stringtranslate.com

Супероксиддисмутаза

Супероксиддисмутаза ( СОД , EC 1.15.1.1) — это фермент , который попеременно катализирует дисмутацию (или разделение) супероксида ( O−
2) анион- радикал в нормальный молекулярный кислород (O 2 ) и перекись водорода ( H
2О
2). Супероксид вырабатывается как побочный продукт метаболизма кислорода и, если его не регулировать, вызывает множество типов повреждений клеток. [2] Перекись водорода также наносит вред и разрушается другими ферментами, такими как каталаза . Таким образом, СОД является важной антиоксидантной защитой почти во всех живых клетках, подвергающихся воздействию кислорода. Исключением являются Lactobacillus plantarum и родственные лактобациллы , которые используют внутриклеточный марганец для предотвращения повреждений от реактивного O−
2. [3] [4]

Химическая реакция

СОД катализируют диспропорционирование супероксида:

2H+
+ 2О−
2→ О
2+ Н
2О
2

Таким образом, О.−
2преобразуется в два менее вредоносных вида.

Общую форму, применимую ко всем различным металл-координированным формам СОД, можно записать следующим образом:

Реакции, посредством которых СОД катализирует дисмутацию супероксида для Cu,Zn СОД , можно записать следующим образом:

где М = Cu (n=1); Мн (n=2); Fe (n=2); Ni (n=2) только у прокариот.

В серии таких реакций степень окисления и заряд катиона металла колеблются между n и n+1: +1 и +2 для Cu или +2 и +3 для других металлов.

Типы

Общий

Ирвин Фридович и Джо МакКорд из Университета Дьюка открыли ферментативную активность супероксиддисмутазы в 1968 году. [5] Ранее СОД были известны как группа металлопротеинов с неизвестной функцией; например, CuZnSOD был известен как эритрокупреин (или гемокупреин, или цитокупреин) или как ветеринарный противовоспалительный препарат «Орготеин». [6] Аналогичным образом, Брюэр (1967) идентифицировал белок, который позже стал известен как супероксиддисмутаза, как индофенолоксидазу с помощью анализа белков крахмальных гелей с использованием феназин-тетразолиевой техники. [7]

Существует три основных семейства супероксиддисмутазы, в зависимости от структуры белка и металлического кофактора : тип Cu/Zn (который связывает как медь, так и цинк ), типы Fe и Mn (которые связывают либо железо, либо марганец ) и тип Ni (который связывает никель ).

У высших растений изоферменты СОД локализованы в различных клеточных компартментах. Mn-СОД присутствует в митохондриях и пероксисомах . Fe-СОД обнаружен в основном в хлоропластах, но также обнаружен в пероксисомах, а CuZn-СОД локализован в цитозоле , хлоропластах, пероксисомах и апопласте . [16] [17]

Человек

У людей, всех других млекопитающих и большинства хордовых животных присутствуют три формы супероксиддисмутазы . SOD1 находится в цитоплазме , SOD2 — в митохондриях , а SOD3 — внеклеточная . Первая представляет собой димер (состоит из двух единиц), тогда как другие представляют собой тетрамеры (четыре субъединицы). SOD1 и SOD3 содержат медь и цинк, тогда как SOD2, митохондриальный фермент, имеет марганец в своем реактивном центре. Гены расположены на хромосомах 21, 6 и 4 соответственно (21q22.1, 6q25.3 и 4p15.3-p15.1).

Растения

В высших растениях ферменты супероксиддисмутазы (СОД) действуют как антиоксиданты и защищают клеточные компоненты от окисления активными формами кислорода (АФК). [20] АФК могут образовываться в результате засухи, травм, гербицидов и пестицидов, озона, метаболической активности растений, дефицита питательных веществ, фотоингибирования, температуры над и под землей, токсичных металлов и ультрафиолетовых или гамма-лучей. [21] [22] Если говорить конкретно, молекулярный O 2 восстанавливается до O−
2(ROS, называемый супероксидом), когда он поглощает возбужденный электрон, высвобождаемый из соединений цепи переноса электронов. Известно, что супероксид денатурирует ферменты, окисляет липиды и фрагментирует ДНК. [21] SOD катализируют производство O 2 и H
2О
2из супероксида ( O−
2), что приводит к образованию менее вредных реагентов.

При адаптации к повышенным уровням окислительного стресса концентрации СОД обычно увеличиваются с ростом степени стрессовых условий. Компартментализация различных форм СОД по всему растению позволяет им очень эффективно противодействовать стрессу. Существует три хорошо известных и изученных класса металлических коферментов СОД, которые существуют в растениях. Во-первых, Fe-SOD состоят из двух видов: одного гомодимера (содержащего 1–2 г Fe) и одного тетрамера (содержащего 2–4 г Fe). Они считаются самыми древними металлоферментами СОД и встречаются как в прокариотах, так и в эукариотах. Fe-SOD наиболее распространены внутри хлоропластов растений, где они являются местными. Во-вторых, Mn-SOD состоят из гомодимера и гомотетрамера, каждый из которых содержит один атом Mn(III) на субъединицу. Они встречаются преимущественно в митохондриях и пероксисомах. В-третьих, Cu-Zn-SOD имеют электрические свойства, сильно отличающиеся от свойств двух других классов. Они концентрируются в хлоропласте , цитозоле и в некоторых случаях во внеклеточном пространстве. Обратите внимание, что Cu-Zn SOD обеспечивают меньшую защиту, чем Fe SOD, когда локализуются в хлоропласте. [20] [21] [22]

Бактерии

Белые кровяные клетки человека используют ферменты, такие как НАДФН-оксидаза , для генерации супероксида и других активных форм кислорода для уничтожения бактерий. Во время инфекции некоторые бактерии (например, Burkholderia pseudomallei ) поэтому производят супероксиддисмутазу, чтобы защитить себя от гибели. [23]

Биохимия

SOD вытесняет разрушительные реакции супероксида, тем самым защищая клетку от токсичности супероксида. Реакция супероксида с нерадикалами запрещена по спину . В биологических системах это означает, что его основные реакции происходят с самим собой (дисмутация) или с другим биологическим радикалом, таким как оксид азота (NO) или с металлом переходного ряда. Радикал супероксидного аниона ( O−
2) спонтанно распадается на O 2 и перекись водорода ( H
2О
2) довольно быстро (~10 5 М −1 с −1 при pH 7). [ требуется цитирование ] СОД необходима, поскольку супероксид реагирует с чувствительными и критическими клеточными мишенями. Например, он реагирует с радикалом NO и производит токсичный пероксинитрит .

Поскольку некатализируемая реакция дисмутации для супероксида требует, чтобы две молекулы супероксида реагировали друг с другом, скорость дисмутации является вторым порядком относительно начальной концентрации супероксида. Таким образом, период полураспада супероксида, хотя и очень короткий при высоких концентрациях (например, 0,05 секунд при 0,1 мМ), на самом деле довольно длинный при низких концентрациях (например, 14 часов при 0,1 нМ). Напротив, реакция супероксида с СОД является первым порядком относительно концентрации супероксида. Более того, супероксиддисмутаза имеет наибольшее k cat / K M (приближение каталитической эффективности) среди всех известных ферментов (~7 x 10 9 M −1 с −1 ), [24] эта реакция ограничена только частотой столкновений между собой и супероксидом. То есть скорость реакции «ограничена диффузией».

Высокая эффективность супероксиддисмутазы кажется необходимой: даже при субнаномолярных концентрациях, достигаемых высокими концентрациями SOD внутри клеток, супероксид инактивирует фермент цикла лимонной кислоты аконитазу , может отравлять энергетический метаболизм и высвобождать потенциально токсичное железо. Аконитаза является одной из нескольких железо-серосодержащих (де)гидратаз в метаболических путях, которые, как показано, инактивируются супероксидом. [25]

Устойчивость и механизм складывания

SOD1 — чрезвычайно стабильный белок. В голо-форме (связанной как с медью, так и с цинком) температура плавления составляет > 90 °C. В апо-форме (без связи с медью или цинком) температура плавления составляет ~60 °C. [26] С помощью дифференциальной сканирующей калориметрии (ДСК) голо-SOD1 разворачивается по двухстадийному механизму: из димера в два развернутых мономера. [26] В экспериментах по химической денатурации голо-SOD1 разворачивается по трехстадийному механизму с наблюдением свернутого мономерного промежуточного продукта. [27]

Физиология

Супероксид является одним из основных активных форм кислорода в клетке. Как следствие, СОД выполняет ключевую антиоксидантную роль. Физиологическое значение СОД иллюстрируется тяжелыми патологиями, очевидными у мышей, генетически модифицированных для отсутствия этих ферментов. Мыши, лишенные СОД2, умирают через несколько дней после рождения на фоне массивного окислительного стресса . [28] У мышей, лишенных СОД1, развивается широкий спектр патологий, включая гепатоцеллюлярную карциному, [29] ускорение возрастной потери мышечной массы, [30] более раннее возникновение катаракты и сокращение продолжительности жизни. У мышей, лишенных СОД3, не наблюдается никаких очевидных дефектов, и они демонстрируют нормальную продолжительность жизни, хотя они более чувствительны к гипероксическому повреждению. [31] Мыши с нокаутом любого фермента СОД более чувствительны к летальному воздействию соединений, генерирующих супероксид, таких как паракват и дикват ( гербициды ).

У дрозофилы , лишенной SOD1, продолжительность жизни резко сокращается, тогда как мухи, лишенные SOD2, умирают до рождения. Истощение SOD1 и SOD2 в нервной системе и мышцах дрозофилы связано с сокращением продолжительности жизни. [32] Накопление нейрональных и мышечных ROS , по-видимому, способствует возрастным нарушениям. Когда индуцируется сверхэкспрессия митохондриального SOD2, продолжительность жизни взрослой дрозофилы увеличивается. [33]

Среди черных садовых муравьев ( Lasius niger ) продолжительность жизни королев на порядок больше, чем у рабочих, несмотря на отсутствие систематических различий в нуклеотидной последовательности между ними. [34] Было обнаружено, что ген SOD3 наиболее дифференциально сверхэкспрессирован в мозге королевы по сравнению с рабочими муравьями. Это открытие повышает вероятность важной роли антиоксидантной функции в регуляции продолжительности жизни. [34]

Снижение SOD у червя C. elegans не вызывает серьезных физиологических нарушений. Однако продолжительность жизни C. elegans может быть увеличена с помощью супероксид/ каталазных миметиков, что предполагает, что окислительный стресс является основным фактором, определяющим скорость старения . [35]

Нокаут или нулевые мутации в SOD1 крайне пагубны для аэробного роста почкующихся дрожжей Saccharomyces cerevisiae и приводят к резкому сокращению постдиауксической продолжительности жизни. У дикого типа S. cerevisiae скорость повреждения ДНК увеличивается в 3 раза с возрастом, но более чем в 5 раз у мутантов с удаленными генами SOD1 или SOD2 . [36] Уровни активных форм кислорода увеличиваются с возрастом в этих мутантных штаммах и показывают схожую картину с картиной увеличения повреждений ДНК с возрастом. Таким образом, кажется, что супероксиддисмутаза играет существенную роль в сохранении целостности генома во время старения у S. cerevisiae . Нокаут или нулевые мутации SOD2 вызывают ингибирование роста на источниках дыхательного углерода в дополнение к сокращению постдиауксической продолжительности жизни.

У делящихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe дефицит митохондриальной супероксиддисмутазы SOD2 ускоряет хронологическое старение. [37]

Было создано несколько прокариотических нулевых мутантов SOD, включая E. coli . Потеря периплазматического CuZnSOD приводит к потере вирулентности и может быть привлекательной целью для новых антибиотиков.

Роль в заболевании

Мутации в первом ферменте SOD ( SOD1 ) могут вызывать семейный боковой амиотрофический склероз (БАС, форма заболевания двигательных нейронов ). [38] [39] [40] [41] Наиболее распространенной мутацией в США является A4V , в то время как наиболее интенсивно изучается G93A . Инактивация SOD1 вызывает гепатоцеллюлярную карциному . [29] Сниженная активность SOD3 связана с заболеваниями легких, такими как острый респираторный дистресс-синдром (ОРДС) или хроническая обструктивная болезнь легких (ХОБЛ). [42] [43] [44] Супероксиддисмутаза не экспрессируется в клетках нервного гребня у развивающегося плода . Следовательно, высокие уровни свободных радикалов могут вызывать их повреждение и вызывать дизрафические аномалии (дефекты нервной трубки). [ необходима цитата ]

Мутации в SOD1 могут вызывать семейный БАС (несколько доказательств также показывают, что дикий тип SOD1 в условиях клеточного стресса участвует в значительной части спорадических случаев БАС, которые составляют 90% пациентов с БАС.), [45] по механизму, который в настоящее время не понят, но не из-за потери ферментативной активности или снижения конформационной стабильности белка SOD1. Повышенная экспрессия SOD1 была связана с невральными расстройствами, наблюдаемыми при синдроме Дауна . [46] У пациентов с талассемией SOD будет увеличиваться как форма механизма компенсации. Однако на хронической стадии SOD, по-видимому, недостаточен и имеет тенденцию к снижению из-за разрушения белков из-за массивной реакции оксидант-антиоксидант. [47]

У мышей внеклеточная супероксиддисмутаза (SOD3, ecSOD) способствует развитию гипертонии . [48] [49] Инактивация SOD2 у мышей вызывает перинатальную летальность. [28]

Медицинское применение

Дополнительная супероксиддимутаза была предложена в качестве лечения для профилактики бронхолегочной дисплазии у недоношенных детей , однако эффективность этого лечения не ясна. [50]

Исследовать

SOD использовался в экспериментальном лечении хронического воспаления при воспалительных заболеваниях кишечника . [51] [52] SOD может смягчать нефротоксичность , вызванную цис-платиной (исследования на грызунах). [53] Как «Orgotein» или «ontosein», фармакологически активный очищенный бычий печеночный SOD, он также эффективен при лечении воспалительных заболеваний мочевыводящих путей у человека. [54] Некоторое время бычий печеночный SOD даже имел регулирующее одобрение в нескольких европейских странах для такого использования. Это было прервано из-за опасений по поводу прионных заболеваний . [ необходима цитата ]

Препарат , имитирующий СОД , ТЕМПОЛ , в настоящее время проходит клинические испытания для защиты от радиации и предотвращения радиационного дерматита . [55] ТЕМПОЛ и аналогичные нитроксиды, имитирующие СОД, проявляют множественность действия при заболеваниях, связанных с окислительным стрессом. [56]

Синтез ферментов, таких как супероксиддисмутаза, L-аскорбатоксидаза и дельта-1 ДНК-полимераза, инициируется в растениях с активацией генов, связанных со стрессовыми условиями для растений. [57] Наиболее распространенными стрессовыми условиями могут быть травма, засуха или засоление почвы . Ограничение этого процесса, инициируемого условиями сильного засоления почвы, может быть достигнуто путем введения экзогенного глутамина растениям. Снижение уровня экспрессии генов, ответственных за синтез супероксиддисмутазы, увеличивается с увеличением концентрации глутамина. [57]

Косметическое применение

SOD может уменьшить повреждение кожи свободными радикалами, например, уменьшить фиброз после облучения при раке груди. Однако исследования такого рода следует считать предварительными, поскольку в исследовании не было адекватного контроля, включая отсутствие рандомизации, двойного слепого метода или плацебо. [ 58] Известно, что супероксиддисмутаза обращает фиброз вспять , возможно, посредством дедифференциации миофибробластов обратно в фибробласты . [59] [ необходимо дополнительное объяснение ]

Коммерческие источники

SOD коммерчески получают из морского фитопланктона , бычьей печени, хрена , дыни и некоторых бактерий. В терапевтических целях SOD обычно вводят местно. Нет никаких доказательств того, что употребление незащищенной SOD или богатой SOD пищи может иметь какие-либо физиологические эффекты, так как вся потребленная SOD расщепляется на аминокислоты перед всасыванием . Однако употребление SOD, связанной с белками пшеницы, может улучшить ее терапевтическую активность, по крайней мере, в теории. [60]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ ab PDB : 1VAR ​; Borgstahl GE, Parge HE, Hickey MJ, Johnson MJ, Boissinot M, Hallewell RA, et al. (апрель 1996 г.). "Полиморфный вариант митохондриальной марганцевой супероксиддисмутазы человека Ile58Thr снижает активность за счет дестабилизации тетрамерного интерфейса". Biochemistry . 35 (14): 4287–4297. doi :10.1021/bi951892w. PMID  8605177. S2CID  7450190.
  2. ^ Hayyan M, Hashim MA, AlNashef IM (март 2016 г.). «Ион супероксида: генерация и химические последствия». Chemical Reviews . 116 (5): 3029–3085. doi : 10.1021/acs.chemrev.5b00407 . PMID  26875845.
  3. ^ Арчибальд Ф.С., Фридович И. (1981). «Марганец и защита от токсичности кислорода у Lactobacillus plantarum». Журнал бактериологии . 145 (1): 442–451. doi : 10.1128/jb.145.1.442-451.1981. PMC 217292. PMID  6257639. 
  4. ^ Пикок Т., Хассан Х. М. (2021). «Роль Mn-каталазы в аэробном росте Lactobacillus plantarum ATCC 14431». Прикладная микробиология . 1 (3): 615–625. doi : 10.3390/applmicrobiol1030040 . S2CID  245379268.
  5. ^ McCord JM, Fridovich I (ноябрь 1969). «Супероксиддисмутаза. Ферментативная функция эритрокупреина (гемокупреина)». Журнал биологической химии . 244 (22): 6049–6055. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63504-5 . PMID  5389100.
  6. ^ МакКорд Дж. М., Фридович И. (1988). «Супероксиддисмутаза: первые двадцать лет (1968–1988)». Free Radical Biology & Medicine . 5 (5–6): 363–369. doi :10.1016/0891-5849(88)90109-8. PMID  2855736.
  7. ^ Brewer GJ (сентябрь 1967 г.). «Ахроматические области крахмальных гелей, окрашенных тетразолием: наследуемая электрофоретическая вариация». American Journal of Human Genetics . 19 (5): 674–680. PMC 1706241. PMID  4292999 . 
  8. ^ PDB : 2SOD ​; Tainer JA, Getzoff ED , Beem KM, Richardson JS, Richardson DC (сентябрь 1982 г.). «Определение и анализ 2 A-структуры супероксиддисмутазы меди и цинка». Журнал молекулярной биологии . 160 (2): 181–217. doi :10.1016/0022-2836(82)90174-7. PMID  7175933.
  9. ^ Quint P, Reutzel R, Mikulski R, McKenna R, Silverman DN (февраль 2006 г.). «Кристаллическая структура нитрированной человеческой супероксиддисмутазы марганца: механизм инактивации». Free Radical Biology & Medicine . 40 (3): 453–458. doi :10.1016/j.freeradbiomed.2005.08.045. PMID  16443160.
  10. ^ Richardson J, Thomas KA, Rubin BH, Richardson DC (апрель 1975 г.). «Кристаллическая структура бычьей Cu,Zn супероксиддисмутазы при разрешении 3 А: трассировка цепи и металлические лиганды». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 72 (4): 1349–1353. doi : 10.1073/pnas.72.4.1349 . PMC 432531. PMID  1055410 . .
  11. ^ Tainer JA, Getzoff ED, Richardson JS, Richardson DC (1983). «Структура и механизм действия супероксиддисмутазы меди и цинка». Nature . 306 (5940): 284–287. Bibcode :1983Natur.306..284T. doi :10.1038/306284a0. PMID  6316150. S2CID  4266810.
  12. ^ abc PDB : 1N0J ​; Borgstahl GE, Parge HE, Hickey MJ, Beyer WF, Hallewell RA, Tainer JA (октябрь 1992 г.). «Структура человеческой митохондриальной супероксиддисмутазы марганца раскрывает новый тетрамерный интерфейс двух пучков из 4 спиралей». Cell . 71 (1): 107–118. doi :10.1016/0092-8674(92)90270-M. PMID  1394426. S2CID  41611695.
  13. ^ Barondeau DP, Kassmann CJ, Bruns CK, Tainer JA, Getzoff ED (июнь 2004 г.). «Структура и механизм действия супероксиддисмутазы никеля». Биохимия . 43 (25): 8038–8047. doi :10.1021/bi0496081. PMID  15209499. S2CID  10700340.
  14. ^ ab PDB : 1Q0M ​; Wuerges J, Lee JW, Yim YI, Yim HS, Kang SO, Djinovic Carugo K (июнь 2004 г.). «Кристаллическая структура никельсодержащей супероксиддисмутазы выявляет другой тип активного центра». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (23): 8569–8574. Bibcode :2004PNAS..101.8569W. doi : 10.1073/pnas.0308514101 . PMC 423235 . PMID  15173586. 
  15. ^ PDB : 1SDY ; Djinović K, Gatti G, Coda A, Antolini L, Pelosi G, Desideri A и др. (декабрь 1991 г.). «Структурное решение и уточнение молекулярной динамики фермента супероксиддисмутазы дрожжей Cu,Zn». Acta Crystallographica Раздел B: Структурная наука . 47 (Часть 6) (6): 918–927. Bibcode : 1991AcCrB..47..918D. doi : 10.1107/S0108768191004949 . PMID  1772629.
  16. ^ Corpas FJ, Barroso JB, del Río LA (апрель 2001 г.). «Пероксисомы как источник активных форм кислорода и сигнальных молекул оксида азота в растительных клетках». Trends in Plant Science . 6 (4): 145–150. Bibcode :2001TPS.....6..145C. doi :10.1016/S1360-1385(01)01898-2. PMID  11286918.
  17. ^ Corpas FJ, Fernández-Ocaña A, Carreras A, Valderrama R, Luque F, Esteban FJ и др. (июль 2006 г.). «Экспрессия различных форм супероксиддисмутазы зависит от типа клеток в листьях оливы (Olea europaea L.)». Plant & Cell Physiology . 47 (7): 984–994. doi : 10.1093/pcp/pcj071 . PMID  16766574.
  18. ^ PDB : 3CQQ ​; Cao X, Antonyuk SV, Seetharaman SV, Whitson LJ, Taylor AB, Holloway SP и др. (июнь 2008 г.). «Структуры варианта G85R SOD1 при семейном боковом амиотрофическом склерозе». Журнал биологической химии . 283 (23): 16169–16177. doi : 10.1074/jbc.M801522200 . PMC 2414278 . PMID  18378676. 
  19. ^ PDB : 2JLP ​; Антонюк СВ, Стрэндж РВ, Марклунд СЛ, Хаснаин СС (май 2009). «Структура человеческой внеклеточной медно-цинковой супероксиддисмутазы при разрешении 1,7 А: понимание связывания гепарина и коллагена». Журнал молекулярной биологии . 388 (2): 310–326. doi :10.1016/j.jmb.2009.03.026. PMID  19289127.
  20. ^ ab Alscher RG, Erturk N, Heath LS (май 2002 г.). «Роль супероксиддисмутаз (СОД) в контроле окислительного стресса у растений». Журнал экспериментальной ботаники . 53 (372): 1331–1341. doi : 10.1093/jexbot/53.372.1331 . PMID  11997379.
  21. ^ abc Smirnoff N (сентябрь 1993 г.). «Роль активного кислорода в реакции растений на дефицит воды и высыхание». The New Phytologist . 125 (1): 27–58. doi : 10.1111/j.1469-8137.1993.tb03863.x . PMID  33874604.
  22. ^ ab Raychaudhuri SS, Deng XW (2008). «Роль супероксиддисмутазы в борьбе с окислительным стрессом у высших растений». The Botanical Review . 66 (1): 89–98. doi :10.1007/BF02857783. S2CID  7663001.
  23. ^ Vanaporn M, Wand M, Michell SL, Sarkar-Tyson M, Ireland P, Goldman S и др. (август 2011 г.). «Супероксиддисмутаза C необходима для внутриклеточного выживания и вирулентности Burkholderia pseudomallei». Microbiology . 157 (Pt 8): 2392–2400. doi : 10.1099/mic.0.050823-0 . PMID  21659326.
  24. ^ Генрих ПК, Леффлер Г, Петрифес PE (2006). Biochemie und Pathobiochemie (Springer-Lehrbuch) (немецкое издание). Берлин: Шпрингер. п. 123. ИСБН 978-3-540-32680-9.
  25. ^ Gardner PR, Raineri I, Epstein LB, White CW (июнь 1995). «Супероксидный радикал и железо модулируют активность аконитазы в клетках млекопитающих». Журнал биологической химии . 270 (22): 13399–13405. doi : 10.1074/jbc.270.22.13399 . PMID  7768942.
  26. ^ ab Stathopulos PB, Rumfeldt JA, Karbassi F, Siddall CA, Lepock JR, Meiering EM (март 2006 г.). «Калориметрический анализ термодинамической стабильности и агрегации для мутантов Gly-93 супероксиддисмутазы, связанных с апо- и голоамиотрофическим боковым склерозом». Журнал биологической химии . 281 (10): 6184–6193. doi : 10.1074/jbc.M509496200 . PMID  16407238.
  27. ^ Rumfeldt JA, Stathopulos PB, Chakrabarrty A, Lepock JR, Meiering EM (январь 2006 г.). «Механизм и термодинамика денатурации, вызванной хлоридом гуанидиния, мутантных супероксиддисмутаз Cu, Zn, ассоциированных с БАС». Журнал молекулярной биологии . 355 (1): 106–123. doi :10.1016/j.jmb.2005.10.042. PMID  16307756.
  28. ^ ab Li Y, Huang TT, Carlson EJ, Melov S, Ursell PC, Olson JL и др. (декабрь 1995 г.). «Дилатированная кардиомиопатия и неонатальная летальность у мутантных мышей с отсутствием супероксиддисмутазы марганца». Nature Genetics . 11 (4): 376–381. doi :10.1038/ng1295-376. PMID  7493016. S2CID  10900822.
  29. ^ ab Elchuri S, Oberley TD, Qi W, Eisenstein RS, Jackson Roberts L, Van Remmen H и др. (январь 2005 г.). «Дефицит CuZnSOD приводит к стойкому и распространенному окислительному повреждению и гепатоканцерогенезу в более позднем возрасте». Oncogene . 24 (3): 367–380. doi : 10.1038/sj.onc.1208207 . PMID  15531919.
  30. ^ Muller FL, Song W, Liu Y, Chaudhuri A, Pieke-Dahl S, Strong R и др. (июнь 2006 г.). «Отсутствие супероксиддисмутазы CuZn приводит к повышенному окислительному стрессу и ускорению возрастной атрофии скелетных мышц». Free Radical Biology & Medicine . 40 (11): 1993–2004. doi :10.1016/j.freeradbiomed.2006.01.036. PMID  16716900.
  31. ^ Sentman ML, Granström M, Jakobson H, Reaume A, Basu S, Marklund SL (март 2006 г.). «Фенотипы мышей, лишенных внеклеточной супероксиддисмутазы и супероксиддисмутазы, содержащей медь и цинк». Журнал биологической химии . 281 (11): 6904–6909. doi : 10.1074/jbc.M510764200 . PMID  16377630.
  32. ^ Oka S, Hirai J, Yasukawa T, Nakahara Y, Inoue YH (август 2015 г.). «Корреляция накопления активных форм кислорода путем истощения супероксиддисмутаз с возрастными нарушениями в нервной системе и мышцах взрослых особей Drosophila». Biogerontology . 16 (4): 485–501. doi :10.1007/s10522-015-9570-3. PMID  25801590. S2CID  18050827.
  33. ^ Sun J, Folk D, Bradley TJ, Tower J (июнь 2002 г.). «Индуцированная сверхэкспрессия митохондриальной Mn-супероксиддисмутазы продлевает продолжительность жизни взрослых Drosophila melanogaster». Genetics . 161 (2): 661–672. doi :10.1093/genetics/161.2.661. PMC 1462135 . PMID  12072463. 
  34. ^ ab Lucas ER, Keller L (июль 2018 г.). «Повышенная экспрессия генов старения и иммунитета у королев черного садового муравья». Experimental Gerontology . 108 : 92–98. doi : 10.1016/j.exger.2018.03.020 . PMID  29625209. S2CID  5045743.
  35. ^ Melov S, Ravenscroft J, Malik S, Gill MS, Walker DW, Clayton PE и др. (сентябрь 2000 г.). «Продление срока жизни с помощью миметиков супероксиддисмутазы/каталазы». Science . 289 (5484): 1567–1569. Bibcode :2000Sci...289.1567M. doi :10.1126/science.289.5484.1567. PMID  10968795. S2CID  21519801.
  36. ^ Muid KA, Karakaya HÇ, Koc A (февраль 2014 г.). «Отсутствие активности супероксиддисмутазы вызывает фрагментацию ядерной ДНК в процессе старения». Biochemical and Biophysical Research Communications . 444 (2): 260–263. doi :10.1016/j.bbrc.2014.01.056. hdl : 11147/5542 . PMID  24462872.
  37. ^ Ogata T, Senoo T, Kawano S, Ikeda S (январь 2016 г.). «Дефицит митохондриальной супероксиддисмутазы ускоряет хронологическое старение у делящихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe». Cell Biology International . 40 (1): 100–106. doi : 10.1002/cbin.10556 . PMID  26507459. S2CID  205563521.
  38. ^ Milani P, Gagliardi S, Cova E, Cereda C (2011). "Транскрипционная и посттранскрипционная регуляция SOD1 и ее потенциальные последствия при БАС". Neurology Research International . 2011 : 458427. doi : 10.1155/2011/458427 . PMC 3096450. PMID  21603028 . 
  39. ^ Deng HX, Hentati A, Tainer JA, Iqbal Z, Cayabyab A, Hung WY и др. (август 1993 г.). «Боковой амиотрофический склероз и структурные дефекты в супероксиддисмутазе Cu,Zn». Science . 261 (5124): 1047–1051. Bibcode :1993Sci...261.1047D. doi :10.1126/science.8351519. PMID  8351519.
  40. ^ Conwit RA (декабрь 2006 г.). «Профилактика семейного БАС: клиническое исследование может быть осуществимо, но оправдано ли исследование эффективности?». Журнал неврологических наук . 251 (1–2): 1–2. doi :10.1016/j.jns.2006.07.009. PMID  17070848. S2CID  33105812.
  41. ^ Al-Chalabi A, Leigh PN (август 2000 г.). «Последние достижения в области бокового амиотрофического склероза». Current Opinion in Neurology . 13 (4): 397–405. doi :10.1097/00019052-200008000-00006. PMID  10970056. S2CID  21577500.
  42. ^ Young RP, Hopkins R, Black PN, Eddy C, Wu L, Gamble GD и др. (май 2006 г.). «Функциональные варианты антиоксидантных генов у курильщиков с ХОБЛ и у людей с нормальной функцией легких». Thorax . 61 (5): 394–399. doi :10.1136/thx.2005.048512. PMC 2111196 . PMID  16467073. 
  43. ^ Гангули К, Депнер М, Фаттман К, Бейн К, Ури ТД, Весселькампер СЦ и др. (Май 2009). «Варианты супероксиддисмутазы 3, внеклеточной (SOD3) и функция легких». Physiological Genomics . 37 (3): 260–267. doi :10.1152/physiolgenomics.90363.2008. PMC 2685504 . PMID  19318538. 
  44. ^ Gongora MC, Lob HE, Landmesser U, Guzik TJ, Martin WD, Ozumi K и др. (октябрь 2008 г.). «Потеря внеклеточной супероксиддисмутазы приводит к острому повреждению легких в присутствии окружающего воздуха: потенциальный механизм, лежащий в основе респираторного дистресс-синдрома взрослых». The American Journal of Pathology . 173 (4): 915–926. doi :10.2353/ajpath.2008.080119. PMC 2543061 . PMID  18787098. 
  45. ^ Гальярди С., Кова Э., Дэвин А., Гуарески С., Абель К., Алвиси Э. и др. (август 2010 г.). «Экспрессия мРНК SOD1 при спорадическом боковом амиотрофическом склерозе». Нейробиология болезней . 39 (2): 198–203. дои : 10.1016/j.nbd.2010.04.008. PMID  20399857. S2CID  207065284.
  46. ^ Groner Y, Elroy-Stein O, Avraham KB, Schickler M, Knobler H, Minc-Golomb D и др. (1994). «Повреждение клеток избытком CuZnSOD и синдром Дауна». Биомедицина и фармакотерапия . 48 (5–6): 231–240. doi :10.1016/0753-3322(94)90138-4. PMID  7999984.
  47. ^ Rujito L, Mulatsih S, Sofro AS (май 2015 г.). «Статус супероксиддисмутазы при талассемии, зависящей от переливания крови». North American Journal of Medical Sciences . 7 (5): 194–198. doi : 10.4103/1947-2714.157480 . PMC 4462814. PMID  26110130 . 
  48. ^ Gongora MC, Qin Z, Laude K, Kim HW, McCann L, Folz JR и др. (сентябрь 2006 г.). «Роль внеклеточной супероксиддисмутазы при гипертонии». Гипертония . 48 (3): 473–481. doi : 10.1161/01.HYP.0000235682.47673.ab . PMID  16864745.
  49. ^ Lob HE, Marvar PJ, Guzik TJ, Sharma S, McCann LA, Weyand C и др. (февраль 2010 г.). «Индукция гипертонии и периферического воспаления путем снижения внеклеточной супероксиддисмутазы в центральной нервной системе». Гипертония . 55 (2): 277–83, 6 стр. после 283. doi :10.1161/HYPERTENSIONAHA.109.142646. PMC 2813894 . PMID  20008675. 
  50. ^ Albertella M, Gentyala RR, Paraskevas T, Ehret D, Bruschettini M, Soll R и др. (Кокрейновская неонатальная группа) (октябрь 2023 г.). «Супероксиддисмутаза при бронхолегочной дисплазии у недоношенных детей». База данных систематических обзоров Кокрейна . 2023 (10): CD013232. doi :10.1002/14651858.CD013232.pub2. PMC 10561150. PMID  37811631 . 
  51. ^ Seguí J, Gironella M, Sans M, Granell S, Gil F, Gimeno M и др. (сентябрь 2004 г.). «Супероксиддисмутаза улучшает состояние при колитах, вызванных TNBS, за счет снижения окислительного стресса, экспрессии адгезивных молекул и привлечения лейкоцитов в воспаленный кишечник». Journal of Leukocyte Biology . 76 (3): 537–544. doi :10.1189/jlb.0304196. PMID  15197232. S2CID  15028921.
  52. ^ Seguí J, Gironella M, Sans M, Granell S, Gil F, Gimeno M и др. (сентябрь 2004 г.). «Супероксиддисмутаза улучшает состояние при колитах, вызванных TNBS, за счет снижения окислительного стресса, экспрессии адгезивных молекул и привлечения лейкоцитов в воспаленный кишечник». Journal of Leukocyte Biology . 76 (3): 537–544. doi : 10.1189/jlb.0304196 . PMID  15197232. S2CID  15028921.
  53. ^ McGinness JE, Proctor PH, Demopoulos HB, Hokanson JA, Kirkpatrick DS (1978). «Улучшение нефротоксичности цис-платины с помощью орготеина (супероксиддисмутазы)». Физиологическая химия и физика . 10 (3): 267–277. PMID  733940.
  54. ^ Marberger H, Huber W, Bartsch G, Schulte T, Swoboda P (1974). «Орготеин: новый противовоспалительный металлопротеиновый препарат, оценка клинической эффективности и безопасности при воспалительных заболеваниях мочевыводящих путей». Международная урология и нефрология . 6 (2): 61–74. doi :10.1007/bf02081999. PMID  4615073. S2CID  23880216.
  55. ^ Номер клинического исследования NCT01324141 для «Местного применения MTS-01 при дерматите во время лучевой и химиотерапии рака анального канала» на ClinicalTrials.gov
  56. ^ Wilcox CS (май 2010). «Эффекты темпола и редокс-циклирования нитроксидов в моделях окислительного стресса». Фармакология и терапия . 126 (2): 119–145. doi :10.1016/j.pharmthera.2010.01.003. PMC 2854323. PMID  20153367 . 
  57. ^ ab Ulukapi K, Nasircilar AG (февраль 2024 г.). «Роль экзогенного глютамина в прорастании, развитии растений и транскрипционной экспрессии некоторых стресс-связанных генов в луке под воздействием соли». Folia Horticulturae . 36 (1). Польское общество садоводческой науки: 19–34. doi : 10.2478/fhort-2024-0002 . S2CID  19887643.
  58. ^ Campana F, Zervoudis S, Perdereau B, Gez E, Fourquet A, Badiu C и др. (2004). «Местная супероксиддисмутаза снижает фиброз рака молочной железы после облучения». Журнал клеточной и молекулярной медицины . 8 (1): 109–116. CiteSeerX 10.1.1.336.8033 . doi :10.1111/j.1582-4934.2004.tb00265.x. PMC 6740277. PMID  15090266 .  
  59. ^ Vozenin-Brotons MC, Sivan V, Gault N, Renard C, Geffrotin C, Delanian S, et al. (Январь 2001). «Антифибротическое действие Cu/Zn SOD опосредовано репрессией TGF-beta1 и фенотипической реверсией миофибробластов». Free Radical Biology & Medicine . 30 (1): 30–42. doi :10.1016/S0891-5849(00)00431-7. PMID  11134893.
  60. ^ Romao S (март 2015 г.). «Терапевтическая ценность перорального приема комбинации супероксиддисмутазы дыни и глиадина пшеницы». Nutrition . 31 (3): 430–436. doi : 10.1016/j.nut.2014.10.006 . PMID  25701330.

Внешние ссылки