stringtranslate.com

Цитоскелет

Цитоскелет состоит из (а) микротрубочек, (б) микрофиламентов и (в) промежуточных филаментов. [1]

Цитоскелет представляет собой сложную динамическую сеть взаимосвязанных белковых нитей , присутствующих в цитоплазме всех клеток , включая клетки бактерий и архей . [2] У эукариот он простирается от ядра клетки до клеточной мембраны и состоит из сходных белков у разных организмов. Он состоит из трех основных компонентов: микрофиламентов , промежуточных нитей и микротрубочек , и все они способны к быстрому росту или разборке в зависимости от потребностей клетки. [3]

Цитоскелет может выполнять множество функций. Его основная функция — придать клетке форму и механическую устойчивость к деформации, а за счет ассоциации с внеклеточной соединительной тканью и другими клетками он стабилизирует целые ткани. [4] [5] Цитоскелет также может сокращаться, тем самым деформируя клетку и ее среду и позволяя клеткам мигрировать . [6] Более того, он участвует во многих клеточных сигнальных путях и в поглощении внеклеточного материала ( эндоцитоз ), [7] в сегрегации хромосом во время клеточного деления , [4] в стадии цитокинеза деления клеток, [8] в качестве каркаса для организации содержимого клетки в пространстве [6] и во внутриклеточном транспорте (например, перемещении везикул и органелл внутри клетки) [4] и может быть шаблоном для построения клеточной стенки . [4] Кроме того, он может образовывать специализированные структуры, такие как жгутики , реснички , ламеллиподии и подосомы . Структура, функции и динамическое поведение цитоскелета могут сильно различаться в зависимости от организма и типа клеток. [4] [9] [8] Даже внутри одной клетки цитоскелет может меняться за счет ассоциации с другими белками и предыдущей истории сети. [6]

Масштабным примером действия цитоскелета является сокращение мышц . Это осуществляется группами узкоспециализированных клеток, работающих вместе. Основным компонентом цитоскелета, который помогает показать истинную функцию мышечного сокращения, являются микрофиламенты . Микрофиламенты состоят из наиболее распространенного клеточного белка, известного как актин. [10] Во время сокращения мышцы внутри каждой мышечной клетки молекулярные моторы миозина коллективно воздействуют на параллельные актиновые нити. Сокращение мышц начинается с нервных импульсов, которые затем вызывают высвобождение повышенного количества кальция из саркоплазматической сети . Увеличение содержания кальция в цитозоле позволяет начать сокращение мышц с помощью двух белков, тропомиозина и тропонина . [10] Тропомиозин ингибирует взаимодействие между актином и миозином, в то время как тропонин ощущает увеличение кальция и снимает это торможение. [11] Это действие сокращает мышечную клетку, а благодаря синхронному процессу во многих мышечных клетках – всю мышцу.

История

В 1903 году Николай К. Кольцов предположил, что форма клеток определяется сетью канальцев, которую он назвал цитоскелетом. Концепция белковой мозаики, которая динамически координирует биохимию цитоплазмы, была предложена Рудольфом Петерсом в 1929 году [12], а термин ( по-французски цитоскелет ) был впервые введен французским эмбриологом Полем Винтребертом в 1931 году . [13]

Когда цитоскелет был впервые представлен, считалось, что это неинтересное гелеобразное вещество, которое помогает органеллам оставаться на месте. [14] Было проведено много исследований, чтобы попытаться понять назначение цитоскелета и его компонентов.

Первоначально считалось, что цитоскелет свойственен только эукариотам, но в 1992 году было обнаружено, что он присутствует и у прокариот. Это открытие произошло после осознания того, что бактерии обладают белками, гомологичными тубулину и актину; Основные компоненты цитоскелета эукариот. [15]

Эукариотический цитоскелет

Эукариотические клетки содержат три основных типа цитоскелетных филаментов: микрофиламенты , микротрубочки и промежуточные филаменты . В нейронах промежуточные нити известны как нейрофиламенты . [16] Каждый тип образуется в результате полимеризации отдельного типа белковой субъединицы и имеет свою характерную форму и внутриклеточное распределение. Микрофиламенты представляют собой полимеры белка актина и имеют диаметр 7 нм. Микротрубочки состоят из тубулина и имеют диаметр 25 нм. Промежуточные филаменты состоят из различных белков в зависимости от типа клетки, в которой они находятся; их диаметр обычно составляет 8-12 нм. [2] Цитоскелет обеспечивает клетке структуру и форму и, исключая макромолекулы из некоторой части цитозоля , увеличивает уровень скученности макромолекул в этом компартменте. [17] Элементы цитоскелета широко и тесно взаимодействуют с клеточными мембранами. [18]

Исследования нейродегенеративных заболеваний, таких как болезнь Паркинсона , болезнь Альцгеймера , болезнь Хантингтона и боковой амиотрофический склероз (БАС), показывают, что при этих заболеваниях поражается цитоскелет. [19] Болезнь Паркинсона характеризуется деградацией нейронов, что приводит к тремору, ригидности и другим немоторным симптомам. Исследования показали, что сборка и стабильность микротрубочек в цитоскелете нарушаются, что приводит к деградации нейронов с течением времени. [20] При болезни Альцгеймера тау-белки , которые стабилизируют микротрубочки, нарушаются при прогрессировании заболевания, вызывая патологию цитоскелета. [21] Избыток глютамина в белке Хантингтона, участвующем в связывании везикул с цитоскелетом, также считается фактором развития болезни Хантингтона. [22] Боковой амиотрофический склероз приводит к потере движения, вызванной деградацией мотонейронов, а также включает дефекты цитоскелета. [23]

Стюарт Хамерофф и Роджер Пенроуз предполагают роль вибраций микротрубочек в нейронах в возникновении сознания . [24] [25]

Вспомогательные белки, включая моторные белки, регулируют и связывают филаменты с другими клеточными соединениями и друг с другом и необходимы для контролируемой сборки филаментов цитоскелета в определенных местах. [26]

Обнаружен ряд низкомолекулярных цитоскелетных препаратов , взаимодействующих с актином и микротрубочками. Эти соединения оказались полезными при изучении цитоскелета, а некоторые из них нашли клиническое применение.

Микрофиламенты

Микрофиламенты, также известные как актиновые нити, состоят из линейных полимеров белков G-актина и генерируют силу, когда растущий (плюсовой) конец нити прижимается к барьеру, например клеточной мембране. Они также действуют как треки для движения молекул миозина , которые прикрепляются к микрофиламентам и «ходят» вдоль них. Как правило, основным компонентом или белком микрофиламентов является актин. Мономер G-актина объединяется с образованием полимера, который продолжает формировать микрофиламент (актиновую нить). Эти субъединицы затем собираются в две цепи, которые переплетаются в так называемые цепи F-актина . [27] Движение миозина по нитям F-актина генерирует сократительные силы в так называемых актомиозиновых волокнах, как в мышцах, так и в большинстве типов немышечных клеток. [28] Структуры актина контролируются семейством Rho небольших GTP-связывающих белков, таких как сам Rho для сократительных актомиозиновых филаментов («стрессовых волокон»), Rac для ламеллиподий и Cdc42 для филоподий.

Функции включают в себя:

Промежуточные нити

Промежуточные филаменты входят в состав цитоскелета многих эукариотических клеток. Эти нити, имеющие средний диаметр 10 нанометров, более стабильны (прочно связаны), чем микрофиламенты и гетерогенные составляющие цитоскелета. Подобно актиновым нитям, они поддерживают форму клеток, выдерживая напряжение ( микротрубочки , напротив, сопротивляются сжатию, но также могут выдерживать напряжение во время митоза и во время позиционирования центросомы). Промежуточные нити организуют внутреннюю трехмерную структуру клетки, закрепляют органеллы и служат структурными компонентами ядерной пластинки . Они также участвуют в некоторых межклеточных и межклеточных соединениях. Ядерная пластинка существует у всех животных и всех тканей. У некоторых животных, таких как плодовая мушка, нет промежуточных цитоплазматических нитей. У тех животных, которые экспрессируют цитоплазматические промежуточные филаменты, они тканеспецифичны. [5] Кератиновые промежуточные нити в эпителиальных клетках обеспечивают защиту от различных механических воздействий, которым может подвергаться кожа. Они также обеспечивают защиту органов от метаболических, окислительных и химических стрессов. Укрепление эпителиальных клеток этими промежуточными нитями может предотвратить начало апоптоза или гибель клеток за счет снижения вероятности стресса. [29]

Промежуточные филаменты чаще всего известны как система поддержки или «каркас» для клетки и ядра, а также играют роль в некоторых функциях клетки. В сочетании с белками и десмосомами промежуточные нити образуют межклеточные связи и закрепляют соединения клетка-матрикс, которые используются для передачи сообщений между клетками, а также для жизненно важных функций клетки. Эти соединения позволяют клетке взаимодействовать через десмосому с несколькими клетками, чтобы корректировать структуры ткани на основе сигналов из окружающей среды клетки. Было показано, что мутации в белках IF вызывают серьезные медицинские проблемы, такие как преждевременное старение, мутации десмина, поражающие органы, болезнь Александера и мышечную дистрофию . [5]

Различные промежуточные нити:

Микротрубочки

Микротрубочки представляют собой полые цилиндры диаметром около 23 нм (диаметр просвета около 15 нм), чаще всего состоящие из 13 протофиламентов , которые, в свою очередь, представляют собой полимеры альфа- и бета- тубулина . Они имеют очень динамичное поведение, связывая GTP для полимеризации. Они обычно организованы центросомой .

В девяти тройных наборах (звездчатых) они образуют центриоли , а в девяти дублетах, ориентированных вокруг двух дополнительных микротрубочек (колесообразных), они образуют реснички и жгутики. Последнее образование обычно называют структурой «9+2», в которой каждый дублет соединен с другим белком динеином . Поскольку и жгутики, и реснички являются структурными компонентами клетки и поддерживаются микротрубочками, их можно считать частью цитоскелета. Существует два типа ресничек: подвижные и неподвижные. Реснички короткие и более многочисленные, чем жгутики. Подвижные реснички совершают ритмичные волнистые или пульсирующие движения по сравнению с неподвижными ресничками, которые получают сенсорную информацию для клетки; обработка сигналов от других клеток или окружающих их жидкостей. Кроме того, микротрубочки контролируют биение (движение) ресничек и жгутиков. [31] Кроме того, динеиновые плечи, прикрепленные к микротрубочкам, действуют как молекулярные моторы. Движение ресничек и жгутиков создается за счет скольжения микротрубочек друг мимо друга, для чего требуется АТФ. [31] Они играют ключевую роль в:

В дополнение к описанным выше ролям Стюарт Хамерофф и Роджер Пенроуз предположили, что микротрубочки функционируют в сознании. [32]

Сравнение

септины

Септины представляют собой группу высококонсервативных GTP- связывающих белков, обнаруженных у эукариот . Различные септины образуют друг с другом белковые комплексы . Они могут собираться в нити и кольца. Следовательно, септины можно рассматривать как часть цитоскелета. [36] Функция септинов в клетках включает в себя роль локализованного места прикрепления других белков и предотвращение диффузии определенных молекул из одного клеточного отсека в другой. [36] В дрожжевых клетках они строят каркас, обеспечивающий структурную поддержку во время клеточного деления и компартментализации частей клетки. Недавние исследования клеток человека показывают, что септины создают клетки вокруг бактериальных патогенов, обездвиживая вредные микробы и предотвращая их проникновение в другие клетки. [37]

Спектрин

Спектрин представляет собой белок цитоскелета , который выстилает внутриклеточную сторону плазматической мембраны эукариотических клеток. Спектрин образует пятиугольные или гексагональные структуры, образуя каркас и играя важную роль в поддержании целостности плазматической мембраны и структуры цитоскелета. [38]

Дрожжевой цитоскелет

У почкующихся дрожжей (важного модельного организма ) актин образует кортикальные участки, актиновые кабели, а также цитокинетическое кольцо и колпачок. Кортикальные участки представляют собой отдельные актиновые тельца на мембране и жизненно важны для эндоцитоза , особенно для рециркуляции глюкансинтазы, которая важна для синтеза клеточной стенки . Актиновые кабели представляют собой пучки актиновых нитей и участвуют в транспортировке везикул к капсуле (которая содержит ряд различных белков, поляризующих клеточный рост), а также в расположении митохондрий. Цитокинетическое кольцо формируется и сужается вокруг места деления клеток . [39]

Прокариотический цитоскелет

До работы Jones et al., 2001 считалось, что клеточная стенка является решающим фактором для многих форм бактериальных клеток, включая палочки и спирали. При изучении было обнаружено, что многие деформированные бактерии имеют мутации, связанные с развитием клеточной оболочки . [40] Когда-то считалось, что цитоскелет характерен только для эукариотических клеток, но у прокариот были обнаружены гомологи всех основных белков эукариотического цитоскелета . [41] Гарольд Эриксон отмечает, что до 1992 года считалось, что только эукариоты имеют компоненты цитоскелета. Однако исследования начала 90-х годов показали, что бактерии и археи имеют гомологи актина и тубулина и что они лежат в основе эукариотических микротрубочек и микрофиламентов. [42] Хотя эволюционные отношения настолько далеки, что они не очевидны только из сравнения последовательностей белков, сходство их трехмерных структур и схожие функции в поддержании формы и полярности клеток дают убедительные доказательства того, что эукариотические и прокариотические цитоскелеты действительно гомологичны. . [43] Три лаборатории независимо друг от друга обнаружили, что FtsZ, белок, уже известный как ключевой игрок в бактериальном цитокинезе, имеет «последовательность сигнатуры тубулина», присутствующую во всех α-, β- и γ-тубулинах. [42] Однако некоторые структуры бактериального цитоскелета, возможно, еще не идентифицированы. [28] [44]

ФтсЗ

FtsZ был первым идентифицированным белком цитоскелета прокариот. Подобно тубулину, FtsZ образует нити в присутствии гуанозинтрифосфата (GTP), но эти нити не группируются в канальцы. Во время деления клеток FtsZ является первым белком, который перемещается к месту деления, и необходим для привлечения других белков, которые синтезируют новую клеточную стенку между делящимися клетками.

МреБ и ПарМ

Прокариотические актиноподобные белки, такие как MreB , участвуют в поддержании формы клеток. Все несферические бактерии имеют гены , кодирующие актиноподобные белки, и эти белки образуют спиральную сеть под клеточной мембраной, которая направляет белки, участвующие в биосинтезе клеточной стенки . [45]

Некоторые плазмиды кодируют отдельную систему, включающую актиноподобный белок ParM . Филаменты ParM проявляют динамическую нестабильность и могут разделять плазмидную ДНК на делящиеся дочерние клетки по механизму, аналогичному тому, который используется микротрубочками во время митоза эукариот . [28] [46]

Кресентин

Бактерия Caulobacter crescentus содержит третий белок — кресцентин , родственный промежуточным нитям эукариотических клеток. Кресцентин также участвует в поддержании формы клеток, таких как спиральные и вибриоидные формы бактерий, но механизм, с помощью которого он это делает, в настоящее время неясен. [47] Кроме того, искривление можно описать смещением серповидных нитей после нарушения синтеза пептидогликана. [48]

Цитоскелет и клеточная механика

Цитоскелет представляет собой высокоанизотропную и динамическую сеть, постоянно ремоделирующуюся в ответ на изменение клеточного микроокружения. Сеть влияет на механику и динамику клетки путем дифференциальной полимеризации и деполимеризации составляющих ее филаментов (в первую очередь актина и миозина, но также играют роль микротрубочки и промежуточные филаменты). [49] Это генерирует силы, которые играют важную роль в информировании клетки о ее микроокружении. В частности, было показано, что такие силы, как напряжение, жесткость и сдвиговые силы, влияют на судьбу клеток, дифференцировку, миграцию и подвижность. [49] Посредством процесса, называемого «механотрансдукцией», клетка реконструирует свой цитоскелет, чтобы чувствовать эти силы и реагировать на них.

Механотрансдукция в значительной степени зависит от фокальных спаек , которые по существу соединяют внутриклеточный цитоскелет с внеклеточным матриксом (ECM). Посредством фокальных спаек клетка способна интегрировать внеклеточные силы во внутриклеточные, поскольку белки, присутствующие в фокальных спайках, претерпевают конформационные изменения, чтобы инициировать сигнальные каскады. Было показано, что такие белки, как киназа фокальной адгезии (FAK) и Src, передают силовые сигналы в ответ на клеточную активность, такую ​​как пролиферация и дифференцировка, и предположительно являются ключевыми сенсорами на пути механотрансдукции. [50] В результате механотрансдукции цитоскелет меняет свой состав и/или ориентацию, чтобы приспособиться к силовому стимулу и обеспечить соответствующую реакцию клетки.

Цитоскелет меняет механику клетки в ответ на обнаруженные силы. Например, увеличение напряжения внутри плазматической мембраны повышает вероятность открытия ионных каналов, что увеличивает ионную проводимость и значительно повышает вероятность клеточных изменений притока или оттока ионов. [50] Более того, механические свойства клеток определяют, насколько далеко и в каком направлении сила будет распространяться по клетке и как она будет изменять динамику клетки. [51] Например, мембранный белок, который не связан тесно с цитоскелетом, не будет оказывать существенного влияния на корковую актиновую сеть, если на него будет воздействовать специально направленная сила. Однако мембранные белки, более тесно связанные с цитоскелетом, будут вызывать более значительный ответ. [50] Таким образом, анизотропия цитоскелета служит для более четкого направления клеточных ответов на внутри- или внеклеточные сигналы.

Дальний приказ

Конкретные пути и механизмы, с помощью которых цитоскелет воспринимает силы и реагирует на них, все еще изучаются. Однако известно, что дальний порядок , генерируемый цитоскелетом, способствует механотрансдукции. [52] Клетки диаметром около 10–50 мкм в несколько тысяч раз больше молекул, находящихся в цитоплазме, которые необходимы для координации клеточной деятельности. Поскольку клетки настолько велики по сравнению с основными биомолекулами, из-за отсутствия организующей сети различным частям цитоплазмы трудно взаимодействовать. [53] Более того, биомолекулы должны полимеризоваться до длины, сравнимой с длиной клетки, но полученные полимеры могут быть сильно дезорганизованы и неспособны эффективно передавать сигналы из одной части цитоплазмы в другую. Таким образом, необходимо иметь цитоскелет для организации полимеров и обеспечения их эффективной связи по всей клетке.

Общие черты и различия прокариот и эукариотов

По определению, цитоскелет состоит из белков, которые могут образовывать продольные массивы (волокна) у всех организмов. Эти белки, образующие нити, были разделены на 4 класса. Тубулиноподобные , актиноподобные , цитоскелетные АТФазы Уолкера А (WACA-белки) и промежуточные филаменты . [8] [28]

Тубулиноподобные белки — это тубулин у эукариот и FtsZ , TubZ, RepX у прокариот. Актиноподобными белками являются актин у эукариот и MreB , FtsA у прокариот. Примером WACA-белков, которые в основном встречаются у прокариот, является MinD . Примерами промежуточных филаментов, которые встречаются почти исключительно у животных (т.е. у эукариот), являются ламины , кератины , виментин , нейрофиламенты и десмин . [8]

Хотя тубулиноподобные белки имеют некоторое сходство аминокислотных последовательностей , их эквивалентность в структуре белка и сходство в сайте связывания GTP более поразительны. То же самое справедливо и для актиноподобных белков, их структуры и АТФ- связывающего домена. [8] [28]

Цитоскелетные белки обычно коррелируют с формой клеток, сегрегацией ДНК и делением клеток у прокариот и эукариот. Какие белки выполняют какую задачу, очень разные. Например, сегрегация ДНК у всех эукариот происходит за счет использования тубулина, но у прокариот могут использоваться либо белки WACA, либо актиноподобные, либо тубулиноподобные белки. Деление клеток у эукариот опосредовано актином, но у прокариотов обычно тубулиноподобными (часто FtsZ-кольцо) белками и иногда ( термопротеотами ) ESCRT-III , который у эукариот все еще играет роль на последней стадии деления. [8]

Цитоплазматический поток

Движение органелл в волосковых клетках тычинок традесканции .

Цитоплазматический поток , также известный как циклоз, представляет собой активное движение содержимого клетки по компонентам цитоскелета. Хотя этот процесс в основном наблюдается у растений, все типы клеток используют этот процесс для транспортировки отходов, питательных веществ и органелл в другие части клетки.  [54] Клетки растений и водорослей обычно крупнее многих других клеток; поэтому поток цитоплазмы важен для этих типов клеток. Это связано с тем, что дополнительный объем клетки требует потока цитоплазмы для перемещения органелл по всей клетке. [55] Органеллы движутся вдоль микрофиламентов в цитоскелете под действием миозиновых моторов, связывающих и толкающих пучки актиновых филаментов. [54] 

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^  В эту статью включен текст, доступный по лицензии CC BY 4.0. Беттс, Дж. Гордон; Дезе, Питер; Джонсон, Эдди; Джонсон, Джоди Э; Король, Оксана; Круз, Дин; По, Брэндон; Мудро, Джеймс; Уомбл, Марк Д; Янг, Келли А. (8 июня 2023 г.). Анатомия и физиология . Хьюстон: OpenStax CNX. 3.2. Цитоплазма и клеточные органеллы. ISBN 978-1-947172-04-3.
  2. ^ Аб Хардин Дж., Бертони Дж., Кляйнсмит Л.Дж. (2015). Мир клетки Беккера (8-е изд.). Нью-Йорк: Пирсон. стр. 422–446. ISBN 978013399939-6.
  3. ^ МакКинли, Майкл; Дин О'Локлин, Валери; Пеннефатер-О'Брайен, Элизабет; Харрис, Рональд (2015). Анатомия человека (4-е изд.). Нью-Йорк: Образование Макгроу Хилл. п. 29. ISBN 978-0-07-352573-0.
  4. ^ abcde Alberts B и др. (2008). Молекулярная биология клетки (5-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 978-0-8153-4105-5.
  5. ^ abc Херрманн Х, Бэр Х, Креплак Л, Стрелков СВ, Эби У (июль 2007 г.). «Промежуточные нити: от клеточной архитектуры к наномеханике». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 8 (7): 562–73. дои : 10.1038/nrm2197. PMID  17551517. S2CID  27115011.
  6. ^ abc Флетчер Д.А., Маллинз Р.Д. (январь 2010 г.). «Клеточная механика и цитоскелет». Природа . 463 (7280): 485–92. Бибкод : 2010Natur.463..485F. дои : 10.1038/nature08908. ПМЦ 2851742 . ПМИД  20110992. 
  7. ^ Гели М.И., Ризман Х. (апрель 1998 г.). «Эндоцитарная интернализация в дрожжевых и животных клетках: сходство и различие». Журнал клеточной науки . 111 (Пт 8) (8): 1031–7. дои : 10.1242/jcs.111.8.1031. ПМИД  9512499.
  8. ^ abcdef Wickstead B, Gull K (август 2011 г.). «Эволюция цитоскелета». Журнал клеточной биологии . 194 (4): 513–25. дои : 10.1083/jcb.201102065. ПМК 3160578 . ПМИД  21859859. 
  9. ^ Фукс, Э.; Каракесисоглу, И. (2001). «Соединение цитоскелетных пересечений». Гены и развитие . 15 (1): 1–14. дои : 10.1101/gad.861501 . ПМИД  11156599.
  10. ^ Аб Купер, Джеффри М. (2000). «Актин, миозин и движение клеток». Клетка: молекулярный подход. 2-е издание . Архивировано из оригинала 28 апреля 2018 г.
  11. ^ Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л., Страйер Л. (2002). «Миозины движутся по актиновым нитям». Биохимия. 5-е издание . Архивировано из оригинала 2 мая 2018 г.
  12. ^ Петерс РА. «Лекции Харбена, 1929 г. Перепечатано в: Питерс, Р.А. (1963) Биохимические поражения и летальный синтез, стр. 216. Pergamon Press, Оксфорд». {{cite journal}}: Требуется цитировать журнал |journal=( помощь )
  13. ^ Фриксионе Э (июнь 2000 г.). «Повторяющиеся взгляды на структуру и функцию цитоскелета: 300-летняя эпопея». Подвижность клеток и цитоскелет . 46 (2): 73–94. doi :10.1002/1097-0169(200006)46:2<73::AID-CM1>3.0.CO;2-0. PMID  10891854. S2CID  16728876.
  14. ^ Хардин Дж. (3 декабря 2015 г.). Мир клетки Беккера (9-е изд.). Пирсон. п. 351. ИСБН 978-0-321-93492-5.
  15. ^ Уикстед Б., Галл К. (август 2011 г.). «Эволюция цитоскелета». Журнал клеточной биологии . 194 (4): 513–25. дои : 10.1083/jcb.201102065. ПМК 3160578 . ПМИД  21859859. 
  16. ^ Таран, А.С.; Шувалова, Л.Д.; Лагаркова, М.А.; Алиева, ИБ (22 июня 2020 г.). «Болезнь Хантингтона - взгляд на взаимодействие белка HTT, микротрубочек и актиновых компонентов цитоскелета». Клетки . 9 (6): 1514. doi : 10.3390/cells9061514 . ПМЦ 7348758 . ПМИД  32580314. 
  17. ^ Минтон AP (октябрь 1992 г.). «Удержание как фактор, определяющий макромолекулярную структуру и реакционную способность». Биофизический журнал . 63 (4): 1090–100. Бибкод : 1992BpJ....63.1090M. дои : 10.1016/S0006-3495(92)81663-6. ПМЦ 1262248 . ПМИД  1420928. 
  18. ^ Доэрти Дж.Дж., МакМахон HT (2008). «Посредничество, модуляция и последствия взаимодействий мембраны и цитоскелета». Ежегодный обзор биофизики . 37 : 65–95. doi :10.1146/annurev.biophys.37.032807.125912. PMID  18573073. S2CID  17352662.
  19. ^ Пелучки, Сильвия; Стринги, Рамона; Марчелло, Елена (2020). «Дендритные шипы при болезни Альцгеймера: как актиновый цитоскелет способствует синаптической недостаточности». Международный журнал молекулярных наук . 21 (3): 908. doi : 10.3390/ijms21030908 . ISSN  1422-0067. ПМК 7036943 . ПМИД  32019166. 
  20. ↑ Пеллегрини Л., Ветцель А., Гранно С., Хитон Г., Харви К. (февраль 2017 г.). «Назад к канальцам: динамика микротрубочек при болезни Паркинсона». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 74 (3): 409–434. дои : 10.1007/s00018-016-2351-6. ПМК 5241350 . ПМИД  27600680. 
  21. ^ Бамбург-младший, Блум Г.С. (август 2009 г.). «Цитоскелетные патологии болезни Альцгеймера». Подвижность клеток и цитоскелет . 66 (8): 635–49. дои : 10.1002/см.20388. ПМК 2754410 . ПМИД  19479823. 
  22. ^ Кавистон Дж. П., Хольцбаур Э. Л. (апрель 2009 г.). «Белок хантингтин является важным интегратором внутриклеточного везикулярного транспорта». Тенденции в клеточной биологии . 19 (4): 147–55. doi :10.1016/j.tcb.2009.01.005. ПМЦ 2930405 . ПМИД  19269181. 
  23. ^ Жюльен Дж.П., Миллекамп С., Криц Дж. (2005). Цитоскелетные дефекты при боковом амиотрофическом склерозе (заболевании двигательных нейронов) . Симпозиумы Фонда Новартис. Том. 264. стр. 183–92, обсуждение 192–6, 227–30. дои : 10.1002/0470093765.ch12. ISBN 978-0-470-09373-3. ПМИД  15773754. {{cite book}}: |journal=игнорируется ( помощь )
  24. ^ Эльзевир. «Открытие квантовых вибраций в «микротрубочках» внутри нейронов мозга подтверждает спорную 20-летнюю теорию сознания». www.elsevier.com . Архивировано из оригинала 07.11.2016 . Проверено 20 ноября 2017 г.
  25. ^ Хамерофф, Стюарт; Пенроуз, Роджер (март 2014 г.). «Сознание во Вселенной». Обзоры физики жизни . 11 (1): 39–78. дои : 10.1016/j.plrev.2013.08.002 . ПМИД  24070914.
  26. ^ Альбертс, Брюс (2015). Молекулярная биология клетки . Гирляндная наука. п. 889. ИСБН 978-0-8153-4464-3.
  27. ^ Аб Купер, Джеффри М. (2000). «Структура и организация актиновых нитей». Клетка: молекулярный подход. 2-е издание . Архивировано из оригинала 2 мая 2018 г.
  28. ^ abcde Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (июнь 2015 г.). «Эволюция композиционно и функционально различных актиновых нитей». Журнал клеточной науки . 128 (11): 2009–19. дои : 10.1242/jcs.165563 . ПМИД  25788699.
  29. ^ Pan X, Хоббс Р.П., Куломб, Пенсильвания (февраль 2013 г.). «Расширяющееся значение промежуточных кератиновых нитей в нормальном и больном эпителии». Современное мнение в области клеточной биологии . 25 (1): 47–56. дои : 10.1016/j.ceb.2012.10.018. ПМК 3578078 . ПМИД  23270662. 
  30. ^ Полин Д., Ли З. (ноябрь 2004 г.). «Десмин: основной белок промежуточных филаментов, необходимый для структурной целостности и функции мышц». Экспериментальные исследования клеток . 301 (1): 1–7. doi : 10.1016/j.yexcr.2004.08.004. ПМИД  15501438.
  31. ^ аб Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурски, С. Лоуренс; Мацудайра, Пол; Балтимор, Дэвид; Дарнелл, Джеймс (2 мая 2018 г.). «Реснички и жгутики: строение и движение». Архивировано из оригинала 2 мая 2018 года . Проверено 2 мая 2018 г. – через www.ncbi.nlm.nih.gov. {{cite journal}}: Требуется цитировать журнал |journal=( помощь )
  32. ^ Хамерофф С. и Пенроуз Р. Обзоры физики жизни, 2014, 11, 39-78.
  33. ^ ab Если в графах не указано иное, ссылка: Boron WF (2003). Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход . Эльзевир/Сондерс. п. 1300. ISBN 978-1-4160-2328-9.Страница 25
  34. ^ Фукс Э., Кливленд Д.В. (январь 1998 г.). «Структурный каркас из промежуточных нитей в здоровье и болезни». Наука . 279 (5350): 514–9. Бибкод : 1998Sci...279..514F. дои : 10.1126/science.279.5350.514. ПМИД  9438837.
  35. ^ Штайнмец М.О. (май 2007 г.). «Структура и термодинамика взаимодействия тубулина и статмина». Журнал структурной биологии . 158 (2): 137–47. дои : 10.1016/j.jsb.2006.07.018. ПМИД  17029844.
  36. ^ ab Мостовой С., Коссарт П. (февраль 2012 г.). «Септины: четвертый компонент цитоскелета». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 13 (3): 183–94. дои : 10.1038/nrm3284. PMID  22314400. S2CID  2418522.
  37. ^ Маскарелли А (декабрь 2011 г.). «Белки септина берут в плен бактерии: клеточная защита от микробных патогенов обладает терапевтическим потенциалом». Природа . дои : 10.1038/nature.2011.9540. S2CID  85080734.
  38. ^ Ха Джи, Гланц С.Б., Дже С., Морроу Дж.С., Ким Дж.Х. (декабрь 2001 г.). «Кальпаиновый протеолиз альфа II-спектрина в мозге нормального взрослого человека». Письма по неврологии . 316 (1): 41–4. дои : 10.1016/S0304-3940(01)02371-0. PMID  11720774. S2CID  53270680.
  39. ^ Прюйн Д., Бретчер А. (февраль 2000 г.). «Поляризация роста клеток у дрожжей». Журнал клеточной науки . 113 (Часть 4) (4): 571–85. дои : 10.1242/jcs.113.4.571 . ПМИД  10652251.
  40. ^ Джонс, Лаура Дж. Ф.; Карбаллидо-Лопес, Рут; Эррингтон, Джеффри (23 марта 2001 г.). «Контроль формы клеток у бактерий: спиральные актиноподобные нити у Bacillus subtilis». Клетка . 104 (6): 913–922. дои : 10.1016/S0092-8674(01)00287-2 . PMID  11290328. S2CID  14207533.
  41. ^ Ши Ю.Л., Ротфилд Л. (сентябрь 2006 г.). «Бактериальный цитоскелет». Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 70 (3): 729–54. дои : 10.1128/MMBR.00017-06. ПМЦ 1594594 . ПМИД  16959967. 
  42. ^ ab Erickson HP (февраль 2017 г.). «Открытие прокариотического цитоскелета: 25 лет». Молекулярная биология клетки . 28 (3): 357–358. doi :10.1091/mbc.E16-03-0183. ПМК 5341718 . ПМИД  28137947. 
  43. ^ Мичи К.А., Лёве Дж (2006). «Динамические нити бактериального цитоскелета» (PDF) . Ежегодный обзор биохимии . 75 : 467–92. doi : 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452. ПМИД  16756499.
  44. ^ Бригель А., Диас Д.П., Ли З., Дженсен Р.Б., Франгакис А.С., Дженсен Г.Дж. (октябрь 2006 г.). «Множественные большие пучки филаментов, обнаруженные у Caulobacter crescentus с помощью электронной криотомографии». Молекулярная микробиология . 62 (1): 5–14. дои : 10.1111/j.1365-2958.2006.05355.x . ПМИД  16987173.
  45. ^ Попп Д., Нарита А., Маэда К., Фудзисава Т., Гошдастидер У., Иваса М., Маэда Ю., Робинсон Р.К. (май 2010 г.). «Структура, организация и динамика нитей в листах MreB». Журнал биологической химии . 285 (21): 15858–65. дои : 10.1074/jbc.M109.095901 . ПМЦ 2871453 . ПМИД  20223832. 
  46. ^ Попп Д., Нарита А., Ли Л.Дж., Гошдастидер Ю., Сюэ Б., Шринивасан Р., Баласубраманиан М.К., Танака Т., Робинсон Р.К. (июнь 2012 г.). «Новая актиноподобная структура нитей Clostridium tetani». Журнал биологической химии . 287 (25): 21121–9. дои : 10.1074/jbc.M112.341016 . ПМЦ 3375535 . ПМИД  22514279. 
  47. ^ Аусмис Н., Кун младший, Джейкобс-Вагнер С. (декабрь 2003 г.). «Бактериальный цитоскелет: промежуточная филаментоподобная функция в форме клетки». Клетка . 115 (6): 705–13. дои : 10.1016/S0092-8674(03)00935-8 . PMID  14675535. S2CID  14459851.
  48. ^ Эсуэ, Осигве (январь 2010 г.). «Динамика бактериальной промежуточной нити кресцентина in vitro и in vivo». ПЛОС ОДИН . 5 (1): е8855. Бибкод : 2010PLoSO...5.8855E. дои : 10.1371/journal.pone.0008855 . ПМК 2816638 . ПМИД  20140233. 
  49. ^ Аб Чен, Кристофер С. (15 октября 2008 г.). «Механотрансдукция – сближающее поле?». Журнал клеточной науки . 121 (20): 3285–3292. дои : 10.1242/jcs.023507. ISSN  1477-9137. PMID  18843115. S2CID  1287523.
  50. ^ abc Орр, А. Уэйн; Хельмке, Брайан П.; Блэкман, Бретт Р.; Шварц, Мартин А. (январь 2006 г.). «Механизмы механотрансдукции». Развивающая клетка . 10 (1): 11–20. дои : 10.1016/j.devcel.2005.12.006 . ПМИД  16399074.
  51. ^ Джанми, Пол А.; Маккалок, Кристофер А. (15 августа 2007 г.). «Клеточная механика: интеграция реакций клеток на механические стимулы». Ежегодный обзор биомедицинской инженерии . 9 (1): 1–34. doi : 10.1146/annurev.bioeng.9.060906.151927. ISSN  1523-9829. ПМИД  17461730.
  52. ^ Флетчер, Дэниел А.; Маллинз, Р. Дайч (январь 2010 г.). «Клеточная механика и цитоскелет». Природа . 463 (7280): 485–492. Бибкод : 2010Natur.463..485F. дои : 10.1038/nature08908. ISSN  0028-0836. ПМЦ 2851742 . ПМИД  20110992. 
  53. ^ Маллинз, РД (01 января 2010 г.). «Цитоскелетные механизмы нарушения клеточной симметрии». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 2 (1): а003392. doi : 10.1101/cshperspect.a003392. ISSN  1943-0264. ПМЦ 2827899 . ПМИД  20182610. 
  54. ^ ab Вудхаус Ф.Г., Гольдштейн Р.Э. (август 2013 г.). «Цитоплазматический поток в растительных клетках возникает естественным образом в результате самоорганизации микрофиламентов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (35): 14132–7. arXiv : 1308.6422 . Бибкод : 2013PNAS..11014132W. дои : 10.1073/pnas.1302736110 . ПМЦ 3761564 . ПМИД  23940314. 
  55. ^ Гольдштейн Р.Э., ван де Мент Дж.В. (август 2015 г.). «Физический взгляд на поток цитоплазмы». Фокус на интерфейсе . 5 (4): 20150030. doi :10.1098/rsfs.2015.0030. ПМК 4590424 . ПМИД  26464789. 

Внешние ссылки

Викискладе есть медиафайлы по теме цитоскелета .