stringtranslate.com

Альфа-спираль

Трехмерная структура альфа-спирали в белке крамбине

Альфа -спираль (или α-спираль ) — это последовательность аминокислот в белке, скрученная в клубок ( спираль ).

Альфа-спираль — наиболее распространенная структурная организация во вторичной структуре белков . Это также самый экстремальный тип локальной структуры, и именно локальная структура легче всего предсказывается из последовательности аминокислот.

Альфа-спираль имеет правостороннюю спиральную конформацию, в которой каждая группа N−H основной цепи образует водородные связи с группой C=O основной цепи аминокислоты , которая находится на четыре остатка ранее в последовательности белка.

Другие имена

Альфа-спираль также обычно называют:

Protein secondary structureBeta sheetAlpha helix
Изображение выше содержит кликабельные ссылки
Изображение выше содержит кликабельные ссылки
Интерактивная диаграмма водородных связей во вторичной структуре белка . Мультфильм сверху, атомы снизу с азотом синим, кислородом красным ( PDB : 1AXC​ ​)


Открытие

В начале 1930-х годов Уильям Эстбери показал, что при значительном растяжении рентгеновской волоконной дифракции влажных шерстяных или волосяных волокон происходят резкие изменения . Полученные данные свидетельствовали о том, что нерастянутые волокна имеют спиральную молекулярную структуру с характерным повторением ≈5,1 ангстрем (0,51 нанометра ).

Первоначально Эстбери предложил структуру связанных цепей для волокон. Позже он присоединился к другим исследователям (в частности, к американскому химику Морису Хаггинсу ), предложив следующее:

Хотя модели Астбери этих форм были неверны в своих деталях, они были верны по сути и соответствовали современным элементам вторичной структуры , α-спирали и β-цепи (номенклатура Астбери была сохранена), которые были разработаны Лайнусом Полингом , Робертом Кори и Германом Брэнсоном в 1951 году (см. ниже); в этой статье были показаны как право-, так и левозакрученные спирали, хотя в 1960 году кристаллическая структура миоглобина [1] показала, что правозакрученная форма является распространенной. Ганс Нейрат был первым, кто показал, что модели Астбери не могут быть правильными в деталях, поскольку они включали столкновения атомов. [2] Статья Нейрата и данные Астбери вдохновили Х. С. Тейлора , [3] Мориса Хаггинса [4] и Брэгга и соавторов [5] предложить модели кератина , которые несколько напоминают современную α-спираль.

Двумя ключевыми разработками в моделировании современной α-спирали были: правильная геометрия связей, благодаря определениям кристаллической структуры аминокислот и пептидов и предсказанию Полинга плоских пептидных связей ; и его отказ от предположения о целом числе остатков на виток спирали. Поворотный момент наступил ранней весной 1948 года, когда Полинг простудился и лег спать. От скуки он нарисовал полипептидную цепь примерно правильных размеров на полоске бумаги и сложил ее в спираль, стараясь сохранить плоские пептидные связи. После нескольких попыток он создал модель с физически правдоподобными водородными связями. Затем Полинг работал с Кори и Брэнсоном, чтобы подтвердить свою модель перед публикацией. [6] В 1954 году Полингу была присуждена его первая Нобелевская премия «за исследования природы химической связи и ее применение для выяснения структуры сложных веществ» [7] (таких как белки), в частности, структуры α-спирали.

Структура

Геометрия и водородные связи

Аминокислоты в α-спирали расположены в правосторонней спиральной структуре, где каждый аминокислотный остаток соответствует повороту спирали на 100° (т. е. спираль имеет 3,6 остатка на поворот) и трансляции на 1,5 Å (0,15 нм) вдоль оси спирали. Дуниц [8] описывает, как первая статья Полинга на эту тему фактически показывает левую спираль, энантиомер истинной структуры. Короткие отрезки левосторонней спирали иногда встречаются с большим содержанием ахиральных аминокислот глицина , но неблагоприятны для других нормальных биологических L -аминокислот . Шаг альфа-спирали (вертикальное расстояние между последовательными витками спирали) составляет 5,4 Å (0,54 нм), что является произведением 1,5 и 3,6. Самое важное то, что группа NH одной аминокислоты образует водородную связь с группой C=O аминокислоты четырьмя остатками ранее; эта повторяющаяся водородная связь i  + 4 → i является наиболее заметной характеристикой α-спирали. Официальная международная номенклатура [9] [10] определяет два способа определения α-спиралей, правило 6.2 в терминах повторяющихся углов кручения φ , ψ (см. ниже) и правило 6.3 в терминах комбинированного паттерна шага и водородной связи. α-спирали можно идентифицировать в структуре белка с помощью нескольких вычислительных методов, таких как DSSP (Define  Secondary Structure of Protein). [11]

Контраст видов концов спирали между α (смещенный квадратный) и 3 10 (треугольный)

Похожие структуры включают спираль 3 10 ( водородная связь i  + 3 → i ) и π-спираль ( водородная связь i  + 5 → i ). α-спираль можно описать как спираль 3,6 13 , поскольку расстояние i  + 4 добавляет еще три атома к петле с водородными связями по сравнению с более плотной спиралью 3 10 , и в среднем в одном кольце α-спирали задействовано 3,6 аминокислоты. Нижние индексы относятся к числу атомов (включая водород) в замкнутой петле, образованной водородной связью. [12]

График Рамачандрана ( график φ ,  ψ ) с точками данных для остатков α-спирали, образующими плотный диагональный кластер ниже и слева от центра, вокруг глобального минимума энергии для конформации остова. [13]

Остатки в α-спиралях обычно принимают двугранные углы остова ( φ ,  ψ ) около (−60°, −45°), как показано на изображении справа. В более общих чертах, они принимают двугранные углы таким образом, что двугранный угол ψ одного остатка и двугранный угол φ следующего остатка в сумме составляют примерно −105°. Как следствие, двугранные углы α-спирали, в общем, попадают на диагональную полосу на диаграмме Рамачандрана (с наклоном −1), варьируясь от (−90°, −15°) до (−70°, −35°). Для сравнения, сумма двугранных углов для спирали 3 10 составляет примерно −75°, тогда как для π-спирали она составляет примерно −130°. Общая формула для угла поворота Ω на остаток любой полипептидной спирали с транс -изомерами задается уравнением [14] [15]

3 cos Ω = 1 − 4 cos 2 ⁠φ + ψ/2⁠

α-спираль плотно упакована; внутри спирали почти нет свободного пространства. Боковые цепи аминокислот находятся снаружи спирали и направлены примерно «вниз» (т. е. к N-концу), как ветви вечнозеленого дерева ( эффект рождественской елки ). Эта направленность иногда используется в предварительных картах электронной плотности с низким разрешением для определения направления остова белка. [16]

Стабильность

Спирали, наблюдаемые в белках, могут иметь длину от четырех до более сорока остатков, но типичная спираль содержит около десяти аминокислот (около трех витков). В целом, короткие полипептиды не демонстрируют значительной α-спиральной структуры в растворе, поскольку энтропийные издержки, связанные со сворачиванием полипептидной цепи, не компенсируются достаточным количеством стабилизирующих взаимодействий. В целом, основные водородные связи α-спиралей считаются немного слабее, чем те, которые обнаруживаются в β-слоях , и легко подвергаются атаке со стороны молекул окружающей воды. Однако в более гидрофобных средах, таких как плазматическая мембрана , или в присутствии сорастворителей, таких как трифторэтанол (ТФЭ), или изолированных от растворителя в газовой фазе [17] , олигопептиды легко принимают стабильную α-спиральную структуру. Кроме того, в пептиды могут быть включены сшивки для конформационной стабилизации спиральных складок. Сшивки стабилизируют спиральное состояние, энтропийно дестабилизируя развернутое состояние и удаляя энтальпийно стабилизированные «ложные» складки, которые конкурируют с полностью спиральным состоянием. [18] Было показано, что α-спирали более стабильны, устойчивы к мутациям и поддаются конструированию, чем β-нити в природных белках, [19] а также в искусственно созданных белках. [20]

α-спираль в контурах электронной плотности сверхвысокого разрешения, с атомами кислорода красным цветом, атомами азота синим цветом и водородными связями в виде зеленых пунктирных линий (файл PDB 2NRL, 17–32). N-конец находится вверху, здесь.

Визуализация

Три самых популярных способа визуализации альфа-спиральной вторичной структуры олигопептидных последовательностей: (1) спиральное колесо , [21] (2) диаграмма вэньсян, [22] и (3) спиральная сеть. [23] Каждый из них можно визуализировать с помощью различных программных пакетов и веб-серверов. Для генерации небольшого количества диаграмм можно использовать Heliquest [24] для спиральных колес, а NetWheels [25] для спиральных колес и спиральных сетей. Для программной генерации большого количества диаграмм можно использовать helixvis [26] [27] для рисования спиральных колес и диаграмм вэньсян на языках программирования R и Python.

Экспериментальное определение

Поскольку α-спираль определяется ее водородными связями и конформацией остова, наиболее подробные экспериментальные доказательства α-спиральной структуры получены с помощью рентгеновской кристаллографии с атомным разрешением , такой как пример, показанный справа. Очевидно, что все карбонильные кислороды остова направлены вниз (к С-концу), но слегка расходятся, а водородные связи приблизительно параллельны оси спирали. Структуры белков с помощью ЯМР-спектроскопии также хорошо показывают спирали с характерными наблюдениями связей ядерного эффекта Оверхаузера (NOE) между атомами на соседних спиральных витках. В некоторых случаях отдельные водородные связи можно наблюдать непосредственно как небольшую скалярную связь в ЯМР.

Существует несколько методов с более низким разрешением для назначения общей спиральной структуры. Химические сдвиги ЯМР (в частности, C α , C β и C′) и остаточные дипольные связи часто характерны для спиралей. Спектр кругового дихроизма спиралей в дальнем УФ-диапазоне (170–250 нм) также является своеобразным, демонстрируя выраженный двойной минимум около 208 и 222 нм. Инфракрасная спектроскопия используется редко, поскольку спектр α-спирали напоминает спектр случайной катушки (хотя их можно различить, например, с помощью обмена водорода и дейтерия ). Наконец, криоэлектронная микроскопия теперь способна различать отдельные α-спирали внутри белка, хотя их отнесение к остаткам все еще является активной областью исследований.

Длинные гомополимеры аминокислот часто образуют спирали, если они растворимы. Такие длинные изолированные спирали также могут быть обнаружены другими методами, такими как диэлектрическая релаксация , двулучепреломление потока и измерения константы диффузии . Строго говоря, эти методы обнаруживают только характерную вытянутую (длинную сигарообразную) гидродинамическую форму спирали или ее большой дипольный момент .

Аминокислотные склонности

Различные аминокислотные последовательности имеют разные склонности к формированию α-спиральной структуры. Метионин , аланин , лейцин , глутамат и незаряженный лизин («MALEK» в однобуквенных кодах аминокислот ) имеют особенно высокую склонность к образованию спиралей, тогда как пролин и глицин имеют низкую склонность к образованию спиралей. [28] Пролин либо разрывает, либо изгибает спираль, как потому, что он не может отдавать амидную водородную связь (не имея амидного водорода), так и потому, что его боковая цепь стерически мешает остову предыдущего витка — внутри спирали это вызывает изгиб примерно на 30° по оси спирали. [12] Однако пролин часто рассматривается как первый остаток спирали, предполагается, что это связано с его структурной жесткостью. С другой стороны, глицин также имеет тенденцию разрушать спирали, поскольку его высокая конформационная гибкость делает энтропийно затратным принятие относительно ограниченной α-спиральной структуры.

Таблица стандартных склонностей аминокислот к альфа-спирализации

Оценочные различия в изменении свободной энергии , Δ(Δ G ), оцененные в ккал/моль на остаток в α-спиральной конфигурации относительно аланина, произвольно принятого за ноль. Более высокие числа (более положительные изменения свободной энергии) менее предпочтительны. Возможны значительные отклонения от этих средних чисел в зависимости от идентичности соседних остатков.

Дипольный момент

Спираль имеет общий дипольный момент из-за совокупного эффекта отдельных микродиполей из карбонильных групп пептидной связи, направленных вдоль оси спирали. [30] Эффекты этого макродиполя являются предметом некоторых споров. α-спирали часто встречаются с N-концом, связанным отрицательно заряженной группой, иногда боковой цепью аминокислоты, такой как глутамат или аспартат , или иногда ионом фосфата. Некоторые считают, что макродиполь спирали взаимодействует электростатически с такими группами. Другие считают, что это вводит в заблуждение, и более реалистично сказать, что потенциал водородной связи свободных групп NH на N-конце α-спирали может быть удовлетворен водородной связью; это также можно рассматривать как набор взаимодействий между локальными микродиполями, такими как C=O···H−N . [31] [32]

Спиральные катушки

Спиральные α-спирали представляют собой высокостабильные формы, в которых две или более спиралей обертываются друг вокруг друга в структуре «суперспирали». Спиральные спирали содержат весьма характерный мотив последовательности , известный как повтор гептады , в котором мотив повторяется каждые семь остатков вдоль последовательности ( аминокислотные остатки, а не пары оснований ДНК). Первый и особенно четвертый остатки (известные как позиции a и d ) почти всегда гидрофобны ; четвертый остаток, как правило, лейцин  — это дает начало названию структурного мотива, называемого лейциновой молнией , который является типом спиральной спирали. Эти гидрофобные остатки упаковываются вместе внутри спирального пучка. В общем, пятый и седьмой остатки ( позиции e и g ) имеют противоположные заряды и образуют солевой мостик, стабилизированный электростатическими взаимодействиями. Фибриллярные белки, такие как кератин или «стебли» миозина или кинезина, часто принимают спирально-спиральные структуры, как и несколько димеризующихся белков. Пара спирально-спиральных пучков — пучок из четырех спиралей  — является очень распространенным структурным мотивом в белках. Например, он встречается в гормоне роста человека и нескольких разновидностях цитохрома . Белок Rop , который способствует репликации плазмиды у бактерий, представляет собой интересный случай, в котором один полипептид образует спирально-спиральную структуру, а два мономера собираются, образуя пучок из четырех спиралей.

Уход за лицом

Аминокислоты, составляющие определенную спираль, можно изобразить на спиральном колесе , представлении, которое иллюстрирует ориентацию составляющих аминокислот (см. статью о лейциновой молнии для такой диаграммы). Часто в глобулярных белках , а также в специализированных структурах, таких как спиральные спирали и лейциновые молнии , α-спираль будет иметь две «грани» — одну, содержащую преимущественно гидрофобные аминокислоты, ориентированные внутрь белка, в гидрофобном ядре , и другую, содержащую преимущественно полярные аминокислоты, ориентированные к поверхности белка, открытой для растворителя .

Изменения в ориентации связывания также происходят для лицевидно-организованных олигопептидов. Эта модель особенно распространена в антимикробных пептидах , и было разработано много моделей для описания того, как это связано с их функцией. Общим для многих из них является то, что гидрофобная поверхность антимикробного пептида образует поры в плазматической мембране после ассоциации с жирными цепями в ядре мембраны. [33] [34]

Более масштабные сборки

Молекула гемоглобина состоит из четырех гем-связывающих субъединиц, каждая из которых состоит в основном из α-спиралей.

Миоглобин и гемоглобин , первые два белка, структуры которых были решены с помощью рентгеновской кристаллографии , имеют очень похожие складки, состоящие примерно из 70% α-спирали, а остальное — неповторяющиеся области или «петли», соединяющие спирали. При классификации белков по их доминирующей складке база данных Structural Classification of Proteins поддерживает большую категорию специально для всех α-белков.

Гемоглобин имеет еще более масштабную четвертичную структуру , в которой функциональная молекула, связывающая кислород, состоит из четырех субъединиц.

Функциональные роли

Спирали лейциновой молнии и спирали связывания ДНК : фактор транскрипции Макс ( файл PDB 1HLO)
Бычий родопсин ( файл PDB 1GZM) с пучком из семи спиралей, пересекающих мембрану (поверхности мембраны обозначены горизонтальными линиями)

связывание ДНК

α-спирали имеют особое значение в мотивах связывания ДНК , включая мотивы спираль-поворот-спираль , мотивы лейциновой молнии и мотивы цинкового пальца . Это связано с удобным структурным фактом, что диаметр α-спирали составляет около 12 Å (1,2 нм), включая средний набор боковых цепей, что примерно соответствует ширине большой бороздки в B-форме ДНК , а также с тем, что димеры спиралей типа спираль-спираль (или лейциновая молния) могут легко позиционировать пару поверхностей взаимодействия для контакта с симметричным повтором, обычным для двухспиральной ДНК. [35] Примером обоих аспектов является фактор транскрипции Max (см. изображение слева), который использует спиральную спираль для димеризации, позиционируя другую пару спиралей для взаимодействия в двух последовательных витках большой бороздки ДНК.

Прохождение через мембрану

α-спирали также являются наиболее распространенным элементом структуры белка, который пересекает биологические мембраны ( трансмембранный белок ), [36] предполагается, что спиральная структура может удовлетворить все водородные связи остова внутри, не оставляя полярных групп открытыми для мембраны, если боковые цепи гидрофобны. Белки иногда закреплены одной спиралью, охватывающей мембрану, иногда парой, а иногда пучком спиралей, наиболее классически состоящим из семи спиралей, расположенных вверх и вниз в кольце, как для родопсинов (см. изображение справа) и других рецепторов, сопряженных с G-белком (GPCR). Структурная стабильность между парами α-спиральных трансмембранных доменов зависит от консервативных мотивов межспиральной упаковки мембраны, например, мотива Глицин-xxx-Глицин (или small-xxx-small). [37]

Механические свойства

α-Спирали при осевой деформации растяжения, характерном состоянии нагрузки, которое появляется во многих филаментах и ​​тканях, богатых альфа-спиралями, приводит к характерному трехфазному поведению жесткого-мягкого-жесткого касательного модуля. [38] Фаза I соответствует режиму малой деформации, во время которого спираль растягивается однородно, за ней следует фаза II, в которой альфа-спиральные витки разрываются, опосредованно разрывая группы водородных связей. Фаза III обычно связана с растяжением ковалентных связей с большой деформацией.

Динамические характеристики

Альфа-спирали в белках могут иметь низкочастотное движение, подобное гармошке, что наблюдается с помощью спектроскопии Рамана [39] и анализируется с помощью модели квазиконтинуума. [40] [41] Спирали, не стабилизированные третичными взаимодействиями, демонстрируют динамическое поведение, которое можно в основном отнести к растрескиванию спиралей с концов. [42]

Переход спираль–катушка

Гомополимеры аминокислот (такие как полилизин ) могут принимать α-спиральную структуру при низкой температуре, которая «плавится» при высокой температуре. Этот переход спираль-клубок когда-то считался аналогичным денатурации белка . Статистическую механику этого перехода можно смоделировать с помощью элегантного метода матрицы переноса , характеризующегося двумя параметрами: склонностью к инициированию спирали и склонностью к удлинению спирали.

В искусстве

Alpha Helix Джулиана Восса-Андреа для Лайнуса Полинга (2004), сталь с порошковым покрытием, высота 10 футов (3 м). Скульптура стоит перед домом детства Полинга по адресу 3945 SE Hawthorne Boulevard в Портленде, штат Орегон , США.

По крайней мере пять художников открыто ссылались на α-спираль в своих работах: Джули Ньюдолл в живописи и Джулиан Фосс-Андреа , Батшеба Гроссман , Байрон Рубин и Майк Тика в скульптуре.

Художница из Сан-Франциско Джули Ньюдолл [43] , имеющая степень по микробиологии и дополнительную специальность по искусству, с 1990 года специализируется на картинах, вдохновленных микроскопическими изображениями и молекулами. На ее картине «Восход альфа-спирали» (2003) изображены человеческие фигуры, расположенные в α-спиральной конфигурации. По словам художницы, «цветы отражают различные типы боковых цепей, которые каждая аминокислота протягивает миру». [43] Та же метафора повторяется и со стороны ученого: «β-слои не показывают жесткой повторяющейся регулярности, а текут в изящных, извилистых кривых, и даже α-спираль регулярна скорее как стебель цветка, чьи разветвленные узлы показывают влияние окружающей среды, историю развития и эволюцию каждой части, чтобы соответствовать ее собственной идиосинкразической функции». [12]

Джулиан Фосс-Андреа — скульптор немецкого происхождения, имеющий степени в области экспериментальной физики и скульптуры. С 2001 года Фосс-Андреа создает «белковые скульптуры» [44], основанные на структуре белка, причем α-спираль является одним из его любимых объектов. Фосс-Андреа создавал скульптуры α-спирали из различных материалов, включая бамбук и целые деревья. Памятник, созданный Фоссом-Андреа в 2004 году в память о Лайнусе Полинге , первооткрывателе α-спирали, выполнен из большой стальной балки, перестроенной в структуру α-спирали. 10-футовая (3 м) ярко-красная скульптура стоит перед домом детства Полинга в Портленде, штат Орегон .

Ленточные диаграммы α-спиралей являются важным элементом в лазерной гравировке кристаллических скульптур белковых структур, созданных художницей Батшебой Гроссман , таких как инсулин , гемоглобин и ДНК-полимераза . [45] Байрон Рубин — бывший кристаллограф белков, а теперь профессиональный скульптор по металлу белков, нуклеиновых кислот и молекул лекарственных препаратов, многие из которых содержат α-спирали, такие как субтилизин , гормон роста человека и фосфолипаза А2 . [46]

Майк Тайка — вычислительный биохимик из Вашингтонского университета, работающий с Дэвидом Бейкером . Тайка с 2010 года создает скульптуры белковых молекул из меди и стали, включая убиквитин и тетрамер калиевого канала . [47]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Kendrew JC , Dickerson RE, Strandberg BE, Hart RG, Davies DR, Phillips DC, Shore VC (февраль 1960). «Структура миоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 Å». Nature . 185 (4711): 422–7. Bibcode :1960Natur.185..422K. doi :10.1038/185422a0. PMID  18990802. S2CID  4167651.
  2. ^ Нейрат Х (1940). «Внутримолекулярная укладка полипептидных цепей в связи со структурой белка». Журнал физической химии . 44 (3): 296–305. doi :10.1021/j150399a003.
  3. ^ Тейлор ХС (1942). «Большие молекулы через атомные очки». Труды Американского философского общества . 85 (1): 1–12. JSTOR  985121.
  4. ^ Хаггинс М. (1943). «Структура фибриллярных белков». Chemical Reviews . 32 (2): 195–218. doi :10.1021/cr60102a002.
  5. ^ Bragg WL , Kendrew JC , Perutz MF (1950). «Конфигурации полипептидной цепи в кристаллических белках». Труды Лондонского королевского общества, серия A. 203 ( 1074): 321–?. Bibcode : 1950RSPSA.203..321B. doi : 10.1098/rspa.1950.0142. S2CID  93804323.
  6. ^ Pauling L , Corey RB , Branson HR (апрель 1951 г.). «Структура белков; две водородно-связанные спиральные конфигурации полипептидной цепи». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 37 (4): 205–11. Bibcode :1951PNAS...37..205P. doi : 10.1073/pnas.37.4.205 . PMC 1063337 . PMID  14816373. 
  7. ^ «Нобелевская премия по химии 1954 года».
  8. ^ Dunitz J (2001). "Pauling's Left-Handed α-Helix". Angewandte Chemie International Edition . 40 (22): 4167–4173. doi :10.1002/1521-3773(20011119)40:22<4167::AID-ANIE4167>3.0.CO;2-Q. PMID  29712120.
  9. ^ Комиссия по биохимической номенклатуре IUPAC-IUB (1970). «Сокращения и символы для описания конформации полипептидных цепей». Журнал биологической химии . 245 (24): 6489–6497. doi : 10.1016/S0021-9258(18)62561-X .
  10. ^ "Конформации полипептида 1 и 2". www.sbcs.qmul.ac.uk . Получено 5 ноября 2018 г. .
  11. ^ Kabsch W, Sander C (декабрь 1983 г.). «Словарь вторичной структуры белка: распознавание образов водородно-связанных и геометрических особенностей». Биополимеры . 22 (12): 2577–637. doi :10.1002/bip.360221211. PMID  6667333. S2CID  29185760.
  12. ^ abc Richardson JS (1981). "Анатомия и таксономия структуры белка". Advances in Protein Chemistry . 34 : 167–339. doi :10.1016/S0065-3233(08)60520-3. ISBN 9780120342341. PMID  7020376.
  13. ^ Lovell SC, Davis IW, Arendall WB, de Bakker PI, Word JM, Prisant MG, Richardson JS, Richardson DC (февраль 2003 г.). «Проверка структуры по геометрии Calpha: отклонение phi,psi и Cbeta». Proteins . 50 (3): 437–50. doi :10.1002/prot.10286. PMID  12557186. S2CID  8358424.
  14. ^ Дикерсон RE, Гейс I (1969), Структура и действие белков , Harper, Нью-Йорк
  15. ^ Зорко, Матяж (2010). «Структурная организация белков». В Лангеле, Юло; Краватт, Бенджамин Ф .; Греслунд, Астрид; фон Хейне, Гуннар ; Земля, Тийт; Ниссен, Шерри; Зорко, Матяж (ред.). Введение в пептиды и белки . Бока-Ратон: CRC Press . стр. 36–57. ISBN 9781439882047.
  16. ^ Terwilliger TC (март 2010 г.). «Быстрое построение модели альфа-спиралей в картах электронной плотности». Acta Crystallographica Section D. 66 ( Pt 3): 268–75. Bibcode :2010AcCrD..66..268T. doi :10.1107/S0907444910000314. PMC 2827347 . PMID  20179338. 
  17. ^ Hudgins RR, Jarrold MF (1999). «Формирование спирали в несольватированных пептидах на основе аланина: спиральные мономеры и спиральные димеры». Журнал Американского химического общества . 121 (14): 3494–3501. doi :10.1021/ja983996a.
  18. ^ Кучукян PS, Янг JS, Вердин GL, Шахнович EI (апрель 2009). «Модель всех атомов для стабилизации альфа-спиральной структуры в пептидах углеводородными скрепками». Журнал Американского химического общества . 131 (13): 4622–7. doi :10.1021/ja805037p. PMC 2735086. PMID  19334772 . 
  19. ^ Abrusan G, Marsh JA (2016). «Альфа-спирали более устойчивы к мутациям, чем бета-цепи». PLOS Computational Biology . 12 (12): e1005242. Bibcode : 2016PLSCB..12E5242A. doi : 10.1371/journal.pcbi.1005242 . PMC 5147804. PMID  27935949 . 
  20. ^ Роклин ГДж и др. (2017). «Глобальный анализ сворачивания белков с использованием массивно-параллельного проектирования, синтеза и тестирования». Science . 357 (6347): 168–175. Bibcode :2017Sci...357..168R. doi :10.1126/science.aan0693. PMC 5568797 . PMID  28706065. 
  21. ^ Шиффер М., Эдмундсон АБ (1967). «Использование спиральных колес для представления структур белков и идентификации сегментов со спиральным потенциалом». Biophysical Journal . 7 (2): 121–135. Bibcode :1967BpJ.....7..121S. doi :10.1016/S0006-3495(67)86579-2. PMC 1368002 . PMID  6048867. 
  22. ^ Chou KC, Zhang CT, Maggiora GM (1997). «Расположение амфифильных спиралей в гетерополярных средах». Белки: структура, функция и генетика . 28 (1): 99–108. doi :10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<99::AID-PROT10>3.0.CO;2-C. PMID  9144795. S2CID  26944184.
  23. ^ Даннилл П. (1968). «Использование спиральных сетевых диаграмм для представления структур белков». Biophysical Journal . 8 (7): 865–875. Bibcode : 1968BpJ.....8..865D. doi : 10.1016/S0006-3495(68)86525-7. PMC 1367563. PMID  5699810 . 
  24. ^ Gautier R, Douguet D, Antonny B, Drin G (2008). "HELIQUEST: веб-сервер для скрининга последовательностей со специфическими альфа-спиральными свойствами". Биоинформатика . 24 (18): 2101–2102. doi : 10.1093/bioinformatics/btn392 . PMID  18662927.
  25. ^ Mol AR, Castro MS, Fontes W (2018). "NetWheels: веб-приложение для создания высококачественных пептидных спиральных колес и сетевых проекций". bioRxiv . doi :10.1101/416347. S2CID  92137153.
  26. ^ Wadhwa RR, Subramanian V, Stevens-Truss R (2018). «Визуализация альфа-спиральных пептидов в R с помощью helixvis». Журнал программного обеспечения с открытым исходным кодом . 3 (31): 1008. Bibcode : 2018JOSS....3.1008W. doi : 10.21105/joss.01008 . S2CID  56486576.
  27. ^ Субраманян В., Вадхва Р. Р., Стивенс-Трасс Р. (2020). «Helixvis: Визуализация альфа-спиральных пептидов в Python». ChemRxiv .
  28. ^ Pace CN, Scholtz JM (июль 1998). "Шкала склонности к спирали, основанная на экспериментальных исследованиях пептидов и белков". Biophysical Journal . 75 (1): 422–7. Bibcode :1998BpJ....75..422N. doi :10.1016/S0006-3495(98)77529-0. PMC 1299714 . PMID  9649402. 
  29. ^ Пейс, К. Ник; Шольц, Дж. Мартин (1998). «Шкала склонности к спирали, основанная на экспериментальных исследованиях пептидов и белков». Biophysical Journal . 75 (1): 422–427. Bibcode :1998BpJ....75..422N. doi :10.1016/s0006-3495(98)77529-0. PMC 1299714 . PMID  9649402. 
  30. ^ Hol WG, van Duijnen PT, Berendsen HJ (1978). «Диполь альфа-спирали и свойства белков». Nature . 273 (5662): 443–446. Bibcode :1978Natur.273..443H. doi :10.1038/273443a0. PMID  661956. S2CID  4147335.
  31. ^ He JJ, Quiocho FA (октябрь 1993 г.). «Доминирующая роль локальных диполей в стабилизации нескомпенсированных зарядов на сульфате, изолированном в периплазматическом активном транспортном белке». Protein Science . 2 (10): 1643–7. doi :10.1002/pro.5560021010. PMC 2142251 . PMID  8251939. 
  32. ^ Milner-White EJ (ноябрь 1997 г.). «Частичный заряд атома азота в пептидных связях». Protein Science . 6 (11): 2477–82. doi :10.1002/pro.5560061125. PMC 2143592 . PMID  9385654. 
  33. ^ Kohn, Eric M.; Shirley, David J.; Arotsky, Lubov; Picciano, Angela M.; Ridgway, Zachary; Urban, Michael W.; Carone, Benjamin R.; Caputo, Gregory A. (2018-02-04). "Роль катионных боковых цепей в антимикробной активности C18G". Molecules . 23 (2): 329. doi : 10.3390/molecules23020329 . PMC 6017431 . PMID  29401708. 
  34. ^ Toke, Orsolya (2005). «Антимикробные пептиды: новые кандидаты в борьбе с бактериальными инфекциями». Биополимеры . 80 (6): 717–735. doi : 10.1002/bip.20286 . ISSN  0006-3525. PMID  15880793.
  35. ^ Бранден и Тузе, глава 10
  36. ↑ Бранден и Туз, глава 12.
  37. ^ Nash A, Notman R, Dixon AM (2015). «De novo дизайн трансмембранных взаимодействий спираль-спираль и измерение стабильности в биологической мембране». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1848 (5): 1248–57. doi : 10.1016/j.bbamem.2015.02.020 . PMID  25732028.
  38. ^ Ackbarow T, Chen X, Keten S, Buehler MJ (октябрь 2007 г.). «Иерархии, множественные энергетические барьеры и надежность управляют механикой разрушения доменов альфа-спиральных и бета-листовых белков». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (42): 16410–5. Bibcode : 2007PNAS..10416410A. doi : 10.1073/pnas.0705759104 . PMC 2034213. PMID  17925444 . 
  39. ^ Painter PC, Mosher LE, Rhoads C (июль 1982). «Низкочастотные моды в спектрах Рамана белков». Биополимеры . 21 (7): 1469–72. doi : 10.1002/bip.360210715 . PMID  7115900.
  40. ^ Chou KC (декабрь 1983 г.). «Идентификация низкочастотных мод в молекулах белков». The Biochemical Journal . 215 (3): 465–9. doi :10.1042/bj2150465. PMC 1152424. PMID  6362659 . 
  41. ^ Chou KC (май 1984). «Биологические функции низкочастотных колебаний (фононов). III. Спиральные структуры и микроокружение». Biophysical Journal . 45 (5): 881–9. Bibcode :1984BpJ....45..881C. doi :10.1016/S0006-3495(84)84234-4. PMC 1434967 . PMID  6428481. 
  42. ^ Fierz B, Reiner A, Kiefhaber T (январь 2009 г.). «Локальная конформационная динамика в альфа-спиралях, измеренная быстрым триплетным переносом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (4): 1057–62. Bibcode : 2009PNAS..106.1057F. doi : 10.1073/pnas.0808581106 . PMC 2633579. PMID  19131517. 
  43. ^ ab "Джули Ньюдолл: Научно-вдохновленное искусство, музыка, настольные игры". www.brushwithscience.com . Получено 06.04.2016 .
  44. ^ Voss-Andreae J (2005). «Белковые скульптуры: строительные блоки жизни вдохновляют искусство». Leonardo . 38 : 41–45. doi :10.1162/leon.2005.38.1.41. S2CID  57558522.
  45. ^ Гроссман, Батшеба. "О художнике". Скульптура Батшебы . Получено 06.04.2016 .
  46. ^ "О нас". molecularsculpture.com . Получено 2016-04-06 .
  47. ^ Тыка, Майк. "О". www.miketyka.com . Проверено 06 апреля 2016 г.

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки