stringtranslate.com

Гистон

Схематическое изображение сборки основных гистонов в нуклеосому

В биологии гистоны являются высокоосновными белками , богатыми остатками лизина и аргинина , которые встречаются в ядрах эукариотических клеток и в большинстве архейных типов . Они действуют как катушки, вокруг которых наматывается ДНК , создавая структурные единицы, называемые нуклеосомами . [1] [2] Нуклеосомы, в свою очередь, завернуты в 30- нанометровые волокна, которые образуют плотно упакованный хроматин . Гистоны предотвращают спутывание ДНК и защищают ее от повреждения ДНК . Кроме того, гистоны играют важную роль в регуляции генов и репликации ДНК . Без гистонов раскрученная ДНК в хромосомах была бы очень длинной. Например, каждая человеческая клетка имеет около 1,8 метра ДНК, если она полностью растянута; однако, когда она наматывается на гистоны, эта длина уменьшается примерно до 90 микрометров (0,09 мм) хроматиновых волокон диаметром 30 нм. [3]

Существует пять семейств гистонов, которые обозначаются как H1/H5 (линкерные гистоны), H2, H3 и H4 (коровые гистоны). Кор нуклеосомы образован двумя димерами H2A-H2B и тетрамером H3-H4 . Плотное обволакивание ДНК вокруг гистонов в значительной степени является результатом электростатического притяжения между положительно заряженными гистонами и отрицательно заряженным фосфатным остовом ДНК.

Гистоны могут быть химически модифицированы посредством действия ферментов для регулирования транскрипции генов. Наиболее распространенной модификацией является метилирование остатков аргинина или лизина или ацетилирование лизина. Метилирование может влиять на то, как другие белки, такие как факторы транскрипции, взаимодействуют с нуклеосомами. Ацетилирование лизина устраняет положительный заряд на лизине, тем самым ослабляя электростатическое притяжение между гистоном и ДНК, что приводит к частичному раскручиванию ДНК, что делает ее более доступной для экспрессии генов.

Классы и варианты

Гетерооктамер гистонов (H3,H4,H2A,H2B) + фрагмент ДНК, лягушка

Существует пять основных семейств гистоновых белков: H1/H5 , H2A , H2B , H3 и H4 . [2] [4] [5] [6] Гистоны H2A, H2B, H3 и H4 известны как основные или нуклеосомные гистоны, тогда как гистоны H1/H5 известны как линкерные гистоны.

Все основные гистоны существуют в виде димеров , которые схожи тем, что все они обладают доменом гистоновой складки: три альфа-спирали, соединенные двумя петлями. Именно эта спиральная структура обеспечивает взаимодействие между отдельными димерами, в частности, в стиле «голова-хвост» (также называемом мотивом рукопожатия). [7] Полученные четыре отдельных димера затем объединяются, образуя одно октамерное ядро ​​нуклеосомы диаметром приблизительно 63 ангстрема ( частица, подобная соленоиду (ДНК) ). Около 146 пар оснований (п. н.) ДНК оборачиваются вокруг этой основной частицы 1,65 раза в левом суперспиральном повороте, образуя частицу диаметром около 100 ангстрем. [8] Линкерный гистон H1 связывает нуклеосому в местах входа и выхода ДНК, тем самым фиксируя ДНК на месте [9] и позволяя формировать структуру более высокого порядка. Наиболее базовая такая формация — это волокно 10 нм или бусины на струнной конформации. Она включает в себя обертывание ДНК вокруг нуклеосом с приблизительно 50 парами оснований ДНК, разделяющими каждую пару нуклеосом (также называемую линкерной ДНК ). Структуры более высокого порядка включают волокно 30 нм (образующее нерегулярный зигзаг) и волокно 100 нм, которые являются структурами, обнаруженными в нормальных клетках. Во время митоза и мейоза конденсированные хромосомы собираются посредством взаимодействий между нуклеосомами и другими регуляторными белками.

Гистоны подразделяются на канонические репликационно-зависимые гистоны, гены которых экспрессируются во время S-фазы клеточного цикла , и репликационно-независимые варианты гистонов , экспрессирующиеся во время всего клеточного цикла. У млекопитающих гены, кодирующие канонические гистоны, обычно кластеризованы вдоль хромосом в 4 различных высококонсервативных локусах , не имеют интронов и используют структуру стебель-петли на 3'-конце вместо полиА-хвоста . Гены, кодирующие варианты гистонов, обычно не кластеризованы, имеют интроны, а их мРНК регулируются полиА-хвостами. [10] Сложные многоклеточные организмы обычно имеют большее количество вариантов гистонов, обеспечивающих множество различных функций. Последние данные накапливаются о ролях различных вариантов гистонов, подчеркивая функциональные связи между вариантами и тонкую регуляцию развития организма. [11] Белки вариантов гистонов из разных организмов, их классификацию и особенности вариантов можно найти в базе данных "HistoneDB 2.0 - Variants". [12] [13] Также было обнаружено и идентифицировано несколько псевдогенов в очень близких последовательностях соответствующих им функциональных генов-ортологов. [14] [15]

Ниже приведен список гистоновых белков человека, генов и псевдогенов: [10]

Структура

Этапы сборки нуклеосомы

Нуклеосомное ядро ​​образовано двумя димерами H2A-H2B и тетрамером H3-H4, образуя две почти симметричные половины третичной структурой ( симметрия C2 ; одна макромолекула является зеркальным отражением другой). [8] Димеры H2A-H2B и тетрамер H3-H4 также демонстрируют псевдодиадную симметрию. 4 «основных» гистона (H2A, H2B, H3 и H4) относительно похожи по структуре и высококонсервативны в ходе эволюции , все они имеют мотив « спираль-поворот-спираль- поворот-спираль» (мотив связывающего ДНК белка, который распознает специфическую последовательность ДНК). Они также имеют общую особенность в виде длинных «хвостов» на одном конце аминокислотной структуры — это место посттрансляционной модификации (см. ниже). [16]

Архейный гистон содержит только димерную структуру типа H3-H4, состоящую из одного типа единиц. Такие димерные структуры могут складываться в высокую суперспираль («гипернуклеосому»), на которую наматывается ДНК способом, похожим на катушки нуклеосомы. [17] Только некоторые архейные гистоны имеют хвосты. [18]

Расстояние между катушками, вокруг которых эукариотические клетки наматывают свою ДНК, определено в диапазоне от 59 до 70 Å. [19]

Всего гистоны взаимодействуют с ДНК пятью типами:

Высокоосновная природа гистонов, помимо облегчения взаимодействия ДНК-гистон, способствует их растворимости в воде.

Гистоны подвергаются посттрансляционной модификации ферментами, в первую очередь на их N-концевых хвостах, но также и в их глобулярных доменах. [20] [21] Такие модификации включают метилирование , цитруллинирование , ацетилирование , фосфорилирование , СУМОилирование , убиквитинирование и АДФ-рибозилирование . Это влияет на их функцию регуляции генов.

В целом, активные гены имеют меньше связанных гистонов, в то время как неактивные гены тесно связаны с гистонами во время интерфазы . [22] Также, по-видимому, структура гистонов была эволюционно сохранена, поскольку любые вредные мутации были бы крайне неадаптивными. Все гистоны имеют высокоположительно заряженный N-конец со множеством остатков лизина и аргинина .

Эволюция и распространение видов

Основные гистоны обнаружены в ядрах эукариотических клеток и в большинстве архейных типов, но не в бактериях . [18] Одноклеточные водоросли, известные как динофлагелляты, ранее считались единственными эукариотами, у которых полностью отсутствуют гистоны, [23] но более поздние исследования показали , что их ДНК все еще кодирует гены гистонов. [24] В отличие от основных гистонов, гомологи белков лизин-богатых линкерных гистонов (H1) обнаружены в бактериях, также известных как нуклеопротеины HC1/HC2. [25]

Было высказано предположение, что основные гистоновые белки эволюционно связаны со спиральной частью расширенного домена AAA+ АТФазы, C-доменом и доменом распознавания N-концевого субстрата белков Clp/Hsp100. Несмотря на различия в их топологии, эти три складки разделяют гомологичный мотив спираль-нить-спираль (HSH). [16] Также предполагается, что они могли произойти от рибосомальных белков ( RPS6 / RPS15 ), оба из которых являются короткими и основными белками. [26]

Архейные гистоны вполне могут напоминать эволюционных предшественников эукариотических гистонов. [18] Гистоновые белки являются одними из наиболее высококонсервативных белков у эукариот, что подчеркивает их важную роль в биологии ядра. [2] : 939  Напротив, зрелые сперматозоиды в основном используют протамины для упаковки своей геномной ДНК, скорее всего, потому, что это позволяет им достичь еще более высокого коэффициента упаковки. [27]

В некоторых основных классах существуют некоторые вариантные формы. Они разделяют гомологию аминокислотной последовательности и структурное сходство ядра с определенным классом основных гистонов, но также имеют свою собственную особенность, которая отличается от основных гистонов. Эти второстепенные гистоны обычно выполняют определенные функции метаболизма хроматина. Например, гистон H3-подобный CENPA связан только с центромерной областью хромосомы. Вариант гистона H2A H2A.Z связан с промоторами активно транскрибируемых генов, а также участвует в предотвращении распространения молчащего гетерохроматина . [28] Кроме того, H2A.Z играет роль в хроматине для стабильности генома. [29] Другой вариант H2A H2A.X фосфорилируется в S139 в областях вокруг двухцепочечных разрывов и отмечает область, подвергающуюся репарации ДНК . [30] Гистон H3.3 связан с телом активно транскрибируемых генов. [31]

Функция

Основные единицы структуры хроматина

Уплотнение цепей ДНК

Гистоны действуют как катушки, вокруг которых наматывается ДНК. Это обеспечивает необходимую компактизацию для размещения больших геномов эукариот внутри клеточных ядер: компактная молекула в 40 000 раз короче неупакованной молекулы.

Регуляция хроматина

Гистоновые хвосты и их функция в формировании хроматина

Гистоны подвергаются посттрансляционным модификациям , которые изменяют их взаимодействие с ДНК и ядерными белками. Гистоны H3 и H4 имеют длинные хвосты, выступающие из нуклеосомы , которые могут быть ковалентно модифицированы в нескольких местах. Модификации хвоста включают метилирование , ацетилирование , фосфорилирование , убиквитинирование , СУМОилирование , цитруллинирование и АДФ-рибозилирование. Ядро гистонов H2A и H2B также может быть модифицировано. Считается, что комбинации модификаций, известные как гистоновые метки , составляют код, так называемый « гистоновый код ». [32] [33] Модификации гистонов действуют в различных биологических процессах, таких как регуляция генов , репарация ДНК , конденсация хромосом ( митоз ) и сперматогенез ( мейоз ). [34]

Общепринятая номенклатура модификаций гистонов:

Таким образом, H3K4me1 обозначает монометилирование 4-го остатка (лизина) от начала (т.е. N-конца ) белка H3.

Модификация

Схематическое изображение модификаций гистонов. Основано на Rodriguez-Paredes and Esteller, Nature, 2011

Описан огромный каталог модификаций гистонов, но функциональное понимание большинства из них все еще отсутствует. В совокупности считается, что модификации гистонов могут лежать в основе гистонового кода , в результате чего комбинации модификаций гистонов имеют определенные значения. Однако большинство функциональных данных касаются отдельных заметных модификаций гистонов, которые биохимически поддаются детальному изучению.

Химия

Метилирование лизина

Добавление одной, двух или нескольких метильных групп к лизину мало влияет на химию гистона; метилирование оставляет заряд лизина нетронутым и добавляет минимальное количество атомов, поэтому стерические взаимодействия в основном не затрагиваются. Однако белки, содержащие домены Тюдора, хромо или PHD, среди прочих, могут распознавать метилирование лизина с исключительной чувствительностью и различать моно-, ди- и триметиллизин, в той степени, что для некоторых лизинов (например, H4K20) моно-, ди- и триметилирование, по-видимому, имеют разные значения. Из-за этого метилирование лизина, как правило, является очень информативной меткой и доминирует над известными функциями модификации гистонов.

Серотонинирование глутамина

Недавно было показано, что добавление группы серотонина к глутамину в позиции 5 H3 происходит в серотонинергических клетках, таких как нейроны. Это часть дифференциации серотонинергических клеток. Эта посттрансляционная модификация происходит в сочетании с модификацией H3K4me3. Серотонилирование усиливает связывание общего фактора транскрипции TFIID с боксом TATA . [43]

Метилирование аргинина

То, что было сказано выше о химии метилирования лизина, также применимо к метилированию аргинина, и некоторые домены белка — например, домены Тюдора — могут быть специфичны для метиларгинина вместо метиллизина. Известно, что аргинин моно- или диметилирован, а метилирование может быть симметричным или асимметричным, потенциально с разными значениями.

Цитруллинирование аргинина

Ферменты, называемые пептидиларгининдеиминазами (PAD), гидролизуют иминную группу аргининов и присоединяют кетогруппу, так что на аминокислотном остатке становится на один положительный заряд меньше. Этот процесс участвует в активации экспрессии генов, делая модифицированные гистоны менее прочно связанными с ДНК и, таким образом, делая хроматин более доступным. [44] PAD также могут производить противоположный эффект, удаляя или ингибируя монометилирование остатков аргинина на гистонах и, таким образом, противодействуя положительному эффекту метилирования аргинина на транскрипционную активность. [45]

Ацетилирование лизина

Добавление ацетильной группы оказывает большое химическое воздействие на лизин, поскольку нейтрализует положительный заряд. Это снижает электростатическое притяжение между гистоном и отрицательно заряженным остовом ДНК, ослабляя структуру хроматина; высокоацетилированные гистоны образуют более доступный хроматин и, как правило, связаны с активной транскрипцией. Ацетилирование лизина, по-видимому, имеет менее точное значение, чем метилирование, поскольку ацетилтрансферазы гистонов, как правило, действуют более чем на один лизин; предположительно, это отражает необходимость изменения нескольких лизинов для существенного влияния на структуру хроматина. Модификация включает H3K27ac .

Фосфорилирование серина/треонина/тирозина

Добавление отрицательно заряженной фосфатной группы может привести к серьезным изменениям в структуре белка, что приводит к хорошо охарактеризованной роли фосфорилирования в контроле функции белка. Неясно, какие структурные последствия имеет фосфорилирование гистонов, но фосфорилирование гистонов имеет четкие функции как посттрансляционная модификация, и были охарактеризованы связывающие домены, такие как BRCT.

Влияние на транскрипцию

Большинство хорошо изученных модификаций гистонов участвуют в контроле транскрипции.

Активно транскрибируемые гены

Две модификации гистонов особенно связаны с активной транскрипцией:

Триметилирование лизина 4 H3 (H3K4me3)
Это триметилирование происходит на промоторе активных генов [46] [47] [48] и выполняется комплексом COMPASS . [49] [50] [51] Несмотря на сохранение этого комплекса и модификации гистонов от дрожжей до млекопитающих, не совсем ясно, какую роль играет эта модификация. Однако это отличный признак активных промоторов, и уровень этой модификации гистонов на промоторе гена в целом коррелирует с транскрипционной активностью гена. Формирование этой метки связано с транскрипцией довольно запутанным образом: на ранней стадии транскрипции гена РНК-полимераза II претерпевает переключение с «инициирующего» на «удлиняющее» , отмеченное изменением состояний фосфорилирования С-концевого домена РНК-полимеразы II (CTD) . Тот же фермент, который фосфорилирует CTD, также фосфорилирует комплекс Rad6, [52] [53] , который, в свою очередь, добавляет метку убиквитина к H2B K123 (K120 у млекопитающих). [54] H2BK123Ub встречается во всех транскрибируемых регионах, но эта метка необходима для того, чтобы COMPASS триметилировал H3K4 на промоторах. [55] [56]
Триметилирование лизина H3 36 ( H3K36me3 )
Это триметилирование происходит в теле активных генов и депонируется метилтрансферазой Set2. [57] Этот белок ассоциируется с удлиняющейся РНК-полимеразой II , а H3K36Me3 указывает на активно транскрибируемые гены. [58] H3K36Me3 распознается комплексом гистондеацетилазы Rpd3, который удаляет ацетильные модификации из окружающих гистонов, увеличивая уплотнение хроматина и подавляя ложную транскрипцию. [59] [60] [61] Повышенное уплотнение хроматина предотвращает доступ факторов транскрипции к ДНК и снижает вероятность инициирования новых событий транскрипции в теле гена. Таким образом, этот процесс помогает гарантировать, что транскрипция не будет прервана.

Репрессированные гены

Три модификации гистонов особенно связаны с репрессированными генами:

Триметилирование лизина H3 27 (H3K27me3)
Эта модификация гистона откладывается комплексом поликомб PRC2. [62] Это явный маркер репрессии генов, [63] и, вероятно, связан другими белками для осуществления репрессивной функции. Другой комплекс поликомб , PRC1, может связывать H3K27me3 [63] и добавляет модификацию гистона H2AK119Ub, которая способствует уплотнению хроматина. [64] [65] На основании этих данных, по-видимому, PRC1 рекрутируется посредством действия PRC2, однако недавние исследования показывают, что PRC1 рекрутируется в те же сайты в отсутствие PRC2. [66] [67]
Ди- и триметилирование лизина 9 H3 (H3K9me2/3)
H3K9me2/3 является хорошо охарактеризованным маркером гетерохроматина и, следовательно, тесно связан с репрессией генов. Образование гетерохроматина было лучше всего изучено в дрожжах Schizosaccharomyces pombe , где оно инициируется привлечением комплекса РНК-индуцированного транскрипционного сайленсинга (RITS) к двухцепочечным РНК, полученным из центромерных повторов. [68] RITS привлекает гистонметилтрансферазу Clr4 , которая откладывает H3K9me2/3. [69] Этот процесс называется метилированием гистонов . H3K9Me2/3 служит в качестве сайта связывания для привлечения Swi6 ( гетерохроматиновый белок 1 или HP1, другой классический маркер гетерохроматина) [70] [71], который, в свою очередь, привлекает дальнейшие репрессивные активности, включая модификаторы гистонов, такие как гистондеацетилазы и гистонметилтрансферазы . [72]
Триметилирование лизина H4 20 ( H4K20me 3)
Эта модификация тесно связана с гетерохроматином, [73] [74], хотя ее функциональное значение остается неясным. Эта метка ставится метилтрансферазой Suv4-20h, которая, по крайней мере, частично рекрутируется гетерохроматиновым белком 1. [73 ]

Бивалентные промоторы

Анализ модификаций гистонов в эмбриональных стволовых клетках (и других стволовых клетках) выявил множество генных промоутеров, несущих как H3K4Me3, так и H3K27Me3, другими словами, эти промоутеры демонстрируют как активирующие, так и репрессирующие метки одновременно. Эта своеобразная комбинация модификаций маркирует гены, которые готовы к транскрипции; они не требуются в стволовых клетках, но быстро требуются после дифференциации в некоторые линии. Как только клетка начинает дифференцироваться, эти двухвалентные промоутеры разрешаются либо в активное, либо в репрессивное состояние в зависимости от выбранной линии. [75]

Другие функции

Ремонт повреждений ДНК

Маркировка участков повреждения ДНК является важной функцией для модификаций гистонов. Без маркера репарации ДНК была бы разрушена повреждениями, накопленными из таких источников, как ультрафиолетовое излучение солнца.

Фосфорилирование H2AX по серину 139 (γH2AX)
Фосфорилированный H2AX (также известный как гамма-H2AX) является маркером разрывов двухцепочечной ДНК [76] и является частью ответа на повреждение ДНК . [30] [77] H2AX фосфорилируется вскоре после обнаружения разрыва двухцепочечной ДНК и образует домен, простирающийся на много тысяч пар оснований по обе стороны от повреждения. [76] [78] [79] Гамма-H2AX действует как сайт связывания для белка MDC1, который, в свою очередь, привлекает ключевые белки репарации ДНК [80] (эта сложная тема подробно рассмотрена в [81] ), и как таковая гамма-H2AX является важной частью механизма, обеспечивающего стабильность генома.
Ацетилирование лизина H3 56 (H3K56Ac)
H3K56Acx необходим для стабильности генома. [82] [83] H3K56 ацетилируется комплексом p300/Rtt109, [84] [85] [86], но быстро деацетилируется вокруг участков повреждения ДНК. Ацетилирование H3K56 также необходимо для стабилизации остановившихся репликационных вилок, предотвращая опасные коллапсы репликационных вилок. [87] [88] Хотя в целом млекопитающие гораздо больше используют модификации гистонов, чем микроорганизмы, основная роль H3K56Ac в репликации ДНК существует только у грибов, и это стало целью для разработки антибиотиков. [89]
Триметилирование лизина H3 36 (H3K36me3)
H3K36me3 обладает способностью привлекать комплекс MSH2-MSH6 (hMutSα) пути восстановления ошибочного спаривания ДНК . [90] Соответственно, области человеческого генома с высоким уровнем H3K36me3 накапливают меньше соматических мутаций из-за активности восстановления ошибочного спаривания . [91]

Конденсация хромосом

Фосфорилирование H3 по серину 10 (фосфо-H3S10)
Митотическая киназа aurora B фосфорилирует гистон H3 по серину 10, запуская каскад изменений, которые опосредуют митотическую конденсацию хромосом. [92] [93] Поэтому конденсированные хромосомы очень сильно окрашиваются на эту метку, но фосфорилирование H3S10 также присутствует в определенных участках хромосом вне митоза, например, в перицентрическом гетерохроматине клеток во время G2. Фосфорилирование H3S10 также связано с повреждением ДНК, вызванным образованием R-петли в высокотранскрибируемых участках. [94]
Фосфорилирование H2B по серину 10/14 (фосфо-H2BS10/14)
Фосфорилирование H2B в серине 10 (дрожжи) или серине 14 (млекопитающие) также связано с конденсацией хроматина, но с совершенно другой целью — опосредованием конденсации хромосом во время апоптоза. [95] [96] Эта метка — не просто поздно действующий свидетель апоптоза, поскольку дрожжи, несущие мутации этого остатка, устойчивы к апоптотической гибели клеток, вызванной перекисью водорода.

Зависимость

Эпигенетические модификации гистоновых хвостов в определенных областях мозга имеют центральное значение при зависимостях. [97] [98] [99] Как только происходят определенные эпигенетические изменения, они, по-видимому, становятся долгосрочными «молекулярными шрамами», которые могут объяснять устойчивость зависимостей. [97]

Курильщики сигарет (около 15% населения США) обычно пристрастились к никотину . [100] После 7 дней лечения мышей никотином ацетилирование как гистона H3, так и гистона H4 увеличилось на промоторе FosB в прилежащем ядре мозга, вызвав 61%-ное увеличение экспрессии FosB. [101] Это также увеличило бы экспрессию варианта сплайсинга Delta FosB . В прилежащем ядре мозга Delta FosB функционирует как «устойчивый молекулярный переключатель» и «главный контрольный белок» в развитии зависимости . [ 102] [103]

Около 7% населения США страдают алкогольной зависимостью . У крыс, подвергавшихся воздействию алкоголя в течение 5 дней, наблюдалось увеличение ацетилирования гистона 3 лизина 9 в промоторе проноцицептина в комплексе миндалевидного тела мозга . Это ацетилирование является активирующей меткой для проноцицептина. Система опиоидных рецепторов ноцицептина/ноцицептина участвует в подкрепляющем или кондиционирующем эффекте алкоголя. [104]

Метамфетаминовая зависимость встречается примерно у 0,2% населения США. [105] Хроническое употребление метамфетамина вызывает метилирование лизина в позиции 4 гистона 3, расположенного в промоторах генов c-fos и CC хемокинового рецептора 2 (ccr2) , активируя эти гены в прилежащем ядре (NAc). [106] Хорошо известно, что c-fos играет важную роль в зависимости . [107] Ген ccr2 также важен для зависимости, поскольку мутационная инактивация этого гена ухудшает зависимость. [106]

Синтез

Первым шагом дупликации структуры хроматина является синтез гистоновых белков: H1, H2A, H2B, H3, H4. Эти белки синтезируются во время S-фазы клеточного цикла. Существуют различные механизмы, способствующие увеличению синтеза гистонов.

Дрожжи

Дрожжи несут одну или две копии каждого гена гистона, которые не сгруппированы, а скорее разбросаны по хромосомам. Транскрипция гена гистона контролируется несколькими регуляторными белками генов, такими как факторы транскрипции, которые связываются с областями промотора гистона. У почкующихся дрожжей геном-кандидатом для активации экспрессии гена гистона является SBF. SBF является фактором транскрипции, который активируется в поздней фазе G1, когда он диссоциирует от своего репрессора Whi5 . Это происходит, когда Whi5 фосфорилируется Cdc8, который является Cdk G1/S. [108] Подавление экспрессии гена гистона вне фаз S зависит от белков Hir, которые образуют неактивную структуру хроматина в локусе генов гистонов, вызывая блокировку активаторов транскрипции. [109] [110]

Метазойные

У метазоа увеличение скорости синтеза гистонов происходит из-за увеличения обработки пре-мРНК до ее зрелой формы, а также снижения деградации мРНК; это приводит к увеличению активной мРНК для трансляции гистоновых белков. Было обнаружено, что механизм активации мРНК заключается в удалении сегмента 3'-конца цепи мРНК и зависит от ассоциации с белком, связывающим петлю стебля ( SLBP ). [111] SLBP также стабилизирует гистоновые мРНК во время фазы S, блокируя деградацию нуклеазой 3'hExo. [112] Уровни SLBP контролируются белками клеточного цикла, заставляя SLBP накапливаться, когда клетки входят в фазу S, и деградировать, когда клетки выходят из фазы S. SLBP помечены для деградации путем фосфорилирования по двум остаткам треонина циклинзависимыми киназами, возможно, циклином A/cdk2, в конце фазы S. [113] У многоклеточных животных также есть несколько копий генов гистонов, сгруппированных на хромосомах, которые локализованы в структурах, называемых тельцами Кахаля, как это определено с помощью анализа захвата конформации хромосом по всему геному (4C-Seq). [114]

Связь между контролем клеточного цикла и синтезом

Ядерный белок атаксии-телеангиэктазии (NPAT), также известный как ядерный белок-коактиватор транскрипции гистонов, является фактором транскрипции, который активирует транскрипцию генов гистонов на хромосомах 1 и 6 человеческих клеток. NPAT также является субстратом циклина E-Cdk2, который необходим для перехода между фазой G1 и фазой S. NPAT активирует экспрессию генов гистонов только после того, как он фосфорилируется циклином E-Cdk2 G1/S-Cdk в ранней фазе S. [115] Это показывает важную регуляторную связь между контролем клеточного цикла и синтезом гистонов.

История

Гистоны были открыты в 1884 году Альбрехтом Косселем . [116] Слово «гистон» датируется концом 19 века и происходит от немецкого слова «Histon» , само слово неясного происхождения, возможно, от древнегреческого ἵστημι (hístēmi, «заставлять стоять») или ἱστός (histós, «ткацкий станок»).

В начале 1960-х годов, до того, как были известны типы гистонов и до того, как стало известно, что гистоны высококонсервативны среди таксономически разнообразных организмов, Джеймс Ф. Боннер и его коллеги начали изучение этих белков, которые, как было известно, тесно связаны с ДНК в ядре высших организмов. [117] Боннер и его научный сотрудник Ру Чи К. Хуан показали, что изолированный хроматин не будет поддерживать транскрипцию РНК в пробирке, но если гистоны извлечь из хроматина, РНК может быть транскрибирована из оставшейся ДНК. [118] Их статья стала классикой цитирования. [119] Пол Цо и Джеймс Боннер созвали Всемирный конгресс по химии и биологии гистонов в 1964 году, на котором стало ясно, что не существует единого мнения о количестве видов гистонов и что никто не знает, как они будут сравниваться при выделении из разных организмов. [120] [117] Затем Боннер и его коллеги разработали методы разделения каждого типа гистона, очистили отдельные гистоны, сравнили аминокислотные составы в одном и том же гистоне из разных организмов и сравнили аминокислотные последовательности одного и того же гистона из разных организмов в сотрудничестве с Эмилем Смитом из Калифорнийского университета в Лос-Анджелесе. [121] Например, они обнаружили, что последовательность гистона IV высококонсервативна между горохом и тимусом теленка. [121] Однако их работа по биохимическим характеристикам отдельных гистонов не выявила, как гистоны взаимодействуют друг с другом или с ДНК, с которой они были тесно связаны. [120]

Также в 1960-х годах Винсент Олфри и Альфред Мирски предположили, основываясь на своих анализах гистонов, что ацетилирование и метилирование гистонов может обеспечить механизм контроля транскрипции, но у них не было подробного анализа, который смогли провести более поздние исследователи, чтобы показать, как такая регуляция может быть геноспецифичной. [122] До начала 1990-х годов большинство отвергало гистоны как инертный упаковочный материал для эукариотической ядерной ДНК, точка зрения, основанная частично на моделях Марка Пташне и других, которые считали, что транскрипция активируется взаимодействиями белок-ДНК и белок-белок на в основном голых матрицах ДНК, как это происходит у бактерий.

В 1980-х годах Яли Лорх и Роджер Корнберг [123] показали, что нуклеосома на основном промоторе предотвращает инициацию транскрипции in vitro, а Майкл Грунштейн [124] продемонстрировал, что гистоны подавляют транскрипцию in vivo, что привело к идее нуклеосомы как общего репрессора генов. Считается, что освобождение от репрессии связано как с модификацией гистонов, так и с действием комплексов ремоделирования хроматина. Винсент Олфри и Альфред Мирски ранее предположили роль модификации гистонов в активации транскрипции [125] , рассматриваемой как молекулярное проявление эпигенетики. Майкл Грунштейн [126] и Дэвид Эллис [127] нашли поддержку этого предложения в важности ацетилирования гистонов для транскрипции у дрожжей и активности активатора транскрипции Gcn5 как ацетилтрансферазы гистонов.

Открытие гистона H5, по-видимому, относится к 1970-м годам [128] , и теперь он считается изоформой гистона H1 . [2] [4] [5] [6]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Youngson RM (2006). Словарь биологии человека Коллинза . Глазго: HarperCollins. ISBN 978-0-00-722134-9.
  2. ^ abcd Cox M, Nelson DR, Lehninger AL (2005). Lehninger Principles of Biochemistry . Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4339-2.
  3. ^ Redon C, Pilch D, Rogakou E, Sedelnikova O, Newrock K, Bonner W (апрель 2002 г.). "Варианты гистона H2A H2AX и H2AZ". Current Opinion in Genetics & Development . 12 (2): 162–9. doi :10.1016/S0959-437X(02)00282-4. PMID  11893489.
  4. ^ ab "Histone Variants Database 2.0". Национальный центр биотехнологической информации . Получено 13 января 2017 г.
  5. ^ ab Bhasin M, Reinherz EL, Reche PA (2006). "Распознавание и классификация гистонов с использованием машины опорных векторов" (PDF) . Journal of Computational Biology . 13 (1): 102–12. doi :10.1089/cmb.2006.13.102. PMID  16472024. Архивировано из оригинала (PDF) 28.11.2020 . Получено 23.03.2019 .
  6. ^ ab Hartl DL, Freifelder D, Snyder LA (1988). Основы генетики . Бостон: Jones and Bartlett Publishers. ISBN 978-0-86720-090-4.
  7. ^ Мариньо-Рамирес Л., Канн М. Г. , Шумейкер Б. А., Ландсман Д. (октябрь 2005 г.). «Структура гистонов и стабильность нуклеосом». Expert Review of Proteomics . 2 (5): 719–29. doi :10.1586/14789450.2.5.719. PMC 1831843. PMID  16209651. 
  8. ^ ab Luger K, Mäder AW, Richmond RK, Sargent DF, Richmond TJ (сентябрь 1997 г.). «Кристаллическая структура частицы ядра нуклеосомы при разрешении 2,8 А». Nature . 389 (6648): 251–60. Bibcode :1997Natur.389..251L. doi :10.1038/38444. PMID  9305837. S2CID  4328827. PDB : 1AOI
  9. ^ Фаркас Д. (1996). Упрощенная ДНК: путеводитель по ДНК для автостопщиков . Вашингтон, округ Колумбия: AACC Press. ISBN 978-0-915274-84-0.
  10. ^ ab Seal RL, Denny P, Bruford EA, Gribkova AK, Landsman D, Marzluff WF и др. (октябрь 2022 г.). «Стандартизированная номенклатура генов гистонов млекопитающих». Epigenetics & Chromatin . 15 (1): 34. doi : 10.1186/s13072-022-00467-2 . PMC 9526256 . PMID  36180920. 
  11. ^ Jang CW, Shibata Y, Starmer J, Yee D, Magnuson T (июль 2015 г.). «Гистон H3.3 поддерживает целостность генома во время развития млекопитающих». Genes & Development . 29 (13): 1377–1392. doi : 10.1101/gad.264150.115 . PMC 4511213 . PMID  26159997. 
  12. ^ Драйзен Э.Дж., Шайтан А.К., Мариньо-Рамирес Л., Талберт П.Б., Ландсман Д., Панченко А.Р. (2016). «HistoneDB 2.0: база данных гистонов с вариантами - интегрированный ресурс для изучения гистонов и их вариантов». База данных . 2016 : baw014. doi : 10.1093/database/baw014. ПМЦ 4795928 . ПМИД  26989147. 
  13. ^ El Kennani S, Adrait A, Shaytan AK, Khochbin S, Bruley C, Panchenko AR и др. (2017). "MS_HistoneDB, вручную курируемый ресурс для протеомного анализа гистонов человека и мыши". Epigenetics & Chromatin . 10 : 2. doi : 10.1186/s13072-016-0109-x . PMC 5223428 . PMID  28096900. 
  14. ^ Marashi F, Prokopp K, Stein J, Stein G (апрель 1984 г.). «Доказательства кластера генов гистонов человека, содержащего псевдогены H2B и H2A». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (7): 1936–1940. Bibcode : 1984PNAS...81.1936M. doi : 10.1073/pnas.81.7.1936 . PMC 345411. PMID  6326092 . 
  15. ^ Kardalinou E, Eick S, Albig W, Doenecke D (август 1993 г.). «Связь гена гистона человека H1 с псевдогеном H2A и генами, кодирующими гистоны H2B.1 и H3.1». Journal of Cellular Biochemistry . 52 (4): 375–383. doi :10.1002/jcb.240520402. PMID  8227173. S2CID  42454232.
  16. ^ ab Alva V, Ammelburg M, Söding J, Lupas AN (март 2007 г.). «О происхождении гистоновой складки». BMC Structural Biology . 7 : 17. doi : 10.1186/1472-6807-7-17 . PMC 1847821. PMID  17391511 . 
  17. ^ Mattiroli F, Bhattacharyya S, Dyer PN, White AE, Sandman K, Burkhart BW и др. (август 2017 г.). «Структура гистонового хроматина у архей». Science . 357 (6351): 609–612. Bibcode :2017Sci...357..609M. doi :10.1126/science.aaj1849. PMC 5747315 . PMID  28798133. 
  18. ^ abc Хеннеман Б., ван Эммерик С., ван Инген Х., Дама RT (сентябрь 2018 г.). «Структура и функции гистонов архей». ПЛОС Генетика . 14 (9): e1007582. Бибкод : 2018BpJ...114..446H. дои : 10.1371/journal.pgen.1007582 . ПМК 6136690 . ПМИД  30212449. 
  19. ^ Ward R, Bowman A, El-Mkami H, Owen-Hughes T, Norman DG (февраль 2009 г.). «Измерения PELDOR на больших расстояниях на частице ядра гистона». Журнал Американского химического общества . 131 (4): 1348–9. doi :10.1021/ja807918f. PMC 3501648. PMID  19138067 . 
  20. ^ Mersfelder EL, Parthun MR (19 мая 2006 г.). «Сказка за хвостом: модификации домена ядра гистонов и регуляция структуры хроматина». Nucleic Acids Research . 34 (9): 2653–62. doi :10.1093/nar/gkl338. PMC 1464108. PMID 16714444  . 
  21. ^ Tropberger P, Schneider R (июнь 2013 г.). «Царапание (латеральной) поверхности регуляции хроматина модификациями гистонов». Nature Structural & Molecular Biology . 20 (6): 657–61. doi :10.1038/nsmb.2581. PMID  23739170. S2CID  2956823.
  22. ^ Allison LA (2012). Фундаментальная молекулярная биология (Второе издание). Соединенные Штаты Америки: John Wiley & Sons. стр. 102. ISBN 9781118059814.
  23. ^ Rizzo PJ (август 2003 г.). «Эти удивительные хромосомы динофлагеллятов». Cell Research . 13 (4): 215–7. doi : 10.1038/sj.cr.7290166 . PMID  12974611.
  24. ^ Talbert PB, Henikoff S (декабрь 2012 г.). «Хроматин: упаковка без нуклеосом». Current Biology . 22 (24): R1040-3. Bibcode : 2012CBio...22R1040T. doi : 10.1016/j.cub.2012.10.052 . PMID  23257187.
  25. ^ Касинский Х.Э., Льюис Дж.Д., Дакс Дж.Б., Аусио Дж. (январь 2001 г.). «Происхождение гистонов линкера H1». Журнал ФАСЭБ . 15 (1): 34–42. дои : 10.1096/fj.00-0237рев . PMID  11149891. S2CID  10089116.
  26. ^ Bozorgmehr JH (февраль 2020 г.). «Происхождение хромосомных гистонов в рибосомальном белке 30S». Gene . 726 : 144155. doi :10.1016/j.gene.2019.144155. PMID  31629821. S2CID  204813634.
  27. ^ Clarke HJ (1992). «Ядерный и хроматиновый состав гамет млекопитающих и ранних эмбрионов». Биохимия и клеточная биология . 70 (10–11): 856–66. doi :10.1139/o92-134. PMID  1297351.
  28. ^ Guillemette B, Bataille AR, Gévry N, Adam M, Blanchette M, Robert F и др. (декабрь 2005 г.). «Вариант гистона H2A.Z глобально локализован в промоторах неактивных генов дрожжей и регулирует позиционирование нуклеосом». PLOS Biology . 3 (12): e384. doi : 10.1371/journal.pbio.0030384 . PMC 1275524 . PMID  16248679. 
  29. ^ Billon P, Côté J (октябрь 2011 г.). «Точное размещение гистона H2A.Z в хроматине для экспрессии и поддержания генома». Biochim Biophys Acta . 1819 (3–4): 290–302. doi :10.1016/j.bbagrm.2011.10.004. PMID  22027408.
  30. ^ ab Paull TT, Rogakou EP, Yamazaki V, Kirchgessner CU, Gellert M, Bonner WM (2000). «Критическая роль гистона H2AX в привлечении факторов репарации к ядерным очагам после повреждения ДНК». Current Biology . 10 (15): 886–95. Bibcode :2000CBio...10..886P. doi : 10.1016/S0960-9822(00)00610-2 . PMID  10959836.
  31. ^ Ахмад К, Хеникофф С (июнь 2002 г.). «Вариант гистона H3.3 маркирует активный хроматин путем сборки нуклеосом, независимой от репликации». Molecular Cell . 9 (6): 1191–200. doi : 10.1016/S1097-2765(02)00542-7 . PMID  12086617.
  32. ^ Strahl BD, Allis CD (январь 2000). «Язык ковалентных модификаций гистонов». Nature . 403 (6765): 41–5. Bibcode :2000Natur.403...41S. doi :10.1038/47412. PMID  10638745. S2CID  4418993.
  33. ^ Jenuwein T, Allis CD (август 2001 г.). «Трансляция кода гистонов» (PDF) . Science . 293 (5532): 1074–80. CiteSeerX 10.1.1.453.900 . doi :10.1126/science.1063127. PMID  11498575. S2CID  1883924. 
  34. ↑ Сонг Н, Лю Дж, Ан С, Нишино Т, Хишикава Ю, Кодзи Т (август 2011 г.). «Иммуногистохимический анализ модификаций гистона H3 в зародышевых клетках во время сперматогенеза мышей». Acta Histochemica et Cytochemica . 44 (4): 183–90. дои : 10.1267/ahc.11027. ПМК 3168764 . ПМИД  21927517. 
  35. ^ Беневоленская Е.В. (август 2007). «Деметилазы гистона H3K4 необходимы для развития и дифференциации». Биохимия и клеточная биология . 85 (4): 435–43. doi :10.1139/o07-057. PMID  17713579.
  36. ^ abcdefgh Barski A, Cuddapah S, Cui K, Roh TY, Schones DE, Wang Z и др. (май 2007 г.). «Высокоразрешающее профилирование метилирования гистонов в геноме человека». Cell . 129 (4): 823–37. doi : 10.1016/j.cell.2007.05.009 . PMID  17512414.
  37. ^ abc Steger DJ, Lefterova MI, Ying L, Stonestrom AJ, Schupp M, Zhuo D, et al. (апрель 2008 г.). «Рекрутирование DOT1L/KMT4 и метилирование H3K79 повсеместно сопряжены с транскрипцией генов в клетках млекопитающих». Молекулярная и клеточная биология . 28 (8): 2825–39. doi :10.1128/MCB.02076-07. PMC 2293113. PMID  18285465 . 
  38. ^ ab Rosenfeld JA, Wang Z, Schones DE, Zhao K, DeSalle R, Zhang MQ (март 2009 г.). "Определение обогащенных модификаций гистонов в негенных частях генома человека". BMC Genomics . 10 : 143. doi : 10.1186/1471-2164-10-143 . PMC 2667539 . PMID  19335899. 
  39. ^ abc Koch CM, Andrews RM, Flicek P, Dillon SC, Karaöz U, Clelland GK и др. (июнь 2007 г.). «Ландшафт модификаций гистонов в 1% генома человека в пяти линиях клеток человека». Genome Research . 17 (6): 691–707. doi :10.1101/gr.5704207. PMC 1891331 . PMID  17567990. 
  40. ^ Xu J, Kidder BL (июль 2018 г.). "H4K20me3 локализуется совместно с активирующими модификациями гистонов в транскрипционно динамических регионах эмбриональных стволовых клеток". BMC Genomics . 19 (1): 514. doi : 10.1186/s12864-018-4886-4 . PMC 6029396 . PMID  29969988. 
  41. ^ Guillemette B, Drogaris P, Lin HH, Armstrong H, Hiragami-Hamada K, Imhof A и др. (март 2011 г.). "H3 лизин 4 ацетилируется на активных промоторах генов и регулируется метилированием H3 лизина 4". PLOS Genetics . 7 (3): e1001354. doi : 10.1371/journal.pgen.1001354 . PMC 3069113 . PMID  21483810. 
  42. ^ Creyghton MP, Cheng AW, Welstead GG, Kooistra T, Carey BW, Steine ​​EJ и др. (декабрь 2010 г.). «Гистон H3K27ac отделяет активные энхансеры от готовых и предсказывает состояние развития». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (50): 21931–6. doi : 10.1073/pnas.1016071107 . PMC 3003124. PMID  21106759 . 
  43. ^ Farrelly LA, Thompson RE, Zhao S, Lepack AE, Lyu Y, Bhanu NV и др. (март 2019 г.). «Серотонилирование гистонов — это пермиссивная модификация, которая усиливает связывание TFIID с H3K4me3». Nature . 567 (7749): 535–539. Bibcode :2019Natur.567..535F. doi :10.1038/s41586-019-1024-7. PMC 6557285 . PMID  30867594. 
  44. ^ Christophorou MA, Castelo-Branco G, Halley-Stott RP, Oliveira CS, Loos R, Radzisheuskaya A и др. (март 2014 г.). «Цитруллинирование регулирует плюрипотентность и связывание гистона H1 с хроматином». Nature . 507 (7490): 104–8. Bibcode :2014Natur.507..104C. doi :10.1038/nature12942. PMC 4843970 . PMID  24463520. 
  45. ^ Cuthbert GL, Daujat S, Snowden AW, Erdjument-Bromage H, Hagiwara T, Yamada M и др. (сентябрь 2004 г.). «Деиминирование гистонов противодействует метилированию аргинина». Cell . 118 (5): 545–53. doi : 10.1016/j.cell.2004.08.020 . PMID  15339660.
  46. ^ Krogan NJ, Dover J, Wood A, Schneider J, Heidt J, Boateng MA и др. (март 2003 г.). «Комплекс Paf1 необходим для метилирования гистона H3 с помощью COMPASS и Dot1p: связывание транскрипционного удлинения с метилированием гистона». Molecular Cell . 11 (3): 721–9. doi : 10.1016/S1097-2765(03)00091-1 . PMID  12667454.
  47. ^ Ng HH, Robert F, Young RA, Struhl K (март 2003). «Целевое привлечение гистоновой метилазы Set1 путем удлинения Pol II обеспечивает локализованную метку и память о недавней транскрипционной активности». Molecular Cell . 11 (3): 709–19. doi : 10.1016/S1097-2765(03)00092-3 . PMID  12667453.
  48. ^ Bernstein BE, Kamal M, Lindblad-Toh K, Bekiranov S, Bailey DK, Huebert DJ и др. (январь 2005 г.). «Геномные карты и сравнительный анализ модификаций гистонов у человека и мыши». Cell . 120 (2): 169–81. doi : 10.1016/j.cell.2005.01.001 . PMID  15680324.
  49. ^ Krogan NJ, Dover J, Khorrami S, Greenblatt JF, Schneider J, Johnston M, et al. (март 2002 г.). "COMPASS, метилтрансфераза гистона H3 (лизин 4), необходимая для теломерного подавления экспрессии генов". Журнал биологической химии . 277 (13): 10753–5. doi : 10.1074/jbc.C200023200 . PMID  11805083.
  50. ^ Roguev A, Schaft D, Shevchenko A, Pijnappel WW, Wilm M, Aasland R и др. (декабрь 2001 г.). «Комплекс Set1 Saccharomyces cerevisiae включает гомолог Ash2 и метилирует гистон 3 лизин 4». The EMBO Journal . 20 (24): 7137–48. doi :10.1093/emboj/20.24.7137. PMC 125774 . PMID  11742990. 
  51. ^ Nagy PL, Griesenbeck J, Kornberg RD, Cleary ML (январь 2002 г.). «Комплекс trithorax-group, очищенный от Saccharomyces cerevisiae, необходим для метилирования гистона H3». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (1): 90–4. Bibcode : 2002PNAS...99...90N. doi : 10.1073/pnas.221596698 . PMC 117519. PMID  11752412 . 
  52. ^ Wood A, Schneider J, Dover J, Johnston M, Shilatifard A (ноябрь 2005 г.). «Комплекс Bur1/Bur2 необходим для моноубиквитинирования гистона H2B с помощью Rad6/Bre1 и метилирования гистона с помощью COMPASS». Molecular Cell . 20 (4): 589–99. doi : 10.1016/j.molcel.2005.09.010 . PMID  16307922.
  53. ^ Sarcevic B, Mawson A, Baker RT, Sutherland RL (апрель 2002 г.). «Регулирование убиквитин-конъюгирующего фермента hHR6A с помощью фосфорилирования, опосредованного CDK». The EMBO Journal . 21 (8): 2009–18. doi :10.1093/emboj/21.8.2009. PMC 125963. PMID  11953320 . 
  54. ^ Robzyk K, Recht J, Osley MA (январь 2000). "Rad6-зависимое убиквитинирование гистона H2B у дрожжей". Science . 287 (5452): 501–4. Bibcode :2000Sci...287..501R. doi :10.1126/science.287.5452.501. PMID  10642555.
  55. ^ Sun ZW, Allis CD (июль 2002 г.). «Убиквитинирование гистона H2B регулирует метилирование H3 и подавление генов у дрожжей». Nature . 418 (6893): 104–8. Bibcode :2002Natur.418..104S. doi :10.1038/nature00883. PMID  12077605. S2CID  4338471.
  56. ^ Dover J, Schneider J, Tawiah-Boateng MA, Wood A, Dean K, Johnston M и др. (август 2002 г.). «Метилирование гистона H3 с помощью COMPASS требует убиквитинирования гистона H2B с помощью Rad6». Журнал биологической химии . 277 (32): 28368–71. doi : 10.1074/jbc.C200348200 . PMID  12070136.
  57. ^ Strahl BD, Grant PA, Briggs SD, Sun ZW, Bone JR, Caldwell JA и др. (март 2002 г.). «Set2 — это нуклеосомная гистоновая H3-селективная метилтрансфераза, которая опосредует транскрипционную репрессию». Molecular and Cellular Biology . 22 (5): 1298–306. doi :10.1128/MCB.22.5.1298-1306.2002. PMC 134702 . PMID  11839797. 
  58. ^ Li J, Moazed D, Gygi SP (декабрь 2002 г.). «Ассоциация гистоновой метилтрансферазы Set2 с РНК-полимеразой II играет роль в удлинении транскрипции». Журнал биологической химии . 277 (51): 49383–8. doi : 10.1074/jbc.M209294200 . PMID  12381723.
  59. ^ Carrozza MJ, Li B, Florens L, Suganuma T, Swanson SK, Lee KK и др. (ноябрь 2005 г.). «Метилирование гистона H3 с помощью Set2 направляет деацетилирование кодирующих областей с помощью Rpd3S для подавления ложной внутригенной транскрипции». Cell . 123 (4): 581–92. doi : 10.1016/j.cell.2005.10.023 . PMID  16286007.
  60. ^ Keogh MC, Kurdistani SK, Morris SA, Ahn SH, Podolny V, Collins SR и др. (ноябрь 2005 г.). «Котранскрипционное метилирование set2 гистона H3 лизина 36 рекрутирует репрессивный комплекс Rpd3». Cell . 123 (4): 593–605. doi : 10.1016/j.cell.2005.10.025 . PMID  16286008.
  61. ^ Joshi AA, Struhl K (декабрь 2005 г.). «Взаимодействие хромодомена Eaf3 с метилированным H3-K36 связывает деацетилирование гистонов с удлинением Pol II». Molecular Cell . 20 (6): 971–8. doi : 10.1016/j.molcel.2005.11.021 . PMID  16364921.
  62. ^ Кузмичев А., Нишиока К., Эрджумент-Бромадж Х., Темпст П., Рейнберг Д. (ноябрь 2002 г.). «Активность метилтрансферазы гистонов, связанная с человеческим мультипротеиновым комплексом, содержащим усилитель белка Zeste». Гены и развитие . 16 (22): 2893–905. doi :10.1101/gad.1035902. PMC 187479. PMID  12435631 . 
  63. ^ ab Cao R, Wang L, Wang H, Xia L, Erdjument-Bromage H, Tempst P и др. (ноябрь 2002 г.). "Роль метилирования лизина 27 гистона H3 в подавлении группы Polycomb". Science . 298 (5595): 1039–43. Bibcode :2002Sci...298.1039C. doi :10.1126/science.1076997. PMID  12351676. S2CID  6265267.
  64. ^ de Napoles M, Mermoud JE, Wakao R, Tang YA, Endoh M, Appanah R и др. (ноябрь 2004 г.). «Белки группы Polycomb Ring1A/B связывают убиквитинирование гистона H2A с наследуемым подавлением генов и инактивацией X». Developmental Cell . 7 (5): 663–76. doi : 10.1016/j.devcel.2004.10.005 . PMID  15525528.
  65. ^ Wang H, Wang L, Erdjument-Bromage H, Vidal M, Tempst P, Jones RS и др. (октябрь 2004 г.). «Роль убиквитинирования гистона H2A в подавлении Polycomb». Nature . 431 (7010): 873–8. Bibcode :2004Natur.431..873W. doi :10.1038/nature02985. hdl :10261/73732. PMID  15386022. S2CID  4344378.
  66. ^ Tavares L, Dimitrova E, Oxley D, Webster J, Poot R, Demmers J, et al. (Февраль 2012). "RYBP-PRC1 complex mediate H2A ubiquitylation at polycomb target sites independent of PRC2 and H3K27me3". Cell . 148 (4): 664–78. doi :10.1016/j.cell.2011.12.029. PMC 3281992 . PMID  22325148. 
  67. ^ Gao Z, Zhang J, Bonasio R, Strino F, Sawai A, Parisi F и др. (февраль 2012 г.). «PCGF гомологи, белки CBX и RYBP определяют функционально различные комплексы семейства PRC1». Molecular Cell . 45 (3): 344–56. doi :10.1016/j.molcel.2012.01.002. PMC 3293217 . PMID  22325352. 
  68. ^ Verdel A, Jia S, Gerber S, Sugiyama T, Gygi S, Grewal SI и др. (январь 2004 г.). «RNAi-опосредованное нацеливание гетерохроматина комплексом RITS». Science . 303 (5658): 672–6. Bibcode :2004Sci...303..672V. doi :10.1126/science.1093686. PMC 3244756 . PMID  14704433. 
  69. ^ Rea S, Eisenhaber F, O'Carroll D, Strahl BD, Sun ZW, Schmid M и др. (август 2000 г.). «Регулирование структуры хроматина сайт-специфическими метилтрансферазами гистона H3». Nature . 406 (6796): 593–9. Bibcode :2000Natur.406..593R. doi :10.1038/35020506. PMID  10949293. S2CID  205008015.
  70. ^ Bannister AJ, Zegerman P, Partridge JF, Miska EA, Thomas JO, Allshire RC и др. (март 2001 г.). «Избирательное распознавание метилированного лизина 9 на гистоне H3 доменом HP1 chromo». Nature . 410 (6824): 120–4. Bibcode :2001Natur.410..120B. doi :10.1038/35065138. PMID  11242054. S2CID  4334447.
  71. ^ Lachner M, O'Carroll D, Rea S, Mechtler K, Jenuwein T (март 2001 г.). «Метилирование лизина 9 гистона H3 создает сайт связывания для белков HP1». Nature . 410 (6824): 116–20. Bibcode :2001Natur.410..116L. doi :10.1038/35065132. PMID  11242053. S2CID  4331863.
  72. ^ Bajpai G, Jain I, Inamdar MM, Das D, Padinhateeri R (январь 2017 г.). «Связывание негистоновых белков, изгибающих ДНК, дестабилизирует регулярную структуру хроматина размером 30 нм». PLOS Computational Biology . 13 (1): e1005365. Bibcode : 2017PLSCB..13E5365B. doi : 10.1371/journal.pcbi.1005365 . PMC 5305278. PMID  28135276 . 
  73. ^ ab Schotta G, Lachner M, Sarma K, Ebert A, Sengupta R, Reuter G, et al. (июнь 2004 г.). «Путь подавления для индукции триметилирования H3-K9 и H4-K20 в конститутивном гетерохроматине». Genes & Development . 18 (11): 1251–62. doi :10.1101/gad.300704. PMC 420351 . PMID  15145825. 
  74. ^ Kourmouli N, Jeppesen P, Mahadevhaiah S, Burgoyne P, Wu R, Gilbert DM и др. (май 2004 г.). «Гетерохроматин и триметилированный лизин 20 гистона H4 у животных». Journal of Cell Science . 117 (Pt 12): 2491–501. doi : 10.1242/jcs.01238 . PMID  15128874.
  75. ^ Bernstein BE, Mikkelsen TS, Xie X, Kamal M, Huebert DJ, Cuff J, et al. (апрель 2006 г.). «Двухвалентная структура хроматина маркирует ключевые гены развития в эмбриональных стволовых клетках». Cell . 125 (2): 315–26. doi : 10.1016/j.cell.2006.02.041 . PMID  16630819.
  76. ^ ab Rogakou EP, Pilch DR, Orr AH, Ivanova VS, Bonner WM (март 1998). «Двухцепочечные разрывы ДНК вызывают фосфорилирование гистона H2AX по серину 139». Журнал биологической химии . 273 (10): 5858–68. doi : 10.1074/jbc.273.10.5858 . PMID  9488723.
  77. ^ Celeste A, Petersen S, Romanienko PJ, Fernandez-Capetillo O, Chen HT, Sedelnikova OA и др. (май 2002 г.). «Геномная нестабильность у мышей, лишенных гистона H2AX». Science . 296 (5569): 922–7. Bibcode :2002Sci...296..922C. doi :10.1126/science.1069398. PMC 4721576 . PMID  11934988. 
  78. ^ Shroff R, Arbel-Eden A, Pilch D, Ira G, Bonner WM, Petrini JH и др. (октябрь 2004 г.). «Распределение и динамика модификации хроматина, вызванной определенным двухцепочечным разрывом ДНК». Current Biology . 14 (19): 1703–11. Bibcode :2004CBio...14.1703S. doi :10.1016/j.cub.2004.09.047. PMC 4493763 . PMID  15458641. 
  79. ^ Rogakou EP, Boon C, Redon C, Bonner WM (сентябрь 1999 г.). «Мегабазовые домены хроматина, участвующие в двунитевых разрывах ДНК in vivo». Журнал клеточной биологии . 146 (5): 905–16. doi :10.1083/jcb.146.5.905. PMC 2169482. PMID  10477747 . 
  80. ^ Stewart GS, Wang B, Bignell CR, Taylor AM, Elledge SJ (февраль 2003 г.). «MDC1 — медиатор контрольной точки повреждения ДНК млекопитающих». Nature . 421 (6926): 961–6. Bibcode :2003Natur.421..961S. doi :10.1038/nature01446. PMID  12607005. S2CID  4410773.
  81. ^ Беккер-Йенсен С., Майланд Н. (декабрь 2010 г.). «Сборка и функция очагов репарации двухцепочечных разрывов ДНК в клетках млекопитающих». DNA Repair . 9 (12): 1219–28. doi :10.1016/j.dnarep.2010.09.010. PMID  21035408.
  82. ^ Ozdemir A, Spicuglia S, Lasonder E, Vermeulen M, Campsteijn C, Stunnenberg HG и др. (Июль 2005 г.). «Характеристика лизина 56 гистона H3 как сайта ацетилирования в Saccharomyces cerevisiae». Журнал биологической химии . 280 (28): 25949–52. doi : 10.1074/jbc.C500181200 . hdl : 2066/32314 . PMID  15888442.
  83. ^ Masumoto H, Hawke D, Kobayashi R, Verreault A (июль 2005 г.). «Роль регулируемого клеточным циклом ацетилирования лизина 56 гистона H3 в ответе на повреждение ДНК». Nature . 436 (7048): 294–8. Bibcode :2005Natur.436..294M. doi :10.1038/nature03714. PMID  16015338. S2CID  4414433.
  84. ^ Driscoll R, Hudson A, Jackson SP (февраль 2007 г.). «Дрожжевой Rtt109 способствует стабильности генома путем ацетилирования гистона H3 на лизине 56». Science . 315 (5812): 649–52. Bibcode :2007Sci...315..649D. doi :10.1126/science.1135862. PMC 3334813 . PMID  17272722. 
  85. ^ Han J, Zhou H, Horazdovsky B, Zhang K, Xu RM, Zhang Z (февраль 2007 г.). «Rtt109 ацетилирует лизин 56 гистона H3 и функционирует в репликации ДНК». Science . 315 (5812): 653–5. Bibcode :2007Sci...315..653H. doi :10.1126/science.1133234. PMID  17272723. S2CID  19056605.
  86. ^ Das C, Lucia MS, Hansen KC, Tyler JK (май 2009 г.). "CBP/p300-опосредованное ацетилирование гистона H3 на лизине 56". Nature . 459 (7243): 113–7. Bibcode :2009Natur.459..113D. doi :10.1038/nature07861. PMC 2756583 . PMID  19270680. 
  87. ^ Han J, Zhou H, Li Z, Xu RM, Zhang Z (сентябрь 2007 г.). «Ацетилирование лизина 56 гистона H3, катализируемое RTT109 и регулируемое ASF1, необходимо для целостности реплисомы». Журнал биологической химии . 282 (39): 28587–96. doi : 10.1074/jbc.M702496200 . PMID  17690098.
  88. ^ Wurtele H, Kaiser GS, Bacal J, St-Hilaire E, Lee EH, Tsao S и др. (январь 2012 г.). «Ацетилирование лизина 56 гистона H3 и ответ на повреждение репликативной вилки ДНК». Молекулярная и клеточная биология . 32 (1): 154–72. doi :10.1128/MCB.05415-11. PMC 3255698. PMID  22025679 . 
  89. ^ Wurtele H, Tsao S, Lépine G, Mullick A, Tremblay J, Drogaris P и др. (Июль 2010 г.). «Модуляция ацетилирования лизина 56 гистона H3 как противогрибковая терапевтическая стратегия». Nature Medicine . 16 (7): 774–80. doi :10.1038/nm.2175. PMC 4108442 . PMID  20601951. 
  90. ^ Li F, Mao G, Tong D, Huang J, Gu L, Yang W и др. (апрель 2013 г.). «Гистоновая метка H3K36me3 регулирует репарацию несоответствий ДНК человека посредством взаимодействия с MutSα». Cell . 153 (3): 590–600. doi :10.1016/j.cell.2013.03.025. PMC 3641580 . PMID  23622243. 
  91. ^ Supek F, Lehner B (июль 2017 г.). «Кластеризованные сигнатуры мутаций показывают, что склонная к ошибкам репарация ДНК нацеливает мутации на активные гены». Cell . 170 (3): 534–547.e23. doi : 10.1016/j.cell.2017.07.003 . hdl : 10230/35343 . PMID  28753428.
  92. ^ Wilkins BJ, Rall NA, Ostwal Y, Kruitwagen T, Hiragami-Hamada K, Winkler M и др. (январь 2014 г.). «Каскад модификаций гистонов индуцирует конденсацию хроматина в митозе». Science . 343 (6166): 77–80. Bibcode :2014Sci...343...77W. doi :10.1126/science.1244508. hdl : 11858/00-001M-0000-0015-11C0-5 . PMID  24385627. S2CID  7698266.
  93. ^ Johansen KM, Johansen J (2006). «Регуляция структуры хроматина фосфорилированием гистона H3S10». Chromosome Research . 14 (4): 393–404. doi :10.1007/s10577-006-1063-4. PMID  16821135. S2CID  8556959.
  94. ^ Кастельяно-Посо М., Сантос-Перейра Х.М., Рондон А.Г., Баррозу С., Андухар Э., Перес-Алегри М. и др. (ноябрь 2013 г.). «Петли R связаны с фосфорилированием гистона H3 S10 и конденсацией хроматина». Молекулярная клетка . 52 (4): 583–90. дои : 10.1016/j.molcel.2013.10.006 . ПМИД  24211264.
  95. ^ Cheung WL, Ajiro K, Samejima K, Kloc M, Cheung P, Mizzen CA и др. (май 2003 г.). «Апоптическое фосфорилирование гистона H2B опосредовано стерильной киназой млекопитающих». Cell . 113 (4): 507–17. doi : 10.1016/s0092-8674(03)00355-6 . PMID  12757711.
  96. ^ Ahn SH, Cheung WL, Hsu JY, Diaz RL, Smith MM, Allis CD (январь 2005 г.). «Стерильная 20-киназа фосфорилирует гистон H2B по серину 10 во время апоптоза, вызванного перекисью водорода, у S. cerevisiae». Cell . 120 (1): 25–36. doi : 10.1016/j.cell.2004.11.016 . PMID  15652479.
  97. ^ ab Robison AJ, Nestler EJ (октябрь 2011 г.). «Транскрипционные и эпигенетические механизмы зависимости». Nature Reviews. Neuroscience . 12 (11): 623–637. doi :10.1038/nrn3111. PMC 3272277 . PMID  21989194. 
  98. ^ Hitchcock LN, Lattal KM (2014). «Гистон-опосредованная эпигенетика при наркомании». Прогресс в молекулярной биологии и трансляционной науке . 128. Academic Press: 51–87. doi :10.1016/B978-0-12-800977-2.00003-6. ISBN 9780128009772. PMC  5914502 . PMID  25410541.
  99. ^ McQuown SC, Wood MA (апрель 2010 г.). «Эпигенетическая регуляция при расстройствах, связанных с употреблением психоактивных веществ». Current Psychiatry Reports . 12 (2): 145–153. doi :10.1007/s11920-010-0099-5. PMC 2847696. PMID  20425300 . 
  100. ^ «Вызывает ли никотин привыкание?».
  101. ^ Levine A, Huang Y, Drisaldi B, Griffin EA, Pollak DD, Xu S и др. (ноябрь 2011 г.). «Молекулярный механизм для препарата-шлюза: эпигенетические изменения, инициированные экспрессией гена никотина-прайм кокаином». Science Translational Medicine . 3 (107): 107ra109. doi :10.1126/scitranslmed.3003062. PMC 4042673 . PMID  22049069. 
  102. ^ Раффл Дж. К. (ноябрь 2014 г.). «Молекулярная нейробиология зависимости: что это за (Δ)FosB?». Американский журнал злоупотреблений наркотиками и алкоголем . 40 (6): 428–37. doi :10.3109/00952990.2014.933840. PMID  25083822. S2CID  19157711.
  103. ^ Nestler EJ, Barrot M, Self DW (сентябрь 2001 г.). «DeltaFosB: устойчивый молекулярный переключатель для зависимости». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (20): 11042–6. Bibcode : 2001PNAS ...9811042N. doi : 10.1073/pnas.191352698 . PMC 58680. PMID  11572966. 
  104. ^ Д'Аддарио С, Капути Ф.Ф., Экстрем Т.Дж., Ди Бенедетто М., Маккарроне М., Ромуальди П. и др. (февраль 2013 г.). «Этанол индуцирует эпигенетическую модуляцию экспрессии генов продинорфина и проноцицептина в комплексе миндалевидного тела крысы». Журнал молекулярной нейронауки . 49 (2): 312–9. doi : 10.1007/s12031-012-9829-y. PMID  22684622. S2CID  14013417.
  105. ^ «Каковы масштабы злоупотребления метамфетамином в Соединенных Штатах?».
  106. ^ ab Godino A, Jayanthi S, Cadet JL (2015). «Эпигенетический ландшафт амфетаминовой и метамфетаминовой зависимости у грызунов». Epigenetics . 10 (7): 574–80. doi :10.1080/15592294.2015.1055441. PMC 4622560 . PMID  26023847. 
  107. ^ Cruz FC, Javier Rubio F, Hope BT (декабрь 2015 г.). «Использование c-fos для изучения нейронных ансамблей в кортикостриатной схеме зависимости». Brain Research . 1628 (Pt A): 157–73. doi :10.1016/j.brainres.2014.11.005. PMC 4427550. PMID  25446457. 
  108. ^ de Bruin RA, McDonald WH, Kalashnikova TI, Yates J, Wittenberg C (июнь 2004 г.). «Cln3 активирует специфичную для G1 транскрипцию посредством фосфорилирования связанного с SBF репрессора Whi5». Cell . 117 (7): 887–98. doi : 10.1016/j.cell.2004.05.025 . PMID  15210110.
  109. ^ Xu H, Kim UJ, Schuster T, Grunstein M (ноябрь 1992 г.). «Идентификация нового набора генов, регулирующих клеточный цикл, которые регулируют транскрипцию генов гистонов в Saccharomyces cerevisiae в S-фазе». Молекулярная и клеточная биология . 12 (11): 5249–59. doi :10.1128/mcb.12.11.5249. PMC 360458. PMID  1406694 . 
  110. ^ Димова Д., Накердиен З., Фуржесон С., Эгучи С., Осли МА. (июль 1999 г.). «Роль транскрипционных репрессоров в нацеливании на комплекс дрожжей Swi/Snf». Molecular Cell . 4 (1): 75–83. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80189-6 . PMID  10445029.
  111. ^ Dominski Z, Erkmann JA, Yang X, Sànchez R, Marzluff WF (январь 2002 г.). «Новый белок цинкового пальца связан с U7 snRNP и взаимодействует с белком связывания стебля-петли в пре-мРНП гистона, стимулируя процессинг 3'-конца». Genes & Development . 16 (1): 58–71. doi :10.1101/gad.932302. PMC 155312 . PMID  11782445. 
  112. ^ Dominski Z, Yang XC, Kaygun H, Dadlez M, Marzluff WF (август 2003 г.). «3'-экзонуклеаза, которая специфически взаимодействует с 3'-концом мРНК гистонов». Molecular Cell . 12 (2): 295–305. doi : 10.1016/S1097-2765(03)00278-8 . PMID  14536070.
  113. ^ Zheng L, Dominski Z, Yang XC, Elms P, Raska CS, Borchers CH и др. (март 2003 г.). «Фосфорилирование белка связывания стебля-петли (SLBP) на двух треонинах запускает деградацию SLBP, единственного фактора, регулируемого клеточным циклом, необходимого для регуляции процессинга мРНК гистонов, в конце фазы S». Молекулярная и клеточная биология . 23 (5): 1590–601. doi :10.1128/MCB.23.5.1590-1601.2003. PMC 151715. PMID 12588979  . 
  114. ^ Wang Q, Sawyer IA, Sung MH, Sturgill D, Shevtsov SP, Pegoraro G и др. (март 2016 г.). «Тельца Кахаля связаны с конформацией генома». Nature Communications . 7 : 10966. Bibcode :2016NatCo...710966W. doi :10.1038/ncomms10966. PMC 4802181 . PMID  26997247. 
  115. ^ Zhao J, Kennedy BK, Lawrence BD, Barbie DA, Matera AG, Fletcher JA и др. (сентябрь 2000 г.). «NPAT связывает циклин E-Cdk2 с регуляцией репликативно-зависимой транскрипции генов гистонов». Genes & Development . 14 (18): 2283–97. doi :10.1101/GAD.827700. PMC 316937 . PMID  10995386. 
  116. ^ Luck JM (1965). «Химия гистонов: пионеры». В Bonner J , Ts'o P (ред.). Нуклеогистоны . Сан-Франциско, Лондон и Амстердам: Holden-Day, Inc.
  117. ^ ab Bonner J (1994). «Главы из моей жизни». Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology . 45 : 1–23. doi : 10.1146/annurev.pp.45.060194.000245 .
  118. ^ Huang RC, Bonner J (июль 1962 г.). «Гистон, супрессор синтеза хромосомной РНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 48 (7): 1216–22. Bibcode : 1962PNAS ...48.1216H. doi : 10.1073/pnas.48.7.1216 . PMC 220935. PMID  14036409. 
  119. ^ "Huang RC & Bonner J. Гистон, супрессор синтеза хромосомной РНК. Proc. Nat. Acad. Sci. US 48:1216-22, 1962" (PDF) . Citation Classics (12): 79. 20 марта 1978 г.
  120. ^ ab Джеймс Боннер и Пол Т'со (1965) Нуклеогистоны . Holden-Day Inc, Сан-Франциско, Лондон, Амстердам.
  121. ^ ab DeLange RJ, Fambrough DM, Smith EL, Bonner J (октябрь 1969 г.). "Гистон IV теленка и гороха. 3. Полная аминокислотная последовательность гистона IV проростка гороха; сравнение с гомологичным гистоном тимуса теленка". Журнал биологической химии . 244 (20): 5669–79. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63612-9 . PMID  5388597.
  122. ^ Allfrey VG, Faulkner R, Mirsky AE (май 1964). «Ацетилирование и метилирование гистонов и их возможная роль в регуляции синтеза РНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 51 (5): 786–94. Bibcode :1964PNAS...51..786A. doi : 10.1073/pnas.51.5.786 . PMC 300163 . PMID  14172992. 
  123. ^ Lorch Y, LaPointe JW, Kornberg RD (апрель 1987 г.). «Нуклеосомы ингибируют инициацию транскрипции, но допускают удлинение цепи с перемещением гистонов». Cell . 49 (2): 203–10. doi :10.1016/0092-8674(87)90561-7. PMID  3568125. S2CID  21270171.
  124. ^ Kayne PS, Kim UJ, Han M, Mullen JR, Yoshizaki F, Grunstein M (октябрь 1988 г.). «Чрезвычайно консервативный N-конец гистона H4 необязателен для роста, но необходим для подавления молчащих локусов спаривания у дрожжей» (PDF) . Cell . 55 (1): 27–39. doi :10.1016/0092-8674(88)90006-2. PMID  3048701. S2CID  7994350.
  125. ^ Pogo BG, Allfrey VG, Mirsky AE (апрель 1966). «Синтез РНК и ацетилирование гистонов в ходе активации генов в лимфоцитах». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 55 (4): 805–12. Bibcode :1966PNAS...55..805P. doi : 10.1073/pnas.55.4.805 . PMC 224233 . PMID  5219687. 
  126. ^ Durrin LK, Mann RK, Kayne PS, Grunstein M (июнь 1991 г.). "N-концевая последовательность гистона H4 дрожжей необходима для активации промотора in vivo" (PDF) . Cell . 65 (6): 1023–31. doi :10.1016/0092-8674(91)90554-c. PMID  2044150. S2CID  28169631.
  127. ^ Brownell JE, Zhou J, Ranalli T, Kobayashi R, Edmondson DG, Roth SY и др. (март 1996 г.). "Tetrahymena histone acetyltransferase A: a homolog to yeast Gcn5p linking histone acetylation to gene activation". Cell . 84 (6): 843–51. doi : 10.1016/s0092-8674(00)81063-6 . PMID  8601308.
  128. ^ Aviles FJ, Chapman GE, Kneale GG, Crane-Robinson C, Bradbury EM (август 1978 г.). «Конформация гистона H5. Выделение и характеристика глобулярного сегмента». European Journal of Biochemistry . 88 (2): 363–71. doi : 10.1111/j.1432-1033.1978.tb12457.x . PMID  689022.

Внешние ссылки

Найдите значение слова «гистон» в Викисловаре, бесплатном словаре.