stringtranslate.com

Цикл Кальвина

Внутреннее строение хлоропласта
Внутреннее строение хлоропласта

Цикл Кальвина, светонезависимые реакции , биосинтетическая фаза, темновые реакции или цикл фотосинтетического восстановления углерода (ПЦР) [1] фотосинтеза представляет собой серию химических реакций, которые превращают углекислый газ и соединения-переносчики водорода в глюкозу . Цикл Кальвина присутствует у всех фотосинтезирующих эукариот, а также у многих фотосинтезирующих бактерий. У растений эти реакции происходят в строме — заполненной жидкостью области хлоропласта за пределами тилакоидных мембран . Эти реакции берут продукты ( АТФ и НАДФН ) светозависимых реакций и осуществляют с ними дальнейшие химические процессы. Цикл Кальвина использует химическую энергию АТФ и восстанавливающую способность НАДФН в результате светозависимых реакций для производства сахаров для использования растением. Эти субстраты используются в серии окислительно-восстановительных ( окислительно-восстановительных ) реакций для поэтапного производства сахаров; прямой реакции, превращающей несколько молекул CO 2 в сахар, не существует . Есть три фазы светонезависимых реакций, которые вместе называются циклом Кальвина: карбоксилирование , реакции восстановления и регенерация рибулозо-1,5-бисфосфата (RuBP).

Хотя это и называется «темновой реакцией», цикл Кальвина на самом деле не происходит в темноте или в ночное время. Это связано с тем, что для этого процесса требуется НАДФН, который недолговечен и возникает в результате светозависимых реакций. В темноте растения вместо этого выделяют сахарозу во флоэму из запасов крахмала , чтобы обеспечить растение энергией. Таким образом, цикл Кальвина происходит, когда свет доступен независимо от типа фотосинтеза ( фиксация углерода C3 , фиксация углерода C4 и метаболизм крассуловой кислоты (CAM) ); Растения CAM каждую ночь хранят яблочную кислоту в своих вакуолях и выделяют ее днем, чтобы этот процесс работал. [2]

Соединение с другими метаболическими путями

Реакции цикла Кальвина тесно связаны с тилакоидной цепью переноса электронов, поскольку энергия, необходимая для восстановления углекислого газа, обеспечивается НАДФН, вырабатываемым во время светозависимых реакций . Процесс фотодыхания , также известный как цикл C2, также связан с циклом Кальвина, поскольку он является результатом альтернативной реакции фермента RuBisCO , а его конечным побочным продуктом является еще одна молекула глицеральдегида-3-P .

Цикл Кальвина

Обзор цикла Кальвина и фиксации углерода

Цикл Кальвина , цикл Кальвина-Бенсона-Башама (CBB) , восстановительный пентозофосфатный цикл (цикл RPP) или цикл C3 представляет собой серию биохимических окислительно - восстановительных реакций, которые происходят в строме хлоропластов фотосинтезирующих организмов . Цикл был открыт в 1950 году Мелвином Кальвином , Джеймсом Башемом и Эндрю Бенсоном в Калифорнийском университете в Беркли [3] с помощью радиоактивного изотопа углерода-14 . [ нужна цитата ]

Фотосинтез в клетке происходит в два этапа. На первом этапе светозависимые реакции захватывают энергию света и используют ее для создания молекулы-хранилища энергии АТФ и переносчика водорода средней энергии НАДФН . Цикл Кальвина использует эти соединения для преобразования углекислого газа и воды в органические соединения [4] , которые могут использоваться организмом (и животными, которые им питаются). Этот комплекс реакций также называют фиксацией углерода . Ключевой фермент цикла называется RuBisCO . В следующих биохимических уравнениях химические соединения (фосфаты и карбоновые кислоты) существуют в равновесии между различными ионизированными состояниями, определяемыми pH . [ нужна цитата ]

Ферменты цикла Кальвина функционально эквивалентны большинству ферментов, используемых в других метаболических путях, таких как глюконеогенез и пентозофосфатный путь , но ферменты цикла Кальвина обнаруживаются в строме хлоропластов, а не в цитозоле клетки , что разделяет реакции. Они активируются на свету (поэтому название «темновая реакция» вводит в заблуждение), а также продуктами светозависимой реакции. Эти регуляторные функции предотвращают превращение цикла Кальвина в углекислый газ. Энергия (в форме АТФ) будет тратиться впустую при проведении этих реакций, если они не имеют чистой продуктивности . [ нужна цитата ]

Сумма реакций в цикле Кальвина следующая :

3 СО
2+ 6 НАДФН + 9 АТФ + 5 Н
2O → глицеральдегид-3-фосфат (G3P) + 6 НАДФ + + 9 АДФ + 8 P i   (P i = неорганический фосфат )

Гексозные (шестиуглеродные) сахара не являются продуктами цикла Кальвина. Хотя во многих текстах продукт фотосинтеза указан как C
6ЧАС
12О
6Это сделано главным образом для удобства, чтобы сопоставить уравнение аэробного дыхания , где шестиуглеродные сахара окисляются в митохондриях. Углеводными продуктами цикла Кальвина являются трехуглеродные молекулы сахарофосфатов, или «триозофосфаты», а именно глицеральдегид-3-фосфат (G3P). [ нужна цитата ]

Шаги

На первой стадии цикла Кальвина молекула CO 2 включается в одну из двух трехуглеродных молекул ( глицеральдегид-3-фосфат или G3P), где она расходует две молекулы АТФ и две молекулы НАДФН , которые были произведены на светозависимой стадии. Для этого необходимо выполнить три шага: [ нужна ссылка ]

Цикл Кальвина, этап 1 (черные кружки обозначают атомы углерода)
2 и 3 этапы цикла Кальвина в сочетании
  1. Фермент RuBisCO катализирует карбоксилирование рибулозо-1,5-бисфосфата , RuBP, 5-углеродного соединения, диоксидом углерода (всего 6 атомов углерода) в двухстадийной реакции. [5] Продуктом первого этапа является эдиол-ферментный комплекс, способный улавливать CO.
    2    или О
    2    . Таким образом, эндиол-ферментный комплекс представляет собой настоящую карбоксилазу/оксигеназу. Совместно _
    2    который захватывается эндиолом на втором этапе, дает нестабильное шестиуглеродное соединение, называемое 2-карбокси-3-кето-1,5-бифосфориботол (CKABP [6] ) (или 3-кето-2-карбоксиарабинит-1,5-бисфосфат), которое немедленно распадается на 2 молекулы 3-фосфоглицерата (также называемого 3-фосфоглицериновой кислотой, PGA, 3PGA или 3-PGA), трехуглеродного соединения. [7]
  2. Фермент фосфоглицераткиназа катализирует фосфорилирование 3-PGA с помощью АТФ (который образуется на светозависимой стадии). Продуктами являются 1,3-бисфосфоглицерат (глицерат-1,3-бисфосфат) и АДФ . (Однако обратите внимание, что для каждого CO производятся два 3-PGA.
    2    который входит в цикл, поэтому на этом этапе используются два АТФ на CO.
    2    исправлено.) [ нужна ссылка ]
  3. Фермент глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа катализирует восстановление 1,3BPGA НАДФН (который является еще одним продуктом светозависимой стадии). Образуется глицеральдегид-3-фосфат (также называемый G3P, GP, TP, PGAL, GAP), а сам НАДФН окисляется и становится НАДФ + . Опять же, два НАДФН используются на CO.
    2    зафиксированный. [ нужна цитата ]
Стадия регенерации цикла Кальвина

Следующим этапом цикла Кальвина является регенерация РуБФ. Пять молекул G3P производят три молекулы RuBP, используя три молекулы АТФ. Поскольку каждая молекула CO 2 производит две молекулы G3P, три молекулы CO 2 производят шесть молекул G3P, из которых пять используются для регенерации RuBP, в результате чего чистый прирост составляет одну молекулу G3P на три молекулы CO 2 (как и следовало ожидать, исходя из количества участвуют атомы углерода). [ нужна цитата ]

Стадия регенерации цикла Кальвина. Цветами выделены вещества и их части: зеленым - углерод-акцепторные альдозы, розовым - кетозы-доноры трехуглеродных групп, желтым - части кетоз, оставшиеся после отдачи двухуглеродных кето-групп, выделены оранжевым цветом. Также выделены ферменты: альдолазы фиолетовым цветом и транскетолазы красным цветом.
Упрощенный цикл C3 со структурными формулами

Стадию регенерации можно разбить на несколько этапов.

  1. Триозофосфатизомераза обратимо превращает весь G3P в дигидроксиацетонфосфат (DHAP), также трехуглеродную молекулу. [ нужна цитата ]
  2. Альдолаза и фруктозо-1,6-бисфосфатаза превращают G3P и DHAP во фруктозо-6-фосфат (6C). Фосфат-ион переходит в раствор. [ нужна цитата ]
  3. Затем фиксация другого CO
    2    генерирует еще два G3P. [ нужна цитата ]
  4. В F6P два атома углерода удаляются транскетолазой , образуя эритрозо-4-фосфат (E4P). Два атома углерода транскетолазы присоединяются к G3P, образуя кетозо -ксилулозо-5-фосфат (Xu5P). [ нужна цитата ]
  5. E4P и DHAP (образованный из одного G3P второго CO
    2    фиксация) под действием фермента альдолазы превращаются в седогептулозо-1,7-бисфосфат (7С). [ нужна цитата ]
  6. Седогептулозо-1,7-бисфосфатаза (один из трех ферментов цикла Кальвина, уникальных для растений) расщепляет седогептулозо-1,7-бисфосфат до седогептулозо-7-фосфата , высвобождая ион неорганического фосфата в раствор. [ нужна цитата ]
  7. Фиксация третьего CO
    2    генерирует еще два G3P. В кетозном S7P два атома углерода удаляются транскетолазой , образуя рибозо-5-фосфат (R5P), а два атома углерода, оставшиеся на транскетолазе , передаются на один из G3P, давая другой Xu5P. В результате остается один G3P в виде продукта фиксации 3 CO.
    2    , с образованием трёх пентоз, которые можно конвертировать в Ru5P. [ нужна цитата ]
  8. R5P превращается в рибулозо-5-фосфат (Ru5P, RuP) под действием фосфопентозоизомеразы . Xu5P превращается в RuP под действием фосфопентозоэпимеразы . [ нужна цитата ]
  9. Наконец, фосфорибулокиназа (еще один уникальный для растений фермент этого пути) фосфорилирует RuP в RuBP, рибулозо-1,5-бисфосфат, завершая цикл Кальвина . Для этого требуется ввод одного АТФ. [ нужна цитата ]

Таким образом, из шести образующихся G3P пять используются для образования трех молекул RuBP (5C) (всего 15 атомов углерода), и только один G3P доступен для последующего превращения в гексозу. Для этого требуется девять молекул АТФ и шесть молекул НАДФН на три CO.
2молекулы. Уравнение общего цикла Кальвина схематически показано ниже. [ нужна цитата ]

Общее уравнение цикла Кальвина (черные кружки представляют атомы углерода)

RuBisCO также конкурентно реагирует с O
2вместо CO
2в фотодыхании . Скорость фотодыхания выше при высоких температурах. Фотодыхание превращает RuBP в 3-PGA и 2-фосфогликолят, двухуглеродную молекулу, которая может быть преобразована через гликолат и глиоксалат в глицин. Через систему расщепления глицина и тетрагидрофолат два глицина превращаются в серин плюс CO.
2. Серин можно снова превратить в 3-фосфоглицерат. Таким образом, только 3 из 4 атомов углерода двух фосфогликолятов могут быть превращены обратно в 3-ПГК. Видно, что фотодыхание имеет весьма негативные последствия для растения, поскольку вместо фиксации CO
2, этот процесс приводит к потере CO
2. Фиксация углерода C4 эволюционировала, чтобы обойти фотодыхание, но может происходить только у некоторых растений, произрастающих в очень теплом или тропическом климате, например у кукурузы. Более того, RuBisCO, катализирующие светонезависимые реакции фотосинтеза, обычно проявляют улучшенную специфичность к CO 2 по сравнению с O 2 , чтобы минимизировать реакцию оксигенации. Эта улучшенная специфичность развилась после того, как RuBisCO включил новую субъединицу белка. [8]

Продукты

Непосредственными продуктами одного оборота цикла Кальвина являются 2 молекулы глицеральдегид-3-фосфата (Г3Ф), 3 АДФ и 2 НАДФ + . (АДФ и НАДФ + на самом деле не являются «продуктами». Они регенерируются и позже снова используются в светозависимых реакциях ). Каждая молекула G3P состоит из 3 атомов углерода. Для продолжения цикла Кальвина необходимо восстановить RuBP (рибулозо-1,5-бисфосфат). Так, для этой цели используются 5 из 6 атомов углерода 2-х молекул G3P. Таким образом, за каждый ход производится только 1 чистый углерод, с которым можно играть. Для создания 1 избытка G3P требуется 3 атома углерода и, следовательно, 3 витка цикла Кальвина. Для создания одной молекулы глюкозы (которая может быть создана из двух молекул G3P) потребуется 6 витков цикла Кальвина. Избыток G3P также может быть использован для образования других углеводов, таких как крахмал, сахароза и целлюлоза, в зависимости от потребностей растения. [9]

Светозависимое регулирование

Эти реакции не возникают в темноте или ночью. Существует светозависимая регуляция ферментов цикла, поскольку для третьего этапа требуется НАДФН. [10]

Когда цикл необходимо включить или выключить, действуют две системы регуляции: система активации тиоредоксин / ферредоксин , которая активирует некоторые ферменты цикла; и активация фермента RuBisCo , активного в цикле Кальвина, который включает собственную активазу. [11]

Система тиоредоксин/ферредоксин активирует ферменты глицеральдегид-3-P дегидрогеназу, глицеральдегид-3-P фосфатазу, фруктозо-1,6-бисфосфатазу, седогептулозо-1,7-бисфосфатазу и киназу рибулозо-5-фосфатазы, которые являются ключевыми моментами. процесса. Это происходит, когда доступен свет, поскольку белок ферредоксин восстанавливается в комплексе фотосистемы I электронной цепи тилакоида, когда через него циркулируют электроны. [12] Ферредоксин затем связывается и восстанавливает белок тиоредоксин, который активирует ферменты цикла, разрывая цистиновую связь, обнаруженную во всех этих ферментах. Это динамический процесс, поскольку та же самая связь снова образуется другими белками, которые дезактивируют ферменты. Последствия этого процесса заключаются в том, что ферменты остаются в основном активированными днем ​​и деактивируются в темноте, когда восстановленного ферредоксина больше нет. [ нужна цитата ]

Фермент РуБисКо имеет свой, более сложный процесс активации. Для активации фермента требуется, чтобы определенная аминокислота лизин была карбамилирована. Этот лизин связывается с RuBP и приводит к нефункциональному состоянию, если его оставить некарбамилированным. Специфический фермент активаза, называемый активазой RuBisCo , помогает этому процессу карбамилирования, удаляя один протон из лизина и делая возможным связывание молекулы углекислого газа. Даже в этом случае фермент RuBisCo еще не функционирует, поскольку для его функционирования необходим ион магния, связанный с лизином. Этот ион магния высвобождается из просвета тилакоида при падении внутреннего рН за счет активной откачки протонов из потока электронов. Сама активаза RuBisCo активируется повышенными концентрациями АТФ в строме, вызванными ее фосфорилированием . [13]

Рекомендации

  1. ^ Сильверстайн, Элвин (2008). Фотосинтез . Книги двадцать первого века. п. 21. ISBN 9780822567981.
  2. ^ Кушман, Джон К. (2001). «Пластическая фотосинтетическая адаптация к засушливой среде». Физиология растений . 127 (4): 1439–1448. дои : 10.1104/стр.010818. ПМК 1540176 . ПМИД  11743087. 
  3. ^ Башам Дж., Бенсон А., Кэлвин М. (1950). «Путь углерода в фотосинтезе» (PDF) . J Биол Хим . 185 (2): 781–7. дои : 10.2172/910351. PMID  14774424. Архивировано из оригинала (PDF) 19 февраля 2009 г. Проверено 3 июля 2013 г.
  4. ^ Кэмпбелл, Нил А.; Брэд Уильямсон; Робин Дж. Хейден (2006). Биология: исследование жизни. Бостон, Массачусетс: Пирсон Прентис Холл. ISBN 0-13-250882-6.
  5. ^ Фараздаги Х (2009). «Моделирование кинетики активации и реакции Рубиско при газообмене». Фотосинтез in silico . Достижения в области фотосинтеза и дыхания. Том. 29. С. 275–294. дои : 10.1007/978-1-4020-9237-4_12. ISBN 978-1-4020-9236-7.
  6. ^ Лоример, GH; Эндрюс, Ти Джей; Пирс, Дж.; Шлосс, СП (1986). «2´-карбокси-3-кето-D-арабинитол-1,5-бисфосфат, шестиуглеродный промежуточный продукт реакции рибулозобисфосфаткарбоксилазы». Фил. Пер. Р. Сок. Лонд. Б. _ 313 (1162): 397–407. Бибкод : 1986RSPTB.313..397L. дои : 10.1098/rstb.1986.0046.
  7. ↑ Кэмпбелл и Рис Биология: 8-е издание, стр. 198. Бенджамин Каммингс, 7 декабря 2007 г.
  8. ^ Шульц, Л; Го, З; Зажицкий, Дж; Штайнхен, В; Шуллер, Дж. М.; Хеймерль, Т; Принц, С; Мюллер-Кахар, Огайо; Эрб, Ти Джей; Хохберг, GKA (14 октября 2022 г.). «Эволюция повышенной сложности и специфичности на заре формы I Rubiscos». Наука . 378 (6616): 155–160. Бибкод : 2022Sci...378..155S. дои : 10.1126/science.abq1416. PMID  36227987. S2CID  252897276.
  9. ^ Рассел, Вулф и др. Биология: изучение разнообразия жизни . Торонто: Колледж Нельсона для коренных народов, 1-е изд., Том. 1, 2010, стр. 151
  10. ^ Шрайер, Тина; Хибберд, Джулиан (1 марта 2019 г.). «Вариации цикла Кальвина-Бенсона: давление отбора и оптимизация?». Журнал экспериментальной ботаники (опубликовано 27 марта 2019 г.). 70 (6): 1697–1701. doi : 10.1093/jxb/erz078. ПМК 6436154 . PMID  30916343 – через Oxford Academic. 
  11. ^ Конварх, Роктотпал; Абда, Ибрагим М.; Харегу, Симацидк; Сингх, Ананд Пратап (01 января 2022 г.), Хан, Раджу; Мурали, С.; Гогой, Сатьябрат (ред.), «Глава 7 - Типичные доказательства био-наноперекрестных помех между углеродными точками и растительными системами», « Углеродные точки в сельскохозяйственных системах» , Academic Press, стр. 155–173, ISBN 978-0-323-90260-1, получено 22 апреля 2023 г.
  12. ^ Бесс, я; Бьюкенен, Б. (1997). «Процессы животных и растений, связанные с тиоредоксином: новое поколение». Бот. Бык. акад. Грех. 38 : 1–11.
  13. ^ Рууска, Сари А.; Эндрюс, Т. Джон; Бэджер, Мюррей Р.; Прайс, Дж. Дин; фон Кеммерер, Сюзанна (1 февраля 2000 г.). «Роль транспорта электронов хлоропластов и метаболитов в модуляции активности Рубиско в табаке. Результаты исследований трансгенных растений с пониженным количеством комплекса цитохрома b/f или глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы». Физиология растений . 122 (2): 491–504. дои : 10.1104/стр.122.2.491. ISSN  1532-2548. ПМК 58886 . ПМИД  10677442. 

дальнейшее чтение

Внешние ссылки