stringtranslate.com

Шаперон (белок)

Вид сверху на модель комплекса бактериальных шаперонов GroES / GroEL

В молекулярной биологии молекулярные шапероны — это белки , которые помогают конформационному сворачиванию или разворачиванию крупных белков или макромолекулярных белковых комплексов. Существует ряд классов молекулярных шаперонов, все из которых функционируют, помогая крупным белкам правильно сворачиваться во время или после синтеза, а также после частичной денатурации. Шапероны также участвуют в транслокации белков для протеолиза .

Первые обнаруженные молекулярные шапероны были типом сборочных шаперонов, которые помогают в сборке нуклеосом из свернутых гистонов и ДНК . [1] [2] Одной из основных функций молекулярных шаперонов является предотвращение агрегации неправильно свернутых белков, поэтому многие белки-шапероны классифицируются как белки теплового шока , поскольку тенденция к агрегации белков увеличивается под действием теплового стресса.

Большинство молекулярных шаперонов не передают никакой стерической информации для сворачивания белка, а вместо этого помогают в сворачивании белка, связываясь с промежуточными продуктами сворачивания и стабилизируя их до тех пор, пока полипептидная цепь не будет полностью транслирована . Конкретный режим функционирования шаперонов различается в зависимости от их целевых белков и местоположения. Для изучения структуры, динамики и функционирования шаперонов применялись различные подходы . Массовые биохимические измерения дали нам информацию об эффективности сворачивания белка и предотвращении агрегации, когда шапероны присутствуют во время сворачивания белка. Недавние достижения в анализе отдельных молекул [3] принесли понимание структурной гетерогенности шаперонов, промежуточных продуктов сворачивания и сродства шаперонов к неструктурированным и структурированным белковым цепям.

Функции молекулярных шаперонов

Многие шапероны являются белками теплового шока , то есть белками, экспрессируемыми в ответ на повышенные температуры или другие клеточные стрессы. [4] Шапероны белков теплового шока классифицируются на основе их наблюдаемого молекулярного веса на Hsp60, Hsp70 , Hsp90, Hsp104 и малые Hsp. [5] Семейство белковых шаперонов Hsp60 называется шаперонинами и характеризуется сложенной двойной кольцевой структурой и обнаруживается у прокариот, в цитозоле эукариот и в митохондриях.

Некоторые системы шаперонов работают как фолдазы : они поддерживают сворачивание белков в зависимости от АТФ (например, система GroEL / GroES или DnaK / DnaJ / GrpE ). Хотя большинство вновь синтезированных белков могут сворачиваться в отсутствие шаперонов, меньшинство строго требует их для этого. Другие шапероны работают как холдазы : они связывают промежуточные продукты сворачивания, чтобы предотвратить их агрегацию, например DnaJ или Hsp33 . [6] Шапероны также могут работать как дезагрегазы, которые взаимодействуют с аберрантными белковыми сборками и возвращают их к мономерам. [7] Некоторые шапероны могут помогать в деградации белков , приводя белки к протеазным системам, таким как система убиквитин-протеасома у эукариот . [8] Шаперонные белки участвуют в сворачивании более половины всех белков млекопитающих. [ требуется цитата ]

Макромолекулярная скученность может быть важна для функции шаперона. Скученное окружение цитозоля может ускорить процесс сворачивания, поскольку компактный свернутый белок будет занимать меньший объем, чем развернутая белковая цепь. [9] Однако скученность может снизить выход правильно свернутого белка за счет увеличения агрегации белка . [10] [11] Скученность может также повысить эффективность шаперонных белков, таких как GroEL , [12], которые могут противодействовать этому снижению эффективности сворачивания. [13] Некоторые высокоспецифичные «стерические шапероны» передают уникальную структурную информацию на белки, которые не могут быть свернуты спонтанно. Такие белки нарушают догму Анфинсена , [14] требуя динамики белка для правильного сворачивания.

Другие типы шаперонов участвуют в транспорте через мембраны , например, мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума (ЭР) у эукариот . Бактериальный транслокационно-специфический шаперон SecB поддерживает вновь синтезированные предшественники полипептидных цепей в транслокационно -компетентном ( обычно развернутом ) состоянии и направляет их к транслокону . [15]

Продолжают открываться новые функции шаперонов, такие как активность бактериальной адгезии , индукция агрегации в направлении неамилоидных агрегатов [16] , подавление токсичных белковых олигомеров посредством их кластеризации [17] [18] и реагирование на заболевания, связанные с агрегацией белков [19] и поддержание рака. [20]

Белки-шапероны человека

Было обнаружено, что в линиях клеток человека белки-шапероны составляют около 10% общей массы протеома [21] и повсеместно и в высокой степени экспрессируются во всех тканях человека.

Шапероны широко распространены в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР), поскольку синтез белка часто происходит в этой области.

Эндоплазматический ретикулум

В эндоплазматическом ретикулуме (ЭР) имеются общие, лектиновые и неклассические молекулярные шапероны, которые регулируют сворачивание белков.

Номенклатура и примеры семейств шаперонов

Существует много различных семейств шаперонов; каждое семейство действует, помогая сворачиванию белка по-разному. У бактерий, таких как E. coli , многие из этих белков высоко экспрессируются в условиях высокого стресса, например, когда бактерия находится в условиях высоких температур, поэтому шапероны белков теплового шока являются наиболее распространенными.

Для шаперонов используются различные номенклатуры. Как и для белков теплового шока, названия классически формируются с помощью «Hsp» с последующей приблизительной молекулярной массой в килодальтонах ; такие названия обычно используются для эукариот, таких как дрожжи. Бактериальные названия имеют более разнообразные формы и напрямую ссылаются на их очевидную функцию при открытии. Например, «GroEL» изначально означает «дефект роста фага, преодоленный мутацией в гене фага E, большая субъединица». [25]

Hsp10 и Hsp60

Hsp10/60 (комплекс GroEL/GroES в E. coli ) является наиболее охарактеризованным крупным (~ 1 МДа) комплексом шаперонов. GroEL (Hsp60) представляет собой двухкольцевой 14-мер с гидрофобным участком в его открытии; он настолько велик, что может вмещать нативную укладку 54-кДа GFP в своем просвете. GroES (Hsp10) представляет собой однокольцевой гептамер, который связывается с GroEL в присутствии АТФ или АДФ. GroEL/GroES, возможно, не способен отменить предыдущую агрегацию, но он конкурирует на пути неправильного сворачивания и агрегации. [26] Также действует в митохондриальном матриксе как молекулярный шаперон.

Hsp70 и Hsp40

карман hsp70 для связывания субстрата

Hsp70 (DnaK в E. coli ) является, пожалуй, наиболее охарактеризованным малым (~ 70 кДа) шапероном. Белкам Hsp70 помогают белки Hsp40 (DnaJ в E. coli ), которые увеличивают скорость потребления АТФ и активность Hsp70. Эти два белка называются «ДНК» в бактериях, потому что они изначально были идентифицированы как необходимые для репликации ДНК E. coli . [27]

Было отмечено, что повышенная экспрессия белков Hsp70 в клетке приводит к снижению тенденции к апоптозу . Хотя точное механистическое понимание еще не определено, известно, что Hsp70 имеют высокоаффинное связанное состояние с развернутыми белками при связывании с АДФ и низкоаффинное состояние при связывании с АТФ .

Считается, что множество Hsp70 собираются вокруг развернутого субстрата, стабилизируя его и предотвращая агрегацию до тех пор, пока развернутая молекула не свернется должным образом, после чего Hsp70 теряют сродство к молекуле и диффундируют прочь. [28] Hsp70 также действует как митохондриальный и хлоропластный молекулярный шаперон у эукариот.

Hsp90

Hsp90 (HtpG в E. coli [a] ) может быть наименее изученным шапероном. Его молекулярная масса составляет около 90 кДа, и он необходим для жизнеспособности эукариот (возможно, и прокариот). Белок теплового шока 90 (Hsp90) — это молекулярный шаперон, необходимый для активации многих сигнальных белков в эукариотической клетке.

Каждый Hsp90 имеет домен связывания АТФ, средний домен и домен димеризации . Первоначально предполагалось, что они прикрепляются к своему субстратному белку (также известному как клиентский белок) при связывании АТФ, недавно опубликованные структуры Вогана и др. и Али и др. указывают на то, что клиентские белки могут связываться снаружи как с N-концевыми, так и со средними доменами Hsp90. [29] [30]

Hsp90 может также требовать ко-шаперонов , таких как иммунофилины , Sti1 , p50 (Cdc37) и Aha1 , а также сотрудничать с системой шаперонов Hsp70. [31] [32]

Hsp100

Белки Hsp100 (семейство Clp в E. coli ) изучались in vivo и in vitro на предмет их способности нацеливаться и разворачивать меченые и неправильно свернутые белки.

Белки семейства Hsp100/Clp образуют крупные гексамерные структуры с активностью унфолдазы в присутствии АТФ. Предполагается, что эти белки функционируют как шапероны, процессивно протягивая клиентские белки через небольшую пору размером 20 Å (2 нм ), тем самым давая каждому клиентскому белку второй шанс на сворачивание.

Некоторые из этих шаперонов Hsp100, такие как ClpA и ClpX, связываются с двухкольцевой тетрадекамерной сериновой протеазой ClpP; вместо того, чтобы катализировать рефолдинг клиентских белков, эти комплексы отвечают за целенаправленное разрушение меченых и неправильно свернутых белков.

Hsp104 , Hsp100 Saccharomyces cerevisiae , необходим для размножения многих дрожжевых прионов . Удаление гена HSP104 приводит к тому , что клетки неспособны размножать определенные прионы .

Бактериофаг

Гены бактериофага (фага) T4 , которые кодируют белки , играющие роль в определении структуры фага T4, были идентифицированы с использованием условных летальных мутантов . [33] Большинство этих белков оказались либо основными, либо второстепенными структурными компонентами завершенной фаговой частицы. Однако среди продуктов генов (gps), необходимых для сборки фага, Снустад [ 34] идентифицировал группу gps, которые действуют каталитически, а не включаются в структуру фага. Этими gps были gp26, gp31, gp38, gp51, gp28 и gp4 [ген 4 является синонимом генов 50 и 65, и, таким образом, gp может быть обозначен как gp4(50)(65)]. Первые четыре из этих шести продуктов генов с тех пор были признаны белками-шаперонами. Кроме того, gp40, gp57A, gp63 и gpwac теперь также идентифицированы как шапероны.

Морфогенез фага T4 делится на три независимых пути: путь головы, хвоста и путь длинного хвостового волокна, как подробно описано Япом и Россманом. [35] Что касается морфогенеза головы, шаперон gp31 взаимодействует с шапероном бактериального хозяина GroEL , способствуя правильному сворачиванию основного белка капсида головы gp23. [36] [35] Шаперон gp40 участвует в сборке gp20, тем самым способствуя формированию соединительного комплекса, который инициирует сборку прокапсида головы. [36] [35] Gp4(50)(65), хотя и не указан конкретно как шаперон, действует каталитически как нуклеаза, которая, по-видимому, необходима для морфогенеза, расщепляя упакованную ДНК, чтобы обеспечить соединение головок с хвостами. [37]

Во время общей сборки хвоста белки-шапероны gp26 и gp51 необходимы для сборки концентратора базальной пластины. [38] Gp57A необходим для правильного сворачивания gp12, структурного компонента коротких хвостовых волокон базальной пластины. [38]

Синтез длинных хвостовых волокон зависит от белка-шаперона gp57A, который необходим для тримеризации gp34 и gp37, основных структурных белков хвостовых волокон. [36] [35] Белок-шаперон gp38 также необходим для правильного сворачивания gp37. [38] [39] Белки-шапероны gp63 и gpwac используются для прикрепления длинных хвостовых волокон к хвостовой пластинке. [38]

История

Исследование шаперонов имеет долгую историю. [40] Термин «молекулярный шаперон» впервые появился в литературе в 1978 году и был изобретен Роном Ласки для описания способности ядерного белка, называемого нуклеоплазмином, предотвращать агрегацию свернутых гистоновых белков с ДНК во время сборки нуклеосом. [41] Позднее этот термин был расширен Р. Джоном Эллисом в 1987 году для описания белков, которые опосредуют посттрансляционную сборку белковых комплексов. [42] В 1988 году было обнаружено, что подобные белки опосредуют этот процесс как у прокариот, так и у эукариот. [43] Детали этого процесса были определены в 1989 году, когда АТФ-зависимое сворачивание белка было продемонстрировано in vitro . [44]

Клиническое значение

Существует множество расстройств, связанных с мутациями в генах, кодирующих шапероны (т.е. мультисистемная протеинопатия ), которые могут поражать мышцы, кости и/или центральную нервную систему. [45]

Смотрите также

Медиа, связанные с белками-шаперонами на Wikimedia Commons

Примечания

  1. ^ Первоначально идентифицирован как гомолог Hsp83 Drosophila . Название означает «высокотемпературный белок G».

Ссылки

  1. ^ Richardson RT, Alekseev OM, Grossman G, Widgren EE, Thresher R, Wagner EJ, et al. (Июль 2006). "Ядерный аутоантигенный белок спермы (NASP), линкерный гистоновый шаперон, необходимый для пролиферации клеток". The Journal of Biological Chemistry . 281 (30): 21526–34. doi : 10.1074/jbc.M603816200 . PMID  16728391.
  2. ^ Алексеев OM, Ричардсон RT, Алексеев O, О'Рэнд MG (май 2009). "Анализ профилей экспрессии генов в клетках HeLa в ответ на сверхэкспрессию или опосредованное siRNA истощение NASP". Репродуктивная биология и эндокринология . 7 : 45. doi : 10.1186/1477-7827-7-45 . PMC 2686705. PMID  19439102 . 
  3. ^ [Действие шаперона на уровне отдельных молекул http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/cr400326k]
  4. ^ Эллис Р. Дж., ван дер Вис С. М. (1991). «Молекулярные шапероны». Annual Review of Biochemistry . 60 : 321–347. doi :10.1146/annurev.bi.60.070191.001541. PMID  1679318.
  5. ^ Bascos NA, Landry SJ (декабрь 2019 г.). «История структур молекулярных шаперонов в банке данных белков». International Journal of Molecular Sciences . 20 (24): 6195. doi : 10.3390/ijms20246195 . PMC 6940948. PMID  31817979 . 
  6. ^ Hoffmann JH, Linke K, Graf PC, Lilie H, Jakob U (январь 2004 г.). «Идентификация сети шаперонов, регулируемых редокс-фактором». The EMBO Journal . 23 (1): 160–8. doi :10.1038/sj.emboj.7600016. PMC 1271656. PMID  14685279 . 
  7. ^ Nillegoda NB, Kirstein J, Szlachcic A, Berynskyy M, Stank A, Stengel F и др. (август 2015 г.). «Crucial HSP70 co-chaperone complex unlocks metazoan protein disaggregation». Nature . 524 (7564): 247–51. Bibcode :2015Natur.524..247N. doi :10.1038/nature14884. PMC 4830470 . PMID  26245380. 
  8. ^ Balchin D, Hayer-Hartl M, Hartl FU (июль 2016 г.). «In vivo аспекты сворачивания белка и контроля качества». Science . 353 (6294): aac4354. doi :10.1126/science.aac4354. hdl : 11858/00-001M-0000-002B-0856-C . PMID  27365453. S2CID  5174431.
  9. ^ van den Berg B, Wain R, Dobson CM, Ellis RJ (август 2000 г.). «Макромолекулярная скученность нарушает кинетику рефолдинга белков: последствия для фолдинга внутри клетки». The EMBO Journal . 19 (15): 3870–5. doi :10.1093/emboj/19.15.3870. PMC 306593. PMID  10921869 . 
  10. ^ van den Berg B, Ellis RJ, Dobson CM (декабрь 1999 г.). «Влияние макромолекулярного краудинга на сворачивание и агрегацию белков». The EMBO Journal . 18 (24): 6927–33. doi :10.1093/emboj/18.24.6927. PMC 1171756. PMID  10601015 . 
  11. ^ Эллис Р. Дж., Минтон А. П. (май 2006 г.). «Агрегация белков в переполненных средах». Биологическая химия . 387 (5): 485–97. doi :10.1515/BC.2006.064. PMID  16740119. S2CID  7336464.
  12. ^ Martin J, Hartl FU (февраль 1997 г.). «Влияние макромолекулярного краудинга на шаперонин-опосредованное сворачивание белков». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (4): 1107–12. Bibcode : 1997PNAS...94.1107M. doi : 10.1073 /pnas.94.4.1107 . PMC 19752. PMID  9037014. 
  13. ^ Эллис Р. Дж. (2007). «Неправильная сборка белков». Молекулярные аспекты реакции на стресс: шапероны, мембраны и сети . Достижения в экспериментальной медицине и биологии. Т. 594. Нью-Йорк, Нью-Йорк: Sprinter Science+Business Media, LLC; Остин, Техас: Landes Bioscience/Eurekah.com. стр. 1–13. doi :10.1007/978-0-387-39975-1_1. ISBN 978-0-387-39974-4. PMID  17205670.
  14. ^ Pauwels K, Van Molle I, Tommassen J, Van Gelder P (май 2007 г.). «Сопровождение Anfinsen: стерические фолдазы» (PDF) . Молекулярная микробиология . 64 (4): 917–22. doi :10.1111/j.1365-2958.2007.05718.x. PMID  17501917. S2CID  6435829. Архивировано из оригинала (PDF) 2012-05-23.
  15. ^ Zhou J, Xu Z (октябрь 2005 г.). «Структурный вид бактериального транслокационно-специфического шаперона SecB: последствия для функции» (PDF) . Молекулярная микробиология . 58 (2): 349–57. doi :10.1111/j.1365-2958.2005.04842.x. hdl : 2027.42/74325 . PMID  16194224. S2CID  33227532.
  16. ^ Specht S, Miller SB, Mogk A, Bukau B (14 ноября 2011 г.). «Hsp42 необходим для секвестрации белковых агрегатов в местах отложения в Saccharomyces cerevisiae». J. Cell Biol . 195 (4): 617–29. doi :10.1083/jcb.201106037. PMC 3257523. PMID  22065637 . 
  17. ^ Ojha J, Masilamoni G, Dunlap D, Udoff RA, Cashikar AG (август 2011 г.). «Секвестрация токсичных олигомеров HspB1 как цитопротекторный механизм». Mol. Cell. Biol . 31 (15): 3146–57. doi :10.1128/MCB.01187-10. PMC 3147607. PMID  21670152 . 
  18. ^ Mannini B, Cascella R, Zampagni M, van Waarde-Verhagen M, Meehan S, Roodveldt C, Campioni S, Boninsegna M, Penco A, Relini A, Kampinga HH, Dobson CM, Wilson MR, Cecchi C, Chiti F (31 июля 2012 г.). «Молекулярные механизмы, используемые шаперонами для снижения токсичности аберрантных белковых олигомеров». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 109 (31): 12479–84. Bibcode :2012PNAS..10912479M. doi : 10.1073/pnas.1117799109 . PMC 3411936 . PMID  22802614. 
  19. ^ Садиг-Этегад С., Маджди А., Талеби М., Махмуди Дж., Бабри С. (май 2015 г.). «Регуляция никотиновых ацетилхолиновых рецепторов при болезни Альцгеймера: возможная роль шаперонов». Европейский журнал фармакологии . 755 : 34–41. doi : 10.1016/j.ejphar.2015.02.047. PMID  25771456. S2CID  31929001.
  20. ^ Salamanca HH, Antonyak MA, Cerione RA, Shi H, Lis JT (2014). «Ингибирование фактора теплового шока 1 в клетках рака человека с помощью мощного РНК-аптамера». PLOS ONE . 9 (5): e96330. Bibcode : 2014PLoSO...996330S. doi : 10.1371/journal.pone.0096330 . PMC 4011729. PMID  24800749 . 
  21. ^ Finka A, Goloubinoff P (сентябрь 2013 г.). «Протеомные данные из культур клеток человека уточняют механизмы гомеостаза белков, опосредованного шаперонами». Cell Stress & Chaperones . 18 (5): 591–605. doi :10.1007/s12192-013-0413-3. PMC 3745260 . PMID  23430704. 
  22. ^ Ruoppolo M, Orrù S, Talamo F, Ljung J, Pirneskoski A, Kivirikko KI и др. (май 2003 г.). «Мутации в домене a' протеиндисульфидизомеразы влияют на путь сворачивания бычьей панкреатической рибонуклеазы A». Protein Science . 12 (5): 939–52. doi :10.1110/ps.0242803. PMC 2323865 . PMID  12717017. 
  23. ^ Растворимые комплексы целевых белков и пептидилпролилизомеразы ...
  24. ^ Frickel EM, Riek R, Jelesarov I, Helenius A, Wuthrich K, Ellgaard L (февраль 2002 г.). "TROSY-NMR обнаруживает взаимодействие между ERp57 и кончиком P-домена кальретикулина". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (4): 1954–9. Bibcode : 2002PNAS ...99.1954F. doi : 10.1073/pnas.042699099 . PMC 122301. PMID  11842220. 
  25. ^ Смит, Трейси (1 декабря 1999 г.). «Открытие шаперонинов». Nature Structural Biology . 6 (12): 1090. doi : 10.1038/70015 . PMID  10581544. S2CID  6158370.
  26. ^ Fenton WA, Horwich AL (май 2003). «Сворачивание белка, опосредованное шаперонином: судьба субстратного полипептида». Quarterly Reviews of Biophysics . 36 (2): 229–56. doi :10.1017/S0033583503003883. PMID  14686103. S2CID  10328521.
  27. ^ Yochem, J; Uchida, H; Sunshine, M; Saito, H; Georgopoulos, CP; Feiss, M (4 августа 1978 г.). «Генетический анализ двух генов, dnaJ и dnaK, необходимых для репликации ДНК Escherichia coli и бактериофага лямбда». Molecular & General Genetics . 164 (1): 9–14. doi :10.1007/BF00267593. PMID  360041. S2CID  28144214.
  28. ^ Mayer MP, Bukau B (март 2005 г.). «Hsp70 шапероны: клеточные функции и молекулярный механизм». Cellular and Molecular Life Sciences . 62 (6): 670–84. doi :10.1007/s00018-004-4464-6. PMC 2773841 . PMID  15770419. 
  29. ^ Vaughan CK, Gohlke U, Sobott F, Good VM, Ali MM, Prodromou C и др. (сентябрь 2006 г.). «Структура комплекса Hsp90-Cdc37-Cdk4». Molecular Cell . 23 (5): 697–707. doi :10.1016/j.molcel.2006.07.016. PMC 5704897. PMID  16949366 . 
  30. ^ Ali MM, Roe SM, Vaughan CK, Meyer P, Panaretou B, Piper PW и др. (апрель 2006 г.). «Кристаллическая структура закрытого комплекса шаперонов Hsp90-нуклеотид-p23/Sba1». Nature . 440 (7087): 1013–7. Bibcode :2006Natur.440.1013A. doi :10.1038/nature04716. PMC 5703407 . PMID  16625188. 
  31. ^ Terasawa K, Minami M, Minami Y (апрель 2005 г.). «Постоянно обновляемые знания о Hsp90». Журнал биохимии . 137 (4): 443–7. doi : 10.1093/jb/mvi056 . PMID  15858167.
  32. ^ Pearl LH, Prodromou C (2006). «Структура и механизм работы молекулярного шаперонового аппарата Hsp90». Annual Review of Biochemistry . 75 : 271–94. doi :10.1146/annurev.biochem.75.103004.142738. PMID  16756493.
  33. ^ Эдгар RS, Эпштейн RH. Генетика бактериального вируса. Sci Am. 1965;212:70-78. doi:10.1038/scientificamerican0265-70
  34. ^ Снустад Д. П. Доминантные взаимодействия в клетках Escherichia coli, смешанно инфицированных бактериофагом T4D дикого типа и мутантами amber, и их возможные последствия для типа функции гена-продукта: каталитическая против стехиометрической. Вирусология. 1968;35(4):550-563. doi:10.1016/0042-6822(68)90285-7
  35. ^ abcd Яп МЛ, Россманн МГ. Структура и функция бактериофага Т4. Future Microbiol. 2014;9(12):1319-1327. doi:10.2217/fmb.14.91
  36. ^ abc Марусич Е.И., Курочкина Л.П., Месянжинов В.В. Шапероны в сборке бактериофага Т4. Биохимия (Москва). 1998;63(4):399-406
  37. ^ Benler S, Hung SH, Vander Griend JA, Peters GA, Rohwer F, Segall AM. Gp4 — нуклеаза, необходимая для морфогенеза бактериофагов типа T4. Вирусология. 2020;543:7-12. doi:10.1016/j.virol.2020.01.008
  38. ^ abcd Leiman PG, Arisaka F, van Raaij MJ, et al. Морфогенез хвоста T4 и волокон хвоста. Virol J. 2010;7:355. Опубликовано 3 декабря 2010 г. doi:10.1186/1743-422X-7-355
  39. ^ Хайман П., ван Раай М. Домены длинного хвостового волокна бактериофага T4. Biophys Rev. 2018;10(2):463-471. doi:10.1007/s12551-017-0348-5
  40. ^ Эллис Р.Дж. (сентябрь 1996 г.). «Открытие молекулярных шаперонов». Клеточный стресс и шапероны . 1 (3): 155–60. PMC 248474. PMID  9222600 . 
  41. ^ Laskey RA, Honda BM, Mills AD, Finch JT (октябрь 1978 г.). «Нуклеосомы собираются кислым белком, который связывает гистоны и переносит их в ДНК». Nature . 275 (5679): 416–20. Bibcode :1978Natur.275..416L. doi :10.1038/275416a0. PMID  692721. S2CID  2535641.
  42. ^ Эллис Дж (1987). «Белки как молекулярные шапероны». Nature . 328 (6129): 378–9. Bibcode :1987Natur.328..378E. doi :10.1038/328378a0. PMID  3112578. S2CID  4337273.
  43. ^ Hemmingsen SM, Woolford C, van der Vies SM, Tilly K, Dennis DT, Georgopoulos CP и др. (май 1988 г.). «Гомологичные растительные и бактериальные белки шаперон олигомерная сборка белков». Nature . 333 (6171): 330–4. Bibcode :1988Natur.333..330H. doi :10.1038/333330a0. PMID  2897629. S2CID  4325057.
  44. ^ Goloubinoff P, Christeller JT, Gatenby AA, Lorimer GH (1989). «Восстановление активной димерной рибулозобисфосфаткарбоксилазы из нефоледированного состояния зависит от двух белков-шаперонинов и Mg-ATP». Nature . 342 (6252): 884–9. Bibcode :1989Natur.342..884G. doi :10.1038/342884a0. PMID  10532860. S2CID  4319510.
  45. ^ Taylor JP (август 2015 г.). «Мультисистемная протеинопатия: пересекающаяся генетика в дегенерации мышц, костей и мозга». Неврология . 85 (8): 658–60. doi :10.1212/WNL.0000000000001862. PMID  26208960. S2CID  42203997.