stringtranslate.com

Гликопептидный антибиотик

Гликопептидные антибиотики — это класс препаратов микробного происхождения, которые состоят из гликозилированных циклических или полициклических нерибосомальных пептидов . Значимые гликопептидные антибиотики включают противоинфекционные антибиотики ванкомицин , тейкопланин , телаванцин , рамопланин и декапланин, корбомицин , комплестатин и противоопухолевый антибиотик блеомицин . Ванкомицин используется при подозрении на инфекцию, вызванную метициллин -резистентным золотистым стафилококком (MRSA) .

Механизм и классификация

Некоторые представители этого класса препаратов подавляют синтез клеточных стенок у восприимчивых микробов, подавляя синтез пептидогликана . Основной класс (включая ванкомицин) связывается с ацил -D -аланил- D -аланином в липиде II , предотвращая добавление новых единиц к пептидогликану. [1] Из этого основного класса можно выделить несколько поколений: первое поколение включает ванкомицин и тейкопланин, в то время как полусинтетическое второе поколение включает липогликопептиды, такие как телаванцин, оритаванцин и далбаванцин. Дополнительная липофильность не только усиливает связывание липида II, но и создает второй механизм действия, посредством которого антибиотик растворяется в мембране и делает ее более проницаемой. [1]

Корбомицин и комплестатин структурно и генетически родственны ванкомицину, но они действуют путем ингибирования аутолизинов посредством связывания с пептидогликаном, тем самым предотвращая деление клеток [2] , ни один из них не является одобренным препаратом.

Рамопланин, хотя и является «гликопептидом» в буквальном смысле, имеет совершенно иное структурное ядро. Он не только связывается с липидом II, но также атакует MurG и трансгликозилазы (гликозилтрансферазы), которые полимеризуют аминокислоты/сахара в строительные блоки пептидогликана. [1] Он был описан как «первый в своем классе» антибиотик, представляющий собой гликолиподепсипептидные антибиотики. [3]

Блеомицин также имеет другое ядро. Его способ действия также не связан с клеточной стенкой, вместо этого вызывая повреждение ДНК в опухолевых клетках. [4]

Использовать

Из-за их токсичности использование гликопептидных антибиотиков первого поколения ограничено пациентами, которые находятся в критическом состоянии, у которых доказана гиперчувствительность к β-лактамам или которые инфицированы β-лактам-резистентными видами, как в случае метициллин-резистентного золотистого стафилококка . Эти антибиотики эффективны в основном против грамположительных кокков. Препараты первого поколения демонстрируют узкий спектр действия и оказывают бактерицидное действие только против энтерококков . Некоторые ткани плохо проникают гликопептиды, и они не проникают в спинномозговую жидкость .

Гликопептиды второго поколения, или «липогликопептиды», лучше связываются с липидом II благодаря липофильным фрагментам, расширяя спектр антибактериального действия. Телаванцин также имеет гидрофильный фрагмент, прикрепленный для улучшения распределения в тканях и снижения нефротоксичности. [1]

История

Ванкомицин был выделен в 1953 году и начал использоваться в клинической практике с 1958 года, в то время как тейкопланин был открыт в 1978 году и стал клинически доступен в 1984 году. [5] Телаванцин — это полусинтетическое липогликопептидное производное ванкомицина, одобренное FDA в 2009 году. [ требуется ссылка ]

Тейкопланин исторически более широко продавался и, следовательно, использовался чаще в Европе по сравнению с США. Он имеет больше цепей жирных кислот, чем ванкомицин, и считается в 50–100 раз более липофильным. Тейкопланин также имеет более длительный период полураспада по сравнению с ванкомицином, а также лучшее проникновение в ткани. Он может быть в два–четыре раза активнее ванкомицина, но это зависит от организма. Тейкопланин более кислый, образует водорастворимые соли, поэтому его можно вводить внутримышечно. Тейкопланин гораздо лучше проникает в лейкоциты и фагоциты, чем ванкомицин. [ необходима цитата ]

С 2002 года в США и других странах были обнаружены изоляты ванкомицин-резистентного золотистого стафилококка (VRSA) . [ необходима цитата ]

Гликопептиды обычно считаются последней эффективной линией защиты от MRSA, однако несколько новых классов антибиотиков доказали свою активность против MRSA, включая линезолид из класса оксазолидинонов в 2000 году и даптомицин из класса липопептидов в 2003 году . [6]

Исследовать

В настоящее время разрабатываются несколько производных ванкомицина, включая оритаванцин и далбаванцин (оба липогликопептиды ). Обладая более длительным периодом полураспада, чем ванкомицин, эти новые кандидаты могут продемонстрировать улучшения по сравнению с ванкомицином из-за менее частого дозирования и активности против ванкомицин-резистентных бактерий. [7]

Администрация

Ванкомицин обычно вводят внутривенно, в виде инфузии, и может вызвать некроз тканей и флебит в месте инъекции, если вводить его слишком быстро. Боль в месте инъекции действительно является распространенным нежелательным явлением. Одним из побочных эффектов является синдром красного человека , идиосинкразическая реакция на болюс, вызванная высвобождением гистамина. Некоторые другие побочные эффекты ванкомицина включают нефротоксичность, включая почечную недостаточность и интерстициальный нефрит, заболевания крови, включая нейтропению, и глухоту, которая обратима после прекращения терапии. Более 90% дозы выводится с мочой, поэтому существует риск накопления у пациентов с почечной недостаточностью, поэтому рекомендуется терапевтический лекарственный мониторинг (TDM). [ необходима цитата ]

Пероральные препараты ванкомицина доступны, однако, они не всасываются из просвета кишечника, поэтому бесполезны для лечения системных инфекций. Пероральные препараты разработаны для лечения инфекций желудочно-кишечного тракта, Clostridioides difficile , например. [ необходима цитата ]

Ссылки

  1. ^ abcd Sarkar, P; Yarlagadda, V; Ghosh, C; Haldar, J (1 марта 2017 г.). «Обзор ингибиторов синтеза клеточной стенки с акцентом на гликопептидные антибиотики». MedChemComm . 8 (3): 516–533. doi :10.1039/c6md00585c. PMC  6072328. PMID  30108769 .
  2. ^ Калп, Элизабет Дж.; Ваглехнер, Николас; Ван, Вэньлян; Фибиг-Комин, Алин А.; Хсу, Йен-Панг; Котева, Калинка; Сиханта, Дэвид; Кумбс, Брайан К.; Ван Ниувензе, Майкл С.; Брун, Ив В.; Райт, Джерард Д. (12.02.2020). «Открытие антибиотиков, ингибирующих ремоделирование пептидогликана, на основе эволюции». Nature . 578 (7796): 582–587. Bibcode :2020Natur.578..582C. doi :10.1038/s41586-020-1990-9. ISSN  1476-4687. PMID  32051588. S2CID  211089119.
  3. ^ "Рамопланин". go.drugbank.com .
  4. ^ Соломон, Эдвард И.; Деккер, Андреа; Ленерт, Николай (21 февраля 2003 г.). «Негемовые железосодержащие ферменты: отличие от гемового катализа». PNAS . 100 (7): 3589–3594. doi : 10.1073/pnas.0336792100 . PMC 152966 . PMID  12598659. 
  5. ^ Butler MS, Hansford KA, Blaskovich MA, Halai R, Cooper MA (сентябрь 2014 г.). «Гликопептидные антибиотики: назад в будущее». J. Antibiot . 67 (9): 631–44. doi : 10.1038/ja.2014.111 . PMID  25118105.
  6. ^ Loffler CA, Macdougall C (декабрь 2007 г.). «Обновление распространенности и лечения инфекций, вызванных метициллин-резистентным золотистым стафилококком». Expert Rev Anti Infect Ther . 5 (6): 961–81. doi :10.1586/14787210.5.6.961. PMID  18039081. S2CID  6048074.
  7. ^ Van Bambeke F. (август 2006 г.). «Гликопептиды и гликодепсипептиды в клинической разработке: сравнительный обзор их антибактериального спектра, фармакокинетики и клинической эффективности». Curr Opin Investig Drugs . 7 (8): 740–9. PMID  16955686.http://www.facm.ucl.ac.be/Full-texts-FACM/Vanbambeke-2006-3.pdf