stringtranslate.com

Гистон

Схематическое изображение сборки основных гистонов в нуклеосому.

В биологии гистоны представляют собой высокоосновные белки , богатые остатками лизина и аргинина , которые обнаруживаются в ядрах эукариотических клеток и в большинстве типов архей . Они действуют как катушки, вокруг которых наматывается ДНК , образуя структурные единицы, называемые нуклеосомами . [1] [2] Нуклеосомы, в свою очередь, завернуты в 30- нанометровые волокна, которые образуют плотно упакованный хроматин . Гистоны предотвращают спутывание ДНК и защищают ее от повреждения ДНК . Кроме того, гистоны играют важную роль в регуляции генов и репликации ДНК . Без гистонов раскрученная ДНК в хромосомах была бы очень длинной. Например, каждая человеческая клетка содержит около 1,8 метра ДНК, если ее полностью вытянуть; однако при намотке вокруг гистонов эта длина уменьшается примерно до 90 микрометров (0,09 мм) хроматиновых волокон диаметром 30 нм. [3]

Существует пять семейств гистонов, которые обозначаются H1/H5 (линкерные гистоны), H2, H3 и H4 (коровые гистоны). Ядро нуклеосомы образовано двумя димерами H2A-H2B и тетрамером H3-H4 . Плотное обертывание ДНК вокруг гистонов в значительной степени является результатом электростатического притяжения между положительно заряженными гистонами и отрицательно заряженным фосфатным остовом ДНК.

Гистоны могут быть химически модифицированы под действием ферментов, регулирующих транскрипцию генов. Наиболее распространенной модификацией является метилирование остатков аргинина или лизина или ацетилирование лизина. Метилирование может влиять на то, как другие белки, такие как факторы транскрипции, взаимодействуют с нуклеосомами. Ацетилирование лизина устраняет положительный заряд лизина, тем самым ослабляя электростатическое притяжение между гистоном и ДНК, что приводит к частичному раскручиванию ДНК, что делает ее более доступной для экспрессии генов.

Классы и варианты

Гистоновый гетерооктамер (H3,H4,H2A,H2B) + фрагмент ДНК, лягушка

Существует пять основных семейств белков-гистонов: H1/H5 , H2A , H2B , H3 и H4 . [2] [4] [5] [6] Гистоны H2A, H2B, H3 и H4 известны как сердцевинные или нуклеосомные гистоны, а гистоны H1/H5 известны как линкерные гистоны.

Все основные гистоны существуют в виде димеров , которые схожи тем, что все они обладают доменом складки гистонов: тремя альфа-спиралями, соединенными двумя петлями. Именно эта спиральная структура обеспечивает взаимодействие между отдельными димерами, особенно по принципу «голова-хвост» (также называемому мотивом рукопожатия). [7] Полученные четыре отдельных димера затем объединяются, образуя одно октамерное ядро ​​нуклеосомы диаметром примерно 63 ангстрема ( частица, подобная соленоиду (ДНК) ). Около 146 пар оснований (п.н.) ДНК обертываются вокруг этой основной частицы 1,65 раза, образуя левостороннюю суперспираль, образуя частицу диаметром около 100 ангстрем. [8] Линкерный гистон H1 связывает нуклеосому в местах входа и выхода ДНК, тем самым фиксируя ДНК на месте [9] и позволяя формировать структуру более высокого порядка. Самым простым таким образованием является волокно или шарики диаметром 10 нм в форме струны. Это предполагает обертывание ДНК вокруг нуклеосом примерно 50 парами оснований ДНК , разделяющими каждую пару нуклеосом (также называемой линкерной ДНК ). Структуры более высокого порядка включают волокно диаметром 30 нм (образующее неправильный зигзаг) и волокно диаметром 100 нм, которые встречаются в нормальных клетках. Во время митоза и мейоза конденсированные хромосомы собираются посредством взаимодействия между нуклеосомами и другими регуляторными белками.

Гистоны подразделяются на канонические репликационно-зависимые гистоны, гены которых экспрессируются во время S-фазы клеточного цикла , и независимые от репликации варианты гистонов , экспрессируемые в течение всего клеточного цикла. У млекопитающих гены, кодирующие канонические гистоны, обычно группируются вдоль хромосом в 4 различных высококонсервативных локусах , лишены интронов и используют структуру стволовой петли на 3'-конце вместо полиА-хвоста . Гены, кодирующие варианты гистонов, обычно не кластеризованы, имеют интроны, а их мРНК регулируются полиА-хвостами. [10] Сложные многоклеточные организмы обычно имеют большее количество вариантов гистонов, обеспечивающих множество различных функций. В последнее время накапливаются данные о роли различных вариантов гистонов, подчеркивающие функциональные связи между вариантами и тонкую регуляцию развития организма. [11] Белки вариантов гистонов из разных организмов, их классификацию и особенности вариантов можно найти в базе данных «HistoneDB 2.0 - Варианты». [12] [13] Несколько псевдогенов также были обнаружены и идентифицированы в очень близких последовательностях соответствующих функциональных генов-ортологов. [14] [15]

Ниже приводится список белков-гистонов человека, генов и псевдогенов: [10]

Состав

Этапы сборки нуклеосомы

Ядро нуклеосомы состоит из двух димеров H2A-H2B и тетрамера H3-H4, образующих две почти симметричные половины по третичной структуре ( симметрия C2 ; одна макромолекула является зеркальным отражением другой). [8] Димеры H2A-H2B и тетрамер H3-H4 также демонстрируют симметрию псевдодиады. Четыре «ядерных» гистона (H2A, H2B, H3 и H4) относительно схожи по структуре и высоко консервативны в ходе эволюции , все они имеют мотив « спираль, поворот, спираль , поворот спирали» (мотив ДНК-связывающего белка, который распознает определенную последовательность ДНК). . Их также объединяет особенность — длинные «хвосты» на одном конце аминокислотной структуры — это место посттрансляционной модификации (см. ниже). [16]

Архейный гистон содержит только димерную структуру, подобную H3-H4, состоящую из единиц одного типа. Такие димерные структуры могут образовывать длинную суперспираль («гипернуклеосому»), на которую наматывается ДНК, подобно катушкам нуклеосом. [17] Лишь некоторые архейные гистоны имеют хвосты. [18]

Было установлено, что расстояние между катушками, вокруг которых эукариотические клетки наматывают свою ДНК, составляет от 59 до 70 Å. [19]

Всего гистоны осуществляют пять типов взаимодействий с ДНК:

Основная природа гистонов, помимо облегчения взаимодействия ДНК-гистонов, способствует их растворимости в воде.

Гистоны подвергаются посттрансляционной модификации ферментами прежде всего на их N-концевых хвостах, а также в их глобулярных доменах. [20] [21] Такие модификации включают метилирование , цитруллинирование , ацетилирование , фосфорилирование , SUMOилирование , убиквитинирование и АДФ-рибозилирование . Это влияет на их функцию регуляции генов.

В целом, активные гены имеют меньше связанного гистона, тогда как неактивные гены сильно связаны с гистонами во время интерфазы . [22] Также представляется, что структура гистонов эволюционно консервативна , поскольку любые вредные мутации могут быть крайне дезадаптивными. Все гистоны имеют сильно положительно заряженный N-конец с множеством остатков лизина и аргинина .

Эволюция и распространение видов

Коровые гистоны обнаружены в ядрах эукариотических клеток и у большинства типов архей , но не у бактерий . [18] Одноклеточные водоросли, известные как динофлагелляты , ранее считались единственными эукариотами, у которых полностью отсутствуют гистоны, [23] но более поздние исследования показали, что их ДНК все еще кодирует гистоновые гены. [24] В отличие от основных гистонов, гомологи белков линкерного гистона (H1), богатых лизином, обнаружены у бактерий, иначе известных как нуклеопротеин HC1/HC2. [25]

Было высказано предположение, что коровые гистоновые белки эволюционно связаны со спиральной частью расширенного домена AAA+ АТФазы, C-доменом и с N-концевым доменом распознавания субстрата белков Clp/Hsp100. Несмотря на различия в топологии, эти три складки имеют гомологичный мотив спираль-прядь-спираль (HSH). [16] Также предполагается, что они, возможно, произошли от рибосомальных белков ( RPS6 / RPS15 ), которые являются как короткими, так и основными белками. [26]

Архейные гистоны вполне могут напоминать эволюционных предшественников эукариотических гистонов. [18] Гистоновые белки являются одними из наиболее консервативных белков у эукариот, что подчеркивает их важную роль в биологии ядра. [2] : 939  Напротив, зрелые сперматозоиды в основном используют протамины для упаковки своей геномной ДНК, скорее всего, потому, что это позволяет им достичь еще более высокого коэффициента упаковки. [27]

В некоторых основных классах есть варианты форм. Они имеют гомологию аминокислотных последовательностей и основное структурное сходство с определенным классом основных гистонов, но также имеют свои собственные особенности, отличные от основных гистонов. Эти минорные гистоны обычно выполняют специфические функции метаболизма хроматина. Например, гистон H3-подобный CENPA связан только с центромерной областью хромосомы. Гистон H2A варианта H2A.Z связан с промоторами активно транскрибируемых генов, а также участвует в предотвращении распространения молчащего гетерохроматина . [28] Кроме того, H2A.Z играет роль в хроматине, обеспечивая стабильность генома. [29] Другой вариант H2A, H2A.X, фосфорилируется по S139 в областях вокруг двухцепочечных разрывов и отмечает область, подвергающуюся репарации ДНК . [30] Гистон H3.3 связан с телом активно транскрибируемых генов. [31]

Функция

Основные единицы структуры хроматина

Уплотнение нитей ДНК

Гистоны действуют как катушки, вокруг которых наматывается ДНК. Это позволяет осуществить уплотнение, необходимое для размещения больших геномов эукариот внутри ядер клеток: уплотненная молекула в 40 000 раз короче, чем неупакованная молекула.

Регуляция хроматина

Гистоновые хвосты и их роль в образовании хроматина

Гистоны подвергаются посттрансляционным модификациям , которые изменяют их взаимодействие с ДНК и ядерными белками. Гистоны H3 и H4 имеют длинные хвосты, выступающие из нуклеосомы , которые могут быть ковалентно модифицированы в нескольких местах. Модификации хвоста включают метилирование , ацетилирование , фосфорилирование , убиквитинирование , SUMOилирование , цитруллинирование и ADP-рибозилирование. Ядро гистонов H2A и H2B также может быть модифицировано. Считается, что комбинации модификаций, известные как метки гистонов , составляют код, так называемый « код гистонов ». [32] [33] Модификации гистонов участвуют в различных биологических процессах, таких как регуляция генов , восстановление ДНК , конденсация хромосом ( митоз ) и сперматогенез ( мейоз ). [34]

Общая номенклатура модификаций гистонов:

Таким образом, H3K4me1 обозначает монометилирование четвертого остатка (лизина) от начала (т.е. N-конца ) белка H3.

Модификация

Схематическое изображение модификаций гистонов. По материалам Родригеса-Паредеса и Эстеллера, Nature, 2011 г.

Описан огромный каталог модификаций гистонов, но функциональное понимание большинства из них до сих пор отсутствует. В целом считается, что модификации гистонов могут лежать в основе гистонового кода , при этом комбинации модификаций гистонов имеют определенное значение. Однако большинство функциональных данных касается отдельных заметных модификаций гистонов, биохимически поддающихся детальному изучению.

Химия

Метилирование лизина

Добавление одной, двух или многих метильных групп к лизину мало влияет на химический состав гистона; метилирование оставляет заряд лизина нетронутым и добавляет минимальное количество атомов, поэтому стерические взаимодействия в основном не затрагиваются. Однако белки, содержащие домены Tudor, chromo или PHD, среди прочих, могут распознавать метилирование лизина с исключительной чувствительностью и дифференцировать моно-, ди- и триметиллизин до такой степени, что для некоторых лизинов (например: H4K20) моно-, ди- и триметиллизин -метилирование, по-видимому, имеет разные значения. Из-за этого метилирование лизина имеет тенденцию быть очень информативным признаком и доминирует над известными функциями модификации гистонов.

Серотонилирование глютамина

Недавно было показано, что добавление серотониновой группы к глутамину в положении 5 H3 происходит в серотонинергических клетках, таких как нейроны. Это часть дифференцировки серотонинергических клеток. Эта посттрансляционная модификация происходит вместе с модификацией H3K4me3. Серотонилирование усиливает связывание общего фактора транскрипции TFIID с ТАТА-боксом . [42]

Метилирование аргинина

То, что было сказано выше о химии метилирования лизина, применимо и к метилированию аргинина, и некоторые белковые домены, например домены Тюдора, могут быть специфичными для метиларгинина вместо метиллизина. Известно, что аргинин моно- или диметилирован, а метилирование может быть симметричным или асимметричным, потенциально имеющим разные значения.

Цитруллинирование аргинина

Ферменты, называемые пептидиларгининдеиминазы (PAD), гидролизуют иминную группу аргинина и присоединяют кетогруппу, в результате чего на аминокислотном остатке становится на один положительный заряд меньше. Этот процесс участвует в активации экспрессии генов, делая модифицированные гистоны менее прочно связанными с ДНК и, таким образом, делая хроматин более доступным. [43] PAD также могут оказывать противоположный эффект, удаляя или ингибируя монометилирование остатков аргинина на гистонах и, таким образом, противодействуя положительному эффекту метилирования аргинина на транскрипционную активность. [44]

Ацетилирование лизина

Добавление ацетильной группы оказывает существенное химическое воздействие на лизин, поскольку оно нейтрализует положительный заряд. Это уменьшает электростатическое притяжение между гистоном и отрицательно заряженным остовом ДНК, ослабляя структуру хроматина; сильно ацетилированные гистоны образуют более доступный хроматин и, как правило, связаны с активной транскрипцией. Ацетилирование лизина, по-видимому, имеет менее точное значение, чем метилирование, поскольку ацетилтрансферазы гистонов имеют тенденцию действовать более чем на один лизин; предположительно это отражает необходимость изменения множества лизинов, чтобы оказать существенное влияние на структуру хроматина. В модификацию входит H3K27ac .

Фосфорилирование серина/треонина/тирозина

Добавление отрицательно заряженной фосфатной группы может привести к серьезным изменениям в структуре белка, что приводит к хорошо изученной роли фосфорилирования в контроле функции белка. Неясно, какие структурные последствия имеет фосфорилирование гистонов, но фосфорилирование гистонов имеет четкие функции как посттрансляционная модификация, и были охарактеризованы связывающие домены, такие как BRCT.

Влияние на транскрипцию

Большинство хорошо изученных модификаций гистонов участвуют в контроле транскрипции.

Активно транскрибируемые гены

Две модификации гистонов особенно связаны с активной транскрипцией:

Триметилирование лизина 4 H3 (H3K4me3)
Это триметилирование происходит на промоторе активных генов [45] [46] [47] и осуществляется комплексом COMPASS . [48] ​​[49] [50] Несмотря на сохранение этого комплекса и модификацию гистонов от дрожжей до млекопитающих, не совсем ясно, какую роль играет эта модификация. Однако это отличный признак активных промоторов, и уровень этой модификации гистонов в промоторе гена в целом коррелирует с транскрипционной активностью гена. Формирование этой метки связано с транскрипцией довольно запутанным образом: на ранних этапах транскрипции гена РНК-полимераза II претерпевает переключение с инициации на «удлинение» , что отмечается изменением состояний фосфорилирования РНК- полимеразы II C. терминальный домен (CTD) . Тот же фермент, который фосфорилирует CTD, также фосфорилирует комплекс Rad6, [51] [52] который, в свою очередь, добавляет убиквитиновую метку к H2B K123 (K120 у млекопитающих). [53] H2BK123Ub встречается во всех транскрибируемых областях, но эта метка необходима COMPASS для триметилирования H3K4 на промоторах. [54] [55]
Триметилирование лизина 36 H3 ( H3K36me3 )
Это триметилирование происходит в организме активных генов и депонируется метилтрансферазой Set2. [56] Этот белок связывается с удлиняющейся РНК-полимеразой II , а H3K36Me3 указывает на активно транскрибируемые гены. [57] H3K36Me3 распознается комплексом деацетилазы гистонов Rpd3, который удаляет ацетильные модификации из окружающих гистонов, увеличивая уплотнение хроматина и подавляя ложную транскрипцию. [58] [59] [60] Повышенное уплотнение хроматина предотвращает доступ факторов транскрипции к ДНК и снижает вероятность инициирования новых событий транскрипции внутри тела гена. Таким образом, этот процесс помогает гарантировать, что транскрипция не прерывается.

Репрессированные гены

Три модификации гистонов особенно связаны с репрессированными генами:

Триметилирование лизина 27 H3 (H3K27me3)
Эта модификация гистонов депонируется полисотовым комплексом PRC2. [61] Это явный маркер репрессии генов, [62] и, вероятно, связывается с другими белками, оказывая репрессивную функцию. Другой полигребневидный комплекс, PRC1, может связывать H3K27me3 [62] и добавлять модификацию гистона H2AK119Ub, которая способствует уплотнению хроматина. [63] [64] На основании этих данных оказывается, что PRC1 рекрутируется под действием PRC2, однако недавние исследования показывают, что PRC1 рекрутируется в те же сайты в отсутствие PRC2. [65] [66]
Ди- и триметилирование лизина 9 H3 (H3K9me2/3)
H3K9me2/3 является хорошо изученным маркером гетерохроматина и, следовательно, тесно связан с репрессией генов. Образование гетерохроматина лучше всего изучено у дрожжей Schizosaccharomyces pombe , где оно инициируется рекрутированием комплекса РНК-индуцированного транскрипционного молчания (RITS) к двухцепочечным РНК, продуцируемым из центромерных повторов. [67] RITS рекрутирует гистон-метилтрансферазу Clr4 , которая откладывает H3K9me2/3. [68] Этот процесс называется метилированием гистонов . H3K9Me2/3 служит сайтом связывания для рекрутирования Swi6 ( гетерохроматинового белка 1 или HP1, другого классического маркера гетерохроматина) [69] [70] , который, в свою очередь, рекрутирует дальнейшую репрессивную активность, включая модификаторы гистонов, такие как деацетилазы гистонов и метилтрансферазы гистонов . [71]
Триметилирование лизина 20 H4 ( H4K20me 3 )
Эта модификация тесно связана с гетерохроматином [72, 73] , хотя ее функциональное значение остается неясным. Эта метка размещается с помощью Suv4-20h methyltransferase, которая, по крайней мере частично, рекрутируется белком гетерохроматина 1 . [72]

Бивалентные промоторы

Анализ модификаций гистонов в эмбриональных стволовых клетках (и других стволовых клетках) выявил множество промоторов генов, несущих как H3K4Me3, так и H3K27Me3, другими словами, эти промоторы одновременно проявляют как активирующие, так и репрессирующие метки. Эта своеобразная комбинация модификаций отмечает гены, готовые к транскрипции; они не требуются в стволовых клетках, но быстро требуются после дифференцировки в некоторые линии. Как только клетка начинает дифференцироваться, эти двухвалентные промоторы переходят либо в активное, либо в репрессивное состояние в зависимости от выбранной линии. [74]

Другие функции

восстановление повреждений ДНК

Маркировка участков повреждения ДНК является важной функцией модификаций гистонов. Без маркера репарации ДНК была бы разрушена из-за повреждений, накопленных от таких источников, как ультрафиолетовое излучение Солнца.

Фосфорилирование H2AX по серину 139 (γH2AX)
Фосфорилированный H2AX (также известный как гамма H2AX) является маркером двухцепочечных разрывов ДНК [75] и является частью ответа на повреждение ДНК . [30] [76] H2AX фосфорилируется вскоре после обнаружения двухцепочечного разрыва ДНК и образует домен, простирающийся на множество тысяч оснований по обе стороны от повреждения. [75] [77] [78] Гамма H2AX действует как сайт связывания для белка MDC1, который, в свою очередь, рекрутирует ключевые белки репарации ДНК [79] (эта сложная тема хорошо рассмотрена в [80] ) и, как таковой, гамма H2AX. является жизненно важной частью механизма, обеспечивающего стабильность генома.
Ацетилирование лизина 56 H3 (H3K56Ac)
H3K56Acx необходим для стабильности генома. [81] [82] H3K56 ацетилируется комплексом p300/Rtt109, [83] [84] [85] , но быстро деацетилируется вокруг участков повреждения ДНК. Ацетилирование H3K56 также необходимо для стабилизации остановленных репликационных вилок, предотвращая опасные разрушения репликационных вилок. [86] [87] Хотя в целом млекопитающие гораздо чаще используют модификации гистонов, чем микроорганизмы, основная роль H3K56Ac в репликации ДНК существует только у грибов, и это стало мишенью для разработки антибиотиков. [88]
Триметилирование лизина 36 H3 (H3K36me3)
H3K36me3 обладает способностью рекрутировать комплекс MSH2-MSH6 (hMutSα) пути восстановления несоответствия ДНК . [89] Соответственно, области человеческого генома с высокими уровнями H3K36me3 накапливают меньше соматических мутаций из-за активности восстановления несоответствия . [90]

Хромосомная конденсация

Фосфорилирование H3 по серину 10 (фосфо-H3S10)
Митотическая киназа aurora B фосфорилирует гистон H3 по серину 10, запуская каскад изменений, которые опосредуют конденсацию митотических хромосом. [91] [92] Поэтому конденсированные хромосомы очень сильно окрашиваются на эту метку, но фосфорилирование H3S10 также присутствует в определенных участках хромосом вне митоза, например, в перицентрическом гетерохроматине клеток во время G2. Фосфорилирование H3S10 также связано с повреждением ДНК, вызванным образованием R-петли в сайтах с высокой степенью транскрипции. [93]
Фосфорилирование H2B по серину 10/14 (фосфо-H2BS10/14)
Фосфорилирование H2B по серину 10 (дрожжи) или серину 14 (млекопитающие) также связано с конденсацией хроматина, но с совершенно другой целью - опосредовать конденсацию хромосом во время апоптоза. [94] [95] Эта метка не является просто поздно действующим свидетелем апоптоза, поскольку дрожжи, несущие мутации этого остатка, устойчивы к апоптотической гибели клеток, вызванной перекисью водорода.

Зависимость

Эпигенетические модификации гистоновых хвостов в определенных областях мозга имеют центральное значение при зависимостях. [96] [97] [98] Как только происходят определенные эпигенетические изменения, они кажутся долговременными «молекулярными шрамами», которые могут объяснить стойкость зависимостей. [96]

Курильщики сигарет (около 15% населения США) обычно страдают никотиновой зависимостью . [99] После 7 дней лечения мышей никотином ацетилирование как гистона H3, так и гистона H4 увеличилось на промоторе FosB в прилежащем ядре головного мозга, что привело к увеличению экспрессии FosB на 61%. [100] Это также увеличит экспрессию сплайсингового варианта Delta FosB . В прилежащем ядре головного мозга Delta FosB действует как «устойчивый молекулярный переключатель» и «главный контрольный белок» при развитии зависимости . [101] [102]

Около 7% населения США пристрастились к алкоголю . У крыс, подвергавшихся воздействию алкоголя в течение 5 дней, наблюдалось увеличение ацетилирования гистона 3 лизина 9 в промоторе проноцицептина в комплексе миндалевидного тела мозга . Это ацетилирование является активирующим признаком проноцицептина. Система опиоидных рецепторов ноцицептин/ноцицептин участвует в усиливающем или кондиционирующем эффекте алкоголя. [103]

Метамфетаминовая зависимость встречается примерно у 0,2% населения США. [104] Хроническое употребление метамфетамина вызывает метилирование лизина в положении 4 гистона 3, расположенного на промоторах генов c -fos и рецептора 2 хемокинов CC (ccr2) , активируя эти гены в прилежащем ядре (NAc). [105] Хорошо известно, что c-fos играет важную роль при зависимости . [106] Ген ccr2 также важен при зависимости, поскольку мутационная инактивация этого гена ухудшает зависимость. [105]

Синтез

Первым этапом дупликации структуры хроматина является синтез белков-гистонов: H1, H2A, H2B, H3, H4. Эти белки синтезируются во время S-фазы клеточного цикла. Существуют различные механизмы, которые способствуют увеличению синтеза гистонов.

Дрожжи

Дрожжи несут одну или две копии каждого гена гистона, которые не сгруппированы, а разбросаны по хромосомам. Транскрипция генов гистонов контролируется множеством регуляторных белков генов, таких как факторы транскрипции, которые связываются с областями промотора гистонов. У почкующихся дрожжей геном-кандидатом для активации экспрессии генов гистонов является SBF. SBF представляет собой фактор транскрипции, который активируется в поздней фазе G1, когда он диссоциирует от своего репрессора Whi5 . Это происходит, когда Whi5 фосфорилируется Cdc8, который представляет собой G1/S Cdk. [107] Подавление экспрессии гистоновых генов вне S-фазы зависит от белков Hir, которые образуют неактивную структуру хроматина в локусе гистоновых генов, вызывая блокировку активаторов транскрипции. [108] [109]

Многоклеточное животное

У многоклеточных животных увеличение скорости синтеза гистонов обусловлено усилением процессинга пре-мРНК до ее зрелой формы, а также уменьшением деградации мРНК; это приводит к увеличению количества активной мРНК для трансляции гистоновых белков. Было обнаружено, что механизм активации мРНК заключается в удалении сегмента 3'-конца цепи мРНК и зависит от ассоциации с белком, связывающим стебель-петлю ( SLBP ). [110] SLBP также стабилизирует мРНК гистонов во время S-фазы, блокируя деградацию под действием нуклеазы 3'hExo. [111] Уровни SLBP контролируются белками клеточного цикла, в результате чего SLBP накапливается, когда клетки входят в S-фазу, и деградирует, когда клетки покидают S-фазу. SLBP отмечены для деградации путем фосфорилирования по двум остаткам треонина с помощью циклин-зависимых киназ, возможно, циклина A/cdk2, в конце S-фазы. [112] Многоклеточные животные также имеют множественные копии гистоновых генов, сгруппированных на хромосомах, которые локализованы в структурах, называемых тельцами Кахаля, как это определено с помощью полногеномного анализа конформации хромосом (4C-Seq). [113]

Связь между контролем клеточного цикла и синтезом

Ядерный белок атаксия-телеангиэктазия (NPAT), также известный как ядерный белок-коактиватор транскрипции гистонов, представляет собой фактор транскрипции, который активирует транскрипцию генов гистонов на хромосомах 1 и 6 клеток человека. NPAT также является субстратом циклина E-Cdk2, который необходим для перехода между фазой G1 и фазой S. NPAT активирует экспрессию гена гистонов только после того, как он фосфорилируется циклином G1/S-Cdk E-Cdk2 в ранней S-фазе. [114] Это показывает важную регуляторную связь между контролем клеточного цикла и синтезом гистонов.

История

Гистоны были открыты в 1884 году Альбрехтом Косселем . [115] Слово «гистон» датируется концом 19-го века и происходит от немецкого слова «Histon» , самого слова неопределенного происхождения, возможно, от древнегреческого ἵστημι (hístēmi, «стоять») или ἱστός (histós, «ткацкий станок»).

В начале 1960-х годов, еще до того, как были известны типы гистонов и до того, как стало известно, что гистоны высококонсервативны в таксономически разнообразных организмах, Джеймс Ф. Боннер и его сотрудники начали изучение этих белков, которые, как было известно, тесно связаны с ДНК у ядро высших организмов. [116] Боннер и его научный сотрудник Ру Чи К. Хуанг показали, что изолированный хроматин не поддерживает транскрипцию РНК в пробирке, но если гистоны были извлечены из хроматина, РНК можно было бы транскрибировать из оставшейся ДНК. [117] Их статья стала классикой цитирования. [118] Пол Тсо и Джеймс Боннер созвали Всемирный конгресс по химии и биологии гистонов в 1964 году, на котором стало ясно, что не существует единого мнения о количестве видов гистонов и что никто не знает, как их можно будет сравнивать. при выделении из разных организмов. [119] [116] Затем Боннер и его сотрудники разработали методы разделения каждого типа гистонов, очистили отдельные гистоны, сравнили аминокислотный состав одного и того же гистона из разных организмов и совместно сравнили аминокислотные последовательности одного и того же гистона из разных организмов. с Эмилем Смитом из Калифорнийского университета в Лос-Анджелесе. [120] Например, они обнаружили, что последовательность гистона IV высококонсервативна между горохом и тимусом теленка. [120] Однако их работа по биохимическим характеристикам отдельных гистонов не выявила, как гистоны взаимодействовали друг с другом или с ДНК, с которой они были тесно связаны. [119]

Также в 1960-х годах Винсент Олфри и Альфред Мирский на основе своего анализа гистонов предположили, что ацетилирование и метилирование гистонов могут обеспечить механизм контроля транскрипции, но не имели такого подробного анализа, который смогли провести более поздние исследователи. чтобы показать, как такая регуляция может быть геноспецифичной. [121] До начала 1990-х годов большинство людей отвергало гистоны как инертный упаковочный материал для ядерной ДНК эукариот. Эта точка зрения частично основывалась на моделях Марка Пташне и других, которые полагали, что транскрипция активируется белками-ДНК и белками-белками. взаимодействия на практически голых матрицах ДНК, как это имеет место у бактерий.

В 1980-х годах Яли Лорх и Роджер Корнберг [122] показали, что нуклеосома на коровом промоторе предотвращает инициацию транскрипции in vitro, а Майкл Грунштейн [123] продемонстрировал, что гистоны подавляют транскрипцию in vivo, что привело к идее о нуклеосоме как о общий генный репрессор. Считается, что освобождение от репрессии включает как модификацию гистонов, так и действие комплексов ремоделирования хроматина. Винсент Олфри и Альфред Мирский ранее предположили роль модификации гистонов в активации транскрипции [124] и рассматривались как молекулярное проявление эпигенетики. Майкл Грунштейн [125] и Дэвид Эллис [126] нашли подтверждение этому предположению в важности ацетилирования гистонов для транскрипции у дрожжей и активности активатора транскрипции Gcn5 в качестве гистон-ацетилтрансферазы.

Открытие гистона H5, по-видимому, датируется 1970-ми годами [127] , и теперь он считается изоформой гистона H1 . [2] [4] [5] [6]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Янгсон RM (2006). Словарь Коллинза по биологии человека . Глазго: ХарперКоллинз. ISBN 978-0-00-722134-9.
  2. ^ abcd Кокс М., Нельсон Д.Р., Ленинджер А.Л. (2005). Ленингерские принципы биохимии . Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4339-2.
  3. ^ Редон С., Пилч Д., Рогаку Э., Седельникова О., Ньюрок К., Боннер В. (апрель 2002 г.). «Варианты гистонов H2A H2AX и H2AZ». Текущее мнение в области генетики и развития . 12 (2): 162–9. дои : 10.1016/S0959-437X(02)00282-4. ПМИД  11893489.
  4. ^ ab «База данных вариантов гистонов 2.0». Национальный центр биотехнологической информации . Проверено 13 января 2017 г.
  5. ^ Аб Бхасин М., Рейнхерц Э.Л., Рече П.А. (2006). «Распознавание и классификация гистонов с использованием машины опорных векторов» (PDF) . Журнал вычислительной биологии . 13 (1): 102–12. дои : 10.1089/cmb.2006.13.102. ПМИД  16472024.
  6. ^ аб Хартл Д.Л., Фрайфельдер Д., Снайдер Л.А. (1988). Базовая генетика . Бостон: Издательство Jones and Bartlett. ISBN 978-0-86720-090-4.
  7. ^ Мариньо-Рамирес Л., Канн М.Г., Шумейкер Б.А., Ландсман Д. (октябрь 2005 г.). «Структура гистонов и стабильность нуклеосом». Экспертное обозрение по протеомике . 2 (5): 719–29. дои : 10.1586/14789450.2.5.719. ПМЦ 1831843 . ПМИД  16209651. 
  8. ^ аб Люгер К., Мэдер А.В., Ричмонд РК, Сарджент Д.Ф., Ричмонд Т.Дж. (сентябрь 1997 г.). «Кристаллическая структура ядра нуклеосомы при разрешении 2,8 А». Природа . 389 (6648): 251–60. Бибкод : 1997Natur.389..251L. дои : 10.1038/38444. PMID  9305837. S2CID  4328827. PDB : 1AOI
  9. ^ Фаркас Д. (1996). ДНК в упрощенном виде: Путеводитель по ДНК для автостопа . Вашингтон, округ Колумбия: AACC Press. ISBN 978-0-915274-84-0.
  10. ^ аб Сил, Рут Л.; Денни, Пол; Бруфорд, Элспет А.; Грибкова, Анна К.; Ландсман, Дэвид; Марзлафф, Уильям Ф.; МакЭндрюс, Моника; Панченко Анна Р.; Шайтан, Алексей К.; Талберт, Пол Б. (октябрь 2022 г.). «Стандартизированная номенклатура генов гистонов млекопитающих». Эпигенетика и хроматин . 15 (1): 34. дои : 10.1186/s13072-022-00467-2 . ISSN  1756-8935. ПМЦ 9526256 . ПМИД  36180920. 
  11. ^ Чан CW, Шибата Ю, Стармер Дж, Йи Д, Магнусон Т (июль 2015 г.). «Гистон H3.3 поддерживает целостность генома во время развития млекопитающих». Гены и развитие . 29 (13): 1377–92. дои : 10.1101/gad.264150.115 . ПМЦ 4511213 . ПМИД  26159997. 
  12. ^ Драйзен, Эли Дж.; Шайтан, Алексей К.; Мариньо-Рамирес, Леонардо; Талберт, Пол Б.; Ландсман, Дэвид; Панченко, Анна Р. (2016). «HistoneDB 2.0: база данных гистонов с вариантами - интегрированный ресурс для изучения гистонов и их вариантов». База данных: Журнал биологических баз данных и курирования . 2016 : baw014. doi : 10.1093/database/baw014. ISSN  1758-0463. ПМЦ 4795928 . ПМИД  26989147. 
  13. ^ Эль Кеннани, Сара; Адрайт, Энни; Шайтан, Алексей К.; Хочбин, Саади; Брюли, Кристоф; Панченко Анна Р.; Ландсман, Дэвид; Пфлигер, Дельфин; Говен, Жером (2017). «MS_HistoneDB, создаваемый вручную ресурс для протеомного анализа гистонов человека и мыши». Эпигенетика и хроматин . 10 :2. дои : 10.1186/s13072-016-0109-x . ISSN  1756-8935. ПМЦ 5223428 . ПМИД  28096900. 
  14. ^ Мараши, Ф.; Прокопп, К.; Стейн, Дж.; Штейн, Г. (апрель 1984 г.). «Доказательства наличия кластера генов гистонов человека, содержащего псевдогены H2B и H2A». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (7): 1936–1940. дои : 10.1073/пнас.81.7.1936 . ISSN  0027-8424. ПМК 345411 . ПМИД  6326092. 
  15. ^ Кардалину, Э.; Эйк, С.; Альбиг, В.; Денеке, Д. (август 1993 г.). «Ассоциация гена гистона человека H1 с псевдогеном H2A и генами, кодирующими гистоны H2B.1 и H3.1». Журнал клеточной биохимии . 52 (4): 375–383. дои : 10.1002/jcb.240520402. ISSN  0730-2312. PMID  8227173. S2CID  42454232.
  16. ^ ab Альва В., Аммельбург М., Сёдинг Дж., Лупас А.Н. (март 2007 г.). «О происхождении гистоновой складки». BMC Структурная биология . 7:17 . дои : 10.1186/1472-6807-7-17 . ПМК 1847821 . ПМИД  17391511. 
  17. ^ Маттироли Ф., Бхаттачария С., Дайер П.Н., Уайт А.Э., Сэндман К., Беркхарт Б.В. и др. (август 2017 г.). «Структура хроматина на основе гистонов у архей». Наука . 357 (6351): 609–612. Бибкод : 2017Sci...357..609M. doi : 10.1126/science.aaj1849. ПМЦ 5747315 . ПМИД  28798133. 
  18. ^ abc Хеннеман Б., ван Эммерик С., ван Инген Х., Дама RT (сентябрь 2018 г.). «Структура и функции гистонов архей». ПЛОС Генетика . 14 (9): e1007582. Бибкод : 2018BpJ...114..446H. дои : 10.1371/journal.pgen.1007582 . ПМК 6136690 . ПМИД  30212449. 
  19. ^ Уорд Р., Боуман А., Эль-Мками Х., Оуэн-Хьюз Т., Норман Д.Г. (февраль 2009 г.). «Измерения PELDOR на больших расстояниях на частице ядра гистонов». Журнал Американского химического общества . 131 (4): 1348–9. дои : 10.1021/ja807918f. ПМК 3501648 . ПМИД  19138067. 
  20. ^ Мерсфельдер Э.Л., Партун М.Р. (19 мая 2006 г.). «Сказка за хвостом: модификации основных доменов гистонов и регуляция структуры хроматина». Исследования нуклеиновых кислот . 34 (9): 2653–62. дои : 10.1093/nar/gkl338. ПМЦ 1464108 . ПМИД  16714444. 
  21. ^ Тропбергер П., Шнайдер Р. (июнь 2013 г.). «Царапина (латеральная) поверхность регуляции хроматина с помощью модификаций гистонов». Структурная и молекулярная биология природы . 20 (6): 657–61. дои : 10.1038/nsmb.2581. PMID  23739170. S2CID  2956823.
  22. ^ Эллисон Лос-Анджелес (2012). Фундаментальная молекулярная биология (второе изд.). Соединенные Штаты Америки: Джон Уайли и сыновья. п. 102. ИСБН 9781118059814.
  23. ^ Риццо П.Дж. (август 2003 г.). «Эти удивительные хромосомы динофлагеллят». Клеточные исследования . 13 (4): 215–7. дои : 10.1038/sj.cr.7290166 . ПМИД  12974611.
  24. ^ Талберт П.Б., Хеникофф С. (декабрь 2012 г.). «Хроматин: упаковка без нуклеосом». Современная биология . 22 (24): Р1040-3. дои : 10.1016/j.cub.2012.10.052 . ПМИД  23257187.
  25. ^ Касинский Х.Э., Льюис Дж.Д., Дакс Дж.Б., Аусио Дж. (январь 2001 г.). «Происхождение гистонов линкера H1». Журнал ФАСЭБ . 15 (1): 34–42. дои : 10.1096/fj.00-0237рев . PMID  11149891. S2CID  10089116.
  26. ^ Бозоргмехр JH (февраль 2020 г.). «Происхождение хромосомных гистонов в рибосомном белке 30S». Джин . 726 : 144155. doi : 10.1016/j.gene.2019.144155. PMID  31629821. S2CID  204813634.
  27. ^ Кларк HJ (1992). «Ядерный и хроматиновый состав гамет млекопитающих и ранних эмбрионов». Биохимия и клеточная биология . 70 (10–11): 856–66. дои : 10.1139/o92-134. ПМИД  1297351.
  28. ^ Гийметт Б., Батай А.Р., Жеври Н., Адам М., Бланшетт М., Робер Ф., Годро Л. (декабрь 2005 г.). «Вариантный гистон H2A.Z глобально локализован в промоторах неактивных генов дрожжей и регулирует положение нуклеосом». ПЛОС Биология . 3 (12): е384. дои : 10.1371/journal.pbio.0030384 . ПМЦ 1275524 . ПМИД  16248679. 
  29. ^ Биллон П., Коте J (октябрь 2011 г.). «Точное отложение гистона H2A.Z в хроматине для экспрессии и поддержания генома». Биохим Биофиз Акта . 1819 (3–4): 290–302. doi :10.1016/j.bbagrm.2011.10.004. ПМИД  22027408.
  30. ^ аб Полл Т.Т., Рогаку Е.П., Ямазаки В., Кирхгесснер КУ, Геллерт М., Боннер В.М. (2000). «Критическая роль гистона H2AX в привлечении факторов восстановления ядерных очагов после повреждения ДНК». Современная биология . 10 (15): 886–95. дои : 10.1016/S0960-9822(00)00610-2 . ПМИД  10959836.
  31. ^ Ахмад К., Хеникофф С. (июнь 2002 г.). «Вариант гистона H3.3 маркирует активный хроматин путем независимой от репликации сборки нуклеосомы». Молекулярная клетка . 9 (6): 1191–200. дои : 10.1016/S1097-2765(02)00542-7 . ПМИД  12086617.
  32. ^ Strahl BD, Allis CD (январь 2000 г.). «Язык ковалентных модификаций гистонов». Природа . 403 (6765): 41–5. Бибкод : 2000Natur.403...41S. дои : 10.1038/47412. PMID  10638745. S2CID  4418993.
  33. ^ Дженувейн Т., компакт-диск Эллиса (август 2001 г.). «Трансляция кода гистонов» (PDF) . Наука . 293 (5532): 1074–80. CiteSeerX 10.1.1.453.900 . дои : 10.1126/science.1063127. PMID  11498575. S2CID  1883924. 
  34. ^ Сонг Н, Лю Дж, Ан С, Нишино Т, Хишикава Ю, Кодзи Т (август 2011 г.). «Иммуногистохимический анализ модификаций гистона H3 в зародышевых клетках во время сперматогенеза мышей». Acta Histochemica et Cytochemica . 44 (4): 183–90. дои : 10.1267/ahc.11027. ПМК 3168764 . ПМИД  21927517. 
  35. ^ Беневоленская Е.В. (август 2007 г.). «Деметилазы гистонов H3K4 необходимы для развития и дифференцировки». Биохимия и клеточная биология . 85 (4): 435–43. дои : 10.1139/o07-057. ПМИД  17713579.
  36. ^ abcdefgh Барски А., Каддапа С., Цуй К., Ро Т.И., Шонес Д.Е., Ван З. и др. (май 2007 г.). «Профилирование метилирования гистонов в геноме человека с высоким разрешением». Клетка . 129 (4): 823–37. дои : 10.1016/j.cell.2007.05.009 . ПМИД  17512414.
  37. ^ abc Стегер DJ, Лефтерова М.И., Ин Л., Стоунстрем А.Дж., Шупп М., Чжо Д. и др. (апрель 2008 г.). «Привлечение DOT1L/KMT4 и метилирование H3K79 повсеместно связаны с транскрипцией генов в клетках млекопитающих». Молекулярная и клеточная биология . 28 (8): 2825–39. дои : 10.1128/MCB.02076-07. ПМК 2293113 . ПМИД  18285465. 
  38. ^ abc Розенфельд Дж. А., Ван З., Шонес Д.Э., Чжао К., ДеСалле Р., Чжан MQ (март 2009 г.). «Определение обогащенных модификаций гистонов в негенных частях генома человека». БМК Геномика . 10 :143. дои : 10.1186/1471-2164-10-143 . ПМК 2667539 . ПМИД  19335899. 
  39. ^ abc Кох CM, Эндрюс RM, Фличек П., Диллон СК, Караоз У, Клелланд Г.К. и др. (июнь 2007 г.). «Картина модификаций гистонов в 1% человеческого генома в пяти клеточных линиях человека». Геномные исследования . 17 (6): 691–707. дои : 10.1101/гр.5704207. ЧВК 1891331 . ПМИД  17567990. 
  40. ^ Гийметт Б., Дрогарис П., Лин Х.Х., Армстронг Х., Хирагами-Хамада К., Имхоф А. и др. (март 2011 г.). «H3-лизин-4 ацетилируется по активным промоторам гена и регулируется метилированием H3-лизина-4». ПЛОС Генетика . 7 (3): e1001354. дои : 10.1371/journal.pgen.1001354 . ПМК 3069113 . ПМИД  21483810. 
  41. ^ Крейтон М.П., ​​Ченг А.В., Уэлстед Г.Г., Куистра Т., Кэри Б.В., Стайн Э.Дж. и др. (декабрь 2010 г.). «Гистон H3K27ac отделяет активные энхансеры от готовых и прогнозирует состояние развития». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (50): 21931–6. дои : 10.1073/pnas.1016071107 . ПМК 3003124 . ПМИД  21106759. 
  42. ^ Фаррелли Л.А., Томпсон Р.Э., Чжао С., Лепак А.Е., Лю Ю, Бхану Н.В. и др. (март 2019 г.). «Серотонилирование гистонов является разрешающей модификацией, которая усиливает связывание TFIID с H3K4me3». Природа . 567 (7749): 535–539. Бибкод : 2019Natur.567..535F. дои : 10.1038/s41586-019-1024-7. ПМК 6557285 . ПМИД  30867594. 
  43. ^ Кристофору М.А., Кастело-Бранку Г., Халли-Стотт Р.П., Оливейра К.С., Лоос Р., Радзишевская А. и др. (март 2014 г.). «Цитруллинирование регулирует плюрипотентность и связывание гистона H1 с хроматином». Природа . 507 (7490): 104–8. Бибкод : 2014Natur.507..104C. дои : 10.1038/nature12942. ПМЦ 4843970 . ПМИД  24463520. 
  44. ^ Катберт Г.Л., Даужат С., Сноуден А.В., Эрджумент-Бромаж Х., Хагивара Т., Ямада М. и др. (сентябрь 2004 г.). «Деиминирование гистонов препятствует метилированию аргинина». Клетка . 118 (5): 545–53. дои : 10.1016/j.cell.2004.08.020 . ПМИД  15339660.
  45. ^ Кроган, Нью-Джерси, Довер Дж., Вуд А., Шнайдер Дж., Хайдт Дж., Боатенг М.А. и др. (март 2003 г.). «Комплекс Paf1 необходим для метилирования гистона H3 с помощью COMPASS и Dot1p: связь элонгации транскрипции с метилированием гистонов». Молекулярная клетка . 11 (3): 721–9. дои : 10.1016/S1097-2765(03)00091-1 . ПМИД  12667454.
  46. ^ Нг ХХ, Роберт Ф., Янг Р.А., Струл К. (март 2003 г.). «Направленное привлечение метилазы гистонов Set1 путем удлинения Pol II обеспечивает локализованную метку и память о недавней транскрипционной активности». Молекулярная клетка . 11 (3): 709–19. дои : 10.1016/S1097-2765(03)00092-3 . ПМИД  12667453.
  47. ^ Бернштейн Б.Е., Камаль М., Линдблад-Тох К., Бекиранов С., Бейли Д.К., Хьюберт DJ и др. (январь 2005 г.). «Геномные карты и сравнительный анализ модификаций гистонов у человека и мыши». Клетка . 120 (2): 169–81. дои : 10.1016/j.cell.2005.01.001 . ПМИД  15680324.
  48. ^ Кроган, Нью-Джерси, Довер Дж, Хоррами С., Гринблатт Дж. Ф., Шнайдер Дж., Джонстон М., Шилатифард А. (март 2002 г.). «COMPASS, метилтрансфераза гистона H3 (лизин 4), необходимая для теломерного подавления экспрессии генов». Журнал биологической химии . 277 (13): 10753–5. дои : 10.1074/jbc.C200023200 . ПМИД  11805083.
  49. ^ Рогуев А, Шафт Д, Шевченко А, Пейнаппель В.В., Уилм М., Осланд Р., Стюарт А.Ф. (декабрь 2001 г.). «Комплекс Saccharomyces cerevisiae Set1 включает гомолог Ash2 и метилирует гистон 3 лизин 4». Журнал ЭМБО . 20 (24): 7137–48. дои : 10.1093/emboj/20.24.7137. ПМЦ 125774 . ПМИД  11742990. 
  50. ^ Надь П.Л., Гризенбек Дж., Корнберг Р.Д., Клири М.Л. (январь 2002 г.). «Комплекс триторакс-группы, очищенный от Saccharomyces cerevisiae, необходим для метилирования гистона H3». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (1): 90–4. Бибкод : 2002PNAS...99...90N. дои : 10.1073/pnas.221596698 . ПМЦ 117519 . ПМИД  11752412. 
  51. ^ Вуд А., Шнайдер Дж., Довер Дж., Джонстон М., Шилатифард А. (ноябрь 2005 г.). «Комплекс Bur1/Bur2 необходим для моноубиквитинирования гистона H2B с помощью Rad6/Bre1 и метилирования гистонов с помощью COMPASS». Молекулярная клетка . 20 (4): 589–99. doi : 10.1016/j.molcel.2005.09.010 . ПМИД  16307922.
  52. ^ Сарцевич Б., Моусон А., Бейкер RT, Сазерленд Р.Л. (апрель 2002 г.). «Регуляция убиквитин-конъюгирующего фермента hHR6A посредством CDK-опосредованного фосфорилирования». Журнал ЭМБО . 21 (8): 2009–18. дои : 10.1093/emboj/21.8.2009. ПМК 125963 . ПМИД  11953320. 
  53. ^ Робзик К., Рехт Дж., Осли М.А. (январь 2000 г.). «Rad6-зависимое убиквитинирование гистона H2B у дрожжей». Наука . 287 (5452): 501–4. Бибкод : 2000Sci...287..501R. дои : 10.1126/science.287.5452.501. ПМИД  10642555.
  54. ^ Sun ZW, компакт-диск Эллиса (июль 2002 г.). «Убиквитинирование гистона H2B регулирует метилирование H3 и молчание генов у дрожжей». Природа . 418 (6893): 104–8. Бибкод : 2002Natur.418..104S. дои : 10.1038/nature00883. PMID  12077605. S2CID  4338471.
  55. ^ Довер Дж., Шнайдер Дж., Тавиа-Боатенг М.А., Вуд А., Дин К., Джонстон М., Шилатифард А. (август 2002 г.). «Метилирование гистона H3 с помощью COMPASS требует убиквитинирования гистона H2B с помощью Rad6». Журнал биологической химии . 277 (32): 28368–71. дои : 10.1074/jbc.C200348200 . ПМИД  12070136.
  56. ^ Страл Б.Д., Грант П.А., Бриггс С.Д., Сан З.В., Боун Дж.Р., Колдуэлл Дж.А. и др. (март 2002 г.). «Set2 представляет собой нуклеосомную гистон H3-селективную метилтрансферазу, которая опосредует репрессию транскрипции». Молекулярная и клеточная биология . 22 (5): 1298–306. дои : 10.1128/MCB.22.5.1298-1306.2002. ПМК 134702 . ПМИД  11839797. 
  57. ^ Ли Дж., Моазед Д., Гиги С.П. (декабрь 2002 г.). «Ассоциация гистон-метилтрансферазы Set2 с РНК-полимеразой II играет роль в элонгации транскрипции». Журнал биологической химии . 277 (51): 49383–8. дои : 10.1074/jbc.M209294200 . ПМИД  12381723.
  58. ^ Карроцца М.Дж., Ли Б., Флоренс Л., Суганума Т., Суонсон С.К., Ли К.К. и др. (ноябрь 2005 г.). «Метилирование гистона H3 с помощью Set2 направляет деацетилирование кодирующих областей с помощью Rpd3S для подавления ложной внутригенной транскрипции». Клетка . 123 (4): 581–92. дои : 10.1016/j.cell.2005.10.023 . ПМИД  16286007.
  59. ^ Кио М.К., Курдистани С.К., Моррис С.А., Ан Ш., Подольный В., Коллинз С.Р. и др. (ноябрь 2005 г.). «Котранскрипционное метилирование set2 гистона H3 лизина 36 рекрутирует репрессивный комплекс Rpd3». Клетка . 123 (4): 593–605. дои : 10.1016/j.cell.2005.10.025 . ПМИД  16286008.
  60. ^ Джоши А.А., Струл К. (декабрь 2005 г.). «Взаимодействие хромодомена Eaf3 с метилированным H3-K36 связывает деацетилирование гистонов с элонгацией Pol II». Молекулярная клетка . 20 (6): 971–8. doi : 10.1016/j.molcel.2005.11.021 . ПМИД  16364921.
  61. ^ Кузьмичев А, Нишиока К, Эрджюмент-Бромаж Х, Темпст П, Рейнберг Д (ноябрь 2002 г.). «Активность гистон-метилтрансферазы, связанная с мультибелковым комплексом человека, содержащим усилитель белка Zeste». Гены и развитие . 16 (22): 2893–905. дои : 10.1101/gad.1035902. ЧВК 187479 . ПМИД  12435631. 
  62. ^ ab Cao R, Wang L, Wang H, Xia L, Erdjument-Bromage H, Tempst P и др. (ноябрь 2002 г.). «Роль метилирования лизина 27 гистона H3 в молчании группы Polycomb». Наука . 298 (5595): 1039–43. Бибкод : 2002Sci...298.1039C. дои : 10.1126/science.1076997. PMID  12351676. S2CID  6265267.
  63. ^ де Наполес М., Мермуд Дж. Э., Вакао Р., Тан Я., Эндо М., Аппана Р. и др. (ноябрь 2004 г.). «Белки группы Polycomb Ring1A/B связывают убиквитилирование гистона H2A с наследственным молчанием генов и инактивацией X». Развивающая клетка . 7 (5): 663–76. дои : 10.1016/j.devcel.2004.10.005 . ПМИД  15525528.
  64. ^ Ван Х, Ван Л, Эрджумент-Бромаж Х, Видал М, Темпст П, Джонс Р.С., Чжан Ю (октябрь 2004 г.). «Роль убиквитинирования гистона H2A в молчании Polycomb». Природа . 431 (7010): 873–8. Бибкод : 2004Natur.431..873W. дои : 10.1038/nature02985. hdl : 10261/73732. PMID  15386022. S2CID  4344378.
  65. ^ Таварес Л., Димитрова Е., Оксли Д., Вебстер Дж., Пут Р., Деммерс Дж. и др. (февраль 2012 г.). «Комплексы RYBP-PRC1 опосредуют убиквитилирование H2A в целевых сайтах полисот независимо от PRC2 и H3K27me3». Клетка . 148 (4): 664–78. дои : 10.1016/j.cell.2011.12.029. ПМК 3281992 . ПМИД  22325148. 
  66. ^ Гао З., Чжан Дж., Бонасио Р., Стрино Ф., Савай А., Паризи Ф. и др. (февраль 2012 г.). «Гомологи PCGF, белки CBX и RYBP определяют функционально различные комплексы семейства PRC1». Молекулярная клетка . 45 (3): 344–56. doi : 10.1016/j.molcel.2012.01.002. ПМК 3293217 . ПМИД  22325352. 
  67. ^ Вердель А., Цзя С., Гербер С., Сугияма Т., Гиги С., Гревал С.И., Моазед Д. (январь 2004 г.). «РНКи-опосредованное нацеливание на гетерохроматин комплексом RITS». Наука . 303 (5658): 672–6. Бибкод : 2004Sci...303..672В. дои : 10.1126/science.1093686. ПМК 3244756 . ПМИД  14704433. 
  68. ^ Ри С., Эйзенхабер Ф., О'Кэрролл Д., Страл Б.Д., Сан З.В., Шмид М. и др. (август 2000 г.). «Регуляция структуры хроматина сайт-специфическими метилтрансферазами гистона H3». Природа . 406 (6796): 593–9. Бибкод : 2000Natur.406..593R. дои : 10.1038/35020506. PMID  10949293. S2CID  205008015.
  69. ^ Баннистер А.Дж., Зегерман П., Партридж Дж.Ф., Миска Э.А., Томас Дж.О., Олшир Р.К., Кузаридес Т. (март 2001 г.). «Селективное распознавание метилированного лизина 9 на гистоне H3 хромодоменом HP1». Природа . 410 (6824): 120–4. Бибкод : 2001Natur.410..120B. дои : 10.1038/35065138. PMID  11242054. S2CID  4334447.
  70. ^ Лахнер М., О'Кэрролл Д., Ри С., Мехтлер К., Дженувейн Т. (март 2001 г.). «Метилирование гистона H3 лизина 9 создает сайт связывания для белков HP1». Природа . 410 (6824): 116–20. Бибкод : 2001Natur.410..116L. дои : 10.1038/35065132. PMID  11242053. S2CID  4331863.
  71. ^ Баджпай Г., Джайн И., Инамдар М.М., Дас Д., Падинхатери Р. (январь 2017 г.). «Связывание ДНК-изгибающих негистоновых белков дестабилизирует регулярную структуру хроматина размером 30 нм». PLOS Вычислительная биология . 13 (1): e1005365. Бибкод : 2017PLSCB..13E5365B. дои : 10.1371/journal.pcbi.1005365 . ПМК 5305278 . ПМИД  28135276. 
  72. ^ аб Шотта Г., Лахнер М., Сарма К., Эберт А., Сенгупта Р., Рейтер Г. и др. (июнь 2004 г.). «Путь молчания, индуцирующий триметилирование H3-K9 и H4-K20 в конститутивном гетерохроматине». Гены и развитие . 18 (11): 1251–62. дои : 10.1101/gad.300704. ПМК 420351 . ПМИД  15145825. 
  73. ^ Курмули Н., Джеппесен П., Махадевхайя С., Бургойн П., Ву Р., Гилберт Д.М. и др. (май 2004 г.). «Гетерохроматин и триметилированный лизин 20 гистона H4 у животных». Журнал клеточной науки . 117 (Часть 12): 2491–501. дои : 10.1242/jcs.01238 . ПМИД  15128874.
  74. ^ Бернштейн Б.Е., Миккельсен Т.С., Се X, Камаль М., Хьюберт DJ, Кафф Дж. и др. (апрель 2006 г.). «Двухвалентная структура хроматина отмечает ключевые гены развития в эмбриональных стволовых клетках». Клетка . 125 (2): 315–26. дои : 10.1016/j.cell.2006.02.041 . ПМИД  16630819.
  75. ^ аб Рогаков Е.П., Пильч Д.Р., Орр А.Х., Иванова В.С., Боннер В.М. (март 1998 г.). «Двухцепочечные разрывы ДНК индуцируют фосфорилирование гистона H2AX по серину 139». Журнал биологической химии . 273 (10): 5858–68. дои : 10.1074/jbc.273.10.5858 . ПМИД  9488723.
  76. ^ Селеста А., Петерсен С., Романиенко П.Дж., Фернандес-Капетильо О., Чен Х.Т., Седельникова О.А. и др. (май 2002 г.). «Геномная нестабильность у мышей, у которых отсутствует гистон H2AX». Наука . 296 (5569): 922–7. Бибкод : 2002Sci...296..922C. дои : 10.1126/science.1069398. ПМЦ 4721576 . ПМИД  11934988. 
  77. ^ Шрофф Р., Арбель-Иден А., Пилч Д., Ира Г., Боннер В.М., Петрини Дж.Х. и др. (октябрь 2004 г.). «Распределение и динамика модификации хроматина, вызванной определенным разрывом двухцепочечной ДНК». Современная биология . 14 (19): 1703–11. дои : 10.1016/j.cub.2004.09.047. ПМЦ 4493763 . ПМИД  15458641. 
  78. ^ Рогаку Е.П., Бун С., Редон С., Боннер В.М. (сентябрь 1999 г.). «Домены мегабазного хроматина, участвующие в двухцепочечных разрывах ДНК in vivo». Журнал клеточной биологии . 146 (5): 905–16. дои : 10.1083/jcb.146.5.905. ПМК 2169482 . ПМИД  10477747. 
  79. ^ Стюарт Г.С., Ван Б., Бигнелл С.Р., Тейлор А.М., Элледж С.Дж. (февраль 2003 г.). «MDC1 является медиатором контрольной точки повреждения ДНК млекопитающих». Природа . 421 (6926): 961–6. Бибкод : 2003Natur.421..961S. дои : 10.1038/nature01446. PMID  12607005. S2CID  4410773.
  80. ^ Беккер-Йенсен С., Майланд Н. (декабрь 2010 г.). «Сборка и функция очагов восстановления двухцепочечных разрывов ДНК в клетках млекопитающих». Восстановление ДНК . 9 (12): 1219–28. дои : 10.1016/j.dnarep.2010.09.010. ПМИД  21035408.
  81. ^ Оздемир А., Спикуглиа С., Ласондер Э., Вермюлен М., Кампстейн С., Станненберг Х.Г., Логи С. (июль 2005 г.). «Характеристика лизина 56 гистона H3 как сайта ацетилирования у Saccharomyces cerevisiae». Журнал биологической химии . 280 (28): 25949–52. дои : 10.1074/jbc.C500181200 . hdl : 2066/32314 . ПМИД  15888442.
  82. ^ Масумото Х., Хоук Д., Кобаяши Р., Верро А. (июль 2005 г.). «Роль ацетилирования лизина 56 гистона H3, регулируемого клеточным циклом, в реакции на повреждение ДНК». Природа . 436 (7048): 294–8. Бибкод : 2005Natur.436..294M. дои : 10.1038/nature03714. PMID  16015338. S2CID  4414433.
  83. ^ Дрисколл Р., Хадсон А., Джексон С.П. (февраль 2007 г.). «Дрожжи Rtt109 способствуют стабильности генома путем ацетилирования гистона H3 по лизину 56». Наука . 315 (5812): 649–52. Бибкод : 2007Sci...315..649D. дои : 10.1126/science.1135862. ПМЦ 3334813 . ПМИД  17272722. 
  84. ^ Хань Дж., Чжоу Х., Хораздовский Б., Чжан К., Сюй Р.М., Чжан Цз. (февраль 2007 г.). «Rtt109 ацетилирует лизин 56 гистона H3 и участвует в репликации ДНК». Наука . 315 (5812): 653–5. Бибкод : 2007Sci...315..653H. дои : 10.1126/science.1133234. PMID  17272723. S2CID  19056605.
  85. ^ Дас С., Люсия М.С., Хансен К.К., Тайлер Дж.К. (май 2009 г.). «CBP/p300-опосредованное ацетилирование гистона H3 по лизину 56». Природа . 459 (7243): 113–7. Бибкод : 2009Natur.459..113D. дои : 10.1038/nature07861. ПМЦ 2756583 . ПМИД  19270680. 
  86. ^ Хань Дж, Чжоу Х, Ли З, Сюй РМ, Чжан Цз (сентябрь 2007 г.). «Ацетилирование лизина 56 гистона H3, катализируемое RTT109 и регулируемое ASF1, необходимо для целостности реплисомы». Журнал биологической химии . 282 (39): 28587–96. дои : 10.1074/jbc.M702496200 . ПМИД  17690098.
  87. ^ Вуртеле Х., Кайзер Г.С., Бакал Дж., Сент-Хилэр Э., Ли Э.Х., Цао С. и др. (январь 2012 г.). «Ацетилирование гистона H3 лизина 56 и реакция на повреждение репликационной вилки ДНК». Молекулярная и клеточная биология . 32 (1): 154–72. дои : 10.1128/MCB.05415-11. ПМЦ 3255698 . ПМИД  22025679. 
  88. ^ Вюртеле Х., Цао С., Лепин Г., Маллик А., Трембле Дж., Дрогарис П. и др. (июль 2010 г.). «Модуляция ацетилирования лизина 56 гистона H3 как противогрибковая терапевтическая стратегия». Природная медицина . 16 (7): 774–80. дои : 10.1038/нм.2175. ПМК 4108442 . ПМИД  20601951. 
  89. ^ Ли Ф, Мао Г, Тонг Д, Хуан Дж, Гу Л, Ян В, Ли ГМ (апрель 2013 г.). «Гистоновая метка H3K36me3 регулирует восстановление несоответствия ДНК человека посредством взаимодействия с MutSα». Клетка . 153 (3): 590–600. дои : 10.1016/j.cell.2013.03.025. ПМЦ 3641580 . ПМИД  23622243. 
  90. ^ Супек Ф, Ленер Б (июль 2017 г.). «Признаки кластерных мутаций показывают, что склонная к ошибкам репарация ДНК нацелена на мутации в активных генах». Клетка . 170 (3): 534–547.e23. дои : 10.1016/j.cell.2017.07.003 . hdl : 10230/35343 . ПМИД  28753428.
  91. ^ Уилкинс Б.Дж., Ралл Н.А., Оствал Ю., Круитваген Т., Хирагами-Хамада К., Винклер М. и др. (Январь 2014). «Каскад модификаций гистонов вызывает конденсацию хроматина при митозе». Наука . 343 (6166): 77–80. Бибкод : 2014Sci...343...77W. дои : 10.1126/science.1244508. hdl : 11858/00-001M-0000-0015-11C0-5 . PMID  24385627. S2CID  7698266.
  92. ^ Йохансен К.М., Йохансен Дж. (2006). «Регуляция структуры хроматина фосфорилированием гистона H3S10». Хромосомные исследования . 14 (4): 393–404. дои : 10.1007/s10577-006-1063-4. PMID  16821135. S2CID  8556959.
  93. ^ Кастельяно-Посо М., Сантос-Перейра Х.М., Рондон А.Г., Баррозу С., Андухар Э., Перес-Алегри М. и др. (Ноябрь 2013). «Петли R связаны с фосфорилированием гистона H3 S10 и конденсацией хроматина». Молекулярная клетка . 52 (4): 583–90. дои : 10.1016/j.molcel.2013.10.006 . ПМИД  24211264.
  94. ^ Чунг В.Л., Аджиро К., Самедзима К., Клок М., Чунг П., Миззен Калифорния и др. (май 2003 г.). «Апоптотическое фосфорилирование гистона H2B опосредуется стерильной двадцать киназой млекопитающих». Клетка . 113 (4): 507–17. дои : 10.1016/s0092-8674(03)00355-6 . ПМИД  12757711.
  95. ^ Ан С.Х., Чунг В.Л., Сюй Дж.Ю., Диас Р.Л., Смит М.М., Эллис CD (январь 2005 г.). «Стерильная киназа 20 фосфорилирует гистон H2B по серину 10 во время апоптоза, индуцированного перекисью водорода, у S. cerevisiae». Клетка . 120 (1): 25–36. дои : 10.1016/j.cell.2004.11.016 . ПМИД  15652479.
  96. ^ Аб Робисон AJ, Нестлер EJ (октябрь 2011 г.). «Транскрипционные и эпигенетические механизмы зависимости». Обзоры природы. Нейронаука . 12 (11): 623–37. дои : 10.1038/nrn3111. ПМЦ 3272277 . ПМИД  21989194. 
  97. ^ Хичкок Л.Н., Латтал К.М. (2014). «Гистон-опосредованная эпигенетика при зависимости». Эпигенетика и нейропластичность — данные и дебаты . Прогресс молекулярной биологии и трансляционной науки. Том. 128. Академическая пресса. стр. 51–87. дои : 10.1016/B978-0-12-800977-2.00003-6. ISBN 9780128009772. ПМЦ  5914502 . ПМИД  25410541. {{cite book}}: |journal=игнорируется ( помощь )
  98. ^ Маккуон, Южная Каролина, Вуд, Массачусетс (апрель 2010 г.). «Эпигенетическая регуляция расстройств, связанных с употреблением психоактивных веществ». Текущие отчеты психиатрии . 12 (2): 145–53. дои : 10.1007/s11920-010-0099-5. ПМЦ 2847696 . ПМИД  20425300. 
  99. ^ «Вызывает ли никотиновая зависимость?».
  100. ^ Левин А., Хуан Ю., Дрисальди Б., Гриффин Э.А., Поллак Д.Д., Сюй С. и др. (ноябрь 2011 г.). «Молекулярный механизм шлюзового препарата: эпигенетические изменения, инициированные экспрессией первичного гена никотина кокаином». Наука трансляционной медицины . 3 (107): 107ра109. doi : 10.1126/scitranslmed.3003062. ПМК 4042673 . ПМИД  22049069. 
  101. ^ Раффл JK (ноябрь 2014 г.). «Молекулярная нейробиология зависимости: о чем вообще (Δ)FosB?». Американский журнал о злоупотреблении наркотиками и алкоголем . 40 (6): 428–37. дои : 10.3109/00952990.2014.933840. PMID  25083822. S2CID  19157711.
  102. ^ Нестлер Э.Дж., Баррот М., Self DW (сентябрь 2001 г.). «DeltaFosB: устойчивый молекулярный переключатель зависимости». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (20): 11042–6. Бибкод : 2001PNAS...9811042N. дои : 10.1073/pnas.191352698 . ПМК 58680 . ПМИД  11572966. 
  103. ↑ Д'Аддарио С, Капути ФФ, Экстрем Т.Дж., Ди Бенедетто М., Маккарроне М., Ромуальди П., Канделетти С. (февраль 2013 г.). «Этанол индуцирует эпигенетическую модуляцию экспрессии генов продинорфина и проноцицептина в комплексе миндалевидного тела крысы». Журнал молекулярной нейронауки . 49 (2): 312–9. doi : 10.1007/s12031-012-9829-y. PMID  22684622. S2CID  14013417.
  104. ^ «Каковы масштабы злоупотребления метамфетамином в Соединенных Штатах?».
  105. ^ аб Годино А, Джаянти С, кадет Дж.Л. (2015). «Эпигенетический ландшафт зависимости от амфетамина и метамфетамина у грызунов». Эпигенетика . 10 (7): 574–80. дои : 10.1080/15592294.2015.1055441. ПМЦ 4622560 . ПМИД  26023847. 
  106. ^ Круз ФК, Хавьер Рубио Ф, Хоуп BT (декабрь 2015 г.). «Использование c-fos для изучения ансамблей нейронов в кортикостриарной схеме зависимости». Исследования мозга . 1628 (Часть А): 157–73. doi : 10.1016/j.brainres.2014.11.005. ПМК 4427550 . ПМИД  25446457. 
  107. ^ де Брюин Р.А., Макдональд У.Х., Калашникова Т.И., Йейтс Дж., Виттенберг С. (июнь 2004 г.). «Cln3 активирует G1-специфическую транскрипцию посредством фосфорилирования SBF-связанного репрессора Whi5». Клетка . 117 (7): 887–98. дои : 10.1016/j.cell.2004.05.025 . ПМИД  15210110.
  108. ^ Сюй Х, Ким У.Дж., Шустер Т., Грунштейн М. (ноябрь 1992 г.). «Идентификация нового набора генов, регулирующих клеточный цикл, которые регулируют S-фазную транскрипцию генов гистонов в Saccharomyces cerevisiae». Молекулярная и клеточная биология . 12 (11): 5249–59. дои : 10.1128/mcb.12.11.5249. ПМК 360458 . ПМИД  1406694. 
  109. ^ Димова Д., Накердин З., Фергесон С., Эгучи С., Осли М.А. (июль 1999 г.). «Роль репрессоров транскрипции в нацеливании на дрожжевой комплекс Swi/Snf». Молекулярная клетка . 4 (1): 75–83. дои : 10.1016/S1097-2765(00)80189-6 . ПМИД  10445029.
  110. ^ Домински З., Эркманн Дж. А., Ян Х, Санчес Р., Марцлафф В.Ф. (январь 2002 г.). «Новый белок цинковых пальцев связан с мяРНП U7 и взаимодействует с белком, связывающим стебель-петлю в пре-мРНП гистонов, чтобы стимулировать процессинг 3'-конца». Гены и развитие . 16 (1): 58–71. дои : 10.1101/gad.932302. ПМК 155312 . ПМИД  11782445. 
  111. ^ Домински З., Ян XC, Кайгун Х., Дадлез М., Марзлафф В.Ф. (август 2003 г.). «3'-экзонуклеаза, которая специфически взаимодействует с 3'-концом мРНК гистона». Молекулярная клетка . 12 (2): 295–305. дои : 10.1016/S1097-2765(03)00278-8 . ПМИД  14536070.
  112. ^ Чжэн Л., Домински З., Ян XC, Элмс П., Рашка CS, Борчерс CH, Марзлафф В.Ф. (март 2003 г.). «Фосфорилирование белка, связывающего стволовую петлю (SLBP) на двух треонинах, запускает деградацию SLBP, единственного фактора, регулируемого клеточным циклом, необходимого для регуляции процессинга мРНК гистонов, в конце S-фазы». Молекулярная и клеточная биология . 23 (5): 1590–601. дои : 10.1128/MCB.23.5.1590-1601.2003. ПМК 151715 . ПМИД  12588979. 
  113. ^ Ван К., Сойер И.А., Сунг М.Х., Стерджилл Д., Шевцов С.П., Пегораро Г. и др. (март 2016 г.). «Тела Кахаля связаны с конформацией генома». Природные коммуникации . 7 : 10966. Бибкод : 2016NatCo...710966W. doi : 10.1038/ncomms10966. ПМК 4802181 . ПМИД  26997247. 
  114. ^ Чжао Дж., Кеннеди Б.К., Лоуренс Б.Д., Барби Д.А., Матера А.Г., Флетчер Дж.А., Харлоу Э. (сентябрь 2000 г.). «NPAT связывает циклин E-Cdk2 с регуляцией репликационно-зависимой транскрипции генов гистонов». Гены и развитие . 14 (18): 2283–97. дои : 10.1101/GAD.827700. ПМК 316937 . ПМИД  10995386. 
  115. ^ Удача JM (1965). «Химия гистонов: пионеры». В Боннер Дж , Цо П (ред.). Нуклеогистоны . Сан-Франциско, Лондон и Амстердам: Holden-Day, Inc.
  116. ^ Аб Боннер Дж (1994). «Главы из моей жизни». Ежегодный обзор физиологии растений и молекулярной биологии растений . 45 : 1–23. дои : 10.1146/annurev.pp.45.060194.000245 .
  117. ^ Хуан Р.К., Боннер Дж. (июль 1962 г.). «Гистон, супрессор синтеза хромосомной РНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 48 (7): 1216–22. Бибкод : 1962PNAS...48.1216H. дои : 10.1073/pnas.48.7.1216 . ПМК 220935 . ПМИД  14036409. 
  118. ^ «Хуанг Р.С. и Боннер Дж. Гистон, супрессор синтеза хромосомной РНК. Proc. Nat. Acad. Sci. US 48:1216-22, 1962» (PDF) . Citation Classics (12): 79. 20 марта 1978 г.
  119. ^ ab Джеймс Боннер и Пол Тсо (1965) Нуклеогистоны . Holden-Day Inc, Сан-Франциско, Лондон, Амстердам.
  120. ^ ab DeLange RJ, Fambrough DM, Smith EL, Bonner J (октябрь 1969 г.). «Гистон теленка и гороха IV. 3. Полная аминокислотная последовательность гистона IV проростков гороха; сравнение с гомологичным гистоном тимуса теленка». Журнал биологической химии . 244 (20): 5669–79. дои : 10.1016/S0021-9258(18)63612-9 . ПМИД  5388597.
  121. ^ Олфри В.Г., Фолкнер Р., Мирский А.Е. (май 1964 г.). «Ацетилирование и метилирование гистонов и их возможная роль в регуляции синтеза РНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 51 (5): 786–94. Бибкод : 1964PNAS...51..786A. дои : 10.1073/pnas.51.5.786 . ПМК 300163 . ПМИД  14172992. 
  122. ^ Лорч Ю., ЛаПойнт Дж.В., Корнберг Р.Д. (апрель 1987 г.). «Нуклеосомы ингибируют инициацию транскрипции, но допускают удлинение цепи со смещением гистонов». Клетка . 49 (2): 203–10. дои : 10.1016/0092-8674(87)90561-7. PMID  3568125. S2CID  21270171.
  123. ^ Кейн П.С., Ким У.Дж., Хан М., Маллен-младший, Йошизаки Ф., Грунштейн М. (октябрь 1988 г.). «Чрезвычайно консервативный N-конец гистона H4 необязателен для роста, но необходим для подавления молчащих локусов спаривания у дрожжей» (PDF) . Клетка . 55 (1): 27–39. дои : 10.1016/0092-8674(88)90006-2. PMID  3048701. S2CID  7994350.
  124. ^ Пого Б.Г., Олфри В.Г., Мирский А.Е. (апрель 1966 г.). «Синтез РНК и ацетилирование гистонов в ходе активации генов в лимфоцитах». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 55 (4): 805–12. Бибкод : 1966PNAS...55..805P. дои : 10.1073/pnas.55.4.805 . ПМК 224233 . ПМИД  5219687. 
  125. ^ Дуррин Л.К., Манн Р.К., Кейн П.С., Грунштейн М. (июнь 1991 г.). «N-концевая последовательность дрожжевого гистона H4 необходима для активации промотора in vivo» (PDF) . Клетка . 65 (6): 1023–31. дои : 10.1016/0092-8674(91)90554-c. PMID  2044150. S2CID  28169631.
  126. ^ Браунелл Дж.Э., Чжоу Дж., Раналли Т., Кобаяши Р., Эдмондсон Д.Г., Рот С.Ю., Эллис CD (март 1996 г.). «Тетрахименовая гистон-ацетилтрансфераза А: гомолог дрожжевого Gcn5p, связывающий ацетилирование гистонов с активацией гена». Клетка . 84 (6): 843–51. дои : 10.1016/s0092-8674(00)81063-6 . ПМИД  8601308.
  127. ^ Авилес Ф.Дж., Чепмен Дж.Е., Нил Г.Г., Крейн-Робинсон С., Брэдбери Э.М. (август 1978 г.). «Конформация гистона H5. Выделение и характеристика глобулярного сегмента». Европейский журнал биохимии . 88 (2): 363–71. дои : 10.1111/j.1432-1033.1978.tb12457.x . ПМИД  689022.

Внешние ссылки

Поищите гистон в Викисловаре, бесплатном словаре.