stringtranslate.com

Казеин

Казеин ( / ˈ k eɪ s iː n / KAY -seen , от латинского caseus «сыр») — это семейство родственных фосфопротеинов ( αS1 , aS2 , β , κ ), которые обычно встречаются в молоке млекопитающих , составляя около 80 % белков в коровьем молоке и от 20 % до 60 % белков в человеческом молоке . [1] Овечье и коровье молоко имеют более высокое содержание казеина, чем другие виды молока, а человеческое молоко имеет особенно низкое содержание казеина. [2]

Казеин является основным эмульгатором в молоке, то есть он помогает смешивать масла, жиры и воду в молоке. [3]

Казеин имеет широкий спектр применения: от основного компонента сыра до использования в качестве пищевой добавки. [4] Наиболее распространенной формой казеина является казеинат натрия , который является очень эффективным эмульгатором. [3] [5] Казеин выделяется в молоко из клеток молочной железы в форме коллоидных казеиновых мицелл , типа биомолекулярного конденсата . [6]

Мицеллярный казеин

В качестве источника пищи казеин поставляет аминокислоты , углеводы и два основных элемента: кальций и фосфор . [7]

Состав

Казеин содержит большое количество аминокислот пролина , которые препятствуют образованию общих вторичных структурных мотивов белков. Также отсутствуют дисульфидные мостики . В результате он имеет относительно небольшую третичную структуру . Он относительно гидрофобен , что делает его плохо растворимым в воде . Он обнаружен в молоке в виде суспензии частиц, называемых мицеллами казеина , которые показывают лишь ограниченное сходство с мицеллами типа поверхностно-активного вещества в том смысле, что гидрофильные части находятся на поверхности, и они имеют сферическую форму. Однако, в резком контрасте с мицеллами поверхностно-активного вещества, внутренняя часть мицеллы казеина сильно гидратирована. Казеины в мицеллах удерживаются вместе ионами кальция и гидрофобными взаимодействиями. Любая из нескольких молекулярных моделей может объяснить особую конформацию казеина в мицеллах. [8] Одна из них предполагает, что мицеллярное ядро ​​образовано несколькими субмицеллами, периферия состоит из микроворсинок κ-казеина. [9] [10] [11] Другая модель предполагает, что ядро ​​образовано казеин-связанными фибриллами. [12] Наконец, самая последняя модель [13] предполагает двойную связь между казеинами для гелеобразования. Все три модели рассматривают мицеллы как коллоидные частицы, образованные агрегатами казеина, обернутыми в растворимые молекулы κ-казеина.

Изоэлектрическая точка казеина составляет 4,6. Поскольку pH молока составляет 6,6, казеин имеет в молоке отрицательный заряд. Очищенный белок нерастворим в воде. Хотя он также нерастворим в нейтральных солевых растворах, он легко диспергируется в разбавленных щелочах и солевых растворах, таких как водный оксалат натрия и ацетат натрия .

Фермент трипсин может гидролизовать фосфатсодержащий пептон . Он используется для образования типа органического клея . [ 14 ]

Использует

Краска

Получение казеина на старом травильном заводе в Мюльхайме.

Казеиновая краска — это быстросохнущая, водорастворимая среда, используемая художниками. Казеиновая краска использовалась со времен Древнего Египта как форма темперной краски и широко использовалась коммерческими иллюстраторами в качестве материала по выбору до конца 1960-х годов, когда с появлением акриловой краски казеин стал менее популярным. [15] [16] Он по-прежнему широко используется художниками-декораторами, хотя акрил также проник в эту область. [17]

Клей

Приготовление казеинового клея

Клеи на основе казеина готовятся из казеина, воды и щелочей (обычно смеси гашеной извести и гидроксида натрия ). Молоко снимают , чтобы удалить жир, затем молоко сквашивают , чтобы казеин осаждался в виде молочного сгустка . Сгусток промывают (удаляя сыворотку ) , а затем сгусток прессуют, чтобы выжать воду (его даже можно высушить до порошкообразного состояния). Казеин смешивают со щелочью (обычно как с гидроксидом натрия, так и с гидроксидом кальция), чтобы получить клей. Клеи, изготовленные с использованием различных смесей щелочей, обладают разными свойствами. Также могут быть добавлены консерванты. [18] [19]

Они были популярны для деревообработки, в том числе и для самолетов, вплоть до авиалайнера de Havilland Albatross в 1939 году. [20] [21]

Казеиновый клей также используется в производстве трансформаторов (в частности, трансформаторных плат) из-за его маслопроницаемости. [22]

Elmer's Glue-All, Elmer's School Glue и многие другие клеи Borden изначально изготавливались из казеина. Хотя одной из причин была его нетоксичность, основным фактором была его экономичность. К концу 20-го века Borden заменила казеин во всех своих популярных клеях на синтетические материалы, такие как ПВА .

Хотя клеи на основе казеина в значительной степени заменены синтетическими смолами, они все еще используются в определенных узкоспециализированных областях, таких как ламинирование огнестойких дверей и маркировка бутылок. [20] [23] [24] Казеиновые клеи быстро истончаются при повышении температуры, что позволяет легко и быстро наносить тонкие пленки для маркировки банок и бутылок на производственной линии. [25]

Еда

Несколько продуктов, кремов и начинок содержат различные казеинаты. Казеинат натрия действует как более мощная пищевая добавка для стабилизации обработанных продуктов; однако компании могут использовать казеинат кальция для увеличения содержания кальция и снижения уровня натрия в своих продуктах. [26]

Казеин в основном используется в пищевых продуктах для порошков, требующих быстрого растворения в воде, от кофейных сливок до кремовых супов быстрого приготовления. В начале 1920-х годов компания Mead Johnson представила продукт под названием Casec для облегчения желудочно-кишечных расстройств и проблем с пищеварением у младенцев, которые были частой причиной смерти детей в то время.

Все казеинаты обладают очень эффективными эмульгирующими свойствами и широко используются для приготовления эмульсий в пищевых продуктах. [28] [3]

Считается, что он нейтрализует капсаицин , активный ингредиент перцев чили , таких как халапеньо и хабанеро . [29] Молоко часто употребляют для уменьшения раздражения, вызванного острой пищей.

Сыроделие

Сыроделие

Сыр состоит из белков и жиров из молока , обычно коровьего , буйволиного , козьего или овечьего . Он производится путем коагуляции , которая вызвана дестабилизацией мицеллы казеина, что запускает процессы фракционирования и селективной концентрации. [2] Обычно молоко подкисляют, а затем коагулируют путем добавления сычужного фермента , содержащего протеолитический фермент , известный как реннин ; традиционно получаемый из желудков телят , но в настоящее время чаще производимый из генетически модифицированных микроорганизмов. Затем твердые частицы отделяются и прессуются в конечную форму. [30]

В отличие от многих белков, казеин не коагулируется под воздействием тепла. В процессе свертывания молока протеазы воздействуют на растворимую часть казеинов, κ-казеин , тем самым создавая нестабильное мицеллярное состояние, которое приводит к образованию сгустка. При коагуляции с химозином казеин иногда называют параказеином . Химозин (EC 3.4.23.4) представляет собой аспарагиновую протеазу , которая специфически гидролизует пептидную связь в Phe105-Met106 κ-казеина и считается наиболее эффективной протеазой для сыродельной промышленности (Rao et al., 1998). С другой стороны, британская терминология использует термин казеиноген для некоагулированного белка и казеин для коагулированного белка . Поскольку он существует в молоке, он представляет собой соль кальция .

Белковые добавки

Привлекательным свойством молекулы казеина является ее способность образовывать гель или сгусток в желудке, что делает ее очень эффективной в снабжении питательными веществами. Сгусток способен обеспечить устойчивое медленное высвобождение аминокислот в кровоток, иногда длящееся в течение нескольких часов. [31] Часто казеин доступен в виде гидролизованного казеина , при этом он гидролизуется протеазой , такой как трипсин . Отмечено, что гидролизованные формы имеют горький вкус, и такие добавки часто отказываются от младенцев и лабораторных животных в пользу цельного казеина. [32]

Пластики и волокна

Пуговицы ВВС Австралии до 1953 года выпуска, белые галалитовые

Некоторые из самых ранних пластиков были основаны на казеине. В частности, галалит был хорошо известен тем, что использовался в пуговицах . Волокно может быть изготовлено из экструдированного казеина. Lanital , ткань, изготовленная из казеинового волокна (известная как Aralac в Соединенных Штатах), была особенно популярна в Италии в 1930-х годах. Недавние инновации, такие как Qmilk , предлагают более изысканное использование волокна для современных тканей.

Медицинское и стоматологическое применение

Соединения, полученные из казеина, используются в продуктах для реминерализации зубов для стабилизации аморфного фосфата кальция (АФК) и высвобождения АФК на поверхности зубов, где он может способствовать реминерализации. [33] [34] [35]

Диеты без казеина и глютена иногда используются в альтернативной медицине для детей с аутизмом . По состоянию на 2015 год доказательства того, что такие диеты оказывают какое-либо влияние на поведение или когнитивные и социальные функции у детей с аутизмом, были ограниченными и слабыми. [36] [37]

Нанотехнологическое использование

Казеиновые белки имеют потенциал для использования в качестве наноматериалов из-за их легкодоступного источника (молока) и их склонности к самоорганизации в амилоидные фибриллы. [38]

Возможные проблемы со здоровьем и последствия

Болезнь

Нет достаточных доказательств того, что казеины в молоке увеличивают риск заболевания раком . [39]

Бета-казеины А1/А2 в молоке

Бета-казеины A1 и A2 являются генетическими вариантами молочного белка бета-казеина, которые отличаются одной аминокислотой ; пролин находится в позиции 67 в цепи аминокислот , которые составляют бета-казеин A2, в то время как в бета-казеине A1 в этой позиции находится гистидин . [40] [41] Из -за того, как бета-казеин взаимодействует с ферментами, обнаруженными в пищеварительной системе, A1 и A2 по-разному обрабатываются пищеварительными ферментами , и семиаминопептид , бета- казоморфин -7 (BCM-7), может высвобождаться при переваривании бета-казеина A1. [40]

Тип бета-казеина А1 является наиболее распространенным типом, встречающимся в коровьем молоке в Европе (за исключением Италии и Франции, где больше коров А2), Соединенных Штатах, Австралии и Новой Зеландии. [42]

Интерес к различию между белками бета-казеина А1 и А2 возник в начале 1990-х годов в ходе эпидемиологических исследований и исследований на животных, первоначально проведенных учеными в Новой Зеландии, которые обнаружили корреляции между распространенностью молока с белками бета-казеина А1 и различными хроническими заболеваниями. [40] Исследование вызвало интерес в средствах массовой информации, среди некоторых представителей научного сообщества и предпринимателей. [40] В начале 2000-х годов в Новой Зеландии была основана компания A2 Corporation для коммерциализации теста и продвижения на рынок «молока А2» как молока премиум-класса, которое является более полезным из-за отсутствия пептидов из А1. [40] A2 Milk даже обратилась в регулирующий орган Food Standards Australia New Zealand с просьбой потребовать размещать предупреждение о вреде для здоровья на обычном молоке. [40]

В ответ на общественный интерес, маркетинг молока А2 и опубликованные научные данные независимый обзор, опубликованный в 2005 году, не обнаружил никакой заметной разницы между употреблением молока А1 или А2 в отношении риска заражения хроническими заболеваниями. [40] Европейское агентство по безопасности пищевых продуктов (EFSA) изучило научную литературу и опубликовало обзор в 2009 году, в котором не обнаружило никакой идентифицируемой связи между хроническими заболеваниями и употреблением молока с белком А1. [42]

Аллергия на казеин

Небольшая часть населения страдает аллергией на казеин. [43] Непереносимость казеина , также известная как «непереносимость молочного белка», возникает, когда организм не может расщеплять белки казеина. [44] Распространенность аллергии или непереносимости казеина составляет от 0,25 до 4,9% среди маленьких детей. [45] Цифры для детей старшего возраста и взрослых неизвестны. Значительная часть людей с расстройствами аутистического спектра имеет непереносимость или аллергию на белок казеина во взрослом возрасте. Это может использоваться врачами и диетологами для выявления аутизма у тех, кто может не проявлять традиционных аутичных черт . [46] [ требуется проверка ] Диета, известная как безказеиновая, безглютеновая (CFGF), обычно практикуется этими людьми после обнаружения у них непереносимости или аллергии.

Казеин, прошедший термическую обработку, оказался более аллергенным и его сложнее переваривать при кормлении младенцев. [47] Грудное молоко обычно не вызывает аллергической реакции, но его следует давать младенцу с осторожностью каждый раз в случае неблагоприятной реакции на что-то, содержащее казеин, съеденное кормящей матерью. Было показано, что соблюдение диеты без казеина улучшает результаты у младенцев, находящихся на грудном вскармливании, при наличии аллергии или непереносимости молочного белка. [48] Доказано, что грудное молоко является лучшей пищей для младенца, и его следует пробовать в первую очередь, если это возможно. [49]

Было показано, что добавление фермента протеазы помогает людям с непереносимостью казеина переваривать белок с минимальными побочными реакциями. [50]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Кунц С, Лённердаль Б (январь 1990 г.). «Белки человеческого молока: анализ казеина и субъединиц казеина с помощью анионообменной хроматографии, гель-электрофореза и методов специфического окрашивания». Американский журнал клинического питания . 51 (1): 37–46. doi : 10.1093/ajcn/51.1.37 . PMID  1688683.
  2. ^ ab Robinson RK, ред. (2002). Справочник по микробиологии молочных продуктов: микробиология молока и молочных продуктов (3-е изд.). Wiley-Interscience. стр. 3. ISBN 9780471385967.
  3. ^ abc Braun K, Hanewald A, Vilgis TA (октябрь 2019 г.). "Молочные эмульсии: структура и стабильность". Foods . 8 (10): 483. doi : 10.3390/foods8100483 . PMC 6836175 . PMID  31614681. 
  4. ^ "Industrial Casein". National Casein Company. Архивировано из оригинала 12 ноября 2012 года.
  5. ^ Early R (1997). "Молочные концентраты и молочные порошки". Технология молочных продуктов (2-е изд.). Лондон: Springer-Verlag. С. 295. ISBN 9780751403442.
  6. ^ Фаррелл ХМ (сентябрь 1973 г.). «Модели образования мицелл казеина». Журнал молочной науки . 56 (9): 1195–1206. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(73)85335-4 . PMID  4593735.
  7. ^ "Казеин". Электронная энциклопедия Колумбийского университета (6-е изд.). Колумбийский университет . 2011.
  8. ^ Далглиш Д.Г. (1998). «Мицеллы казеина как коллоиды: поверхностные структуры и стабильность». J. Dairy Sci. 81 (11): 3013–8. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5 .
  9. ^ Panouillé M, Durand D, Nicolai T, Larquet E, Boisset N (июль 2005 г.). «Агрегация и гелеобразование мицеллярных частиц казеина». Journal of Colloid and Interface Science . 287 (1): 85–93. Bibcode : 2005JCIS..287...85P. doi : 10.1016/j.jcis.2005.02.008. PMID  15914152.
  10. ^ Walstra P (апрель 1979). «Объем мицелл бычьего казеина и некоторые его последствия». Журнал исследований молочных продуктов . 46 (2): 317–323. doi :10.1017/S0022029900017234. PMID  469060. S2CID  222355860.
  11. ^ Lucey JA (февраль 2002 г.). «Премия ADSA Foundation Scholar Award. Формирование и физические свойства гелей молочного белка». Журнал Dairy Science . 85 (2): 281–294. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2 . PMID  11913691.
  12. ^ Холт С (1992). «Структура и стабильность мицелл бычьего казеина». В Anfinsen CB, Richards FM, Edsall JT и др. (ред.). Advances in Protein Chemistry . Vol. 43. Academic Press. pp. 63–151. doi :10.1016/S0065-3233(08)60554-9. ISBN 9780120342433. PMID  1442324.
  13. ^ Хорн DS (1998). «Взаимодействие казеина: проливая свет на черные ящики, структуру молочных продуктов». International Dairy Journal . 8 (3): 171–7. doi :10.1016/S0958-6946(98)00040-5.
  14. ^ "Превращение молока в самодельный клей для мышей". Корнелльский центр инноваций в преподавании . Спросите ученого!. Корнелльский университет. 24 сентября 1998 г. Архивировано из оригинала 28 сентября 2011 г. Получено 29 сентября 2011 г.
  15. ^ Weiss D, Chace S, ред. (1979). Reader's Digest Crafts & Hobbies . Ассоциация Reader's Digest. стр. 223. ISBN 9780895770639.
  16. ^ Ward GW, ред. (2008). "Акриловая живопись". Энциклопедия материалов и методов в искусстве Гроув . Oxford University Press. стр. 2. ISBN 9780195313918.
  17. ^ Gloman CB, Napoli R (2007). Сценический дизайн и методы освещения: базовое руководство для театра. Taylor & Francis. стр. 281–2. ISBN 9780240808062.
  18. ^ Лаборатория лесной продукции, Лесная служба, Министерство сельского хозяйства США, Университет Висконсина--Мэдисон (апрель 1961 г.). Казеиновые клеи: их производство, подготовка и применение - Библиотека штата Индиана (PDF) . Информация проверена и подтверждена. Том 280. Архивировано (PDF) из оригинала 2022-10-09.
  19. ^ "Химия казеинового клея - Активность" (PDF) .
  20. ^ ab "Казеиновые клеи: их производство, приготовление и применение" (PDF) . USDA . 1967. Архивировано (PDF) из оригинала 2022-10-09.
  21. ^ Shurtleff W, Aoyagi A (2004). «Компании-пионеры в области соевого белка: IF Laucks, The Glidden Co., Rich Products, Gunther Products, Griffith Laboratories». soyinfocenter.com . Получено 3 сентября 2015 г.
  22. ^ "Laminated Board". WICOR HOLDING AG. 2011. Архивировано из оригинала 22 декабря 2011 года . Получено 11 октября 2012 года .
  23. ^ Lambuth A (2006). «Соевые, кровяные и казеиновые клеи». В Tracton AA (ред.). Coatings Materials and Surface Coatings . CRC Press. стр. 19-7–19-11. ISBN 9781420044058.
  24. ^ Форсайт RS (2004). «Водные клеи для этикетирования бутылок». Tappi PLACE Division Conference . Атланта, Джорджия: TAPPI. стр. 33. ISBN 1595100628. OCLC  57487618.
  25. ^ "Казеиновые клеи". Клеи .
  26. ^ US 20160374360, Merrill RK, Li J, «Мицеллярный казеин для кремов и других молочных продуктов», опубликовано 29 декабря 2016 г., передано Leprino Foods Co. 
  27. ^ Эль-Бакри М (2011). «Функциональные и физико-химические свойства казеина и его использование в пищевой и непищевой промышленности». Журнал исследований химической физики . 4 : 125–138. ProQuest  1707988596.
  28. ^ Courthaudon JL, Girardet JM, Campagne S, Rouhier LM, Campagna S, Linden G, Lorient D (март 1999). «Поверхностно-активные и эмульгирующие свойства мицелл казеина в сравнении со свойствами казеината натрия». International Dairy Journal . 9 (3): 411–412. doi :10.1016/S0958-6946(99)00111-9. ISSN  0958-6946.
  29. ^ Nolden AA, Lenart G, Hayes JE (сентябрь 2019 г.). «Тушение огня — эффективность обычных напитков в снижении ожогов полости рта от капсаицина». Physiology & Behavior . 208 : 112557. doi : 10.1016/j.physbeh.2019.05.018. PMC 6620146. PMID  31121171 . 
  30. ^ Fankhauser DB (2007). "Fankhauser's Cheese Page". Архивировано из оригинала 25 сентября 2007 года . Получено 23 сентября 2007 года .
  31. ^ Boirie Y, Dangin M, Gachon P, Vasson MP, Maubois JL, Beaufrère B (декабрь 1997 г.). «Медленные и быстрые пищевые белки по-разному модулируют постпрандиальное накопление белка». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (26): 14930–14935. Bibcode : 1997PNAS...9414930B. doi : 10.1073/pnas.94.26.14930 . PMC 25140. PMID  9405716 . 
  32. ^ Field KL, Kimball BA, Mennella JA, Beauchamp GK, Bachmanov AA (январь 2008 г.). «Избегание гидролизованного казеина мышами». Physiology & Behavior . 93 (1–2): 189–199. doi :10.1016/j.physbeh.2007.08.010. PMC 2254509 . PMID  17900635. 
  33. ^ Malcmacher L (8 февраля 2011 г.). «Реминерализация эмали: медицинская модель практики многопрофильной стоматологии». Dentistry Today .
  34. ^ Walker G, Cai F, Shen P, Reynolds C, Ward B, Fone C и др. (февраль 2006 г.). «Повышенная реминерализация зубной эмали молоком, содержащим добавленный казеиновый фосфопептид-аморфный фосфат кальция». The Journal of Dairy Research . 73 (1): 74–78. doi :10.1017/S0022029905001482. PMID  16433964. S2CID  43342264.
  35. ^ Чхабра Н, Чхабра А (2018). «Улучшенная реминерализация зубной эмали с использованием комплекса казеинового фосфопептида и аморфного фосфата кальция: обзор». Международный журнал клинической профилактической стоматологии . 14 (1): 1–10. doi :10.15236/ijcpd.2018.14.1.1.
  36. ^ Lange KW, Hauser J, Reissmann A (ноябрь 2015 г.). «Безглютеновые и безказеиновые диеты в терапии аутизма». Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care . 18 (6): 572–575. doi :10.1097/mco.00000000000000228. PMID  26418822. S2CID  271720.
  37. ^ Millward C, Ferriter M, Calver S, Connell-Jones G (апрель 2008 г.). «Диеты без глютена и казеина при расстройствах аутистического спектра». База данных систематических обзоров Cochrane (систематический обзор) (2): CD003498. doi :10.1002/14651858.CD003498.pub3. PMC 4164915 . PMID  18425890. 
  38. ^ Ecroyd H, Garvey M, Thorn DC, Gerrard JA, Carver JA (2013). «Амилоидные фибриллы из легкодоступных источников: белки молочного казеина и кристаллина хрусталика». В Gerrard JA (ред.). Белковая нанотехнология . Методы в молекулярной биологии. Т. 996. Тотова, Нью-Джерси: Humana Press. стр. 103–117. doi :10.1007/978-1-62703-354-1_6. ISBN 978-1-62703-353-4. PMID  23504420.
  39. ^ «Могут ли молоко и молочные продукты вызывать рак?». Cancer Research UK . 1 ноября 2021 г. Получено 3 августа 2024 г.
  40. ^ abcdefg Truswell AS (май 2005 г.). «Дело о молоке A2: критический обзор». Европейский журнал клинического питания . 59 (5): 623–631. doi : 10.1038/sj.ejcn.1602104 . PMID  15867940.
  41. ^ Truswell AS (2006). «Ответ: случай с молоком A2: критический обзор». Европейский журнал клинического питания . 60 (7): 924–5. doi : 10.1038/sj.ejcn.1602454 .
  42. ^ ab EFSA (2009). «Обзор потенциального воздействия на здоровье β-казоморфинов и родственных пептидов: Обзор потенциального воздействия на здоровье β-казоморфинов и родственных пептидов». Журнал EFSA . 7 (2): 231r. doi : 10.2903/j.efsa.2009.231r .
  43. ^ Solinas C, Corpino M, Maccioni R, Pelosi U (октябрь 2010 г.). «Аллергия на белок коровьего молока». Журнал медицины матери и плода и новорожденных . 23 (Suppl 3): 76–79. doi :10.3109/14767058.2010.512103. PMID  20836734. S2CID  3189637.
  44. ^ «Непереносимость молочных продуктов: что это такое и как определить, есть ли она у вас». Mark's Daily Apple . 2013-12-24 . Получено 2020-11-18 .
  45. ^ "Аллергия на коровье молоко у детей | Всемирная организация по борьбе с аллергией". www.worldallergy.org . Получено 18.11.2020 .
  46. ^ Sanctuary MR, Kain JN, Angkustsiri K, German JB (18.05.2018). «Диетические соображения при расстройствах аутистического спектра: потенциальная роль переваривания белков и микробного гниения в оси кишечник-мозг». Frontiers in Nutrition . 5 : 40. doi : 10.3389/fnut.2018.00040 . PMC 5968124. PMID  29868601 . 
  47. ^ Дюпон Д., Мандалари Г., Молле Д., Жарден Ж., Роле-Репеко О., Дюбо Г. и др. (ноябрь 2010 г.). «Обработка пищевых продуктов повышает устойчивость казеина к имитируемому пищеварению у младенцев». Molecular Nutrition & Food Research . 54 (11): 1677–1689. doi :10.1002/mnfr.200900582. PMID  20521278.
  48. ^ "Детская аллергия и пищевая чувствительность". HealthyChildren.org . Получено 18.11.2020 .
  49. ^ "Грудное вскармливание". www.who.int . Получено 2020-11-18 .
  50. ^ Christensen LR (ноябрь 1954). «Действие протеолитических ферментов на казеиновые белки». Архивы биохимии и биофизики . 53 (1): 128–137. doi :10.1016/0003-9861(54)90240-4. PMID  13208290.

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки