stringtranslate.com

Порообразующий токсин

α-гемолизин из S.aureus ( PDB : 7AHL )

Порообразующие белки ( PFT , также известные как порообразующие токсины ) обычно вырабатываются бактериями и включают ряд белковых экзотоксинов , но могут также вырабатываться другими организмами, такими как ампуллярии , которые вырабатывают перивителлин-2 [1] [2], или дождевые черви , которые вырабатывают лизенин . Они часто являются цитотоксичными (т. е. убивают клетки ), поскольку создают нерегулируемые поры в мембране целевых клеток.

Типы

PFT можно разделить на две категории в зависимости от альфа-спиральной или бета-бочкообразной архитектуры их трансмембранного канала [3] , который может состоять из

Другие категории:

По данным TCDB , существуют следующие семейства порообразующих токсинов:

Бета-порообразующие токсины

β-PFT так названы из-за их структурных характеристик: они состоят в основном из доменов на основе β-цепей . Они имеют расходящиеся последовательности и классифицируются Pfam в ряд семейств, включая лейкоцидины, Etx-Mtx2, токсин-10 и эгеролизин. Рентгенокристаллографические структуры выявили некоторые общие черты: α-гемолизин [6] и лейкоцидин S Пантона-Валентина [7] структурно связаны. Аналогично, аэролизин [8] и клостридиальный эпсилон-токсин [9] и Mtx2 связаны в семействе Etx/Mtx2 [10]

ß-PFT включают ряд токсинов, представляющих коммерческий интерес для контроля вредных насекомых. Эти токсины являются мощными, но также высокоспецифичными для ограниченного круга целевых насекомых, что делает их безопасными биологическими агентами контроля.

Инсектицидные представители семейства Etx/Mtx2 включают Mtx2 [10] и Mtx3 [11] из Lysinibacillus sphaericus , которые могут контролировать комаров — переносчиков человеческих болезней, а также Cry15, Cry23, Cry33, Cry38, Cry45, Cry51, Cry60, Cry64 и Cry74 из Bacillus thuringiensis [12] , которые контролируют ряд насекомых-вредителей, которые могут нанести большой ущерб сельскому хозяйству.

Инсектицидные токсины семейства Toxin–10 в целом схожи со структурами аэролизина и токсина Etx/Mtx2, но отличаются двумя примечательными особенностями. Хотя все эти токсины имеют головной домен и более крупный, расширенный домен хвоста бета-листа, в семействе Toxin_10 головной домен формируется исключительно из N-концевой области первичной аминокислотной последовательности, тогда как области со всей белковой последовательности вносят вклад в головной домен в токсинах Etx/Mtx2. Кроме того, головные домены белков Toxin_10 демонстрируют лектин-подобные особенности доменов связывания углеводов. Единственными зарегистрированными естественными целями белков Toxin_10 являются насекомые. За исключением Cry36 [13] и Cry78 [12] , токсины Toxin_10, по-видимому, действуют как двухкомпонентные, бинарные токсины. Партнерские белки в этих комбинациях могут принадлежать к разным структурным группам в зависимости от индивидуального токсина: два белка Toxin_10 (BinA и BinB) действуют вместе в противомоскитном токсине Bin Lysinibacillus sphaericus; [14] Toxin_10 Cry49 зависит от члена семейства токсинов с 3 доменами Cry48 в отношении его активности против личинок комаров Culex ; [15] а белок Bacillus thuringiensis Toxin_10 Cry35 взаимодействует с семейством эгеролизинов Cry34, убивая западного кукурузного жука . [16] Эта пара токсинов была включена в растения, устойчивые к насекомым, такие как кукуруза SmartStax.

Способ действия

Структурное сравнение порообразного α- гемолизина (розовый/красный) и растворимой формы PVL (бледно-зеленый/зеленый). Предполагается, что зеленая часть PVL «переворачивается» в «красную» конформацию, как это видно в α-гемолизине. ( PDB : 7AHL, 1T5R ​)

β-PFT — это диморфные белки, которые существуют в виде растворимых мономеров , а затем собираются в мультимерные сборки, составляющие пору. На рисунке 1 показана поровая форма α- гемолизина , первая кристаллическая структура β-PFT в его порообразной форме. 7 мономеров α-гемолизина объединяются, образуя грибовидную пору. «Шляпка» гриба находится на поверхности клетки, а «стебель» гриба проникает в клеточную мембрану, делая ее проницаемой (см. ниже). «Стебель» состоит из 14-цепочечного β-ствола , с двумя цепями, полученными от каждого мономера.

Структура цитолизина Vibrio cholerae [17] в форме пор также гептамерная; однако гамма-гемолизин Staphylococcus aureus [18] обнаруживает октомерную пору, следовательно, с 16-нитевой «ножкой».

Структура лейкоцидина S Пантона-Валентина [19] демонстрирует высокородственную структуру, но в растворимом мономерном состоянии. Это показывает, что нити, участвующие в формировании «стебля», находятся в совершенно иной конформации – показано на рис. 2.

Структурное сравнение порообразного α-гемолизина (розовый/красный) и растворимой формы PVL (бледно-зеленый/зеленый). Предполагается, что зеленая секция в PVL «переворачивается» в «красную» конформацию, как это видно в α-гемолизине. (PDB: 7AHL, 1T5R) β-PFT — это диморфные белки, которые существуют как растворимые мономеры, а затем собираются в мультимерные сборки, составляющие пору. На рисунке 1 показана поровая форма α-гемолизина, первая кристаллическая структура β-PFT в его порообразной форме. 7 мономеров α-гемолизина объединяются, образуя пору в форме гриба. «Шапочка» гриба находится на поверхности клетки, а «ножка» гриба проникает в клеточную мембрану, делая ее проницаемой (см. ниже). «Стебель» состоит из 14-тяжевого β-ствола, с двумя нитями, полученными от каждого мономера. Структура цитолизина Vibrio cholerae PDB:3O44 [20] в форме пор также является гептамерной; однако гамма-гемолизин Staphylococcus aureus (PDB:3B07) [21] обнаруживает октомерную пору, следовательно, с 16-тяжевым «стеблем». Структура лейкоцидина S Пантона-Валентина (PDB: 1T5R) [7] показывает высокородственную структуру, но в своем растворимом мономерном состоянии. Это показывает, что нити, участвующие в формировании «стебля», находятся в совершенно иной конформации — показано на рис. 2. Хотя токсин Bin Lysinibacillus sphaericus способен образовывать поры в искусственных мембранах [22] и клетках комаров в культуре, [23] он также вызывает ряд других клеточных изменений, включая поглощение токсина в рециркулирующих эндосомах и образование крупных аутофагических везикул [24] , а конечной причиной гибели клетки может быть апоптоз. [25] Аналогичные эффекты на биологию клетки наблюдаются и при других видах активности Toxin_10 [26] [27], но роль этих событий в токсичности еще предстоит установить.

Сборка

Переход от растворимого мономера и мембранно-ассоциированного протомера к олигомеру не является тривиальным: считается, что β-PFT следуют такому же пути сборки, как и CDC (см. Холестерин-зависимые цитолизины далее), в том смысле, что они должны сначала собраться на поверхности клетки (в некоторых случаях опосредованным рецептором образом ) в состоянии до поры. После этого происходит крупномасштабное конформационное изменение, при котором формируется и вставляется в мембрану охватывающая мембрану секция. Часть, входящая в мембрану, называемая головкой, обычно неполярна и гидрофобна, что обеспечивает энергетически выгодную вставку токсина, образующего поры. [3]

Специфичность

Некоторые β-PFT, такие как клостридиальный ε-токсин и энтеротоксин Clostridium perfringens (CPE), связываются с клеточной мембраной через специфические рецепторы – возможно, определенные клаудины для CPE [28] , возможно, якоря GPI или другие сахара для ε-токсина – эти рецепторы помогают повысить локальную концентрацию токсинов, обеспечивая олигомеризацию и образование пор.

Компонент BinB Toxin_10 токсина Lysinibacillus sphaericus Bin специфически распознает альфа-гликозидазу, закрепленную на GPI, в средней кишке комаров Culex [29] и Anopheles , но не родственный белок, обнаруженный у комаров Aedes [30] , что придает токсину специфичность.

Цитолетальные эффекты поры

Когда образуется пора, нарушается строгая регуляция того, что может и что не может войти в клетку/выйти из нее. Ионы и небольшие молекулы, такие как аминокислоты и нуклеотиды внутри клетки, вытекают, а вода из окружающей ткани поступает. Потеря важных малых молекул в клетке может нарушить синтез белка и другие важные клеточные реакции. Потеря ионов, особенно кальция , может привести к ложной активации или дезактивации сигнальных путей клетки. Неконтролируемое поступление воды в клетку может привести к неконтролируемому разбуханию клетки: это вызывает процесс, называемый блеббингом , при котором большие части клеточной мембраны искажаются и поддаются нарастающему внутреннему давлению. В конце концов, это может привести к разрыву клетки. В частности, безъядерные эритроциты под воздействием альфа-стафилотоксина подвергаются гемолизу с потерей большого белка гемоглобина.

Бинарные токсины

Существует много различных типов бинарных токсинов. Термин «бинарный токсин» просто подразумевает двухкомпонентный токсин, где оба компонента необходимы для токсической активности. Несколько β-PFT образуют бинарные токсины.

Как обсуждалось выше, большинство белков семейства Toxin_10 действуют как часть бинарных токсинов с белками-партнерами, которые могут принадлежать к Toxin_10 или другим структурным семействам. Взаимодействие отдельных компонентов на сегодняшний день изучено недостаточно. Другие бета-слоистые токсины, имеющие коммерческое значение, также являются бинарными. К ним относится токсин Cry23/Cry37 из Bacillus thuringiensis. [31] Эти токсины имеют некоторое структурное сходство с бинарным токсином Cry34/Cry35, но ни один из компонентов не показывает соответствия установленным семействам Pfam, а особенности более крупного белка Cry23 имеют больше общего с семейством Etx/Mtx2, чем с семейством Toxin_10, к которому принадлежит Cry35.

Ферментативные бинарные токсины

Некоторые бинарные токсины состоят из ферментативного компонента и компонента, который участвует во взаимодействии с мембраной и проникновении ферментативного компонента в клетку. Компонент, взаимодействующий с мембраной, может иметь структурные домены, богатые бета-слоями. Бинарные токсины, такие как летальные и отечные токсины сибирской язвы (основная статья: токсин сибирской язвы), йота-токсин C. perfringens и цитолетальные токсины C. difficile, состоят из двух компонентов (отсюда и бинарные ):

В этих ферментативных бинарных токсинах компонент B облегчает проникновение ферментативной «полезной нагрузки» (субъединицы A) в целевую клетку, образуя гомоолигомерные поры, как показано выше для βPFT. Затем компонент A проникает в цитозоль и подавляет нормальные функции клетки одним из следующих способов:

АДФ-рибозилирование

АДФ-рибозилирование является распространенным ферментативным методом, используемым различными бактериальными токсинами разных видов. Такие токсины, как йота-токсин C. perfringens и токсин C. botulinum C2, присоединяют фрагмент рибозил-АДФ к поверхностному остатку аргинина 177 G-актина. Это предотвращает сборку G-актина для образования F-актина, и, таким образом, цитоскелет разрушается, что приводит к гибели клетки. Инсектицидные члены семейства токсинов АДФ-рибозилтрансферазы включают токсин Mtx1 Lysinibacillus sphaericus [32] и токсин Vip1/Vip2 Bacillus thuringiensis , а также некоторые члены токсинов токсинового комплекса (Tc) из грамотрицательных бактерий, таких как виды Photorhabdus и Xenorhabdus . Области белка Mtx1, богатые бета-слоями, представляют собой лектин -подобные последовательности, которые могут участвовать во взаимодействиях с гликолипидами. [33]

Протеолиз митоген-активируемых протеинкиназ (МАРКК)

Компонентом A летального токсина сибиреязвенного токсина является цинк - металлопротеаза , которая проявляет специфичность к консервативному семейству митоген-активируемых протеинкиназ . Потеря этих белков приводит к нарушению клеточной сигнализации, что, в свою очередь, делает клетку нечувствительной к внешним стимулам – поэтому иммунный ответ не запускается.

Повышение внутриклеточного уровня цАМФ

Сибиреязвенный токсин отёка вызывает приток ионов кальция в целевую клетку. Это впоследствии повышает внутриклеточные уровни цАМФ . Это может глубоко изменить любой вид иммунного ответа, ингибируя пролиферацию лейкоцитов , фагоцитоз и высвобождение провоспалительных цитокинов .

Холестеринзависимые цитолизины

Реконструкция препоры пневмолизина с помощью ЭМ
а) Структура перфринголизина O [34] и б) структура PluMACPF. [35] В обоих белках два небольших кластера α-спиралей , которые раскручиваются и прокалывают мембрану, показаны розовым цветом. ( PDB : 1PFO, 2QP2 ​)

CDC , такие как пневмолизин из S. pneumoniae , образуют поры размером до 260Å (26 нм), содержащие от 30 до 44 мономерных единиц. [36] Исследования пневмолизина с помощью электронной микроскопии показывают, что он собирается в большие мультимерные периферические мембранные комплексы, прежде чем претерпевает конформационное изменение, при котором группа α-спиралей в каждом мономере превращается в протяженные амфипатические β-шпильки , которые охватывают мембрану, в манере, напоминающей α-гемолизин, хотя и в гораздо большем масштабе (рис. 3). CDC гомологичны семейству MACPF порообразующих токсинов, и предполагается, что оба семейства используют общий механизм (рис. 4). [35] Эукариотические белки MACPF выполняют функцию иммунной защиты и обнаружены в таких белках, как перфорин и комплемент C9 [37], хотя перивителлин-2 представляет собой MACPF, прикрепленный к лектину доставки , который обладает энтеротоксическими и нейротоксическими свойствами по отношению к мышам. [1] [2] [38]

Семейство высококонсервативных холестерин-зависимых цитолизинов, тесно связанных с перфринголизином из Clostridium perfringens, вырабатывается бактериями из всего порядка Bacillales и включает антролизин, альвеолизин и сфериколизин. [29] Было показано, что сфериколизин проявляет токсичность по отношению к ограниченному кругу насекомых, которым вводили очищенный белок. [39]

Биологическая функция

Бактерии могут тратить много времени и энергии на создание этих токсинов: CPE может составлять до 15% сухой массы C. perfringens во время споруляции . [ необходима цитата ] Предполагается, что цель токсинов может быть одной из следующих:

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ ab Giglio ML, Ituarte S, Milesi V, Dreon MS, Brola TR, Caramelo J, et al. (август 2020 г.). «Экзаптация двух древних иммунных белков в новый димерный порообразующий токсин у улиток». Журнал структурной биологии . 211 (2): 107531. doi : 10.1016/j.jsb.2020.107531. hdl : 11336/143650 . PMID  32446810. S2CID  218873723.
  2. ^ ab Giglio ML, Ituarte S, Ibañez AE, Dreon MS, Prieto E, Fernández PE, Heras H (13 марта 2020 г.). "Новая роль молекул врожденного иммунитета у животных: энтеротоксическая активность токсина MACPF из яиц улитки". Frontiers in Immunology . 11 : 428. doi : 10.3389/fimmu.2020.00428 . PMC 7082926. PMID  32231667. 
  3. ^ ab Mueller M, Grauschopf U, Maier T, Glockshuber R, Ban N (июнь 2009 г.). «Структура поры цитолитического альфа-спирального токсина раскрывает механизм ее сборки». Nature . 459 (7247): 726–730. Bibcode :2009Natur.459..726M. doi :10.1038/nature08026. PMID  19421192. S2CID  205216795.
  4. ^ Структура канала гастермина А в липидном бислое
  5. ^ Кане, Люсия; Гусман, Фанни; Балатти, Гало; Даса Миллоне, Мария Антоньета; Пуччи Молинерис, Мелиса; Мате, Сабина; Мартини, М. Флоренсия; Херлакс, Ванеса (24 мая 2023 г.). «Биофизический анализ для оценки взаимодействия пептидов мотивов CRAC и CARC альфа-гемолизина Escherichia coli с мембранами». Биохимия . 62 (12): 1994–2011. doi : 10.1021/acs.biochem.3c00164. ISSN  0006-2960. ПМИД  37224476.
  6. ^ Song L, Hobaugh MR, Shustak C, Cheley S, Bayley H, Gouaux JE (декабрь 1996 г.). «Структура стафилококкового альфа-гемолизина, гептамерной трансмембранной поры». Science . 274 (5294): 1859–1866. Bibcode :1996Sci...274.1859S. doi :10.1126/science.274.5294.1859. PMID  8943190. S2CID  45663016.
  7. ^ ab Guillet V, Roblin P, Werner S, Coraiola M, Menestrina G, Monteil H, et al. (сентябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура компонента лейкотоксина S: новый взгляд на порообразующие токсины стафилококкового бета-барреля». Журнал биологической химии . 279 (39): 41028–41037. doi : 10.1074/jbc.M406904200 . PMID  15262988.
  8. ^ Parker MW, Buckley JT, Postma JP, Tucker AD, Leonard K, Pattus F, Tsernoglou D (январь 1994). «Структура токсина Aeromonas proaerolysin в его водорастворимом и мембранно-канальном состояниях». Nature . 367 (6460): 292–295. Bibcode :1994Natur.367..292P. doi :10.1038/367292a0. PMID  7510043. S2CID  4371932.
  9. ^ Cole AR, Gibert M, Popoff M, Moss DS, Titball RW, Basak AK (август 2004 г.). " Эпсилон-токсин Clostridium perfringens демонстрирует структурное сходство с порообразующим токсином аэролизином". Nature Structural & Molecular Biology . 11 (8): 797–8. doi :10.1038/nsmb804. PMID  15258571. S2CID  24508677.
  10. ^ ab Thanabalu T, Porter AG (апрель 1996 г.). "Ген Bacillus sphaericus, кодирующий новый тип москитоцидного токсина массой 31,8 кДа". Gene . 170 (1): 85–89. doi :10.1016/0378-1119(95)00836-5. PMID  8621095.
  11. ^ Liu JW, Porter AG, Wee BY, Thanabalu T (июнь 1996 г.). «Новый ген из девяти штаммов Bacillus sphaericus, кодирующий высококонсервативные токсины массой 35,8 килодальтон, уничтожающие комаров». Applied and Environmental Microbiology . 62 (6): 2174–2176. Bibcode :1996ApEnM..62.2174L. doi :10.1128/AEM.62.6.2174-2176.1996. PMC 167996 . PMID  8787415. 
  12. ^ ab Berry C, Crickmore N (январь 2017 г.). «Структурная классификация инсектицидных белков — на пути к характеристике новых токсинов in silico» (PDF) . Журнал патологии беспозвоночных . 142 : 16–22. doi :10.1016/j.jip.2016.07.015. PMID  27480403.
  13. ^ US 7078592, Rupar MJ, Donovan WP, Chu CR, Pease E, Tan Y, Slaney AC, Malvar TM, Baum JA, «Нуклеиновые кислоты, кодирующие полипептиды, токсичные для жесткокрылых, и трансгенные растения, устойчивые к насекомым, включающие их», выдан в 2007 г., передан Monsanto Technology LLC (Сент-Луис, шт. Миссури) 
  14. ^ Oei C, Hindley J, Berry C (ноябрь 1990 г.). «Анализ генов, кодирующих токсины 51,4 и 41,9 кДа Bacillus sphaericus 2297 с помощью делеционного мутагенеза: построение белков слияния». FEMS Microbiology Letters . 60 (3): 265–273. doi : 10.1016/0378-1097(90)90315-h . PMID  2083839.
  15. ^ Jones GW, Nielsen-Leroux C, Yang Y, Yuan Z, Dumas VF, Monnerat RG, Berry C (декабрь 2007 г.). «Новый токсин Cry с уникальной двухкомпонентной зависимостью от Bacillus sphaericus». FASEB Journal . 21 (14): 4112–4120. doi : 10.1096/fj.07-8913com . PMID  17646596. S2CID  15049423.
  16. ^ Ellis RT, Stockhoff BA, Stamp L, Schnepf HE, Schwab GE, Knuth M и др. (март 2002 г.). «Новые бинарные инсектицидные кристаллические белки Bacillus thuringiensis, активные против западного кукурузного жука Diabrotica virgifera virgifera LeConte». Applied and Environmental Microbiology . 68 (3): 1137–1145. Bibcode :2002ApEnM..68.1137E. doi :10.1128/AEM.68.3.1137-1145.2002. PMC 123759 . PMID  11872461. 
  17. ^ PDB 3o44 De S, Olson R (май 2011 г.). «Кристаллическая структура гептамера цитолизина Vibrio cholerae выявляет общие черты среди разрозненных порообразующих токсинов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (18): 7385–7390. Bibcode : 2011PNAS..108.7385D. doi : 10.1073/pnas.1017442108 . PMC 3088620. PMID  21502531 . 
  18. ^ PDB 3b07 Yamashita K, Kawai Y, Tanaka Y, Hirano N, Kaneko J, Tomita N и др. (октябрь 2011 г.). «Кристаллическая структура октамерной поры стафилококкового γ-гемолизина раскрывает механизм образования пор β-цилиндра двумя компонентами». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (42): 17314–17319. Bibcode : 2011PNAS..10817314Y. doi : 10.1073/pnas.1110402108 . PMC 3198349. PMID  21969538 . 
  19. ^ PDB 1T5R Guillet V, Roblin P, Werner S, Coraiola M, Menestrina G, Monteil H и др. (сентябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура компонента лейкотоксина S: новый взгляд на порообразующие токсины стафилококкового бета-барреля». Журнал биологической химии . 279 (39): 41028–41037. doi : 10.1074/jbc.M406904200 . PMID  15262988.
  20. ^ De S, Olson R (май 2011 г.). «Кристаллическая структура гептамера цитолизина Vibrio cholerae выявляет общие черты среди разрозненных порообразующих токсинов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (18): 7385–7390. Bibcode : 2011PNAS..108.7385D. doi : 10.1073/pnas.1017442108 . PMC 3088620. PMID  21502531 . 
  21. ^ Yamashita K, Kawai Y, Tanaka Y, Hirano N, Kaneko J, Tomita N и др. (октябрь 2011 г.). «Кристаллическая структура октамерной поры стафилококкового γ-гемолизина раскрывает механизм образования пор β-цилиндра двумя компонентами». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (42): 17314–17319. Bibcode : 2011PNAS..10817314Y. doi : 10.1073/pnas.1110402108 . PMC 3198349. PMID  21969538 . 
  22. ^ Schwartz JL, Potvin L, Coux F, Charles JF, Berry C, Humphreys MJ и др. (ноябрь 2001 г.). «Пермеабилизация модельных липидных мембран бинарным токсином Bacillus sphaericus, уничтожающим комаров, и его отдельными компонентами». Журнал мембранной биологии . 184 (2): 171–183. doi :10.1007/s00232-001-0086-1. PMID  11719853. S2CID  22113520.
  23. ^ Cokmus C, Davidson EW, Cooper K (май 1997). «Электрофизиологические эффекты бинарного токсина Bacillus sphaericus на культивируемых клетках комаров». Журнал патологии беспозвоночных . 69 (3): 197–204. doi :10.1006/jipa.1997.4660. PMID  9170345.
  24. ^ Опота О, Готье, Северная Каролина, Дой А, Берри С, Гунон П, Лемичес Э, Паурон Д (февраль 2011 г.). «Бинарный токсин Bacillus sphaericus вызывает аутофагию клеток-хозяев в ответ на интоксикацию». ПЛОС ОДИН . 6 (2): e14682. Бибкод : 2011PLoSO...614682O. дои : 10.1371/journal.pone.0014682 . ПМК 3038859 . ПМИД  21339824. 
  25. ^ Тансонгчароен С, Чомани Н, Промдонкой Б, Бунсерм П (июнь 2015 г.). «Бинарный токсин Lysinibacillus sphaericus индуцирует апоптоз у восприимчивых личинок Culex quinquefasciatus». Журнал патологии беспозвоночных . 128 : 57–63. дои : 10.1016/j.jip.2015.04.008. ПМИД  25958262.
  26. ^ de Melo JV, Jones GW, Berry C, Vasconcelos RH, de Oliveira CM, Furtado AF и др. (июль 2009 г.). «Цитопатологические эффекты токсина Bacillus sphaericus Cry48Aa/Cry49Aa на бинарных токсин-чувствительных и -устойчивых личинках Culex quinquefasciatus». Applied and Environmental Microbiology . 75 (14): 4782–4789. Bibcode :2009ApEnM..75.4782D. doi :10.1128/AEM.00811-09. PMC 2708442 . PMID  19502449. 
  27. ^ Narva KE, Wang NX, Herman R (январь 2017 г.). «Соображения безопасности, вытекающие из структуры и функции Cry34Ab1/Cry35Ab1». Журнал патологии беспозвоночных . 142 : 27–33. doi : 10.1016/j.jip.2016.07.019. PMID  27480405.
  28. ^ Фудзита К., Катахира Дж., Хоригучи Ю., Сонода Н., Фурусе М., Цукита С. (июль 2000 г.). «Энтеротоксин Clostridium perfringens связывается со второй внеклеточной петлей клаудина-3, интегрального мембранного белка с плотными соединениями». Письма ФЭБС . 476 (3): 258–261. дои : 10.1016/S0014-5793(00)01744-0. HDL : 2433/150516 . PMID  10913624. S2CID  10333473.
  29. ^ ab Silva-Filha MH, Nielsen-LeRoux C, Charles JF (август 1999 г.). «Идентификация рецептора кристаллического токсина Bacillus sphaericus в мембране щеточной каймы комара Culex pipiens (Diptera: Culicidae)». Биохимия насекомых и молекулярная биология . 29 (8): 711–721. doi :10.1016/S0965-1748(99)00047-8. PMID  10451923.
  30. ^ Ferreira LM, Romão TP, de-Melo-Neto OP, Silva-Filha MH (август 2010 г.). «Ортолог рецептора Cpm1/Cqm1 у Aedes aegypti экспрессируется как α-глюкозидаза, закрепленная в средней кишке GPI, которая не связывается с инсектицидным бинарным токсином». Биохимия насекомых и молекулярная биология . 40 (8): 604–610. doi :10.1016/j.ibmb.2010.05.007. PMID  20685335.
  31. ^ Донован WP, Донован JC, Слэни AC (2000). «Bacillus thuringiensis cryET33 и композиции cryET34 и их применение». Компания Monsanto (Патент) .
  32. ^ Танабалу Т. Клонирование и характеристика гена, кодирующего токсин 100 кДа из Bacillus sphaericus SSII-1 и экспрессия инсектицидных токсинов в Caulobacter crescentus (диссертация на соискание ученой степени доктора философии). Институт молекулярной и клеточной биологии Национального университета Сингапура.
  33. ^ Treiber N, Reinert DJ, Carpusca I, Aktories K, Schulz GE (август 2008 г.). «Структура и способ действия москитоцидного голотоксина». Журнал молекулярной биологии . 381 (1): 150–159. doi :10.1016/j.jmb.2008.05.067. PMID  18586267.
  34. ^ Rossjohn J, Feil SC, McKinstry WJ, Tweten RK, Parker MW (май 1997). «Структура связывающего холестерин, активируемого тиолом цитолизина и модель его мембранной формы». Cell . 89 (5): 685–692. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80251-2 . PMID  9182756. S2CID  8345038.
  35. ^ ab Rosado CJ, Buckle AM, Law RH, Butcher RE, Kan WT, Bird CH и др. (сентябрь 2007 г.). «Общая складка опосредует защиту позвоночных и бактериальную атаку». Science . 317 (5844): 1548–1551. Bibcode :2007Sci...317.1548R. doi : 10.1126/science.1144706 . PMID  17717151. S2CID  20372720.
  36. ^ Tilley SJ, Orlova EV, Gilbert RJ, Andrew PW, Saibil HR (апрель 2005 г.). «Структурная основа образования пор бактериальным токсином пневмолизином». Cell . 121 (2): 247–256. doi : 10.1016/j.cell.2005.02.033 . PMID  15851031. S2CID  1613454.
  37. ^ Tschopp J, Masson D, Stanley KK (1986). «Структурное/функциональное сходство между белками, участвующими в цитолизе, опосредованном комплементом и цитотоксическими Т-лимфоцитами». Nature . 322 (6082): 831–834. Bibcode :1986Natur.322..831T. doi :10.1038/322831a0. PMID  2427956. S2CID  4330219.
  38. ^ Dreon MS, Frassa MV, Ceolín M, Ituarte S, Qiu JW, Sun J, et al. (30 мая 2013 г.). van der Goot FG (ред.). "Новая защита животных от хищничества: нейротоксин из яиц улитки, объединяющий лектин и порообразующие цепи, напоминающие защиту растений и токсины бактериальной атаки". PLOS ONE . ​​8 (5): e63782. Bibcode :2013PLoSO...863782D. doi : 10.1371/journal.pone.0063782 . PMC 3667788 . PMID  23737950. 
  39. ^ Nishiwaki H, Nakashima K, Ishida C, Kawamura T, Matsuda K (май 2007 г.). «Клонирование, функциональная характеристика и способ действия нового инсектицидного порообразующего токсина, сфериколизина, вырабатываемого Bacillus sphaericus». Applied and Environmental Microbiology . 73 (10): 3404–3411. Bibcode :2007ApEnM..73.3404N. doi :10.1128/AEM.00021-07. PMC 1907092 . PMID  17400778. 
  40. ^ ab Alberts B , Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (март 2002 г.). Молекулярная биология клетки (твердый переплет; вес 7,6 фунтов) (4-е изд.). Routledge. ISBN 978-0-8153-3218-3.

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме « Порообразующие цитотоксические белки» .