stringtranslate.com

Микробный родопсин

Пурпурный бактериородопсин в галобактериях в соляных испарительных прудах компании Cargill в заливе Сан-Франциско , расположенных в Ньюарке, Калифорния [1]

Микробные родопсины , также известные как бактериальные родопсины , являются ретиналь-связывающими белками , которые обеспечивают светозависимый транспорт ионов и сенсорные функции в галофильных [2] [3] и других бактериях. Они являются интегральными мембранными белками с семью трансмембранными спиралями, последняя из которых содержит точку прикрепления (консервативный лизин) для ретинального . Большинство микробных родопсинов качают внутрь, однако были обнаружены «зеркальные родопсины», которые функционируют наружу. [4]

Это семейство белков включает в себя управляемые светом протонные насосы , ионные насосы и ионные каналы , а также световые сенсоры. Например, белки из галобактерий включают бактериородопсин и архаеродопсин , которые являются управляемыми светом протонными насосами ; галородопсин , управляемый светом хлоридный насос; и сенсорный родопсин, который опосредует как фотоаттрактантные (в красном), так и фотофобные (в ультрафиолетовом) реакции. Белки из других бактерий включают протеородопсин .

Как следует из их названия, микробные родопсины обнаружены у архей и бактерий , а также у эукариот (например, водорослей ) и вирусов ; хотя они редко встречаются в сложных многоклеточных организмах . [5] [6]

Номенклатура

Родопсин изначально был синонимом « зрительного пурпура », зрительного пигмента (светочувствительной молекулы), обнаруженного в сетчатке лягушек и других позвоночных , используемого для зрения в условиях слабого освещения и обычно обнаруживаемого в палочках . Это по-прежнему значение родопсина в узком смысле, любого белка, эволюционно гомологичного этому белку. В широком негенетическом смысле родопсин относится к любой молекуле, независимо от того, связана ли она генетически или нет (в основном нет), состоящей из опсина и хромофора (обычно варианта ретиналя). Все родопсины животных возникли (путем дупликации и расхождения генов) в конце истории большого семейства генов рецепторов, сопряженных с G-белком (GPCR), которое само возникло после расхождения растений, грибов, хоанофлагеллят и губок от самых ранних животных. Ретинальный хромофор обнаружен исключительно в ветви опсина этого большого семейства генов, что означает, что его появление в другом месте представляет собой конвергентную эволюцию, а не гомологию. Микробные родопсины по последовательности сильно отличаются от любого из семейств GPCR. [7]

Термин бактериальный родопсин первоначально относился к первому открытому микробному родопсину, известному сегодня как бактериородопсин . Первый бактериородопсин оказался архейного происхождения, от Halobacterium salinarum . [8] С тех пор были обнаружены другие микробные родопсины, что сделало термин бактериальный родопсин неоднозначным. [9] [10]

Стол

Ниже приведен список некоторых наиболее известных микробных родопсинов и некоторые их свойства.

Семейство микробных родопсинов, перемещающих ионы

Семейство микробных родопсинов (MR), перемещающих ионы ( TC# 3.E.1). База данных классификации транспортеров (tcdb.org) .) является членом суперсемейства вторичных переносчиков TOG . Члены семейства MR катализируют перемещение ионов под действием света через цитоплазматические мембраны микроорганизмов или служат в качестве световых рецепторов. Большинство белков семейства MR имеют примерно одинаковый размер (250-350 аминоацильных остатков) и обладают семью трансмембранными спиральными стержнями с N-концами снаружи и C-концами внутри. В семействе MR есть 9 подсемейств: [19]

  1. Бактериородопсины выкачивают протоны из клетки;
  2. Галородопсины перекачивают хлорид (и другие анионы, такие как бромид, йодид и нитрат) в клетку;
  3. Сенсорные родопсины, которые обычно функционируют как рецепторы фототаксического поведения, способны выкачивать протоны из клетки, если они диссоциируют от своих трансдукторных белков;
  4. Грибковые шапероны – это стресс-индуцированные белки с плохо определенной биохимической функцией, но это подсемейство также включает родопсин, перекачивающий H + ; [20]
  5. бактериальный родопсин, называемый протеородопсином , представляет собой работающий под действием света протонный насос, функционирующий так же, как и бактериородопсины;
  6. рецептор ретиналь Neurospora crassa служит фоторецептором ( Neurospora ospin I); [21]
  7. светочувствительный протонный канал зеленых водорослей, Channelrhodopsin-1;
  8. Сенсорные родопсины цианобактерий.
  9. Светоактивируемая родопсин/гуанилатциклаза

Были опубликованы филогенетический анализ микробных родопсинов и подробный анализ потенциальных примеров горизонтального переноса генов . [22]

Структура

Среди структур высокого разрешения для членов семейства MR находятся архейные белки, бактериородопсин , [23] археродопсин , [24] сенсорный родопсин II , [25] галородопсин , [26], а также сенсорный родопсин цианобактерий Anabaena (TC# 3.E.1.1.6) [27] и другие.

Функция

Ассоциация сенсорных родопсинов с их трансдюсерными белками, по-видимому, определяет, функционируют ли они как транспортеры или рецепторы. Ассоциация сенсорного родопсинового рецептора с его трансдьюсером происходит через трансмембранные спиральные домены двух взаимодействующих белков. В любой галофильной архее есть два сенсорных родопсина, один (SRI), который положительно реагирует на оранжевый свет, но отрицательно на синий свет, другой (SRII), который отрицательно реагирует только на синий свет. Каждый трансдьюсер специфичен для своего родственного рецептора. Доступна рентгеновская структура SRII в комплексе с его трансдьюсером (HtrII) с разрешением 1,94 Å ( 1H2S ​). [28] Были рассмотрены молекулярные и эволюционные аспекты передачи светового сигнала микробными сенсорными рецепторами. [29]

Гомологи

Гомологи включают предполагаемые грибковые шаперонные белки, ретиналь-содержащий родопсин из Neurospora crassa , [30] родопсин, перекачивающий H + из Leptosphaeria maculans , [20] ретиналь-содержащие протонные насосы, выделенные из морских бактерий, [31] активируемый зеленым светом фоторецептор в цианобактериях, который не перекачивает ионы и взаимодействует с небольшим (14 кДа) растворимым трансдукторным белком [27] [32] и светозависимые каналы H + из зеленой водоросли Chlamydomonas reinhardtii . [33] Белок NOP-1 N. crassa демонстрирует фотоцикл и консервативные остатки транслокации H + , которые предполагают, что этот предполагаемый фоторецептор является медленным насосом H + . [20] [34] [35]

Большинство гомологов семейства MR в дрожжах и грибах имеют примерно тот же размер и топологию, что и архейные белки (283-344 аминокислотных остатка; 7 предполагаемых трансмембранных α-спиральных сегментов), но они являются белками, индуцированными тепловым шоком и токсичными растворителями, с неизвестной биохимической функцией. Было высказано предположение, что они функционируют как управляемые pmf шапероны, которые сворачивают внеклеточные белки, но только косвенные доказательства подтверждают этот постулат. [21] Семейство MR отдаленно связано с 7 семейством TMS LCT (TC# 2.A.43). [21] Представительные члены семейства MR могут быть найдены в Базе данных классификации транспортеров.

Бактериородопсин

Бактериородопсин перекачивает один ион H + из цитозоля во внеклеточную среду на поглощенный фотон. Были предложены конкретные транспортные механизмы и пути. [26] [36] [37] Механизм включает:

  1. фотоизомеризация ретиналя и его начальные конфигурационные изменения,
  2. депротонирование основания Шиффа сетчатки и сопряженное высвобождение протона на поверхность внеклеточной мембраны,
  3. событие переключения, которое позволяет осуществить репротонирование основания Шиффа со стороны цитоплазмы.

Шесть структурных моделей описывают трансформации ретиналя и его взаимодействие с водой 402, Asp85 и Asp212 в атомных деталях, а также смещения функциональных остатков дальше от основания Шиффа . Изменения дают обоснования того, как релаксация искаженного ретиналя вызывает движения атомов воды и белка, которые приводят к векторным переносам протонов к основанию Шиффа и от него. [36] Деформация спирали связана с векторным переносом протонов в фотоцикле бактериородопсина. [38]

Большинство остатков, участвующих в тримеризации, не сохраняются в бактериородопсине, гомологичном белке, способном образовывать тримерную структуру в отсутствие бактериородопсина. Несмотря на значительное изменение в аминокислотной последовательности, форма гидрофобного пространства внутри тримера, заполненного липидами, в высокой степени сохраняется между археродопсином-2 и бактериородопсином. Поскольку трансмембранная спираль, обращенная к этому пространству, претерпевает значительные конформационные изменения во время цикла протонной помпы, вполне возможно, что тримеризация является важной стратегией для захвата особых липидных компонентов, которые имеют отношение к активности белка. [39]

Архаеродопсин

Схема третичной структуры археродопсина.
Структура основного состояния археродопсина-3, показывающая ковалентно связанную ретинальную группу: PDB:6S6C. [24]

Архаэродопсины — это светозависимые переносчики ионов H + . Они отличаются от бактериородопсина тем, что бордовая мембрана, в которой они экспрессируются, включает бактериоруберин, второй хромофор, который, как полагают, защищает от фотообесцвечивания . Бактериородопсин также не имеет структуры омега-петли , которая наблюдалась на N-конце структур нескольких археродопсинов.

Архаеродопсин-2 (AR2) обнаружен в бордовой мембране Halorubrum sp . Это протонный насос, работающий под действием света. Тригональные и гексагональные кристаллы показали, что тримеры расположены на сотовой решетке. [39] В этих кристаллах бактериоруберин связывается с щелями между субъединицами тримера. Полиеновая цепь второго хромофора наклонена от нормали мембраны на угол около 20 градусов и с цитоплазматической стороны окружена спиралями AB и DE соседних субъединиц. Этот своеобразный режим связывания предполагает, что бактериоруберин играет структурную роль в тримеризации AR2. По сравнению со структурой aR2 в другой кристаллической форме, не содержащей бактериоруберин, канал высвобождения протонов принимает более закрытую конформацию в кристалле P321 или P6(3); т.е. нативная конформация белка стабилизируется в тримерном комплексе белок-бактериоруберин.

Мутанты археродопсина-3 (AR3) широко используются в качестве инструментов в оптогенетике для нейробиологических исследований. [40]

Канальные родопсины

Каналеродопсин -1 (ChR1) или каналопсин-1 (Chop1; Cop3; CSOA) C. reinhardtii тесно связан с сенсорными родопсинами архей. Он имеет 712 аминокислот с сигнальным пептидом, за которым следует короткий амфипатический участок, а затем гидрофобный N-концевой домен с семью вероятными TMS (остатки 76-309), за которым следует длинный гидрофильный C-концевой домен из примерно 400 остатков. Часть C-концевого гидрофильного домена гомологична пересечению (EH и SH3-домен белка 1A) животных (AAD30271).

Chop1 служит светочувствительным протонным каналом и опосредует фототаксис и фотофобные реакции в зеленых водорослях. [33] На основании этого фенотипа Chop1 можно было бы отнести к категории TC #1.A, но поскольку он принадлежит к семейству, в котором хорошо охарактеризованные гомологи катализируют активный транспорт ионов, он отнесен к семейству MR. Экспрессия гена chop1 или укороченной формы этого гена, кодирующей только гидрофобное ядро ​​(остатки 1-346 или 1-517) в ооцитах лягушки в присутствии полностью транс-ретиналя, производит светочувствительную проводимость, которая демонстрирует характеристики канала, пассивно, но избирательно проницаемого для протонов. Эта активность канала, вероятно, генерирует биоэлектрические токи. [33]

Гомологом ChR1 в C. reinhardtii является каналродопсин-2 (ChR2; Chop2; Cop4; CSOB). Этот белок на 57% идентичен, на 10% похож на ChR1. Он образует катион-селективный ионный канал, активируемый поглощением света. Он транспортирует как одновалентные, так и двухвалентные катионы. Он десенсибилизируется к небольшой проводимости при постоянном освещении. Восстановление после десенсибилизации ускоряется внеклеточным H + и отрицательным мембранным потенциалом. Он может быть фоторецептором для адаптированных к темноте клеток. [41] Кратковременное увеличение гидратации трансмембранных α-спиралей с at(1/2) = 60 мкс совпадает с началом проникновения катионов. Аспартат 253 принимает протон, высвобождаемый основанием Шиффа (t(1/2) = 10 мкс), причем последний репротонируется аспарагиновой кислотой 156 (t(1/2) = 2 мс). Внутренние акцепторные и донорные группы протона, соответствующие D212 и D115 в бактериородопсине, явно отличаются от других микробных родопсинов, что указывает на то, что их пространственные положения в белке были перемещены в ходе эволюции. E90 депротонирует исключительно в непроводящем состоянии. Наблюдаемые реакции переноса протона и конформационные изменения белка связаны с затвором катионного канала. [42]

Галородопсины

Бактериородопсин перекачивает один ион Cl − из внеклеточной среды в цитозоль за поглощенный фотон. Хотя ионы движутся в противоположном направлении, генерируемый ток (определяемый движением положительного заряда) такой же, как для бактериородопсина и археродопсинов.

Морской бактериальный родопсин

Сообщалось, что родопсин морской бактерии функционирует как протонный насос. Однако он также напоминает сенсорный родопсин II архей, а также Orf грибка Leptosphaeria maculans (AF290180). Эти белки демонстрируют 20-30% идентичности друг с другом.

Реакция переноса

Обобщенная транспортная реакция для бактерио- и сенсорных родопсинов выглядит следующим образом: [19]

H + (вход) + hν → H + (выход).

Для галородопсина это:

Cl − (выход) + hν → Cl − (вход).

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Oren A (январь 2002). «Молекулярная экология чрезвычайно галофильных архей и бактерий». FEMS Microbiology Ecology . 39 (1): 1–7. Bibcode :2002FEMME..39....1O. doi : 10.1111/j.1574-6941.2002.tb00900.x . PMID  19709178.
  2. ^ Oesterhelt D, Tittor J (февраль 1989). «Два насоса, один принцип: управляемый светом транспорт ионов в галобактериях». Trends in Biochemical Sciences . 14 (2): 57–61. doi :10.1016/0968-0004(89)90044-3. PMID  2468194.
  3. ^ Blanck A, Oesterhelt D, Ferrando E, Schegk ES, Lottspeich F (декабрь 1989 г.). «Первичная структура сенсорного родопсина I, прокариотического фоторецептора». The EMBO Journal . 8 (13): 3963–71. doi :10.1002/j.1460-2075.1989.tb08579.x. PMC 401571 . PMID  2591367. 
  4. ^ Охрименко, Иван С.; Ковалев Кирилл; Петровская Лада Евгеньевна; Ильинский, Николай С.; Алексеев Алексей А.; Марин, Егор; Рокицкая Татьяна И.; Антоненко Юрий Н.; Силецкий, Сергей А.; Попов Петр А.; Загрядская Юлия А.; Соловьев Дмитрий Владимирович; Чижов Игорь Владимирович; Забельский Дмитрий В.; Рыжиков Юрий Л. (2 мая 2023 г.). «Зеркальные протеородопсины». Химия связи . 6 (1): 88. дои : 10.1038/s42004-023-00884-8. ISSN  2399-3669. ПМЦ 10154332 . PMID  37130895. 
  5. ^ Boeuf D, Audic S, Brillet-Guéguen L, Caron C, Jeanthon C (2015). "MicRhoDE: курируемая база данных для анализа разнообразия и эволюции микробного родопсина". База данных . 2015 : bav080. doi :10.1093/database/bav080. PMC 4539915 . PMID  26286928. 
  6. ^ Яво Х., Кандори Х., Коидзуми А. (5 июня 2015 г.). Оптогенетика: светочувствительные белки и их применение. Springe r. стр. 3–4. ISBN 978-4-431-55516-2. Получено 30 сентября 2015 г.
  7. ^ Nordström KJ, Sällman Almén M, Edstam MM, Fredriksson R, Schiöth HB (сентябрь 2011 г.). «Независимый HHsearch, Needleman--Wunsch-based и motif analyses раскрывают общую иерархию для большинства семейств рецепторов, сопряженных с G-белком». Молекулярная биология и эволюция . 28 (9): 2471–80. doi :10.1093/molbev/msr061. PMID  21402729.
  8. ^ Гроте М., О'Мэлли МА (ноябрь 2011 г.). «Просвещение наук о жизни: история исследований галобактериального и микробного родопсина». FEMS Microbiology Reviews . 35 (6): 1082–99. doi : 10.1111/j.1574-6976.2011.00281.x . PMID  21623844.
  9. ^ "родопсин, сущ.". OED Online . Oxford University Press. 19 декабря 2012 г.
  10. ↑ Мейсон П. (26 мая 2011 г.). Медицинская нейробиология. OUP USA. стр. 375. ISBN 978-0-19-533997-0. Получено 21 сентября 2015 г.
  11. ^ abcde Yoshizawa S, Kumagai Y, Kim H, Ogura Y, Hayashi T, Iwasaki W и др. (май 2014 г.). «Функциональная характеристика родопсинов флавобактерий раскрывает уникальный класс управляемых светом хлоридных насосов у бактерий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (18): 6732–7. Bibcode : 2014PNAS..111.6732Y. doi : 10.1073/pnas.1403051111 . PMC 4020065. PMID  24706784 . 
  12. ^ Zhang F, Vierock J, Yizhar O, Fenno LE, Tsunoda S, Kianianmomeni A и др. (декабрь 2011 г.). «Семейство микробных опсинов оптогенетических инструментов». Cell . 147 (7): 1446–57. doi :10.1016/j.cell.2011.12.004. PMC 4166436 . PMID  22196724. 
  13. ^ Судо Y, Ихара K, Кобаяши S, Сузуки D, Ириеда H, Кикукава T и др. (февраль 2011 г.). «Микробный родопсин с уникальным ретинальным составом проявляет как сенсорные свойства родопсина II, так и свойства, подобные свойствам бактериородопсина». Журнал биологической химии . 286 (8): 5967–76. doi : 10.1074/jbc.M110.190058 . PMC 3057805. PMID  21135094 . 
  14. ^ Morizumi T, Ou WL, Van Eps N, Inoue K, Kandori H, Brown LS, Ernst OP (август 2019 г.). "Рентгеновская кристаллографическая структура и олигомеризация родопсина Gloeobacter". Scientific Reports . 9 (1): 11283. Bibcode :2019NatSR...911283M. doi :10.1038/s41598-019-47445-5. PMC 6677831 . PMID  31375689. S2CID  199389292. 
  15. ^ ab Heintzen C (2012). «Фотопигменты растений и грибов». Wiley Interdisciplinary Reviews: Membrane Transport and Signaling . 1 (4): 411–432. doi : 10.1002/wmts.36 . ISSN  2190-460X.
  16. ^ Kato HE, Inoue K, Abe-Yoshizumi R, Kato Y, Ono H, Konno M и др. (май 2015 г.). «Структурная основа механизма транспорта Na(+) с помощью насоса Na(+), управляемого светом». Nature . 521 (7550): 48–53. Bibcode :2015Natur.521...48K. doi :10.1038/nature14322. PMID  25849775. S2CID  4451644.
  17. ^ Olmedo M, Ruger-Herreros C, Luque EM, Corrochano LM (2013). «Регулирование транскрипции светом у Neurospora crassa: модель для фотобиологии грибов?». Fungal Biology Reviews . 27 (1): 10–18. doi :10.1016/j.fbr.2013.02.004. ISSN  1749-4613.
  18. ^ Scheib U, Stehfest K, Gee CE, Körschen HG, Fudim R, Oertner TG, Hegemann P (август 2015 г.). «Родопсин-гуанилилциклаза водного гриба Blastocladiella emersonii обеспечивает быстрый оптический контроль сигнализации цГМФ». Science Signaling . 8 (389): rs8. doi :10.1126/scisignal.aab0611. PMID  26268609. S2CID  13140205.
  19. ^ ab Saier, MH, Jr. "3.E.1 Семейство микробных родопсинов (MR), переносящих ионы". База данных классификации транспортеров (tcdb.org) . Группа биоинформатики лаборатории Saier (SDSC).{{cite web}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  20. ^ abc Waschuk SA, Bezerra AG, Shi L, Brown LS (май 2005 г.). "Leptosphaeria rhodopsin: bacteriorhodopsin-like proton pump from a eukaryote". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (19): 6879–83. Bibcode : 2005PNAS..102.6879W. doi : 10.1073/pnas.0409659102 . PMC 1100770. PMID  15860584 . 
  21. ^ abc Zhai Y, Heijne WH, Smith DW, Saier MH (апрель 2001 г.). «Гомологи архейных родопсинов у растений, животных и грибов: структурные и функциональные предсказания для предполагаемого грибкового шаперонного белка». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1511 (2): 206–23. doi :10.1016/s0005-2736(00)00389-8. PMID  11286964. S2CID  7931370.
  22. ^ Sharma AK, Spudich JL, Doolittle WF (ноябрь 2006 г.). «Микробные родопсины: функциональная универсальность и генетическая мобильность». Trends in Microbiology . 14 (11): 463–9. doi :10.1016/j.tim.2006.09.006. PMID  17008099.
  23. ^ Luecke H, Schobert B, Richter HT, Cartailler JP, Lanyi JK (октябрь 1999 г.). «Структурные изменения в бактериородопсине во время ионного транспорта при разрешении 2 ангстрема». Science . 286 (5438): 255–61. doi :10.1126/science.286.5438.255. PMID  10514362.
  24. ^ ab Bada Juarez JF, Judge PJ, Adam S, Axford D, Vinals J, Birch J, et al. (январь 2021 г.). «Структуры транспортера археродопсина-3 показывают, что нарушение внутренних водных сетей лежит в основе сенсибилизации рецепторов». Nature Communications . 12 (1): 629. Bibcode :2021NatCo..12..629B. doi :10.1038/s41467-020-20596-0. PMC 7840839 . PMID  33504778. 
  25. ^ Royant A, Nollert P, Edman K, Neutze R, Landau EM, Pebay-Peyroula E, Navarro J (август 2001 г.). "Рентгеновская структура сенсорного родопсина II при разрешении 2,1 А". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (18): 10131–6. Bibcode : 2001PNAS...9810131R. doi : 10.1073/pnas.181203898 . PMC 56927. PMID  11504917 . 
  26. ^ ab Kolbe M, Besir H, Essen LO, Oesterhelt D (май 2000). "Структура хлоридного насоса, управляемого светом, галородопсина при разрешении 1,8 А". Science . 288 (5470): 1390–6. Bibcode :2000Sci...288.1390K. doi :10.1126/science.288.5470.1390. PMID  10827943.
  27. ^ ab Vogeley L, Sineshchekov OA, Trivedi VD, Sasaki J, Spudich JL, Luecke H (ноябрь 2004 г.). "Anabaena sensory rhodopsin: a photochromic color sensor at 2.0 A". Science . 306 (5700): 1390–3. Bibcode :2004Sci...306.1390V. doi :10.1126/science.1103943. PMC 5017883 . PMID  15459346. 
  28. ^ Gordeliy VI, Labahn J, Moukhametzianov R, Efremov R, Granzin J, Schlesinger R, et al. (Октябрь 2002). "Молекулярная основа трансмембранной сигнализации сенсорным родопсином II-трансдукторным комплексом". Nature . 419 (6906): 484–7. Bibcode :2002Natur.419..484G. doi :10.1038/nature01109. PMID  12368857. S2CID  4425659.
  29. ^ Inoue K, Tsukamoto T, Sudo Y (май 2014). «Молекулярные и эволюционные аспекты микробных сенсорных родопсинов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1837 (5): 562–77. doi : 10.1016/j.bbabio.2013.05.005 . PMID  23732219.
  30. ^ Матурана А., Арнодо С., Райзер С., Банфи Б., Хоссле Дж. П., Шлегель В. и др. (август 2001 г.). «Гем-гистидиновые лиганды в gp91(phox) модулируют протонную проводимость фагоцитарной НАДФН-оксидазой». Журнал биологической химии . 276 (32): 30277–84. doi : 10.1074/jbc.M010438200 . PMID  11389135.
  31. ^ Béjà O, Aravind L, Koonin EV, Suzuki MT, Hadd A, Nguyen LP и др. (сентябрь 2000 г.). «Бактериальный родопсин: доказательства нового типа фототрофии в море». Science . 289 (5486): 1902–6. Bibcode :2000Sci...289.1902B. doi :10.1126/science.289.5486.1902. PMID  10988064.
  32. ^ Jung KH, Trivedi VD, Spudich JL (март 2003 г.). «Демонстрация сенсорного родопсина у эубактерий». Молекулярная микробиология . 47 (6): 1513–22. doi : 10.1046/j.1365-2958.2003.03395.x . PMID  12622809. S2CID  12052542.
  33. ^ abc Nagel G, Ollig D, Fuhrmann M, Kateriya S, Musti AM, Bamberg E, Hegemann P (июнь 2002 г.). "Channelrhodopsin-1: протонный канал с регуляцией светом в зеленых водорослях". Science . 296 (5577): 2395–8. Bibcode :2002Sci...296.2395N. doi :10.1126/science.1072068. PMID  12089443. S2CID  206506942.
  34. ^ Brown LS, Dioumaev AK, Lanyi JK, Spudich EN, Spudich JL (август 2001 г.). «Фотохимический реакционный цикл и перенос протонов в родопсине Neurospora». Журнал биологической химии . 276 (35): 32495–505. doi : 10.1074/jbc.M102652200 . PMID  11435422.
  35. ^ Brown LS (июнь 2004 г.). «Грибные родопсины и белки, связанные с опсинами: эукариотические гомологи бактериородопсина с неизвестными функциями». Photochemical & Photobiological Sciences . 3 (6): 555–65. doi : 10.1039/b315527g . PMID  15170485.
  36. ^ ab Lanyi JK, Schobert B (апрель 2003 г.). «Механизм переноса протонов в бактериородопсине из кристаллографических структур промежуточных продуктов фотоцикла K, L, M1, M2 и M2'». Журнал молекулярной биологии . 328 (2): 439–50. doi :10.1016/s0022-2836(03)00263-8. PMID  12691752.
  37. ^ Schobert B, Brown LS, Lanyi JK (июль 2003 г.). «Кристаллографические структуры промежуточных продуктов M и N бактериородопсина: сборка водородно-связанной цепи молекул воды между Asp-96 и ретинальным основанием Шиффа». Журнал молекулярной биологии . 330 (3): 553–70. doi :10.1016/s0022-2836(03)00576-x. PMID  12842471.
  38. ^ Royant A, Edman K, Ursby T, Pebay-Peyroula E, Landau EM, Neutze R (август 2000 г.). «Деформация спирали связана с векторным транспортом протонов в фотоцикле бактериородопсина». Nature . 406 (6796): 645–8. Bibcode :2000Natur.406..645R. doi :10.1038/35020599. PMID  10949307. S2CID  4345380.
  39. ^ ab Yoshimura K, Kouyama T (февраль 2008 г.). «Структурная роль бактериоруберина в тримерной структуре археродопсина-2». Журнал молекулярной биологии . 375 (5): 1267–81. doi :10.1016/j.jmb.2007.11.039. PMID  18082767.
  40. ^ Flytzanis NC, Bedbrook CN, Chiu H, Engqvist MK, Xiao C, Chan KY и др. (сентябрь 2014 г.). «Варианты археродопсина с повышенной чувствительной к напряжению флуоресценцией в нейронах млекопитающих и Caenorhabditis elegans». Nature Communications . 5 : 4894. Bibcode :2014NatCo...5.4894F. doi :10.1038/ncomms5894. PMC 4166526 . PMID  25222271. 
  41. ^ Nagel G, Szellas T, Huhn W, Kateriya S, Adeishvili N, Berthold P и др. (ноябрь 2003 г.). "Channelrhodopsin-2, a direct light-gated cation-selective membrane channel". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (24): 13940–5. Bibcode : 2003PNAS..10013940N. doi : 10.1073/pnas.1936192100 . PMC 283525. PMID  14615590 . 
  42. ^ Lórenz-Fonfría VA, Resler T, Krause N, Nack M, Gossing M, Fischer von Mollard G, et al. (апрель 2013 г.). «Кратковременные изменения протонирования в каналродопсине-2 и их значение для управления каналом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (14): E1273-81. Bibcode : 2013PNAS..110E1273L. doi : 10.1073/pnas.1219502110 . PMC 3619329. PMID  23509282 .