stringtranslate.com

Перевод (биология)

Обзор трансляции эукариотической матричной РНК (мРНК)
Трансляция мРНК и синтез рибосомального белка
Стадии инициации и удлинения трансляции с участием азотистых оснований РНК , рибосомы, транспортной РНК и аминокислот
Три фазы трансляции: (1) при инициации малая рибосомальная субъединица связывается с цепью РНК, а комплекс инициаторной тРНК-аминокислоты связывается со стартовым кодоном, что завершается присоединением большой субъединицы; (2) удлинение происходит как цикл, в котором кодоны последовательно распознаются заряженными тРНК, за которым следует образование пептидной связи с переносом полипептида между тРНК внутри рибосомы и, наконец, транслокация рибосомы к следующему кодону; (3) терминация, когда достигается стоп-кодон, связывается фактор высвобождения, и полипептид высвобождается (обратите внимание, что метки для транслокации и образования пептидной связи на этом изображении поменяны местами)

В биологии трансляция — это процесс в живых клетках , в котором белки производятся с использованием молекул РНК в качестве шаблонов. Сгенерированный белок представляет собой последовательность аминокислот . Эта последовательность определяется последовательностью нуклеотидов в РНК. Нуклеотиды считаются тремя за раз. Каждая такая тройка приводит к добавлению одной определенной аминокислоты к генерируемому белку. Соответствие от тройки нуклеотидов к аминокислоте называется генетическим кодом . Трансляция выполняется большим комплексом функциональных РНК и белков, называемых рибосомами . Весь процесс называется экспрессией гена .

При трансляции информационная РНК (мРНК) декодируется в рибосоме, вне ядра, для получения определенной аминокислотной цепи или полипептида . Полипептид позже сворачивается в активный белок и выполняет свои функции в клетке. Рибосома облегчает декодирование, вызывая связывание комплементарных последовательностей антикодонов транспортной РНК (тРНК) с кодонами мРНК . ТРНК переносят определенные аминокислоты, которые объединяются в полипептид, когда мРНК проходит через нее и «считывается» рибосомой.

Перевод осуществляется в три этапа:

  1. Инициация : Рибосома собирается вокруг целевой мРНК. Первая тРНК присоединяется к стартовому кодону.
  2. Удлинение : последняя тРНК, подтвержденная малой рибосомной субъединицей ( аккомодация ), переносит аминокислоту. Она переносится в большую рибосомную субъединицу , которая связывает ее с одной из предыдущих принятых тРНК ( транспептидация ). Затем рибосома перемещается к следующему кодону мРНК, чтобы продолжить процесс ( транслокация ), создавая цепочку аминокислот.
  3. Терминация : Когда достигается стоп-кодон, рибосома высвобождает полипептид. Рибосомный комплекс остается нетронутым и переходит к следующей мРНК для трансляции.

У прокариот (бактерий и архей) трансляция происходит в цитозоле, где большая и малая субъединицы рибосомы связываются с мРНК. У эукариот трансляция происходит в цитоплазме или через мембрану эндоплазматического ретикулума в процессе, называемом котрансляционной транслокацией . При котрансляционной транслокации весь комплекс рибосома/мРНК связывается с внешней мембраной шероховатого эндоплазматического ретикулума (ЭР), и новый белок синтезируется и высвобождается в ЭР; вновь созданный полипептид может храниться внутри ЭР для будущего транспорта везикул и секреции за пределы клетки или немедленно секретироваться.

Многие типы транскрибируемой РНК, такие как тРНК, рибосомальная РНК и малая ядерная РНК, не транслируются в белки.

Некоторые антибиотики действуют путем ингибирования трансляции. К ним относятся анизомицин , циклогексимид , хлорамфеникол , тетрациклин , стрептомицин , эритромицин и пуромицин . Прокариотические рибосомы имеют структуру, отличную от структуры эукариотических рибосом, и поэтому антибиотики могут специфически воздействовать на бактериальные инфекции без какого-либо вреда для клеток эукариотического хозяина .

Основные механизмы

Рибосома транслирует белок, который секретируется в эндоплазматический ретикулум (тРНК окрашены в темно-синий цвет)
Третичная структура тРНК ( хвост CCA выделен желтым цветом, акцепторный стебель выделен фиолетовым цветом, вариабельная петля выделена оранжевым цветом, плечо D выделено красным цветом, плечо антикодона выделено синим цветом , антикодон выделен черным цветом, плечо T выделено зеленым цветом)

Основной процесс производства белка заключается в добавлении одной аминокислоты за раз к концу белка. Эта операция выполняется рибосомой . [ 1] Рибосома состоит из двух субъединиц, малой субъединицы и большой субъединицы. Эти субъединицы объединяются перед трансляцией мРНК в белок, чтобы обеспечить место для осуществления трансляции и производства полипептида. [2] Выбор типа добавляемой аминокислоты определяется молекулой матричной РНК (мРНК). Каждая добавляемая аминокислота сопоставляется с трехнуклеотидной подпоследовательностью мРНК. Для каждого такого возможного триплета принимается соответствующая аминокислота. Последовательные аминокислоты, добавляемые в цепь, сопоставляются с последовательными триплетами нуклеотидов в мРНК. Таким образом, последовательность нуклеотидов в шаблонной цепи мРНК определяет последовательность аминокислот в сгенерированной аминокислотной цепи. [3] Добавление аминокислоты происходит на С-конце пептида; Таким образом, говорят, что трансляция направлена ​​от амина к карбоксилу. [4]

мРНК переносит генетическую информацию, закодированную в виде последовательности рибонуклеотидов от хромосом к рибосомам. Рибонуклеотиды «считываются» трансляционным аппаратом в последовательности триплетов нуклеотидов , называемых кодонами. Каждый из этих триплетов кодирует определенную аминокислоту . [ необходима цитата ]

Молекулы рибосомы транслируют этот код в определенную последовательность аминокислот. Рибосома — это многосубъединичная структура, содержащая рибосомальную РНК (рРНК) и белки. Это «фабрика», где аминокислоты собираются в белки.

Транспортные РНК (тРНК) — это небольшие некодирующие цепи РНК (74–93 нуклеотида), которые транспортируют аминокислоты в рибосому. Репертуар генов тРНК сильно различается между видами: некоторые бактерии имеют от 20 до 30 генов, в то время как сложные эукариоты могут иметь тысячи. [5] тРНК имеют участок для прикрепления аминокислот и участок, называемый антикодоном. Антикодон — это триплет РНК, комплементарный триплету мРНК, который кодирует их грузовую аминокислоту .

Аминоацил-тРНК-синтетазы ( ферменты ) катализируют связывание между определенными тРНК и аминокислотами , которые требуются для их антикодоновых последовательностей. Продуктом этой реакции является аминоацил -тРНК . Аминокислота присоединяется своей карбоксильной группой к 3' ОН тРНК с помощью эфирной связи . Когда с тРНК связана аминокислота, тРНК называется «заряженной». У бактерий эта аминоацил-тРНК переносится в рибосому с помощью EF-Tu , где кодоны мРНК сопоставляются посредством комплементарного спаривания оснований со специфическими антикодонами тРНК. Аминоацил-тРНК-синтетазы, которые неправильно спаривают тРНК с неправильными аминокислотами, могут производить неправильно заряженные аминоацил-тРНК, что может привести к неподходящим аминокислотам в соответствующем положении в белке. Такая «неправильная трансляция» [6] генетического кода естественным образом происходит на низких уровнях у большинства организмов, но определенные клеточные среды вызывают увеличение допустимого декодирования мРНК, иногда на пользу клетке.

Рибосома имеет два сайта связывания для тРНК. Это аминоацильный сайт (сокращенно A) и пептидильный сайт/сайт выхода (сокращенно P/E). Что касается мРНК, три сайта ориентированы от 5' до 3' EPA, поскольку рибосомы движутся к 3' концу мРНК. A-сайт связывает входящую тРНК с комплементарным кодоном на мРНК. P/E-сайт удерживает тРНК с растущей полипептидной цепью. Когда аминоацил-тРНК изначально связывается с соответствующим ей кодоном на мРНК, она находится на сайте A. Затем образуется пептидная связь между аминокислотой тРНК на сайте A и аминокислотой заряженной тРНК на сайте P/E. Растущая полипептидная цепь переносится на тРНК на сайте A. Происходит транслокация, перемещающая тРНК на сайт P/E, теперь без аминокислоты; тРНК, которая была в сайте А, теперь заряженная полипептидной цепью, перемещается в сайт P/E, а незаряженная тРНК уходит, а другая аминоацил-тРНК входит в сайт А, чтобы повторить процесс. [7]

После добавления новой аминокислоты к цепи и после высвобождения тРНК из рибосомы в цитозоль энергия, вырабатываемая гидролизом ГТФ, связанного с транслоказой EF -G (у бактерий ) и a/eEF-2 (у эукариот и архей ), перемещает рибосому на один кодон вниз к 3'-концу . Энергия, необходимая для трансляции белков, значительна. Для белка, содержащего n аминокислот, количество высокоэнергетических фосфатных связей, необходимых для его трансляции, составляет 4 n -1. [8] Скорость трансляции варьируется; она значительно выше в прокариотических клетках (до 17–21 аминокислотных остатков в секунду), чем в эукариотических клетках (до 6–9 аминокислотных остатков в секунду). [9]

Начало и завершение трансляции

Инициация включает связывание малой субъединицы рибосомы с 5'-концом мРНК с помощью факторов инициации (IF). У бактерий и меньшинства архей инициация синтеза белка включает распознавание богатой пуринами последовательности инициации на мРНК, называемой последовательностью Шайна-Дальгарно . Последовательность Шайна-Дальгарно связывается с комплементарной богатой пиримидином последовательностью на 3'-конце части 16S рРНК 30S рибосомальной субъединицы. Связывание этих комплементарных последовательностей гарантирует, что 30S рибосомальная субъединица связана с мРНК и выровнена таким образом, что кодон инициации находится в 30S части P-сайта. После того, как мРНК и 30S субъединица связаны должным образом, фактор инициации переносит комплекс инициатор тРНК-аминокислота, f-Met -тРНК, в 30S P-сайт. Фаза инициации завершается, когда субъединица 50S присоединяется к субъединице 30S, образуя активную рибосому 70S. [10] Терминация полипептида происходит, когда сайт A рибосомы занят стоп-кодоном (UAA, UAG или UGA) на мРНК, создавая первичную структуру белка. тРНК обычно не может распознавать стоп-кодоны или связываться с ними. Вместо этого стоп-кодон индуцирует связывание белка фактора высвобождения [11] (RF1 и RF2), который вызывает разборку всего комплекса рибосома/мРНК путем гидролиза полипептидной цепи из пептидилтрансферазного центра [1] рибосомы. [12] Лекарственные средства или особые мотивы последовательности на мРНК могут изменять структуру рибосомы таким образом, что почти родственные тРНК связываются со стоп-кодоном вместо факторов высвобождения. В таких случаях «трансляционного считывания» трансляция продолжается до тех пор, пока рибосома не встретит следующий стоп-кодон. [13]

Ошибки в переводе

Несмотря на то, что рибосомы обычно считаются точными и процессуальными машинами, процесс трансляции подвержен ошибкам, которые могут привести либо к синтезу ошибочных белков, либо к преждевременному отказу от трансляции, либо потому, что тРНК соединяется с неправильным кодоном, либо потому, что тРНК соединяется с неправильной аминокислотой. [14] Частота ошибок при синтезе белков оценивается в пределах от 1 из 10 5 до 1 из 10 3 неправильно включенных аминокислот, в зависимости от экспериментальных условий. [15] Частота преждевременного отказа от трансляции, напротив, оценивается в величину порядка 10 −4 событий на транслируемый кодон. [16] [17]

Регулирование

Процесс трансляции строго регулируется как в эукариотических, так и в прокариотических организмах. Регулирование трансляции может влиять на глобальную скорость синтеза белка, которая тесно связана с метаболическим и пролиферативным состоянием клетки.

Чтобы глубже изучить этот сложный процесс, ученые обычно используют метод, известный как профилирование рибосом. [18] Этот метод позволяет исследователям сделать снимок транслатома, показывающий, какие части мРНК транслируются в белки рибосомами в данный момент времени. Профилирование рибосом дает ценную информацию о динамике трансляции, раскрывая сложное взаимодействие между последовательностью генов, структурой мРНК и регуляцией трансляции. Например, исследования, использующие этот метод, показали, что генетические различия и их последующее выражение в виде мРНК также могут влиять на скорость трансляции специфичным для РНК образом. [19]

Расширяя эту концепцию, более недавней разработкой является профилирование рибосом отдельных клеток, метод, который позволяет нам изучать процесс трансляции с разрешением отдельных клеток. [20] Это особенно важно, поскольку клетки, даже одного типа, могут демонстрировать значительную изменчивость в синтезе белка. Профилирование рибосом отдельных клеток имеет потенциал пролить свет на гетерогенную природу клеток, что приводит к более тонкому пониманию того, как регуляция трансляции может влиять на поведение клеток, метаболическое состояние и реакцию на различные стимулы или условия.

Клиническое значение

Трансляционный контроль имеет решающее значение для развития и выживания рака . Раковые клетки должны часто регулировать фазу трансляции экспрессии генов, хотя не до конца понятно, почему трансляция нацелена на такие этапы, как транскрипция. Хотя раковые клетки часто имеют генетически измененные факторы трансляции, гораздо чаще раковые клетки изменяют уровни существующих факторов трансляции. [21] Несколько основных онкогенных сигнальных путей, включая пути RAS–MAPK , PI3K/AKT/mTOR , MYC и WNT–β-катенин , в конечном итоге перепрограммируют геном через трансляцию. [22] Раковые клетки также контролируют трансляцию, чтобы адаптироваться к клеточному стрессу. Во время стресса клетка транслирует мРНК, которые могут смягчить стресс и способствовать выживанию. Примером этого является экспрессия AMPK при различных видах рака; ее активация запускает каскад, который в конечном итоге может позволить раку избежать апоптоза (запрограммированной гибели клеток), вызванного лишением питания. Будущие методы лечения рака могут включать нарушение механизма трансляции клетки, чтобы противостоять последующим эффектам рака. [21]

Математическое моделирование перевода

Рисунок M0. Базовая и простейшая модель синтеза белка M0 . Здесь * M – количество мРНК с сайтом инициации трансляции, не занятым собирающейся рибосомой, * F – количество мРНК с сайтом инициации трансляции, занятым собирающейся рибосомой, * R – количество рибосом, сидящих на мРНК, синтезирующих белки, * P – количество синтезированных белков. [23]
Рисунок M1'. Расширенная модель синтеза белка M1 с явным представлением связывания 40S, 60S и факторов инициации (IF). [23]

Описание процесса транскрипции-трансляции, в котором упоминаются только самые основные «элементарные» процессы, состоит из:

  1. производство молекул мРНК (включая сплайсинг),
  2. инициирование этих молекул с помощью факторов инициирования (например, инициирование может включать этап циркуляризации, хотя он не является обязательным во всех случаях),
  3. инициация трансляции, рекрутирование малой рибосомной субъединицы,
  4. сборка полных рибосом,
  5. удлинение (т.е. движение рибосом вдоль мРНК с образованием белка),
  6. прекращение перевода,
  7. деградация молекул мРНК,
  8. деградация белков.

Процесс построения аминокислот для создания белка при трансляции долгое время является предметом различных физических моделей, начиная с первых подробных кинетических моделей, таких как [24] или других, учитывающих стохастические аспекты трансляции и использующих компьютерное моделирование. За последние четыре десятилетия было разработано и проанализировано множество моделей синтеза белка, основанных на химической кинетике. [25] [26] Помимо химической кинетики, для моделирования подробной кинетики синтеза белка или некоторых его стадий применялись различные формализмы моделирования, такие как полностью асимметричный простой процесс исключения , [26] вероятностные булевы сети , сети Петри и алгебра max-plus . Была разработана базовая модель синтеза белка, которая учитывает все восемь «элементарных» процессов, [23] следуя парадигме , что «полезные модели просты и расширяемы». [27] Простейшая модель M0 представлена ​​кинетическим механизмом реакции (рисунок M0). Он был обобщен, включив связывание 40S, 60S и факторов инициации (IF) (рисунок M1'). Он был расширен далее, включив влияние микроРНК на синтез белка. [28] Большинство моделей в этой иерархии могут быть решены аналитически. Эти решения использовались для извлечения «кинетических сигнатур» различных специфических механизмов регуляции синтеза.

Генетический код

Перевод также возможен вручную (для коротких последовательностей) или с помощью компьютера (после предварительного соответствующего программирования, см. раздел ниже); это позволяет биологам и химикам изобразить химическую структуру закодированного белка на бумаге.

Сначала преобразуйте каждую основу ДНК-матрицы в ее комплемент РНК (обратите внимание, что комплемент A теперь U), как показано ниже. Обратите внимание, что нить-матрица ДНК — это та, против которой полимеризуется РНК; другая нить ДНК будет такой же, как РНК, но с тимином вместо урацила.

ДНК -> РНК А -> У Т -> А С -> Г Г -> С А=Т-> А=У

Затем разделите РНК на триплеты (группы из трех оснований). Обратите внимание, что есть 3 "окна" трансляции или рамки считывания , в зависимости от того, где вы начинаете считывать код. Наконец, используйте таблицу в Genetic code , чтобы перевести вышеизложенное в структурную формулу , используемую в химии.

Это даст первичную структуру белка. Однако белки имеют тенденцию к сворачиванию , что частично зависит от гидрофильных и гидрофобных сегментов вдоль цепи. Вторичную структуру часто все еще можно угадать, но правильную третичную структуру часто очень трудно определить.

В то время как другие аспекты, такие как трехмерная структура белка , называемая третичной структурой , могут быть предсказаны только с использованием сложных алгоритмов , последовательность аминокислот, называемая первичной структурой, может быть определена исключительно из последовательности нуклеиновой кислоты с помощью таблицы трансляции .

Такой подход может не обеспечить правильный аминокислотный состав белка, особенно если в белок включены нетрадиционные аминокислоты , такие как селеноцистеин , который кодируется обычным стоп-кодоном в сочетании с последующей шпилькой (последовательность вставки селеноцистеина, или SECIS).

Существует множество компьютерных программ, способных транслировать последовательность ДНК/РНК в последовательность белка. Обычно это выполняется с использованием стандартного генетического кода, однако немногие программы могут обрабатывать все «особые» случаи, такие как использование альтернативных инициирующих кодонов, которые биологически значимы. Например, редкий альтернативный стартовый кодон CTG кодирует метионин при использовании в качестве стартового кодона и лейцин во всех других позициях.

Пример: Сжатая таблица перевода для стандартного генетического кода (со страницы таксономии NCBI). [29]

AAs = FFLLSSSYY**CC*WLLLLPPPPHHQQRRRRIIIMTTTTNNKKSSRRVVVVAAAADDEEGGGG Начинается = ---M---------------M----------------M----------------------------- База1 = TTTTTTTTTTTTTTTTTTCCCCCCCAAAAAAAAAAAAAAAAAGGGGGGGGGGGGGGGGG База2 = TTTTCCCCAAAAGGGGTTTTTCCCCAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGG База3 = TCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAG

Строка "Starts" указывает на три стартовых кодона, UUG, CUG и очень распространенный AUG. Она также указывает на первый аминокислотный остаток, если его интерпретировать как старт: в данном случае это все метионин.

Перевод таблиц

Даже при работе с обычными эукариотическими последовательностями, такими как геном дрожжей , часто желательно иметь возможность использовать альтернативные таблицы трансляции, а именно для трансляции митохондриальных генов. В настоящее время следующие таблицы трансляции определены NCBI Taxonomy Group для трансляции последовательностей в GenBank : [29]

  1. Стандартный код
  2. Митохондриальный код позвоночных
  3. Митохондриальный код дрожжей
  4. Митохондриальный код плесени , простейших и кишечнополостных, а также код микоплазмы/спироплазмы
  5. Митохондриальный код беспозвоночных
  6. Ядерный код инфузорий , дазикладовых и гексамит
  7. Кинетопластный код
  9. Митохондриальный код иглокожих и плоских червей
  10. Эуплотидный ядерный код
  11. Бактериальный , архейный и растительный пластидный код
  12. Альтернативный ядерный код дрожжей
  13. Митохондриальный код асцидий
  14. Альтернативный митохондриальный код плоских червей
  15. Ядерный код Blepharisma
  16. Митохондриальный код хлорофитовых
  18. Митохондриальный код трематод
  19. Митохондриальный код Scenedesmus obliquus
  20. Митохондриальный код Thraustochytrium
  21. Митохондриальный код Pterobranchia
  22. Кандидатное подразделение SR1 и код грацилибактерий
  23. Ядерный код Pachysolen tannophilus
  24. Кариореликтный ядерный код
  25. Ядерный код кондилостомы
  26. Ядерный код Mesodinium
  27. Перитриховый ядерный код
  28. Ядерный код Blastocrithidia
  30. Митохондриальный код Cephalodiscidae

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ ab Tirumalai MR, Rivas M, Tran Q, Fox GE (ноябрь 2021 г.). «Центр пептидилтрансферазы: окно в прошлое». Microbiol Mol Biol Rev. 85 ( 4): e0010421. Bibcode : 2021MMBR ...85...21T. doi : 10.1128/MMBR.00104-21. PMC  8579967. PMID  34756086.
  2. ^ Brooker RJ, Widmaier EP, Graham LE, Stiling PD (2014). Биология (Третье международное студенческое издание). Нью-Йорк, Нью-Йорк: McGraw Hill Education. стр. 249. ISBN 978-981-4581-85-1.
  3. ^ Neill C (1996). Биология (Четвертое издание). Benjamin/Cummings Publishing Company. С. 309–310. ISBN 0-8053-1940-9.
  4. ^ Страйер Л. (2002). Биохимия (Пятое изд.). WH Freeman and Company . стр. 826. ISBN 0-7167-4684-0.
  5. ^ Сантос, Фенисия Брито; Дель-Бем, Луис-Эдуардо (2023). «Эволюция количества и репертуара копий тРНК в клеточной жизни». Гены . 14 (1): 27. doi : 10.3390/genes14010027 . ISSN  2073-4425. ПМЦ 9858662 . ПМИД  36672768. 
  6. ^ Moghal A, Mohler K, Ibba M (ноябрь 2014 г.). «Неправильный перевод генетического кода». FEBS Letters . 588 (23): 4305–10. Bibcode : 2014FEBSL.588.4305M. doi : 10.1016/j.febslet.2014.08.035. PMC 4254111. PMID  25220850 . 
  7. ^ Гриффитс А. (2008). "9". Введение в генетический анализ (9-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. стр. 335–339. ISBN 978-0-7167-6887-6.
  8. ^ "Вычислительный анализ геномных последовательностей с использованием машинного обучения". scholar.googleusercontent.com . Получено 2022-01-12 .
  9. ^ Росс Дж. Ф., Орловски М. (февраль 1982 г.). «Регулировка функции рибосомы в зависимости от скорости роста в клетках грибка Mucor racemosus, выращенных с помощью хемостата». Журнал бактериологии . 149 (2): 650–3. doi :10.1128/JB.149.2.650-653.1982. PMC 216554. PMID  6799491. 
  10. ^ Nakamoto T (февраль 2011 г.). «Механизмы инициации синтеза белка: в рамке считывания связывания рибосом с мРНК». Molecular Biology Reports . 38 (2): 847–55. doi :10.1007/s11033-010-0176-1. PMID  20467902. S2CID  22038744.
  11. ^ Baggett NE, Zhang Y, Gross CA (март 2017 г.). Ibba M (ред.). «Глобальный анализ терминации трансляции в E. coli». PLOS Genetics . 13 (3): e1006676. doi : 10.1371/journal.pgen.1006676 . PMC 5373646. PMID  28301469 . 
  12. ^ Mora L, Zavialov A, Ehrenberg M, Buckingham RH (декабрь 2003 г.). «Распознавание стоп-кодона и взаимодействие с фактором высвобождения пептида RF3 укороченных и химерных RF1 и RF2 из Escherichia coli». Молекулярная микробиология . 50 (5): 1467–76. doi : 10.1046/j.1365-2958.2003.03799.x . PMID  14651631.
  13. ^ Schueren F, Thoms S (август 2016 г.). «Функциональное трансляционное прочтение: перспектива системной биологии». PLOS Genetics . 12 (8): e1006196. doi : 10.1371/JOURNAL.PGEN.1006196 . PMC 4973966. PMID  27490485 . 
  14. ^ Ou X, Cao J, Cheng A, Peppelenbosch MP, Pan Q (март 2019 г.). «Ошибки в трансляционном декодировании: колебание тРНК или неправильное включение?». PLOS Genetics . 15 (3): 2979–2986. doi : 10.1371/journal.pgen.1008017 . PMC 3158919. PMID  21930591 . 
  15. ^ Wohlgemuth I, Pohl C, Mittelstaet J, Konevega AL, Rodnina MV (октябрь 2011 г.). «Эволюционная оптимизация скорости и точности декодирования на рибосоме». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Серия B, Биологические науки . 366 (1580): 2979–86. doi :10.1098/rstb.2011.0138. PMC 6438450. PMID  30921315 . 
  16. ^ Sin C, Chiarugi D, Valleriani A (апрель 2016 г.). «Количественная оценка выпадения рибосом в E. coli». Nucleic Acids Research . 44 (6): 2528–37. doi :10.1093/nar/gkw137. PMC 4824120. PMID  26935582 . 
  17. ^ Авад С., Валлериани А., Киаруги Д. (апрель 2024 г.). «Оценка скорости выпадения рибосом у S. cerevisiae на основе данных выявляет корреляцию с длиной генов». NAR Genomics and Bioinformatics . 6 (2): lqae036. doi :10.1093/nargab/lqae036. PMC 11025885 . PMID  38638702. 
  18. ^ Ingolia NT, Ghaemmaghami S, Newman JR, Weissman JS (апрель 2009 г.). «Геномный анализ in vivo трансляции с разрешением нуклеотидов с использованием профилирования рибосом». Science . 324 (5924): 218–23. Bibcode :2009Sci...324..218I. doi :10.1126/science.1168978. PMC 2746483 . PMID  19213877. 
  19. ^ Cenik C, Cenik ES, Byeon GW, Grubert F, Candille SI, Spacek D и др. (ноябрь 2015 г.). «Интегральный анализ уровней РНК, трансляции и белка выявляет различные регуляторные вариации у людей». Genome Research . 25 (11): 1610–21. doi :10.1101/gr.193342.115. PMC 4617958 . PMID  26297486. 
  20. ^ Ozadam H, Tonn T, Han CM, Segura A, Hoskins I, Rao S; et al. (2023). «Количественная оценка занятости рибосом в отдельных клетках на ранних стадиях развития мыши». Nature . 618 (7967): 1057–1064. Bibcode :2023Natur.618.1057O. doi :10.1038/s41586-023-06228-9. PMC 10307641 . PMID  37344592. {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  21. ^ ab Xu Y, Ruggero D (март 2020 г.). «Роль контроля трансляции в опухолеобразовании и его терапевтические последствия». Annual Review of Cancer Biology . 4 (1): 437–457. doi : 10.1146/annurev-cancerbio-030419-033420 .
  22. ^ Truitt ML, Ruggero D (апрель 2016 г.). «Новые рубежи в трансляционном контроле генома рака». Nature Reviews. Cancer . 16 (5): 288–304. doi :10.1038/nrc.2016.27. PMC 5491099. PMID 27112207  . 
  23. ^ abc Gorban AN, Harel-Bellan A, Morozova N, Zinovyev A (июль 2019). «Базовая, простая и расширяемая кинетическая модель синтеза белка». Mathematical Biosciences and Engineering . 16 (6): 6602–6622. arXiv : 1204.5941 . doi : 10.3934/mbe.2019329 . PMID  31698578.
  24. ^ MacDonald CT, Gibbs JH, Pipkin AC (1968). «Кинетика биополимеризации на матрицах нуклеиновых кислот». Биополимеры . 6 (1): 1–5. doi :10.1002/bip.1968.360060102. PMID  5641411. S2CID  27559249.
  25. ^ Heinrich R, Rapoport TA (сентябрь 1980 г.). «Математическое моделирование трансляции мРНК у эукариот; устойчивое состояние, зависящие от времени процессы и применение к ретикулоцитам». Журнал теоретической биологии . 86 (2): 279–313. Bibcode :1980JThBi..86..279H. doi :10.1016/0022-5193(80)90008-9. PMID  7442295.
  26. ^ ab Skjøndal-Bar N, Morris DR (январь 2007). "Динамическая модель процесса синтеза белка в эукариотических клетках". Bulletin of Mathematical Biology . 69 (1): 361–93. doi :10.1007/s11538-006-9128-2. PMID  17031456. S2CID  83701439.
  27. ^ Coyte KZ, Tabuteau H, Gaffney EA, Foster KR, Durham WM (апрель 2017 г.). «Ответ Бавею и Дарно: полезные модели просты и расширяемы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (14): E2804–E2805. Bibcode : 2017PNAS..114E2804C. doi : 10.1073/pnas.1702303114 . PMC 5389313. PMID  28341710 . 
  28. ^ Морозова Н, Зиновьев А, Нонн Н, Притчард ЛЛ, Горбан А.Н., Харель-Беллан А (сентябрь 2012 г.). «Кинетические признаки действия микроРНК». РНК . 18 (9): 1635–55. дои : 10.1261/rna.032284.112. ПМЦ 3425779 . ПМИД  22850425. 
  29. ^ ab Elzanowski, Andrzej; Ostell, Jim (январь 2019 г.). «Генетические коды». Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . Получено 31 мая 2022 г.

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме Перевод (биология) .