Пептид

Пептиды — это короткие цепи аминокислот , соединенные пептидными связями . ^[1]^[2] Полипептид — это более длинная, непрерывная, неразветвленная пептидная цепь. ^[3] Полипептиды с молекулярной массой 10 000 Да или более называются белками . ^[4] Цепи из менее чем двадцати аминокислот называются олигопептидами и включают дипептиды , трипептиды и тетрапептиды .

Пептиды относятся к широкому химическому классу биологических полимеров и олигомеров , наряду с нуклеиновыми кислотами , олигосахаридами , полисахаридами и другими.

Белки состоят из одного или нескольких полипептидов, организованных биологически функциональным образом, часто связанных с лигандами, такими как коферменты и кофакторы , с другим белком или другой макромолекулой, такой как ДНК или РНК , или со сложными макромолекулярными ансамблями . ^[5]

Аминокислоты, которые были включены в пептиды, называются остатками . Молекула воды высвобождается во время образования каждой амидной связи. ^[6] Все пептиды, за исключением циклических пептидов , имеют N-концевой (аминогруппа) и C-концевой (карбоксильную группу) остаток на конце пептида (как показано для тетрапептида на изображении).

Классификация

Существует множество типов пептидов, которые были классифицированы в соответствии с их источниками и функциями. Согласно Справочнику по биологически активным пептидам , некоторые группы пептидов включают растительные пептиды, бактериальные/ антибиотические пептиды , грибковые пептиды, пептиды беспозвоночных, пептиды амфибий/кожи, пептиды ядов, раковые/противораковые пептиды, вакцинные пептиды, иммунные/воспалительные пептиды, мозговые пептиды, эндокринные пептиды , пищевые пептиды, желудочно-кишечные пептиды, сердечно-сосудистые пептиды, почечные пептиды, респираторные пептиды, опиоидные пептиды , нейротрофические пептиды и гематоэнцефалические пептиды. ^[7]

Некоторые рибосомальные пептиды подвергаются протеолизу . Они функционируют, как правило, в высших организмах, как гормоны и сигнальные молекулы. Некоторые микробы производят пептиды как антибиотики , такие как микроцины и бактериоцины . ^[8]

Пептиды часто имеют посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование , гидроксилирование , сульфирование , пальмитоилирование , гликозилирование и образование дисульфида . В целом, пептиды линейны, хотя наблюдались и лариатные структуры. ^[9] Встречаются и более экзотические манипуляции, такие как рацемизация L-аминокислот в D-аминокислоты в яде утконоса . ^[10]

Нерибосомальные пептиды собираются ферментами , а не рибосомой. Распространенным нерибосомальным пептидом является глутатион , компонент антиоксидантной защиты большинства аэробных организмов.^[11] Другие нерибосомальные пептиды наиболее распространены в одноклеточных организмах , растениях и грибах и синтезируются модульными ферментными комплексами, называемыми нерибосомальными пептидсинтетазами .^[12]

Эти комплексы часто выстроены схожим образом, и они могут содержать много различных модулей для выполнения разнообразного набора химических манипуляций с развивающимся продуктом. ^[13] Эти пептиды часто являются циклическими и могут иметь очень сложные циклические структуры, хотя линейные нерибосомальные пептиды также распространены. Поскольку система тесно связана с механизмом построения жирных кислот и поликетидов , часто обнаруживаются гибридные соединения. Присутствие оксазолов или тиазолов часто указывает на то, что соединение было синтезировано таким образом. ^[14]

Пептоны получают из молока или мяса животных, переваренных путемпротеолиза.^[15]В дополнение к содержанию небольших пептидов, полученный материал включает жиры, металлы, соли, витамины и многие другие биологические соединения. Пептоны используются в питательных средах для выращивания бактерий и грибков.^[16]

Пептидные фрагменты относятся к фрагментам белков, которые используются для идентификации или количественной оценки исходного белка. ^[17] Часто это продукты ферментативной деградации, проводимой в лаборатории на контролируемом образце, но также это могут быть судебно-медицинские или палеонтологические образцы, которые были деградированы под воздействием естественных факторов. ^[18]^[19]

Химический синтез

Белково-пептидные взаимодействия

Пептиды могут взаимодействовать с белками и другими макромолекулами. Они отвечают за многочисленные важные функции в клетках человека, такие как клеточная сигнализация, и действуют как иммуномодуляторы. ^[21] Действительно, исследования показали, что 15-40% всех белок-белковых взаимодействий в клетках человека опосредованы пептидами. ^[22] Кроме того, по оценкам, по крайней мере 10% фармацевтического рынка основано на пептидных продуктах. ^[21]

Примеры семей

Семейства пептидов в этом разделе представляют собой рибосомальные пептиды, обычно с гормональной активностью. Все эти пептиды синтезируются клетками как более длинные «пропептиды» или «пропротеины» и укорачиваются перед выходом из клетки. Они высвобождаются в кровоток, где выполняют свои сигнальные функции.

Антимикробные пептиды

Семья Магайнин
Семья Цекропиновых
Семейство кателицидинов
Семейство дефензинов

Пептиды тахикинина

Вазоактивные интестинальные пептиды

VIP ( вазоактивный кишечный пептид ; PHM27 )
PACAP гипофизарный денилат А циклазы активирующий пептид
Пептид PHI 27 ( Пептид Гистидин I Солеуцин 27 )
GHRH 1-24 ( гормон роста , высвобождающий гормон 1-24 )
глюкагон
Секретин

Пептиды, родственные панкреатическому полипептиду

NPY ( N европептид Y )
PYY ( пептид YY )
APP ( полипептид поджелудочной железы птиц )
PPY панкреатический P ol Y пептид

Опиоидные пептиды

Пептиды кальцитонина

Самоорганизующиеся пептиды

Ароматические короткие пептиды ^[23]^[24]
Биомиметические пептиды ^[25]
Пептидные амфифилы ^[26]^[27]^[28]^[29]
Пептидные дендримеры ^[30]

Другие пептиды

Натрийуретический пептид типа B (BNP) – вырабатывается в миокарде и полезен в медицинской диагностике.
Лактотрипептиды – Лактотрипептиды могут снижать артериальное давление , ^[31]^[32]^[33] , хотя доказательства неоднозначны. ^[34]
Пептидные компоненты из традиционной китайской медицины Colla Corii Asini в кроветворении. ^[35]
Желеин – производится из маточного молочка медоносных пчел.

Терминология

Длина

Некоторые термины, относящиеся к пептидам, не имеют строгих определений длины, и их использование часто пересекается:

Полипептид представляет собой одну линейную цепь из множества аминокислот (любой длины), удерживаемых вместе амидными связями .
Белок состоит из одного или нескольких полипептидов (длиной более 50 аминокислот) .
Олигопептид состоит всего из нескольких аминокислот (от двух до двадцати) .

Количество аминокислот

Пептиды и белки часто описываются по количеству аминокислот в их цепи, например, белок, состоящий из 158 аминокислот, можно описать как «белок длиной 158 аминокислот».Пептиды определенной более короткой длины именуются с использованием числовых множителей- префиксов ИЮПАК:

Монопептид состоит из одной аминокислоты.
Дипептид состоит из двух аминокислот .
Трипептид состоит из трех аминокислот.
Тетрапептид состоит из четырех аминокислот.
Пентапептид состоит из пяти аминокислот . ( например , энкефалин ).
Гексапептид состоит из шести аминокислот. ( например , ангиотензин IV ) .
Гептапептид состоит из семи аминокислот. ( например , спинорфин ) .
Октапептид состоит из восьми аминокислот ( например , ангиотензин II ).
Нонапептид состоит из девяти аминокислот ( например , окситоцин ).
Декапептид состоит из десяти аминокислот ( например , гонадотропин-рилизинг-гормон и ангиотензин I ).
Ундекапептид состоит из одиннадцати аминокислот ( например , вещество P ).

Эти же слова используются также для описания группы остатков в более крупном полипептиде ( например , мотив RGD ).

Функция

Нейропептид — это пептид , который активен в сочетании с нервной тканью.
Липопептид — это пептид, к которому присоединен липид , а пепдуцины — это липопептиды, взаимодействующие с GPCR.
Пептидный гормон — это пептид, действующий как гормон .
Протеоза — это смесь пептидов, получаемая путем гидролиза белков. Термин несколько архаичен.
Пептидергический агент ( или препарат) — это химическое вещество, которое функционирует для прямой модуляции пептидных систем в организме или мозге. Примером являются опиоидергики , которые являются нейропептидергическими .
Пептид, проникающий в клетку, — это пептид, способный проникать через клеточную мембрану.

Смотрите также

В Викицитатнике есть цитаты, связанные с пептидом .

Ацетил гексапептид-3
Мясистый пептид
Коллагенгибридизирующий пептид , короткий пептид, который может связываться с денатурированным коллагеном в тканях
Бис-пептид
CLE пептид
D-пептид
Эпидермальный фактор роста
Журнал пептидной науки
Лактотрипептиды
Микропептид
Многофункциональный пептид
Нейропептид
Пальмитоил пентапептид-4
Гормон поджелудочной железы
пептидная спектральная библиотека
Синтез пептидов
Пептидомиметики (такие как пептоиды и β-пептиды ) к пептидам, но с другими свойствами.
Белковая метка , описывающая добавление пептидных последовательностей для обеспечения изоляции или обнаружения белка.
Репликины
Рибосома
Перевод (биология)

Ссылки

^ Hamley, IW (сентябрь 2020 г.). Введение в науку о пептидах. Wiley. ISBN 978-1-119-69817-3.
^ Нельсон, Дэвид Л.; Кокс, Майкл М. (2005). Принципы биохимии (4-е изд.). Нью-Йорк: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
^ Саладин, К. (13 января 2011 г.). Анатомия и физиология: единство формы и функции (6-е изд.). McGraw-Hill. стр. 67. ISBN 978-0-07-337825-1.
^ IUPAC , Compendium of Chemical Terminology , 2nd ed. («Золотая книга») (1997). Онлайн-исправленная версия: (2006–) «белки». doi :10.1351/goldbook.P04898.
^ Ardejani, Maziar S.; Orner, Brendan P. (2013-05-03). «Соблюдайте правила сборки пептидов». Science . 340 (6132): 561–562. Bibcode :2013Sci...340..561A. doi :10.1126/science.1237708. ISSN 0036-8075. PMID 23641105. S2CID 206548864.
^ IUPAC , Compendium of Chemical Terminology , 2nd ed. («Золотая книга») (1997). Онлайн-исправленная версия: (2006–) «аминокислотный остаток в полипептиде». doi :10.1351/goldbook.A00279.
^ Abba J. Kastin, ред. (2013). Справочник по биологически активным пептидам (2-е изд.). Elsevier Science. ISBN 978-0-12-385095-9.
^ Duquesne S, Destoumieux-Garzón D, Peduzzi J, Rebuffat S (август 2007 г.). «Микроцины, кодируемые генами антибактериальные пептиды из энтеробактерий». Natural Product Reports . 24 (4): 708–34. doi :10.1039/b516237h. PMID 17653356.
^ Понс М., Фелис М., Антония Молинс М., Гиральт Э. (май 1991 г.). «Конформационный анализ бацитрацина А, природного лариата». Биополимеры . 31 (6): 605–12. дои : 10.1002/bip.360310604. PMID 1932561. S2CID 10924338.
^ Torres AM, Menz I, Alewood PF и др. (июль 2002 г.). «Остаток D-аминокислоты в натрийуретическом пептиде C-типа из яда млекопитающего Ornithorhynchus anatinus, австралийского утконоса». FEBS Letters . 524 (1–3): 172–6. doi :10.1016/S0014-5793(02)03050-8. PMID 12135762. S2CID 3015474.
^ Meister A, Anderson ME; Anderson (1983). «Глутатион». Annual Review of Biochemistry . 52 (1): 711–60. doi :10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. PMID 6137189.
^ Hahn M, Stachelhaus T; Stachelhaus (ноябрь 2004 г.). «Избирательное взаимодействие между нерибосомальными пептидсинтетазами облегчается короткими доменами, опосредующими связь». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (44): 15585–90. Bibcode : 2004PNAS..10115585H . doi : 10.1073/pnas.0404932101 . PMC 524835. PMID 15498872.
^ Finking R, Marahiel MA; Marahiel (2004). «Биосинтез нерибосомальных пептидов1». Annual Review of Microbiology . 58 (1): 453–88. doi :10.1146/annurev.micro.58.030603.123615. PMID 15487945.
^ Du L, Shen B; Shen (март 2001). «Биосинтез гибридных пептид-поликетидных природных продуктов». Current Opinion in Drug Discovery & Development . 4 (2): 215–28. PMID 11378961.
^ "UsvPeptides- USVPeptides — ведущая фармацевтическая компания в Индии". USVPeptides .
^ Payne, JW; Rose, Anthony H.; Tempest, DW (27 сентября 1974 г.). «Пептиды и микроорганизмы». Advances in Microbial Physiology, Volume 13. Vol. 13. Oxford, England: Elsevier Science. pp. 55–160. doi :10.1016/S0065-2911(08)60038-7. ISBN 978-0-08-057971-9. OCLC 1049559483. PMID 775944.
^ Hummel J, Niemann M, Wienkoop S, Schulze W, Steinhauser D, Selbig J, Walther D, Weckwerth W (2007). "ProMEX: база данных масс-спектральных ссылок для белков и участков фосфорилирования белков". BMC Bioinformatics . 8 (1): 216. doi : 10.1186/1471-2105-8-216 . PMC 1920535 . PMID 17587460.
^ Вебстер Дж., Оксли Д.; Оксли (2005). "Пептидная массовая дактилоскопия" . Химическая геномика . Методы в молекулярной биологии. Т. 310. С. 227–40. doi :10.1007/978-1-59259-948-6_16. ISBN 978-1-58829-399-2. PMID 16350956.
^ Marquet P, Lachâtre G; Lachâtre (октябрь 1999 г.). «Жидкостная хроматография-масс-спектрометрия: потенциал в судебной и клинической токсикологии». Journal of Chromatography B. 733 ( 1–2): 93–118. doi :10.1016/S0378-4347(99)00147-4. PMID 10572976.
^ "Propedia v2.3 - База данных пептидно-белковых взаимодействий". bioinfo.dcc.ufmg.br . Получено 28.03.2023 .
^ аб Мартинс, Педро М.; Сантос, Лусианна Х.; Мариано, Диего; Кейрос, Фелиппе К.; Бастос, Луана Л.; Гомес, Изабела де С.; Фишер, Педро ХК; Роча, Рафаэль Э.О.; Сильвейра, Сабрина А.; де Лима, Леонардо ХФ; де Магальяйнс, Мариана, TQ; Оливейра, Мария Джорджия; де Мело-Минарди, Ракель К. (декабрь 2021 г.). «Пропедия: база данных для идентификации белков и пептидов на основе алгоритма гибридной кластеризации». БМК Биоинформатика . 22 (1): 1. дои : 10.1186/s12859-020-03881-z . ISSN 1471-2105. ПМЦ 7776311 . PMID 33388027.
^ Недува, Виктор; Линдинг, Руне; Су-Ангранд, Изабель; Старк, Александр; Маси, Федерико де; Гибсон, Тоби Дж.; Льюис, Джо; Серрано, Луис; Рассел, Роберт Б. (15.11.2005). Мэтьюз, Ровена (ред.). «Систематическое открытие новых пептидов распознавания, опосредующих сети взаимодействия белков». PLOS Biology . 3 (12): e405. doi : 10.1371/journal.pbio.0030405 . ISSN 1545-7885. PMC 1283537. PMID 16279839 .
^ Тао, Кай; Макам, Пандисвар; Айзен, Рут; Газит, Эхуд (17 ноября 2017 г.). «Самоорганизующиеся пептидные полупроводники». Science . 358 (6365): eaam9756. doi :10.1126/science.aam9756. PMC 5712217 . PMID 29146781.
^ Тао, Кай; Левин, Авиад; Адлер-Абрамович, Лихи; Газит, Эхуд (26 апреля 2016 г.). «Fmoc-модифицированные аминокислоты и короткие пептиды: простые биоинспирированные строительные блоки для изготовления функциональных материалов». Chem. Soc. Rev. 45 ( 14): 3935–3953. doi :10.1039/C5CS00889A. PMID 27115033.
^ Тао, Кай; Ван, Цзицянь; Чжоу, Пэн; Ван, Чэндун; Сюй, Хай; Чжао, Сюбо; Лу, Цзянь Р. (10 февраля 2011 г.). «Самосборка коротких пептидов Aβ(16−22): эффект концевого кэпирования и роль электростатического взаимодействия». Langmuir . 27 (6): 2723–2730. doi :10.1021/la1034273. PMID 21309606.
^ Ian Hamley (2011). «Самосборка амфифильных пептидов» (PDF) . Soft Matter . 7 (9): 4122–4138. Bibcode : 2011SMat....7.4122H. doi : 10.1039/C0SM01218A.
^ Кай Тао; Гай Якоби; Люба Бурлака; Рой Бек; Эхуд Газит (26 июля 2016 г.). «Проектирование контролируемых биоинспирированных хироптических самосборок». Биомакромолекулы . 17 (9): 2937–2945. doi :10.1021/acs.biomac.6b00752. PMID 27461453.
^ Кай Тао; Авиад Левин; Гай Якоби; Рой Бек; Эхуд Газит (23 августа 2016 г.). «Энтропические фазовые переходы со стабильными скрученными промежуточными продуктами биоинспирированной самосборки». Chem. Eur. J . 22 (43): 15237–15241. doi :10.1002/chem.201603882. PMID 27550381.
^ Donghui Jia; Kai Tao; Jiqian Wang; Chengdong Wang; Xiubo Zhao; Mohammed Yaseen; Hai Xu; Guohe Que; John RP Webster; Jian R. Lu (16 июня 2011 г.). «Динамическая адсорбция и структура интерфейсных бислоев, адсорбированных из липопептидных поверхностно-активных веществ на границе раздела гидрофильный кремний/вода: влияние длины головной группы». Langmuir . 27 (14): 8798–8809. doi :10.1021/la105129m. PMID 21675796.
^ Heitz, Marc; Javor, Sacha; Darbre, Tamis; Reymond, Jean-Louis (2019-08-21). «Стереоселективные пептидные дендримеры, чувствительные к pH, для трансфекции siRNA». Bioconjugate Chemistry . 30 (8): 2165–2182. doi :10.1021/acs.bioconjchem.9b00403. ISSN 1043-1802. PMID 31398014. S2CID 199519310.
^ Boelsma E, Kloek J; Kloek (март 2009 г.). «Лактотрипептиды и антигипертензивные эффекты: критический обзор». The British Journal of Nutrition . 101 (6): 776–86. doi : 10.1017/S0007114508137722 . PMID 19061526.
^ Xu JY, Qin LQ, Wang PY, Li W, Chang C (октябрь 2008 г.). «Влияние трипептидов молока на артериальное давление: метаанализ рандомизированных контролируемых исследований». Nutrition . 24 (10): 933–40. doi :10.1016/j.nut.2008.04.004. PMID 18562172.
^ Pripp AH (2008). «Влияние пептидов, полученных из пищевых белков, на артериальное давление: метаанализ рандомизированных контролируемых испытаний». Food & Nutrition Research . 52 : 10.3402/fnr.v52i0.1641. doi :10.3402/fnr.v52i0.1641. PMC 2596738. PMID 19109662 .
^ Энгберинк М.Ф., Схоутен Э.Г., Кок Ф.Дж., ван Мирло Л.А., Брауэр И.А., Гелейнсе Дж.М. (февраль 2008 г.). «Лактотрипептиды не оказывают влияния на кровяное давление человека: результаты двойного слепого рандомизированного контролируемого исследования». Гипертония . 51 (2): 399–405. doi : 10.1161/ГИПЕРТЕНЗИЯ.107.098988 . ПМИД 18086944.
^ У, Хунчжун; Жэнь, Чунянь; Ян, Фан; Цинь, Юфэн; Чжан, Юаньсин; Лю, Цзяньвэнь (апрель 2016 г.). «Извлечение и идентификация коллагеновых пептидов с гемопоэтической активностью из Colla Corii Asini». Журнал этнофармакологии . 182 : 129–136. doi :10.1016/j.jep.2016.02.019. PMID 26911525.