Домен белка
Домен гомологии плекстрина ( домен PH ) или ( PHIP ) представляет собой белковый домен , состоящий приблизительно из 120 аминокислот , который встречается в широком спектре белков, участвующих во внутриклеточной сигнализации или в качестве компонентов цитоскелета . [ 1] [2] [3] [4] [5] [6] [7]
Этот домен может связывать фосфатидилинозитоллипиды в биологических мембранах (такие как фосфатидилинозитол (3,4,5)-трифосфат и фосфатидилинозитол (4,5)-бисфосфат ) [8] и белки, такие как βγ-субъединицы гетеротримерных G-белков [9] и протеинкиназа C [10] . Благодаря этим взаимодействиям домены PH играют роль в привлечении белков к различным мембранам , направляя их таким образом в соответствующие клеточные компартменты или позволяя им взаимодействовать с другими компонентами путей передачи сигнала .
Специфичность связывания липидов
Отдельные домены PH обладают специфичностью к фосфоинозитидам, фосфорилированным в разных местах внутри кольца инозитола , например, некоторые связывают фосфатидилинозитол (4,5)-бисфосфат , но не фосфатидилинозитол (3,4,5)-трифосфат или фосфатидилинозитол (3,4)-бисфосфат , в то время как другие могут обладать необходимым сродством. Это важно, поскольку делает набор различных белков, содержащих домен PH, чувствительным к активности ферментов, которые либо фосфорилируют, либо дефосфорилируют эти места на кольце инозитола, таких как фосфоинозитид 3-киназа или PTEN , соответственно. Таким образом, такие ферменты оказывают часть своего воздействия на функцию клетки, модулируя локализацию нижестоящих сигнальных белков, которые обладают доменами PH, способными связывать их фосфолипидные продукты.
Структура
Была определена 3D-структура нескольких доменов PH. [11] Все известные случаи имеют общую структуру, состоящую из двух перпендикулярных антипараллельных бета-слоев , за которыми следует С-концевая амфипатическая спираль. Петли, соединяющие бета-тяжи, сильно различаются по длине, что делает домен PH относительно сложным для обнаружения, обеспечивая при этом источник специфичности домена. Единственным консервативным остатком среди доменов PH является один триптофан, расположенный внутри альфа-спирали , которая служит для зарождения ядра домена.
Белки, содержащие домен PH
Домены PH можно найти во многих различных белках, таких как OSBP или ARF . В этом случае привлечение к аппарату Гольджи зависит как от PtdIns, так и от ARF. Большое количество доменов PH имеют слабое сродство к фосфоинозитидам и, как предполагается, функционируют как домены связывания белков. Полногеномный анализ Saccharomyces cerevisiae показал, что большинство из 33 доменов PH дрожжей действительно беспорядочно связываются с фосфоинозитидами, в то время как только один (Num1-PH) вел себя высокоспецифично. [12] Белки, содержащие домены PH, относятся к следующим семействам:
- Плекстрин , белок, в котором этот домен был впервые обнаружен, является основным субстратом протеинкиназы C в тромбоцитах. Плекстрин содержит два домена PH. Белки ARAP содержат пять доменов PH.
- Специфические для серина/треонина протеинкиназы, такие как семейство Akt/Rac, протеинкиназа D1 и трипаносомальное семейство NrkA.
- Нерецепторные тирозинкиназы, принадлежащие к подсемейству Btk/Itk/Tec.
- Субстрат инсулинового рецептора 1 ( IRS-1 ).
- Регуляторы малых G-белков : 64 RhoGEF семейства Dbl-подобных белков [13] и несколько белков, активирующих ГТФазу, таких как белки ABR, BCR или ARAP.
- Цитоскелетные белки, такие как динамин (см. InterPro : IPR001401 ), кинезин-подобный белок Caenorhabditis elegans unc-104 (см. InterPro : IPR001752 ), бета-цепь спектрина, синтрофин (2 домена PH) и ядерный миграционный белок NUM1 S. cerevisiae .
- Оксистерин-связывающие белки OSBP, S. cerevisiae OSH1 и YHR073w.
- Церамидкиназа , липидная киназа, которая фосфорилирует церамиды до церамид-1-фосфата. [14]
- Киназы рецепторов G-белка (GRK) подсемейства GRK2 (бета-адренергические рецепторные киназы): GRK2 и GRK3 . [15]
Подсемейства
Примеры
Гены человека, кодирующие белки, содержащие этот домен, включают:
- ABR , ADAP2 , ADRBK1 , ADRBK2 , AFAP, AFAP1 , AFAP1L1, AFAP1L2, AKAP13 , AKT1 , AKT2 , AKT3 , ANLN , APBB1IP , APPL1 , APPL2 , ARHGAP10, ARHGAP12, ARHGAP15, AP21, ARHGAP22, ARHGAP23, ARHGAP24 , ARHGAP25 , ARHGAP26 , ARHGAP27 , ARHGAP9 , ARHGEF16, ARHGEF18, ARHGEF19, ARHGEF2 , ARHGEF3 , ARHGEF4 , ARHGEF5 , ARHGEF6 , ARHGEF7 , ARHGEF9 , ASEF2,
- BMX , BTK ,
- C20orf42 , C9orf100, CADPS , CADPS2 , CDC42BPA , CDC42BPB, CDC42BPG, CENTA1 , CENTB1 , CENTB2 , CENTB5 , CENTD1 , CENTD2 , CENTD3 , CENTG1 , CENTG2 , CENTG3 , CERK , CIT , CNKSR1 , CNKSR2 , COL4A3BP , CTGLF1, CTGLF2, CTGLF3, * CTGLF4, CTGLF5, CTGLF6,
- DAB2IP , DAPP1 , DDEF1 , DDEF2 , DDEFL1, DEF6 , DEPDC2, DGKD , DGKH, DGKK, DNM1 , DNM2 , DNM3 , DOCK10 , DOCK11, DOCK9 , DOK1 , DOK2 , DOK3 , DOK4 , DOK5 , DOK6, DTGCU2,
- EXOC8 ,
- FAM109A, FAM109B, FARP1 , FARP2 , FGD1 , FGD2 , FGD3 , FGD4 , FGD5, FGD6,
- GAB1 , GAB2 , GAB3 , GAB4, GRB10 , GRB14 , GRB7 ,
- ИРС1 , ИРС2 , ИРС4 , ИТК , ИТСН1 , ИТСН2 ,
- КАЛРН , КИФ1А , КИФ1Б , КИФ1Ббета,
- MCF2 , MCF2L , MCF2L2, MRIP , MYO10 ,
- NET1 , NGEF ,
- ОБПХ1, ОБСКН , ОПХН1 , ОСБП , ОСБП2 , ОСБПЛ10, ОСБПЛ11 , ОСБПЛ3 , ОСБПЛ5 , ОСБПЛ6, ОСБПЛ7, ОСБПЛ8 , ОСБПЛ9 ,
- PHLDA2 , PHLDA3, PHLDB1 , PHLDB2 , PHLPP , PIP3-E, PLCD1 , PLCD4 , PLCG1 , PLCG2 , PLCH1, PLCH2, PLCL1, PLCL2, PLD1 , PLD2 , PLEK, PLEK2 , PLEKHA1 , PLEKHA2, PLEKHA3, ПЛЕХА5 , ПЛЕХА6 , ПЛЕХА7 , ПЛЕХА8 , ПЛЕХБ1, ПЛЕХБ2 , ПЛЕХЦ1 , ПЛЕХФ1 , ПЛЕХФ2 , ПЛЕХГ1 , ПЛЕХГ2 , ПЛЕХГ3, ПЛЕХГ4 , ПЛЕХГ5 , ПЛЕХГ6, ПЛЕХХ1, ПЛЕХХ2, ПЛЕХХ3, PLEKHJ1, PLEKHK1, PLEKHM1 , PLEKHM2 , PLEKHO1 , PLEKHQ1, PREX1 , PRKCN, PRKD1 , PRKD2 , PRKD3 , PSCD1 , PSCD2 , PSCD3 , PSCD4 , PSD, PSD2 , PSD3 , PSD4, RALGPS1 , RALGPS2, RAPH1 ,
- RASA1 , RASA2, RASA3 , RASA4 , RASAL1, RASGRF1 , RGNEF, ROCK1 , ROCK2 , RTKN ,
- SBF1 , SBF2 , SCAP2, SGEF , SH2B, SH2B1 , SH2B2 , SH2B3 , SH3BP2 , SKAP1 , SKAP2 , SNTA1 , SNTB1 , SNTB2 , SOS1 , SOS2 , SPATA13 , SPNB4, SPTBN1 , SPTBN2 , SPTBN4 , SPTBN5 , STAP1 , SWAP70 , SYNGAP1 ,
- TBC1D2, TEC , TIAM1 , TRIO , TRIOBP , TYL,
- УРП1, УРП2,
- ВАВ1 , ВАВ2 , ВАВ3 , VEPH1
Смотрите также
Ссылки
- ^ Mayer BJ, Ren R, Clark KL, Baltimore D (май 1993). «Предполагаемый модульный домен, присутствующий в различных сигнальных белках». Cell . 73 (4): 629–30. doi :10.1016/0092-8674(93)90244-K. PMID 8500161. S2CID 44282241.
- ^ Haslam RJ, Koide HB, Hemmings BA (май 1993). "Pleckstrin domain homology". Nature . 363 (6427): 309–10. Bibcode :1993Natur.363..309H. doi :10.1038/363309b0. PMID 8497315. S2CID 4334376.
- ^ Musacchio A, Gibson T, Rice P, Thompson J, Saraste M (сентябрь 1993 г.). «Домен PH: общая часть в структурном лоскутном одеяле сигнальных белков». Trends in Biochemical Sciences . 18 (9): 343–8. doi :10.1016/0968-0004(93)90071-T. PMID 8236453.
- ^ Gibson TJ, Hyvönen M, Musacchio A, Saraste M, Birney E (сентябрь 1994 г.). «PH domain: the first anniversary». Trends in Biochemical Sciences . 19 (9): 349–53. doi : 10.1016/0968-0004(94)90108-2 . PMID 7985225.
- ^ Pawson T (февраль 1995). "Белковые модули и сигнальные сети". Nature . 373 (6515): 573–80. Bibcode :1995Natur.373..573P. doi :10.1038/373573a0. PMID 7531822. S2CID 4324726.
- ^ Ingley E, Hemmings BA (декабрь 1994 г.). «Домены гомологии плекстрина (PH) в передаче сигнала». Журнал клеточной биохимии . 56 (4): 436–43. doi :10.1002/jcb.240560403. PMID 7890802. S2CID 23154429.
- ^ Сарасте М, Хювёнен М (июнь 1995 г.). «Домены гомологии плекстрина: файл фактов». Current Opinion in Structural Biology . 5 (3): 403–8. doi :10.1016/0959-440X(95)80104-9. PMID 7583640.
- ^ Wang DS, Shaw G (декабрь 1995 г.). «Связь C-концевой области бета I сигма II спектрина с мозговыми мембранами опосредована доменом PH, не требует мембранных белков и совпадает с сайтом связывания инозитол-1,4,5 трифосфата». Biochemical and Biophysical Research Communications . 217 (2): 608–15. doi :10.1006/bbrc.1995.2818. PMID 7503742.
- ^ Wang DS, Shaw R, Winkelmann JC, Shaw G (август 1994). «Связывание доменов PH киназы бета-адренергического рецептора и бета-спектрина с повтором WD40/бета-трансдуцина, содержащим области бета-субъединицы тримерных G-белков». Biochemical and Biophysical Research Communications . 203 (1): 29–35. doi :10.1006/bbrc.1994.2144. PMID 8074669.
- ^ Яо Л, Каваками И, Каваками Т (сентябрь 1994 г.). «Плекстриновый гомологичный домен тирозинкиназы Брутона взаимодействует с протеинкиназой С». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (19): 9175–9. Bibcode : 1994PNAS...91.9175Y. doi : 10.1073/pnas.91.19.9175 . PMC 44770. PMID 7522330 .
- ^ Riddihough G (ноябрь 1994). «Больше извилин и сэндвичей». Nature Structural Biology . 1 (11): 755–7. doi :10.1038/nsb1194-755. PMID 7634082. S2CID 5410578.
- ^ Yu JW, Mendrola JM, Audhya A, Singh S, Keleti D, DeWald DB, Murray D, Emr SD, Lemmon MA (март 2004 г.). «Геномный анализ мембранного нацеливания доменами гомологии плекстрина S. cerevisiae». Molecular Cell . 13 (5): 677–88. doi : 10.1016/S1097-2765(04)00083-8 . PMID 15023338.
- ^ Форт П., Бланжи А. (июнь 2017 г.). «Эволюционный ландшафт Dbl-подобных семейств RhoGEF: адаптация эукариотических клеток к сигналам окружающей среды». Genome Biol Evol . 9 (6): 1471–1486. doi :10.1093/gbe/evx100. PMC 5499878. PMID 28541439 .
- ^ Sugiura M, Kono K, Liu H, Shimizugawa T, Minekura H, Spiegel S, Kohama T (июнь 2002 г.). «Церамидкиназа, новая липидная киназа. Молекулярное клонирование и функциональная характеристика». Журнал биологической химии . 277 (26): 23294–300. doi : 10.1074/jbc.M201535200 . PMID 11956206.
- ^ Комолов К. Э., Бенович Дж. Л. (январь 2018 г.). «Киназы рецепторов, сопряженных с G-белком: прошлое, настоящее и будущее». Cellular Signalling . 41 : 17–24. doi : 10.1016/j.cellsig.2017.07.004. PMC 5722692. PMID 28711719 .
Внешние ссылки