stringtranslate.com

Глицин

Глицин (символ Gly или G ; [6] / ˈ ɡ l aɪ s iː n / ⓘ )[7]—аминокислотабоковая цепькоторой имеет одинатомводорода. Это простейшая стабильная аминокислота (карбаминовая кислотанестабильна). В газовой фазе это молекула схимической формулойNH2‐CH2‐COOH. В растворе или в твердом состоянии глицин существует в видецвиттер-иона. Глицин – одна изпротеиногенных аминокислот. Онкодируетсявсемикодонами, начинающимися с GG (GGU, GGC, GGA, GGG). Глицин является неотъемлемой частью формированияальфа-спиралейвовторичной структуре белкаиз-за«гибкости», обусловленной такой маленькой группой R. Глицин также является тормознымнейротрансмиттером: вмешательство в его высвобождение в спинном мозге (например, во времяClostridium tetani) может вызватьспастическийпаралич из-за незаторможенного сокращения мышц.

Это единственная ахиральная протеиногенная аминокислота . Он может вписываться в гидрофильную или гидрофобную среду благодаря минимальной боковой цепи, состоящей всего из одного атома водорода.

История и этимология

Глицин был открыт в 1820 году французским химиком Анри Браконно , когда он гидролизовал желатин путем кипячения его с серной кислотой . [8] Первоначально он назвал его «желатиновым сахаром», [9] [10] , но французский химик Жан-Батист Буссенго в 1838 году показал, что он содержит азот. [11] В 1847 году американский учёный Эбен Нортон Хорсфорд , тогдашний ученик немецкого химика Юстуса фон Либиха , предложил название «гликоколл»; [12] [13] однако год спустя шведский химик Берцелиус предложил более простое нынешнее название. [14] [15] Название происходит от греческого слова γλυκύς «сладкий вкус» [16] (которое также связано с приставками глико- и глюко- , как в гликопротеине и глюкозе ). В 1858 году французский химик Огюст Каур определил, что глицин представляет собой амин уксусной кислоты . [17]

Производство

Хотя глицин можно выделить из гидролизованного белка, этот путь не используется для промышленного производства, поскольку его удобнее производить химическим синтезом. [18] Двумя основными процессами являются аминирование хлоруксусной кислоты аммиаком с образованием глицина и хлорида аммония [ 19] и синтез аминокислот Стрекера [20] который является основным методом синтеза в США и Японии. [21] Таким способом ежегодно производится около 15 тысяч тонн . [22]

Глицин также образуется в виде примеси при синтезе ЭДТА в результате реакций побочного продукта аммиака. [23]

Химические реакции

Наиболее важны его кислотно-основные свойства. В водном растворе глицин амфотерен : при pH ниже 2,4 он превращается в катион аммония, называемый глицинием. При значении выше 9,6 он превращается в глицинат.

Глицин действует как бидентатный лиганд для многих ионов металлов, образуя аминокислотные комплексы . Типичным комплексом является Cu(глицинат) 2 , т.е. Cu(H 2 NCH 2 CO 2 ) 2 , который существует как в цис-, так и в транс-изомерах.

С помощью хлорангидридов глицин превращается в амидокарбоновую кислоту, такую ​​как гиппуровая кислота [24] и ацетилглицин . [25] Из азотистой кислоты получают гликолевую кислоту ( определение Ван Слайка ). С метилйодидом амин кватернизируется с образованием триметилглицина , природного продукта:

ЧАС
3Н+
СН
2главный операционный директор−
+ 3 СН 3 I → (СН
3)
3Н+
СН
2главный операционный директор−
 + 3 ПРИВЕТ

Глицин конденсируется сам с собой с образованием пептидов, начиная с образования глицилглицина :

2 часа
3Н+
СН
2главный операционный директор−
 → Ч
3Н+
СН
2КОНХЧ
2главный операционный директор−
 + Н 2 О

Пиролиз глицина или глицилглицина дает 2,5-дикетопиперазин , циклический диамид.

Со спиртами образует сложные эфиры. Их часто выделяют в виде гидрохлорида , например гидрохлорида метилового эфира глицина . В противном случае свободный эфир имеет тенденцию превращаться в дикетопиперазин .

Как бифункциональная молекула, глицин реагирует со многими реагентами. Их можно разделить на реакции с N-центром и карбоксилатным центром.

Метаболизм

Биосинтез

Глицин не является незаменимым для рациона человека , поскольку он биосинтезируется в организме из аминокислоты серина , которая, в свою очередь, образуется из 3-фосфоглицерата , но одна публикация, сделанная продавцами пищевых добавок, похоже, показывает, что метаболическая способность биосинтеза глицина не важна. не удовлетворяют потребность в синтезе коллагена. [26] У большинства организмов фермент серингидроксиметилтрансфераза катализирует эту трансформацию через кофактор пиридоксальфосфат : [27]

серин + тетрагидрофолат → глицин + N 5 , N 10 -метилентетрагидрофолат + H 2 O

В E. coli глицин чувствителен к антибиотикам, нацеленным на фолат. [28]

В печени позвоночных животных синтез глицина катализируется глицинсинтазой (также называемой ферментом расщепления глицина). Это преобразование легко обратимо : [27]

СО 2 + NH+
4+ N 5 , N 10 -метилентетрагидрофолат + НАДН + Н + ⇌ Глицин + тетрагидрофолат + НАД +

Помимо синтеза из серина, глицин также может быть получен из треонина , холина или гидроксипролина посредством межорганного метаболизма в печени и почках. [29]

Деградация

Глицин разлагается тремя путями. Преобладающий путь у животных и растений является обратным пути глицинсинтазы, упомянутому выше. В этом контексте задействованную ферментативную систему обычно называют системой расщепления глицина : [27]

Глицин + тетрагидрофолат + НАД + ⇌ CO 2 + NH+
4+ N 5 , N 10 -метилентетрагидрофолат + НАДН + Н +

По второму пути глицин разлагается в два этапа. Первым шагом является реверс биосинтеза глицина из серина с помощью серингидроксиметилтрансферазы. Затем серин превращается в пируват под действием сериндегидратазы . [27]

На третьем пути деградации глицин превращается в глиоксилат под действием оксидазы D-аминокислот . Затем глиоксилат окисляется лактатдегидрогеназой печени до оксалата в результате НАД + -зависимой реакции. [27]

Период полувыведения глицина и его выведение из организма значительно варьируются в зависимости от дозы. [30] В одном исследовании период полувыведения варьировал от 0,5 до 4,0 часов. [30]

Физиологическая функция

Основная функция глицина заключается в том, что он действует как предшественник белков . Большинство белков содержат лишь небольшие количества глицина, заметным исключением является коллаген , который содержит около 35% глицина из-за его периодически повторяющейся роли в формировании спиральной структуры коллагена в сочетании с гидроксипролином . [27] [31] В генетическом коде глицин кодируется всеми кодонами, начинающимися с GG, а именно GGU, GGC, GGA и GGG.

В качестве промежуточного продукта биосинтеза

У высших эукариот δ-аминолевулиновая кислота , ключевой предшественник порфиринов , биосинтезируется из глицина и сукцинил-КоА с помощью фермента АЛК-синтазы . Глицин обеспечивает центральную субъединицу C 2 N всех пуринов . [27]

В качестве нейромедиатора

Глицин является тормозным нейромедиатором в центральной нервной системе , особенно в спинном мозге , стволе мозга и сетчатке . Когда глициновые рецепторы активируются, хлорид поступает в нейрон через ионотропные рецепторы, вызывая тормозной постсинаптический потенциал (ТПСП). Стрихнин является сильным антагонистом ионотропных глициновых рецепторов, тогда как бикукулин — слабым. Глицин является необходимым коагонистом наряду с глутаматом для рецепторов NMDA . В отличие от ингибирующей роли глицина в спинном мозге, такое поведение облегчается глутаматергическими рецепторами ( NMDA ) , которые являются возбуждающими. [32] ЛД 50 глицина составляет 7930 мг/кг у крыс (перорально) [33] и обычно вызывает смерть из-за гипервозбудимости.

В качестве агента конъюгации токсинов

Путь конъюгации глицина полностью не изучен. [34] Считается, что глицин является детоксикатором печени ряда эндогенных и ксенобиотических органических кислот. [35] Желчные кислоты обычно конъюгируют с глицином, чтобы повысить их растворимость в воде. [36]

Человеческий организм быстро выводит бензоат натрия, соединяя его с глицином с образованием гиппуровой кислоты , которая затем выводится из организма. [37] Метаболический путь этого начинается с превращения бензоата с помощью бутират-КоА-лигазы в промежуточный продукт, бензоил-КоА , [38] который затем метаболизируется глицин - N -ацилтрансферазой в гиппуровую кислоту. [39]

Использование

В США глицин обычно продается в двух сортах: Фармакопея США («USP») и технический сорт. Продажи глицина согласно Фармакопее США составляют примерно 80–85 процентов рынка глицина в США. Если необходима чистота, превышающая стандарт USP, например, для внутривенных инъекций, можно использовать более дорогой глицин фармацевтического качества. Глицин технического качества, который может соответствовать или не соответствовать стандартам качества USP, продается по более низкой цене для использования в промышленных целях, например, в качестве агента при комплексообразовании и отделке металлов. [40]

Продукты животного и человеческого происхождения

Строение цис -Cu(глицината) 2 (H 2 O) [41]

Глицин не широко используется в пищевых продуктах из-за его пищевой ценности, за исключением настоев. Вместо этого роль глицина в пищевой химии заключается в качестве ароматизатора. Он слегка сладкий и компенсирует послевкусие сахарина . Он также обладает консервирующими свойствами, возможно, из-за образования комплекса с ионами металлов. Глицинатные комплексы металлов, например глицинат меди(II), используются в качестве добавок к кормам для животных. [22]

«Управление по контролю за продуктами и лекарствами США больше не считает глицин и его соли общепризнанными безопасными для использования в пищу человека». [42]

Химическое сырье

Глицин является промежуточным продуктом в синтезе различных химических продуктов. Он используется в производстве гербицидов глифосат , [ 43] ипродион , глифосин, имипротрин и эглиназин. [22] Он используется в качестве промежуточного продукта антибиотиков , таких как тиамфеникол . [ нужна цитата ]

Лабораторное исследование

Глицин является важным компонентом некоторых растворов, используемых в методе анализа белков SDS-PAGE . Он служит буферным агентом, поддерживая pH и предотвращая повреждение образца во время электрофореза. Глицин также используется для удаления антител, мечающих белки, с мембран вестерн-блоттинга , чтобы обеспечить зондирование многочисленных представляющих интерес белков из геля SDS-PAGE. Это позволяет получить больше данных из одного и того же образца, повышая надежность данных, уменьшая объем обработки образцов и количество необходимых образцов. Этот процесс известен как стриппинг.

Присутствие в космосе

Присутствие глицина за пределами Земли было подтверждено в 2009 году на основе анализа проб, взятых в 2004 году космическим кораблем НАСА Stardust с кометы Уайлд-2 и впоследствии возвращенных на Землю. Глицин ранее был обнаружен в Мерчисонском метеорите в 1970 году. [44] Открытие глицина в космическом пространстве укрепило гипотезу так называемой мягкой панспермии , которая утверждает, что «строительные блоки» жизни широко распространены по всей Вселенной. [45] В 2016 году было объявлено об обнаружении глицина внутри кометы 67P/Чурюмова–Герасименко космическим кораблем Розетта . [46]

Обнаружение глицина за пределами Солнечной системы в межзвездной среде обсуждается. [47]

Эволюция

Предполагается, что глицин определяется ранними генетическими кодами. [48] ​​[49] [50] [51] Например, области низкой сложности (в белках), которые могут напоминать протопептиды раннего генетического кода, сильно обогащены глицином. [51]

Присутствие в пищевых продуктах

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Индекс Merck: Энциклопедия химических веществ, лекарств и биологических препаратов (11-е изд.), Merck, 1989, ISBN. 091191028X, 4386
  2. ^ pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/750#section=IUPAC-Name&fullscreen=true
  3. ^ Справочник по химии и физике , CRC Press, 59-е издание, 1978 г.
  4. ^ «Растворимость и плотность». Prowl.rockefeller.edu. Архивировано из оригинала 12 сентября 2017 года . Проверено 13 ноября 2013 г.
  5. ^ Доусон, RMC и др., Данные для биохимических исследований , Оксфорд, Clarendon Press, 1959.
  6. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов». Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Проверено 5 марта 2018 г.
  7. ^ «Глицин | Определение глицина на английском языке в Оксфордских словарях» . Архивировано из оригинала 29 января 2018 года.
  8. ^ Плиммер, RHA (1912) [1908]. Плиммер, RHA; Хопкинс, Ф.Г. (ред.). Химический состав белков. Монографии по биохимии. Том. Часть I. Анализ (2-е изд.). Лондон: Longmans, Green and Co. p. 82 . Проверено 18 января 2010 г.
  9. ^ Браконно, Анри (1820). «Sur la конверсия животных материалов в новые вещества par le moyen de l'acide серная кислота» [О превращении животных материалов в новые вещества с помощью серной кислоты]. Annales de Chimie et de Physique . 2-я серия (на французском языке). 13 : 113–125. ; см. стр. 114.
  10. ^ Маккензи, Колин (1822). Тысяча химических экспериментов: с иллюстрациями природных явлений; и практические наблюдения над производственными и химическими процессами, которые в настоящее время используются в успешном развитии полезных искусств…. Сэр Р. Филлипс и компания. п. 557.
  11. ^ Буссенго (1838). «Sur la Composition du sucre de Gélatine et de l'acide nitro-saccharique de Braconnot» [О составе сахара из желатина и нитро-глюкаровой кислоты Браконно]. Comptes Rendus (на французском языке). 7 : 493–495.
  12. ^ Хорсфорд, EN (1847). «Гликоколл (желатиновый сахар) и некоторые продукты его разложения». Американский журнал науки и искусства . 2-я серия. 3 : 369–381.
  13. ^ Иде, Аарон Дж. (1970). Развитие современной химии. Курьерская корпорация. ISBN 9780486642352.
  14. ^ Берцелиус, Джейкоб (1848). Jahres-Bericht über die Fortschritte der Chemie und Mineralogie (Ежегодный отчет о прогрессе химии и минералогии). Том. 47. Тюбиген, (Германия): Лаупп. п. 654. Из стр. 654: «Er Hat dem Leimzucker als Basis den Namen Glycocoll gegeben.… Глицин genannt werden, und diesen Namen werde ich anwenden». (Он [т. е. американский учёный Эбен Нортон Хорсфорд , тогда ученик немецкого химика Юстуса фон Либиха ] дал название «гликоколл» Леймцукеру [сахар из желатина], основанию. Это название неблагозвучно и имеет к тому же недостаток что она противоречит названиям остальных основ.Она составлена ​​из γλυχυς (сладкий) и χολλα (животный клей).Поскольку эта органическая основа — единственная [которая] имеет сладкий вкус, то ее можно гораздо короче назвать «глицин», и я буду использовать это имя.)
  15. ^ Най, Мэри Джо (1999). До большой науки: стремление к современной химии и физике, 1800–1940 гг. Издательство Гарвардского университета. ISBN 9780674063822.
  16. ^ «Глицин». Оксфордские словари . Архивировано из оригинала 13 ноября 2014 года . Проверено 6 декабря 2015 г.
  17. ^ Каур, А. (1858). «Исследования аминированных кислот». Comptes Rendus (на французском языке). 46 : 1044–1047.
  18. ↑ Окафор, Ндука (9 марта 2016 г.). Современная промышленная микробиология и биотехнология. ЦРК Пресс. ISBN 9781439843239.
  19. ^ Ингерсолл, AW; Бэбкок, С.Х. (1932). «Гиппуровая кислота». Органические синтезы . 12:40 .; Коллективный том , том. 2, с. 328
  20. ↑ Уайли (14 декабря 2007 г.). Kirk-Othmer Food and Feed Technology, набор из 2 томов. Джон Уайли и сыновья. ISBN 9780470174487.
  21. ^ "Глициновая конференция (предварительная)" . USITC. Архивировано из оригинала 22 февраля 2012 года . Проверено 13 июня 2014 г.{{cite web}}: CS1 maint: bot: исходный статус URL неизвестен ( ссылка )
  22. ^ abc Драуз, Карлхайнц; Грейсон, Ян; Климанн, Аксель; Криммер, Ханс-Петер; Лейхтенбергер, Вольфганг и Векбекер, Кристоф (2007). "Аминокислоты". Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Вайнхайм: Wiley-VCH. ISBN 978-3527306732.
  23. ^ Харт, Дж. Роджер (2005). «Этилендиаминтетрауксусная кислота и родственные хелатирующие агенты». Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Вайнхайм: Wiley-VCH. дои : 10.1002/14356007.a10_095. ISBN 978-3527306732.
  24. ^ Ингерсолл, AW; Бэбкок, С.Х. (1932). «Гиппуровая кислота». Орг. Синтез . 12:40 . дои :10.15227/orgsyn.012.0040.
  25. ^ Хербст, РМ; Шемин, Д. (1939). «Ацетилглицин». Орг. Синтез . 19 :4. дои :10.15227/orgsyn.019.0004.
  26. ^ Мелендес-Эвиа, Э; Де Пас-Луго, П; Корниш-Боуден, А ; Карденас, ML (декабрь 2009 г.). «Слабое звено метаболизма: метаболическая способность биосинтеза глицина не удовлетворяет потребности в синтезе коллагена». Журнал биологических наук . 34 (6): 853–72. дои : 10.1007/s12038-009-0100-9. PMID  20093739. S2CID  2786988.
  27. ^ abcdefg Нельсон, Дэвид Л.; Кокс, Майкл М. (2005). Принципы биохимии (4-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. стр. 127, 675–77, 844, 854. ISBN. 0-7167-4339-6.
  28. ^ Квон, Юн Гён; Хиггинс, Мейтал Б.; Рабиновиц, Джошуа Д. (2010). «Вызванное антифолатом истощение внутриклеточного глицина и пуринов подавляет бестиминовую гибель E. Coli». АКС Химическая биология . 5 (8): 787–795. дои : 10.1021/cb100096f. ПМЦ 2945287 . ПМИД  20553049. 
  29. ^ Ван, В.; Ву, З.; Дай, З.; Ян, Ю.; Ван, Дж.; Ву, Г. (2013). «Метаболизм глицина у животных и человека: значение для питания и здоровья». Аминокислоты . 45 (3): 463–77. дои : 10.1007/s00726-013-1493-1. PMID  23615880. S2CID  7577607.
  30. ^ Аб Хан Р.Г. (1993). «Дозозависимый период полураспада глицина». Урологические исследования . 21 (4): 289–291. дои : 10.1007/BF00307714. PMID  8212419. S2CID  25138444.
  31. ^ Шпак, Пол (2011). «Химия и ультраструктура рыбьих костей: значение для тафономии и анализа стабильных изотопов». Журнал археологической науки . 38 (12): 3358–3372. дои : 10.1016/j.jas.2011.07.022.
  32. ^ «Недавние разработки рецепторов NMDA». Китайский медицинский журнал. 2000.
  33. ^ «Данные о безопасности (MSDS) глицина» . Лаборатория физической и теоретической химии Оксфордского университета. 2005. Архивировано из оригинала 20 октября 2007 года . Проверено 1 ноября 2006 г.
  34. ^ ван дер Слейс, Ренсия; Баденхорст, Кристоффель П.С.; Эразм, Элард; ван Дайк, Этрезия; ван дер Вестхуизен, Франсуа Х.; ван Дейк, Альбердина А. (15 октября 2015 г.). «Консервативность кодирующих областей гена глицин-N-ацилтрансферазы также предполагает, что конъюгация глицина является важным путем детоксикации». Джин . 571 (1): 126–134. дои : 10.1016/j.gene.2015.06.081. ISSN  1879-0038. ПМИД  26149650.
  35. ^ Баденхорст, Кристоффель Петрус Стефанус; Эразм, Элард; ван дер Слюис, Ренсия; Нортье, Карла; ван Дейк, Альбердина Айке (август 2014 г.). «Новый взгляд на важность конъюгации глицина в метаболизме ароматических кислот». Обзоры метаболизма лекарств . 46 (3): 343–361. дои : 10.3109/03602532.2014.908903. ISSN  1097-9883. ПМИД  24754494.
  36. ^ Ди Чаула, Агостино; Гаррути, Габриэлла; Лунарди Баччетто, Ракель; Молина-Молина, Эмилио; Бонфрате, Леонильда; Ван, Дэвид К.-Х.; Портинкаса, Пьеро (ноябрь 2017 г.). «Физиология желчных кислот». Анналы гепатологии . 16 (Приложение 1: с3-105.): с4–с14. дои : 10.5604/01.3001.0010.5493 . hdl : 11586/203563 . ISSN  1665-2681. ПМИД  29080336.
  37. ^ «Итоговый отчет об оценке безопасности бензилового спирта, бензойной кислоты и бензоата натрия». Международный журнал токсикологии . 20 (3_приложение): 23–50. Январь 2001 г. doi : 10.1080/10915810152630729. ISSN  1091-5818.
  38. ^ «Бутират-КоА-лигаза». БРЕНДА . Технический университет Брауншвейга . Проверено 7 мая 2014 г.Субстрат/Продукт
  39. ^ «глицин-N-ацилтрансфераза» . БРЕНДА . Технический университет Брауншвейга . Проверено 7 мая 2014 г.Субстрат/Продукт
  40. ^ «Глицин из Японии и Кореи» (PDF) . Комиссия по международной торговле США. Январь 2008 г. Архивировано (PDF) из оригинала 6 июня 2010 г. Проверено 13 июня 2014 г.
  41. ^ Казари, Б.М.; Махмудхани, Ах; Лангер, В. (2004). «Переопределение цис -Аквабис (глицинато-κ 2 N,O ) меди (II)». Акта Кристаллогр. Э. _ 60 (12): м1949–м1951. дои : 10.1107/S1600536804030041.
  42. ^ «eCFR :: 21 CFR 170.50 - Глицин (аминоуксусная кислота) в продуктах питания, предназначенных для потребления человеком» . ecfr.gov . Проверено 24 октября 2022 г.
  43. ^ Шталь, Шеннон С.; Альстерс, Пол Л. (13 июля 2016 г.). Жидкофазный катализ аэробного окисления: промышленное применение и академические перспективы. Джон Уайли и сыновья. ISBN 9783527690152.
  44. ^ Квенволден, Кейт А.; Лоулесс, Джеймс; Перинг, Кэтрин; Петерсон, Этта; Флорес, Хосе; Поннамперума, Кирилл; Каплан, Исаак Р.; Мур, Карлтон (1970). «Доказательства наличия внеземных аминокислот и углеводородов в метеорите Мерчисон». Природа . 228 (5275): 923–926. Бибкод : 1970Natur.228..923K. дои : 10.1038/228923a0. PMID  5482102. S2CID  4147981.
  45. ^ «Строительный блок жизни обнаружен на комете - Thomson Reuters, 2009» . Рейтер . 18 августа 2009 года . Проверено 18 августа 2009 г.
  46. ↑ Европейское космическое агентство (27 мая 2016 г.). «Комета Розетты содержит ингредиенты для жизни» . Проверено 5 июня 2016 г.
  47. ^ Снайдер Л.Е., Ловас Ф.Дж., Холлис Дж.М. и др. (2005). «Тщательная попытка проверить межзвездный глицин». Астрофиз Дж . 619 (2): 914–930. arXiv : astro-ph/0410335 . Бибкод : 2005ApJ...619..914S. дои : 10.1086/426677. S2CID  16286204.
  48. ^ Трифонов Е.Н. (декабрь 2000 г.). «Консенсусный временной порядок аминокислот и эволюция триплетного кода». Джин . 261 (1): 139–151. дои : 10.1016/S0378-1119(00)00476-5. ПМИД  11164045.
  49. ^ Хиггс, Пол Г.; Пудриц, Ральф Э. (июнь 2009 г.). «Термодинамическая основа синтеза пребиотических аминокислот и природа первого генетического кода». Астробиология . 9 (5): 483–490. arXiv : 0904.0402 . Бибкод : 2009AsBio...9..483H. дои : 10.1089/ast.2008.0280. ISSN  1531-1074. PMID  19566427. S2CID 9039622 . 
  50. ^ Халиотис, Анаргирос; Властаридис, Панайотис; Моссиалос, Димитрис; Ибба, Майкл; Беккер, Хьюберт Д.; Статопулос, Константинос; Амуциас, Григориос Д. (17 февраля 2017 г.). «Сложная эволюционная история аминоацил-тРНК-синтетаз». Исследования нуклеиновых кислот . 45 (3): 1059–1068. дои : 10.1093/nar/gkw1182 . ISSN  0305-1048. ПМК 5388404 . ПМИД  28180287. 
  51. ^ аб Нтунтуми, Криса; Властаридис, Панайотис; Моссиалос, Димитрис; Статопулос, Константинос; Илиопулос, Иоаннис; Промпонас, Василиос; Оливер, Стивен Дж; Амуциас, Григорис Д. (4 ноября 2019 г.). «Области низкой сложности в белках прокариот выполняют важные функциональные роли и высоко консервативны». Исследования нуклеиновых кислот . 47 (19): 9998–10009. дои : 10.1093/nar/gkz730 . ISSN  0305-1048. ПМК 6821194 . ПМИД  31504783. 
  52. ^ «Национальная база данных питательных веществ для стандартных справок». Министерство сельского хозяйства США. Архивировано из оригинала 3 марта 2015 года . Проверено 7 сентября 2009 г.

дальнейшее чтение

Внешние ссылки

Викискладе есть медиафайлы по теме глицина .