stringtranslate.com

Ферритин

Ферритин — универсальный внутриклеточный и внеклеточный белок , который хранит железо и высвобождает его контролируемым образом. Этот белок вырабатывается практически всеми живыми организмами, включая археи, бактерии, водоросли, высшие растения и животных. Это основной внутриклеточный белок хранения железа как у прокариот , так и у эукариот , сохраняющий железо в растворимой и нетоксичной форме. У людей он действует как буфер против дефицита железа и переизбытка железа . [3]

Ферритин находится в большинстве тканей как цитозольный белок, но небольшие количества секретируются в сыворотку , где он функционирует как переносчик железа. Плазменный ферритин также является косвенным маркером общего количества железа, хранящегося в организме; следовательно, сывороточный ферритин используется в качестве диагностического теста на железодефицитную анемию и перегрузку железом . [4] Агрегированный ферритин превращается в нерастворимую в воде, кристаллическую и аморфную форму хранения железа, называемую гемосидерином . [5]

Ферритин представляет собой глобулярный белковый комплекс, состоящий из 24 белковых субъединиц, образующих полую сферическую наноклетку с множественными взаимодействиями металл-белок. [6] Ферритин с удаленным железом называется апоферритином . [7] : e10 

Ген

Гены ферритина высококонсервативны между видами. Все гены ферритина позвоночных имеют три интрона и четыре экзона . [8] В ферритине человека интроны присутствуют между аминокислотными остатками 14 и 15, 34 и 35, и 82 и 83; кроме того, на обоих концах объединенных экзонов имеется от одной до двухсот нетранслируемых оснований . [9] Считается, что остаток тирозина в аминокислотной позиции 27 связан с биоминерализацией . [10]

Структура белка

Ферритин — это полый глобулярный белок массой 474  кДа , состоящий из 24 субъединиц. Обычно он имеет внутренний и внешний диаметры около 8 и 12 нм соответственно. [11] Природа этих субъединиц различается в зависимости от класса организма:

Все вышеупомянутые ферритины схожи по своей первичной последовательности с H-типом позвоночных. [12] У E. coli наблюдается 20% сходство с H-ферритином человека. [12] Некоторые комплексы ферритина у позвоночных представляют собой гетероолигомеры двух высокородственных генных продуктов с несколько различающимися физиологическими свойствами. Соотношение двух гомологичных белков в комплексе зависит от относительных уровней экспрессии двух генов.

Цитозольная ферритиновая оболочка (апоферритин) представляет собой гетерополимер из 24 субъединиц тяжелых (H) и легких (L) пептидов, которые образуют полую сферическую наноклетку, которая покрывает железное ядро, состоящее из кристаллитов вместе с фосфатными и гидроксидными ионами. Полученная частица похожа на ферригидрит ( 5Fe2O3 · 9H2O ). Каждый ферритиновый комплекс может хранить около 4500 ионов железа (Fe3 + ). [9] [12] Соотношение субъединиц H к L различается в ферритине из разных тканей, что объясняет его гетерогенность при изоэлектрическом фокусировании. Ферритины, богатые L (из селезенки и печени), являются более основными, чем ферритины, богатые H (из сердца и эритроцитов).

Сывороточный ферритин , который обычно беден железом, состоит почти исключительно из L-субъединиц. Сывороточный ферритин неоднороден из-за гликозилирования. Гликозилирование и прямая связь концентрации сывороточного ферритина с запасами железа в макрофагах предполагают, что он секретируется макрофагами в ответ на изменение уровня железа.

Было обнаружено, что человеческий митохондриальный ферритин , MtF, экспрессируется как пропротеин . [ 14] Когда митохондрия поглощает его, она перерабатывает его в зрелый белок, похожий на ферритины, обнаруженные в цитоплазме , которые она собирает для формирования функциональных ферритиновых оболочек. В отличие от других человеческих ферритинов, он является гомополимером ферритина типа H и, по-видимому, не имеет интронов (безинтронный) в своем генетическом коде. График Рамачандрана митохондриального ферритина [15] показывает, что его структура в основном альфа-спиральная с низкой распространенностью бета-слоев . Он накапливается в больших количествах в эритробластах субъектов с нарушенным синтезом гема.

Функция

Хранение железа

Поглощение железа через 3-кратный канал ферритина

Ферритин присутствует в каждом типе клеток. [9] Он служит для хранения железа в нетоксичной форме, для его депонирования в безопасной форме и для транспортировки в области, где оно требуется. [16] Функция и структура экспрессируемого белка ферритина различаются в разных типах клеток. Это контролируется в первую очередь количеством и стабильностью информационной РНК (мРНК), но также изменениями в том, как хранится мРНК и насколько эффективно она транскрибируется. [9] Одним из основных триггеров для выработки многих ферритинов является простое присутствие железа; [9] исключением является желточный ферритин Lymnaea sp. , в котором отсутствует единица, реагирующая на железо. [12]

Свободное железо токсично для клеток , поскольку оно действует как катализатор в образовании свободных радикалов из активных форм кислорода через реакцию Фентона . [17] Следовательно, позвоночные имеют сложный набор защитных механизмов для связывания железа в различных тканевых компартментах [ обсудить ] . Внутри клеток железо хранится в белковом комплексе в виде ферритина или связанного с ним сложного гемосидерина . Апоферритин связывается со свободным двухвалентным железом и сохраняет его в трехвалентном состоянии. По мере того, как ферритин накапливается в клетках ретикулоэндотелиальной системы , белковые агрегаты образуются в виде гемосидерина . Железо в ферритине или гемосидерине может быть извлечено для высвобождения клетками RE, хотя гемосидерин менее доступен. В условиях устойчивого состояния уровень ферритина в сыворотке крови коррелирует с общими запасами железа в организме; таким образом, сывороточный ферритин FR5Rl является наиболее удобным лабораторным тестом для оценки запасов железа. [ необходима цитата ]

Поскольку железо является важным минералом в минерализации, ферритин используется в раковинах организмов, таких как моллюски, для контроля концентрации и распределения железа, тем самым формируя морфологию и окраску раковины. [ 18] [19] Он также играет роль в гемолимфе полиплакофоры , где он служит для быстрой транспортировки железа в минерализующую радулу . [20]

Железо высвобождается из ферритина для использования в процессе деградации ферритина, которая осуществляется в основном лизосомами . [21]

Ферроксидазная активность

Ферритин позвоночных состоит из двух или трех субъединиц, которые названы в зависимости от их молекулярной массы: L «легкая», H «тяжелая» и M «средняя» субъединицы. Субъединица M была зарегистрирована только у лягушек-быков. У бактерий и архей ферритин состоит из одного типа субъединиц. [22] Субъединицы H и M эукариотического ферритина и все субъединицы бактериального и архейного ферритина являются субъединицами H-типа и обладают ферроксидазной активностью, что означает, что они способны преобразовывать железо из двухвалентного (Fe 2+ ) в трехвалентное (Fe 3+ ) формы. Это ограничивает пагубную реакцию, которая происходит между двухвалентным железом и перекисью водорода, известную как реакция Фентона , которая производит крайне разрушительный гидроксильный радикал . Ферроксидазная активность происходит в участке связывания дижелеза в середине каждой субъединицы H-типа. [22] [23] После окисления Fe(II) продукт Fe(III) остается метастабильно в центре ферроксидазы и вытесняется Fe(II), [23] [24] механизм, который, по-видимому, является общим для ферритинов всех трех доменов жизни. [22] Легкая цепь ферритина не обладает ферроксидазной активностью, но может отвечать за перенос электронов через белковую клетку. [25]

Иммунный ответ

Концентрация ферритина резко возрастает при наличии инфекции или рака. Эндотоксины являются повышающим регулятором гена, кодирующего ферритин, тем самым вызывая повышение концентрации ферритина. Напротив, такие организмы, как Pseudomonas , хотя и обладают эндотоксином, вызывают значительное падение уровня ферритина в плазме в течение первых 48 часов после заражения. Таким образом, запасы железа инфицированного организма перестают поступать в организм возбудителя инфекции, что затрудняет его метаболизм. [26]

Реакция на стресс

Было показано, что концентрация ферритина увеличивается в ответ на стрессы, такие как аноксия , [27] , что подразумевает, что он является белком острой фазы . [28]

Митохондрии

Митохондриальный ферритин имеет много ролей, относящихся к молекулярной функции. Он участвует в ферроксидазной активности, связывании, связывании ионов железа, оксидоредуктазной активности, связывании трехвалентного железа, связывании ионов металлов, а также связывании переходных металлов. В сфере биологических процессов он участвует в окислении-восстановлении, транспорте ионов железа через мембраны и гомеостазе ионов железа в клетках. [ необходима цитата ]

Желток

У некоторых улиток белковый компонент яичного желтка в первую очередь ферритин. [29] Это другой ферритин, с другой генетической последовательностью, нежели соматический ферритин. Он вырабатывается в железах средней кишки и секретируется в гемолимфу, откуда он транспортируется в яйца. [29]

Распределение в тканях

У позвоночных ферритин обычно находится внутри клеток, хотя в меньших количествах он также присутствует в плазме. [26]

Диагностическое применение

Уровень ферритина в сыворотке измеряется в медицинских лабораториях в рамках исследований железа при железодефицитной анемии . [6] Он измеряется в нанограммах на миллилитр (нг/мл) или микрограммах на литр (мкг/л); эти две единицы эквивалентны.

Измеренные уровни ферритина обычно имеют прямую корреляцию с общим количеством железа, хранящегося в организме. Однако уровни ферритина могут быть искусственно завышены в случаях анемии хронического заболевания , когда ферритин повышается в качестве белка острой фазы воспаления , а не маркера перегрузки железом. [ необходима цитата ]

Нормальные диапазоны

Нормальный уровень ферритина в крови, называемый референтным интервалом , определяется многими испытательными лабораториями . Диапазоны для ферритина могут различаться между лабораториями, но типичные диапазоны будут между 40 и 300 нг/мл (=мкг/л) для мужчин и 20–200 нг/мл (=мкг/л) для женщин. [30]

Дефицит

Согласно обзору 2014 года в New England Journal of Medicine , уровень ферритина ниже 30 нг/мл указывает на дефицит железа , тогда как уровень ниже 10 нг/мл указывает на железодефицитную анемию. [30] В руководстве Всемирной организации здравоохранения 2020 года говорится, что уровень ферритина ниже 12 нг/мл указывает на дефицит железа у внешне здоровых детей в возрасте до 5 лет и 15 нг/мл у внешне здоровых людей в возрасте 5 лет и старше. [31]

Некоторые исследования показывают, что у женщин с утомляемостью и уровнем ферритина ниже 50 нг/мл наблюдается снижение утомляемости после приема добавок железа. [32] [33]

При анемии низкий уровень ферритина в сыворотке является наиболее специфичным лабораторным признаком железодефицитной анемии . [34] Однако он менее чувствителен, поскольку его уровень в крови повышается из-за инфекции или любого типа хронического воспаления, [35] и эти состояния могут преобразовать то, что в противном случае было бы низким уровнем ферритина из-за недостатка железа, в значение в нормальном диапазоне. По этой причине низкие уровни ферритина несут больше информации, чем те, что в нормальном диапазоне. Ложно низкий уровень ферритина в крови (эквивалент ложноположительного теста) встречается очень редко, [35] но может быть результатом эффекта крючка измерительных инструментов в крайних случаях. [36]

Низкий уровень ферритина может также указывать на гипотиреоз , [37] дефицит витамина С или целиакию . [ необходима ссылка ]

У некоторых пациентов с синдромом беспокойных ног наблюдается низкий уровень ферритина в сыворотке крови , что не обязательно связано с анемией, но, возможно, обусловлено низкими запасами железа, не приводящими к анемии. [38] [39]

Вегетарианство не является причиной низкого уровня ферритина в сыворотке крови, согласно позиции Американской диетической ассоциации в 2009 году: «Распространенность железодефицитной анемии среди вегетарианцев аналогична таковой среди невегетарианцев. Хотя у взрослых вегетарианцев запасы железа ниже, чем у невегетарианцев, уровень ферритина в их сыворотке крови обычно находится в пределах нормы». [40]

Избыток

Если ферритин высокий, то железа в избытке или же имеет место острая воспалительная реакция, при которой ферритин мобилизуется без избытка железа. Например, ферритин может быть высоким при инфекции, не сигнализируя о перегрузке организма железом.

Ферритин также используется в качестве маркера заболеваний , связанных с перегрузкой железом , таких как гемохроматоз или гемосидероз . Болезнь Стилла у взрослых , некоторые порфирии и гемофагоцитарный лимфогистиоцитоз / синдром активации макрофагов являются заболеваниями, при которых уровень ферритина может быть аномально повышен.

Поскольку ферритин также является реагентом острой фазы , он часто повышается в ходе заболевания . Нормальный С-реактивный белок может быть использован для исключения повышенного ферритина, вызванного реакциями острой фазы. [ необходима цитата ]

Было показано, что ферритин повышен в некоторых случаях COVID-19 и может коррелировать с худшим клиническим исходом. [41] [42] Ферритин и ИЛ-6 считаются возможными иммунологическими биомаркерами для тяжелых и смертельных случаев COVID-19. Ферритин и С-реактивный белок могут быть возможными инструментами скрининга для ранней диагностики синдрома системного воспалительного ответа в случаях COVID-19. [43] [44]

Согласно исследованию пациентов с нервной анорексией , ферритин может повышаться в периоды острого недоедания , возможно, из-за того, что железо переходит в состояние хранения в виде внутрисосудистого объема, и, таким образом, количество эритроцитов падает. [45]

Другое исследование предполагает, что из-за катаболической природы нервной анорексии изоферритины могут высвобождаться. Кроме того, ферритин играет важную роль в организме, не связанную с хранением, например, защищает от окислительного повреждения . Повышение уровня этих изоферритинов может способствовать общему повышению концентрации ферритина. Измерение ферритина с помощью иммуноферментного анализа или иммунотурбидиметрических методов также может выявлять эти изоферритины, поэтому они не являются истинным отражением состояния хранения железа. [46]

Исследования показывают, что насыщение трансферрина (концентрация сывороточного железа ÷ общая железосвязывающая способность) более 60 процентов у мужчин и более 50 процентов у женщин идентифицирует наличие аномалии в метаболизме железа ( наследственный гемохроматоз , гетерозиготы и гомозиготы) с точностью около 95 процентов. Это открытие помогает в ранней диагностике наследственного гемохроматоза, особенно когда сывороточный ферритин все еще остается низким. Сохраненное железо при наследственном гемохроматозе в основном откладывается в паренхиматозных клетках, причем накопление в ретикулоэндотелиальных клетках происходит очень поздно в ходе заболевания. Это контрастирует с перегрузкой железом при переливании, при которой отложение железа сначала происходит в ретикулоэндотелиальных клетках, а затем в паренхиматозных клетках. Это объясняет, почему уровни ферритина остаются относительно низкими при наследственном гемохроматозе, в то время как насыщение трансферрина высокое. [47] [48]

При хронических заболеваниях печени

Гематологические нарушения часто связаны с хроническими заболеваниями печени. У пациентов с циррозом печени были зарегистрированы как перегрузка железом, так и железодефицитная анемия. [49] [50] Первое в основном обусловлено снижением уровня гепсидина, вызванным снижением синтетической способности печени, тогда как второе обусловлено острым и хроническим кровотечением, вызванным портальной гипертензией . Воспаление также присутствует у пациентов с прогрессирующим хроническим заболеванием печени. Как следствие, повышенные уровни печеночного и сывороточного ферритина постоянно регистрируются при хронических заболеваниях печени. [51] [52] [53]

Исследования показали связь между высоким уровнем ферритина в сыворотке и повышенным риском краткосрочной смертности у пациентов с циррозом с острой декомпенсацией [54] и острой хронической печеночной недостаточностью. [55] Другое исследование обнаружило связь между высоким уровнем ферритина в сыворотке и повышенным риском долгосрочной смертности у пациентов с компенсированным и стабильным декомпенсированным циррозом. [56] То же исследование показало, что повышенный уровень ферритина в сыворотке может предсказать развитие бактериальной инфекции у пациентов с стабильным декомпенсированным циррозом, в то время как у пациентов с компенсированным циррозом появление самого первого эпизода острой декомпенсации показало более высокую заболеваемость у пациентов с низким уровнем ферритина в сыворотке. Этот последний вывод был объяснен связью между хроническим кровотечением и повышенным портальным давлением. [56]

Открытие

Ферритин был открыт в 1937 году чехословацким ученым Вилемом Лауфбергером  [cs] . [57] [7] : e9  Сэм Граник и Леонор Михаэлис получили апоферритин в 1942 году [7] : e10 

Приложения

Ферритин используется в материаловедении в качестве прекурсора при изготовлении наночастиц железа для выращивания углеродных нанотрубок методом химического осаждения из паровой фазы .

Полости, образованные белками ферритином и мини-ферритинами ( Dps ), успешно использовались в качестве реакционной камеры для изготовления металлических наночастиц (NP). [58] [59] [60] [61] Белковые оболочки служили шаблоном для ограничения роста частиц и покрытием для предотвращения коагуляции/агрегации между NP. Используя различные размеры белковых оболочек, можно легко синтезировать NP различных размеров для химических, физических и биомедицинских применений. [6] [62]

Были созданы экспериментальные вакцины против COVID-19, которые отображают домен связывания рецептора спайкового белка на поверхности наночастиц ферритина. [63]

Примечания

Первичная пептидная последовательность человеческого ферритина: [64]

MTTASTSQVR QNYHQDSEAA INRQINLELY ASYVYLSMSY YFDRDDVALK NFAKYFLHQS HEEREHAEKL MKLQNQRGGR IFLQDIKKPD CDDWESGLNA MECALHLEKN VNQSLLEFPS PISPSPSCWH HYTTNRPQPQ HHLLRPRRRK RPHSIPTPIL IFRSP.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ PDB : 1lb3 ; Granier T, Langlois d'Estaintot B, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, Santambrogio P и др. (январь 2003 г.). «Структурное описание активных участков мышиного L-цепного ферритина с разрешением 1,2 А». Журнал биологической неорганической химии . 8 (1–2): 105–111. doi :10.1007/s00775-002-0389-4. PMID  12459904. S2CID  20756710.
  2. ^ PDB : 1r03 ​; Langlois d'Estaintot B, Santambrogio P, Granier T, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, et al. (Июль 2004). «Кристаллическая структура и биохимические свойства человеческого митохондриального ферритина и его мутанта Ser144Ala». Журнал молекулярной биологии . 340 (2): 277–293. doi :10.1016/j.jmb.2004.04.036. PMID  15201052.
  3. ^ Касидей Р., Фрей Р. «Использование и хранение железа в организме: ферритин и молекулярные представления». Кафедра химии, Вашингтонский университет в Сент-Луисе .
  4. ^ Ван В., Кнович М.А., Коффман Л.Г., Торти FM, Торти С.В. (август 2010 г.). «Сывороточный ферритин: прошлое, настоящее и будущее». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1800 (8): 760–769. дои : 10.1016/j.bbagen.2010.03.011. ПМЦ 2893236 . ПМИД  20304033. 
  5. ^ MacKenzie EL, Iwasaki K, Tsuji Y (июнь 2008 г.). «Внутриклеточный транспорт и хранение железа: от молекулярных механизмов до последствий для здоровья». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 10 (6): 997–1030. doi :10.1089/ars.2007.1893. PMC 2932529. PMID  18327971 . 
  6. ^ abc Theil EC (2012). «Ферритиновые белковые наноклетки — история». Nanotechnology Perceptions . 8 (1): 7–16. doi :10.4024/N03TH12A.ntp.08.01. PMC 3816979. PMID  24198751 . 
  7. ^ abc Kresge N, Simoni RD, Hill RL (2004). «Характеристика ферритина и апоферритина Леонор Михаэлис и Сэма Граника». Журнал биологической химии . 279 (49). Elsevier BV: e9–e11. doi : 10.1016/s0021-9258(20)69471-6 . ISSN  0021-9258.
  8. ^ Torti FM, Torti SV (май 2002). «Регуляция генов ферритина и белка». Blood . 99 (10): 3505–3516. doi : 10.1182/blood.V99.10.3505 . PMID  11986201.
  9. ^ abcdef Theil EC (1987). «Ферритин: структура, регуляция генов и клеточная функция у животных, растений и микроорганизмов». Annual Review of Biochemistry . 56 (1): 289–315. doi :10.1146/annurev.bi.56.070187.001445. PMID  3304136.
  10. ^ De Zoysa M, Lee J (сентябрь 2007 г.). «Две субъединицы ферритина из дискового ушка (Haliotis discus discus): клонирование, характеристика и анализ экспрессии». Fish & Shellfish Immunology . 23 (3): 624–635. Bibcode :2007FSI....23..624D. doi :10.1016/j.fsi.2007.01.013. PMID  17442591.
  11. ^ "Структура ферритина и ее биомедицинские последствия". Металлические бионаночастицы . Universidad de Granada. Архивировано из оригинала 27-08-2016 . Получено 16-01-2016 .
  12. ^ abcdefgh Эндрюс С.К., Арозио П., Боттке В., Бриат Дж.Ф., фон Дарл М., Харрисон П.М. и др. (1992). «Структура, функции и эволюция ферритинов». Журнал неорганической биохимии . 47 (3–4): 161–174. дои : 10.1016/0162-0134(92)84062-Р. ПМИД  1431878.
  13. ^ Zhang Y, Meng Q, Jiang T, Wang H, Xie L, Zhang R (май 2003 г.). «Новая субъединица ферритина, участвующая в формировании раковины жемчужницы (Pinctada fucata)». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B, Биохимия и молекулярная биология . 135 (1): 43–54. doi :10.1016/S1096-4959(03)00050-2. PMID  12781972.
  14. ^ Levi S, Corsi B, Bosisio M, Invernizzi R, Volz A, Sanford D и др. (Июль 2001 г.). «Человеческий митохондриальный ферритин, кодируемый геном без интронов». Журнал биологической химии . 276 (27): 24437–24440. doi : 10.1074/jbc.C100141200 . PMID  11323407.
  15. ^ Lovell SC, Davis IW, Arendall WB, de Bakker PI, Word JM, Prisant MG и др. (февраль 2003 г.). "Structure validation by Calpha geometry: phi,psi and Cbeta offset" (PDF) . Proteins . 50 (3): 437–450. doi :10.1002/prot.10286. PMID  12557186. S2CID  8358424. Архивировано из оригинала (PDF) 12 октября 2012 г. Анализ MolProbity Ramachandran
  16. ^ Seckback J (1982). «Выяснение секретов растительного ферритина — обзор». Журнал питания растений . 5 (4–7): 369–394. Bibcode : 1982JPlaN...5..369S. doi : 10.1080/01904168209362966.
  17. ^ Orino K, Lehman L, Tsuji Y, Ayaki H, Torti SV, Torti FM (июль 2001 г.). «Ферритин и реакция на окислительный стресс». The Biochemical Journal . 357 (Pt 1): 241–247. doi :10.1042/ 0264-6021 :3570241. PMC 1221947. PMID  11415455. 
  18. ^ Джексон DJ, Вёрхайде G, Дегнан BM (сентябрь 2007 г.). «Динамическая экспрессия древних и новых генов раковин моллюсков во время экологических переходов». BMC Evolutionary Biology . 7 (1): 160. Bibcode : 2007BMCEE...7..160J. doi : 10.1186/1471-2148-7-160 . PMC 2034539. PMID  17845714 . 
  19. ^ Яно М, Нагаи К, Моримото К, Миямото Х (июнь 2006 г.). «Шематрин: семейство богатых глицином структурных белков в раковине жемчужницы Pinctada fucata». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B, Биохимия и молекулярная биология . 144 (2): 254–262. doi :10.1016/j.cbpb.2006.03.004. PMID  16626988.
  20. ^ Кён Сук К., Уэбб Дж., Мэйси Д. (1986). «Свойства и роль ферритина в гемолимфе хитона Clavarizona hirtosa». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 884 (3): 387–394. дои : 10.1016/0304-4165(86)90188-1.
  21. ^ Zhang Y, Mikhael M, Xu D, Li Y, Soe-Lin S, Ning B и др. (октябрь 2010 г.). «Лизосомальный протеолиз — это основной путь деградации цитозольного ферритина, а деградация цитозольного ферритина необходима для выхода железа». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 13 (7): 999–1009. doi :10.1089/ars.2010.3129. PMID  20406137.
  22. ^ abc Honarmand Ebrahimi K, Hagedoorn PL, Hagen WR (январь 2015 г.). «Единство в биохимии белков хранения железа ферритина и бактериоферритина». Chemical Reviews . 115 (1): 295–326. doi : 10.1021/cr5004908 . PMID  25418839.
  23. ^ аб Хонарманд Эбрахими К., Билл Э., Хагедорн PL, Хаген WR (ноябрь 2012 г.). «Каталитический центр ферритина регулирует запасание железа посредством замещения Fe (II)-Fe (III)». Химическая биология природы . 8 (11): 941–948. дои : 10.1038/nchembio.1071. ПМИД  23001032.
  24. ^ Watt RK (март 2013 г.). «Унифицированная модель загрузки ферритина железом каталитическим центром: последствия для контроля «свободного железа» во время окислительного стресса». ChemBioChem . 14 (4): 415–419. doi :10.1002/cbic.201200783. PMID  23404831. S2CID  41485685.
  25. ^ Кармона У, Ли Л, Чжан Л, Кнез М (декабрь 2014 г.). «Субъединицы легкой цепи ферритина: ключевые элементы для переноса электронов через белковую клетку». Chemical Communications . 50 (97): 15358–15361. doi :10.1039/c4cc07996e. PMID  25348725.
  26. ^ ab Ong DS, Wang L, Zhu Y, Ho B, Ding JL (2005). «Реакция ферритина на ЛПС и острая фаза инфекции Pseudomonas». Журнал исследований эндотоксинов . 11 (5): 267–280. doi :10.1179/096805105X58698. PMID  16262999.
  27. ^ Larade K, Storey KB (март 2004 г.). «Накопление и трансляция транскриптов тяжелой цепи ферритина после воздействия аноксии у морских беспозвоночных». Журнал экспериментальной биологии . 207 (ч. 8): 1353–1360. doi : 10.1242/jeb.00872 . PMID  15010486.
  28. ^ Beck G, Ellis TW, Habicht GS, Schluter SF, Marchalonis JJ (январь 2002 г.). «Эволюция ответа острой фазы: высвобождение железа целомоцитами иглокожих (Asterias forbesi) и клонирование молекулы ферритина иглокожих». Developmental and Comparative Immunology . 26 (1): 11–26. doi :10.1016/S0145-305X(01)00051-9. PMID  11687259.
  29. ^ ab Bottke W, Burschyk M, Volmer J (декабрь 1988 г.). «О происхождении желточного белка ферритина у улиток». Архивы биологии развития Ру . 197 (7): 377–382. doi :10.1007/BF00398988. PMID  28305744. S2CID  34033340.
  30. ^ abcd Camaschella C (май 2015 г.). Longo DL (ред.). «Железодефицитная анемия». The New England Journal of Medicine . 372 (19): 1832–1843. doi :10.1056/NEJMra1401038. PMID  25946282. S2CID  17628280.
  31. ^ Руководство ВОЗ по использованию концентраций ферритина для оценки статуса железа у отдельных лиц и групп населения. Женева, Швейцария: Всемирная организация здравоохранения. 2020. ISBN 978-92-4-000012-4. OCLC  1265083396.
  32. ^ Verdon F, Burnand B, Stubi CL, Bonard C, Graff M, Michaud A и др. (май 2003 г.). «Добавки железа при необъяснимой усталости у женщин без анемии: двойное слепое рандомизированное плацебо-контролируемое исследование». BMJ . 326 (7399): 1124–0. doi :10.1136/bmj.326.7399.1124. PMC 156009 . PMID  12763985. 
  33. ^ Vaucher P, Druais PL, Waldvogel S, Favrat B (август 2012 г.). «Влияние добавок железа на утомляемость у неанемичных менструирующих женщин с низким ферритином: рандомизированное контролируемое исследование». CMAJ . 184 (11): 1247–1254. doi :10.1503/cmaj.110950. PMC 3414597 . PMID  22777991. 
  34. ^ Гайатт GH, Паттерсон C, Али M, Сингер J, Левин M, Терпи I и др. (март 1990 г.). «Диагностика железодефицитной анемии у пожилых людей». Американский журнал медицины . 88 (3): 205–209. doi :10.1016/0002-9343(90)90143-2. ​​PMID  2178409.
  35. ^ ab Firkin F, Rush B (1997). «Интерпретация биохимических тестов на дефицит железа: диагностические трудности, связанные с ограничениями отдельных тестов». Australian Prescriber . 20 : 74–6. doi : 10.18773/austprescr.1997.063 . Архивировано из оригинала 25.03.2012.
  36. ^ Бернетт Д., Крокер Дж. Р. (1999). Наука лабораторной диагностики. ISIS Medical Media. стр. 341. ISBN 978-1-899066-62-9.
  37. ^ RV, Dhiman P, Kollipaka R, PS, VH (август 2022 г.). «Связь гипотиреоза с низким уровнем сывороточного ферритина и железодефицитной анемией в течение первого триместра беременности». Cureus . 14 (8): e28307. doi : 10.7759/cureus.28307 . PMC 9498961 . PMID  36158423. 
  38. ^ Kryger MH, Otake K, Foerster J (март 2002 г.). «Низкие запасы железа в организме и синдром беспокойных ног: корректируемая причина бессонницы у подростков и тинейджеров». Sleep Medicine . 3 (2): 127–132. doi :10.1016/S1389-9457(01)00160-5. PMID  14592231.
  39. ^ Mizuno S, Mihara T, Miyaoka T, Inagaki T, Horiguchi J (март 2005 г.). «Уровни железа, ферритина и трансферрина в спинномозговой жидкости при синдроме беспокойных ног». Journal of Sleep Research . 14 (1): 43–47. doi : 10.1111/j.1365-2869.2004.00403.x . PMID  15743333. S2CID  12959227.
  40. ^ Craig WJ, Mangels AR (июль 2009 г.). «Позиция Американской диетической ассоциации: вегетарианские диеты». Журнал Американской диетической ассоциации . 109 (7): 1266–1282. doi :10.1016/j.jada.2009.05.027. PMID  19562864. S2CID  7906168.
  41. ^ Chen G, Wu D, Guo W, Cao Y, Huang D, Wang H и др. (май 2020 г.). «Клинические и иммунологические особенности тяжелой и умеренной коронавирусной болезни 2019 г.». Журнал клинических исследований . 130 (5): 2620–2629. doi : 10.1172/JCI137244 . PMC 7190990. PMID  32217835 . 
  42. ^ Zachariah M, Maamoun H, Milano L, Rayman MP, Meira LB, Agouni A (июнь 2021 г.). «Стресс эндоплазматического ретикулума и окислительный стресс вызывают эндотелиальную дисфункцию, вызванную высоким содержанием селена». Journal of Cellular Physiology . 236 (6): 4348–4359. doi : 10.1080/20905068.2020.1870788 . PMC 8108185 . PMID  33241572. 
  43. ^ Melo AK, Milby KM, Caparroz AL, Pinto AC, Santos RR, Rocha AP и др. (29 июня 2021 г.). «Биомаркеры цитокинового шторма как красные флаги для тяжелых и смертельных случаев COVID-19: живой систематический обзор и метаанализ». PLOS ONE . 16 (6): e0253894. Bibcode : 2021PLoSO..1653894M. doi : 10.1371/journal.pone.0253894 . PMC 8241122. PMID  34185801 . 
  44. ^ Dance A (10 апреля 2020 г.). «Что такое цитокиновый шторм?». Knowable Magazine . Annual Reviews . Получено 9 августа 2021 г. .
  45. ^ Кеннеди А., Кон М., Ламми А., Кларк С. (август 2004 г.). «Состояние железа и гематологические изменения у подростков женского пола, госпитализированных с нервной анорексией». Журнал педиатрии и детского здоровья . 40 (8): 430–432. doi :10.1111/j.1440-1754.2004.00432.x. PMID  15265182. S2CID  26269832.
  46. ^ Tran J, Story C, Moore D, Metz M (сентябрь 2013 г.). «Неожиданное повышение концентрации ферритина у пациентов с нервной анорексией». Annals of Clinical Biochemistry . 50 (Pt 5): 504–506. doi : 10.1177/0004563213490289 . PMID  23897102. S2CID  9927714.
  47. ^ Bacon BR, Adams PC, Kowdley KV, Powell LW, Tavill AS (июль 2011 г.). «Диагностика и лечение гемохроматоза: практическое руководство Американской ассоциации по изучению заболеваний печени 2011 г.». Гепатология . 54 (1): 328–343. doi :10.1002/hep.24330. PMC 3149125. PMID  21452290 . 
  48. ^ "Гемохроматоз". guidelinecentral.com .
  49. ^ Cotler SJ, Bronner MP, Press RD, Carlson TH, Perkins JD, Emond MJ и др. (август 1998 г.). «Конечная стадия заболевания печени без гемохроматоза, связанная с повышенным индексом печеночного железа». Журнал гепатологии . 29 (2): 257–262. doi :10.1016/S0168-8278(98)80011-1. PMID  9722207.
  50. ^ Gkamprela E, Deutsch M, Pectasides D (2017). «Железодефицитная анемия при хронических заболеваниях печени: этиопатогенез, диагностика и лечение». Annals of Gastroenterology . 30 (4): 405–413. doi : 10.20524/aog.2017.0152 . PMC 5479992. PMID  28655976 . 
  51. ^ Guyader D, Thirouard AS, Erdtmann L, Rakba N, Jacquelinet S, Danielou H, et al. (апрель 2007 г.). «Железо в печени — суррогатный маркер тяжелого фиброза при хроническом гепатите C». Журнал гепатологии . 46 (4): 587–595. doi :10.1016/j.jhep.2006.09.021. PMID  17156889.
  52. ^ Адамс ПК (1998). «Перегрузка железом при вирусных и алкогольных заболеваниях печени». Журнал гепатологии . 28 (Приложение 1): 19–20. doi :10.1016/S0168-8278(98)80370-X. PMID  9575444.
  53. ^ Eng SC, Taylor SL, Reyes V, Raaka S, Berger J, Kowdley KV (июнь 2005 г.). «Перегрузка печени железом при алкогольной терминальной стадии заболевания печени связана с отложением железа в других органах при отсутствии гемохроматоза HFE-1». Liver International . 25 (3): 513–517. doi :10.1111/j.1478-3231.2005.01004.x. PMID  15910487. S2CID  23125116.
  54. ^ Maiwall R, Kumar S, Chaudhary AK, Maras J, Wani Z, Kumar C, et al. (Июль 2014). «Сывороточный ферритин предсказывает раннюю смертность у пациентов с декомпенсированным циррозом». Журнал гепатологии . 61 (1): 43–50. doi :10.1016/j.jhep.2014.03.027. PMID  24681346.
  55. ^ Maras JS, Maiwall R, Harsha HC, Das S, Hussain MS, Kumar C и др. (апрель 2015 г.). «Нарушение гомеостаза железа тесно связано с полиорганной недостаточностью и ранней смертностью при острой печеночной недостаточности на фоне хронической». Гепатология . 61 (4): 1306–1320. doi : 10.1002/hep.27636 . PMID  25475192.
  56. ^ ab Tornai D, Antal-Szalmas P, Tornai T, Papp M, Tornai I, Sipeki N и др. (март 2021 г.). «Аномальные уровни ферритина предсказывают развитие неблагоприятных исходов у амбулаторных пациентов с циррозом: когортное исследование». BMC Gastroenterology . 21 (1): 94. doi : 10.1186/s12876-021-01669-w . PMC 7923668 . PMID  33653274. 
  57. ^ Лауфбергер V (1937). «Сюр-ла-кристаллизация ферритина». Бюллетень Общества биологической химии . 19 : 1575–1582. ISSN  0037-9042.
  58. ^ Kasyutich O, Ilari A, Fiorillo A, Tatchev D, Hoell A, Ceci P (март 2010 г.). «Включение ионов серебра и образование наночастиц внутри полости ферритина Pyrococcus furiosus: структурный и размерно-распределенный анализ». Журнал Американского химического общества . 132 (10): 3621–3627. doi :10.1021/ja910918b. PMID  20170158.
  59. ^ Учида М., Фленникен М.Л., Аллен М., Уиллитс Д.А., Кроули Б.Е., Брумфилд С. и др. (декабрь 2006 г.). «Нацеливание на раковые клетки с помощью наночастиц ферримагнитной клетки ферритина». Журнал Американского химического общества . 128 (51): 16626–16633. дои : 10.1021/ja0655690. ПМИД  17177411.
  60. ^ Li M, Viravaidya C, Mann S (сентябрь 2007 г.). «Полимерно-опосредованный синтез неорганических наночастиц, инкапсулированных ферритином». Small . 3 (9): 1477–1481. doi :10.1002/smll.200700199. PMID  17768776.
  61. ^ Ueno T, Suzuki M, Goto T, Matsumoto T, Nagayama K, Watanabe Y (май 2004 г.). «Селективное по размеру гидрирование олефинов с помощью нанокластера Pd, размещенного в клетке апоферритина». Angewandte Chemie . 43 (19): 2527–2530. doi :10.1002/anie.200353436. PMID  15127443.
  62. ^ Однодозовая наночастичная вакцина Стэнфорда для COVID-19. О: SciTechDaily. 10 января 2021 г. Источник: Стэнфордский университет
  63. ^ Wang W, Huang B, Zhu Y, Tan W, Zhu M (март 2021 г.). «Вакцина SARS-CoV-2 RBD на основе наночастиц ферритина вызывает стойкий ответ антител и долговременную память у мышей». Cellular & Molecular Immunology . 18 (3): 749–751. doi :10.1038/s41423-021-00643-6. PMC 7880661 . PMID  33580169. 
  64. ^ "Ферритин - Homo sapiens (Человек)". UniProt . Q8TD27.

Внешние ссылки

Найдите термин «ферритин»  или «апоферритин» в Викисловаре, бесплатном словаре.