stringtranslate.com

Интерлейкин

Интерлейкины (ИЛ) представляют собой группу цитокинов (секретируемых белков и сигнальных молекул ), которые экспрессируются и секретируются лейкоцитами (лейкоцитами), а также некоторыми другими клетками организма. Геном человека кодирует более 50 интерлейкинов и родственных им белков. [1]

Функция иммунной системы в первую очередь зависит от интерлейкинов, описаны редкие дефициты ряда из них, все из которых характеризуются аутоиммунными заболеваниями или иммунодефицитом . Большинство интерлейкинов синтезируется CD4-хелперными Т-лимфоцитами , а также моноцитами , макрофагами и эндотелиальными клетками. Они способствуют развитию и дифференцировке Т- и В-лимфоцитов , а также кроветворных клеток.

Известно также , что интерлейкиновые рецепторы на астроцитах гиппокампа участвуют в развитии пространственной памяти у мышей. [2]

История и название

Название «интерлейкин» было выбрано в 1979 году, чтобы заменить различные названия, используемые разными исследовательскими группами для обозначения интерлейкина 1 (фактор активации лимфоцитов, митогенный белок, фактор замены Т-клеток III, фактор активации В-клеток, дифференцировка В-клеток). фактор и «Хейдикин») и интерлейкин 2 (TSF и др.). Это решение было принято во время Второго международного семинара по лимфокинам в Швейцарии (27–31 мая 1979 г. в Эрматингене ). [3] [4] [5]

Термин интерлейкин происходит от ( inter- ) «как средство связи» и ( -leukin ) «происходящий из того факта, что многие из этих белков производятся лейкоцитами и действуют на лейкоциты». Это имя — что-то вроде реликвии; с тех пор было обнаружено, что интерлейкины производятся самыми разными клетками организма. Термин был придуман доктором Верном Паэткау из Университета Виктории .

Некоторые интерлейкины классифицируются как лимфокины , цитокины, продуцируемые лимфоцитами, которые опосредуют иммунные реакции.

Общие семьи

Интерлейкин 1

Интерлейкин 1 альфа и интерлейкин 1 бета ( IL1 альфа и IL1 бета ) представляют собой цитокины, которые участвуют в регуляции иммунных ответов, воспалительных реакций и кроветворения. [6] Два типа рецептора IL-1, каждый с тремя внеклеточными иммуноглобулиновыми (Ig)-подобными доменами, ограниченным сходством последовательностей (28%) и различными фармакологическими характеристиками, были клонированы из линий клеток мыши и человека: они были названы типом I. и рецепторы типа II. [7] Рецепторы существуют как в трансмембранной (ТМ), так и в растворимой формах: считается, что растворимый рецептор IL-1 образуется посттрансляционным путем в результате расщепления внеклеточной части мембранных рецепторов.

Оба рецептора IL-1 ( CD121a/IL1R1 , CD121b/IL1R2 ), по-видимому, хорошо консервативны в эволюции и локализуются в одной и той же хромосомной локализации. [8] Рецепторы могут связывать все три формы IL-1 (IL-1 альфа, IL-1 бета и антагонист рецептора IL-1 ).

Кристаллические структуры IL1A и IL1B [9] были расшифрованы, что показало, что они имеют ту же 12-нитевую структуру бета-листа, что и гепарин -связывающие факторы роста, и ингибиторы трипсина соевого типа Кунитца. [10] Бета-листы расположены в виде 4 одинаковых долей вокруг центральной оси, 8 нитей образуют антипараллельный бета-цилиндр. Несколько областей, особенно петля между цепями 4 и 5, участвуют в связывании рецептора.

Молекулярное клонирование конвертирующего фермента интерлейкина 1 бета происходит путем протеолитического расщепления неактивной молекулы-предшественника. Была клонирована комплементарная ДНК, кодирующая протеазу, которая осуществляет это расщепление. Рекомбинантная экспрессия позволяет клеткам перерабатывать предшественник интерлейкина 1 бета в зрелую форму фермента.

Интерлейкин-1 также играет роль в центральной нервной системе . Исследования показывают, что у мышей с генетической делецией рецептора IL-1 типа I наблюдаются заметно нарушенные гиппокамп-зависимые функции памяти и долговременная потенциация , хотя воспоминания, которые не зависят от целостности гиппокампа, по -видимому, сохраняются. [2] [11] Однако, когда мышам с этой генетической делецией в гиппокамп инъецируют нейронные клетки-предшественники дикого типа и этим клеткам дают возможность созреть в астроциты , содержащие рецепторы интерлейкина-1, у мышей наблюдается нормальная гиппокамп-зависимая функция памяти. и частичное восстановление долговременной потенциации . [2]

Интерлейкин 2

Т-лимфоциты регулируют рост и дифференцировку Т-клеток и некоторых В-клеток посредством высвобождения секретируемых белковых факторов. [12] Эти факторы, в том числе интерлейкин 2 (IL2), секретируются Т-клетками, стимулируемыми лектинами или антигенами, и оказывают различные физиологические эффекты. IL2 представляет собой лимфокин, который индуцирует пролиферацию чувствительных Т-клеток. Кроме того, он действует на некоторые В-клетки посредством специфического связывания с рецепторами [13] как фактор роста и стимулятор выработки антител. [14] Белок секретируется в виде одного гликозилированного полипептида, и для его активности необходимо расщепление сигнальной последовательности. [13] ЯМР раствора предполагает, что структура IL2 включает пучок из 4 спиралей (называемых AD), окруженных двумя более короткими спиралями и несколькими плохо выраженными петлями. Остатки в спирали А и в области петли между спиралями А и В важны для связывания рецептора. Анализ вторичной структуры показал сходство с IL4 и колониестимулирующим фактором гранулоцитов-макрофагов (GMCSF). [14]

Интерлейкин 3

Интерлейкин 3 (IL3) представляет собой цитокин, который регулирует гемопоэз , контролируя выработку, дифференцировку и функцию гранулоцитов и макрофагов. [15] [16] Белок, который существует in vivo в виде мономера, вырабатывается в активированных Т-клетках и тучных клетках, [15] [16] и активируется путем расщепления N-концевой сигнальной последовательности. [16]

IL3 продуцируется Т-лимфоцитами и Т-клеточными лимфомами только после стимуляции антигенами, митогенами или химическими активаторами, такими как эфиры форбола. Однако IL3 конститутивно экспрессируется в клеточной линии миеломоноцитарного лейкоза WEHI-3B. [16] Считается, что генетическое изменение клеточной линии к конститутивной продукции IL3 является ключевым событием в развитии этого лейкоза. [16]

Интерлейкин 4

Интерлейкин 4 (IL4) продуцируется CD4 + Т-клетками, которые помогают В-клеткам пролиферировать и подвергаться рекомбинации с переключением классов и соматической гипермутации. Клетки Th2, производя IL-4, выполняют важную функцию в ответах B-клеток, которые включают рекомбинацию переключения класса на изотипы IgG1 и IgE.

Интерлейкин 5

Интерлейкин 5 (IL5), также известный как фактор дифференциации эозинофилов (EDF), представляет собой цитокин, специфичный для линии эозинофилпоэза. [17] [18] Он регулирует рост и активацию эозинофилов, [17] и, таким образом, играет важную роль при заболеваниях, связанных с повышенным уровнем эозинофилов, включая астму. [18] IL5 имеет сходную общую структуру с другими цитокинами (например, IL2, IL4 и GCSF), [18] но хотя они существуют в виде мономерных структур, IL5 является гомодимером. Складка содержит антипараллельный пучок из 4 альфа-спиралей с левосторонним закручиванием, соединенный двухцепочечным антипараллельным бета-листом. [18] [19] Мономеры удерживаются вместе двумя межцепочечными дисульфидными связями. [19]

Интерлейкин 6

Интерлейкин 6 (IL6), также называемый фактором стимуляции B-клеток-2 (BSF-2) и интерфероном бета-2, представляет собой цитокин, участвующий в широком спектре биологических функций. [20] Он играет важную роль в окончательной дифференцировке В-клеток в клетки, секретирующие иммуноглобулины, а также в индукции роста миеломы/плазмоцитомы, дифференцировке нервных клеток и, в гепатоцитах, в реагентах острой фазы. [20] [21]

Ряд других цитокинов можно сгруппировать с IL6 на основании сходства последовательностей. [20] [21] [22] К ним относятся гранулоцитарный колониестимулирующий фактор (GCSF) и миеломоноцитарный фактор роста (MGF). GCSF действует на кроветворение, влияя на производство, дифференцировку и функцию двух родственных групп лейкоцитов в крови. [22] MGF также действует на кроветворение, стимулируя пролиферацию и образование колоний нормальных и трансформированных клеток птиц миелоидного происхождения.

Цитокины семейства IL6/GCSF/MGF представляют собой гликопротеины, содержащие примерно 170–180 аминокислотных остатков, которые содержат четыре консервативных остатка цистеина, вовлеченных в две дисульфидные связи. [22] Они имеют компактную глобулярную складку (похожую на другие интерлейкины), стабилизированную двумя дисульфидными связями. В одной половине структуры преобладает пучок из 4 альфа-спиралей с левосторонним закручиванием; [23] спирали антипараллельны, с двумя верхними связями, которые образуют двухцепочечный антипараллельный бета-лист. Четвертая альфа-спираль важна для биологической активности молекулы. [21]

Интерлейкин 7

Интерлейкин 7 (IL-7) [24] представляет собой цитокин, который служит фактором роста ранних лимфоидных клеток как В-, так и Т-клеток.

Интерлейкин 8

Интерлейкин 8 представляет собой хемокин , продуцируемый макрофагами и другими типами клеток, такими как эпителиальные клетки , гладкомышечные клетки дыхательных путей [25] и эндотелиальные клетки. Эндотелиальные клетки хранят IL-8 в своих везикулах-хранилищах, тельцах Вейбеля-Паладе . [26] [27] У человека белок интерлейкин-8 кодируется геном CXCL8 . [28] IL-8 первоначально производится как пептид-предшественник из 99 аминокислот, который затем подвергается расщеплению с образованием нескольких активных изоформ IL-8. [29] В культуре пептид из 72 аминокислот является основной формой, секретируемой макрофагами. [29]

На поверхности мембраны имеется множество рецепторов, способных связывать IL-8; наиболее часто изучаемыми типами являются серпентиновые рецепторы , связанные с G-белком, CXCR1 и CXCR2 . Экспрессия и сродство к IL-8 у этих двух рецепторов различаются (CXCR1 > CXCR2). Посредством цепочки биохимических реакций секретируется IL-8, который является важным медиатором иммунной реакции при ответе врожденной иммунной системы.

Интерлейкин 9

Интерлейкин 9 (IL-9) [30] представляет собой цитокин, который поддерживает независимый от IL-2 и IL-4 рост хелперных Т-клеток. Ранние исследования показали, что интерлейкины 9 и 7, по-видимому, эволюционно связаны [31] и записи Pfam, InterPro и PROSITE существуют для семейства интерлейкинов 7/интерлейкинов 9. Однако недавнее исследование [32] показало, что IL-9 на самом деле гораздо ближе как к IL-2, так и к IL-15, чем к IL-7. Более того, исследование показало непримиримые структурные различия между IL-7 и всеми остальными цитокинами, передающими сигнал через рецептор γc (IL-2, IL-4, IL-7, IL-9, IL-15 и IL-21).

Интерлейкин 10

Интерлейкин 10 (IL-10) представляет собой белок, который ингибирует синтез ряда цитокинов, включая IFN-гамма, IL-2, IL-3, TNF и GM-CSF, продуцируемые активированными макрофагами и Т-хелперами. По структуре IL-10 представляет собой белок, состоящий примерно из 160 аминокислот и содержащий четыре консервативных цистеина, участвующих в дисульфидных связях. [33] IL-10 очень похож на белок BCRF1 вируса герпеса человека 4 (вирус Эпштейна-Барр), который ингибирует синтез гамма-интерферона, и на белок E7 вируса герпеса 2 лошадиных (вирус герпеса 2 лошадей). Он также похож, но в меньшей степени, на человеческий белок mda-7. [34] белок, обладающий антипролиферативными свойствами в клетках меланомы человека. Mda-7 содержит только два из четырех цистеинов IL-10.

Интерлейкин 11

Интерлейкин 11 (IL-11) представляет собой секретируемый белок, который стимулирует мегакариоцитопоэз, который, как первоначально считалось, приводит к увеличению производства тромбоцитов (с тех пор было показано, что он избыточен для нормального образования тромбоцитов), а также активирует остеокласты, ингибируя пролиферацию эпителиальных клеток. и апоптоз, а также ингибирование продукции медиаторов макрофагов. Эти функции могут быть особенно важны для обеспечения защитного действия интерлейкина 11 на кроветворение, кости и слизистые оболочки. [35]

Интерлейкин 12

Интерлейкин 12 (IL-12) представляет собой гетеродимер с дисульфидной связью, состоящий из альфа-субъединицы массой 35 кДа и бета-субъединицы массой 40 кДа. Он участвует в стимуляции и поддержании клеточного иммунного ответа Th1, включая нормальную защиту хозяина от различных внутриклеточных патогенов, таких как лейшмания, токсоплазма, вирус кори и вирус иммунодефицита человека 1 (ВИЧ). IL-12 также играет важную роль в усилении цитотоксической функции NK-клеток [36] [37] и роли в патологических ответах Th1, таких как воспалительные заболевания кишечника и рассеянный склероз. Подавление активности IL-12 при таких заболеваниях может иметь терапевтический эффект. С другой стороны, введение рекомбинантного IL-12 может иметь терапевтический эффект при состояниях, связанных с патологическими ответами Th2. [38] [39]

Интерлейкин 13

Интерлейкин 13 (IL-13) представляет собой плейотропный цитокин, который может играть важную роль в регуляции воспалительных и иммунных реакций. [40] Он ингибирует выработку воспалительных цитокинов и действует синергично с IL-2 в регуляции синтеза гамма-интерферона. Последовательности IL-4 и IL-13 отдаленно родственны. [41]

Интерлейкин 15

Интерлейкин 15 (IL-15) представляет собой цитокин, обладающий множеством биологических функций, включая стимуляцию и поддержание клеточного иммунного ответа. [42] IL-15 стимулирует пролиферацию Т-лимфоцитов, что требует взаимодействия IL-15 с IL-15R альфа и компонентами IL-2R, включая IL-2R бета и IL-2R гамма (общая гамма-цепь, γc), но не Ил-2Р альфа.

Интерлейкин 17

Интерлейкин 17 (IL-17) представляет собой мощный провоспалительный цитокин, продуцируемый активированными Т-клетками памяти. [43] Этот цитокин характеризуется своими провоспалительными свойствами, ролью в рекрутировании нейтрофилов и важностью для врожденного и адаптивного иммунитета. IL-17 не только играет ключевую роль в воспалении многих аутоиммунных заболеваний, таких как РА, аллергия, астма, псориаз и т. д., но также играет ключевую роль в патогенезе этих заболеваний. Кроме того, некоторые исследования показали, что IL-17 играет роль в онкогенезе (начальном образовании опухоли) и отторжении трансплантата. [44] Считается, что семейство IL-17 представляет собой отдельную сигнальную систему, которая, по-видимому, была высококонсервативной на протяжении эволюции позвоночных. [43]

В людях

Международные непатентованные наименования аналогов и производных

Рекомендации

  1. ^ Брокер С., Томпсон Д., Мацумото А., Неберт Д.В., Василиу В. (октябрь 2010 г.). «Эволюционное расхождение и функции семейства генов интерлейкина человека (IL)». Геномика человека . 5 (1): 30–55. дои : 10.1186/1479-7364-5-1-30 . ПМК  3390169 . ПМИД  21106488.
  2. ^ abc Бен Менахем-Зидон О, Авиталь А, Бен-Менахем Ю, Гошен I, Крайзель Т, Шмуэли Э.М., Сигал М., Бен Хур Т, Йирмия Р. (июль 2011 г.). «Астроциты поддерживают память, зависящую от гиппокампа, и долговременную потенциацию посредством передачи сигналов интерлейкина-1». Мозг, поведение и иммунитет . 25 (5): 1008–16. дои : 10.1016/j.bbi.2010.11.007. PMID  21093580. S2CID  18300021.
  3. ^ ди Джовин Ф.С., Дафф Г.В. (январь 1990 г.). «Интерлейкин 1: первый интерлейкин». Иммунология сегодня . 11 (1): 13–20. дои :10.1016/0167-5699(90)90005-т. ПМИД  2405873.
  4. ^ Шиндлер Р., Динарелло, Калифорния (1990). «Интерлейкин 1». В Хабенихте А (ред.). Факторы роста, факторы дифференциации и цитокины . Берлин, Гейдельберг: Springer. стр. 85–102. дои : 10.1007/978-3-642-74856-1_7. ISBN 978-3-642-74856-1.
  5. ^ «Пересмотренная номенклатура антиген-неспецифической пролиферации Т-клеток и хелперных факторов». Журнал иммунологии . 123 (6): 2928–9. Декабрь 1979 г. doi : 10.4049/jimmunol.123.6.2928 . ПМИД  91646.
  6. ^ Симс Дж.Э., Марч С.Дж., Косман Д., Видмер М.Б., Макдональд Х.Р., МакМахан С.Дж., Грубин С.Э., Вигналл Дж.М., Джексон Дж.Л., Колл С.М. (июль 1988 г.). «Клонирование экспрессии кДНК рецептора IL-1, члена суперсемейства иммуноглобулинов». Наука . 241 (4865): 585–9. Бибкод : 1988Sci...241..585S. дои : 10.1126/science.2969618. ПМИД  2969618.
  7. ^ Лю С., Харт Р.П., Лю XJ, Клевенджер В., Маки Р.А., Де Соуза Э.Б. (август 1996 г.). «Клонирование и характеристика альтернативно процессированной мРНК человеческого рецептора интерлейкина-1 типа II». Журнал биологической химии . 271 (34): 20965–72. дои : 10.1074/jbc.271.34.20965 . ПМИД  8702856.
  8. ^ МакМахан CJ, Слэк Дж.Л., Мосли Б., Косман Д., Луптон С.Д., Брантон Л.Л., Грубин CE, Виньял Дж.М., Дженкинс Н.А., Браннан С.И. (октябрь 1991 г.). «Новый рецептор IL-1, клонированный из В-клеток путем экспрессии у млекопитающих, экспрессируется во многих типах клеток». Журнал ЭМБО . 10 (10): 2821–32. doi :10.1002/j.1460-2075.1991.tb07831.x. ПМК 452992 . ПМИД  1833184. 
  9. ^ Priestle JP, Schär HP, Grütter MG (декабрь 1989 г.). «Кристаллографическое уточнение интерлейкина 1 бета при разрешении 2,0 А». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (24): 9667–71. дои : 10.1073/pnas.86.24.9667 . ПМК 298562 . ПМИД  2602367. 
  10. ^ Мурзин А.Г., Леск А.М., Чотия С. (январь 1992 г.). «Бета-трилистник. Закономерности структуры и последовательности ингибиторов Кунитца, интерлейкинов-1 бета и 1 альфа и факторов роста фибробластов». Журнал молекулярной биологии . 223 (2): 531–43. дои : 10.1016/0022-2836(92)90668-А. ПМИД  1738162.
  11. ^ Авиталь А, Гошен И, Камслер А, Сигал М, Иверфельдт К, Рихтер-Левин Г, Йирмия Р (2003). «Нарушение передачи сигналов интерлейкина-1 связано с дефицитом процессов памяти гиппокампа и нейронной пластичности». Гиппокамп . 13 (7): 826–34. CiteSeerX 10.1.1.513.8947 . дои : 10.1002/hipo.10135. PMID  14620878. S2CID  8368473. 
  12. ^ Йокота Т., Арай Н., Ли Ф., Ренник Д., Мосманн Т., Арай К. (январь 1985 г.). «Использование вектора экспрессии кДНК для выделения клонов кДНК мышиного интерлейкина 2: экспрессия активности фактора роста Т-клеток после трансфекции клеток обезьяны». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 82 (1): 68–72. Бибкод : 1985PNAS...82...68Y. дои : 10.1073/pnas.82.1.68 . ПМЦ 396972 . ПМИД  3918306. 
  13. ^ ab Серретти Д.П., МакКереган К., Ларсен А., Кантрелл М.А., Андерсон Д., Гиллис С., Косман Д., Бейкер П.Е. (май 1986 г.). «Клонирование, последовательность и экспрессия бычьего интерлейкина 2». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (10): 3223–7. Бибкод : 1986PNAS...83.3223C. дои : 10.1073/pnas.83.10.3223 . ПМК 323485 . ПМИД  3517854. 
  14. ^ ab Mott HR, Driscoll PC, Boyd J, Cooke RM, Weir MP, Campbell ID (август 1992 г.). «Вторичная структура интерлейкина 2 человека по результатам экспериментов по 3D гетероядерному ЯМР». Биохимия . 31 (33): 7741–4. дои : 10.1021/bi00148a040. ПМИД  1510960.
  15. ^ ab Дорссерс Л., Бургер Х., Бот Ф., Делвел Р., Гертс ван Кессель А.Х., Левенберг Б., Уэйджмейкер Г (1987). «Характеристика клона кДНК человеческого многолинейного колониестимулирующего фактора, идентифицированного по консервативной некодирующей последовательности в мышином интерлейкине-3». Джин . 55 (1): 115–24. дои : 10.1016/0378-1119(87)90254-X. ПМИД  3497843.
  16. ^ abcde Ymer S, Tucker WQ, Sanderson CJ, Hapel AJ, Campbell HD, Young IG (1985). «Конститутивный синтез интерлейкина-3 линией клеток лейкемии WEHI-3B обусловлен вставкой ретровируса рядом с геном». Природа . 317 (6034): 255–8. Бибкод : 1985Natur.317..255Y. дои : 10.1038/317255a0. PMID  2413359. S2CID  4279226.
  17. ^ ab Campbell HD, Tucker WQ, Hort Y, Martinson ME, Mayo G, Clutterbuck EJ, Sanderson CJ, Young IG (октябрь 1987 г.). «Молекулярное клонирование, нуклеотидная последовательность и экспрессия гена, кодирующего фактор дифференцировки эозинофилов человека (интерлейкин 5)». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (19): 6629–33. Бибкод : 1987PNAS...84.6629C. дои : 10.1073/pnas.84.19.6629 . ПМК 299136 . ПМИД  3498940. 
  18. ^ abcd Милберн М.В., Хасселл А.М., Ламберт М.Х., Джордан С.Р., Праудфут А.Е., Грабер П., Уэллс Т.Н. (май 1993 г.). «Новая конфигурация димера, обнаруженная с помощью кристаллической структуры человеческого интерлейкина-5 с разрешением 2,4 А». Природа . 363 (6425): 172–6. Бибкод : 1993Natur.363..172M. дои : 10.1038/363172a0. PMID  8483502. S2CID  4254991.
  19. ^ ab Праудфут А.Е., Дэвис Дж.Г., Туркатти Г., Вингфилд П.Т. (май 1991 г.). «Человеческий интерлейкин-5, экспрессируемый в Escherichia coli: назначение дисульфидных мостиков очищенного негликозилированного белка». Письма ФЭБС . 283 (1): 61–4. дои : 10.1016/0014-5793(91)80553-F . PMID  2037074. S2CID  39101523.
  20. ^ abc Хирано Т, Ясукава К, Харада Х, Тага Т, Ватанабэ Ю, Мацуда Т, Касивамура С, Накадзима К, Кояма К, Ивамацу А (1986). «Комплементарная ДНК для нового человеческого интерлейкина (BSF-2), которая индуцирует B-лимфоциты для производства иммуноглобулина». Природа . 324 (6092): 73–6. Бибкод : 1986Natur.324...73H. дои : 10.1038/324073a0. PMID  3491322. S2CID  4367596.
  21. ^ abc Люттиккен С, Круттген А, Мёллер С, Генрих ПК, Роуз-Джон С (май 1991 г.). «Доказательства важности положительного заряда и альфа-спиральной структуры С-конца для биологической активности человеческого IL-6». Письма ФЭБС . 282 (2): 265–7. дои : 10.1016/0014-5793(91)80491-К . PMID  2037043. S2CID  42023451.
  22. ^ abc Клогстон CL, Бун TC, Крэндалл BC, Мендиас EA, Лу HS (июль 1989 г.). «Дисульфидные структуры человеческого интерлейкина-6 аналогичны структурам человеческого гранулоцитарного колониестимулирующего фактора». Архив биохимии и биофизики . 272 (1): 144–51. дои : 10.1016/0003-9861(89)90205-1. ПМИД  2472117.
  23. ^ Уолтер М.Р., Кук В.Дж., Чжао Б.Г., Кэмерон Р.П., Илик С.Е., Уолтер Р.Л., Райхерт П., Нагабхушан Т.Л., Тротта П.П., Багг CE (октябрь 1992 г.). «Кристаллическая структура рекомбинантного человеческого интерлейкина-4». Журнал биологической химии . 267 (28): 20371–6. дои : 10.2210/pdb2int/pdb. PMID  1400355. S2CID  2310949.
  24. ^ Хенни CS (май 1989 г.). «Интерлейкин 7: влияние на ранние события лимфопоэза». Иммунология сегодня . 10 (5): 170–3. дои : 10.1016/0167-5699(89)90175-8. ПМИД  2663018.
  25. ^ Хеджес Дж.К., Сингер Калифорния, Гертоффер В.Т. (2000). «Митоген-активируемые протеинкиназы регулируют экспрессию генов цитокинов в миоцитах дыхательных путей человека». Являюсь. Дж. Респир. Клетка Мол. Биол . 23 (1): 86–94. CiteSeerX 10.1.1.326.6212 . doi : 10.1165/ajrcmb.23.1.4014. ПМИД  10873157. 
  26. ^ Вольф Б., Бернс А.Р., Миддлтон Дж., Рот А. (1998). «Память» эндотелиальных клеток о воспалительной стимуляции: эндотелиальные клетки вен человека хранят интерлейкин 8 в тельцах Вейбеля-Паладе». Дж. Эксп. Мед . 188 (9): 1757–62. дои : 10.1084/jem.188.9.1757. ПМК 2212526 . ПМИД  9802987. 
  27. ^ Утгаард Д.О., Янсен Ф.Л., Бакка А., Брандцаг П., Харальдсен Г. (1998). «Быстрая секреция предварительно сохраненного интерлейкина 8 из телец Вейбеля-Палада микрососудистых эндотелиальных клеток». Дж. Эксп. Мед . 188 (9): 1751–6. дои : 10.1084/jem.188.9.1751. ПМК 2212514 . ПМИД  9802986. 
  28. ^ Моди WS, Дин М., Сеанес Х.Н., Мукаида Н., Мацусима К., О'Брайен С.Дж. (1990). «Моноцитарный хемотаксический фактор нейтрофилов (MDNCF/IL-8) находится в кластере генов вместе с несколькими другими членами суперсемейства генов фактора тромбоцитов 4». Хм. Жене . 84 (2): 185–7. дои : 10.1007/BF00208938. PMID  1967588. S2CID  2217894.
  29. ^ ab Brat DJ, Bellail AC, Van Meir EG (2005). «Роль интерлейкина-8 и его рецепторов в глиомагенезе и опухолевом ангиогенезе». Нейроонкология . 7 (2): 122–133. дои : 10.1215/s1152851704001061. ЧВК 1871893 . ПМИД  15831231. 
  30. ^ Рено Дж.К., Гетальс А., Уссио Ф., Мерц Х., Ван Руст Э., Ван Сник Дж. (июнь 1990 г.). «Человеческий P40/IL-9. Экспрессия в активированных CD4+ Т-клетках, геномная организация и сравнение с мышиным геном». Журнал иммунологии . 144 (11): 4235–41. doi : 10.4049/jimmunol.144.11.4235. PMID  1971295. S2CID  30151082.
  31. ^ Булай Дж.Л., Пол В.Е. (сентябрь 1993 г.). «Классификация подсемейства гематопоэтинов на основе размера, организации генов и гомологии последовательностей». Современная биология . 3 (9): 573–81. Бибкод : 1993CBio....3..573B. дои : 10.1016/0960-9822(93)90002-6. PMID  15335670. S2CID  42479456.
  32. ^ Рече ПА (февраль 2019 г.). «Третичная структура цитокинов γc определяет совместное использование рецепторов». Цитокин . 116 : 161–168. doi :10.1016/j.cyto.2019.01.007. PMID  30716660. S2CID  73449371.
  33. ^ Зданов А, Шалк-Хихи С, Густчина А, Цанг М, Уэтерби Дж, Влодавер А (июнь 1995 г.). «Кристаллическая структура интерлейкина-10 обнаруживает функциональный димер с неожиданным топологическим сходством с гамма-интерфероном». Состав . 3 (6): 591–601. дои : 10.1016/S0969-2126(01)00193-9 . ПМИД  8590020.
  34. ^ Цзян Х., Линь Дж.Дж., Су З.З., Гольдштейн Н.И., Фишер П.Б. (декабрь 1995 г.). «Вычитательная гибридизация идентифицирует новый ген, связанный с дифференцировкой меланомы, mda-7, модулируемый во время дифференцировки, роста и прогрессирования меланомы человека». Онкоген . 11 (12): 2477–86. ПМИД  8545104.
  35. ^ Ленг SX, Элиас Дж.А. (1997). «Интерлейкин-11». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 29 (8–9): 1059–62. дои : 10.1016/S1357-2725(97)00017-4 . ПМИД  9416001.
  36. ^ abc Аббас А.К., Лихтман А.Х., Пиллаи С. (2012). Клеточная и молекулярная иммунология (7-е изд.). Филадельфия: Эльзевир/Сондерс. ISBN 978-1437715286.
  37. ↑ Чжан С., Чжан Дж., Ню Дж., Чжоу З., Чжан Дж., Тянь З. (август 2008 г.). «Интерлейкин-12 повышает цитотоксичность естественных клеток-киллеров за счет повышенной экспрессии NKG2D». Иммунология человека . 69 (8): 490–500. doi :10.1016/j.humimm.2008.06.004. ПМИД  18619507.
  38. ^ Парк А.Ю., Скотт П. (июнь 2001 г.). «Ил-12: сохранение клеточного иммунитета». Скандинавский журнал иммунологии . 53 (6): 529–32. дои : 10.1046/j.1365-3083.2001.00917.x. PMID  11422900. S2CID  32020154.
  39. ^ Гейтли М.К., Рензетти Л.М., Маграм Дж., Стерн А.С., Адорини Л., Гублер У., Прески Д.Х. (1998). «Система интерлейкин-12/интерлейкин-12-рецептор: роль в нормальных и патологических иммунных реакциях». Ежегодный обзор иммунологии . 16 : 495–521. doi :10.1146/annurev.immunol.16.1.495. ПМИД  9597139.
  40. ^ Минти А, Шалон П., Дерок Дж. М., Дюмон X, Гийемо Дж. К., Кагад М., Лабит С., Леплатуа П., Лиаузун П., Милу Б. (март 1993 г.). «Интерлейкин-13 — это новый лимфокин человека, регулирующий воспалительные и иммунные реакции». Природа . 362 (6417): 248–50. Бибкод : 1993Natur.362..248M. дои : 10.1038/362248a0. PMID  8096327. S2CID  4368915.
  41. ^ Сейфизаде Н., Сейфизаде Н., Гариби Т., Бабалоо З. (декабрь 2015 г.). «Интерлейкин-13 как важный цитокин: обзор его роли в некоторых заболеваниях человека» (PDF) . Acta Microbiologica et Immunologica Hungarica . 62 (4): 341–78. дои : 10.1556/030.62.2015.4.2. ПМИД  26689873.
  42. ^ Арена А, Мерендино Р.А., Бонина Л., Янелло Д., Стасси Г., Мастроени П. (апрель 2000 г.). «Роль IL-15 в устойчивости моноцитов к инфекции вируса герпеса человека 6». Новая микробиология . 23 (2): 105–12. ПМИД  10872679.
  43. ^ аб Аггарвал С., Герни А.Л. (январь 2002 г.). «IL-17: прототип члена нового семейства цитокинов». Журнал биологии лейкоцитов . 71 (1): 1–8. дои : 10.1189/jlb.71.1.1 . PMID  11781375. S2CID  15271840.
  44. ^ Тесмер Л.А., Ланди С.К., Саркар С., Фокс Д.А. (июнь 2008 г.). «Клетки Th17 при заболеваниях человека». Иммунологические обзоры . 223 : 87–113. дои : 10.1111/j.1600-065X.2008.00628.x. ПМК 3299089 . ПМИД  18613831. 
  45. ^ abcd Если в графах не указано иное, ссылка: Иллюстрированные обзоры Липпинкотта: Иммунология. Мягкая обложка: 384 страницы. Издатель: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс; (1 июля 2007 г.). Английский язык. ISBN 0-7817-9543-5 . ISBN 978-0-7817-9543-2 . Страница 68  
  46. ^ Алаверди Н, Сехи Д (1 мая 2007 г.). «Цитокины — главные регуляторы иммунной системы» (PDF) . электронная биология. Архивировано из оригинала (PDF) 15 марта 2006 г. Проверено 28 февраля 2008 г.
  47. ^ abcdefghijklmnop Учебное пособие по цитокинам, Университет Аризоны. Архивировано 2 февраля 2008 г. в Wayback Machine.
  48. ^ Котович К., Каллард Р.Э., Фридрих К., Мэтьюз DJ, Кляйн Н. (декабрь 1996 г.). «Биологическая активность IL-4 и IL-13 на эндотелиальные клетки человека: функциональные доказательства того, что оба цитокина действуют через один и тот же рецептор». Инт Иммунол . 8 (12): 1915–25. дои : 10.1093/intimm/8.12.1915 . ПМИД  8982776.

Внешние ссылки

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000779.