stringtranslate.com

Ферритин

Ферритин — универсальный внутриклеточный белок , который хранит железо и контролируемо высвобождает его. Белок производят практически все живые организмы, включая архей, бактерии, водоросли, высшие растения и животные. Это основной внутриклеточный белок-накопитель железа как у прокариот , так и у эукариот , удерживающий железо в растворимой и нетоксичной форме. У людей он действует как буфер против дефицита и перегрузки железом . [3]

Ферритин обнаруживается в большинстве тканей в виде цитозольного белка, но небольшие количества секретируются в сыворотку , где он действует как переносчик железа. Ферритин плазмы также является косвенным маркером общего количества железа, хранящегося в организме; следовательно, сывороточный ферритин используется в качестве диагностического теста на железодефицитную анемию . [4] Агрегированный ферритин превращается в токсичную форму железа, называемую гемосидерином . [5]

Ферритин представляет собой глобулярный белковый комплекс, состоящий из 24 белковых субъединиц, образующих полую наноклетку с множественными взаимодействиями металл-белок. [6] Ферритин, не связанный с железом, называется апоферритином . [ нужна цитата ]

Ген

Гены ферритина высоко консервативны между видами. Все гены ферритина позвоночных имеют три интрона и четыре экзона . [7] В ферритине человека интроны присутствуют между аминокислотными остатками 14 и 15, 34 и 35, а также 82 и 83; кроме того, на обоих концах объединенных экзонов имеется от одной до двухсот нетранслируемых оснований . [8] Считается, что остаток тирозина в положении 27 аминокислоты связан с биоминерализацией . [9]

Структура белка

Ферритин представляет собой полый глобулярный белок массой 474  кДа , состоящий из 24 субъединиц. Обычно он имеет внутренний и внешний диаметры около 8 и 12 нм соответственно. [10] Природа этих субъединиц варьируется в зависимости от класса организма:

Все вышеупомянутые ферритины по первичной последовательности сходны с Н-типом позвоночных. [11] У E. coli наблюдается 20% сходство с H-ферритином человека. [11] Некоторые ферритиновые комплексы у позвоночных представляют собой гетероолигомеры двух родственных генных продуктов с немного разными физиологическими свойствами. Соотношение двух гомологичных белков в комплексе зависит от относительных уровней экспрессии двух генов.

Внутри ферритиновой оболочки ионы железа вместе с ионами фосфата и гидроксида образуют кристаллиты . Полученная частица похожа на ферригидрит . Каждый ферритиновый комплекс может хранить около 4500 ионов железа (Fe 3+ ). [8] [11]

Было обнаружено, что митохондриальный ферритин человека , MtF, экспрессируется в виде пробелка . [13] Когда митохондрия поглощает его, она перерабатывает его в зрелый белок, аналогичный ферритинам, обнаруженным в цитоплазме , который собирает, образуя функциональные оболочки ферритина. В отличие от других человеческих ферритинов, в его генетическом коде, по-видимому, нет интронов . Рентгеновское исследование показало, что его диаметр составляет 1,70 ангстрем (0,17 нм), он содержит 182 остатка и на 67% является спиральным . График Рамачандрана митохондриального ферритина [14] показывает, что его структура в основном альфа-спиральная с низким преобладанием бета-листов .

Функция

Хранение утюга

Поглощение железа через тройной канал ферритина.

Ферритин присутствует в каждом типе клеток. [8] Он служит для хранения железа в нетоксичной форме, его хранения в безопасной форме и транспортировки в места, где оно необходимо. [15] Функция и структура экспрессируемого белка ферритина различаются в разных типах клеток. Это контролируется, прежде всего, количеством и стабильностью информационной РНК (мРНК), а также изменениями в том, как мРНК хранится и насколько эффективно она транскрибируется. [8] Одним из основных факторов производства многих ферритинов является простое присутствие железа; [8] исключением является ферритин желтка Lymnaea sp. , в котором отсутствует блок, реагирующий на железо. [11]

Свободное железо токсично для клеток , поскольку оно действует как катализатор образования свободных радикалов из активных форм кислорода посредством реакции Фентона . [16] Таким образом, позвоночные обладают сложным набором защитных механизмов для связывания железа в различных тканях [ обсудить ] . Внутри клеток железо хранится в виде белкового комплекса в виде ферритина или родственного ему комплекса гемосидерина . Апоферритин связывается со свободным двухвалентным железом и сохраняет его в трехвалентном состоянии. По мере накопления ферритина в клетках ретикулоэндотелиальной системы образуются агрегаты белков в виде гемосидерина . Железо в ферритине или гемосидерине может быть извлечено для высвобождения RE-клетками, хотя гемосидерин менее доступен. В стационарных условиях уровень ферритина в сыворотке крови коррелирует с общими запасами железа в организме; таким образом, сывороточный ферритин FR5Rl является наиболее удобным лабораторным тестом для оценки запасов железа. [ нужна цитата ]

Поскольку железо является важным минералом для минерализации, ферритин используется в раковинах таких организмов, как моллюски, для контроля концентрации и распределения железа, тем самым формируя морфологию и окраску раковины. [17] [18] Он также играет роль в гемолимфе полиплакофоры , где он служит для быстрой транспортировки железа к минерализующей радуле . [19]

Железо высвобождается из ферритина для использования путем деградации ферритина, которая осуществляется главным образом лизосомами . [20]

Фероксидазная активность

Ферритин позвоночных состоит из двух или трех субъединиц, которые названы в зависимости от их молекулярной массы: L «легкая», H «тяжелая» и M «средняя» субъединицы. Субъединица М обнаружена только у лягушек-быков. У бактерий и архей ферритин состоит из одного типа субъединиц. [21] Субъединицы H и M эукариотического ферритина и все субъединицы бактериального и архейного ферритина относятся к H-типу и обладают ферроксидазной активностью, которая представляет собой преобразование железа из двухвалентной (Fe 2+ ) в трехвалентную (Fe 3+ ) формы. Это ограничивает вредную реакцию, которая происходит между двухвалентным железом и перекисью водорода, известную как реакция Фентона , которая приводит к образованию крайне разрушительного гидроксильного радикала . Активность ферроксидазы проявляется в сайте связывания дижелеза в середине каждой субъединицы H-типа. [21] [22] После окисления Fe(II) продукт Fe(III) метастабильно остается в ферроксидазном центре и вытесняется Fe(II), [22] [23] механизм, который, по-видимому, распространен среди ферритинов. всех трех сфер жизни. [21] Легкая цепь ферритина не обладает ферроксидазной активностью, но может быть ответственна за перенос электронов через белковую клетку. [24]

Иммунная реакция

Концентрация ферритина резко возрастает при наличии инфекции или рака. Эндотоксины являются активаторами гена, кодирующего ферритин, вызывая тем самым повышение концентрации ферритина. Напротив, такие организмы, как Pseudomonas , хотя и содержат эндотоксин, вызывают значительное снижение уровня ферритина в плазме в течение первых 48 часов после заражения. Таким образом, инфекционный агент лишен запасов железа в инфицированном организме, что затрудняет его метаболизм. [25]

Стрессовая реакция

Было показано, что концентрация ферритина увеличивается в ответ на стрессы, такие как аноксия , [26] , что означает, что это белок острой фазы . [27]

Митохондрии

Митохондриальный ферритин выполняет множество функций, связанных с молекулярными функциями. Он участвует в активности ферроксидазы, связывании, связывании ионов железа, активности оксидоредуктазы, связывании трехвалентного железа, связывании ионов металлов, а также связывании переходных металлов. В рамках биологических процессов он участвует в окислительно-восстановительных процессах, транспорте ионов железа через мембраны и клеточном гомеостазе ионов железа. [ нужна цитата ]

Желток

У некоторых улиток белковым компонентом яичного желтка является в первую очередь ферритин. [28] Это другой ферритин, с другой генетической последовательностью, чем соматический ферритин. Он вырабатывается в железах средней кишки и секретируется в гемолимфу, откуда транспортируется к яйцам. [28]

Распределение тканей

У позвоночных ферритин обычно обнаруживается внутри клеток, хотя в меньших количествах он присутствует и в плазме. [25]

Диагностическое использование

Уровни сывороточного ферритина измеряются в медицинских лабораториях в рамках исследования железа при железодефицитной анемии . [6] Они измеряются в нанограммах на миллилитр (нг/мл) или микрограммах на литр (мкг/л); эти две единицы эквивалентны.

Измеряемые уровни ферритина обычно имеют прямую корреляцию с общим количеством железа, хранящегося в организме. Однако уровни ферритина могут быть искусственно завышены в случаях анемии, вызванной хроническими заболеваниями , когда ферритин повышен в качестве белка острой фазы воспаления , а не в качестве маркера перегрузки железом. [ нужна цитата ]

Нормальные диапазоны

Нормальный уровень ферритина в крови, называемый референтным интервалом , определяется многими испытательными лабораториями . Диапазоны ферритина могут различаться в разных лабораториях, но типичные диапазоны составляют от 40 до 300 нг/мл (=мкг/л) для мужчин и 20–200 нг/мл (=мкг/л) для женщин. [29]

Дефицит

Согласно обзору 2014 года, опубликованному в Медицинском журнале Новой Англии, уровень ферритина ниже 30 нг/мл указывает на дефицит железа , а уровень ниже 10 нг/мл указывает на железодефицитную анемию. [29] В рекомендациях Всемирной организации здравоохранения 2020 года говорится, что уровень ферритина указывает на дефицит железа ниже 12 нг/мл у внешне здоровых детей в возрасте до 5 лет и 15 нг/мл у очевидно здоровых людей в возрасте 5 лет и старше. [30]

Некоторые исследования показывают, что женщины с утомляемостью и уровнем ферритина ниже 50 нг/мл наблюдают снижение утомляемости после приема добавок железа. [31] [32]

В условиях анемии низкий уровень ферритина в сыворотке крови является наиболее специфичным лабораторным признаком железодефицитной анемии . [33] Однако он менее чувствителен, поскольку его уровни в крови повышаются в результате инфекции или любого типа хронического воспаления, [34] и эти состояния могут превратить то, что в противном случае было бы низким уровнем ферритина из-за недостатка железа, в значение в пределах нормы. По этой причине низкий уровень ферритина несет больше информации, чем нормальный уровень. Ложно низкий уровень ферритина в крови (эквивалент ложноположительного результата теста) встречается очень редко [34] , но в крайних случаях может быть результатом крючкового эффекта измерительных инструментов. [35]

Низкий ферритин может также указывать на гипотиреоз , дефицит витамина С или целиакию . [ нужна цитата ]

У некоторых пациентов с синдромом беспокойных ног наблюдаются низкие уровни ферритина в сыворотке крови , что не обязательно связано с анемией, но, возможно, связано с низкими запасами железа, недостаточными для анемии. [36] [37]

Согласно позиции Американской диетической ассоциации в 2009 году, вегетарианство не является причиной низкого уровня ферритина в сыворотке крови: «Заболеваемость железодефицитной анемией среди вегетарианцев аналогична таковой среди невегетарианцев. Хотя у взрослых-вегетарианцев запасы железа ниже, чем у невегетарианцев. , их уровень ферритина в сыворотке обычно находится в пределах нормы». [38]

Избыток

Если ферритин высокий, то это означает избыток железа или острую воспалительную реакцию, при которой ферритин мобилизуется без избытка железа. Например, уровень ферритина может быть высоким при инфекции, не сигнализируя о перегрузке железом в организме.

Ферритин также используется в качестве маркера заболеваний, связанных с перегрузкой железом , таких как гемохроматоз или гемосидероз . Болезнь Стилла у взрослых , некоторые порфирии и гемофагоцитарный лимфогистиоцитоз / синдром активации макрофагов представляют собой заболевания, при которых уровень ферритина может быть аномально повышен.

Поскольку ферритин также является реагентом острой фазы , его уровень часто повышается в ходе заболевания . Нормальный С-реактивный белок можно использовать для исключения повышенного ферритина, вызванного реакциями острой фазы. [ нужна цитата ]

Было показано, что ферритин повышен в некоторых случаях COVID-19 и может коррелировать с худшим клиническим исходом. [39] [40] Ферритин и IL-6 считаются возможными иммунологическими биомаркерами тяжелых и смертельных случаев COVID-19. Ферритин и С-реактивный белок могут быть возможными инструментами скрининга для ранней диагностики синдрома системного воспалительного ответа в случаях COVID-19. [41] [42]

Согласно исследованию пациентов с нервной анорексией , ферритин может повышаться в периоды острого недоедания , возможно, из-за того, что железо попадает в запасы в виде внутрисосудистого объема и, таким образом, количество эритроцитов падает. [43]

Другое исследование предполагает, что из-за катаболической природы нервной анорексии может высвобождаться изоферритин. Кроме того, ферритин играет важную роль в организме, не связанную с хранением, например, защиту от окислительного повреждения . Повышение уровня этих изоферритинов может способствовать общему увеличению концентрации ферритина. Измерение ферритина с помощью иммуноанализа или иммунотурбидиметрических методов также может определять эти изоферритины, поэтому не является истинным отражением состояния запасов железа. [44]

Исследования показывают, что насыщение трансферрина (концентрация железа в сыворотке ÷ общая железосвязывающая способность) более 60 процентов у мужчин и более 50 процентов у женщин указывает на наличие нарушения метаболизма железа ( наследственный гемохроматоз , гетерозиготы и гомозиготы) с точностью примерно 95 процентов. . Это открытие помогает в ранней диагностике наследственного гемохроматоза, особенно в то время, когда ферритин сыворотки все еще остается низким. Сохраненное железо при наследственном гемохроматозе преимущественно откладывается в паренхиматозных клетках, причем накопление ретикулоэндотелиальных клеток происходит на очень поздних стадиях заболевания. Это контрастирует с трансфузионной перегрузкой железом, при которой отложение железа происходит сначала в ретикулоэндотелиальных клетках, а затем в паренхиматозных клетках. Это объясняет, почему при наследственном гемохроматозе уровень ферритина остается относительно низким, а насыщение трансферрина высоким. [45] [46]

При хронических заболеваниях печени

Гематологические нарушения часто сочетаются с хроническими заболеваниями печени. У пациентов с циррозом печени наблюдались как перегрузка железом, так и железодефицитная анемия. [47] [48] Первое происходит главным образом из-за снижения уровня гепсидина , вызванного снижением синтетической способности печени, тогда как второе связано с острыми и хроническими кровотечениями, вызванными портальной гипертензией . Воспаление также присутствует у пациентов с запущенным хроническим заболеванием печени. Как следствие, при хронических заболеваниях печени постоянно отмечаются повышенные уровни ферритина в печени и сыворотке крови. [49] [50] [51]

Исследования показали связь между высокими уровнями ферритина в сыворотке и повышенным риском краткосрочной смертности у пациентов с циррозом печени с острой декомпенсацией [52] и острой на хронической печеночной недостаточностью. [53] Другое исследование выявило связь между высокими уровнями ферритина в сыворотке и повышенным риском долгосрочной смертности у пациентов с компенсированным и стабильным декомпенсированным циррозом печени. [54] В том же исследовании было продемонстрировано, что повышенный уровень ферритина в сыворотке может предсказать развитие бактериальной инфекции у пациентов со стабильным декомпенсированным циррозом печени, в то время как у пациентов с компенсированным циррозом появление самого первого эпизода острой декомпенсации показало более высокую заболеваемость у пациентов с низкими уровнями ферритина в сыворотке. Этот последний результат был объяснен связью между хроническим кровотечением и повышенным портальным давлением. [54]

Приложения

Ферритин используется в материаловедении в качестве прекурсора при создании наночастиц железа для роста углеродных нанотрубок методом химического осаждения из паровой фазы .

Полости, образованные белками ферритина и мини-ферритинов ( Dps ), успешно используются в качестве реакционной камеры для изготовления металлических наночастиц (НЧ). [55] [56] [57] [58] Белковые оболочки служили матрицей для ограничения роста частиц и покрытием для предотвращения коагуляции/агрегации между НЧ. Используя белковые оболочки разных размеров, можно легко синтезировать НЧ разных размеров для химических, физических и биомедицинских применений. [6] [59]

Были произведены экспериментальные вакцины против COVID-19, которые отображают рецептор-связывающий домен шиповидного белка на поверхности наночастиц ферритина. [60]

Примечания

Первичная последовательность человеческого ферритина — MTTASTSQVR QNYHQDSEAA INRQINLELY ASYVYLSMSY YFDRDDVALK NFAKYFLHQS HEEREHAEKL MKLQNQRGGR IFLQDIKKPD CDDWESGLNA MECALHLEKN VNQSLEFPS PISPSPSCWH HYTTNRPQPQ HHLLRRRRK RPHSIPTPIL IFRSP. [61]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ PDB : 1 фунт3 ; Гранье Т., Ланглуа д'Эстенто Б., Галлуа Б., Шевалье Ж.М., Пресигу Ж., Сантамброджио П., Арозио П. (январь 2003 г.). «Структурное описание активных сайтов ферритина L-цепи мыши при разрешении 1,2 А». Журнал биологической неорганической химии . 8 (1–2): 105–11. дои : 10.1007/s00775-002-0389-4. PMID  12459904. S2CID  20756710.
  2. ^ PDB : 1r03 ​; Ланглуа д'Эстенто Б, Сантамброджо П, Гранье Т, Галлуа Б, Шевалье ЖМ, Пресигу Ж, Леви С, Арозио П (июль 2004 г.). «Кристаллическая структура и биохимические свойства митохондриального ферритина человека и его мутанта Ser144Ala». Журнал молекулярной биологии . 340 (2): 277–93. дои : 10.1016/j.jmb.2004.04.036. ПМИД  15201052.
  3. ^ Кэсидей Р., Фрей Р. «Использование и хранение железа в организме: ферритин и молекулярные представления». Химический факультет Вашингтонского университета в Сент-Луисе .
  4. ^ Ван В., Кнович М.А., Коффман Л.Г., Торти FM, Торти С.В. (август 2010 г.). «Сывороточный ферритин: прошлое, настоящее и будущее». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1800 (8): 760–9. дои : 10.1016/j.bbagen.2010.03.011. ПМЦ 2893236 . ПМИД  20304033. 
  5. ^ Маккензи Э.Л., Ивасаки К., Цудзи Ю. (июнь 2008 г.). «Внутриклеточный транспорт и хранение железа: от молекулярных механизмов к последствиям для здоровья». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 10 (6): 997–1030. дои : 10.1089/ars.2007.1893. ПМЦ 2932529 . ПМИД  18327971. 
  6. ^ abc Theil EC (2012). «Наноклетки белка ферритина - история». Представления о нанотехнологиях . 8 (1): 7–16. doi : 10.4024/N03TH12A.ntp.08.01. ПМЦ 3816979 . ПМИД  24198751. 
  7. ^ Торти FM, Торти СВ (май 2002 г.). «Регуляция генов ферритина и белка». Кровь . 99 (10): 3505–16. дои : 10.1182/blood.V99.10.3505 . ПМИД  11986201.
  8. ^ abcdef Тейл ЕС (1987). «Ферритин: структура, регуляция генов и клеточные функции у животных, растений и микроорганизмов». Ежегодный обзор биохимии . 56 (1): 289–315. doi : 10.1146/annurev.bi.56.070187.001445. ПМИД  3304136.
  9. ^ Де Зойса М, Ли Дж (сентябрь 2007 г.). «Две субъединицы ферритина из морского ушка (Haliotis Discus Discus): клонирование, характеристика и анализ экспрессии». Иммунология рыб и моллюсков . 23 (3): 624–35. дои : 10.1016/j.fsi.2007.01.013. ПМИД  17442591.
  10. ^ «Структура ферритина и ее биомедицинские последствия». Металлические бионаночастицы . Университет Гранады. Архивировано из оригинала 27 августа 2016 г. Проверено 16 января 2016 г.
  11. ^ abcdefgh Эндрюс СК, Арозио П., Боттке В., Бриат Дж.Ф., фон Дарл М., Харрисон П.М., Лаулхер Дж.П., Леви С., Лобро С., Юдалл С.Дж. (1992). «Структура, функции и эволюция ферритинов». Журнал неорганической биохимии . 47 (3–4): 161–74. дои : 10.1016/0162-0134(92)84062-Р. ПМИД  1431878.
  12. ^ Чжан Ю, Мэн Ц, Цзян Т, Ван Х, Се Л, Чжан Р (май 2003 г.). «Новая субъединица ферритина, участвующая в формировании раковины жемчужной устрицы (Pinctada fucata)». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B. Биохимия и молекулярная биология . 135 (1): 43–54. дои : 10.1016/S1096-4959(03)00050-2. ПМИД  12781972.
  13. ^ Леви С., Корси Б., Бозисио М., Инверницци Р., Волц А., Сэнфорд Д., Арозио П., Дрисдейл Дж. (июль 2001 г.). «Человеческий митохондриальный ферритин, кодируемый безинтронным геном». Журнал биологической химии . 276 (27): 24437–40. дои : 10.1074/jbc.C100141200 . ПМИД  11323407.
  14. ^ Ловелл СК, Дэвис И.В., Арендалл В.Б., де Баккер П.И., Уорд Дж.М., Присант М.Г., Ричардсон Дж.С., Ричардсон, округ Колумбия (февраль 2003 г.). «Проверка структуры с помощью геометрии Calpha: отклонение фи, пси и Cbeta» (PDF) . Белки . 50 (3): 437–50. дои : 10.1002/прот.10286. PMID  12557186. S2CID  8358424. Архивировано из оригинала (PDF) 12 октября 2012 года. Анализ MolProbity Ramachandran.
  15. ^ Секбак Дж (1982). «Разгадка секретов растительного ферритина - обзор». Журнал питания растений . 5 (4–7): 369–394. дои : 10.1080/01904168209362966.
  16. ^ Орино К., Леман Л., Цудзи Ю., Аяки Х., Торти С.В., Торти FM (июль 2001 г.). «Ферритин и реакция на окислительный стресс». Биохимический журнал . 357 (Часть 1): 241–7. дои : 10.1042/0264-6021:3570241. ПМК 1221947 . ПМИД  11415455. 
  17. ^ Джексон DJ, Wörheide G, Degnan BM (2007). «Динамическая экспрессия древних и новых генов раковин моллюсков во время экологических переходов». Эволюционная биология BMC . 7 : 160. дои : 10.1186/1471-2148-7-160 . ПМК 2034539 . ПМИД  17845714. 
  18. ^ Яно М., Нагаи К., Моримото К., Миямото Х. (июнь 2006 г.). «Шематрин: семейство богатых глицином структурных белков в раковине жемчужной устрицы Pinctada fucata». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B. Биохимия и молекулярная биология . 144 (2): 254–62. дои : 10.1016/j.cbpb.2006.03.004. ПМИД  16626988.
  19. ^ Кён Сук К., Уэбб Дж., Мэйси Д. (1986). «Свойства и роль ферритина в гемолимфе хитона Clavarizona hirtosa». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 884 (3): 387–394. дои : 10.1016/0304-4165(86)90188-1.
  20. ^ Чжан Ю, Михаил М, Сюй Д, Ли Ю, Со-Лин С, Нин Б и др. (октябрь 2010 г.). «Лизосомальный протеолиз является основным путем деградации цитозольного ферритина, а деградация цитозольного ферритина необходима для выхода железа». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 13 (7): 999–1009. дои : 10.1089/ars.2010.3129. ПМИД  20406137.
  21. ^ abc Хонарманд Эбрахими К., Хагедорн PL, Хаген WR (январь 2015 г.). «Единство в биохимии белков-запасателей железа ферритина и бактериоферритина». Химические обзоры . 115 (1): 295–326. дои : 10.1021/cr5004908 . ПМИД  25418839.
  22. ^ аб Хонарманд Эбрахими К., Билл Э., Хагедорн PL, Хаген WR (ноябрь 2012 г.). «Каталитический центр ферритина регулирует запасание железа посредством замещения Fe (II)-Fe (III)». Химическая биология природы . 8 (11): 941–8. дои : 10.1038/nchembio.1071. ПМИД  23001032.
  23. ^ Ватт РК (март 2013 г.). «Единая модель загрузки железа ферритином каталитическим центром: значение для контроля «свободного железа» во время окислительного стресса». ХимБиоХим . 14 (4): 415–9. дои : 10.1002/cbic.201200783. PMID  23404831. S2CID  41485685.
  24. ^ Кармона У, Ли Л, Чжан Л, Кнез М (декабрь 2014 г.). «Субъединицы легкой цепи ферритина: ключевые элементы для переноса электронов через белковую клетку». Химические коммуникации . 50 (97): 15358–61. doi : 10.1039/c4cc07996e. ПМИД  25348725.
  25. ^ ab Ong DS, Wang L, Zhu Y, Ho B, Ding JL (2005). «Реакция ферритина на ЛПС и острая фаза инфекции Pseudomonas». Журнал исследований эндотоксинов . 11 (5): 267–80. дои : 10.1179/096805105X58698. ПМИД  16262999.
  26. ^ Ларад К., Стори КБ (март 2004 г.). «Накопление и трансляция транскриптов тяжелой цепи ферритина после воздействия аноксии у морских беспозвоночных». Журнал экспериментальной биологии . 207 (Часть 8): 1353–60. дои : 10.1242/jeb.00872 . ПМИД  15010486.
  27. ^ Бек Г., Эллис Т.В., Хабихт Г.С., Шлютер С.Ф., Мархалонис Дж.Дж. (январь 2002 г.). «Эволюция острой фазы реакции: высвобождение железа целомоцитами иглокожих (Asterias forbesi) и клонирование молекулы ферритина иглокожих». Развивающая и сравнительная иммунология . 26 (1): 11–26. дои : 10.1016/S0145-305X(01)00051-9. ПМИД  11687259.
  28. ^ аб Боттке В., Бурщик М., Волмер Дж. (1988). «О происхождении белка желтка ферритина улиток». Архив биологии развития Ру . 197 (7): 377–382. дои : 10.1007/BF00398988. PMID  28305744. S2CID  34033340.
  29. ^ abcd Камашелла, Клара (7 мая 2015 г.). Лонго, Дэн Л. (ред.). "Железодефицитная анемия". Медицинский журнал Новой Англии . 372 (19): 1832–1843. дои : 10.1056/NEJMra1401038. ISSN  0028-4793. PMID  25946282. S2CID  17628280.
  30. ^ Всемирная организация здравоохранения (2020). Руководство ВОЗ по использованию концентрации ферритина для оценки статуса железа у отдельных лиц и групп населения. Женева, Швейцария. ISBN 978-92-4-000012-4. OCLC  1265083396.{{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка )
  31. ^ Вердон Ф, Бернанд Б, Стуби КЛ, Бонар С, Графф М, Мишо А, Бишофф Т, де Веве М, Студер Дж. П., Герциг Л, Шапюи С, Тиссо Дж, Пеку А, Фаврат Б (май 2003 г.). «Добавки железа при необъяснимой усталости у женщин без анемии: двойное слепое рандомизированное плацебо-контролируемое исследование». BMJ (Клинические исследования под ред.) . 326 (7399): 1124–0. дои : 10.1136/bmj.326.7399.1124. ПМК 156009 . ПМИД  12763985. 
  32. ^ Воше П., Дрюа П.Л., Вальдфогель С., Фаврат Б. (август 2012 г.). «Влияние добавок железа на утомляемость у менструирующих женщин без анемии с низким ферритином: рандомизированное контролируемое исследование». CMAJ: Журнал Канадской медицинской ассоциации . 184 (11): 1247–1254. дои : 10.1503/cmaj.110950. ПМЦ 3414597 . ПМИД  22777991. 
  33. ^ Гайятт Г.Х., Паттерсон С., Али М., Сингер Дж., Левин М., Терпи И., Мейер Р. (март 1990 г.). «Диагностика железодефицитной анемии у пожилых». Американский медицинский журнал . 88 (3): 205–9. дои : 10.1016/0002-9343(90)90143-2. ПМИД  2178409.
  34. ^ аб Фиркин Ф, Раш Б (1997). «Интерпретация биохимических тестов на дефицит железа: диагностические трудности, связанные с ограничениями отдельных тестов». Австралийский врач . 20 : 74–6. дои : 10.18773/austprescr.1997.063 . Архивировано из оригинала 25 марта 2012 г.
  35. ^ Бернетт Д., Крокер-младший (1999). Наука лабораторной диагностики. Медицинские СМИ ИГИЛ. п. 341. ИСБН 978-1-899066-62-9.
  36. ^ Крайгер М.Х., Отаке К., Ферстер Дж. (март 2002 г.). «Низкие запасы железа в организме и синдром беспокойных ног: исправимая причина бессонницы у подростков и подростков». Медицина сна . 3 (2): 127–32. дои : 10.1016/S1389-9457(01)00160-5. ПМИД  14592231.
  37. ^ Мизуно С., Михара Т., Мияока Т., Инагаки Т., Хоригучи Дж. (март 2005 г.). «Уровни железа, ферритина и трансферрина в спинномозговой жидкости при синдроме беспокойных ног». Журнал исследований сна . 14 (1): 43–7. дои : 10.1111/j.1365-2869.2004.00403.x . PMID  15743333. S2CID  12959227.
  38. ^ Крейг WJ, Мангелс AR (июль 2009 г.). «Позиция Американской диетической ассоциации: вегетарианская диета». Журнал Американской диетической ассоциации . 109 (7): 1266–82. дои : 10.1016/j.jada.2009.05.027. PMID  19562864. S2CID  7906168.
  39. ^ Чен Г, Ву Д, Го В, Цао Ю, Хуан Д, Ван Х и др. (май 2020 г.). «Клинико-иммунологические особенности тяжелой и среднетяжелой коронавирусной болезни 2019». Журнал клинических исследований . 130 (5): 2620–2629. дои : 10.1172/JCI137244 . ПМК 7190990 . ПМИД  32217835. 
  40. ^ Алкаттан А, Алабдулкарим К, Камель А, Абдельсид Х, Альмутаири Ю, Алсаламин Э (2021). «Корреляция между концентрацией микроэлементов в плазме и тяжестью заболевания у пациентов с COVID-19». Александрийский медицинский журнал . 57 (1): 21–27. дои : 10.1080/20905068.2020.1870788 . ISSN  2090-5068. ПМК 8108185 . 
  41. ^ Мело АК, Милби К.М., Капарроз А.Л., Пинто AC, Сантос Р.Р., Роча AP и др. (29 июня 2021 г.). «Биомаркеры цитокинового шторма как красные флажки тяжелых и смертельных случаев COVID-19: живой систематический обзор и метаанализ». ПЛОС ОДИН . 16 (6): e0253894. Бибкод : 2021PLoSO..1653894M. дои : 10.1371/journal.pone.0253894 . ПМЦ 8241122 . ПМИД  34185801. 
  42. ↑ Dance A (10 апреля 2020 г.). «Что такое цитокиновый шторм?». Знающий журнал . Ежегодные обзоры . Проверено 9 августа 2021 г.
  43. ^ Кеннеди А., Кон М., Ламми А., Кларк С. (август 2004 г.). «Статус железа и гематологические изменения у женщин-подростков, находящихся в стационаре с нервной анорексией». Журнал педиатрии и здоровья детей . 40 (8): 430–2. дои : 10.1111/j.1440-1754.2004.00432.x. PMID  15265182. S2CID  26269832.
  44. ^ Тран Дж, История C, Мур Д, Мец М (сентябрь 2013 г.). «Неожиданное повышение концентрации ферритина у пациентов с нервной анорексией». Анналы клинической биохимии . 50 (Часть 5): 504–6. дои : 10.1177/0004563213490289 . PMID  23897102. S2CID  9927714.
  45. ^ Бэкон Б.Р., Адамс ПК, Каудли К.В., Пауэлл Л.В., Тавилл А.С. (июль 2011 г.). «Диагностика и лечение гемохроматоза: практическое руководство Американской ассоциации по изучению заболеваний печени, 2011 г.». Гепатология . Балтимор, Мэриленд 54 (1): 328–43. дои : 10.1002/геп.24330. ПМК 3149125 . ПМИД  21452290. 
  46. ^ «Гемохроматоз». Guidelinecentral.com .
  47. ^ Котлер С.Дж., Броннер, член парламента, Пресс Р.Д., Карлсон Т.Х., Перкинс Дж.Д., Эмонд М.Дж., Каудли К.В. (август 1998 г.). «Течная стадия заболевания печени без гемохроматоза, связанная с повышенным индексом железа в печени». Журнал гепатологии . 29 (2): 257–62. дои : 10.1016/S0168-8278(98)80011-1. ПМИД  9722207.
  48. ^ Гкампрела Э, Дойч М, Пектазиды Д (2017). «Железодефицитная анемия при хронических заболеваниях печени: этиопатогенез, диагностика и лечение». Анналы гастроэнтерологии . 30 (4): 405–413. дои : 10.20524/aog.2017.0152 . ПМК 5479992 . ПМИД  28655976. 
  49. ^ Гаядер Д., Тируар А.С., Эрдтманн Л., Ракба Н., Жаклине С., Даниэлу Х. и др. (апрель 2007 г.). «Железо в печени является суррогатным маркером тяжелого фиброза при хроническом гепатите С». Журнал гепатологии . 46 (4): 587–95. дои : 10.1016/j.jhep.2006.09.021. ПМИД  17156889.
  50. ^ Адамс ПК (1998). «Перегрузка железом при вирусных и алкогольных заболеваниях печени». Журнал гепатологии . 28 (Приложение 1): 19–20. дои : 10.1016/S0168-8278(98)80370-X. ПМИД  9575444.
  51. ^ Eng SC, Тейлор С.Л., Рейес В., Раака С., Бергер Дж., Каудли К.В. (июнь 2005 г.). «Перегрузка железом в печени при алкогольной терминальной стадии заболевания печени связана с отложением железа в других органах при отсутствии гемохроматоза HFE-1». Печень Интернационал . 25 (3): 513–7. дои : 10.1111/j.1478-3231.2005.01004.x. PMID  15910487. S2CID  23125116.
  52. ^ Майвалл Р., Кумар С., Чаудхари А.К., Марас Дж., Вани З., Кумар С. и др. (июль 2014 г.). «Сывороточный ферритин предсказывает раннюю смертность у пациентов с декомпенсированным циррозом». Журнал гепатологии . 61 (1): 43–50. дои : 10.1016/j.jhep.2014.03.027. ПМИД  24681346.
  53. ^ Марас Дж.С., Майвалл Р., Харша Х.К., Дас С., Хусейн М.С., Кумар С. и др. (апрель 2015 г.). «Нарушение регуляции гомеостаза железа тесно связано с полиорганной недостаточностью и ранней смертностью при острой и хронической печеночной недостаточности». Гепатология . 61 (4): 1306–20. дои : 10.1002/hep.27636 . ПМИД  25475192.
  54. ^ ab Торнаи Д., Антал-Салмас П., Торнаи Т., Папп М., Торнаи И., Сипеки Н. и др. (март 2021 г.). «Аномальные уровни ферритина предсказывают развитие плохих результатов у амбулаторных пациентов с циррозом печени: когортное исследование». БМК Гастроэнтерология . 21 (1): 94. дои : 10.1186/s12876-021-01669-w . ПМЦ 7923668 . ПМИД  33653274. 
  55. ^ Касютич О, Илари А, Фиорилло А, Татчев Д, Хоэлл А, Сеси П (март 2010 г.). «Включение ионов серебра и образование наночастиц внутри полости Pyrococcus FuriosusFerritin: структурный анализ и анализ распределения по размерам». Журнал Американского химического общества . 132 (10): 3621–7. дои : 10.1021/ja910918b. ПМИД  20170158.
  56. ^ Учида М., Фленникен М.Л., Аллен М., Уиллитс Д.А., Кроули Б.Е., Брумфилд С., Уиллис А.Ф., Джекив Л., Джутила М., Янг М.Дж., Дуглас Т. (декабрь 2006 г.). «Нацеливание на раковые клетки с помощью наночастиц ферримагнитной клетки ферритина». Журнал Американского химического общества . 128 (51): 16626–33. дои : 10.1021/ja0655690. ПМИД  17177411.
  57. ^ Ли М., Виравайдия С., Манн С. (сентябрь 2007 г.). «Полимер-опосредованный синтез неорганических наночастиц, инкапсулированных в ферритин». Маленький . 3 (9): 1477–81. дои : 10.1002/smll.200700199. ПМИД  17768776.
  58. ^ Уэно Т., Сузуки М., Гото Т., Мацумото Т., Нагаяма К., Ватанабэ Ю. (май 2004 г.). «Селективное по размеру гидрирование олефинов с помощью нанокластера Pd, помещенного в апоферритиновую клетку». Ангеванде Хеми . 43 (19): 2527–30. дои : 10.1002/anie.200353436. ПМИД  15127443.
  59. ^ Стэнфордская однодозовая наночастичная вакцина от COVID-19. На: SciTechDaily. 10 января 2021 г. Источник: Стэнфордский университет.
  60. ^ Ван В., Хуан Б., Чжу Ю., Тан В., Чжу М. (март 2021 г.). «Вакцина SARS-CoV-2 RBD на основе наночастиц ферритина индуцирует стойкий ответ антител и долговременную память у мышей». Клеточная и молекулярная иммунология . 18 (3): 749–751. дои : 10.1038/s41423-021-00643-6. ПМЦ 7880661 . ПМИД  33580169. 
  61. ^ «Ферритин - Homo sapiens (Человек)» .

Внешние ссылки

Найдите ферритин  или апоферритин в Викисловаре, бесплатном словаре.