C -конец (также известный как карбоксильный-конец , карбоксильный-конец , C-терминальный хвост , карбоксильный хвост , C-терминальный конец или COOH-конец ) — это конец аминокислотной цепи ( белка или полипептида ), заканчивающийся свободной карбоксильной группой (-COOH). Когда белок транслируется с информационной РНК, он создается от N-конца к C-концу. Соглашение о написании пептидных последовательностей заключается в том, чтобы поместить C-конец справа и записать последовательность от N- к C-концу.
Каждая аминокислота имеет карбоксильную группу и аминогруппу . Аминокислоты соединяются друг с другом, образуя цепь посредством реакции дегидратации , которая соединяет аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой следующей. Таким образом, полипептидные цепи имеют конец с несвязанной карбоксильной группой, C-конец, и конец с несвязанной аминогруппой, N-конец . Белки естественным образом синтезируются, начиная с N-конца и заканчивая C-концом. [1]
В то время как N-конец белка часто содержит сигналы нацеливания , C-конец может содержать сигналы удержания для сортировки белка. Наиболее распространенным сигналом удержания ER является аминокислотная последовательность -KDEL ( Lys - Asp - Glu - Leu ) или -HDEL ( His -Asp-Glu-Leu) на C-конце. Это удерживает белок в эндоплазматическом ретикулуме и предотвращает его попадание в секреторный путь .
Последовательность -SKL (Ser-Lys-Leu) или аналогичная ей вблизи С-конца служит пероксисомальным сигналом 1, направляющим белок в пероксисому . [ необходима цитата ]
С-конец белков может быть модифицирован посттрансляционно , чаще всего путем добавления липидного якоря к С-концу, что позволяет белку встраиваться в мембрану без наличия трансмембранного домена .
Одной из форм модификации С-конца является пренилирование . Во время пренилирования фарнезил- или геранилгеранил -изопреноидный мембранный якорь добавляется к остатку цистеина вблизи С-конца. Небольшие мембранно-связанные G-белки часто модифицируются таким образом. [ необходима цитата ]
Другой формой модификации С-конца является добавление фосфогликана, гликозилфосфатидилинозитола (GPI), в качестве мембранного якоря. Якорь GPI присоединяется к С-концу после протеолитического расщепления пропептида С-конца. Наиболее ярким примером этого типа модификации является прионный белок.
С-концевой лейцин метилируется по карбоксильной группе ферментом лейцинкарбоксилметилтрансферазой 1 у позвоночных, образуя метиловый эфир . [2]
С-концевой домен некоторых белков имеет специализированные функции. У людей CTD РНК-полимеразы II обычно состоит из до 52 повторов последовательности Tyr -Ser- Pro - Thr -Ser-Pro-Ser. [3] Это позволяет другим белкам связываться с С-концевым доменом РНК-полимеразы для активации полимеразной активности. Затем эти домены участвуют в инициации транскрипции ДНК, кэпировании транскрипта РНК и прикреплении к сплайсосоме для сплайсинга РНК . [4]