stringtranslate.com

Fc-рецептор

В иммунологии рецептор Fc представляет собой белок, обнаруженный на поверхности определенных клеток  , включая, среди прочего, В-лимфоциты , фолликулярные дендритные клетки , естественные клетки-киллеры , макрофаги , нейтрофилы , эозинофилы , базофилы , человеческие тромбоциты и тучные клетки  , которые вносят вклад в защитные функции иммунной системы . Его название происходит от его специфичности связывания с частью антитела , известной как область Fc (фрагмент кристаллизующийся) . Рецепторы Fc связываются с антителами, которые прикреплены к инфицированным клеткам или вторгающимся патогенам . Их активность стимулирует фагоцитарные или цитотоксические клетки к уничтожению микробов или инфицированных клеток с помощью антитело-опосредованного фагоцитоза или антитело-зависимой клеточно-опосредованной цитотоксичности . Некоторые вирусы, такие как флавивирусы, используют рецепторы Fc, чтобы помочь им заражать клетки, с помощью механизма, известного как антитело-зависимое усиление инфекции. [1]

Классы

Существует несколько различных типов рецепторов Fc (сокращенно FcR), которые классифицируются на основе типа антитела , которое они распознают. Латинская буква, используемая для обозначения типа антитела, преобразуется в соответствующую греческую букву, которая помещается после части «Fc» названия. Например, те, которые связывают наиболее распространенный класс антител, IgG , называются рецепторами Fc-гамма (FcγR), те, которые связывают IgA, называются рецепторами Fc-альфа (FcαR), а те, которые связывают IgE, называются рецепторами Fc-эпсилон (FcεR). Классы FcR также различаются по клеткам, которые их экспрессируют (макрофаги, гранулоциты, естественные клетки-киллеры, Т- и В-клетки) и сигнальным свойствам каждого рецептора. [2]

Fc-гамма-рецепторы

Все рецепторы Fcγ (FcγR) принадлежат к суперсемейству иммуноглобулинов и являются наиболее важными рецепторами Fc для индукции фагоцитоза опсонизированных (маркированных) микробов. [3] Это семейство включает несколько членов, FcγRI (CD64), FcγRIIA ( CD32 ) , FcγRIIB (CD32), FcγRIIIA (CD16a), FcγRIIIB (CD16b), которые различаются по своей аффинности к антителам из-за их различной молекулярной структуры . [4] Например, FcγRI связывается с IgG сильнее, чем FcγRII или FcγRIII. FcγRI также имеет внеклеточную часть, состоящую из трех доменов, подобных иммуноглобулину (Ig) , на один домен больше, чем у FcγRII или FcγRIII. Это свойство позволяет FcγRI связывать единственную молекулу IgG (или мономер ), но все рецепторы Fcγ должны связывать несколько молекул IgG в иммунном комплексе , чтобы активироваться. [5]

Рецепторы Fc-гамма различаются по своему сродству к IgG, и, аналогично, различные подклассы IgG имеют уникальное сродство к каждому из рецепторов Fc-гамма. [6] Эти взаимодействия дополнительно настраиваются гликаном (олигосахаридом) в положении CH2-84.4 IgG. [6] Например, создавая стерическое препятствие, гликаны CH2-84.4, содержащие фукозу , снижают сродство IgG к FcγRIIIA. [6] Напротив, гликаны G0, в которых отсутствует галактоза и которые вместо этого заканчиваются фрагментами GlcNAc, имеют повышенное сродство к FcγRIIIA. [6]

Неонатальный Fc-рецептор

Другой FcR экспрессируется на нескольких типах клеток и по структуре похож на MHC класса I. Этот рецептор также связывает IgG и участвует в сохранении этого антитела. [7] Однако, поскольку этот Fc-рецептор также участвует в передаче IgG от матери либо через плаценту к ее плоду , либо через молоко к ее грудному ребенку , его называют неонатальным Fc-рецептором ( FcRn ). [8] [9] Недавно проведенные исследования показали, что этот рецептор играет роль в гомеостазе уровней IgG в сыворотке.

Fc-альфа рецепторы

Только один рецептор Fc принадлежит к подгруппе FcαR, которая называется FcαRI (или CD89). [10] FcαRI находится на поверхности нейтрофилов , эозинофилов, моноцитов, некоторых макрофагов (включая клетки Купфера ) и некоторых дендритных клеток . [10] Он состоит из двух внеклеточных Ig-подобных доменов и является членом как суперсемейства иммуноглобулинов , так и семейства многоцепочечных рецепторов иммунного распознавания (MIRR). [3] Он передает сигнал, связываясь с двумя сигнальными цепями FcRγ. [10] Другой рецептор также может связывать IgA, хотя он имеет более высокое сродство к другому антителу, называемому IgM . [11] Этот рецептор называется рецептором Fc-альфа/мю (Fcα/μR) и является трансмембранным белком типа I. Этот Fc-рецептор, имеющий один Ig-подобный домен во внеклеточной части, также является членом суперсемейства иммуноглобулинов. [12]

Fc-эпсилон рецепторы

Известны два типа FcεR: [3]

Сводная таблица

Функции

Антитело имеет области Fab (фрагмент, связывающий антиген) и Fc (фрагмент, кристаллизующийся). Рецепторы Fc связываются с областью Fc.

Рецепторы Fc обнаружены на ряде клеток иммунной системы, включая фагоциты , такие как макрофаги и моноциты , гранулоциты, такие как нейтрофилы и эозинофилы , и лимфоциты врожденной иммунной системы ( естественные клетки-киллеры ) или адаптивной иммунной системы (например, В-клетки ). [20] [21] [22] Они позволяют этим клеткам связываться с антителами, которые прикреплены к поверхности микробов или инфицированных микробами клеток, помогая этим клеткам идентифицировать и устранять микробные патогены . Рецепторы Fc связывают антитела в их Fc-области (или хвосте), взаимодействие, которое активирует клетку, обладающую рецептором Fc. [23] Активация фагоцитов является наиболее распространенной функцией, приписываемой рецепторам Fc. Например, макрофаги начинают поглощать и убивать патоген , покрытый IgG , путем фагоцитоза после взаимодействия с их рецепторами Fcγ. [24] Другой процесс, в котором участвуют Fc-рецепторы, называется антителозависимой клеточно-опосредованной цитотоксичностью (ADCC). Во время ADCC рецепторы FcγRIII на поверхности естественных клеток-киллеров (NK) стимулируют NK-клетки высвобождать цитотоксические молекулы из своих гранул для уничтожения покрытых антителами клеток-мишеней. [25] FcεRI имеет другую функцию. FcεRI — это Fc-рецептор на гранулоцитах , который участвует в аллергических реакциях и защите от паразитарных инфекций . Когда присутствует соответствующий аллергический антиген или паразит, перекрестное связывание по крайней мере двух молекул IgE и их Fc-рецепторов на поверхности гранулоцита заставит клетку быстро высвобождать предварительно сформированные медиаторы из своих гранул. [3]

Механизмы сигнализации - рецепторы Fc гамма

Активация

Рецепторы Fc гамма относятся к группе некаталитических тирозин-фосфорилированных рецепторов , которые имеют схожий сигнальный путь, включающий фосфорилирование остатков тирозина. [26] Рецепторы генерируют сигналы внутри своих клеток через важный мотив активации, известный как мотив активации иммунорецептора на основе тирозина (ITAM). [27] ITAM представляет собой специфическую последовательность аминокислот (YXXL), встречающуюся дважды в тесной последовательности во внутриклеточном хвосте рецептора. Когда фосфатные группы добавляются к остатку тирозина (Y) ITAM мембранно-заякоренными ферментами семейства киназ Src , внутри клетки генерируется сигнальный каскад . Эта реакция фосфорилирования обычно следует за взаимодействием рецептора Fc с его лигандом . ITAM присутствует во внутриклеточном хвосте FcγRIIA, и его фосфорилирование вызывает фагоцитоз в макрофагах. FcγRI и FcγRIIIA не имеют ITAM, но могут передавать активирующий сигнал своим фагоцитам, взаимодействуя с другим белком, у которого он есть. Этот адаптерный белок называется субъединицей Fcγ и, как и FcγRIIA, содержит две последовательности YXXL, характерные для ITAM.

Ингибирование

Наличие только одного мотива YXXL недостаточно для активации клеток и представляет собой мотив (I/VXXYXXL), известный как иммунорецепторный тирозиновый ингибирующий мотив (ITIM). FcγRIIB1 и FcγRIIB2 имеют последовательность ITIM и являются ингибирующими Fc-рецепторами; они не вызывают фагоцитоз. Ингибирующее действие этих рецепторов контролируется ферментами, которые удаляют фосфатные группы из остатков тирозина; фосфатазы SHP -1 и SHIP-1 ингибируют сигнализацию рецепторами Fcγ. [28] Связывание лиганда с FcγRIIB приводит к фосфорилированию тирозина мотива ITAM. Эта модификация генерирует сайт связывания для фосфатазы, домен распознавания SH2. Отмена активации сигнала ITAM вызвана ингибированием тирозинкиназ протеинов семейства Src и гидролизом мембранного PIP3, прерывающим дальнейшую нисходящую сигнализацию активирующими рецепторами, такими как активирующие FcγR, TCR, BCR и рецепторы цитокинов (например, c-Kit). [29]

Отрицательная сигнализация FcγRIIB в основном важна для регуляции активированных В-клеток. Положительная сигнализация В-клеток инициируется связыванием чужеродного антигена с поверхностным иммуноглобулином. Секретируется то же самое антигенспецифическое антитело, и оно может подавлять обратную связь или способствовать отрицательной сигнализации. Эта отрицательная сигнализация обеспечивается FcγRIIB.: [30] Эксперименты с использованием делеционных мутантов В-клеток и доминантно-отрицательных ферментов твердо установили важную роль инозитол-5-фосфатазы (SHIP), содержащей домен SH2, в отрицательной сигнализации. Отрицательная сигнализация через SHIP, по-видимому, ингибирует путь Ras через конкуренцию домена SH2 с Grb2 и Shc и может включать потребление внутриклеточных липидных медиаторов, которые действуют как аллостерические активаторы ферментов или способствуют проникновению внеклеточного Ca2+. [31]

Активация клеток

Fc-рецепторы распознают микробы , связанные антителами . Взаимодействие между связанными антителами и Fc-рецептором клеточной поверхности активирует иммунную клетку для уничтожения микроба. Этот пример показывает фагоцитоз опсонизированного микроба .

На фагоцитах

Когда молекулы IgG , специфичные для определенного антигена или поверхностного компонента, связываются с патогеном своим участком Fab (фрагмент антигенсвязывающей области), их участки Fc направлены наружу, в прямую досягаемость фагоцитов . Фагоциты связывают эти участки Fc со своими рецепторами Fc. [24] Между рецептором и антителом образуется множество низкоаффинных взаимодействий, которые работают вместе, чтобы прочно связать микроб, покрытый антителом. Низкое индивидуальное сродство не позволяет рецепторам Fc связывать антитела в отсутствие антигена и, следовательно, снижает вероятность активации иммунных клеток в отсутствие инфекции. Это также предотвращает агглютинацию (свертывание) фагоцитов антителом при отсутствии антигена. После связывания патогена взаимодействия между участком Fc антитела и рецепторами Fc фагоцита приводят к инициированию фагоцитоза . Патоген поглощается фагоцитом посредством активного процесса, включающего связывание и высвобождение комплекса Fc-региона/Fc-рецептора, до тех пор, пока клеточная мембрана фагоцита полностью не поглотит патоген. [32]

На NK-клетках

Рецептор Fc на NK-клетках распознает IgG, который связан с поверхностью инфицированной патогеном клетки-мишени, и называется CD16 или FcγRIII. [33] Активация FcγRIII IgG вызывает высвобождение цитокинов, таких как IFN-γ , которые передают сигнал другим иммунным клеткам, и цитотоксических медиаторов, таких как перфорин и гранзим , которые проникают в клетку-мишень и способствуют гибели клетки, вызывая апоптоз . Этот процесс известен как антителозависимая клеточно-опосредованная цитотоксичность (ADCC). FcγRIII на NK-клетках также может связываться с мономерным IgG (т. е. IgG, который не связан с антигеном). Когда это происходит, рецептор Fc подавляет активность NK-клетки. [34]

На тучных клетках

Активация дегрануляции тучных клеток путем взаимодействия IgE с FcεRI. 1 = антиген; 2 = IgE; 3 = FcεRI; 4 = преформированные медиаторы (гистамин, протеазы, хемокины, гепарин); 5 = гранулы; 6 – тучные клетки; 7 – новообразованные медиаторы (простагландины, лейкотриены, тромбоксаны, фактор активации тромбоцитов)

Антитела IgE связываются с антигенами аллергенов . Эти связанные с аллергеном молекулы IgE взаимодействуют с рецепторами Fcε на поверхности тучных клеток . Активация тучных клеток после взаимодействия с FcεRI приводит к процессу, называемому дегрануляцией , при котором тучные клетки высвобождают готовые молекулы из своих цитоплазматических гранул; они представляют собой смесь соединений, включающих гистамин , протеогликаны и сериновые протеазы . [35] Активированные тучные клетки также синтезируют и секретируют липидные медиаторы (такие как простагландины , лейкотриены и фактор активации тромбоцитов ) и цитокины (такие как интерлейкин 1 , интерлейкин 3 , интерлейкин 4 , интерлейкин 5 , интерлейкин 6 , интерлейкин 13 , фактор некроза опухоли-альфа , ГМ-КСФ и несколько хемокинов . [36] [37] Эти медиаторы способствуют воспалению , привлекая другие лейкоциты .

На эозинофилы

Крупные паразиты, такие как гельминт (червь) Schistosoma mansoni , слишком велики для поглощения фагоцитами. У них также есть внешняя структура, называемая интегументом , которая устойчива к атакам веществ, выделяемых макрофагами и тучными клетками. Однако эти паразиты могут покрываться IgE и распознаваться FcεRII на поверхности эозинофилов . Активированные эозинофилы высвобождают предварительно сформированные медиаторы, такие как основной основной белок , и ферменты , такие как пероксидаза , против которых гельминты не устойчивы. [38] [39] Взаимодействие рецептора FcεRII с Fc-частью связанного с гельминтом IgE заставляет эозинофил высвобождать эти молекулы по механизму, аналогичному механизму NK-клетки во время ADCC. [40]

На Т-лимфоцитах

CD4+ T-клетки ( зрелые T h- клетки ) помогают B-клеткам вырабатывать антитела. Несколько подгрупп активированных эффекторных CD4+ T-клеток наблюдаются при патологии заболеваний. Более ранние исследования, обобщенные Сандерсом и Линчем в 1993 году, предположили критически важную роль FcR в иммунных реакциях, опосредованных CD4+ T-клетками, и предположили образование совместного сигнального комплекса между FcR и TCR на поверхности клетки. [41] [42] [43] [44] Чаухан и его коллеги сообщили о колокализации меченых IC с комплексом CD3 на поверхности активированных CD4+ T-клеток, что, таким образом, предполагает сосуществование FcR вместе с комплексом TCR. [45] Оба этих рецептора, как наблюдалось, образуют апикальную структуру на мембране активированных CD4+ T-клеток, что предполагает латеральное перемещение этих рецепторов. [46] Совместная миграция FcR с комплексом TCR и BCR наблюдается на поверхности клеток, и цитоконъюгаты T:B-клеток демонстрируют это сосуществование в точке контакта. [47] В более раннем обзоре предполагалось, что экспрессия FcR на CD4+ T-клетках является открытым вопросом. [48] Это установило текущую парадигму, что T-клетки не экспрессируют FcR, и эти результаты никогда не оспаривались и не проверялись экспериментально. [49] Чаухан и его коллеги показали связывание иммунных комплексов (IC), лиганда FcR, с активированными CD4+ T-клетками. [49] Экспрессия CD16a индуцируется в активированных человеческих наивных CD4+ T-клетках, которые экспрессируют CD25, CD69 и CD98, а лигирование с IC приводит к образованию эффекторных клеток памяти. [50] Передача сигнала CD16a опосредована фосфорилированием Syk (pSyk). [50] [51] [52]

Исследование теперь предполагает индуцированную экспрессию CD32a при активации человеческих CD4+ T-клеток, подобно CD16a. [51] [53] Экспрессия CD32a на CD4+ T-клетках также была предложена тремя независимыми исследованиями исследователей ВИЧ-1. Экспрессия CD16a и CD32a в подмножестве активированных CD4+ T-клеток теперь подтверждена. [51] [53] FcR на поверхности клетки при связывании с IC, состоящими из нуклеиновых кислот, запускают выработку цитокинов и повышают регуляцию путей нуклеиновых кислот. FcR присутствуют как на поверхности клетки, так и в цитозоле. Сигнализация CD16a повышает экспрессию нуклеиновых кислот, чувствительных к toll-подобным рецепторам, и перемещает их на поверхность клетки. [50] [54] CD16a является новым костимулирующим сигналом для человеческих CD4+ T-клеток, который успешно заменяет потребность в CD28 во время аутоиммунитета. [55] При аутоиммунном фоне CD4+ T-клетки обходят потребность в косигнализации CD28 для полной активации. [55] Более того, блокада косигнализации CD28 не подавляет развитие клеток TFH, ключевого подмножества для генерации аутоантител, продуцирующих аутореактивные плазменные В-клетки. [56] Для иммунного гомеостаза необходим баланс между костимулирующими и ингибирующими сигналами. Чрезмерная костимуляция и/или недостаточное коингибирование приводят к нарушению толерантности и аутоиммунитету. CD16a-опосредованная костимуляция обеспечивает положительный сигнал в активированных CD4+ T-клетках, а не в покоящихся клетках, в которых отсутствует экспрессия FcγR. [51]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Андерсон Р. (2003). «Манипуляция макромолекулами клеточной поверхности с помощью флавивирусов». Advances in Virus Research . 59 : 229–74. doi :10.1016/S0065-3527(03)59007-8. ISBN 9780120398591. PMC  7252169 . PMID  14696331.
  2. ^ Оуэн Дж., Пунт Дж., Стрэнфорд С., Джонс П. (2009). Иммунология (7-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. стр. 423. ISBN 978-14641-3784-6.
  3. ^ abcd Fridman WH (сентябрь 1991 г.). "Fc-рецепторы и факторы связывания иммуноглобулина". FASEB Journal . 5 (12): 2684–90. doi : 10.1096/fasebj.5.12.1916092 . PMID  1916092. S2CID  16805557.
  4. ^ Indik ZK, Park JG, Hunter S, Schreiber AD (декабрь 1995 г.). «Молекулярное препарирование фагоцитоза, опосредованного рецептором Fc gamma». Blood . 86 (12): 4389–99. doi : 10.1182/blood.V86.12.4389.bloodjournal86124389 . PMID  8541526.
  5. ^ Harrison PT, Davis W, Norman JC, Hockaday AR, Allen JM (сентябрь 1994 г.). «Связывание мономерного иммуноглобулина G запускает эндоцитоз, опосредованный Fc gamma RI». Журнал биологической химии . 269 (39): 24396–402. doi : 10.1016/S0021-9258(19)51097-3 . PMID  7929100.
  6. ^ abcd Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gershwin ME, Patel F, Wilken R, Raychaudhuri S, Ruhaak LR, Lebrilla CB (февраль 2015 г.). «Гликаны в иммунной системе и теория аутоиммунитета на основе измененных гликанов: критический обзор». Журнал аутоиммунитета . 57 (6): 1–13. doi :10.1016/j.jaut.2014.12.002. PMC 4340844 . PMID  25578468. 
  7. ^ Zhu X, Meng G, Dickinson BL, Li X, Mizoguchi E, Miao L, Wang Y, Robert C, Wu B, Smith PD, Lencer WI, Blumberg RS (март 2001 г.). «Неонатальный Fc-рецептор MHC класса I для IgG функционально экспрессируется в моноцитах, кишечных макрофагах и дендритных клетках». Журнал иммунологии . 166 (5): 3266–76. doi :10.4049/jimmunol.166.5.3266. PMC 2827247. PMID  11207281 . 
  8. ^ Firan M, Bawdon R, Radu C, Ober RJ, Eaken D, Antohe F, Ghetie V, Ward ES (август 2001 г.). «Рецептор MHC класса I, FcRn, играет важную роль в передаче гамма-глобулина от матери к плоду у людей». Международная иммунология . 13 (8): 993–1002. doi : 10.1093/intimm/13.8.993 . PMID  11470769.
  9. ^ Simister NE, Jacobowitz Israel E, Ahouse JC, Story CM (май 1997 г.). «Новые функции рецептора Fc, связанного с MHC класса I, FcRn». Труды биохимического общества . 25 (2): 481–6. doi :10.1042/bst0250481. PMID  9191140.
  10. ^ abc Otten MA, van Egmond M (март 2004). "Fc-рецептор для IgA (FcalphaRI, CD89)". Immunology Letters . 92 (1–2): 23–31. doi :10.1016/j.imlet.2003.11.018. PMID  15081523.
  11. ^ Shibuya A, Honda S (декабрь 2006 г.). «Молекулярные и функциональные характеристики Fcalpha/muR, нового рецептора Fc для IgM и IgA». Springer Seminars in Immunopathology . 28 (4): 377–82. doi :10.1007/s00281-006-0050-3. PMID  17061088. S2CID  23794895.
  12. ^ Чо Ю, Усуи К, Хонда С, Тахара-Ханаока С, Сибуя К, Сибуя А (июнь 2006 г.). «Молекулярные характеристики связывания Fc IgA и IgM с Fcalpha/muR». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 345 (1): 474–8. дои : 10.1016/j.bbrc.2006.04.084. HDL : 2241/102010 . ПМИД  16681999.
  13. ^ Ochiai K, Wang B, Rieger A, Kilgus O, Maurer D, Födinger D, Kinet JP, Stingl G, Tomioka H (1994). "Обзор Fc epsilon RI на человеческих эпидермальных клетках Лангерганса". Международный архив аллергии и иммунологии . 104 Suppl 1 (1): 63–4. doi :10.1159/000236756. PMID  8156009.
  14. ^ Prussin C, Metcalfe DD (февраль 2006 г.). "5. IgE, тучные клетки, базофилы и эозинофилы". Журнал аллергии и клинической иммунологии . 117 (2 Suppl Mini–Primer): S450-6. doi :10.1016/j.jaci.2005.11.016. PMID  16455345.
  15. ^ von Bubnoff D, Novak N, Kraft S, Bieber T (март 2003 г.). «Центральная роль FcepsilonRI при аллергии». Клиническая и экспериментальная дерматология . 28 (2): 184–7. doi :10.1046/j.1365-2230.2003.01209.x. PMID  12653710. S2CID  2080598.
  16. ^ Кикутани Х, Ёкота А, Учибаяши Н, Юкава К, Танака Т, Сугияма К, Барсумиан Э.Л., Суэмура М, Кишимото Т (2007). «Структура и функция рецептора Fc ε II (Fc ε RII/CD23): точка контакта между эффекторной фазой аллергии и дифференцировкой B-клеток». Симпозиум 147 Фонда Ciba - IgE, тучные клетки и аллергическая реакция . Симпозиумы Фонда Новартис. Том. 147. стр. 23–35. дои : 10.1002/9780470513866.ch3. ISBN 9780470513866. PMID  2695308.
  17. ^ "FCMR Fc mu рецептор [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI".
  18. ^ Кубагава Х., Ока С., Кубагава Й., Тории И., Такаяма Э., Канг Д.В. и др. (2009). «Идентификация неуловимого рецептора IgMFc (FcmuR) у людей». J. Exp. Med . 206 (12): 2779–93. doi :10.1084/jem.20091107. PMC 2806608. PMID  19858324 . 
  19. ^ Liu J, Wang Y, Xiong E, Hong R, Lu Q, Ohno H, Wang JY (2019). «Роль рецептора IgM Fc в иммунитете и толерантности». Frontiers in Immunology . 10 : 529. doi : 10.3389/fimmu.2019.00529 . PMC 6438924. PMID  30967868 . 
  20. ^ Selvaraj P, Fifadara N, Nagarajan S, Cimino A, Wang G (2004). «Функциональная регуляция человеческих нейтрофильных Fc гамма-рецепторов». Immunologic Research . 29 (1–3): 219–30. doi :10.1385/IR:29:1-3:219. PMID  15181284. S2CID  85351071.
  21. ^ Sulica A, Chambers WH, Manciulea M, Metes D, Corey S, Rabinowich H, Whiteside TL, Herberman RB (1995). «Расходящиеся пути передачи сигнала и эффекты на функции естественных клеток-киллеров, вызванные взаимодействием Fc-рецепторов с физиологическими лигандами или антирецепторными антителами». Natural Immunity . 14 (3): 123–33. PMID  8832896.
  22. ^ Sarfati M, Fournier S, Wu CY, Delespesse G (1992). «Экспрессия, регуляция и функция человеческого антигена Fc epsilon RII (CD23)». Immunologic Research . 11 (3–4): 260–72. doi :10.1007/BF02919132. PMID  1287120. S2CID  83698996.
  23. ^ Рагхаван М., Бьоркман П.Дж. (1996). «Fc-рецепторы и их взаимодействие с иммуноглобулинами» (PDF) . Ежегодный обзор клеточной и эволюционной биологии . 12 : 181–220. doi :10.1146/annurev.cellbio.12.1.181. PMID  8970726.
  24. ^ ab Swanson JA, Hoppe AD (декабрь 2004 г.). «Координация сигнализации во время фагоцитоза, опосредованного Fc-рецептором». Journal of Leukocyte Biology . 76 (6): 1093–103. doi : 10.1189/jlb.0804439. hdl : 2027.42/141562 . PMID  15466916. S2CID  13912335.
  25. ^ Sun PD (2003). «Структура и функция рецепторов естественных клеток-киллеров». Immunologic Research . 27 (2–3): 539–48. doi :10.1385/IR:27:2-3:539. PMID  12857997. S2CID  29921323.
  26. ^ Душек О, Гойетт Дж, ван дер Мерве ПА (ноябрь 2012 г.). «Некаталитические тирозин-фосфорилированные рецепторы». Immunological Reviews . 250 (1): 258–276. doi :10.1111/imr.12008. PMID  23046135. S2CID  1549902.
  27. ^ Cambier JC (февраль 1995 г.). "Новая номенклатура мотива Reth (или ARH1/TAM/ARAM/YXXL)". Immunology Today . 16 (2): 110. doi :10.1016/0167-5699(95)80105-7. PMID  7888063.
  28. ^ Huang ZY, Hunter S, Kim MK, Indik ZK, Schreiber AD (июнь 2003 г.). «Влияние фосфатаз SHP-1 и SHIP-1 на сигнализацию рецепторов Fcgamma, содержащих ITIM и ITAM, FcgammaRIIB и FcgammaRIIA». Журнал биологии лейкоцитов . 73 (6): 823–9. doi : 10.1189/jlb.0902454 . PMID  12773515. S2CID  14502303.
  29. ^ Cambier JC (июнь 1997 г.). «Ингибирующие рецепторы изобилуют?». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (12): 5993–5. Bibcode : 1997PNAS...94.5993C. doi : 10.1073/pnas.94.12.5993 . PMC 33673. PMID  9177155. 
  30. ^ Takai T, Ono M, Hikida M, Ohmori H, Ravetch JV (январь 1996 г.). «Усиленные гуморальные и анафилактические реакции у мышей с дефицитом Fc gamma RII». Nature . 379 (6563): 346–9. Bibcode :1996Natur.379..346T. doi :10.1038/379346a0. PMID  8552190. S2CID  4364705.
  31. ^ Coggeshall KM (июнь 1998). "Ингибирующая сигнализация B-клеточным Fc gamma RIIb". Current Opinion in Immunology . 10 (3): 306–12. doi :10.1016/s0952-7915(98)80169-6. PMID  9638367.
  32. ^ Джоши Т., Бутчар Дж. П., Тридандапани С. (октябрь 2006 г.). «Сигнализация рецептора Fcgamma в фагоцитах». Международный журнал гематологии . 84 (3): 210–6. doi :10.1532/IJH97.06140. PMID  17050193. S2CID  6501210.
  33. ^ Trinchieri G, Valiante N (1993). «Рецепторы для Fc-фрагмента IgG на естественных клетках-киллерах». Natural Immunity . 12 (4–5): 218–34. PMID  8257828.
  34. ^ Sulica A, Galatiuc C, Manciulea M, Bancu AC, DeLeo A, Whiteside TL, Herberman RB (апрель 1993 г.). «Регулирование естественной цитотоксичности человека с помощью IgG. IV. Связь между связыванием мономерного IgG с рецепторами Fc на больших гранулярных лимфоцитах и ​​ингибированием активности естественных клеток-киллеров (NK)». Cellular Immunology . 147 (2): 397–410. doi :10.1006/cimm.1993.1079. PMID  8453679.
  35. ^ Ямасаки С., Сайто Т. (2005). «Регуляция активации тучных клеток через FcepsilonRI». Химическая иммунология и аллергия . 87 : 22–31. doi :10.1159/000087568. ISBN 3-8055-7948-9. PMID  16107760.
  36. ^ Wakahara S, Fujii Y, Nakao T, Tsuritani K, Hara T, Saito H, Ra C (ноябрь 2001 г.). «Профили экспрессии генов для Fc epsilon RI, цитокинов и хемокинов при активации Fc epsilon RI в культивируемых тучных клетках человека, полученных из периферической крови». Cytokine . 16 (4): 143–52. doi :10.1006/cyto.2001.0958. PMID  11792124.
  37. ^ Metcalfe DD, Baram D, Mekori YA (октябрь 1997 г.). «Тучные клетки». Physiological Reviews . 77 (4): 1033–79. doi :10.1152/physrev.1997.77.4.1033. PMID  9354811.
  38. ^ Дэвид Дж. Р., Баттерворт А. Е., Вадас М. А. (сентябрь 1980 г.). «Механизм взаимодействия, опосредующего уничтожение Schistosoma mansoni человеческими эозинофилами». Американский журнал тропической медицины и гигиены . 29 (5): 842–8. ​​doi :10.4269/ajtmh.1980.29.842. PMID  7435788.
  39. ^ Capron M, Soussi Gounni A, Morita M, Truong MJ, Prin L, Kinet JP, Capron A (1995). «Эозинофилы: от низкоаффинных к высокоаффинным иммуноглобулиновым рецепторам E». Allergy . 50 (25 Suppl): 20–3. doi :10.1111/j.1398-9995.1995.tb04270.x. PMID  7677229. S2CID  36197719.
  40. ^ Gounni AS, Lamkhioued B, Ochiai K, Tanaka Y, Delaporte E, Capron A, Kinet JP, Capron M (январь 1994). «Высокоаффинный рецептор IgE на эозинофилах участвует в защите от паразитов». Nature . 367 (6459): 183–6. Bibcode :1994Natur.367..183S. doi :10.1038/367183a0. PMID  8114916. S2CID  4331405.
  41. ^ Pichler WJ, Lum L, Broder S (1978). "Fc-рецепторы на человеческих Т-лимфоцитах. I. Переход Tgamma в Tmu-клетки". J Immunol . 121 (4): 1540–1548. doi :10.4049/jimmunol.121.4.1540. PMID  308968.
  42. ^ Сандор М, Линч РГ (май 1993). «Лимфоцитарные Fc-рецепторы: особый случай Т-клеток». Immunol. Today . 14 (5): 227–31. doi :10.1016/0167-5699(93)90168-K. PMID  8517922.
  43. ^ Engelhardt W, Matzke J, Schmidt RE (1995). "Зависимая от активации экспрессия низкоаффинных рецепторов IgG Fc gamma RII(CD32) и Fc gamma RIII(CD16) в субпопуляциях человеческих Т-лимфоцитов". Иммунобиология . 192 (5): 297–320. doi :10.1016/s0171-2985(11)80172-5. PMID  7649565.
  44. ^ Моретта Л., Уэбб С.Р., Гросси CE, Лидьярд П.М., Купер М.Д. (1977). «Функциональный анализ двух субпопуляций Т-клеток человека: помощь и подавление ответов В-клеток Т-клетками, несущими рецепторы для IgM или IgG». J Exp Med . 146 (1): 184–200. doi :10.1084/jem.146.1.184. PMC 2180738. PMID  301544 . 
  45. ^ Чаухан АК, Мур TL (2011). «Активация Т-клеток терминальным комплексом комплемента и иммунными комплексами». Журнал биологической химии . 286 (44): 38627–38637. doi : 10.1074/jbc.M111.266809 . PMC 3207419. PMID  21900254 . 
  46. ^ Чаухан АК, Мур TL (2011). «Активация Т-клеток терминальным комплексом комплемента и иммунными комплексами». Журнал биологической химии . 286 (44): 38627–38637. doi : 10.1074/jbc.M111.266809 . PMC 3207419. PMID  21900254 . 
  47. ^ Сандор М., Линч РГ. (1993). «Лимфоцитарные Fc-рецепторы: особый случай Т-клеток». Immunology Today . 14 (5): 227–231. doi :10.1016/0167-5699(93)90168-K. PMID  8517922.
  48. ^ Nimmerjahn F, Ravetch JV (январь 2008 г.). «Fcgamma-рецепторы как регуляторы иммунных реакций». Nat. Rev. Immunol . 8 (1): 34–47. doi :10.1038/nri2206. PMID  18064051. S2CID  34597359.
  49. ^ ab Bruhns P, Jönsson F (ноябрь 2015 г.). «Функции эффекторов FcR у мышей и человека». Immunol. Rev. 268 ( 1): 25–51. doi :10.1111/imr.12350. PMID  26497511. S2CID  19544801.
  50. ^ abc Chauhan AK, Moore TL, Bi Y, Chen C (январь 2016 г.). "FcγRIIIa-Syk Co-signal Modulates CD4+ T-cell Response and Up-regulates Toll-like Receptor (TLR) Expression". J. Biol. Chem . 291 (3): 1368–86. doi : 10.1074/jbc.M115.684795 . PMC 4714221. PMID  26582197 . 
  51. ^ abcd Chauhan AK, Chen C, Moore TL, DiPaolo RJ (февраль 2015 г.). «Индуцированная экспрессия FcγRIIIa (CD16a) на CD4+ T-клетках запускает генерацию подмножества IFN-γhigh». J. Biol. Chem . 290 (8): 5127–40. doi : 10.1074/jbc.M114.599266 . PMC 4335247. PMID  25556651 . 
  52. ^ Чаухан АК, Мур TL (2012). «Иммунные комплексы и поздние белки комплемента запускают активацию тирозинкиназы Syk в человеческих CD4(+) Т-клетках». Clin Exp Immunol . 167 (2): 235–245. doi :10.1111/j.1365-2249.2011.04505.x. PMC 3278689. PMID  22235999 . 
  53. ^ ab Holgado MP, Sananez I, Raiden S, Geffner JR, Arruvito L (2018). «CD32 Ligation Promotes the Activation of CD4+ T Cells». Front Immunol . 9 : 2814. doi : 10.3389/fimmu.2018.02814 . PMC 6284025. PMID  30555482 . 
  54. ^ Чаухан АК (2017). «Сигнализация FcgammaRIIIa модулирует эндосомальные ответы TLR в человеческих CD4+ Т-клетках». J Immunol . 198 (12): 4596–4606. doi :10.4049/jimmunol.1601954. PMC 5505339. PMID  28500073 . 
  55. ^ ab Bour-Jordan H, Esensten JH, Martinez-Llordella M, Penaranda C, Stumpf M, Bluestone JA (2011). «Внутренний и внешний контроль периферической толерантности Т-клеток костимулирующими молекулами семейства CD28/B7». Immunol Rev. 241 (1): 180–205. doi :10.1111/j.1600-065X.2011.01011.x . PMC 3077803. PMID  21488898 . 
  56. ^ Weber JP, Fuhrmann F, Feist RK, Lahmann A, Al Baz MS, Gentz ​​LJ, Vu Van D, Mages HW, Haftmann C, Riedel R, Grun JR, Schuh W, Kroczek RA, Radbruch A, Mashreghi MF, Hutloff A (2015). "ICOS поддерживает фенотип фолликулярных хелперных клеток T путем подавления фактора типа Круппеля 2". Журнал экспериментальной медицины . 212 (2): 217–233. doi :10.1084/jem.20141432. PMC 4322049. PMID  25646266 . 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки