stringtranslate.com

Криптохром

Криптохромы (от греческого κρυπτός χρώμα, «скрытый цвет») — класс флавопротеинов , обнаруженных у растений и животных , чувствительных к синему свету . Они участвуют в циркадных ритмах и восприятии магнитных полей у ряда видов. Название «криптохром» было предложено как сочетание хроматической природы фоторецептора и криптогамных организмов , на которых было проведено множество исследований синего света. [1] [2]

Гены CRY1 и CRY2 кодируют белки CRY1 и CRY2 соответственно . [3] Криптохромы подразделяются на крик растений и крик животных. Animal Cry можно разделить на типы насекомых (Тип I) и млекопитающих (Тип II). CRY1 представляет собой циркадный фоторецептор , тогда как CRY2 представляет собой репрессор часов , который подавляет комплекс Clock/Cycle (Bmal1) у насекомых и позвоночных . [4] У растений фоторецепция синего света может использоваться для передачи сигналов развития. [5] Помимо хлорофиллов , криптохромы являются единственными белками, которые, как известно, образуют фотоиндуцированные радикальные пары in vivo . [6] Похоже, они позволяют некоторым животным обнаруживать магнитные поля.

Криптохромы были в центре внимания нескольких современных исследований в области оптогенетики . Используя трансфекцию , первоначальные исследования на дрожжах использовали потенциал гетеродимеризации CRY2 для контроля клеточных процессов, включая экспрессию генов , под действием света.

Открытие

Хотя Чарльз Дарвин впервые задокументировал реакцию растений на синий свет в 1880-х годах, только в 1980-х годах исследования начали определять ответственный за это пигмент. [7] В 1980 году исследователи обнаружили, что ген HY4 растения Arabidopsis thaliana необходим для чувствительности растения к синему свету, и когда в 1993 году этот ген был секвенирован, он показал высокую гомологию последовательности с фотолиазой , белком репарации ДНК, активируемым синий свет. [8] Анализ эталонной последовательности изоформы d криптохрома-1 показывает два консервативных домена с белками фотолиазы. Положения нуклеотидов изоформы d с 6 по 491 демонстрируют консервативный домен с дезоксирибодипиримидинфотолиазой , а положения с 288 по 486 показывают консервативный домен с FAD-связывающим доменом ДНК-фотолиазы. [9] Сравнительный геномный анализ подтверждает, что белки фотолиазы являются предками криптохромов. Однако к 1995 году стало ясно, что продукты гена HY4 и двух его человеческих гомологов не проявляют фотолиазной активности и вместо этого представляют собой новый класс фоторецепторов синего света , предположительно являющихся циркадными фотопигментами . [10] В 1996 и 1998 годах гомологи Cry были идентифицированы у дрозофилы и мышей соответственно. [11] [12]

Эволюционная история

Криптохромы (CRY1, CRY2) — эволюционно старые и высококонсервативные белки, принадлежащие к суперсемейству флавопротеинов, существующему во всех царствах жизни. Криптохромы происходят от фотолиаз, которые представляют собой бактериальные ферменты , которые активируются светом и участвуют в восстановлении повреждений ДНК, вызванных УФ-излучением, и тесно связаны с ними .

У эукариот криптохромы больше не сохраняют эту первоначальную ферментативную активность. Используя меченный Т-ДНК аллель гена Cry1 в растении Arabidopsis , исследователи определили, что ген Cry1 кодирует флавопротеин без фотолиазной активности и с уникальным С-концевым хвостом . [13] Белок, кодируемый этим геном, был назван криптохромом 1, чтобы отличить его от предковых белков-фотолиаз, и было обнаружено, что он участвует в фоторецепции синего света. Исследования кринокаутных мутантов дрозофилы привели к более позднему открытию, что криптохромные белки также участвуют в регуляции циркадных часов млекопитающих. Ген крика дрозофилы аналогичным образом кодирует флавопротеин без фотолиазной активности, который также связывает хромофоры птерина . [13] Было обнаружено, что мутанты Cry ( cry b ) экспрессируют аритмичные уровни люциферазы , а также белков PER и TIM в фоторецепторных клетках. [13] Несмотря на аритмичность этих уровней белка, мутанты Cry b по-прежнему демонстрировали ритмичность в общем поведении, но не могли увлекаться короткими импульсами света, что привело исследователей к выводу, что дорсальные и вентральные латеральные нейроны (первичные пейсмекерные клетки дрозофилы ) были до сих пор эффективно функционирует. [13] Однако когда у мутантов Cry b также были зрительно невосприимчивые сложные глаза, они не могли поведенчески реагировать на сигналы окружающей среды . [13] Эти результаты привели исследователей к выводу, что белок криптохром, кодируемый криком, необходим для фотоувлечения дрозофилы . У млекопитающих был обнаружен белковый аналог криптохромного белка дрозофилы с характерным свойством отсутствия фотолиазной активности, что побудило исследователей отнести его к тому же классу криптохромных белков. [13] У мышей наибольшая экспрессия Cry1 наблюдается в супрахиазматическом ядре (SCN), где уровни ритмично колеблются. [13] Из-за роли SCN в качестве основного водителя ритма у млекопитающих, а также ритмических колебаний экспрессии Cry1 , исследователи пришли к выводу, что Cry1 также необходим для вовлечения циркадных ритмов млекопитающих.

Распространенное заблуждение в истории эволюции криптохромных белков состоит в том, что белки млекопитающих и растений являются ортологами друг друга, которые произошли непосредственно от общего гена фотолиазы. Однако геномный анализ показывает, что криптохромные белки млекопитающих и мух демонстрируют большее сходство последовательностей с белками фотолиазы (6-4), чем с криптохромными белками растений. [13] Поэтому вполне вероятно, что криптохромные белки растений и животных демонстрируют уникальный случай конвергентной эволюции , неоднократно развивая новые функции независимо друг от друга из одного общего предкового гена крика . [13]

Исследования Worthington et al. (2003) указывает, что криптохромы впервые появились у бактерий и были идентифицированы у Vibrio cholerae . [14] Секвенирование генома этой бактерии выявило три гена семейства фотолиаз/криптохромов, каждый из которых имеет кофакторы фолата и флавина, характерные для этих белков. [14] Из этих генов один кодирует фотолиазу, а два других кодируют криптохромные белки, обозначенные VcCry1 и VcCry2. [14] Кэшмор А.Р. и др. (1999) предполагают, что криптохромы млекопитающих возникли позже в эволюционной истории, вскоре после того, как растения и животные разошлись, на основе консервативных геномных доменов между криптохромами животных и белком фотолиазы Arabidopsis (6-4). [13] Основываясь на роли криптохромов в управлении циркадными ритмами млекопитающих, современные исследователи предполагают, что они развивались одновременно с совместной эволюцией белков PER, TIM, CLOCK и CYCLE , но в настоящее время недостаточно доказательств для определения точных сроков эволюции. и механизм эволюции. [13]

Состав

Все члены суперсемейства флавопротеинов обладают характеристиками домена гомологичности N-концевой фотолиазы (PHR). Домен PHR может связываться с кофактором флавинадениндинуклеотида (FAD) и светособирающим хромофором . [15] Структура криптохрома включает в себя складку, очень похожую на структуру фотолиазы, расположенную в виде ортогонального пучка с единственной молекулой FAD, нековалентно связанной с белком. [15] Эти белки имеют различную длину и поверхность на С-конце из-за изменений в геноме и внешнем виде, возникающих в результате отсутствия ферментов репарации ДНК . [15] График Рамачандрана показывает, что вторичная структура белка CRY1 представляет собой преимущественно правостороннюю альфа-спираль с небольшим стерическим перекрытием или вообще без него. Структура CRY1 почти полностью состоит из альфа-спиралей с несколькими петлями и несколькими бета-листами . [15]

Функция

Фототропизм

У растений криптохромы опосредуют фототропизм или направленный рост к источнику света в ответ на синий свет. Теперь известно, что этот ответ имеет собственный набор фоторецепторов — фототропинов .

В отличие от фитохромов и фототропинов, криптохромы не являются киназами . Их флавиновый хромофор восстанавливается под действием света и транспортируется в ядро ​​клетки , где влияет на тургорное давление и вызывает последующее удлинение стебля. Если быть точным, Cry2 отвечает за семядоли и расширение листьев, опосредованные синим светом. Сверхэкспрессия Cry2 в трансгенных растениях увеличивает стимулированное синим светом расширение семядолей, что приводит к появлению множества широких листьев и отсутствию цветков, а не к небольшому количеству первичных листьев с цветком. [16] Двойная мутация потери функции в генах Arabidopsis thaliana Early Flowering 3 (elf3) и Cry2 задерживает цветение при постоянном освещении и, как было показано, ускоряет его в течение длинных и коротких дней, что позволяет предположить, что Arabidopsis CRY2 может играть роль в ускорение времени цветения при непрерывном освещении. [17]

Фотоморфогенез

Рецепторы криптохромов заставляют растения реагировать на синий свет посредством фотоморфогенеза . Они помогают контролировать развитие семян и рассады, а также переход от вегетативной стадии развития к цветущей.

У Arabidopsis CRY1 является основным ингибитором удлинения гипокотиля, но CRY2 ингибирует удлинение гипокотиля при низкой интенсивности синего света. CRY2 способствует цветению в условиях длинного дня. [18]

Ген CRY опосредует фотоморфогенез несколькими способами. C-конец CRY взаимодействует с CONTITUTIVE PHOTOMORPHOGENIC 1 (COP1), убиквитинлигазой E3, которая подавляет фотоморфогенез и время цветения. Взаимодействие ингибирует активность COP1 и позволяет накапливаться факторам транскрипции, таким как ELONGATED HYPOCOTYL 5 (HY5). [19] HY5 представляет собой основной фактор лейциновой молнии (bZIP), который способствует фотоморфогенезу путем связывания со светочувствительными генами. CRY взаимодействует с β-субъединицей G-белка AGB1, где HY5 диссоциирует от AGB1 и активируется. CRY взаимодействует с PHYTOCHROM-INTERACTING FACTOR 4 (PIF4) и PIF5, репрессорами фотоморфогенеза и промотором элонгации гипокотиля, подавляя транскрипционную активность PIF4 и PIF5. Наконец, CRY может ингибировать передачу сигналов ауксина и брассиностериоида (BR), способствуя фотоморфогенезу. [18]

Захват света

Несмотря на многочисленные исследования по этой теме, криптохромная фоторецепция и фототрансдукция у Drosophila и Arabidopsis thaliana все еще плохо изучены. Известно, что криптохромы обладают двумя хромофорами: птерином (в форме 5,10-метенилтетрагидрофолиевой кислоты (МТГФ)) и флавином (в форме ФАД). [20] Оба могут поглощать фотоны , и у Arabidopsis птерин, по-видимому, поглощает длину волны 380 нм, а флавин — 450 нм. Предыдущие исследования подтвердили модель, согласно которой энергия, захваченная птерином, передается флавину. [21] Согласно этой модели фототрансдукции, FAD затем будет восстановлен до FADH, который, вероятно, опосредует фосфорилирование определенного домена в криптохроме. Это может затем запустить цепочку передачи сигнала , возможно, влияя на регуляцию генов в ядре клетки .

Новая гипотеза [22] предполагает, что молекулы-партнеры ощущают преобразование светового сигнала в химический сигнал в криптохромах растений, что может быть вызвано фотоиндуцированным отрицательным зарядом на кофакторе FAD или на соседней аспарагиновой кислоте [23] [23] [ 23] [22] 24] внутри белка. Этот отрицательный заряд будет электростатически отталкивать связанную с белком молекулу АТФ и, следовательно, также С-концевой домен белка, который покрывает карман связывания АТФ до поглощения фотонов. Результирующее изменение конформации белка может привести к фосфорилированию ранее недоступных сайтов фосфорилирования на С-конце, и данный фосфорилированный сегмент может затем высвободить транскрипционный фактор HY5, конкурируя за тот же сайт связывания с негативным регулятором фотоморфогенеза COP1 .

У дрозофилы может действовать другой механизм . Истинное основное состояние кофактора флавина у CRY дрозофилы все еще обсуждается: некоторые модели указывают на то, что FAD находится в окисленной форме, [25] в то время как другие поддерживают модель, в которой кофактор флавина существует в анион -радикальной форме, FAD.−
•. Недавно исследователи заметили, что окисленный ФАД легко восстанавливается до ФАД.−
• светом. Более того, мутации, блокирующие фотовосстановление, не влияли на светоиндуцированную деградацию CRY, тогда как мутации, изменяющие стабильность FAD−
• разрушена функция фоторецептора CRY. [26] [27] Эти наблюдения подтверждают основное состояние FAD.−
•. Исследователи также недавно предложили модель, в которой FAD−
возбуждается до своего дублетного или квартетного состояния в результате поглощения фотона, что затем приводит к конформационному изменению белка CRY. [28]

Кроме того, кольцевые глаза личинки демогубки Amphimedon queenslandica содержат чувствительный к синему свету криптохром (Aq-Cry2), который может опосредовать фототаксис. Напротив, глаза большинства животных используют фоточувствительные опсины , выраженные в фоторецепторных клетках, которые передают информацию о свете из окружающей среды в нервную систему. Однако у A. queenslandica , как и у других губок, отсутствует нервная система . И в его полностью секвенированном геноме также нет гена опсина , несмотря на наличие многих других рецепторов, связанных с G-белком (GPCR). Следовательно, уникальные глаза губки, должно быть, развили другой механизм обнаружения света и осуществления фототаксиса, возможно, с помощью криптохромов или других белков. [29]

Функция диафрагмы

Изолированные радужки сжимаются в ответ на свет посредством реакции фотомеханической трансдукции (PMTR) у различных видов, и для этого требуется либо меланопсин , либо криптохром. [30] Радужная оболочка куриных эмбрионов воспринимает коротковолновый свет посредством криптохрома, а не опсинов. [31] Исследования Марджотты и Ховарда (2020) показывают, что PMTR поперечно-полосатой мышцы радужной оболочки курицы происходит при активации гена CRY синим светом с длиной волны 430 нм. [30] PMTR ингибировался при нокауте гена CRY и уменьшался при ингибировании флавинредуктазы, но оставался неизменным при добавлении антагонистов меланопсина. [30] Аналогичным образом, цитозольные белки CRY1 и CRY2 были обнаружены в миотрубках радужной оболочки глаза , и снижение транскрипции этих генов ингибировало PMTR. [30] Таким образом, наибольшие PMTR радужной оболочки соответствуют развитию поперечно-полосатых, а не гладких мышечных волокон посредством CRY -опосредованных PMTR. [30]

Циркадный ритм

Исследования на животных и растениях показывают, что криптохромы играют ключевую роль в создании и поддержании циркадных ритмов. [32] Точно так же криптохромы играют важную роль в поддержании циркадных ритмов у растений. [33] У дрозофилы криптохром (dCRY) действует как фоторецептор синего света, который напрямую модулирует вход света в циркадные часы, [34] в то время как у млекопитающих криптохромы (CRY1 и CRY2) действуют как репрессоры транскрипции в циркадных часах. [35] Некоторые насекомые, в том числе бабочка-монарх , имеют версию криптохрома как у млекопитающих, так и у дрозофилы , что является доказательством существования наследственного механизма часов, включающего как светочувствительную, так и репрессирующую транскрипцию роль криптохрома. [36] [37]

Мутанты Cry изменили циркадные ритмы, показывая, что Cry влияет на циркадный водитель ритма. У дрозофилы с мутированным Cry цикл мРНК практически отсутствует или практически отсутствует. [38] Точечная мутация в Cry b , которая необходима для ассоциации флавина с белком CRY, не приводит к циклическому циклированию белков PER или TIM ни при DD, ни при LD. [39] Кроме того, мыши, лишенные генов Cry1 или Cry2, демонстрируют дифференциально измененные периоды свободного бега, но все еще способны к фотоувлечению. Однако мыши, у которых отсутствует как Cry1 , так и Cry2, имеют аритмию как при LD, так и при DD и всегда имеют высокие уровни мРНК Per1 . Эти результаты позволяют предположить, что криптохромы играют фоторецептивную роль, а также действуют как негативные регуляторы экспрессии гена Per у мышей. [40]

У дрозофилы

У дрозофилы криптохром кодируется только одним геном Cry (d Cry) и функционирует как фоторецептор синего света. Воздействие синего света вызывает конформацию, аналогичную конформации всегда активного мутанта CRY с делецией С-конца (CRYΔ). [28] Период полураспада этой конформации составляет 15 минут в темноте и облегчает связывание CRY с другими продуктами часового гена, PER и TIM , светозависимым образом. [41] [28] [34] [42] После связывания с dCRY dTIM подвергается деградации с помощью системы убиквитин- протеасома . [28] [42]

Хотя световые импульсы не захватывают друг друга, полные фотопериодические циклы LD все же могут вызывать цикличность в вентрально - латеральных нейронах мозга дрозофилы . Эти данные наряду с другими результатами позволяют предположить, что CRY является клеточно-автономным фоторецептором биологических часов у дрозофилы и может играть роль в непараметрическом вовлечении (увлечение короткими дискретными световыми импульсами). Однако латеральные нейроны получают световую информацию как по пути CRY синего света, так и по пути родопсина . Таким образом, CRY участвует в восприятии света и является входным сигналом для циркадных часов, однако это не единственный входной сигнал для световой информации, поскольку устойчивый ритм был показан в отсутствие пути CRY, при котором считается, что Путь родопсина обеспечивает некоторый вход света. [43] Недавно также было показано, что существует CRY-опосредованный световой ответ, который не зависит от классического циркадного взаимодействия CRY-TIM. Считается, что этот механизм требует окислительно - восстановительного механизма, основанного на флавине, который зависит от проводимости калиевых каналов. Было показано, что этот CRY-опосредованный световой ответ увеличивает срабатывание потенциала действия в течение нескольких секунд после светового ответа у дрозофилы с нокаутом опсина . [44]

Криптохром, как и многие гены, участвующие в циркадных ритмах, демонстрирует циркадные циклы уровней мРНК и белка. У дрозофилы концентрации мРНК Cry колеблются в соответствии с циклом света и темноты (LD), с высокими уровнями на свету и низкими уровнями в темноте. [38] Эта цикличность сохраняется в постоянной темноте (DD), но с уменьшенной амплитудой. [38] Транскрипция гена Cry также циклична с аналогичной тенденцией. [38] Однако уровни белка CRY колеблются иначе, чем уровни транскрипции Cry и мРНК. При LD уровень белка CRY низкий на свету и высокий в темноте, а при DD уровни CRY непрерывно повышаются в течение субъективного дня и ночи. [38] Таким образом, экспрессия CRY регулируется часами на транскрипционном уровне и светом на трансляционном и посттрансляционном уровне. [38]

Сверхэкспрессия Cry также влияет на циркадные световые реакции. У дрозофилы сверхэкспрессия Cry увеличивает чувствительность мух к свету низкой интенсивности. [38] Эта световая регуляция уровней белка CRY предполагает, что CRY играет циркадную роль выше других часовых генов и компонентов. [38]

У млекопитающих

У млекопитающих криптохромные белки кодируются двумя генами: Cry1 и Cry2.

Cry2

Криптохром — это одна из четырех групп часовых генов/белков млекопитающих, которые генерируют петлю отрицательной обратной связи транскрипции-трансляции (TTFL), наряду с Period (PER) , CLOCK и BMAL1 . [45] В этой петле белки CLOCK и BMAL1 являются активаторами транскрипции , которые вместе связываются с промоторами генов Cry2 и Per и активируют их транскрипцию. [45] Белки CRY2 и PER затем связываются друг с другом, проникают в ядро ​​и ингибируют транскрипцию, активируемую CLOCK-BMAL1. [45] Таким образом, общая функция CRY2 заключается в подавлении транскрипции CLOCK и BMAL1.

Cry1

Cry1 кодирует белок CRY1, который является циркадным фоторецептором млекопитающих. У мышей экспрессия Cry1 отражает циркадные ритмы в супрахиазматическом ядре , участке мозга, участвующем в генерации циркадных ритмов, при этом уровни мРНК достигают пика во время световой фазы и достигают минимума в темноте. [46] Эти ежедневные колебания экспрессии сохраняются в постоянной темноте. [46]

Хотя CRY1 хорошо известен как гомолог TIM у млекопитающих, роль CRY1 как фоторецептора у млекопитающих остается спорной. Ранние статьи показали, что CRY1 имеет как светонезависимые, так и -зависимые функции. Исследование, проведенное Selby CP et al. (2000) обнаружили, что мыши без родопсина, но с криптохромом, все еще реагируют на свет; однако у мышей без родопсина или криптохрома транскрипция c-Fos , медиатора светочувствительности, значительно снижается. [47] В последние годы данные подтвердили, что меланопсин является основным циркадным фоторецептором, в частности меланопсиновыми клетками, которые опосредуют захват и связь между глазом и супрахиазматическим ядром (SCN). [48] ​​Одна из основных трудностей в подтверждении или опровержении CRY как фоторецептора млекопитающих заключается в том, что когда ген нокаутирован, у животного наступает аритмия, поэтому трудно измерить его способность как просто фоторецептора. Однако некоторые недавние исследования показывают, что человеческий CRY1 может опосредовать световую реакцию в периферических тканях. [49]

Нормальный циркадный ритм млекопитающих во многом зависит от задержки экспрессии Cry1 после активации промотора Cry1 . В то время как ритмы активации промотора Per2 и уровни мРНК Per2 имеют практически одинаковую фазу, продукция мРНК Cry1 задерживается примерно на четыре часа относительно активации промотора Cry1 . [50] Эта задержка не зависит от уровней CRY1 или CRY2 и опосредована комбинацией элементов E/E'-box и D-box в промоторе и RevErbA / ROR- связывающих элементов (RRE) в первом интроне гена. [51] Трансфекция аритмичных клеток Cry1 -/- Cry2 -/- с двойным нокаутом только промотором Cry1 (вызывающим конститутивную экспрессию Cry1 ) недостаточна для восстановления ритмичности. Трансфекция этих клеток как промотором, так и первым интроном необходима для восстановления циркадных ритмов в этих клетках. [51]

Есть доказательства того, что CRY1 может играть роль в том, как режимы сна и бодрствования могут передаваться по наследству в семье. Существует мутация CRY1Δ11, которая вызывает задержку циркадного ритма. [52]   CRY1Δ11 представляет собой вариант сплайсинга, в котором удален аутоингибирующий участок гена. [52] Это вызывает задержку за счет увеличения близости CLOCK и BMAL , что, в свою очередь, удлиняет период. [52] Это приводит к тому, что у людей с этой мутацией середина сна наступает позже, чем у остальной части населения, вызывая расстройство, известное как расстройство фазы сна-бодрствования с задержкой . [52]

CRY1 также является ключевым модулятором восстановления ДНК , в частности, посредством временной регуляции. [53] CRY1 влияет на развитие клеточного цикла, особенно на контрольную точку G2/M, а истощение CRY1 приводит к воздействию на сети репарации ДНК, включая репарацию несоответствий, УФ и удаление нуклеотидов. [53] При раке CRY1 стабилизируется за счет повреждения ДНК, в результате чего экспрессия CRY1 связана с худшими исходами при раке простаты . [53] Из-за его роли в восстановлении ДНК и его протуморогенности дальнейшие исследования могут использовать CRY1 в качестве терапевтической мишени .

Варианты CRY1 могут оказывать влияние на людей с точки зрения метаболизма. Согласно исследованию 2021 года, результаты метаболизма, измеряемые по дефекации , сильно отличались у участников дикого типа по сравнению с участниками с вариантом CRY1Δ11. [52] У участников этого варианта наблюдался замедленный цикл сна и замедленный метаболизм по сравнению с диким типом. [52]

Магниторецепция

Механизм радикальной пары был предложен для квантовой магниторецепции у птиц. [54]

Магниторецепция — это чувство, которое позволяет организму обнаруживать магнитное поле, чтобы воспринимать направление, высоту или местоположение. Экспериментальные данные позволяют предположить, что криптохромы в фоторецепторных нейронах глаз птиц участвуют в магнитной ориентации во время миграции . [55] Криптохромы также считаются важными для светозависимой способности дрозофилы воспринимать магнитные поля . [56] Однажды сообщалось, что магнитные поля влияют на криптохромы также у растений Arabidopsis thaliana : магнитные поля, по-видимому, влияют на рост растений в присутствии синего (но не красного) света. [57] Тем не менее, эти результаты позже оказались невоспроизводимыми в строго контролируемых условиях в другой лаборатории, [58] что позволяет предположить, что криптохромы растений не реагируют на магнитные поля.

Криптохром образует пару радикалов с коррелированными спинами под воздействием синего света. [59] [60] Радикальные пары также могут образовываться в результате светонезависимого темнового переокисления кофактора флавина молекулярным кислородом посредством образования спин-коррелированных радикальных пар ФАДН-супероксид. [61] Предполагается, что магниторецепция функционирует за счет влияния окружающего магнитного поля на корреляцию (параллельную или антипараллельную) этих радикалов, что влияет на время жизни активированной формы криптохрома. Активация криптохрома может повлиять на светочувствительность нейронов сетчатки , в результате чего животное может ощущать магнитное поле. [62] Криптохромы животных и близкородственные фотолиазы животных (6-4) содержат более длинную цепь триптофана, переносящего электроны, чем другие белки суперсемейства криптохром-фотолиаз (тетрада триптофана вместо триады). [63] [64] Более длинная цепь приводит к лучшему разделению и более чем в 1000 раз более длительному времени жизни фотоиндуцированных пар радикалов флавин-триптофан, чем в белках с триадой триптофана. [63] [64] Отсутствие спин-селективной рекомбинации этих радикальных пар в масштабах времени от наносекунд до микросекунд кажется несовместимым с предположением о том, что магниторецепция криптохромами основана на реакции прямого света.

Рекомендации

  1. ^ Грессель Дж (1979). «Фоторецепция синего света». Фотохимия и фотобиология . 30 (6): 749–754. doi :10.1111/j.1751-1097.1979.tb07209.x. ISSN  1751-1097. S2CID  98643540.
  2. ^ Ян З, Лю Б, Су Дж, Ляо Дж, Линь С, Ока Ю (январь 2017 г.). «Криптохромы регулируют транскрипцию разнообразных реакций на синий свет у растений». Фотохимия и фотобиология . 93 (1): 112–127. дои : 10.1111/php.12663. ПМК 6167254 . ПМИД  27861972. 
  3. ^ ван дер Спек П.Дж., Кобаяши К., Бутсма Д., Такао М., Экер А.П., Ясуи А. (октябрь 1996 г.). «Клонирование, тканевая экспрессия и картирование гомолога фотолиазы человека, сходного с растительными рецепторами синего света». Геномика . 37 (2): 177–182. дои : 10.1006/geno.1996.0539. hdl : 1765/55742 . ПМИД  8921389.
  4. ^ Озтюрк Н. (январь 2017 г.). «Филогенетическая и функциональная классификация семейства фотолиаз/криптохромов». Фотохимия и фотобиология . 93 (1): 104–111. дои : 10.1111/php.12676 . PMID  27864885. S2CID  36494968.
  5. ^ PDB : 1u3c ; Бротигам К.А., Смит Б.С., Ма З., Палниткар М., Томчик Д.Р., Мачиус М., Дайзенхофер Дж. (август 2004 г.). «Структура фотолиазоподобного домена криптохрома 1 Arabidopsis thaliana». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (33): 12142–12147. Бибкод : 2004PNAS..10112142B. дои : 10.1073/pnas.0404851101 . ПМК 514401 . ПМИД  15299148. 
  6. ^ Хоре П.Дж., Моуритсен Х. (июль 2016 г.). «Радикально-парный механизм магниторецепции». Ежегодный обзор биофизики . 45 (1): 299–344. doi : 10.1146/annurev-biophys-032116-094545 . PMID  27216936. S2CID  7099782.
  7. ^ Дарвин С (1881). Сила движения растений. Нью-Йорк: Д. Эпплтон и компания.
  8. ^ Ахмад М., Кэшмор, Арканзас (ноябрь 1993 г.). «Ген HY4 A. thaliana кодирует белок с характеристиками фоторецептора синего света». Природа . 366 (6451): 162–166. Бибкод : 1993Natur.366..162A. дои : 10.1038/366162a0. PMID  8232555. S2CID  4256360.
  9. ^ «Криптохромный циркадный регулятор 1 CRY1 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 11 апреля 2023 г.
  10. ^ Томпсон CL, Санкар А (2004). «Криптохром: открытие циркадного фотопигмента». В Ленчи Ф., Хорспуле В.М. (ред.). Справочник CRC по органической фотохимии и фотобиологии . Бока-Ратон: CRC Press. стр. 1381–89. ISBN 978-0-8493-1348-6.
  11. ^ Тодо Т., Ре Х., Ямамото К., Тох Х., Инуи Т., Аяки Х. и др. (апрель 1996 г.). «Сходство фотолиазы (6-4) дрозофилы, гомолога фотолиазы человека, и семейства ДНК-фотолиазы-фоторецепторов синего света». Наука . 272 (5258): 109–112. Бибкод : 1996Sci...272..109T. дои : 10.1126/science.272.5258.109. PMID  8600518. S2CID  23151554.
  12. ^ Кобаяши К., Канно С., Смит Б., ван дер Хорст Г.Т., Такао М., Ясуи А. (ноябрь 1998 г.). «Характеристика гомологов фотолиазы / рецептора синего света в клетках мыши и человека». Исследования нуклеиновых кислот . 26 (22): 5086–5092. дои : 10.1093/нар/26.22.5086. ПМК 147960 . ПМИД  9801304. 
  13. ^ abcdefghijk Кэшмор А.Р., Джарилло Дж.А., Ву Ю.Дж., Лю Д. (апрель 1999 г.). «Криптохромы: рецепторы синего света для растений и животных». Наука . 284 (5415): 760–765. Бибкод : 1999Sci...284..760C. дои : 10.1126/science.284.5415.760. ПМИД  10221900.
  14. ^ abc Worthington EN, Кавакли И.Х., Беррокаль-Тито Дж., Бондо Б.Е., Санкар А. (октябрь 2003 г.). «Очистка и характеристика трех членов фоторецепторов синего света семейства фотолиаз/криптохромов из Vibrio cholerae». Журнал биологической химии . 278 (40): 39143–39154. дои : 10.1074/jbc.m305792200 . hdl : 11147/4670 . ПМИД  12878596.
  15. ^ abcd Цзэн З, Вэй Дж, Лю Ю, Чжан В, Мэйб Т (май 2018 г.). «Магнеторецепция фотоактивированного криптохрома 1 в электрохимии и переносе электрона». АСУ Омега . 3 (5): 4752–4759. doi : 10.1021/acsomega.8b00645. ПМК 6641772 . ПМИД  31458694. 
  16. ^ Сюй Д.С., Чжао X, Чжао С., Казанцев А., Ван Р.П., Тодо Т. и др. (ноябрь 1996 г.). «Предполагаемые человеческие фоторецепторы синего света hCRY1 и hCRY2 представляют собой флавопротеины». Биохимия . 35 (44): 13871–13877. дои : 10.1021/bi962209o. ПМИД  8909283.
  17. ^ Нефиси Р., Нацуи Ю., Мията К., Ода А., Хасэ Ю., Накагава М. и др. (май 2011 г.). «Двойная мутация потери функции в генах EARLY FLOWERING 3 и CRYPTOCHROME 2 задерживает цветение при постоянном освещении, но ускоряет его при длинном и коротком дне: важная роль Arabidopsis CRY2 в ускорении времени цветения при постоянном освещении». Журнал экспериментальной ботаники . 62 (8): 2731–2744. дои : 10.1093/jxb/erq450 . ПМИД  21296763.
  18. ^ Аб Чжун М., Цзэн Б., Тан Д., Ян Дж., Цюй Л., Ян Дж. и др. (август 2021 г.). «Рецептор синего света CRY1 взаимодействует с белками GID1 и DELLA, подавляя передачу сигналов GA во время фотоморфогенеза у Arabidopsis». Молекулярный завод . 14 (8): 1328–1342. дои : 10.1016/j.molp.2021.05.011 . PMID  33971366. S2CID  234361952.
  19. ^ Мао Z, Вэй X, Ли Л, Сюй П, Чжан Дж, Ван В и др. (июль 2021 г.). «Криптохром 1 арабидопсиса контролирует фотоморфогенез посредством регуляции отложения H2A.Z». Растительная клетка . 33 (6): 1961–1979. doi : 10.1093/plcell/koab091. ПМК 8290288 . ПМИД  33768238. 
  20. ↑ Сонг Ш., Дик Б., Пенцкофер А., Покорный Р., Бачауэр А., Эссен Л.О. (октябрь 2006 г.). «Спектроскопическая характеристика поглощения и флуоресценции криптохрома 3 Arabidopsis thaliana». Журнал фотохимии и фотобиологии. Б. Биология . 85 (1): 1–16. doi :10.1016/j.jphotobiol.2006.03.007. ПМИД  16725342.
  21. ^ Хоанг Н., Були Дж.П., Ахмад М. (январь 2008 г.). «Доказательства светочувствительной роли фолата в криптохромных рецепторах синего света Arabidopsis». Молекулярный завод . 1 (1): 68–74. дои : 10.1093/mp/ssm008 . ПМИД  20031915.
  22. ^ Мюллер П., Були Дж.П. (январь 2015 г.). «В поисках механизма передачи сигналов криптохромом фоторецепторов растений» (PDF) . Письма ФЭБС . 589 (2): 189–192. doi :10.1016/j.febslet.2014.12.008. PMID  25500270. S2CID  207635307.
  23. ^ Мюллер П., Були Дж.П., Хитоми К., Балланд В., Гецофф Э.Д., Ритц Т., Бреттель К. (июнь 2014 г.). «Связывание АТФ превращает растительный криптохром в эффективный природный фотопереключатель». Научные отчеты . 4 : 5175. Бибкод : 2014NatSR...4E5175M. дои : 10.1038/srep05175. ПМК 4046262 . ПМИД  24898692. 
  24. ^ Кайье Ф., Мюллер П., Галлуа М., де ла Ланде А. (сентябрь 2014 г.). «Связывание АТФ и протонирование аспартата усиливают фотоиндуцированный перенос электронов в криптохроме растений». Журнал Американского химического общества . 136 (37): 12974–12986. дои : 10.1021/ja506084f. ПМИД  25157750.
  25. ^ Берндт А., Коттке Т., Брейткройц Х., Дворски Р., Хенниг С., Александр М., Вольф Э. (апрель 2007 г.). «Новый механизм фотореакции для циркадного фоторецептора синего света криптохрома дрозофилы». Журнал биологической химии . 282 (17): 13011–13021. дои : 10.1074/jbc.M608872200 . ПМИД  17298948.
  26. ^ Сонг Ш., Озтюрк Н., Денаро Т.Р., Арат Н.О., Као Ю.Т., Чжу Х. и др. (июнь 2007 г.). «Формирование и функция флавин-аниона-радикала в фоторецепторе криптохрома 1 синего света бабочки-монарха». Журнал биологической химии . 282 (24): 17608–17612. дои : 10.1074/jbc.M702874200 . ПМИД  17459876.
  27. ^ Озтюрк Н., Сонг Ш., Селби КП, Санджар А (февраль 2008 г.). «Криптохромы животных типа 1. Анализ окислительно-восстановительного состояния кофактора флавина методом сайт-направленного мутагенеза». Журнал биологической химии . 283 (6): 3256–3263. дои : 10.1074/jbc.M708612200 . ПМИД  18056988.
  28. ^ abcd Озтюрк Н., Селби С.П., Аннаев Ю., Чжун Д., Санкар А. (январь 2011 г.). «Механизм реакции криптохрома дрозофилы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (2): 516–521. Бибкод : 2011PNAS..108..516O. дои : 10.1073/pnas.1017093108 . ПМК 3021015 . ПМИД  21187431. 
  29. ^ Ривера А.С., Озтюрк Н., Фэйи Б., Плашецки, округ Колумбия, Дегнан Б.М., Санкар А., Окли Т.Х. (апрель 2012 г.). «Криптохром, чувствительный к синему свету, экспрессируется в губчатом глазу, лишенном нейронов и опсина». Журнал экспериментальной биологии . 215 (Часть 8): 1278–1286. дои : 10.1242/jeb.067140. ПМК 3309880 . ПМИД  22442365. 
  30. ^ abcde Марджотта Дж. Ф., Ховард М. Дж. (2020). «Криптохромы опосредуют внутреннюю фотомеханическую трансдукцию в радужке птиц и соматических поперечно-полосатых мышцах». Границы в физиологии . 11 : 128. doi : 10.3389/fphys.2020.00128 . ПМК 7047837 . ПМИД  32153427. 
  31. ^ Ту, округ Колумбия, Баттен М.Л., Пальчевски К., Ван Гелдер Р.Н. (октябрь 2004 г.). «Невизуальный фоторецепция радужной оболочки цыпленка». Наука . 306 (5693): 129–131. Бибкод : 2004Sci...306..129T. дои : 10.1126/science.1101484. PMID  15459395. S2CID  26821205.
  32. ^ Кларсфельд А., Мальпель С., Мишард-Ванхи С., Пико М., Шело Э., Руйе Ф. (февраль 2004 г.). «Новые особенности криптохром-опосредованной фоторецепции в циркадных часах мозга дрозофилы». Журнал неврологии . 24 (6): 1468–1477. doi :10.1523/JNEUROSCI.3661-03.2004. ПМК 6730330 . ПМИД  14960620. 
  33. ^ Сомерс Д.Э., Девлин П.Ф., Кей С.А. (ноябрь 1998 г.). «Фитохромы и криптохромы в управлении циркадными часами Arabidopsis». Наука . 282 (5393): 1488–1490. дои : 10.1126/science.282.5393.1488. PMID  9822379. S2CID  24882653.
  34. ^ ab Эмери П., Станевски Р., Хелфрих-Фёрстер С., Эмери-Ле М., Холл Дж.К., Росбаш М. (май 2000 г.). «Drosophila CRY — циркадный фоторецептор глубокого мозга». Нейрон . 26 (2): 493–504. дои : 10.1016/S0896-6273(00)81181-2 . PMID  10839367. S2CID  15553260.
  35. ^ Репперт С.М., Уивер Д.Р. (август 2002 г.). «Координация циркадного времени у млекопитающих». Природа . 418 (6901): 935–941. Бибкод : 2002Natur.418..935R. дои : 10.1038/nature00965. PMID  12198538. S2CID  4430366.
  36. ^ Чжу Х, Сауман И, Юань К, Кассельман А, Эмери-Ле М, Эмери П, Репперт С.М. (январь 2008 г.). «Криптохромы определяют новый механизм циркадных часов у бабочек-монархов, который может лежать в основе навигации по солнечному компасу». ПЛОС Биология . 6 (1): e4. doi : 10.1371/journal.pbio.0060004 . ПМК 2174970 . ПМИД  18184036. 
  37. ^ Чжу Х, Юань К., Бриско А.Д., Фрой О., Кассельман А., Репперт С.М. (декабрь 2005 г.). «Два крика бабочки». Современная биология . 15 (23): Р953–Р954. Бибкод : 2005CBio...15.R953Z. дои : 10.1016/j.cub.2005.11.030 . PMID  16332522. S2CID  2130485.
  38. ^ abcdefgh Эмери П., Со В.В., Канеко М., Холл Дж.К., Росбаш М. (ноябрь 1998 г.). «CRY, часы дрозофилы и светорегулируемый криптохром, вносят основной вклад в сброс циркадных ритмов и фоточувствительность». Клетка . 95 (5): 669–679. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81637-2 . PMID  9845369. S2CID  15629055.
  39. ^ Станевски Р., Канеко М., Эмери П., Беретта Б., Вагер-Смит К., Кей С.А. и др. (ноябрь 1998 г.). «Мутация crib идентифицирует криптохром как циркадный фоторецептор у дрозофилы». Клетка . 95 (5): 681–692. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81638-4 . PMID  9845370. S2CID  6996815.
  40. ^ Витатерна М.Х., Селби С.П., Тодо Т., Нива Х., Томпсон С., Фрюхте Э.М. и др. (октябрь 1999 г.). «Дифференциальная регуляция генов периода млекопитающих и циркадной ритмичности криптохромами 1 и 2». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (21): 12114–12119. Бибкод : 1999PNAS...9612114V. дои : 10.1073/pnas.96.21.12114 . ЧВК 18421 . ПМИД  10518585. 
  41. ^ Гриффин Э.А., Стакнис Д., Вайц CJ (октябрь 1999 г.). «Светонезависимая роль CRY1 и CRY2 в циркадных часах млекопитающих». Наука . 286 (5440): 768–771. дои : 10.1126/science.286.5440.768. ПМИД  10531061.
  42. ^ аб Буша А, Эмери-Ле М, Росбаш М, Эмери П (июнь 2004 г.). «Роль двух структурных доменов КРИПТОХРОМА дрозофилы в циркадной фоторецепции». Наука . 304 (5676): 1503–1506. Бибкод : 2004Sci...304.1503B. дои : 10.1126/science.1096973. PMID  15178801. S2CID  18388605.
  43. ^ Dunlap JC (январь 1999 г.). «Молекулярные основы циркадных часов». Клетка . 96 (2): 271–290. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80566-8 . PMID  9988221. S2CID  14991100.
  44. ^ Фогл К.Дж., Парсон К.Г., Дам Н.А., Холмс Т.К. (март 2011 г.). «КРИПТОХРОМ — это датчик синего света, который регулирует скорость импульсации нейронов». Наука . 331 (6023): 1409–1413. Бибкод : 2011Sci...331.1409F. дои : 10.1126/science.1199702. ПМЦ 4418525 . ПМИД  21385718. 
  45. ^ abc Санкар А., Линдси-Больц Л.А., Канг Т.Х., Рирдон Дж.Т., Ли Дж.Х., Озтюрк Н. (июнь 2010 г.). «Циркадный контроль клеточной реакции на повреждение ДНК». Письма ФЭБС . 584 (12): 2618–2625. doi :10.1016/j.febslet.2010.03.017. ПМЦ 2878924 . ПМИД  20227409. 
  46. ^ аб Миямото Ю., Санкар А (май 1998 г.). «Фоторецепторы синего света на основе витамина B2 в ретиногипоталамусном тракте как фотоактивные пигменты для установки циркадных часов у млекопитающих». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (11): 6097–6102. Бибкод : 1998PNAS...95.6097M. дои : 10.1073/pnas.95.11.6097 . ПМК 27591 . ПМИД  9600923. 
  47. ^ Селби CP, Томпсон С, Шмитц ТМ, Ван Гелдер РН, Санкар А (декабрь 2000 г.). «Функциональная избыточность криптохромов и классических фоторецепторов для невизуальной глазной фоторецепции у мышей». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (26): 14697–14702. Бибкод : 2000PNAS...9714697S. дои : 10.1073/pnas.260498597 . ЧВК 18981 . ПМИД  11114194. 
  48. ^ Хаттар С., Ляо Х.В., Такао М., Берсон Д.М., Яу К.В. (февраль 2002 г.). «Меланопсин-содержащие ганглиозные клетки сетчатки: архитектура, проекции и внутренняя фоточувствительность». Наука . 295 (5557): 1065–1070. Бибкод : 2002Sci...295.1065H. дои : 10.1126/science.1069609. ПМЦ 2885915 . ПМИД  11834834. 
  49. ^ Хоанг Н., Шлейхер Э., Качпрзак С., Були Дж.П., Пико М., Ву В. и др. (июль 2008 г.). Шиблер У (ред.). «Криптохромы человека и дрозофилы представляют собой свет, активируемый фотовосстановлением флавина в живых клетках». ПЛОС Биология . 6 (7): е160. doi : 10.1371/journal.pbio.0060160 . ПМЦ 2443192 . ПМИД  18597555. 
  50. ^ Сато Т.К., Ямада Р.Г., Укаи Х., Бэггс Дж.Э., Миралья Л.Дж., Кобаяши Т.Дж. и др. (март 2006 г.). «Подавление обратной связи необходимо для функции циркадных часов млекопитающих». Природная генетика . 38 (3): 312–319. дои : 10.1038/ng1745. ЧВК 1994933 . ПМИД  16474406. 
  51. ^ аб Укаи-Таденума М., Ямада Р.Г., Сюй Х., Риппергер Дж.А., Лю AC, Уэда HR (январь 2011 г.). «Задержка подавления обратной связи криптохромом 1 необходима для функции циркадных часов». Клетка . 144 (2): 268–281. дои : 10.1016/j.cell.2010.12.019 . PMID  21236481. S2CID  8159963.
  52. ^ abcdef Смешек С.П., Бжезинский Дж.Л., Каден А.Р., Шинн Дж.А., Ван Дж., Сяо С. и др. (октябрь 2021 г.). «Обсервационное исследование по изучению варианта CRY1Δ11, связанного с задержкой режима сна и бодрствования и циркадным метаболическим эффектом». Научные отчеты . 11 (1): 20103. Бибкод : 2021NatSR..1120103S. дои : 10.1038/s41598-021-99418-2. ПМЦ 8505610 . ПМИД  34635699. 
  53. ^ abc Шафи А.А., Макнейр СМ, Макканн Дж.Дж., Алшалалфа М., Шостак А., Северсон Т.М. и др. (январь 2021 г.). «Циркадный криптохром CRY1 является проопухолевым фактором, который ритмично модулирует восстановление ДНК». Природные коммуникации . 12 (1): 401. Бибкод : 2021NatCo..12..401S. дои : 10.1038/s41467-020-20513-5. ПМЦ 7810852 . PMID  33452241. S2CID  249811333. 
  54. ↑ Хоре П.Дж. , Моуритсен Х. (апрель 2022 г.). «Квантовая природа миграции птиц». Научный Американ : 24–29.
  55. ^ Хейерс Д., Маннс М., Лукш Х., Гюнтюркюн О., Моуритсен Х. (сентябрь 2007 г.). Иванюк А (ред.). «Зрительный путь связывает структуры мозга, активные во время ориентации по магнитному компасу у перелетных птиц». ПЛОС ОДИН . 2 (9): е937. Бибкод : 2007PLoSO...2..937H. дои : 10.1371/journal.pone.0000937 . ЧВК 1976598 . ПМИД  17895978. 
  56. ^ Гегеар Р.Дж., Кассельман А., Уодделл С., Репперт С.М. (август 2008 г.). «Криптохром опосредует светозависимую магниточувствительность у дрозофилы». Природа . 454 (7207): 1014–1018. Бибкод : 2008Natur.454.1014G. дои : 10.1038/nature07183. ПМК 2559964 . ПМИД  18641630. 
  57. ^ Ахмад М., Галланд П., Ритц Т., Вильчко Р., Вильчко В. (февраль 2007 г.). «Интенсивность магнитного поля влияет на криптохром-зависимые реакции у Arabidopsis thaliana». Планта . 225 (3): 615–624. Бибкод : 2007Завод.225..615А. дои : 10.1007/s00425-006-0383-0. PMID  16955271. S2CID  96263.
    * «Шестое чувство» растений». Национальный центр научных исследований (пресс-релиз). 7 сентября 2006 г. Архивировано из оригинала 16 июля 2011 г.
  58. ^ Харрис С.Р., Хенбест К.Б., Маэда К., Паннелл Дж.Р., Тиммел С.Р., Хор П.Дж., Окамото Х (декабрь 2009 г.). «Влияние магнитных полей на криптохром-зависимые реакции у Arabidopsis thaliana». Журнал Королевского общества, Интерфейс . 6 (41): 1193–1205. дои : 10.1098/rsif.2008.0519. ПМК 2817153 . ПМИД  19324677. 
  59. ^ Роджерс, Коннектикут, Хор П.Дж. (январь 2009 г.). «Химическая магниторецепция у птиц: механизм радикальной пары». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (2): 353–360. Бибкод : 2009PNAS..106..353R. дои : 10.1073/pnas.0711968106 . ПМК 2626707 . ПМИД  19129499. 
  60. ^ Бискуп Т., Шлейхер Э., Окафуджи А., Линк Г., Хитоми К., Гецофф Э.Д. , Вебер С. (2009). «Прямое наблюдение фотоиндуцированной радикальной пары в криптохромном фоторецепторе синего света». Ангеванде Хеми . 48 (2): 404–407. дои : 10.1002/anie.200803102. ПМЦ 4329312 . ПМИД  19058271. 
  61. ^ Мюллер П., Ахмад М. (июнь 2011 г.). «Активируемый светом криптохром реагирует с молекулярным кислородом с образованием радикальной пары флавин-супероксид, соответствующей магниторецепции». Журнал биологической химии . 286 (24): 21033–21040. дои : 10.1074/jbc.M111.228940 . ПМК 3122164 . ПМИД  21467031. 
  62. ^ Чендлер Д., Илья Соловьев И., Шультен К. «Криптохром и магнитное зондирование». Институт передовых наук и технологий Бекмана, Университет Иллинойса, Урбана-Шампейн . Проверено 14 апреля 2011 г.
  63. ^ аб Мюллер П., Ямамото Дж., Мартин Р., Иваи С., Бреттель К. (ноябрь 2015 г.). «Открытие и функциональный анализ триптофана, переносящего 4-й электрон, консервативного исключительно в криптохромах животных и (6-4) фотолиазах». Химические коммуникации . 51 (85): 15502–15505. дои : 10.1039/C5CC06276D. ПМИД  26355419.
  64. ^ ab Кайли Ф., Мюллер П., Фирмино Т., Перно П., де ла Ланде А. (февраль 2016 г.). «Энергетика фотоиндуцированной миграции заряда в триптофановой тетраде животной (6-4) фотолиазы». Журнал Американского химического общества . 138 (6): 1904–1915. дои : 10.1021/jacs.5b10938. ПМИД  26765169.

Внешние ссылки