stringtranslate.com

Рибосома

Большие (красные) и малые (синие) субъединицы рибосомы.

Рибосомы ( / ˈ r aɪ b ə z oʊ m , -s oʊ m / ) — это макромолекулярные машины , обнаруженные во всех клетках , которые выполняют биологический синтез белка ( трансляцию информационной РНК ). Рибосомальная РНК находится в рибосомальном ядре [ необходимы разъяснения ] , где и происходит этот синтез. Рибосомы связывают аминокислоты вместе в порядке, заданном кодонами молекул информационной РНК, с образованием полипептидных цепей. Рибосомы состоят из двух основных компонентов: малой и большой рибосомальных субъединиц. Каждая субъединица состоит из одной или нескольких молекул рибосомальной РНК и множества рибосомальных белков ( r-белков ). [1] [2] [3] Рибосомы и связанные с ними молекулы также известны как аппарат трансляции .

Обзор

Последовательность ДНК , которая кодирует последовательность аминокислот в белке, транскрибируется в цепь информационной РНК (мРНК). Рибосомы связываются с информационными РНК и используют их последовательности [ необходимы разъяснения ] для определения правильной последовательности аминокислот для генерации данного белка. Аминокислоты отбираются и переносятся в рибосому с помощью молекул транспортной РНК (тРНК), которые входят в рибосому и связываются с цепью информационной РНК через петлю антикодона . Для каждого кодирующего триплета ( кодона ) в информационной РНК существует уникальная транспортная РНК, которая должна иметь точное совпадение антикодона и нести правильную аминокислоту для включения в растущую полипептидную цепь. Как только белок будет произведен, он может сворачиваться , образуя функциональную трехмерную структуру.

Рибосома состоит из комплексов РНК и белков и, следовательно, представляет собой рибонуклеопротеиновый комплекс . Каждая рибосома состоит из малых (30 S ) и больших (50 S ) компонентов, называемых субъединицами, которые связаны друг с другом:

  1. (30S) выполняет в основном функцию декодирования, а также связан с мРНК.
  2. (50S) выполняет преимущественно каталитическую функцию, а также связан с аминоацилированными тРНК.

Синтез белков из их строительных блоков происходит в четыре фазы: инициация, элонгация, терминация и рециклинг. Старт-кодон во всех молекулах мРНК имеет последовательность AUG. Стоп-кодон представляет собой один из UAA, UAG или UGA; поскольку нет молекул тРНК, распознающих эти кодоны, рибосома распознает, что трансляция завершена. [4] Когда рибосома заканчивает считывание молекулы мРНК, две субъединицы разделяются и обычно распадаются, но могут быть использованы повторно. Рибосомы являются рибозимами , поскольку каталитическая пептидилтрансферазная активность, связывающая аминокислоты вместе, осуществляется рибосомальной РНК. [5]

Рибосомы часто связаны с внутриклеточными мембранами, образующими шероховатую эндоплазматическую сеть .

Рибосомы бактерий , архей и эукариот в трехдоменной системе в значительной степени похожи друг на друга, что свидетельствует об общем происхождении. Они различаются размером, последовательностью, структурой и соотношением белка и РНК. Различия в структуре позволяют некоторым антибиотикам убивать бактерии, ингибируя их рибосомы, не затрагивая рибосомы человека. У всех видов более одной рибосомы могут перемещаться по одной цепи мРНК одновременно (как полисома ), каждая из которых «считывает» определенную последовательность и производит соответствующую белковую молекулу.

Митохондриальные рибосомы эукариотических клеток функционально напоминают рибосомы бактерий, что отражает вероятное эволюционное происхождение митохондрий. [6] [7]

Открытие

Рибосомы были впервые обнаружены в середине 1950-х годов румынско-американским клеточным биологом Джорджем Эмилем Паладе с помощью электронного микроскопа в виде плотных частиц или гранул. [8] Первоначально их называли гранулами Палада из-за их зернистой структуры. Термин «рибосома» был предложен в 1958 году Говардом М. Динцисом: [9]

В ходе симпозиума стала очевидной смысловая трудность. Для некоторых участников «микросомы» означают рибонуклеопротеиновые частицы микросомальной фракции, загрязненные другим белковым и липидным материалом; для других микросомы состоят из белков и липидов, загрязненных частицами. Словосочетание «микросомальные частицы» не кажется адекватным, а «рибонуклеопротеиновые частицы микросомальной фракции» — слишком неуклюжим. В ходе встречи было предложено слово «рибосома», имеющее весьма удачное название и приятное звучание. Нынешняя путаница была бы устранена, если бы термином «рибосома» было принято обозначать рибонуклеопротеиновые частицы размером от 35 до 100S.

-  Альберт Клод, Микросомальные частицы и синтез белка [10]

Альберт Клод , Кристиан де Дюв и Джордж Эмиль Палад были совместно удостоены Нобелевской премии по физиологии и медицине в 1974 году за открытие рибосомы. [11] Нобелевская премия по химии 2009 года была присуждена Венкатраману Рамакришнану , Томасу А. Стейцу и Аде Э. Йонат за определение детальной структуры и механизма рибосомы. [12]

Состав

Рибосомы собирают полимерные белковые молекулы, порядок которых контролируется последовательностью молекул информационной РНК .
Состав рибосомальной РНК прокариот и эукариотов

Рибосома — сложная клеточная машина. Он в основном состоит из специализированной РНК, известной как рибосомальная РНК (рРНК), а также десятков различных белков (точное количество незначительно варьируется у разных видов). Рибосомальные белки и рРНК организованы в две отдельные рибосомальные части разного размера, известные как большая и малая субъединицы рибосомы. Рибосомы состоят из двух субъединиц, которые соединяются вместе и работают как одна, переводя мРНК в полипептидную цепь во время синтеза белка. Поскольку они образованы из двух субъединиц неравного размера, на оси они несколько длиннее, чем в диаметре.

Прокариотические рибосомы

Прокариотические рибосомы имеют диаметр около 20  нм (200  Å ) и состоят на 65% из рРНК и на 35% из рибосомальных белков . [13] Эукариотические рибосомы имеют диаметр от 25 до 30 нм (250–300 Å) с соотношением рРНК к белку, близким к 1. [14] Кристаллографические работы [15] показали, что не существует рибосомальных белков, близких к к месту реакции синтеза полипептида. Это говорит о том, что белковые компоненты рибосом не принимают непосредственного участия в катализе образования пептидных связей, а скорее действуют как каркас, который может усиливать способность рРНК синтезировать белок (см.: Рибозим ).

Молекулярная структура 30S-субъединицы Thermus thermophilus . [16] Белки показаны синим цветом, а одиночная цепь РНК — коричневым.

Рибосомальные субъединицы прокариот и эукариот очень похожи. [17]

Единицей измерения, используемой для описания субъединиц рибосом и фрагментов рРНК, является единица Сведберга , мера скорости седиментации при центрифугировании , а не размера. Это объясняет, почему имена фрагментов не складываются: например, бактериальные рибосомы 70S состоят из субъединиц 50S и 30S.

Прокариоты имеют 70 S- рибосом, каждая из которых состоит из малой ( 30S ) и большой ( 50S ) субъединиц. E. coli , например, имеет субъединицу РНК 16S (состоящую из 1540 нуклеотидов), которая связана с 21 белком. Большая субъединица состоит из субъединицы 5S РНК (120 нуклеотидов), субъединицы 23S РНК (2900 нуклеотидов) и 31 белка . [17]

Аффинная метка сайтов связывания тРНК на рибосоме E. coli позволила идентифицировать белки сайтов A и P, наиболее вероятно связанные с активностью пептидилтрансферазы; [5] меченые белки: L27, L14, L15, L16, L2; по крайней мере L27 располагается на донорском участке, как показали Э. Коллатц и А. П. Черниловский. [19] [20] Дополнительные исследования показали, что белки S1 и S21 в сочетании с 3'-концом 16S рибосомальной РНК участвуют в инициации трансляции. [21]

Архейные рибосомы

Рибосомы архей имеют те же общие размеры, что и рибосомы бактерий: они представляют собой рибосому 70S, состоящую из большой субъединицы 50S и малой субъединицы 30S и содержащую три цепи рРНК. Однако на уровне последовательностей они гораздо ближе к эукариотическим, чем к бактериальным. Каждый дополнительный рибосомальный белок, который есть у архей по сравнению с бактериями, имеет эукариотический аналог, тогда как между архей и бактериями такая связь отсутствует. [22] [23] [24]

Эукариотические рибосомы

Эукариоты имеют 80S рибосомы, расположенные в цитозоле, каждая из которых состоит из малой (40S) и большой (60S) субъединиц . Их субъединица 40S содержит 18S РНК (1900 нуклеотидов) и 33 белка. [25] [26] Большая субъединица состоит из субъединиц 5S РНК (120 нуклеотидов), 28S РНК (4700 нуклеотидов), субъединиц 5,8S РНК (160 нуклеотидов) и 49 белков. [17] [25] [27]

В 1977 году Черниловский опубликовал исследование, в котором использовалось аффинное мечение для идентификации участков связывания тРНК на рибосомах печени крыс. Несколько белков, включая L32/33, L36, L21, L23, L28/29 и L13, были вовлечены в то, что они находились в центре пептидилтрансферазы или рядом с ним . [28]

Пласторибосомы и миторибосомы

У эукариот рибосомы присутствуют в митохондриях (иногда называемых миторибосомами ) и в пластидах , таких как хлоропласты (также называемые пласторибосомами). Они также состоят из больших и малых субъединиц, связанных между собой белками в одну 70S-частицу. [17] Эти рибосомы подобны рибосомам бактерий, и считается, что эти органеллы возникли как симбиотические бактерии . [17] Из этих двух хлорпластические рибосомы ближе к бактериальным, чем к митохондриальным. Многие участки рибосомальной РНК в митохондриях укорачиваются, а в случае 5S рРНК заменяются другими структурами у животных и грибов. [29] В частности, Leishmania tarentolae имеет минимизированный набор митохондриальной рРНК. [30] Напротив, миторибосомы растений имеют как расширенную рРНК, так и дополнительные белки по сравнению с бактериями, в частности, многие белки с пентатрикопетидными повторами. [31]

Криптомонады и хлорарахниофитные водоросли могут содержать нуклеоморф , напоминающий рудиментарное эукариотическое ядро. [32] Эукариотические 80S рибосомы могут присутствовать в компартменте, содержащем нуклеоморф. [33]

Использование различий

Различия между бактериальными и эукариотическими рибосомами используются химиками-фармацевтами для создания антибиотиков , способных уничтожить бактериальную инфекцию, не повреждая при этом клетки инфицированного человека. Из-за различий в своей структуре бактериальные 70S рибосомы уязвимы к этим антибиотикам, а эукариотические 80S рибосомы - нет. [34] Несмотря на то, что митохондрии обладают рибосомами, сходными с бактериальными, эти антибиотики не влияют на митохондрии, поскольку они окружены двойной мембраной, которая с трудом пропускает эти антибиотики в органеллу . [35] Примечательным контрпримером является противоопухолевый антибиотик хлорамфеникол , который ингибирует бактериальные 50S и эукариотические митохондриальные 50S рибосомы. [36] Рибосомы в хлоропластах, однако, разные: устойчивость к антибиотикам в рибосомальных белках хлоропластов — это признак, который необходимо ввести в качестве маркера с помощью генной инженерии. [37]

Общие свойства

Различные рибосомы имеют общую структуру ядра, которая весьма схожа, несмотря на большие различия в размерах. Большая часть РНК высоко организована в различные третичные структурные мотивы , например псевдоузлы , которые демонстрируют коаксиальную укладку . Дополнительная РНК в более крупных рибосомах находится в виде нескольких длинных непрерывных вставок [38] , так что они образуют петли из основной структуры, не нарушая и не изменяя ее. [17] Вся каталитическая активность рибосомы осуществляется РНК ; белки располагаются на поверхности и, по-видимому, стабилизируют структуру. [17]

Структура высокого разрешения

Рисунок 4: Атомная структура субъединицы 50S Haloarcula marismortui . Белки показаны синим цветом, а две цепи РНК — коричневым и желтым. [39] Небольшой зеленый участок в центре субъединицы — активный сайт.

Общая молекулярная структура рибосомы известна с начала 1970-х годов. В начале 2000-х годов структура была получена при высоком разрешении, порядка нескольких ангстремов .

Первые статьи , дающие структуру рибосомы с атомным разрешением, были опубликованы практически одновременно в конце 2000 г. субъединицу 30S определяли из Thermus thermophilus . [16] Эти структурные исследования были удостоены Нобелевской премии по химии в 2009 году. В мае 2001 года эти координаты были использованы для реконструкции всей частицы 70S T. thermophilus с разрешением 5,5  Å . [41]

В ноябре 2005 г. были опубликованы две статьи, посвященные структурам 70S рибосомы Escherichia coli . Структуру вакантной рибосомы определяли с  разрешением 3,5 Å с помощью рентгеновской кристаллографии . [42] Затем, две недели спустя, была опубликована структура, основанная на криоэлектронной микроскопии , [43] которая изображает рибосому с разрешением 11–15  Å в процессе прохождения вновь синтезированной белковой цепи в белок-проводящий канал.

Первые атомные структуры рибосомы в комплексе с молекулами тРНК и мРНК были решены с помощью рентгеновской кристаллографии двумя группами независимо, при 2,8  Å [44] и при 3,7  Å . [45] Эти структуры позволяют увидеть детали взаимодействия рибосомы Thermus thermophilus с мРНК и тРНК , связанными в классических сайтах рибосом. Вскоре после этого были визуализированы  взаимодействия рибосомы с длинными мРНК, содержащими последовательности Шайна-Дальгарно, с разрешением 4,5–5,5 Å . [46]

В 2011 году методом кристаллографии была получена первая полная атомная структура эукариотической 80S рибосомы дрожжей Saccharomyces cerevisiae . [25] Модель раскрывает архитектуру специфичных для эукариот элементов и их взаимодействие с универсально консервативным ядром. В то же время была опубликована полная модель эукариотической структуры 40S рибосомы у Tetrahymena thermophila, в которой описана структура 40S субъединицы , а также многое о взаимодействии 40S субъединицы с eIF1 во время инициации трансляции . [26] Аналогичным образом, структура эукариотической 60S субъединицы была также определена из Tetrahymena thermophila в комплексе с eIF6 . [27]

Функция

Рибосомы — это мельчайшие частицы, состоящие из РНК и связанных с ней белков, которые синтезируют белки. Белки необходимы для многих клеточных функций, таких как восстановление повреждений или управление химическими процессами. Рибосомы могут находиться в цитоплазме или прикреплены к эндоплазматической сети . Их основная функция — преобразование генетического кода в аминокислотную последовательность и построение белковых полимеров из мономеров аминокислот.

Рибосомы действуют как катализаторы в двух чрезвычайно важных биологических процессах, называемых переносом пептидила и гидролизом пептидила. [5] [47] «PT-центр отвечает за образование белковых связей во время удлинения белка». [47]

Таким образом, рибосомы выполняют две основные функции: декодирование сообщения и образование пептидных связей. Эти две функции присущи субъединицам рибосом. Каждая субъединица состоит из одной или нескольких рРНК и множества р-белков. Малая субъединица (30S у бактерий и архей, 40S у эукариот) выполняет декодирующую функцию, тогда как большая субъединица (50S у бактерий и архей, 60S у эукариот) катализирует образование пептидных связей, называемое пептидилтрансферазной активностью. Малая субъединица бактерий (и архей) содержит 16S рРНК и 21 r-белок ( Escherichia coli ), тогда как малая субъединица эукариот содержит 18S рРНК и 32 r-белка (Saccharomyces cerevisiae, хотя их количество варьируется у разных видов). Большая бактериальная субъединица содержит 5S и 23S рРНК и 34 r-белка ( E. coli ), а эукариотическая большая субъединица содержит 5S, 5,8S и 25S/28S рРНК и 46 r-белков ( S. cerevisiae ; опять же, точные цифры варьируются в зависимости от вида). [48]

Перевод

Рибосомы являются местом биосинтеза белка , процесса перевода мРНК в белок . мРНК содержит ряд кодонов , которые декодируются рибосомой для образования белка. Используя мРНК в качестве матрицы, рибосома проходит через каждый кодон (3  нуклеотида ) мРНК, соединяя его с соответствующей аминокислотой, представленной аминоацил -тРНК . Аминоацил-тРНК содержит комплементарный антикодон на одном конце и соответствующую аминокислоту на другом. Для быстрого и точного распознавания соответствующей тРНК рибосома использует большие конформационные изменения ( конформационная корректура ). [49] Малая рибосомальная субъединица, обычно связанная с аминоацил-тРНК, содержащей первую аминокислоту метионин , связывается с кодоном AUG на мРНК и рекрутирует большую рибосомальную субъединицу. Рибосома содержит три сайта связывания РНК, обозначенные A, P и E. A-сайт связывает аминоацил-тРНК или факторы высвобождения терминации; [50] [51] P -сайт связывает пептидил-тРНК (тРНК, связанная с полипептидной цепью); а E-сайт (выход) связывает свободную тРНК. Синтез белка начинается со стартового кодона AUG вблизи 5'-конца мРНК. мРНК сначала связывается с P-сайтом рибосомы. Рибосома распознает стартовый кодон, используя последовательность мРНК Шайна-Дальгарно у прокариот и бокса Козака у эукариот.

Хотя в катализе пептидной связи участвует гидроксил C2 аденозина P-участка РНК в механизме протонного челнока, другие этапы синтеза белка (например, транслокация) вызываются изменениями конформации белка. Поскольку их каталитическое ядро ​​состоит из РНК, рибосомы классифицируются как « рибозимы » [52] и считается, что они могут быть остатками мира РНК . [53]

Рисунок 5: Трансляция мРНК (1) рибосомой (2) (показана в виде малых и больших субъединиц) в полипептидную цепь (3). Рибосома начинается у стартового кодона РНК ( AUG ) и заканчивается у стоп-кодона ( UAG ).

На рисунке 5 обе субъединицы рибосомы ( малая и большая ) собираются у стартового кодона (по направлению к 5'-концу мРНК ) . Рибосома использует тРНК , которая соответствует текущему кодону (триплету) мРНК, для присоединения аминокислоты к полипептидной цепи. Это делается для каждого триплета мРНК, при этом рибосома движется к 3'-концу мРНК. Обычно в бактериальных клетках несколько рибосом работают параллельно над одной мРНК, образуя так называемую полирибосому или полисому .

Котрансляционное сворачивание

Известно, что рибосома активно участвует в сворачивании белка . [54] [55] Структуры, полученные таким способом, обычно идентичны структурам, полученным в ходе химического рефолдинга белка; однако пути, ведущие к конечному продукту, могут быть разными. [56] [57] В некоторых случаях рибосома имеет решающее значение в получении функциональной формы белка. Например, один из возможных механизмов сворачивания глубоко завязанных белков основан на том, что рибосома проталкивает цепь через присоединенную петлю. [58]

Добавление независимых от трансляции аминокислот

Присутствие белка контроля качества рибосомы Rqc2 связано с мРНК-независимой элонгацией белка. [59] [60] Это удлинение является результатом добавления к рибосомам (посредством тРНК, принесенных с помощью Rqc2) CAT - хвостов : рибосомы удлиняют С -конец остановленного белка случайными, независимыми от трансляции последовательностями ланинов и треонинов . [61] [62]

Расположение рибосом

Рибосомы классифицируются как «свободные» и «связанные с мембраной».

Рисунок 6: Рибосома, транслирующая белок, секретируемый в эндоплазматический ретикулум .

Свободные и мембраносвязанные рибосомы различаются только пространственным распределением; они идентичны по структуре. Существует ли рибосома в свободном или мембраносвязанном состоянии, зависит от наличия сигнальной последовательности, нацеленной на ЭР, на синтезируемом белке, поэтому отдельная рибосома может быть мембраносвязанной, когда она производит один белок, но свободной в цитозоле. когда он производит другой белок.

Рибосомы иногда называют органеллами , но использование термина «органелла» часто ограничивается описанием субклеточных компонентов, которые включают фосфолипидную мембрану, которой нет у рибосом, будучи полностью состоящими из частиц. По этой причине рибосомы иногда можно описать как «немембранные органеллы».

Свободные рибосомы

Свободные рибосомы могут перемещаться в любом месте цитозоля , но не попадают в ядро ​​клетки и другие органеллы. Белки, образующиеся из свободных рибосом, высвобождаются в цитозоль и используются внутри клетки. Поскольку цитозоль содержит высокие концентрации глутатиона и, следовательно, является восстанавливающей средой , в нем не могут образовываться белки, содержащие дисульфидные связи , которые образуются из окисленных остатков цистеина.

Мембраносвязанные рибосомы

Когда рибосома начинает синтезировать белки, необходимые некоторым органеллам, рибосома, производящая этот белок, может стать «мембраносвязанной». В эукариотических клетках это происходит в области эндоплазматического ретикулума (ЭР), называемой «грубым ЭР». Вновь образующиеся полипептидные цепи встраиваются непосредственно в ЭР с помощью рибосомы, осуществляющей векторный синтез , а затем транспортируются к местам назначения по секреторному пути . Связанные рибосомы обычно производят белки, которые используются внутри плазматической мембраны или выводятся из клетки посредством экзоцитоза . [63]

Биогенез

В бактериальных клетках рибосомы синтезируются в цитоплазме посредством транскрипции нескольких оперонов рибосомных генов . У эукариот этот процесс происходит как в цитоплазме клетки, так и в ядрышке , которое представляет собой область внутри ядра клетки . Процесс сборки включает в себя скоординированную функцию более 200 белков при синтезе и процессинге четырех рРНК, а также сборку этих рРНК с рибосомальными белками. [64]

Источник

Рибосома, возможно, сначала возникла как проторибосома [65] , возможно, содержащая пептидилтрансферазный центр (ПТЦ), в мире РНК , появившись как самореплицирующийся комплекс, который только позже развил способность синтезировать белки, когда начали появляться аминокислоты. . [66] Исследования показывают, что древние рибосомы, построенные исключительно из рРНК , могли развить способность синтезировать пептидные связи . [67] [68] [69] [70] [71] Кроме того, данные убедительно указывают на то, что древние рибосомы представляли собой самовоспроизводящиеся комплексы, где рРНК в рибосомах имела информационные, структурные и каталитические цели, поскольку могла кодировать тРНК и белки, необходимые для саморепликации рибосом. [72] Гипотетические клеточные организмы с самореплицирующейся РНК, но без ДНК, называются рибоцитами (или рибоклетками). [73] [74]

Поскольку аминокислоты постепенно появлялись в мире РНК в пребиотических условиях, [75] [76] их взаимодействие с каталитической РНК увеличивало бы как диапазон, так и эффективность функционирования каталитических молекул РНК. [66] Таким образом, движущей силой эволюции рибосомы из древней самовоспроизводящейся машины в ее нынешнюю форму как трансляционную машину, возможно, было селективное давление, направленное на включение белков в механизмы самовоспроизводства рибосомы, чтобы увеличить его способность к самовоспроизведению. [72] [77] [78]

Гетерогенные рибосомы

Рибосомы по составу неоднородны между видами и даже внутри одной клетки, о чем свидетельствует существование цитоплазматических и митохондриальных рибосом внутри одних и тех же эукариотических клеток. Некоторые исследователи предположили, что гетерогенность в составе рибосомальных белков млекопитающих важна для регуляции генов, т. е . гипотеза специализированных рибосом. [79] [80] Однако эта гипотеза является спорной и является темой продолжающихся исследований. [81] [82]

Винс Мауро и Джеральд Эдельман впервые предположили, что гетерогенность состава рибосом участвует в трансляционном контроле синтеза белка . [83] Они предложили гипотезу рибосомного фильтра, чтобы объяснить регуляторные функции рибосом. Имеющиеся данные свидетельствуют о том, что специализированные рибосомы, специфичные для разных популяций клеток, могут влиять на трансляцию генов. [84] Некоторые рибосомальные белки обмениваются из собранного комплекса с цитозольными копиями [85], что позволяет предположить, что структура рибосомы in vivo может быть модифицирована без синтеза целой новой рибосомы.

Некоторые рибосомальные белки абсолютно необходимы для клеточной жизни, тогда как другие — нет. У почкующихся дрожжей 14/78 рибосомальных белков не являются необходимыми для роста, тогда как у человека это зависит от исследуемой клетки. [86] Другие формы гетерогенности включают посттрансляционные модификации рибосомальных белков, такие как ацетилирование, метилирование и фосфорилирование. [87] Arabidopsis , [88] [89] [90] [91] Вирусные внутренние сайты входа в рибосомы (IRES) могут опосредовать трансляции с помощью различных по составу рибосом. Например, 40S рибосомальные единицы без eS25 в клетках дрожжей и млекопитающих не способны рекрутировать CrPV IGR IRES . [92]

Гетерогенность модификаций рибосомальной РНК играет значительную роль в поддержании структуры и/или функции, и большинство модификаций мРНК обнаруживаются в высококонсервативных регионах. [93] [94] Наиболее распространенными модификациями рРНК являются псевдоуридилирование и 2'-O-метилирование рибозы. [95]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Кониккат С (февраль 2016 г.). События динамического ремоделирования приводят к удалению спейсерной последовательности ITS2 во время сборки рибосомальных субъединиц 60S у S. cerevisiae (докторская диссертация). Университет Карнеги Меллон. Архивировано из оригинала 3 августа 2017 года.
  2. ^ Вейлер Э.В., Новер Л. (2008). Allgemeine und Molekulare Botanik (на немецком языке). Штутгарт: Георг Тиме Верлаг. п. 532. ИСБН 9783131527912.
  3. ^ де ла Круз Дж., Карбштейн К., Вулфорд Дж.Л. (2015). «Функции рибосомальных белков при сборке эукариотических рибосом in vivo». Ежегодный обзор биохимии . 84 : 93–129. doi : 10.1146/annurev-biochem-060614-033917. ПМЦ 4772166 . ПМИД  25706898. 
  4. ^ «Срабатываемая по природе трансляция / трансляция РНК» .
  5. ^ abc Тирумалай М.Р., Ривас М., Тран К., Fox GE (ноябрь 2021 г.). «Центр пептидилтрансферазы: окно в прошлое». Микробиол Мол Биол Rev. 85 (4): e0010421. дои : 10.1128/MMBR.00104-21. ПМЦ 8579967 . ПМИД  34756086. 
  6. ^ Бенне Р., Слоф П. (1987). «Эволюция механизма синтеза митохондриальных белков». Биосистемы . 21 (1): 51–68. дои : 10.1016/0303-2647(87)90006-2. ПМИД  2446672.
  7. ^ «Рибосомы». Архивировано из оригинала 20 марта 2009 г. Проверено 28 апреля 2011 г.
  8. ^ Паладе GE (январь 1955 г.). «Маленький дисперсный компонент цитоплазмы». Журнал биофизической и биохимической цитологии . 1 (1): 59–68. дои : 10.1083/jcb.1.1.59. ПМЦ 2223592 . ПМИД  14381428. 
  9. ^ Райнбергер, Ханс-Йорг. «Краткая история биосинтеза белка и исследования рибосом». Встречи Нобелевских лауреатов в Линдау . Проверено 16 августа 2023 г.
  10. ^ Робертс РБ, изд. (1958). "Введение". Микросомальные частицы и синтез белка. Нью-Йорк: Pergamon Press, Inc.
  11. ^ «Нобелевская премия по физиологии и медицине 1974 года». Нобелевская премия . Нобелевский фонд. Архивировано из оригинала 26 января 2013 года . Проверено 10 декабря 2012 г.
  12. ^ «Нобелевская премия по химии 2009 г.». Нобелевский фонд. Архивировано из оригинала 28 апреля 2012 года . Проверено 10 декабря 2012 г.
  13. ^ Курляндия CG (1960). «Молекулярная характеристика рибонуклеиновой кислоты из рибосом Escherichia coli». Журнал молекулярной биологии . 2 (2): 83–91. дои : 10.1016/s0022-2836(60)80029-0.
  14. ^ Уилсон Д.Н., Дудна Кейт Дж.Х. (май 2012 г.). «Структура и функции эукариотической рибосомы». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 4 (5): а011536. doi : 10.1101/cshperspect.a011536. ПМК 3331703 . ПМИД  22550233. 
  15. ^ Ниссен П., Хансен Дж., Бан Н., Мур П.Б., Стейц Т.А. (август 2000 г.). «Структурные основы активности рибосом при синтезе пептидных связей» (PDF) . Наука . 289 (5481): 920–30. Бибкод : 2000Sci...289..920N. дои : 10.1126/science.289.5481.920. PMID  10937990. S2CID  8370119. Архивировано из оригинала (PDF) 30 ноября 2020 г.
  16. ^ ab Уимберли Б.Т., Бродерсен Д.Е., Клемонс В.М., Морган-Уоррен Р.Дж., Картер А.П., Вонрейн С., Хартч Т., Рамакришнан В. (сентябрь 2000 г.). «Структура рибосомальной субъединицы 30S». Природа . 407 (6802): 327–39. Бибкод : 2000Natur.407..327W. дои : 10.1038/35030006. PMID  11014182. S2CID  4419944.
  17. ^ abcdefg Альбертс Б, Джонсон А, Льюис Дж, Рафф М, Робертс К, Уолтер П (2002). «Мембраносвязанные рибосомы определяют грубый ЭР». Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. п. 342. ИСБН 978-0-8153-4072-0.
  18. ^ аб Гарретт Р., Гришэм К.М. (2009). Биохимия (4-е изд.). Службы обучения Cengage. ISBN 978-0-495-11464-2.
  19. ^ Коллатц Э., Кюхлер Э., Штеффлер Г., Черниловский А.П. (апрель 1976 г.). «Место реакции на рибосомальный белок L27 с производным аффинной метки тРНК Met f». Письма ФЭБС . 63 (2): 283–6. дои : 10.1016/0014-5793(76)80112-3 . ПМИД  770196.
  20. ^ Черниловский А.П., Коллатц Э.Э., Штеффлер Г., Кюхлер Э. (январь 1974 г.). «Белки в местах связывания тРНК рибосом Escherichia coli». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 71 (1): 230–4. Бибкод : 1974PNAS...71..230C. дои : 10.1073/pnas.71.1.230 . ПМЦ 387971 . ПМИД  4589893. 
  21. ^ Черниловский А.П., Курланд К.Г., Штёффлер Г. (октябрь 1975 г.). «30S рибосомальные белки, связанные с 3'-концом 16S РНК». Письма ФЭБС . 58 (1): 281–4. дои : 10.1016/0014-5793(75)80279-1 . ПМИД  1225593.
  22. ^ Каллен К.Е. (2009). «Археальные рибосомы». Энциклопедия наук о жизни . Нью-Йорк: факты в архиве. стр. 1–5. дои : 10.1002/9780470015902.a0000293.pub3. ISBN 9780470015902. S2CID  243730576.
  23. ^ Тирумалай М.Р., Анане-Бедиако Д., Раджеш Р., Фокс Дж.Э. (ноябрь 2021 г.). «Чистые заряды рибосомальных белков кластеров S10 и spc галофилов обратно пропорциональны степени галотолерантности». Микробиол. Спектр . 9 (3): e0178221. дои : 10.1128/spectrum.01782-21. ПМЦ 8672879 . ПМИД  34908470. 
  24. ^ Ван Дж, Дасгупта I, Fox GE (28 апреля 2009 г.). «Многие неуниверсальные рибосомальные белки архей обнаруживаются в консервативных кластерах генов». Архея . 2 (4): 241–51. дои : 10.1155/2009/971494 . ПМК 2686390 . ПМИД  19478915. 
  25. ^ abc Бен-Шем А, Гарро де Лубресс Н, Мельников С, Дженнер Л, Юсупова Г, Юсупов М (декабрь 2011 г.). «Структура эукариотической рибосомы с разрешением 3,0 Å». Наука . 334 (6062): 1524–9. Бибкод : 2011Sci...334.1524B. дои : 10.1126/science.1212642 . PMID  22096102. S2CID  9099683.
  26. ^ Аб Рабл Дж., Лейбундгут М., Атаиде С.Ф., Хааг А., Бан Н. (февраль 2011 г.). «Кристаллическая структура эукариотической 40S рибосомальной субъединицы в комплексе с фактором инициации 1» (PDF) . Наука . 331 (6018): 730–6. Бибкод : 2011Sci...331..730R. дои : 10.1126/science.1198308. hdl : 20.500.11850/153130 . PMID  21205638. S2CID  24771575.
  27. ^ ab Клинге С., Фойгтс-Хоффманн Ф., Лейбундгут М., Арпагаус С., Бан Н. (ноябрь 2011 г.). «Кристаллическая структура эукариотической рибосомальной субъединицы 60S в комплексе с фактором инициации 6». Наука . 334 (6058): 941–8. Бибкод : 2011Sci...334..941K. дои : 10.1126/science.1211204. PMID  22052974. S2CID  206536444.
  28. ^ Фабижански С, Пеллегрини М (1977). «Идентификация белков в месте связывания пептидил-тРНК рибосом печени крысы». Молекулярная и общая генетика . 184 (3): 551–6. дои : 10.1007/BF00431588. PMID  6950200. S2CID  9751945.
  29. ^ Агравал Р.К., Шарма М.Р. (декабрь 2012 г.). «Структурные аспекты митохондриального трансляционного аппарата». Современное мнение в области структурной биологии . 22 (6): 797–803. doi :10.1016/j.sbi.2012.08.003. ПМЦ 3513651 . ПМИД  22959417. 
  30. ^ Шарма М.Р., Бут Т.М., Симпсон Л., Маслов Д.А., Агравал Р.К. (июнь 2009 г.). «Структура митохондриальной рибосомы с минимальной РНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (24): 9637–42. Бибкод : 2009PNAS..106.9637S. дои : 10.1073/pnas.0901631106 . ПМК 2700991 . ПМИД  19497863. 
  31. ↑ Вальц Ф., Нгуен Т.Т., Арриве М., Бохлер А., Чичер Дж., Хамманн П., Кун Л., Куадрадо М., Миро Х., Хашем Ю., Жьеже П. (январь 2019 г.). «Маленькое значит большое в митохондриальной рибосоме Arabidopsis». Природные растения . 5 (1): 106–117. дои : 10.1038/s41477-018-0339-y. PMID  30626926. S2CID  58004990.
  32. ^ Арчибальд Дж. М., Лейн CE (2009). «Идет, идет, но не совсем ушел: нуклеоморфы как пример редукции ядерного генома». Журнал наследственности . 100 (5): 582–90. дои : 10.1093/jhered/esp055 . ПМИД  19617523.
  33. ^ «Специализированные внутренние структуры прокариотов | Безграничная микробиология». Courses.lumenlearning.com . Проверено 24 сентября 2021 г.
  34. ^ Рехт М.И., Даутвейт С., Пуглиси Дж.Д. (июнь 1999 г.). «Основы прокариотической специфичности действия аминогликозидных антибиотиков». Журнал ЭМБО . 18 (11): 3133–8. дои : 10.1093/emboj/18.11.3133. ПМЦ 1171394 . ПМИД  10357824. 
  35. ^ О'Брайен Т.В. (май 1971 г.). «Общее распространение 55 S-рибосом в митохондриях печени млекопитающих». Журнал биологической химии . 246 (10): 3409–17. дои : 10.1016/S0021-9258(18)62239-2 . ПМИД  4930061.
  36. ^ «Подавление костного мозга, вызванное хлорамфениколом». ДЖАМА . 213 (7): 1183–1184. 17 августа 1970 г. дои : 10.1001/jama.1970.03170330063011. ISSN  0098-7484. ПМИД  5468266.
  37. ^ Ньюман С.М., Бойнтон Дж.Э., Гиллхэм Н.В., Рэндольф-Андерсон Б.Л., Джонсон А.М., Харрис Э.Х. (декабрь 1990 г.). «Трансформация генов рибосомальной РНК хлоропластов у хламидомонады: молекулярная и генетическая характеристика событий интеграции». Генетика . 126 (4): 875–88. дои : 10.1093/генетика/126.4.875. ПМК 1204285 . ПМИД  1981764. 
  38. ^ Пенев П.И., Фахретаха-Аваль С., Патель В.Дж., Кэнноне Дж.Дж., Гутелл Р.Р., Петров А.С., Уильямс Л.Д., Гласс Дж.Б. (август 2020 г.). «Сегменты расширения рибосомальной РНК сверхразмерного размера у архей Асгарда». Геномная биология и эволюция . 12 (10): 1694–1710. дои : 10.1093/gbe/evaa170 . ПМЦ 7594248 . ПМИД  32785681. 
  39. ^ Ab Ban N, Nissen P, Hansen J, Moore PB, Steitz TA (август 2000 г.). «Полная атомная структура большой субъединицы рибосомы с разрешением 2,4 А». Наука . 289 (5481): 905–20. Бибкод : 2000Sci...289..905B. CiteSeerX 10.1.1.58.2271 . дои : 10.1126/science.289.5481.905. ПМИД  10937989. 
  40. ^ Шлюенцен Ф, Точил А, Заривач Р, Хармс Дж, Глюманн М, Джанелл Д, Башан А, Бартельс Х, Агмон И, Франчески Ф, Йонат А (сентябрь 2000 г.). «Структура функционально активированной малой рибосомальной субъединицы с разрешением 3,3 ангстрема». Клетка . 102 (5): 615–23. дои : 10.1016/S0092-8674(00)00084-2 . PMID  11007480. S2CID  1024446.
  41. ^ Юсупов М.М., Юсупова Г.З., Бауком А., Либерман К., Эрнест Т.Н., Кейт Дж.Х., Ноллер Х.Ф. (май 2001 г.). «Кристаллическая структура рибосомы при разрешении 5,5 А». Наука . 292 (5518): 883–96. Бибкод : 2001Sci...292..883Y. дои : 10.1126/science.1060089 . PMID  11283358. S2CID  39505192.
  42. ^ Шувирт Б.С., Боровинская М.А., Хау К.В., Чжан В., Вила-Санджурджо А., Холтон Дж.М., Кейт Дж.Х. (ноябрь 2005 г.). «Структуры бактериальной рибосомы при разрешении 3,5 А». Наука . 310 (5749): 827–34. Бибкод : 2005Sci...310..827S. дои : 10.1126/science.1117230. PMID  16272117. S2CID  37382005.
  43. ^ Митра К., Шаффитцель С., Шейх Т., Тама Ф., Дженни С., Брукс С.Л., Бан Н., Фрэнк Дж. (ноябрь 2005 г.). «Структура канала, проводящего белок E. coli, связанного с транслирующей рибосомой». Природа . 438 (7066): 318–24. Бибкод : 2005Natur.438..318M. дои : 10.1038/nature04133. ПМЦ 1351281 . ПМИД  16292303. 
  44. ^ Селмер М., Данэм К.М., Мерфи Ф.В., Вейкслбаумер А., Петри С., Келли AC, Вейр Дж.Р., Рамакришнан В. (сентябрь 2006 г.). «Структура рибосомы 70S в комплексе с мРНК и тРНК». Наука . 313 (5795): 1935–42. Бибкод : 2006Sci...313.1935S. дои : 10.1126/science.1131127. PMID  16959973. S2CID  9737925.
  45. ^ Коростелев А, Траханов С, Лаурберг М, Ноллер Х.Ф. (сентябрь 2006 г.). «Кристаллическая структура комплекса 70S рибосома-тРНК обнаруживает функциональные взаимодействия и перестройки». Клетка . 126 (6): 1065–77. дои : 10.1016/j.cell.2006.08.032 . PMID  16962654. S2CID  13452915.
  46. ^ Юсупова Г., Дженнер Л., Рис Б., Морас Д., Юсупов М. (ноябрь 2006 г.). «Структурная основа движения информационной РНК по рибосоме». Природа . 444 (7117): 391–4. Бибкод : 2006Natur.444..391Y. дои : 10.1038/nature05281. PMID  17051149. S2CID  4419198.
  47. ^ ab «Специализированные внутренние структуры прокариот». Courses.lumenlearning.com . Безграничная микробиология . Проверено 27 сентября 2018 г.
  48. ^ Лафонтен, Д.; Толлерви, Д. (2001). «Функция и синтез рибосом». Nat Rev Mol Cell Biol . 2 (7): 514–520. дои : 10.1038/35080045. hdl : 1842/729 . PMID  11433365. S2CID  2637106.
  49. ^ Савир Ю, Тлусти Т (апрель 2013 г.). «Рибосома как оптимальный декодер: урок молекулярного распознавания». Клетка . 153 (2): 471–479. Бибкод : 2013APS..MARY46006T. дои : 10.1016/j.cell.2013.03.032 . ПМИД  23582332.
  50. ^ Коркмаз Г., Саньял С. (сентябрь 2017 г.). "Кишечная палочка". Журнал биологической химии . 292 (36): 15134–15142. дои : 10.1074/jbc.M117.785238 . ПМК 5592688 . ПМИД  28743745. 
  51. ^ Коневега А.Л., Соболева Н.Г., Махно В.И., Семенков Ю.П., Винтермейер В., Роднина М.В., Катунин В.И. (январь 2004 г.). «Пуриновые основания в положении 37 тРНК стабилизируют взаимодействие кодон-антикодон в сайте рибосомы А путем штабелирования и Mg2+-зависимых взаимодействий». РНК . 10 (1): 90–101. дои : 10.1261/rna.5142404. ПМК 1370521 . ПМИД  14681588. 
  52. ^ Роднина М.В., Берингер М., Винтермейер В. (январь 2007 г.). «Как рибосомы образуют пептидные связи». Тенденции биохимических наук . 32 (1): 20–26. дои : 10.1016/j.tibs.2006.11.007. ПМИД  17157507.
  53. ^ Чех, TR (август 2000 г.). «Структурная биология. Рибосома — это рибозим». Наука . 289 (5481): 878–879. дои : 10.1126/science.289.5481.878. PMID  10960319. S2CID  24172338.
  54. ^ Банерджи Д., Саньял С. (октябрь 2014 г.). «Активность сворачивания белка рибосомы (PFAR) – мишень для антиприонных соединений». Вирусы . 6 (10): 3907–3924. дои : 10.3390/v6103907 . ПМЦ 4213570 . ПМИД  25341659. 
  55. ^ Федоров А.Н., Болдуин Т.О. (декабрь 1997 г.). «Котрансляционное сворачивание белка». Журнал биологической химии . 272 (52): 32715–32718. дои : 10.1074/jbc.272.52.32715 . ПМИД  9407040.
  56. ^ Болдуин Р.Л. (июнь 1975 г.). «Промежуточные соединения в реакциях сворачивания белков и механизм сворачивания белков». Ежегодный обзор биохимии . 44 (1): 453–475. doi : 10.1146/annurev.bi.44.070175.002321. ПМИД  1094916.
  57. ^ Дас Д., Дас А., Саманта Д., Гош Дж., Дасгупта С., Бхаттачарья А., Басу А., Саньял С., Дас Гупта С. (август 2008 г.). «Роль рибосомы в сворачивании белка» (PDF) . Биотехнологический журнал . 3 (8): 999–1009. дои : 10.1002/biot.200800098. ПМИД  18702035.
  58. ^ Домбровский-Тумански П., Пейко М., Невецчерзал С., Стасяк А., Сулковска Дж.И. (декабрь 2018 г.). «Связывание белков путем активного пронизывания возникающей полипептидной цепи, выходящей из выходного канала рибосомы». Журнал физической химии Б. 122 (49): 11616–11625. doi : 10.1021/acs.jpcb.8b07634. PMID  30198720. S2CID  52176392.
  59. ^ Брандман О, Стюарт-Орнштейн Дж, Вонг Д, Ларсон А, Уильямс CC, Ли Г.В., Чжоу С., Кинг Д., Шен П.С., Вайбезан Дж., Данн Дж.Г., Рускин С., Инада Т., Фрост А., Вайсман Дж.С. (ноябрь 2012 г.) ). «Комплекс контроля качества, связанный с рибосомами, вызывает деградацию возникающих пептидов и сигнализирует о стрессе трансляции». Клетка . 151 (5): 1042–1054. дои : 10.1016/j.cell.2012.10.044. ПМЦ 3534965 . ПМИД  23178123. 
  60. ^ Дефенуйер К., Яо Ю., Муайкель Дж., Намане А., Галопье А., Декурти Л., Дуайен А., Малабат С., Савану С., Жакье А., Фромон-Расин М. (март 2013 г.). «Связанный с Cdc48 комплекс, связанный с частицами 60S, необходим для выведения аберрантных продуктов трансляции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (13): 5046–5051. Бибкод : 2013PNAS..110.5046D. дои : 10.1073/pnas.1221724110 . ПМЦ 3612664 . ПМИД  23479637. 
  61. ^ Шен П.С., Пак Дж., Цинь Ю., Ли Х, Парсавар К., Ларсон М.Х., Кокс Дж., Ченг Ю., Ламбовиц А.М., Вайсман Дж.С., Брандман О., Фрост А. (январь 2015 г.). «Синтез белка. Рибосомальные субъединицы Rqc2p и 60S опосредуют мРНК-независимое удлинение возникающих цепей». Наука . 347 (6217): 75–78. Бибкод : 2015Sci...347...75S. дои : 10.1126/science.1259724. ПМЦ 4451101 . ПМИД  25554787. 
  62. ^ Кили, Дж.; Гутников Р. (2 января 2015 г.). «Исследования рибосом открывают новый механизм синтеза белка» (Пресс-релиз). Медицинский институт Говарда Хьюза . Архивировано из оригинала 12 января 2015 года . Проверено 16 января 2015 г.
  63. ^ Альбертс Б., Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтер П. (2002). «Мембраносвязанные рибосомы определяют грубый ЭР». Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 978-0-8153-4072-0.
  64. ^ Кресслер, Дитер; Больно, Эд; Баблер, Йохен (2009). «Управление сборкой рибосом» (PDF) . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1803 (6): 673–683. дои : 10.1016/j.bbamcr.2009.10.009. ПМИД  19879902.
  65. ^ Дэнс, Эмбер (28 февраля 2023 г.). «Как зародилась жизнь? Становится понятен один ключевой ингредиент: команда ученого, лауреата Нобелевской премии, сделала большой шаг вперед в своем стремлении реконструировать раннюю земную РНК, способную строить белки». Природа . 615 (7950): 22–25. дои : 10.1038/d41586-023-00574-4 . ПМИД  36854922.
  66. ^ ab Noller HF (апрель 2012 г.). «Эволюция синтеза белка из мира РНК». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 4 (4): а003681. doi : 10.1101/cshperspect.a003681. ПМЦ 3312679 . ПМИД  20610545. 
  67. ^ Даббс Э.Р. (1986). Мутантные исследования прокариотической рибосомы . Нью-Йорк: Springer-Verlag.
  68. ^ Ноллер Х.Ф., Хоффарт В., Зимняк Л. (июнь 1992 г.). «Необычная устойчивость пептидилтрансферазы к процедурам экстракции белка». Наука . 256 (5062): 1416–9. Бибкод : 1992Sci...256.1416N. дои : 10.1126/science.1604315. ПМИД  1604315.
  69. ^ Номура М, Мизушима С, Одзаки М, Трауб П, Лоури CV (1969). «Структура и функции рибосом и их молекулярных компонентов». Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии . 34 : 49–61. дои : 10.1101/sqb.1969.034.01.009. ПМИД  4909519.
  70. ^ Крупкин М., Мацов Д., Тан Х., Мец М., Калаора Р., Белоусов М.Дж., Циммерман Э., Башан А., Йонат А. (октябрь 2011 г.). «Внутри современной рибосомы функционирует остаток пребиотической связывающей машины». Фил. Пер. Р. Сок. Б. _ 366 (1580): 2972–8. дои : 10.1098/rstb.2011.0146. ПМК 3158926 . ПМИД  21930590. 
  71. ^ Бозе Т., Фридкин Г., Давидович С., Крупкин М., Дингер Н., Фалькович А.Х., Пелег Ю., Агмон И., Башан А., Йонат А. (февраль 2022 г.). «Происхождение жизни: проторибосома образует пептидные связи и связывает миры, в которых доминируют РНК и белки». Нуклеиновые кислоты Рез . 50 (4): 1815–1828. doi : 10.1093/nar/gkac052. ПМЦ 8886871 . ПМИД  35137169. 
  72. ^ ab Рут-Бернштейн М, Рут-Бернштейн Р (февраль 2015 г.). «Рибосома как недостающее звено в эволюции жизни». Журнал теоретической биологии . 367 : 130–158. дои : 10.1016/j.jtbi.2014.11.025 . ПМИД  25500179.
  73. ^ Ярус М (2002). «Изначальная генетика: фенотип рибоцита». Ежегодный обзор генетики . 36 : 125–51. doi : 10.1146/annurev.genet.36.031902.105056. ПМИД  12429689.
  74. ^ Фортерре П, Крупович М (2012). «Происхождение вирионов и вироклеток: пересмотр гипотезы побега». Вирусы: незаменимые агенты жизни . стр. 43–60. дои : 10.1007/978-94-007-4899-6_3. ISBN 978-94-007-4898-9.
  75. ^ Каэтано-Аноллес Дж., Сойфферхельд MJ (2013). «Коэволюционные корни биохимии и клеточной организации бросают вызов мировой парадигме РНК». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии . 23 (1–2): 152–77. дои : 10.1159/000346551. PMID  23615203. S2CID  41725226.
  76. ^ Саладино Р., Ботта Г., Пино С., Костанцо Г., Ди Мауро Э. (август 2012 г.). «Сначала генетика или сначала метаболизм? Ключ к формамиду». Обзоры химического общества . 41 (16): 5526–65. дои : 10.1039/c2cs35066a. hdl : 11573/494138. ПМИД  22684046.
  77. ^ Fox GE (сентябрь 2010 г.). «Происхождение и эволюция рибосомы». Колд Спринг Харб Перспектива Биол . 2 (9): а003483. doi : 10.1101/cshperspect.a003483 . ПМЦ 2926754 . ПМИД  20534711. 
  78. ^ Фокс GE (2016). «Происхождение и ранняя эволюция рибосомы». В Эрнандесе Дж., Ягусе Р. (ред.). Эволюция механизма синтеза белка и его регуляция. Швейцария: Springer, Cham. стр. 31–60. дои : 10.1007/978-3-319-39468-8. ISBN 978-3-319-39468-8. S2CID  27493054.
  79. ^ Ши З, Фуджи К., Ковари К.М., Генут Н.Р., Рёст Х.Л., Теруэль М.Н., Барна М. (июль 2017 г.). «Гетерогенные рибосомы преимущественно транслируют отдельные субпулы мРНК по всему геному». Молекулярная клетка . Эльзевир Б.В. 67 (1): 71–83.e7. doi : 10.1016/j.molcel.2017.05.021 . ПМК 5548184 . ПМИД  28625553. 
  80. ^ Сюэ С, Барна М (май 2012 г.). «Специализированные рибосомы: новый рубеж в регуляции генов и биологии организма». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . ООО «Спрингер Сайенс энд Бизнес Медиа». 13 (6): 355–369. дои : 10.1038/nrm3359. ПМК 4039366 . ПМИД  22617470. 
  81. ^ Ферретти МБ, Карбштейн К (май 2019 г.). «Действительно ли существует функциональная специализация рибосом?». РНК . Лаборатория Колд-Спринг-Харбор. 25 (5): 521–538. дои : 10.1261/rna.069823.118 . ПМК 6467006 . ПМИД  30733326. 
  82. ^ Фарли-Барнс К.И., Огава Л.М., Басерга С.Дж. (октябрь 2019 г.). «Рибосомопатии: старые концепции, новые противоречия». Тенденции в генетике . Эльзевир Б.В. 35 (10): 754–767. дои :10.1016/j.tig.2019.07.004. ПМЦ 6852887 . ПМИД  31376929. 
  83. ^ Мауро, вице-президент, генеральный директор Edelman (сентябрь 2002 г.). «Гипотеза рибосомного фильтра». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (19): 12031–6. Бибкод : 2002PNAS...9912031M. дои : 10.1073/pnas.192442499 . ПМК 129393 . ПМИД  12221294. 
  84. ^ Сюэ С, Барна М (май 2012 г.). «Специализированные рибосомы: новый рубеж в регуляции генов и биологии организма». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 13 (6): 355–69. дои : 10.1038/nrm3359. ПМК 4039366 . ПМИД  22617470. 
  85. ^ Матис А.Д., Нейлор BC, Карсон Р.Х., Эванс Э., Харвелл Дж., Кнехт Дж., Хексем Э., Пилор Ф.Ф., Миллер Б.Ф., Гамильтон К.Л., Transtrum MK, Бикман Б.Т., Прайс JC (февраль 2017 г.). «Механизмы изменения содержания рибосом in vivo в ответ на сигналы питательных веществ». Молекулярная и клеточная протеомика . 16 (2): 243–254. дои : 10.1074/mcp.M116.063255 . ПМК 5294211 . ПМИД  27932527. 
  86. ^ Стеффен К.К., Маккормик М.А., Фам К.М., Маккей В.Л., Делани Дж.Р., Мураками С.Дж. и др. (май 2012 г.). «Дефицит рибосом защищает от стресса ER у Saccharomyces cerevisiae». Генетика . Генетическое общество Америки. 191 (1): 107–118. дои : 10.1534/genetics.111.136549. ПМЦ 3338253 . ПМИД  22377630. 
  87. ^ Ли С.В., Бергер С.Дж., Мартинович С., Паса-Толич Л., Андерсон Г.А., Шен Ю. и др. (апрель 2002 г.). «Прямой масс-спектрометрический анализ интактных белков большой рибосомальной субъединицы дрожжей с использованием капиллярной ЖХ/FTICR». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (9): 5942–5947. Бибкод : 2002PNAS...99.5942L. дои : 10.1073/pnas.082119899 . ПМК 122881 . ПМИД  11983894. 
  88. ^ Кэрролл А.Дж., Хизлвуд Дж.Л., Ито Дж., Миллар А.Х. (февраль 2008 г.). «Анализ протеома цитозольных рибосом арабидопсиса дает детальное представление о его компонентах и ​​их посттрансляционных модификациях». Молекулярная и клеточная протеомика . 7 (2): 347–369. дои : 10.1074/mcp.m700052-mcp200 . ПМИД  17934214.
  89. ^ Одинцова Т.И., Мюллер ЕС, Иванов А.В., Егоров Т.А., Бинерт Р., Владимиров С.Н. и др. (апрель 2003 г.). «Характеристика и анализ посттрансляционных модификаций белков субъединиц больших цитоплазматических рибосом человека с помощью масс-спектрометрии и секвенирования Эдмана». Журнал белковой химии . 22 (3): 249–258. дои : 10.1023/а: 1025068419698. PMID  12962325. S2CID  10710245.
  90. ^ Ю Ю, Джи Х, Дудна Дж. А., Лири Дж. А. (июнь 2005 г.). «Масс-спектрометрический анализ рибосомальной субъединицы 40S человека: нативные и IRES-связанные комплексы ВГС». Белковая наука . 14 (6): 1438–1446. дои : 10.1110/ps.041293005. ПМЦ 2253395 . ПМИД  15883184. 
  91. ^ Зейдан К., Ван З., Де Майо А., Харт Г.В. (июнь 2010 г.). «Циклирующие ферменты O-GlcNAc связываются с механизмом трансляции и модифицируют основные рибосомальные белки». Молекулярная биология клетки . 21 (12): 1922–1936. doi : 10.1091/mbc.e09-11-0941. ПМЦ 2883937 . ПМИД  20410138. 
  92. ^ Лэндри Д.М., Герц М.И., Томпсон С.Р. (декабрь 2009 г.). «RPS25 необходим для инициации трансляции IRES дицистовирусов и вируса гепатита С». Гены и развитие . 23 (23): 2753–2764. дои : 10.1101/gad.1832209. ПМЦ 2788332 . ПМИД  19952110. 
  93. ^ Decatur WA, Fournier MJ (июль 2002 г.). «Модификации рРНК и функция рибосомы». Тенденции биохимических наук . 27 (7): 344–51. дои : 10.1016/s0968-0004(02)02109-6. ПМИД  12114023.
  94. ^ Натчиар С.К., Мясников А.Г., Кратцат Х., Хаземанн И., Клахольц Б.П. (ноябрь 2017 г.). «Визуализация химических модификаций в структуре 80S рибосомы человека». Природа . 551 (7681): 472–477. Бибкод : 2017Natur.551..472N. дои : 10.1038/nature24482. PMID  29143818. S2CID  4465175.
  95. ^ Го Х (август 2018 г.). «Специализированные рибосомы и контроль трансляции». Труды Биохимического общества . 46 (4): 855–869. дои : 10.1042/BST20160426. PMID  29986937. S2CID  51609077.

Внешние ссылки

Викискладе есть медиафайлы по теме рибосом .