stringtranslate.com

Внеклеточный матрикс

В биологии внеклеточный матрикс ( ВКМ ), [1] [2] также называемый межклеточным матриксом (ММ), представляет собой сеть, состоящую из внеклеточных макромолекул и минералов, таких как коллаген , ферменты , гликопротеины и гидроксиапатит , которые обеспечивают структурную и биохимическую поддержку окружающих клеток. [3] [4] [5] Поскольку многоклеточность развивалась независимо в различных многоклеточных линиях, состав ВКМ различается между многоклеточными структурами; однако адгезия клеток, межклеточная коммуникация и дифференциация являются общими функциями ВКМ. [6]

Животный внеклеточный матрикс включает интерстициальный матрикс и базальную мембрану . [7] Интерстициальный матрикс присутствует между различными клетками животных (т. е. в межклеточных пространствах). Гели полисахаридов и волокнистых белков заполняют интерстициальное пространство и действуют как буфер сжатия против нагрузки, оказываемой на ВКМ. [8] Базальные мембраны представляют собой листообразные отложения ВКМ, на которых покоятся различные эпителиальные клетки. Каждый тип соединительной ткани у животных имеет тип ВКМ: коллагеновые волокна и костный минерал составляют ВКМ костной ткани ; ретикулярные волокна и основное вещество составляют ВКМ рыхлой соединительной ткани ; а плазма крови является ВКМ крови .

Растительный ECM включает компоненты клеточной стенки , такие как целлюлоза, в дополнение к более сложным сигнальным молекулам. [9] Некоторые одноклеточные организмы принимают многоклеточные биопленки , в которых клетки встроены в ECM, состоящий в основном из внеклеточных полимерных веществ (EPS). [10]

Структура

1: Микрофиламенты 2: Фосфолипидный бислой 3: Интегрин 4: Протеогликан 5: Фибронектин 6: Коллаген 7: Эластин

Компоненты ECM производятся внутриклеточно резидентными клетками и секретируются в ECM посредством экзоцитоза . [11] После секреции они затем объединяются с существующим матриксом. ECM состоит из взаимосвязанной сетки волокнистых белков и гликозаминогликанов (GAG).

Протеогликаны

Гликозаминогликаны (ГАГ) представляют собой углеводные полимеры и в основном прикрепляются к белкам внеклеточного матрикса для образования протеогликанов (гиалуроновая кислота является заметным исключением; см. ниже). Протеогликаны имеют чистый отрицательный заряд, который притягивает положительно заряженные ионы натрия (Na + ), которые притягивают молекулы воды через осмос, сохраняя ECM и резидентные клетки гидратированными. Протеогликаны также могут помогать улавливать и хранить факторы роста внутри ECM.

Ниже описаны различные типы протеогликанов, обнаруженных во внеклеточном матриксе.

Гепарансульфат

Гепарансульфат (HS) — линейный полисахарид , который содержится во всех тканях животных. Он встречается в виде протеогликана (PG), в котором две или три цепи HS прикреплены в непосредственной близости к клеточной поверхности или белкам ECM. [12] [13] Именно в этой форме HS связывается с различными белковыми лигандами и регулирует широкий спектр биологических активностей, включая процессы развития , ангиогенез , свертывание крови и метастазы опухолей .

Во внеклеточном матриксе, особенно в базальных мембранах , основными белками, к которым присоединяется гепарансульфат, являются многодоменные белки перлекан , агрин и коллаген XVIII .

Хондроитин сульфат

Хондроитинсульфаты способствуют прочности хрящей, сухожилий , связок и стенок аорты . Известно также, что они влияют на нейропластичность . [14]

Кератансульфат

Кератансульфаты имеют переменное содержание сульфата и, в отличие от многих других ГАГ, не содержат уроновую кислоту . Они присутствуют в роговице , хрящах, костях и рогах животных .

Непротеогликановый полисахарид

Гиалуроновая кислота

Гиалуроновая кислота (или «гиалуронан») — это полисахарид , состоящий из чередующихся остатков D-глюкуроновой кислоты и N-ацетилглюкозамина, и в отличие от других ГАГ не встречается в виде протеогликана. Гиалуроновая кислота во внеклеточном пространстве придает тканям способность противостоять сжатию, обеспечивая противодействующую силу тургора (отека) путем поглощения значительного количества воды. Таким образом, гиалуроновая кислота в изобилии содержится в ECM несущих нагрузку суставов. Она также является главным компонентом интерстициального геля. Гиалуроновая кислота находится на внутренней поверхности клеточной мембраны и транслоцируется из клетки во время биосинтеза. [15]

Гиалуроновая кислота действует как экологический сигнал, который регулирует поведение клеток во время эмбрионального развития, процессов заживления, воспаления и развития опухоли . Она взаимодействует со специфическим трансмембранным рецептором CD44 . [16]

Белки

Коллаген

Коллаген является наиболее распространенным белком в ECM и является наиболее распространенным белком в организме человека. [17] [18] Он составляет 90% содержания белка костного матрикса. [19] Коллагены присутствуют в ECM в виде фибриллярных белков и обеспечивают структурную поддержку резидентным клеткам. Коллаген экзоцитозируется в форме предшественника ( проколлаген ), который затем расщепляется проколлагеновыми протеазами , что позволяет осуществлять внеклеточную сборку. Такие расстройства, как синдром Элерса-Данлоса , несовершенный остеогенез и буллезный эпидермолиз, связаны с генетическими дефектами генов , кодирующих коллаген . [11] Коллаген можно разделить на несколько семейств в соответствии с типами структур, которые они образуют:

  1. Фибриллярный (тип I, II, III, V, XI)
  2. Facit (Тип IX, XII, XIV)
  3. Короткая цепь (Тип VIII, X)
  4. Базальная мембрана (тип IV)
  5. Другое (Тип VI, VII, XIII)

Эластин

Эластины , в отличие от коллагенов, придают тканям эластичность, позволяя им растягиваться при необходимости, а затем возвращаться в исходное состояние. Это полезно в кровеносных сосудах , легких , коже и выйной связке , и эти ткани содержат большое количество эластина. Эластины синтезируются фибробластами и гладкомышечными клетками. Эластины очень нерастворимы, а тропоэластины секретируются внутри молекулы шаперона , которая высвобождает молекулу-предшественника при контакте с волокном зрелого эластина. Затем тропоэластины дезаминируются, чтобы включиться в эластиновую нить. Такие расстройства, как кутис-лакса и синдром Уильямса, связаны с дефицитом или отсутствием эластиновых волокон в ВКМ. [11]

Внеклеточные везикулы

В 2016 году Хулейхель и др. сообщили о наличии ДНК, РНК и связанных с матрицей нановезикул (MBV) в биокаркасах ECM. [20] Было обнаружено, что форма и размер MBV соответствуют ранее описанным экзосомам . Груз MBV включает различные белковые молекулы, липиды, ДНК, фрагменты и микроРНК. Подобно биокаркасам ECM, MBV могут изменять состояние активации макрофагов и изменять различные клеточные свойства, такие как: пролиферация, миграция и клеточный цикл. В настоящее время MBV считаются неотъемлемым и функциональным ключевым компонентом биокаркасов ECM.

Белки клеточной адгезии

Фибронектин

Фибронектины — это гликопротеины , которые соединяют клетки с коллагеновыми волокнами в ECM, позволяя клеткам перемещаться через ECM. Фибронектины связывают коллаген и интегрины клеточной поверхности, вызывая реорганизацию цитоскелета клетки для облегчения перемещения клеток. Фибронектины секретируются клетками в развернутой, неактивной форме. Связывание с интегринами разворачивает молекулы фибронектина, позволяя им образовывать димеры , чтобы они могли нормально функционировать. Фибронектины также помогают в месте повреждения ткани, связываясь с тромбоцитами во время свертывания крови и облегчая перемещение клеток в пораженную область во время заживления ран. [11]

Ламинин

Ламинины — это белки, которые находятся в базальных пластинках практически всех животных. Вместо того, чтобы образовывать коллагеноподобные волокна, ламинины образуют сети паутинных структур, которые противостоят растягивающим силам в базальной пластинке. Они также способствуют адгезии клеток. Ламинины связывают другие компоненты ECM, такие как коллагены и нидогены . [11]

Разработка

Существует множество типов клеток, которые способствуют развитию различных типов внеклеточного матрикса, обнаруженного во множестве типов тканей. Локальные компоненты ВКМ определяют свойства соединительной ткани.

Фибробласты являются наиболее распространенным типом клеток в соединительной ткани ECM, в которой они синтезируют, поддерживают и обеспечивают структурный каркас; фибробласты секретируют предшественники компонентов ECM, включая основное вещество . Хондроциты находятся в хряще и производят хрящевой матрикс. Остеобласты отвечают за формирование костей.

Физиология

Жесткость и эластичность

ECM может существовать в различных степенях жесткости и эластичности , от мягких мозговых тканей до твердых костных тканей. Эластичность ECM может отличаться на несколько порядков. Это свойство в первую очередь зависит от концентраций коллагена и эластина , [4] и недавно было показано, что оно играет влиятельную роль в регуляции многочисленных функций клеток.

Клетки могут ощущать механические свойства окружающей среды, прикладывая силы и измеряя возникающую ответную реакцию. [21] Это играет важную роль, поскольку помогает регулировать многие важные клеточные процессы, включая клеточное сокращение, [22] миграцию клеток , [23] пролиферацию клеток , [24] дифференциацию [25] и гибель клеток ( апоптоз ). [26] Ингибирование немышечного миозина II блокирует большинство этих эффектов, [25] [23] [22] указывая на то, что они действительно связаны с ощущением механических свойств ВКМ, что стало новым направлением исследований за последнее десятилетие.

Влияние на экспрессию генов

Различные механические свойства в ECM оказывают влияние как на поведение клеток, так и на экспрессию генов . [27] Хотя механизм, посредством которого это происходит, не был полностью объяснен, адгезионные комплексы и актин - миозиновый цитоскелет , сократительные силы которого передаются через трансклеточные структуры, как полагают, играют ключевую роль в еще не открытых молекулярных путях. [22]

Влияние на дифференциацию

Эластичность ECM может направлять клеточную дифференциацию , процесс, посредством которого клетка переходит из одного типа клеток в другой. В частности, было показано, что наивные мезенхимальные стволовые клетки (МСК) определяют линию и принимают фенотипы с чрезвычайной чувствительностью к эластичности на уровне ткани. МСК, помещенные на мягкие матрицы, имитирующие мозг, дифференцируются в нейроноподобные клетки, демонстрируя схожую форму, профили РНК-интерференции , цитоскелетные маркеры и уровни факторов транскрипции . Аналогично более жесткие матрицы, имитирующие мышцы, являются миогенными, а матрицы с жесткостью, имитирующей коллагеновую кость, являются остеогенными. [25]

Дуротаксис

Жесткость и эластичность также направляют миграцию клеток , этот процесс называется дуротаксис . Этот термин был придуман Ло CM и коллегами, когда они обнаружили тенденцию отдельных клеток мигрировать вверх по градиентам жесткости (к более жестким субстратам) [23] и с тех пор широко изучался. Считается, что молекулярные механизмы, лежащие в основе дуротаксиса, существуют в основном в фокальной адгезии , большом белковом комплексе , который действует как основное место контакта между клеткой и ECM. [28] Этот комплекс содержит много белков, которые необходимы для дуротаксиса, включая структурные якорные белки ( интегрины ) и сигнальные белки (адгезионная киназа ( FAK ), талин , винкулин , паксиллин , α-актинин , ГТФазы и т. д.), которые вызывают изменения формы клеток и сократимости актомиозина. [29] Считается, что эти изменения вызывают перестройки цитоскелета , чтобы облегчить направленную миграцию .

Функция

Благодаря своей разнообразной природе и составу ECM может выполнять множество функций, таких как обеспечение поддержки, отделение тканей друг от друга и регулирование межклеточной коммуникации. Внеклеточный матрикс регулирует динамическое поведение клетки. Кроме того, он изолирует широкий спектр клеточных факторов роста и действует как локальное хранилище для них. [7] Изменения физиологических условий могут вызывать активность протеаз , которая вызывает локальное высвобождение таких хранилищ. Это обеспечивает быструю активацию клеточных функций, опосредованную локальным фактором роста, без синтеза de novo .

Формирование внеклеточного матрикса необходимо для таких процессов, как рост, заживление ран и фиброз . Понимание структуры и состава ECM также помогает в понимании сложной динамики инвазии опухоли и метастазирования в биологии рака , поскольку метастазирование часто включает разрушение внеклеточного матрикса ферментами, такими как сериновые протеазы , треониновые протеазы и матриксные металлопротеиназы . [7] [30]

Жесткость и эластичность ECM имеют важное значение для миграции клеток , экспрессии генов [31] и дифференциации . [25] Клетки активно ощущают жесткость ECM и мигрируют преимущественно к более жестким поверхностям в феномене, называемом дуротаксис . [ 23] Они также обнаруживают эластичность и соответствующим образом корректируют экспрессию своих генов, что все чаще становится предметом исследований из-за его влияния на дифференциацию и прогрессирование рака. [32]

В мозге, где гиалуронан является основным компонентом ECM, матрица проявляет как структурные, так и сигнальные свойства. Высокомолекулярный гиалуронан действует как диффузионный барьер, который может локально модулировать диффузию во внеклеточном пространстве. После деградации матрицы фрагменты гиалуронана высвобождаются во внеклеточное пространство, где они функционируют как провоспалительные молекулы, организуя реакцию иммунных клеток, таких как микроглия . [33]

Адгезия клеток

Многие клетки связываются с компонентами внеклеточного матрикса. Клеточная адгезия может происходить двумя способами: посредством фокальных адгезий , соединяющих ECM с актиновыми филаментами клетки, и гемидесмосом , соединяющих ECM с промежуточными филаментами, такими как кератин . Эта адгезия клетки к ECM регулируется специфическими молекулами клеточной адгезии на поверхности клетки (CAM), известными как интегрины . Интегрины — это белки клеточной поверхности, которые связывают клетки со структурами ECM, такими как фибронектин и ламинин, а также с белками интегринов на поверхности других клеток.

Фибронектины связываются с макромолекулами ECM и облегчают их связывание с трансмембранными интегринами. Присоединение фибронектина к внеклеточному домену инициирует внутриклеточные сигнальные пути, а также ассоциацию с клеточным цитоскелетом через набор адаптерных молекул, таких как актин . [8]

Клиническое значение

Было обнаружено, что внеклеточный матрикс вызывает восстановление и заживление тканей. Хотя механизм действия, посредством которого внеклеточный матрикс способствует конструктивному ремоделированию тканей, до сих пор неизвестен, исследователи теперь полагают, что связанные с матрицей нановезикулы (MBV) играют ключевую роль в процессе заживления. [20] [34] Например, у человеческих плодов внеклеточный матрикс работает со стволовыми клетками для роста и восстановления всех частей человеческого тела, и плоды могут восстановить все, что было повреждено в утробе матери. Ученые долгое время считали, что матрикс перестает функционировать после полного развития. В прошлом его использовали, чтобы помочь лошадям заживлять порванные связки, но сейчас его изучают дальше как устройство для регенерации тканей у людей. [35]

С точки зрения восстановления травм и тканевой инженерии внеклеточный матрикс служит двум основным целям. Во-первых, он не дает иммунной системе активироваться из-за травмы и реагировать воспалением и рубцовой тканью. Во-вторых, он помогает окружающим клеткам восстанавливать ткань вместо того, чтобы формировать рубцовую ткань. [35]

Для медицинских целей требуемый ECM обычно извлекается из свиных пузырей , легкодоступного и относительно неиспользуемого источника. В настоящее время он регулярно используется для лечения язв путем закрытия отверстия в ткани, выстилающей желудок, но в настоящее время многие университеты, а также правительство США проводят дальнейшие исследования для применения у раненых солдат. По состоянию на начало 2007 года испытания проводились на военной базе в Техасе. Ученые используют порошкообразную форму на ветеранах войны в Ираке, чьи руки были повреждены во время войны. [36]

Не все устройства ECM происходят из мочевого пузыря. Внеклеточный матрикс, полученный из подслизистой оболочки тонкого кишечника свиньи, используется для восстановления «дефектов межпредсердной перегородки» (ASD), «открытого овального окна» (PFO) и паховой грыжи . Через год 95% коллагенового ECM в этих заплатах были заменены организмом на нормальную мягкую ткань сердца. [37]

Белки внеклеточного матрикса обычно используются в системах культивирования клеток для поддержания стволовых и предшественников клеток в недифференцированном состоянии во время культивирования клеток и функционируют для индукции дифференциации эпителиальных, эндотелиальных и гладкомышечных клеток in vitro. Белки внеклеточного матрикса также могут использоваться для поддержки 3D-культуры клеток in vitro для моделирования развития опухолей. [38]

Класс биоматериалов, полученных путем обработки тканей человека или животных с целью сохранения частей внеклеточного матрикса, называется биоматериалом ВКМ .

В растениях

Растительные клетки мозаично расположены , образуя ткани . Клеточная стенка — это относительно жесткая структура, окружающая растительную клетку . Клеточная стенка обеспечивает боковую прочность, чтобы противостоять осмотическому тургорному давлению , но она достаточно гибкая , чтобы обеспечить рост клеток при необходимости; она также служит средой для межклеточной коммуникации. Клеточная стенка состоит из нескольких слоев ламинированных микрофибрилл целлюлозы , встроенных в матрицу гликопротеинов , включая гемицеллюлозу , пектин и экстенсин . Компоненты гликопротеиновой матрицы помогают клеточным стенкам соседних растительных клеток связываться друг с другом. Избирательная проницаемость клеточной стенки в основном регулируется пектинами в гликопротеиновой матрице. Плазмодесмы ( единственное число : плазмодесмы) — это поры, которые пересекают клеточные стенки соседних растительных клеток. Эти каналы строго регулируются и избирательно позволяют молекулам определенных размеров проходить между клетками. [15]

В Pluriformea ​​и Filozoa

Функциональность внеклеточного матрикса животных (Metazoa) развилась у общего предка Pluriformea ​​и Filozoa после того, как Ichthyosporea отделились. [39]

История

Важность внеклеточного матрикса давно признана (Льюис, 1922), но термин стал использоваться совсем недавно (Господарович и др., 1979). [40] [41] [42] [43]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ "Матрица - Определение и примеры - Биологический онлайн-словарь". 24 декабря 2021 г.
  2. ^ "Ткани тела | Обучение SEER". training.seer.cancer.gov . Получено 12 января 2023 г. .
  3. ^ Theocharis AD, Skandalis SS, Gialeli C, Karamanos NK (февраль 2016 г.). «Структура внеклеточного матрикса». Advanced Drug Delivery Reviews . 97 : 4–27. doi :10.1016/j.addr.2015.11.001. PMID  26562801.
  4. ^ ab Bonnans C, Chou J, Werb Z (декабрь 2014 г.). «Ремоделирование внеклеточного матрикса при развитии и заболеваниях». Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 15 (12): 786–801. doi :10.1038/nrm3904. PMC 4316204. PMID 25415508  . 
  5. ^ Michel G, Tonon T, Scornet D, Cock JM, Kloareg B (октябрь 2010 г.). «Метаболизм полисахаридов клеточной стенки бурой водоросли Ectocarpus siliculosus. Взгляд на эволюцию полисахаридов внеклеточного матрикса у эукариот». The New Phytologist . 188 (1): 82–97. doi : 10.1111/j.1469-8137.2010.03374.x . PMID  20618907.Значок открытого доступа
  6. ^ Абедин М., Кинг Н. (декабрь 2010 г.). «Различные эволюционные пути к клеточной адгезии». Тенденции в клеточной биологии . 20 (12): 734–42. doi :10.1016/j.tcb.2010.08.002. PMC 2991404. PMID  20817460 . 
  7. ^ abc Kumar; Abbas; Fausto (2005). Robbins and Cotran: Pathologic Basis of Disease (7-е изд.). Филадельфия: Elsevier. ISBN 978-0-7216-0187-8.
  8. ^ ab Alberts B, Bray D, Hopin K, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2004). "Ткани и рак" . Essential cell biology . New York and London: Garland Science . ISBN 978-0-8153-3481-1.
  9. ^ Браунли, Колин (октябрь 2002 г.). «Роль внеклеточного матрикса в межклеточной сигнализации: паракринные парадигмы». Current Opinion in Plant Biology . 5 (5): 396–401. doi :10.1016/S1369-5266(02)00286-8. PMID  12183177.
  10. ^ Kostakioti M, Hadjifrangiskou M, Hultgren SJ (апрель 2013 г.). «Бактериальные биопленки: развитие, распространение и терапевтические стратегии на заре постантибиотической эры». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine . 3 (4): a010306. doi :10.1101/cshperspect.a010306. PMC 3683961. PMID 23545571  . 
  11. ^ abcde Plopper G (2007). Внеклеточный матрикс и клеточная адгезия, в Cells (редакторы Lewin B, Cassimeris L, Lingappa V, Plopper G) . Садбери, Массачусетс: Jones and Bartlett. ISBN 978-0-7637-3905-8.
  12. ^ Галлахер Дж. Т., Лион М. (2000). «Молекулярная структура гепарансульфата и взаимодействие с факторами роста и морфогенами». В Iozzo RV (ред.). Протеогликаны: структура, биология и молекулярные взаимодействия . Marcel Dekker Inc. Нью-Йорк, Нью-Йорк. стр. 27–59. ISBN 9780824703349.
  13. ^ Iozzo RV (1998). «Матричные протеогликаны: от молекулярного дизайна до клеточной функции». Annual Review of Biochemistry . 67 (1): 609–52. doi : 10.1146/annurev.biochem.67.1.609 . PMID  9759499. S2CID  14638091.Значок закрытого доступа
  14. ^ Хенш, Такао К. (2005). «Механизмы критического периода в развитии зрительной коры». Нейронное развитие . Текущие темы в биологии развития. Том 69. С. 215–237. doi :10.1016/S0070-2153(05)69008-4. ISBN 978-0-12-153169-0. PMID  16243601.
  15. ^ ab Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J (2008). «Интеграция клеток в ткани». Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. стр. 197–234.
  16. ^ Peach RJ, Hollenbaugh D, Stamenkovic I, Aruffo A (июль 1993 г.). «Идентификация участков связывания гиалуроновой кислоты во внеклеточном домене CD44». The Journal of Cell Biology . 122 (1): 257–64. doi :10.1083/jcb.122.1.257. PMC 2119597 . PMID  8314845. Значок открытого доступа
  17. ^ Di Lullo GA, Sweeney SM, Korkko J, Ala-Kokko L, San Antonio JD (февраль 2002 г.). «Картирование участков связывания лигандов и мутаций, связанных с заболеваниями, на самом распространенном белке человека, коллагене I типа». Журнал биологической химии . 277 (6): 4223–31. doi : 10.1074/jbc.M110709200 . PMID  11704682.Значок открытого доступа
  18. ^ Карсенти Г, Парк РВ (1995). «Регуляция экспрессии генов коллагена I типа». Международные обзоры иммунологии . 12 (2–4): 177–85. doi :10.3109/08830189509056711. PMID  7650420.Значок закрытого доступа
  19. ^ Керн Б., Шен Дж., Старбак М., Карсенти Г. (март 2001 г.). «Cbfa1 способствует специфической для остеобластов экспрессии генов коллагена I типа». Журнал биологической химии . 276 (10): 7101–7. doi : 10.1074/jbc.M006215200 . PMID  11106645.Значок открытого доступа
  20. ^ ab Huleihel L, Hussey GS, Naranjo JD, Zhang L, Dziki JL, Turner NJ, Stolz DB, Badylak SF (июнь 2016 г.). "Нановезикулы, связанные с матрицей, в биокаркасах ECM". Science Advances . 2 (6): e1600502. Bibcode :2016SciA....2E0502H. doi :10.1126/sciadv.1600502. PMC 4928894 . PMID  27386584. 
  21. ^ Плотников СВ, Пасапера АМ, Сабасс Б, Уотерман СМ (декабрь 2012 г.). «Колебания силы в очаговых спайках опосредуют восприятие жесткости ВКМ для управления направленной миграцией клеток». Cell . 151 (7): 1513–27. doi :10.1016/j.cell.2012.11.034. PMC 3821979 . PMID  23260139. Значок закрытого доступа
  22. ^ abc Discher DE, Janmey P, Wang YL (ноябрь 2005 г.). «Тканевые клетки чувствуют и реагируют на жесткость своего субстрата». Science . 310 (5751): 1139–43. Bibcode :2005Sci...310.1139D. CiteSeerX 10.1.1.318.690 . doi :10.1126/science.1116995. PMID  16293750. S2CID  9036803. Значок закрытого доступа
  23. ^ abcd Lo CM, Wang HB, Dembo M, Wang YL (июль 2000 г.). «Движение клеток направляется жесткостью субстрата». Biophysical Journal . 79 (1): 144–52. Bibcode :2000BpJ....79..144L. doi :10.1016/S0006-3495(00)76279-5. PMC 1300921 . PMID  10866943. Значок закрытого доступа
  24. ^ Хаджипанайи Э., Мудера В., Браун РА (февраль 2009 г.). «Тесная зависимость пролиферации фибробластов от жесткости коллагенового каркаса». Журнал тканевой инженерии и регенеративной медицины . 3 (2): 77–84. doi : 10.1002/term.136 . PMID  19051218. S2CID  174311.Значок закрытого доступа
  25. ^ abcd Engler AJ, Sen S, Sweeney HL, Discher DE (август 2006 г.). «Эластичность матрицы направляет спецификацию линии стволовых клеток». Cell . 126 (4): 677–89. doi : 10.1016/j.cell.2006.06.044 . PMID  16923388. S2CID  16109483.Значок закрытого доступа
  26. ^ Wang HB, Dembo M, Wang YL (ноябрь 2000 г.). «Гибкость субстрата регулирует рост и апоптоз нормальных, но не трансформированных клеток». American Journal of Physiology. Cell Physiology . 279 (5): C1345-50. doi :10.1152/ajpcell.2000.279.5.C1345. PMID  11029281.Значок закрытого доступа
  27. ^ Вахби, Вафа; Наакка, Эрика; Туомайнен, Катя; Сулейманова, Илида; Арпалахти, Аннамари; Мииналайнен, Илкка; Ваананен, Юхо; Гренман, Рейдар; Монни, Оути; Аль-Самади, Ахмед; Сало, Туула (февраль 2020 г.). «Критическое воздействие матриц на культивируемые клетки карциномы: матрица, полученная из опухолей человека, способствует инвазивным свойствам клеток». Экспериментальные исследования клеток . 389 (1): 111885. doi :10.1016/j.yexcr.2020.111885. hdl : 10138/325579 . PMID  32017929. S2CID  211035510.
  28. ^ Allen JL, Cooke ME, Alliston T (сентябрь 2012 г.). «Жесткость ECM запускает путь TGFβ для содействия дифференциации хондроцитов». Молекулярная биология клетки . 23 (18): 3731–42. doi :10.1091/mbc.E12-03-0172. PMC 3442419. PMID  22833566 . 
  29. ^ Kanchanawong P, Shtengel G, Pasapera AM, Ramko EB, Davidson MW, Hess HF, Waterman CM (ноябрь 2010 г.). «Наномасштабная архитектура клеточных адгезий на основе интегринов». Nature . 468 (7323): 580–4. Bibcode :2010Natur.468..580K. doi :10.1038/nature09621. PMC 3046339 . PMID  21107430. 
  30. ^ Liotta LA, Tryggvason K, Garbisa S, Hart I, Foltz CM, Shafie S (март 1980). «Метастатический потенциал коррелирует с ферментативной деградацией коллагена базальной мембраны». Nature . 284 (5751): 67–8. Bibcode :1980Natur.284...67L. doi :10.1038/284067a0. PMID  6243750. S2CID  4356057.Значок закрытого доступа
  31. ^ Wang JH, Thampatty BP, Lin JS, Im HJ (апрель 2007 г.). «Механорегуляция экспрессии генов в фибробластах». Gene . 391 (1–2): 1–15. doi :10.1016/j.gene.2007.01.014. PMC 2893340 . PMID  17331678. Значок закрытого доступа
  32. ^ Provenzano PP, Inman DR, Eliceiri KW, Keely PJ (декабрь 2009 г.). «Механорегуляция фенотипа клеток молочной железы, сигнализации и экспрессии генов, вызванная плотностью матрицы, посредством связи FAK-ERK». Oncogene . 28 (49): 4326–43. doi :10.1038/onc.2009.299. PMC 2795025 . PMID  19826415. Значок закрытого доступа
  33. ^ Soria FN, Paviolo C, Doudnikoff E, Arotcarena ML, Lee A, Danné N, Mandal AK, Gosset P, Dehay B, Groc L, Cognet L, Bezard E (июль 2020 г.). «Синуклеинопатия изменяет наномасштабную организацию и диффузию во внеклеточном пространстве мозга посредством ремоделирования гиалуронана». Nature Communications . 11 (1): 3440. Bibcode :2020NatCo..11.3440S. doi : 10.1038/s41467-020-17328-9 . PMC 7351768 . PMID  32651387. Значок открытого доступа
  34. ^ "Исследователи Питта раскрывают тайну того, как работает регенеративная медицина". EurekAlert! . Получено 01.03.2017 .
  35. ^ ab «Пыльца фей» помогает мужчине вырастить новый палец
  36. ^ HowStuffWorks, люди могут отращивать пальцы? В 2009 году Центр сердца Св. Франциска объявил об использовании технологии внеклеточного матрикса в восстановительной хирургии. Архивировано 10 марта 2007 года в Wayback Machine
  37. ^ "Первая имплантация биорассасывающегося устройства Biostar в DHZB". НОВОСТИ DHZB. Декабрь 2007 г. Архивировано из оригинала 11.12.2008 г. Получено 05.08.2008 г. Почти прозрачная коллагеновая матрица состоит из очищенного в медицинских целях свиного кишечника, который расщепляется клетками-мусорщиками (макрофагами) иммунной системы. Примерно через год коллаген почти полностью (90-95%) заменяется нормальной тканью организма: остается только крошечный металлический каркас. В настоящее время разрабатывается полностью рассасывающийся имплантат.
  38. ^ Kleinman HK, Luckenbill-Edds L, Cannon FW, Sephel GC (октябрь 1987 г.). «Использование компонентов внеклеточного матрикса для культивирования клеток». Аналитическая биохимия . 166 (1): 1–13. doi :10.1016/0003-2697(87)90538-0. PMID  3314585.
  39. ^ Тихоненков, Денис В. (2020). «Взгляд на происхождение многоклеточности метазойных организмов от хищных одноклеточных родственников животных». BMC Biology . 18 (39): 39. doi : 10.1186/s12915-020-0762-1 . PMC 7147346. PMID  32272915 . 
  40. ^ Льюис WH (1922). «Адгезивные свойства клеток». Anat Rec . 23 (7): 387–392. doi :10.1002/ar.1090230708. S2CID  84566330.
  41. ^ Господарович Д., Влодовский И., Гринберг Г., Джонсон Л.К. (1979). «Форма клеток определяется внеклеточным матриксом и отвечает за контроль клеточного роста и функции». В Sato GH, Ross R (ред.). Гормоны и клеточная культура . Coldspring Harbor Laboratory. стр. 561. ISBN 9780879691257.
  42. ^ Mecham R, ed. (2011). Внеклеточный матрикс: обзор. Springer. ISBN 9783642165559.[ нужна страница ]
  43. ^ Ригер Р., Михаэлис А., Грин М. М. (2012-12-06). Глоссарий генетики: классическая и молекулярная (5-е изд.). Берлин: Springer-Verlag. стр. 553. ISBN 9783642753336.

Дальнейшее чтение