PMID  11601655.
  13. ^ Ito S, Wakamatsu K (декабрь 2011 г.). «Разнообразие пигментации человеческих волос, изученное с помощью химического анализа эумеланина и феомеланина». Журнал Европейской академии дерматологии и венерологии . 25 (12): 1369–1380. doi :10.1111/j.1468-3083.2011.04278.x. ISSN  1468-3083. PMID  22077870. S2CID  5121042.
  14. ^ Slominski A, Tobin DJ, Shibahara S, Wortsman J (октябрь 2004 г.). «Пигментация меланина в коже млекопитающих и ее гормональная регуляция». Physiological Reviews . 84 (4): 1155–228. doi :10.1152/physrev.00044.2003. PMID  15383650. S2CID  21168932.
  15. ^ "феомеланин". База данных метаболических путей MetaCyc . 2010. Архивировано из оригинала 11 февраля 2020 г. Получено 24 августа 2019 г. [ необходима полная цитата ]
  16. ^ Thody AJ, Higgins EM, Wakamatsu K, Ito S, Burchill SA, Marks JM (август 1991 г.). «Феомеланин, а также эумеланин присутствуют в человеческом эпидермисе». The Journal of Investigative Dermatology . 97 (2): 340–344. doi :10.1111/1523-1747.ep12480680. PMID  2071942. Архивировано из оригинала 25 сентября 2022 г. Получено 25 сентября 2022 г.
  17. ^ Greco G, Panzella L, Verotta L, d'Ischia M, Napolitano A (апрель 2011 г.). «Раскрытие структуры феомеланина рыжих волос человека: бензотиазолилтиазинодигидроизохинолины как ключевые строительные блоки». Journal of Natural Products . 74 (4): 675–82. doi :10.1021/np100740n. PMID  21341762.
  18. ^ ab Solano F (2014). «Меланины: пигменты кожи и многое другое — типы, структурные модели, биологические функции и пути формирования». New Journal of Science . 2014 : 1–28. doi : 10.1155/2014/498276 .
  19. ^ ab Kottler VA, Künstner A, Schartl M (май 2015 г.). "Pheomelanin in fish?". Pigment Cell & Melanoma Research . 28 (3): 355–356. doi :10.1111/pcmr.12359. ISSN  1755-1471. PMID  25660115. S2CID  8877527. Архивировано из оригинала 22 февраля 2024 г. . Получено 22 февраля 2024 г. .
  20. ^ Аб Сюй П, Чжан X, Ван X, Ли Дж, Лю Г, Куанг Ю и др. (ноябрь 2014 г.). «Последовательность генома и генетическое разнообразие обыкновенного карпа Cyprinus carpio». Природная генетика . 46 (11): 1212–1219. дои : 10.1038/ng.3098 . ISSN  1061-4036. ПМИД  25240282.
  21. ^ Fedorow H, Tribl F, Halliday G, Gerlach M, Riederer P, Double KL (2005). «Нейромеланин в дофаминовых нейронах человека: сравнение с периферическими меланинами и связь с болезнью Паркинсона». Prog Neurobiol . 75 (2): 109–124. doi :10.1016/j.pneurobio.2005.02.001. PMID  15784302. S2CID  503902.
  22. ^ Double KL (2006). «Функциональные эффекты нейромеланина и синтетического меланина в модельных системах». J Neural Transm . 113 (6): 751–756. doi :10.1007/s00702-006-0450-5. PMID  16755379. S2CID  23096297.
  23. ^ Kolipakala RS, Basu S, Sarkar S, Biju BM, Salazar D, Reddy L и др. (7 августа 2024 г.). «Грибной пептидомеланин: новый биополимер для хелатирования тяжелых металлов». ACS Omega . 9 (34): 36353–36370. doi :10.1021/acsomega.4c03704. ISSN  2470-1343. PMC 11359623 . PMID  39220543. 
  24. ^ Цао В., МакКаллум, Северная Каролина, Ни QZ, Ли В., Бойс Х., Мао Х. и др. (22 июля 2020 г.). «Селеномеланин: абиотический селеновый аналог феомеланин». Журнал Американского химического общества . 142 (29): 12802–12810. doi : 10.1021/jacs.0c05573. ISSN  0002-7863. PMID  32638590. S2CID  220413025. Архивировано из оригинала 6 сентября 2023 года . Проверено 30 августа 2024 г.{{cite journal}}: CS1 maint: дата и год ( ссылка )
  25. ^ Марк Хайден (8 июля 2020 г.). «Новый биоматериал может защитить от вредного излучения». Северо-Западный университет. Архивировано из оригинала 30 августа 2024 г. Получено 29 января 2023 г.
  26. ^ Прота, Г., Сирл, АГ (1978). «Биохимические места действия генов меланогенеза у млекопитающих». Annales de Génétique et de Sélection Animale . 10 (1): 1–8. дои : 10.1186/1297-9686-10-1-1 . ПМЦ 2757330 . PMID  22896083. Архивировано из оригинала 30 августа 2024 года . Проверено 24 августа 2019 г. 
  27. ^ Del Bino S, Ito S, Sok J, Wakamatsu K (2022). «Содержание 5,6-дигидроксииндола эумеланина в коже человека с различной степенью конститутивной пигментации». Pigment Cell & Melanoma Research . 35 (6): 622–626. doi :10.1111/pcmr.13062. ISSN  1755-1471. PMC 9804219. PMID 35933709  . 
  28. ^ Cichorek M, Wachulska M, Stasiewicz A, Tymińska A (20 февраля 2013 г.). «Меланоциты кожи: биология и развитие». Advances in Dermatology and Allergology . 30 (1): 30–41. doi :10.5114/pdia.2013.33376. PMC 3834696. PMID 24278043  . 
  29. ^ "oculocutaneous albinism". Genetics Home Reference . Архивировано из оригинала 17 июля 2020 . Получено 25 сентября 2017 .
  30. ^ Hamilton AJ, Gomez BL (март 2002). «Меланины в грибковых патогенах». Журнал медицинской микробиологии . 51 (3): 189–91. doi : 10.1099/0022-1317-51-3-189 . PMID  11871612.
  31. ^ Cerenius L, Söderhäll K (апрель 2004 г.). «Система активации профенолоксидазы у беспозвоночных». Immunological Reviews . 198 : 116–26. doi :10.1111/j.0105-2896.2004.00116.x. PMID  15199959. S2CID  10614298.
  32. ^ Кастельвекки Д. (26 мая 2007 г.). «Темная сила: пигмент, похоже, находит хорошее применение радиации». Science News . 171 (21): 325. doi :10.1002/scin.2007.5591712106.
  33. ^ Дадачова E, Брайан RA, Хуан X и др. (2007). «Ионизирующее излучение изменяет электронные свойства меланина и усиливает рост меланизированных грибков». PLOS ONE . 2 (5): e457. Bibcode : 2007PLoSO ...2..457D. doi : 10.1371/journal.pone.0000457 . PMC 1866175. PMID  17520016. 
  34. ^ Sköld HN, Aspengren S, Cheney KL, Wallin M (2016). «Глава четвертая — Хроматофоры рыб — от молекулярных моторов к поведению животных». International Review of Cell and Molecular Biology . 321 : 171–219. doi :10.1016/bs.ircmb.2015.09.005. PMID  26811288.
  35. ^ Mouchet SR, Cortesi F, Bokic B, Lazovic V, Vukusic P, Marshall NJ и др. (1 ноября 2023 г.). «Морфологическая и оптическая модификация меланосом в покровах рыб при окислении». Optics . 4 (4): 563–562. doi : 10.3390/opt4040041 .
  36. ^ Gunderson AR, Frame AM, Swaddle JP, Forsyth MH (1 сентября 2008 г.). «Устойчивость меланизированных перьев к бактериальной деградации: действительно ли это так черно-бело?». Journal of Avian Biology . 39 (5): 539–545. doi :10.1111/j.0908-8857.2008.04413.x.
  37. ^ Bonser RH (1995). «Меланин и устойчивость перьев к истиранию». Condor . 97 (2): 590–591. doi :10.2307/1369048. JSTOR  1369048. Архивировано из оригинала 23 января 2020 г. Получено 25 сентября 2017 г.
  38. ^ Galván I, Solano F (8 апреля 2016 г.). «Меланины покровов птиц: биосинтез, формы, функции и эволюция». International Journal of Molecular Sciences . 17 (4): 520. doi : 10.3390/ijms17040520 . PMC 4848976. PMID  27070583 . 
  39. ^ Родригес-Мартинес С., Гальван И. (2020). «Окраска оперения молодых особей на основе феомеланина чаще развивалась у плотоядных видов». Ibis . 162 (1): 238–244. doi :10.1111/ibi.12770. hdl : 10261/207451 . ISSN  1474-919X. S2CID  202018215.
  40. ^ Jimbow K, Quevedo WC J, Fitzpatrick TB, Szabo G (июль 1976 г.). «Некоторые аспекты биологии меланина: 1950–1975 гг.». Журнал исследовательской дерматологии . 67 (1): 72–89. doi : 10.1111/1523-1747.ep12512500 . PMID  819593.
  41. ^ Meneely P (2014). Генетический анализ: гены, геномы и сети эукариот. Oxford University Press. ISBN 9780199681266. Архивировано из оригинала 30 августа 2024 . Получено 26 августа 2020 .
  42. ^ Гриффитс А. Дж., Миллер Дж. Х., Сузуки Д. Т., Левонтин Р. К., Гелбарт В. М. (2000). «Взаимодействие генов в окраске шерсти млекопитающих». NCBI .[ постоянная мертвая ссылка ‍ ]
  43. ^ Millar SE, Miller MW, Stevens ME, Barsh GS (октябрь 1995 г.). «Экспрессия и трансгенные исследования гена агути у мышей дают представление о механизмах, посредством которых генерируются узоры окраски шерсти млекопитающих». Development . 121 (10): 3223–3232. doi :10.1242/dev.121.10.3223. PMID  7588057.
  44. ^ Neville AC (2012). Биология кутикулы членистоногих. Springer Science & Business Media. ISBN 9783642809101. Архивировано из оригинала 30 августа 2024 . Получено 26 августа 2020 .
  45. ^ Муше SR, Депарис О (2021), Природная фотоника и биоинспирация (1-е изд.), Artech House, ISBN 978-163-081-797-8, заархивировано из оригинала 12 ноября 2023 г. , извлечено 7 ноября 2023 г.
  46. ^ Hsiung BK, Blackledge TA, Shawkey MD (2015). «У пауков все-таки есть меланин». Журнал экспериментальной биологии . 218 (22): 3632–3635. doi : 10.1242/jeb.128801 . PMID  26449977.
  47. ^ Хегна Р. Х., Нокелайнен О., Хегна Дж. Р., Маппес Дж. (2013). «Дрожать или дрожать: повышенная меланизация улучшает терморегуляцию, но снижает эффективность предупреждающего сигнала у лесной тигровой моли». Proc. R. Soc. B . 280 (1755): 20122812. doi :10.1098/rspb.2012.2812. PMC 3574392 . PMID  23363631. 
  48. ^ ab Mosse IB, Dubovic BV, Plotnikova SI, Kostrova LN, Molophei V, Subbot ST, et al. (20–25 мая 2001 г.). Obelic B, Ranogajev-Komor M, Miljanic S, Krajcar Bronic I (ред.). Меланин — эффективный радиопротектор против хронического облучения и низких доз радиации . Региональный конгресс IRPA по радиационной защите в Центральной Европе: радиационная защита и здоровье. INIS . Дубровник (Хорватия): Хорватская ассоциация радиационной защиты. стр. 35 (из 268).
  49. ^ ab Гесслер НН, Егорова АС, Белозерская ТА (2014). «Меланиновые пигменты грибов в экстремальных условиях окружающей среды (Обзор)». Прикладная биохимия и микробиология . 50 (2). Pleiades Publishing: 105–113. doi : 10.1134/s0003683814020094 . ISSN  0003-6838. PMID  25272728. S2CID  8570835.
  50. ^ ab Nenoi M, Wang B, Vares G (12 июня 2014 г.). "Радиоадаптивный ответ in vivo". Токсикология . 34 (3). Sage : 272–283. doi : 10.1177/0960327114537537. ISSN  0960-3271. PMC 4442823. PMID 24925363  . 
  51. ^ ab Liu H, Yang Y, Liu Y, Pan J, Wang J, Man F и др. (7 февраля 2020 г.). «Меланиноподобные наноматериалы для передовых биомедицинских приложений: универсальная платформа с исключительными перспективами». Advanced Science . 7 (7). Wiley-VCH : 1903129. doi :10.1002/advs.201903129. ISSN  2198-3844. PMC 7141020 . PMID  32274309. 
  52. ^ abcde Mosse IB (2012). «Генетические эффекты ионизирующего излучения – некоторые вопросы без ответов». Журнал экологической радиоактивности . 112. Elsevier : 70–75. Bibcode : 2012JEnvR.112...70M. doi : 10.1016/j.jenvrad.2012.05.009. ISSN  0265-931X. PMID  22683898.
  53. ^ abcdefghi Mosse I, Kilchevsky A, Nikolova N, Zhelev N (14 декабря 2016 г.). «Некоторые проблемы и ошибки в цитогенетической биодозиметрии». Биотехнология и биотехнологическое оборудование . 31 (3). Taylor & Francis : 460–468. doi : 10.1080/13102818.2016.1259018 . ISSN  1310-2818. S2CID  59398089.
  54. ^ abc Mosse I (18 января 2022 г.). «Радиобиология в моей жизни – Ирма Моссе». Международный журнал радиационной биологии . 98 (3: Женщины в радиобиологии). Taylor & Francis : 474–478. doi : 10.1080/09553002.2022.2026517. ISSN  0955-3002. PMID  34994663. S2CID  245823003.
  55. ^ ab Dadachova E, Casadevall A (2011). Horikoshi K (ред.). Справочник экстремофилов . Токио, Нью-Йорк: Springer . стр. xxix+1247. ISBN 978-4-431-53898-1. OCLC  700199222. ISBN  978-4-431-53897-4 . OCLC  711778164.
  56. ^ Яо ZY, Ци JH (22 апреля 2016 г.). "Сравнение антиоксидантной активности фракций меланина из скорлупы каштана". Molecules . 21 (4): 487. doi : 10.3390/molecules21040487 . PMC 6273334 . PMID  27110763. 
  57. ^ Kim YJ, Uyama H (15 мая 2005 г.). «Ингибиторы тирозиназы из природных и синтетических источников: структура, механизм ингибирования и перспективы на будущее». Cellular and Molecular Life Sciences . 62 (15): 1707–1723. doi :10.1007/s00018-005-5054-y. PMC 11139184 . PMID  15968468. S2CID  8280251. 
  58. ^ ab Solano F (2014). «Меланины: пигменты кожи и многое другое — типы, структурные модели, биологические функции и пути формирования». New Journal of Science . 2014 (498276): 1–28. doi : 10.1155/2014/498276 .
  59. ^ Мейсон ХС (1948). «Химия меланина. Механизм окисления дигидроксифенилаланина тирозиназой». Журнал биологической химии . 172 (1): 83–99. doi : 10.1016/S0021-9258(18)35614-X . PMID  18920770.
  60. ^ Zaidi KU, Ali AS, Ali SA, Naaz I (2014). «Микробные тирозиназы: перспективные ферменты для фармацевтической, пищевой биоперерабатывающей и экологической промышленности». Biochemistry Research International . 2014 : 1–16 (см. рис. 3). doi : 10.1155/2014/854687 . PMC 4033337. PMID  24895537 . 
  61. ^ "Меланин". pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . Архивировано из оригинала 25 сентября 2017 г. . Получено 25 сентября 2017 г. .
  62. ^ "Окулокутанный альбинизм". Архивировано из оригинала 23 декабря 2008 года.
  63. ^ ab Peracha MO, Cosgrove FM, Garcia-Valenzuela E, Eliott D (5 ноября 2015 г.). Roy H Sr, Talavera F, Rowsey JJ (ред.). "Ocular Manifestations of Albinism: Background, Pathophysiology, Epidemiology" . Medscape . Дополнительные материалы от Kilbourn Gordon, III. WebMD . Архивировано из оригинала 28 марта 2017 г. . Получено 8 сентября 2022 г. – через eMedicine .
  64. ^ "Причины изменчивости". Архивировано из оригинала 23 сентября 2006 года . Получено 18 сентября 2006 года .
  65. ^ EntrezGene 300700
  66. ^ EntrezGene 606933
  67. ^ Cable J, Huszar D, Jaenisch R, Steel KP (февраль 1994). «Влияние мутаций в локусе W (c-kit) на пигментацию и функцию внутреннего уха у мышей». Pigment Cell Research . 7 (1): 17–32. doi :10.1111/j.1600-0749.1994.tb00015.x. PMID  7521050.
  68. ^ "Болезнь телец Леви". Архивировано из оригинала 21 июля 2009 г.
  69. ^ Meyskens FL, Farmer P, Fruehauf JP (июнь 2001 г.). «Регулирование окислительно-восстановительного потенциала в меланоцитах человека и меланоме» (PDF) . Pigment Cell Research . 14 (3): 148–54. doi : 10.1034/j.1600-0749.2001.140303.x . PMID  11434561. Архивировано (PDF) из оригинала 30 августа 2024 г. . Получено 24 августа 2019 г. .
  70. ^ Meier-Davis SR, Dines K, Arjmand FM и др. (декабрь 2012 г.). «Сравнение перорального и трансдермального введения мезилата разагилина на рост опухоли меланомы человека in vivo». Токсикология кожи и глаз . 31 (4): 312–7. doi :10.3109/15569527.2012.676119. PMID  22515841. S2CID  30344869.
  71. ^ King G, Yerger VB, Whembolua GL, Bendel RB, Kittles R, Moolchan ET (июнь 2009 г.). «Связь между факультативным меланином и употреблением табака среди афроамериканцев». Pharmacology Biochemistry and Behavior . 92 (4): 589–96. doi :10.1016/j.pbb.2009.02.011. PMID  19268687. S2CID  3070838.
  72. ^ "Human Skin Color Variation". Программа происхождения человека Смитсоновского института . 20 июня 2012 г. Получено 24 августа 2019 г.
  73. ^ Берт-Джонс, Дж. (2010). «Конститутивная пигментация, пигментация человека и реакция на воздействие солнца». В Burns T, Breathnach S, Cox N, Griffiths C (ред.). Rook's Textbook of Dermatology . Том 3 (8-е изд.). Wiley-Blackwell. стр. 58.9. ISBN 978-1-4051-6169-5.
  74. ^ Wade N (19 августа 2003 г.). «Почему люди и их мех расстались». The New York Times . ISSN  0362-4331. Архивировано из оригинала 18 июня 2009 г. Получено 24 августа 2019 г.
  75. ^ Tishkoff SA, Reed FA, Friedlaender FR и др. (май 2009 г.). «Генетическая структура и история африканцев и афроамериканцев». Science . 324 (5930): 1035–44. Bibcode :2009Sci...324.1035T. doi :10.1126/science.1172257. PMC 2947357 . PMID  19407144. 
  76. ^ «Исследования показывают, что мир заселила одна миграция из Африки». The New York Times . 22 сентября 2016 г. Архивировано из оригинала 2 мая 2019 г. Получено 2 марта 2017 г.
  77. ^ Harding RM, Healy E, Ray AJ, Ellis NS, Flanagan N, Todd C и др. (апрель 2000 г.). «Доказательства переменного селективного давления в MC1R». Американский журнал генетики человека . 66 (4): 1351–1361. doi :10.1086/302863. PMC 1288200. PMID  10733465 . 
  78. ^ Lamason RL, Mohideen MA, Mest JR и др. (декабрь 2005 г.). «SLC24A5, предполагаемый катионообменник, влияет на пигментацию у данио-рерио и людей». Science . 310 (5755): 1782–6. Bibcode :2005Sci...310.1782L. doi :10.1126/science.1116238. PMID  16357253. S2CID  2245002.
  79. ^ Jablonski NG, Chaplin G (11 мая 2010 г.). «Пигментация кожи человека как адаптация к УФ-излучению». Труды Национальной академии наук . 107 (Приложение 2): 8962–8968. Bibcode : 2010PNAS..107.8962J. doi : 10.1073/pnas.0914628107 . PMC 3024016. PMID  20445093 . 
  80. ^ Liu Y, Hong L, Kempf VR, Wakamatsu K, Ito S, Simon JD (июнь 2004 г.). «Ионный обмен и адсорбция Fe(III) меланином Sepia». Pigment Cell Research . 17 (3): 262–9. doi :10.1111/j.1600-0749.2004.00140.x. PMID  15140071.
  81. ^ Donatien PD, Orlow SJ (август 1995). «Взаимодействие меланосомных белков с меланином». European Journal of Biochemistry . 232 (1): 159–64. doi :10.1111/j.1432-1033.1995.tb20794.x. PMID  7556145.
  82. ^ Sarangarajan R, Apte SP (2005). «Агрегация и полимеризация меланина: возможные последствия при возрастной макулярной дегенерации». Ophthalmic Research . 37 (3): 136–41. doi :10.1159/000085533. PMID  15867475. S2CID  27499198.
  83. ^ Meyskens FL, Farmer PJ, Anton-Culver H (апрель 2004 г.). «Этиологический патогенез меланомы: объединяющая гипотеза для отсутствующего атрибутивного риска» (PDF) . Clinical Cancer Research . 10 (8): 2581–3. doi : 10.1158/1078-0432.ccr-03-0638 . PMID  15102657. S2CID  26079375. Архивировано (PDF) из оригинала 3 августа 2020 г. . Получено 24 августа 2019 г. .
  84. ^ Sarangarajan R, Apte SP (2005). «Меланизация и фагоцитоз: последствия для возрастной макулярной дегенерации». Molecular Vision . 11 : 482–90. PMID  16030499.
  85. ^ аб Сарна М., Кшикавска-Серда М., Якубовска М., Задло А., Урбанска К. (26 июня 2019 г.). «Присутствие меланина уникальным механическим способом подавляет распространение клеток меланомы у мышей». Научные отчеты . 9 (1): 9280. Бибкод : 2019NatSR...9.9280S. дои : 10.1038/s41598-019-45643-9 . ISSN  2045-2322. ПМК 6594928 . ПМИД  31243305. 

Внешние ссылки

Найдите информацию о меланине в Викисловаре, бесплатном словаре.
Найдите форму leuco в Викисловаре, бесплатном словаре.