Протеиногенная аминокислота

Аминокислота, которая биосинтетически включается в белки во время трансляции.

Протеиногенные аминокислоты составляют небольшую часть всех аминокислот.

Протеиногенные аминокислоты — это аминокислоты , которые биосинтетически включаются в белки во время трансляции . Слово «протеиногенный» означает «создающий белок». На протяжении всей известной жизни существует 22 генетически кодируемые (протеиногенные) аминокислоты, 20 из них входят в стандартный генетический код и еще 2 ( селеноцистеин и пирролизин ), которые могут быть включены с помощью специальных механизмов трансляции. ^[1]

Напротив, непротеиногенные аминокислоты — это аминокислоты, которые либо не включены в белки (например, ГАМК , L -ДОФА или трийодтиронин ), неправильно включены вместо генетически кодируемой аминокислоты, либо не производятся непосредственно и изолированно стандартными клеточными белками. машины (например , гидроксипролин ). Последнее часто является результатом посттрансляционной модификации белков. Некоторые непротеиногенные аминокислоты включены в нерибосомальные пептиды , которые синтезируются нерибосомальными пептидсинтетазами.

И эукариоты , и прокариоты могут включать селеноцистеин в свои белки через нуклеотидную последовательность, известную как элемент SECIS , которая заставляет клетку транслировать ближайший кодон UGA в селеноцистеин (UGA обычно является стоп-кодоном ). У некоторых метаногенных прокариот кодон UAG (обычно стоп-кодон) также может транслироваться в пирролизин . ^[2]

У эукариот имеется только 21 протеиногенная аминокислота, 20 стандартного генетического кода, плюс селеноцистеин . Люди могут синтезировать 12 из них друг из друга или из других молекул промежуточного метаболизма. Остальные девять необходимо потреблять (обычно в виде их белковых производных), поэтому они называются незаменимыми аминокислотами . Незаменимыми аминокислотами являются гистидин , изолейцин , лейцин , лизин , метионин , фенилаланин , треонин , триптофан и валин (т.е. H, I, L, K, M, F, T, W, V). ^[3]

Было обнаружено, что протеиногенные аминокислоты относятся к набору аминокислот , которые могут распознаваться системами аутоаминоацилирования рибозимов . ^[4] Таким образом, непротеиногенные аминокислоты были бы исключены из-за случайного эволюционного успеха форм жизни, основанных на нуклеотидах. Были предложены и другие причины, объясняющие, почему определенные специфические непротеиногенные аминокислоты обычно не включаются в белки; например, орнитин и гомосерин циклизуются против основной цепи пептида и фрагментируют белок с относительно коротким периодом полураспада , в то время как другие токсичны, поскольку могут быть ошибочно включены в белки, такие как аналог аргинина канаванин .

Предполагается, что эволюционный отбор определенных протеиногенных аминокислот из первичного супа произошел из-за их лучшего включения в полипептидную цепь, в отличие от непротеиногенных аминокислот. ^[5]

Структуры

Следующее иллюстрирует структуры и сокращения 21 аминокислоты, которые непосредственно кодируются для синтеза белка генетическим кодом эукариот. Приведенные ниже структуры представляют собой стандартные химические структуры, а не типичные формы цвиттер-ионов , существующие в водных растворах.

Структура 21 протеиногенной аминокислоты с трех- и однобуквенными кодами, сгруппированной по функциональности боковой цепи.

• 
  L -Аланин
  (Ала/А)
• 
  L -аргинин
  (Arg/R)
• 
  L -Аспарагин
  (Асн/Н)
• 
  L -Аспарагиновая кислота
  (Asp/D)
• 
  L -Цистеин
  (Цис/С)
• 
  L- глутаминовая кислота
  (Glu/E)
• 
  L -глютамин
  (Gln/Q)
• 
  Глицин
  (Gly/G)
• 
  L -Гистидин
  (Гис/Н)
• 
  L -Изолейцин
  (Иле/I)
• 
  L -Лейцин
  (Leu/L)
• 
  L -Лизин
  (Lys/K)
• 
  L -Метионин
  (Мет/М)
• 
  L -Фенилаланин
  (Phe/F)
• 
  L -Пролин
  (Про/П)
• 
  L -Серин
  (Сер/С)
• 
  L -Треонин
  (Тр/Т)
• 
  L -Триптофан
  (Trp/W)
• 
  L -Тирозин
  (Тир/Y)
• 
  L -Валин
  (Вал/В)

IUPAC / IUBMB теперь также рекомендует стандартные сокращения для следующих двух аминокислот:

• 
  L -Селеноцистеин
  (Сек/У)
• 
  L -Пирролизин
  (Пил/О)

Химические свойства

Ниже приводится таблица, в которой перечислены однобуквенные символы, трехбуквенные символы и химические свойства боковых цепей стандартных аминокислот. Перечисленные массы основаны на средневзвешенных значениях изотопов элементов в их естественном содержании . Образование пептидной связи приводит к отщеплению молекулы воды . Следовательно, масса белка равна массе аминокислот, из которых он состоит, минус 18,01524 Да на пептидную связь.

Общие химические свойства

Свойства боковой цепи

§: Значения Asp, Cys, Glu, His, Lys и Tyr были определены с использованием аминокислотного остатка, расположенного в центре пентапептида аланина. ^[6] Значение Arg взято из Pace et al. (2009). ^[7] Значение «Сек» взято из Byun & Kang (2011). ^[8]

Н.Д.: Значение pKa пирролизина не сообщалось.

Примечание. Значение pKa аминокислотного остатка в небольшом пептиде обычно немного отличается, когда он находится внутри белка. Расчеты рКа белка иногда используются для расчета изменения значения рКа аминокислотного остатка в этой ситуации.

Экспрессия генов и биохимия

* UAG обычно представляет собой янтарный стоп-кодон , но в организмах, содержащих биологический механизм, кодируемый кластером генов pylTSBCD, будет включена аминокислота пирролизин. ^[9]
** UGA обычно представляет собой стоп-кодон опала (или умбры), но кодирует селеноцистеин, если присутствует элемент SECIS .
† Стоп -кодон не является аминокислотой, но включен для полноты описания.
†† UAG и UGA не всегда действуют как стоп-кодоны (см. выше).
‡ Незаменимая аминокислота не может синтезироваться в организме человека и поэтому должна поступать с пищей. Условно незаменимые аминокислоты обычно не требуются в рационе, но должны поставляться экзогенно определенным группам населения, которые не синтезируют их в адекватных количествах.
& Встречаемость аминокислот основана на протеомах 135 архей, 3775 бактерий, 614 протеомов эукариот и протеоме человека (21 006 белков) соответственно. ^[10]

Масс-спектрометрии

В масс-спектрометрии пептидов и белков полезно знание масс остатков. Масса пептида или белка представляет собой сумму масс остатков плюс массу воды ( моноизотопная масса = 18,01056 Да; средняя масса = 18,0153 Да). Массы остатков рассчитывают по табличным химическим формулам и атомным весам. ^[11] В масс-спектрометрии ионы также могут включать один или несколько протонов ( моноизотопная масса = 1,00728 Да; средняя масса* = 1,0074 Да). *Протоны не могут иметь среднюю массу, это сбивает с толку вывод о том, что дейтроны являются действительным изотопом, но они должны принадлежать к другому виду (см. Гидрон (химия) ).

§ Моноизотопная масса

Стехиометрия и метаболические затраты в клетке

В таблице ниже указано содержание аминокислот в клетках E.coli и метаболические затраты (АТФ) на синтез аминокислот. Отрицательные числа указывают на то, что метаболические процессы являются энергетически выгодными и не требуют затрат чистого АТФ клетки. ^[12] В состав аминокислот входят аминокислоты в свободной форме и в форме полимеризации (белки).

Примечания

Катаболизм аминокислот

Катаболизм

Аминокислоты можно классифицировать по свойствам их основных продуктов: ^[13]

• Глюкогенный, продукты которого способны образовывать глюкозу путем глюконеогенеза.
• Кетогенные продукты, не обладающие способностью образовывать глюкозу: эти продукты все еще можно использовать для кетогенеза или синтеза липидов .
• Аминокислоты катаболизируются как в глюкогенные, так и в кетогенные продукты.

Смотрите также

• Глюкогенная аминокислота
• Кетогенная аминокислота

Рекомендации

1. Амброгелли А., Палиура С., Сёлль Д. (январь 2007 г.). «Естественное расширение генетического кода». Химическая биология природы . 3 (1): 29–35. дои : 10.1038/nchembio847. ПМИД  17173027.
2. Лобанов А.В., Туранов А.А., Хэтфилд Д.Л., Гладышев В.Н. (август 2010 г.). «Двойные функции кодонов в генетическом коде». Критические обзоры по биохимии и молекулярной биологии . 45 (4): 257–65. дои : 10.3109/10409231003786094. ПМК 3311535 . ПМИД  20446809. 
3. Молодой VR (август 1994 г.). «Потребности взрослых в аминокислотах: необходимость серьезного пересмотра текущих рекомендаций» (PDF) . Журнал питания . 124 (8 дополнений): 1517S–1523S. дои : 10.1093/jn/124.suppl_8.1517S. ПМИД  8064412.
4. Эривес А (август 2011 г.). «Модель ферментов протоантикодонов РНК, требующих гомохиральности L-аминокислот». Журнал молекулярной эволюции . 73 (1–2): 10–22. Бибкод : 2011JMolE..73...10E. дои : 10.1007/s00239-011-9453-4. ПМЦ 3223571 . ПМИД  21779963. 
5. Френкель-Пинтер, Моран; Хейнс, Джей В.; С, Мартин; Петров Антон С.; Буркар, Брэдли Т.; Кришнамурти, Раманарайан; Худ, Николас В.; Леман, Люк Дж.; Уильямс, Лорен Дин (13 августа 2019 г.). «Селективное включение белковых катионных аминокислот вместо небелковых в модельные реакции олигомеризации пребиотиков». Труды Национальной академии наук . 116 (33): 16338–16346. Бибкод : 2019PNAS..11616338F. дои : 10.1073/pnas.1904849116 . ISSN  0027-8424. ПМК 6697887 . ПМИД  31358633. 
6. Теркилл Р.Л., Гримсли Г.Р., Шольц Дж.М., Пейс CN (май 2006 г.). «Значения pK ионизируемых групп белков». Белковая наука . 15 (5): 1214–8. дои : 10.1110/ps.051840806. ПМЦ 2242523 . ПМИД  16597822. 
7. Пейс CN, Гримсли GR, Шольц Дж. М. (май 2009 г.). «Ионизируемые группы белков: значения pK и их вклад в стабильность и растворимость белка». Журнал биологической химии . 284 (20): 13285–9. дои : 10.1074/jbc.R800080200 . ПМЦ 2679426 . ПМИД  19164280. 
8. Бён Б.Дж., Кан Ю.К. (май 2011 г.). «Конформационные предпочтения и значение pK (a) остатка селеноцистеина». Биополимеры . 95 (5): 345–53. дои : 10.1002/bip.21581. PMID  21213257. S2CID  11002236.
9. Ротер М., Кшицкий Дж. А. (август 2010 г.). «Селеноцистеин, пирролизин и уникальный энергетический метаболизм метаногенных архей». Архея . 2010 : 1–14. дои : 10.1155/2010/453642 . ПМЦ 2933860 . ПМИД  20847933. 
10. Козловский LP (январь 2017 г.). «Протеом-pI: база данных изоэлектрических точек протеома». Исследования нуклеиновых кислот . 45 (Д1): Д1112–Д1116. дои : 10.1093/nar/gkw978. ПМК 5210655 . ПМИД  27789699. 
11. «Атомный вес и изотопный состав всех элементов». НИСТ . Проверено 12 декабря 2016 г.
12. Филлипс Р., Кондев Дж., Териот Дж., Гарсия Х.Г., Орм Н. (2013). Физическая биология клетки (Второе изд.). Гирляндная наука. п. 178. ИСБН 978-0-8153-4450-6.
13. Ферье Д.Р. (2005). «Глава 20: Разложение и синтез аминокислот». В Champe PC, Харви Р.А., Ферье Д.Р. (ред.). Иллюстрированные обзоры Липпинкотта: биохимия (Иллюстрированные обзоры Липпинкотта) . Хагерствон, доктор медицины: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс. ISBN 978-0-7817-2265-0.

Общие ссылки

• Нельсон, Дэвид Л.; Кокс, Майкл М. (2000). Ленингерские принципы биохимии (3-е изд.). Стоит издательства. ISBN 978-1-57259-153-0.
• Кайт Дж., Дулитл РФ (май 1982 г.). «Простой метод отображения гидропатического характера белка». Журнал молекулярной биологии . 157 (1): 105–32. CiteSeerX  10.1.1.458.454 . дои : 10.1016/0022-2836(82)90515-0. ПМИД  7108955.
• Мейеренрих, Уве Дж. (2008). Аминокислоты и асимметрия жизни (1-е изд.). Спрингер. ISBN 978-3-540-76885-2.
• Биохимия, Харперс (2015). Harpers Illustrated Biochemistry (30-е изд.). Ланге. ISBN 978-0-07-182534-4.

Внешние ссылки

• Происхождение однобуквенного кода аминокислот